View source for टेट्रामेरिक प्रोटीन

{{Short description|Quaternary-structure protein with 4 subunits of}}
{{other uses|Tetramer}}
[[File:Monomer Dimer Tetramer SDH.jpg|thumb|300px|alt=two protein subunits bind to form a dimer. फिर दो डिमर अंतिम टेट्रामर बनाने के लिए जुड़ते हैं। टेट्रामर अपने मोनोमर्स से डिमर्स के माध्यम से।]]टेट्रामेरिक [[प्रोटीन]] एक प्रोटीन है जिसमें चार उप-इकाई की [[प्रोटीन चतुर्धातुक संरचना|चतुर्धातुक संरचना]] होती है। [[होमोटेट्रामर]] में चार समान [[प्रोटीन सबयूनिट|प्रोटीन]] उप-इकाई होते हैं, और [[हेटरोटेट्रामर]] विभिन्न उप-इकाई  के [[मल्टीप्रोटीन कॉम्प्लेक्स]] होते हैं। एक टेट्रामर को दो [[होमोडीमर]] उप-इकाई जैसे सोर्बिटोल डिहाइड्रोजनेज या दो [[हेटेरोडिमर]] उप-इकाई जैसे [[हीमोग्लोबिन]] के साथ डिमर के रूप में एकत्रित  किया जा सकता है।

== टेट्रामर्स में सबयूनिट इंटरैक्शन ==
एक टेट्रामर बनाने वाली उपइकाइयों के बीच पारस्परिक क्रिया मुख्य रूप से गैर सहसंयोजक अंतःक्रिया द्वारा निर्धारित की जाती है।<ref name="pmid19177216">{{cite journal | vauthors = Hellgren M, Kaiser C, de Haij S, Norberg A, Höög JO | title = A hydrogen-bonding network in mammalian sorbitol dehydrogenase stabilizes the tetrameric state and is essential for the catalytic power | journal = Cellular and Molecular Life Sciences | volume = 64 | issue = 23 | pages = 3129–3138 | date = December 2007 | pmid = 17952367 | doi = 10.1007/s00018-007-7318-1 | s2cid = 22090973 }}</ref> उप-इकाई  के बीच इस बाध्यकारी प्रक्रिया के लिए [[हाइड्रोफोबिक प्रभाव]], [[हाइड्रोजन बंध]] और [[इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन]] प्राथमिक स्रोत हैं। ऐसा माना जाता है कि सॉर्बिटोल डिहाइड्रोजनेज (एसडीएच) जैसे होमोटेट्रामेरिक प्रोटीन के लिए, संरचना एक मोनोमेरिक से एक डिमेरिक और अंत में विकास में एक टेट्रामेरिक संरचना के रूप में विकसित हुई है। एसडीएच और कई अन्य टेट्रामेरिक एंजाइमों में बाध्यकारी प्रक्रिया को [[गिब्स मुक्त ऊर्जा]] में लाभ से वर्णित किया जा सकता है जिसे एसोसिएशन और हदबंदी की दर से निर्धारित किया जा सकता है।<ref name="pmid19177216"/>  निम्न छवि एसडीएच में चार उप-इकाई  (ए, बी, सी और डी) की असेंबली दिखाती है।

==उप-इकाई  के बीच हाइड्रोजन बांड ==
टेट्रामेरिक प्रोटीन चतुष्क संरचना की स्थिरता के लिए उप-इकाई  के बीच हाइड्रोजन बॉन्डिंग नेटवर्क को महत्वपूर्ण दिखाया गया है। उदाहरण के लिए, SDH का एक अध्ययन जिसमें प्रोटीन [[अनुक्रम संरेखण]], संरचनात्मक तुलना, ऊर्जा गणना, जेल निस्पंदन प्रयोग और एंजाइम कैनेटीक्स प्रयोगों जैसे विविध तरीकों का इस्तेमाल किया गया था, एक महत्वपूर्ण हाइड्रोजन बॉन्डिंग नेटवर्क को प्रकट कर सकता है जो स्तनधारी SDH में टेट्रामेरिक चतुर्धातुक संरचना को स्थिर करता है।<ref name="pmid19177216"/>


== [[इम्मुनोलोगि]] में टेट्रामर्स ==

इम्यूनोलॉजी में, एंटीजन-विशिष्ट टी कोशिकाओं (विशेष रूप से सीडी 8+ टी कोशिकाओं) की संख्या निर्धारित करने के लिए एमएचसी टेट्रामर्स का उपयोग [[टेट्रामर परख]] में किया जा सकता है। MHC टेट्रामर्स पुनः संयोजक वर्ग I MHC पर आधारित होते हैं, जो बैक्टीरियल बीआरए की क्रिया के माध्यम से [[बायोटिन]]ाइलेटेड होते हैं। इन अणुओं को ब्याज के पेप्टाइड और β2M के साथ मोड़ा जाता है और एक फ्लोरोसेंटली लेबल [[streptavidin]] द्वारा टेट्रामराइज़ किया जाता है। (स्ट्रेप्टाविडिन चार बायोटिन प्रति अणु से बांधता है।) यह टेट्रामर अभिकर्मक विशेष रूप से टी कोशिकाओं को लेबल करेगा जो [[टी सेल]] रिसेप्टर्स को व्यक्त करते हैं जो किसी दिए गए पेप्टाइड-एमएचसी कॉम्प्लेक्स के लिए विशिष्ट हैं। उदाहरण के लिए, एक Kb/FAPGNYPAL टेट्रामर विशेष रूप से C57BL/6 माउस में सेंदाई वायरस विशिष्ट [[साइटोटॉक्सिक टी सेल]] से जुड़ जाएगा। एंटीजन विशिष्ट प्रतिक्रियाओं को सीडी8+, टेट्रामर+ टी कोशिकाओं के रूप में सभी सीडी8+ लिम्फोसाइटों के अंश के रूप में मापा जा सकता है।

एकल लेबल वाले MHC वर्ग I अणु के विपरीत, एक टेट्रामर का उपयोग करने का कारण यह है कि टेट्राहेड्रल टेट्रामर्स एक बार में तीन [[टी सेल रिसेप्टर]] से जुड़ सकते हैं, जिससे विशिष्ट वर्ग I की कम (1 माइक्रोमोलर) आत्मीयता के बावजूद विशिष्ट बंधन की अनुमति मिलती है। -पेप्टाइड-TCR बातचीत।
MHC वर्ग II टेट्रामर्स भी बनाए जा सकते हैं, हालांकि व्यावहारिक रूप से इनके साथ काम करना अधिक कठिन है।<ref>{{cite journal | vauthors = Dolton G, Tungatt K, Lloyd A, Bianchi V, Theaker SM, Trimby A, Holland CJ, Donia M, Godkin AJ, Cole DK, Straten PT, Peakman M, Svane IM, Sewell AK | display-authors = 6 | title = More tricks with tetramers: a practical guide to staining T cells with peptide-MHC multimers | journal = Immunology | volume = 146 | issue = 1 | pages = 11–22 | date = September 2015 | pmid = 26076649 | pmc = 4552497 | doi = 10.1111/imm.12499 }}</ref>


== होमोटेट्रामर्स और हेटरोटेट्रामर्स ==
[[File:Beta-Glucuronidase Homotetramer.jpg|thumb|300px|एक होमोटेट्रामेरिक कॉम्प्लेक्स, [[बीटा glucuronidase]] (एक [[ग्लाइकोसिडेज़]])। प्रत्येक सबयूनिट में समान [[एमिनो एसिड]] अनुक्रम होता है।]]
[[File:1GZX Haemoglobin.png|thumb|200px|हेटरोटेट्रामेरिक अणु [[हीमोग्लोबिन]], दो अलग-अलग प्रकार (लाल और नीले रंग) के चार उपइकाइयों से बना है।]]एक होमोटेट्रामर एक प्रोटीन कॉम्प्लेक्स है जो चार समान उप-इकाई  से बना होता है जो जुड़े होते हैं लेकिन सहसंयोजक रूप से बंधे नहीं होते हैं।<ref>{{cite web|title=GO term: protein homotetramerization|url=http://www.yeastgenome.org/cgi-bin/GO/goTerm.pl?goid=51289|archive-url=https://web.archive.org/web/20110927065055/http://www.yeastgenome.org/cgi-bin/GO/goTerm.pl?goid=51289|url-status=dead|archive-date=27 September 2011|publisher=YeastGenome|access-date=14 May 2011}}</ref> इसके विपरीत, एक हेटरोटेट्रामर एक 4-सबयूनिट कॉम्प्लेक्स है जहां एक या अधिक सबयूनिट भिन्न होते हैं।<ref>{{cite web|title=GO term: protein heterotetramerization|url=http://www.yeastgenome.org/cgi-bin/GO/goTerm.pl?goid=51290|archive-url=https://web.archive.org/web/20110927065037/http://www.yeastgenome.org/cgi-bin/GO/goTerm.pl?goid=51290|url-status=dead|archive-date=27 September 2011|publisher=YeastGenome|access-date=14 May 2011}}</ref>
होमोटेट्रामर्स के उदाहरणों में शामिल हैं:
* बीटा-ग्लुकुरोनिडेज़ जैसे एंजाइम (चित्रित)
* निर्यात कारक जैसे [[Escherichia coli]] से SecB<ref>{{cite journal | vauthors = Watanabe M, Blobel G | title = Cytosolic factor purified from Escherichia coli is necessary and sufficient for the export of a preprotein and is a homotetramer of SecB | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 86 | issue = 8 | pages = 2728–2732 | date = April 1989 | pmid = 2649892 | pmc = 286991 | doi = 10.1073/pnas.86.8.2728 | doi-access = free | bibcode = 1989PNAS...86.2728W }}</ref>
*CorA जैसे [[मैगनीशियम]] आयन ट्रांसपोर्टर।<ref>{{cite journal | vauthors = Warren MA, Kucharski LM, Veenstra A, Shi L, Grulich PF, Maguire ME | title = The CorA Mg2+ transporter is a homotetramer | journal = Journal of Bacteriology | volume = 186 | issue = 14 | pages = 4605–4612 | date = July 2004 | pmid = 15231793 | pmc = 438605 | doi = 10.1128/JB.186.14.4605-4612.2004 }}</ref>
* [[लेक्टिन]]्स जैसे कि कोंकनावेलिन ए
*[[आईएमपी डिहाइड्रोजनेज]] और [[IMPDH2]]

हेटरोटेट्रामर्स के उदाहरणों में हीमोग्लोबिन (चित्रित), [[NMDA रिसेप्टर]], कुछ [[एक्वापोरिन]],<ref>{{cite journal | vauthors = Neely JD, Christensen BM, Nielsen S, Agre P | title = Heterotetrameric composition of aquaporin-4 water channels | journal = Biochemistry | volume = 38 | issue = 34 | pages = 11156–11163 | date = August 1999 | pmid = 10460172 | doi = 10.1021/bi990941s }}</ref> कुछ AMPA रिसेप्टर्स, साथ ही कुछ [[एंजाइम]]।<ref>{{cite journal | vauthors = Chang TH, Hsieh FL, Ko TP, Teng KH, Liang PH, Wang AH | title = Structure of a heterotetrameric geranyl pyrophosphate synthase from mint (Mentha piperita) reveals intersubunit regulation | journal = The Plant Cell | volume = 22 | issue = 2 | pages = 454–467 | date = February 2010 | pmid = 20139160 | pmc = 2845413 | doi = 10.1105/tpc.109.071738 }}</ref>


=== हेटरोटेट्रामर्स का शुद्धिकरण ===
[[आयन क्रोमैटोग्राफी]]|आयन-एक्सचेंज क्रोमैटोग्राफी विशिष्ट हेटरोटेट्रामेरिक प्रोटीन असेंबली को अलग करने के लिए उपयोगी है, जो चार्ज किए गए पेप्टाइड टैग की संख्या और स्थिति दोनों के अनुसार विशिष्ट परिसरों की शुद्धि की अनुमति देता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sakash JB, Kantrowitz ER | title = The contribution of individual interchain interactions to the stabilization of the T and R states of Escherichia coli aspartate transcarbamoylase | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 275 | issue = 37 | pages = 28701–28707 | date = September 2000 | pmid = 10875936 | doi = 10.1074/jbc.M005079200 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Fairhead M, Krndija D, Lowe ED, Howarth M | title = Plug-and-play pairing via defined divalent streptavidins | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 426 | issue = 1 | pages = 199–214 | date = January 2014 | pmid = 24056174 | pmc = 4047826 | doi = 10.1016/j.jmb.2013.09.016 }}</ref> एफिनिटी क्रोमैटोग्राफी # इमोबिलाइज्ड मेटल आयन एफिनिटी क्रोमैटोग्राफी को हेटरोटेट्रामर शुद्धि के लिए भी नियोजित किया जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Howarth M, Chinnapen DJ, Gerrow K, Dorrestein PC, Grandy MR, Kelleher NL, El-Husseini A, Ting AY | display-authors = 6 | title = A monovalent streptavidin with a single femtomolar biotin binding site | journal = Nature Methods | volume = 3 | issue = 4 | pages = 267–273 | date = April 2006 | pmid = 16554831 | pmc = 2576293 | doi = 10.1038/nmeth861 }}</ref>


===आंतरिक पूरकता ===

एक [[जीन]] द्वारा एन्कोड किए गए पॉलीपेप्टाइड की कई प्रतियां अक्सर एक मल्टीमर के रूप में संदर्भित समुच्चय का निर्माण कर सकती हैं। जब किसी विशेष जीन के दो अलग-अलग उत्परिवर्तित युग्मविकल्पियों द्वारा निर्मित पॉलीपेप्टाइड्स से एक बहुउद्देशीय का निर्माण होता है, तो मिश्रित बहुगुणक अकेले प्रत्येक उत्परिवर्तियों द्वारा निर्मित अमिश्रित बहुगुणकों की तुलना में अधिक कार्यात्मक गतिविधि प्रदर्शित कर सकता है। जब एक मिश्रित मल्टीमर अमिश्रित मल्टीमर्स के सापेक्ष बढ़ी हुई कार्यक्षमता प्रदर्शित करता है, तो इस घटना को [[पूरकता (आनुवांशिकी)]] के रूप में संदर्भित किया जाता है। मनुष्यों में, argininosuccinate lyase (ASL) एक होमोटेट्रामेरिक एंजाइम है जो अंतर्गर्भाशयी पूरकता से गुजर सकता है। मनुष्यों में एएसएल विकार एएसएल जीन में उत्परिवर्तन से उत्पन्न हो सकता है, विशेष रूप से उत्परिवर्तन जो टेट्रामेरिक एंजाइम की सक्रिय साइट को प्रभावित करते हैं। एएसएल विकार काफी नैदानिक और आनुवंशिक विषमता से जुड़ा हुआ है, जिसे विभिन्न व्यक्तिगत रोगियों के बीच होने वाले व्यापक अंतर्गर्भाशयी पूरकता को प्रतिबिंबित करने के लिए माना जाता है।<ref name="pmid9256435">{{cite journal | vauthors = Turner MA, Simpson A, McInnes RR, Howell PL | title = Human argininosuccinate lyase: a structural basis for intragenic complementation | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 94 | issue = 17 | pages = 9063–9068 | date = August 1997 | pmid = 9256435 | pmc = 23030 | doi = 10.1073/pnas.94.17.9063 | doi-access = free | bibcode = 1997PNAS...94.9063T }}</ref><ref name="pmid11092456">{{cite journal | vauthors = Yu B, Howell PL | title = Intragenic complementation and the structure and function of argininosuccinate lyase | journal = Cellular and Molecular Life Sciences | volume = 57 | issue = 11 | pages = 1637–1651 | date = October 2000 | pmid = 11092456 | doi = 10.1007/PL00000646 | s2cid = 1254964 }}</ref><ref name="pmid11747433">{{cite journal | vauthors = Yu B, Thompson GD, Yip P, Howell PL, Davidson AR | title = Mechanisms for intragenic complementation at the human argininosuccinate lyase locus | journal = Biochemistry | volume = 40 | issue = 51 | pages = 15581–15590 | date = December 2001 | pmid = 11747433 | doi = 10.1021/bi011526e }}</ref>


== संदर्भ ==
{{reflist}}


== बाहरी संबंध ==
* [https://web.archive.org/web/20090902221154/http://www.tcells.org/pMHCtetramers.html T-cell Group - Cardiff University]
[[Category: इम्मुनोलोगि]] [[Category: प्रोटीन]] [[Category: प्रोटीन कॉम्प्लेक्स]] 



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[[Category:Created On 16/02/2023]]