विकृतीकरण (जैव रसायन): Difference between revisions

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[[File:Q10 graphs.svg|thumb|400px|[[एंजाइम]] गतिविधि पर तापमान का प्रभाव।<br> शीर्ष: बढ़ते तापमान से प्रतिक्रिया की दर बढ़ जाती है ([[Q10 (तापमान गुणांक)]])। <br>मध्य: तह और कार्यात्मक एंजाइम का अंश इसके विकृतीकरण तापमान से ऊपर घटता है।<br> नीचे: नतीजतन, एक एंजाइम की प्रतिक्रिया की इष्टतम दर एक मध्यवर्ती तापमान पर होती है।]]
[[File:Q10 graphs.svg|thumb|400px|[[एंजाइम]] गतिविधि पर तापमान का प्रभाव।<br> शीर्ष: बढ़ते तापमान से प्रतिक्रिया की दर बढ़ जाती है ([[Q10 (तापमान गुणांक)]])। <br>मध्य: तह और कार्यात्मक एंजाइम का अंश इसके विकृतीकरण तापमान से ऊपर घटता है।<br> नीचे: नतीजतन,   एंजाइम की प्रतिक्रिया की इष्टतम दर   मध्यवर्ती तापमान पर होती है।]]


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[[जीव रसायन]] में, विकृतीकरण एक प्रक्रिया है जिसमें [[प्रोटीन]] या [[ न्यूक्लिक [[अम्ल]] ]] [[चतुर्धातुक संरचना]], [[तृतीयक संरचना]] और द्वितीयक संरचना खो देते हैं जो कि उनके [[मूल राज्य]] में मौजूद होते हैं, कुछ बाहरी तनाव या यौगिक जैसे मजबूत एसिड या बेस (रसायन विज्ञान) के आवेदन से। , एक केंद्रित [[अकार्बनिक]] नमक, एक कार्बनिक यौगिक विलायक (जैसे, [[शराब (रसायन विज्ञान)]] या [[ क्लोरोफार्म ]]), आंदोलन और विकिरण या [[गर्मी]]।<ref>{{cite book|title=मोस्बी का मेडिकल डिक्शनरी|url=http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/Denaturation+%28biochemistry%29|access-date=1 October 2013|edition=8th |year=2009|publisher=[[Elsevier]]}}</ref> यदि एक जीवित कोशिका में प्रोटीन विकृत हो जाते हैं, तो इसका परिणाम कोशिका गतिविधि में व्यवधान और संभवतः कोशिका मृत्यु में होता है। प्रोटीन विकृतीकरण भी कोशिका मृत्यु का एक परिणाम है।<ref>{{Cite journal|last1=Samson|first1=Andre L.|last2=Ho|first2=Bosco|last3=Au|first3=Amanda E.|last4=Schoenwaelder|first4=Simone M.|last5=Smyth|first5=Mark J.|last6=Bottomley|first6=Stephen P.|last7=Kleifeld|first7=Oded|last8=Medcalf|first8=Robert L.|date=2016-11-01|title=भौतिक-रासायनिक गुण जो प्रोटीन एकत्रीकरण को नियंत्रित करते हैं, यह भी निर्धारित करते हैं कि प्रोटीन को नेक्रोटिक कोशिकाओं से बनाए रखा जाता है या जारी किया जाता है|journal=Open Biology|volume=6|issue=11|doi=10.1098/rsob.160098|url=https://zenodo.org/record/1065526|issn=2046-2441|pmid=27810968|page=160098|pmc=5133435}}</ref><ref>{{Cite journal|last1=Samson|first1=Andre L.|last2=Knaupp|first2=Anja S.|last3=Sashindranath|first3=Maithili|last4=Borg|first4=Rachael J.|last5=Au|first5=Amanda E.-L.|last6=Cops|first6=Elisa J.|last7=Saunders|first7=Helen M.|last8=Cody|first8=Stephen H.|last9=McLean|first9=Catriona A.|date=2012-10-25|title=Nucleocytoplasmic coagulation: an injury-induced aggregation event that disulfide crosslinks proteins and facilitates their removal by plasmin|journal=Cell Reports|volume=2|issue=4|pages=889–901|doi=10.1016/j.celrep.2012.08.026|issn=2211-1247|pmid=23041318|doi-access=free}}</ref> विकृतीकृत प्रोटीन [[ जल विरोधी ]] समूहों के संपर्क के कारण संरचना परिवर्तन और घुलनशीलता के नुकसान से [[प्रोटीन एकत्रीकरण]] के लिए विशेषताओं की एक विस्तृत श्रृंखला प्रदर्शित कर सकते हैं। विकृतीकरण के परिणामस्वरूप विलेयता की हानि को अवक्षेपण (रसायन विज्ञान) कहा जाता है।<ref>{{Cite web |date=2019-07-15 |title=2.5: Denaturation of proteins |url=https://chem.libretexts.org/Courses/University_of_Arkansas_Little_Rock/CHEM_4320_5320%3A_Biochemistry_1/02%3A__Protein_Structure/2.5%3A_Denaturation_of_proteins |access-date=2022-04-25 |website=Chemistry LibreTexts |language=en}}</ref> विकृत प्रोटीन अपनी 3डी संरचना खो देते हैं और इसलिए कार्य नहीं कर सकते।
[[जीव रसायन]] में, विकृतीकरण ऐसी प्रक्रिया है जिसमें [[प्रोटीन]] या [[न्यूक्लिक [[अम्ल]]]] [[चतुर्धातुक संरचना]], [[तृतीयक संरचना]] और द्वितीयक संरचना को विलुप्त कर देता है जो कि [[मूल राज्य|मूल रूप]] में उपस्तिथ होते हैं, कुछ बाहरी तनाव या यौगिक जैसे मजबूत एसिड या बेस (रसायन विज्ञान) के आवेदन से। ,   केंद्रित [[अकार्बनिक]] नमक,   कार्बनिक यौगिक विलायक (जैसे, [[शराब (रसायन विज्ञान)]] या [[ क्लोरोफार्म ]]), आंदोलन और विकिरण या [[गर्मी]]।<ref>{{cite book|title=मोस्बी का मेडिकल डिक्शनरी|url=http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/Denaturation+%28biochemistry%29|access-date=1 October 2013|edition=8th |year=2009|publisher=[[Elsevier]]}}</ref> यदि   जीवित कोशिका में प्रोटीन विकृत हो जाते हैं, तो इसका परिणाम कोशिका गतिविधि में व्यवधान और संभवतः कोशिका मृत्यु में होता है। प्रोटीन विकृतीकरण भी कोशिका मृत्यु का   परिणाम है।<ref>{{Cite journal|last1=Samson|first1=Andre L.|last2=Ho|first2=Bosco|last3=Au|first3=Amanda E.|last4=Schoenwaelder|first4=Simone M.|last5=Smyth|first5=Mark J.|last6=Bottomley|first6=Stephen P.|last7=Kleifeld|first7=Oded|last8=Medcalf|first8=Robert L.|date=2016-11-01|title=भौतिक-रासायनिक गुण जो प्रोटीन एकत्रीकरण को नियंत्रित करते हैं, यह भी निर्धारित करते हैं कि प्रोटीन को नेक्रोटिक कोशिकाओं से बनाए रखा जाता है या जारी किया जाता है|journal=Open Biology|volume=6|issue=11|doi=10.1098/rsob.160098|url=https://zenodo.org/record/1065526|issn=2046-2441|pmid=27810968|page=160098|pmc=5133435}}</ref><ref>{{Cite journal|last1=Samson|first1=Andre L.|last2=Knaupp|first2=Anja S.|last3=Sashindranath|first3=Maithili|last4=Borg|first4=Rachael J.|last5=Au|first5=Amanda E.-L.|last6=Cops|first6=Elisa J.|last7=Saunders|first7=Helen M.|last8=Cody|first8=Stephen H.|last9=McLean|first9=Catriona A.|date=2012-10-25|title=Nucleocytoplasmic coagulation: an injury-induced aggregation event that disulfide crosslinks proteins and facilitates their removal by plasmin|journal=Cell Reports|volume=2|issue=4|pages=889–901|doi=10.1016/j.celrep.2012.08.026|issn=2211-1247|pmid=23041318|doi-access=free}}</ref> विकृतीकृत प्रोटीन [[ जल विरोधी ]] समूहों के संपर्क के कारण संरचना परिवर्तन और घुलनशीलता के नुकसान से [[प्रोटीन एकत्रीकरण|प्रोटीन  त्रीकरण]] के लिए विशेषताओं की   विस्तृत श्रृंखला प्रदर्शित कर सकते हैं। विकृतीकरण के परिणामस्वरूप विलेयता की हानि को अवक्षेपण (रसायन विज्ञान) कहा जाता है।<ref>{{Cite web |date=2019-07-15 |title=2.5: Denaturation of proteins |url=https://chem.libretexts.org/Courses/University_of_Arkansas_Little_Rock/CHEM_4320_5320%3A_Biochemistry_1/02%3A__Protein_Structure/2.5%3A_Denaturation_of_proteins |access-date=2022-04-25 |website=Chemistry LibreTexts |language=en}}</ref> विकृत प्रोटीन अपनी 3डी संरचना खो देते हैं और इसलिए कार्य नहीं कर सकते।


प्रोटीन तह इस बात की कुंजी है कि क्या एक [[गोलाकार प्रोटीन]] या [[झिल्ली प्रोटीन]] अपना काम ठीक से कर सकता है; इसे कार्य करने के लिए सही आकार में मोड़ा जाना चाहिए। हालांकि, [[हाइड्रोजन बंध]], जो तह में एक बड़ी भूमिका निभाते हैं, बल्कि कमजोर होते हैं और इस प्रकार गर्मी, अम्लता, अलग-अलग नमक सांद्रता और अन्य तनावों से आसानी से प्रभावित होते हैं जो प्रोटीन को विकृत कर सकते हैं। यह एक कारण है कि [[समस्थिति]] कई जीवन में शरीर विज्ञान आवश्यक है।
प्रोटीन तह इस बात की कुंजी है कि क्या   [[गोलाकार प्रोटीन]] या [[झिल्ली प्रोटीन]] अपना काम ठीक से कर सकता है; इसे कार्य करने के लिए सही आकार में मोड़ा जाना चाहिए। हालांकि, [[हाइड्रोजन बंध]], जो तह में   बड़ी भूमिका निभाते हैं, बल्कि कमजोर होते हैं और इस प्रकार गर्मी, अम्लता, अलग-अलग नमक सांद्रता और अन्य तनावों से आसानी से प्रभावित होते हैं जो प्रोटीन को विकृत कर सकते हैं। यह   कारण है कि [[समस्थिति]] कई जीवन में शरीर विज्ञान आवश्यक है।


यह अवधारणा विकृत अल्कोहल से संबंधित नहीं है, जो अल्कोहल है जिसे मानव उपभोग के लिए अनुपयुक्त बनाने के लिए एडिटिव्स के साथ मिलाया गया है।
यह अवधारणा विकृत अल्कोहल से संबंधित नहीं है, जो अल्कोहल है जिसे मानव उपभोग के लिए अनुपयुक्त बनाने के लिए एडिटिव्स के साथ मिलाया गया है।


== <span id= पाक कला ></span> सामान्य उदाहरण ==
== <span id= पाक कला ></span> सामान्य उदाहरण ==
[[File:Protein Denaturation.png|thumb|(शीर्ष) अंडे की सफेदी में प्रोटीन [[एल्बुमिन]] अंडे को पकाने पर विकृतीकरण और विलेयता के नुकसान से गुजरता है। (नीचे) पेपरक्लिप्स विकृतीकरण प्रक्रिया की अवधारणा के साथ मदद करने के लिए एक दृश्य सादृश्य प्रदान करते हैं।]]जब खाना पकाया जाता है तो उसके कुछ प्रोटीन विकृत हो जाते हैं। यही कारण है कि उबले हुए अंडे सख्त हो जाते हैं और पका हुआ मांस सख्त हो जाता है।
[[File:Protein Denaturation.png|thumb|(शीर्ष) अंडे की सफेदी में प्रोटीन [[एल्बुमिन]] अंडे को पकाने पर विकृतीकरण और विलेयता के नुकसान से गुजरता है। (नीचे) पेपरक्लिप्स विकृतीकरण प्रक्रिया की अवधारणा के साथ मदद करने के लिए   दृश्य सादृश्य प्रदान करते हैं।]]जब खाना पकाया जाता है तो उसके कुछ प्रोटीन विकृत हो जाते हैं। यही कारण है कि उबले हुए अंडे सख्त हो जाते हैं और पका हुआ मांस सख्त हो जाता है।


प्रोटीन में विकृतीकरण का एक उत्कृष्ट उदाहरण अंडे की सफेदी से आता है, जो आमतौर पर पानी में बड़े पैमाने पर [[ओवलब्यूमिन]] होते हैं। अंडे से ताजा, अंडे का सफेद भाग पारदर्शी और तरल होता है। [[थर्मोस्टेबिलिटी]] व्हाइट को पकाने से वे अपारदर्शी हो जाते हैं, जिससे एक परस्पर ठोस द्रव्यमान बनता है।<ref>{{Cite journal|last1=Mine|first1=Yoshinori|last2=Noutomi|first2=Tatsushi|last3=Haga|first3=Noriyuki|title=अंडे के सफेद प्रोटीन में ऊष्मीय रूप से प्रेरित परिवर्तन|journal=Journal of Agricultural and Food Chemistry|language=en|volume=38|issue=12|pages=2122–2125|doi=10.1021/jf00102a004|year=1990}}</ref> एक ही परिवर्तन को एक विकृतीकरण रसायन के साथ प्रभावित किया जा सकता है। अंडे की सफेदी को [[एसीटोन]] के बीकर में डालने से अंडे की सफेदी पारदर्शी और ठोस हो जाएगी। दही वाले दूध पर बनने वाली त्वचा विकृत प्रोटीन का एक और सामान्य उदाहरण है। [[सेविचे]] के रूप में जाना जाने वाला ठंडा ऐपेटाइज़र बिना गर्मी के एक अम्लीय साइट्रस मैरीनेड में कच्ची मछली और शंख को रासायनिक रूप से पकाने के द्वारा तैयार किया जाता है।<ref>[http://www.timesonline.co.uk/tol/life_and_style/food_and_drink/article4220254.ece "Ceviche: the new sushi,"] The Times.</ref>
प्रोटीन में विकृतीकरण का   उत्कृष्ट उदाहरण अंडे की सफेदी से आता है, जो आमतौर पर पानी में बड़े पैमाने पर [[ओवलब्यूमिन]] होते हैं। अंडे से ताजा, अंडे का सफेद भाग पारदर्शी और तरल होता है। [[थर्मोस्टेबिलिटी]] व्हाइट को पकाने से वे अपारदर्शी हो जाते हैं, जिससे   परस्पर ठोस द्रव्यमान बनता है।<ref>{{Cite journal|last1=Mine|first1=Yoshinori|last2=Noutomi|first2=Tatsushi|last3=Haga|first3=Noriyuki|title=अंडे के सफेद प्रोटीन में ऊष्मीय रूप से प्रेरित परिवर्तन|journal=Journal of Agricultural and Food Chemistry|language=en|volume=38|issue=12|pages=2122–2125|doi=10.1021/jf00102a004|year=1990}}</ref>   ही परिवर्तन को   विकृतीकरण रसायन के साथ प्रभावित किया जा सकता है। अंडे की सफेदी को [[एसीटोन]] के बीकर में डालने से अंडे की सफेदी पारदर्शी और ठोस हो जाएगी। दही वाले दूध पर बनने वाली त्वचा विकृत प्रोटीन का   और सामान्य उदाहरण है। [[सेविचे]] के रूप में जाना जाने वाला ठंडा ऐपेटाइज़र बिना गर्मी के   अम्लीय साइट्रस मैरीनेड में कच्ची मछली और शंख को रासायनिक रूप से पकाने के द्वारा तैयार किया जाता है।<ref>[http://www.timesonline.co.uk/tol/life_and_style/food_and_drink/article4220254.ece "Ceviche: the new sushi,"] The Times.</ref>




== प्रोटीन विकृतीकरण ==
== प्रोटीन विकृतीकरण ==
विकृत प्रोटीन [[घुलनशीलता]] के नुकसान से लेकर प्रोटीन एकत्रीकरण तक, कई प्रकार की विशेषताओं को प्रदर्शित कर सकते हैं।
विकृत प्रोटीन [[घुलनशीलता]] के नुकसान से लेकर प्रोटीन त्रीकरण तक, कई प्रकार की विशेषताओं को प्रदर्शित कर सकते हैं।


[[File:Levels of structural organization of a protein.svg|thumb| कार्यात्मक प्रोटीन में संरचनात्मक संगठन के चार स्तर होते हैं:{{ordered list
[[File:Levels of structural organization of a protein.svg|thumb| कार्यात्मक प्रोटीन में संरचनात्मक संगठन के चार स्तर होते हैं:{{ordered list
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=== पृष्ठभूमि ===
=== पृष्ठभूमि ===
प्रोटीन या [[पॉलीपेप्टाइड]] [[ एमिनो एसिड ]] के पॉलिमर हैं। [[राइबोसोम]] द्वारा एक प्रोटीन बनाया जाता है जो आरएनए को पढ़ता है जो जीन में कोडन द्वारा एन्कोड किया जाता है और [[अनुवाद (आनुवांशिकी)]] के रूप में जानी जाने वाली प्रक्रिया में [[डीएनए]] निर्देश से आवश्यक अमीनो एसिड संयोजन को इकट्ठा करता है। नवनिर्मित प्रोटीन स्ट्रैंड तब पोस्टट्रांसलेशनल संशोधन से गुजरता है, जिसमें अतिरिक्त परमाणु या [[अणु]] जोड़े जाते हैं, उदाहरण के लिए तांबा, [[जस्ता]] या [[लोहा]]। एक बार जब यह [[अनुवाद के बाद का संशोधन]] प्रक्रिया पूरी हो जाती है, तो प्रोटीन फोल्ड होना शुरू हो जाता है (कभी-कभी अनायास और कभी-कभी [[एंजाइमी]] सहायता से), अपने आप ऊपर की ओर मुड़ जाता है, जिससे प्रोटीन के हाइड्रोफोबिक तत्व संरचना के अंदर गहरे दब जाते हैं और [[हाइड्रोफिलिक]] तत्व खत्म हो जाते हैं। बाहर। प्रोटीन का अंतिम आकार यह निर्धारित करता है कि यह अपने पर्यावरण के साथ कैसे इंटरैक्ट करता है।
प्रोटीन या [[पॉलीपेप्टाइड]] [[ एमिनो एसिड ]] के पॉलिमर हैं। [[राइबोसोम]] द्वारा   प्रोटीन बनाया जाता है जो आरएनए को पढ़ता है जो जीन में कोडन द्वारा एन्कोड किया जाता है और [[अनुवाद (आनुवांशिकी)]] के रूप में जानी जाने वाली प्रक्रिया में [[डीएनए]] निर्देश से आवश्यक अमीनो एसिड संयोजन को इकट्ठा करता है। नवनिर्मित प्रोटीन स्ट्रैंड तब पोस्टट्रांसलेशनल संशोधन से गुजरता है, जिसमें अतिरिक्त परमाणु या [[अणु]] जोड़े जाते हैं, उदाहरण के लिए तांबा, [[जस्ता]] या [[लोहा]]।   बार जब यह [[अनुवाद के बाद का संशोधन]] प्रक्रिया पूरी हो जाती है, तो प्रोटीन फोल्ड होना शुरू हो जाता है (कभी-कभी अनायास और कभी-कभी [[एंजाइमी]] सहायता से), अपने आप ऊपर की ओर मुड़ जाता है, जिससे प्रोटीन के हाइड्रोफोबिक तत्व संरचना के अंदर गहरे दब जाते हैं और [[हाइड्रोफिलिक]] तत्व खत्म हो जाते हैं। बाहर। प्रोटीन का अंतिम आकार यह निर्धारित करता है कि यह अपने पर्यावरण के साथ कैसे इंटरैक्ट करता है।


प्रोटीन फोल्डिंग में प्रोटीन (हाइड्रोफोबिक, इलेक्ट्रोस्टैटिक, और वैन डेर वाल्स इंटरैक्शन) और प्रोटीन-विलायक इंटरैक्शन के भीतर पर्याप्त मात्रा में कमजोर इंट्रा-आणविक इंटरैक्शन के बीच संतुलन होता है।<ref name=":01">{{Cite journal|last=Bondos|first=Sarah|date=2014|title=प्रोटीन की तह|journal=Access Science|language=en|doi=10.1036/1097-8542.801070}}</ref> नतीजतन, यह प्रक्रिया पर्यावरणीय स्थिति पर बहुत अधिक निर्भर है जिसमें प्रोटीन रहता है।<ref name=":01" />इन पर्यावरणीय स्थितियों में [[तापमान]], लवणता, [[दबाव]] और शामिल होने वाले सॉल्वैंट्स शामिल हैं, और इन तक ही सीमित नहीं हैं।<ref name=":01" />नतीजतन, अत्यधिक तनाव (जैसे गर्मी या विकिरण, उच्च अकार्बनिक नमक सांद्रता, मजबूत अम्ल और क्षार) के संपर्क में आने से प्रोटीन की बातचीत बाधित हो सकती है और अनिवार्य रूप से विकृतीकरण हो सकता है।<ref name="test">{{Cite journal|date=2006-04-03|title= विकृतीकरण|url=http://link.galegroup.com/apps/doc/CV2431500175/SCIC?sid=SCIC&xid=fc5b75c9|journal=Science in Context|language=en}}</ref>
प्रोटीन फोल्डिंग में प्रोटीन (हाइड्रोफोबिक, इलेक्ट्रोस्टैटिक, और वैन डेर वाल्स इंटरैक्शन) और प्रोटीन-विलायक इंटरैक्शन के भीतर पर्याप्त मात्रा में कमजोर इंट्रा-आणविक इंटरैक्शन के बीच संतुलन होता है।<ref name=":01">{{Cite journal|last=Bondos|first=Sarah|date=2014|title=प्रोटीन की तह|journal=Access Science|language=en|doi=10.1036/1097-8542.801070}}</ref> नतीजतन, यह प्रक्रिया पर्यावरणीय स्थिति पर बहुत अधिक निर्भर है जिसमें प्रोटीन रहता है।<ref name=":01" />इन पर्यावरणीय स्थितियों में [[तापमान]], लवणता, [[दबाव]] और शामिल होने वाले सॉल्वैंट्स शामिल हैं, और इन तक ही सीमित नहीं हैं।<ref name=":01" />नतीजतन, अत्यधिक तनाव (जैसे गर्मी या विकिरण, उच्च अकार्बनिक नमक सांद्रता, मजबूत अम्ल और क्षार) के संपर्क में आने से प्रोटीन की बातचीत बाधित हो सकती है और अनिवार्य रूप से विकृतीकरण हो सकता है।<ref name="test">{{Cite journal|date=2006-04-03|title= विकृतीकरण|url=http://link.galegroup.com/apps/doc/CV2431500175/SCIC?sid=SCIC&xid=fc5b75c9|journal=Science in Context|language=en}}</ref>
जब एक प्रोटीन का विकृतीकरण होता है, तो द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं बदल जाती हैं लेकिन अमीनो एसिड के बीच प्राथमिक संरचना के [[पेप्टाइड बंधन]] बरकरार रहते हैं। चूंकि प्रोटीन के सभी संरचनात्मक स्तर इसके कार्य को निर्धारित करते हैं, एक बार विकृत हो जाने के बाद प्रोटीन अपना कार्य नहीं कर सकता है। यह [[आंतरिक रूप से असंरचित प्रोटीन]]ों के विपरीत है, जो अपने मूल राज्य में प्रकट होते हैं, लेकिन फिर भी कार्यात्मक रूप से सक्रिय होते हैं और अपने जैविक लक्ष्य से बंधने पर मुड़ जाते हैं।<ref>{{Cite journal|author-link=Jane Dyson|last1=Dyson|first1=H. Jane|last2=Wright|first2=Peter E.|date=2005-03-01|title=आंतरिक रूप से असंरचित प्रोटीन और उनके कार्य|journal=Nature Reviews Molecular Cell Biology|language=en|volume=6|issue=3|pages=197–208|doi=10.1038/nrm1589|pmid=15738986|s2cid=18068406|issn=1471-0072}}</ref>
जब   प्रोटीन का विकृतीकरण होता है, तो द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं बदल जाती हैं लेकिन अमीनो एसिड के बीच प्राथमिक संरचना के [[पेप्टाइड बंधन]] बरकरार रहते हैं। चूंकि प्रोटीन के सभी संरचनात्मक स्तर इसके कार्य को निर्धारित करते हैं,   बार विकृत हो जाने के बाद प्रोटीन अपना कार्य नहीं कर सकता है। यह [[आंतरिक रूप से असंरचित प्रोटीन]]ों के विपरीत है, जो अपने मूल राज्य में प्रकट होते हैं, लेकिन फिर भी कार्यात्मक रूप से सक्रिय होते हैं और अपने जैविक लक्ष्य से बंधने पर मुड़ जाते हैं।<ref>{{Cite journal|author-link=Jane Dyson|last1=Dyson|first1=H. Jane|last2=Wright|first2=Peter E.|date=2005-03-01|title=आंतरिक रूप से असंरचित प्रोटीन और उनके कार्य|journal=Nature Reviews Molecular Cell Biology|language=en|volume=6|issue=3|pages=197–208|doi=10.1038/nrm1589|pmid=15738986|s2cid=18068406|issn=1471-0072}}</ref>




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** ध्रुवीय अमीनो एसिड साइड-चेन (और आसपास के [[विलायक]]) के बीच गैर-सहसंयोजक [[द्विध्रुवीय]]-द्विध्रुवीय अंतःक्रिया
** ध्रुवीय अमीनो एसिड साइड-चेन (और आसपास के [[विलायक]]) के बीच गैर-सहसंयोजक [[द्विध्रुवीय]]-द्विध्रुवीय अंतःक्रिया
** [[वैन डेर वाल्स बल]] | वैन डेर वाल्स (प्रेरित द्विध्रुवीय) गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड साइड-चेन के बीच बातचीत।
** [[वैन डेर वाल्स बल]] | वैन डेर वाल्स (प्रेरित द्विध्रुवीय) गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड साइड-चेन के बीच बातचीत।
* द्वितीयक संरचना विकृतीकरण में, प्रोटीन [[अल्फा हेलिक्स]] | अल्फा-हेलिस और [[बीटा शीट]] | बीटा-प्लीटेड शीट जैसे सभी नियमित दोहराए जाने वाले पैटर्न खो देते हैं, और एक यादृच्छिक कॉइल कॉन्फ़िगरेशन को अपनाते हैं।
* द्वितीयक संरचना विकृतीकरण में, प्रोटीन [[अल्फा हेलिक्स]] | अल्फा-हेलिस और [[बीटा शीट]] | बीटा-प्लीटेड शीट जैसे सभी नियमित दोहराए जाने वाले पैटर्न खो देते हैं, और   यादृच्छिक कॉइल कॉन्फ़िगरेशन को अपनाते हैं।
* [[प्रोटीन प्राथमिक संरचना]], जैसे सहसंयोजक पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा एक साथ रखे गए अमीनो एसिड का क्रम, विकृतीकरण से बाधित नहीं होता है।<ref>{{citation |author=Charles Tanford |year=1968 |title=Protein denaturation |journal=Advances in Protein Chemistry |volume=23 |pages=121–282 |doi=10.1016/S0065-3233(08)60401-5 |pmid=4882248 |url=http://garfield.library.upenn.edu/classics1980/A1980JC93500001.pdf |archive-url=https://web.archive.org/web/20051110145538/http://garfield.library.upenn.edu/classics1980/A1980JC93500001.pdf |archive-date=2005-11-10 |url-status=live|isbn=9780120342235 }}</ref>
* [[प्रोटीन प्राथमिक संरचना]], जैसे सहसंयोजक पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा   साथ रखे गए अमीनो एसिड का क्रम, विकृतीकरण से बाधित नहीं होता है।<ref>{{citation |author=Charles Tanford |year=1968 |title=Protein denaturation |journal=Advances in Protein Chemistry |volume=23 |pages=121–282 |doi=10.1016/S0065-3233(08)60401-5 |pmid=4882248 |url=http://garfield.library.upenn.edu/classics1980/A1980JC93500001.pdf |archive-url=https://web.archive.org/web/20051110145538/http://garfield.library.upenn.edu/classics1980/A1980JC93500001.pdf |archive-date=2005-11-10 |url-status=live|isbn=9780120342235 }}</ref>




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==== भारी धातुओं और उपधातुओं के कारण गतिविधि में कमी ====
==== भारी धातुओं और उपधातुओं के कारण गतिविधि में कमी ====


प्रोटीन को लक्षित करके, भारी धातुओं को प्रोटीन द्वारा किए जाने वाले कार्य और गतिविधि को बाधित करने के लिए जाना जाता है।<ref name=":22">{{cite journal|last1=Tamás|first1=Markus J.|last2=Sharma|first2=Sandeep K.|last3=Ibstedt|first3=Sebastian|last4=Jacobson|first4=Therese|last5=Christen|first5=Philipp|title=प्रोटीन मिसफॉल्डिंग और एकत्रीकरण के कारण के रूप में भारी धातुएं और उपधातुएं|journal=Biomolecules|date=2014-03-04|volume=4|issue=1|pages=252–267|doi=10.3390/biom4010252|pmid=24970215|pmc=4030994|doi-access=free}}</ref> यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि भारी धातुएं संक्रमण धातुओं के साथ-साथ उपधातु की एक चुनिंदा मात्रा वाली श्रेणियों में आती हैं।<ref name=":22" />ये धातुएं, जब देशी, मुड़े हुए प्रोटीन के साथ परस्पर क्रिया करती हैं, तो उनकी जैविक गतिविधि को बाधित करने में भूमिका निभाती हैं।<ref name=":22" />यह हस्तक्षेप विभिन्न तरीकों से किया जा सकता है। ये भारी धातुएं एक प्रोटीन में मौजूद कार्यात्मक पक्ष श्रृंखला समूहों के साथ एक जटिल बना सकती हैं या थिओल्स को मुक्त करने के लिए बंधन बना सकती हैं।<ref name=":22" />प्रोटीन में मौजूद अमीनो एसिड साइड चेन के ऑक्सीकरण में भारी धातुएं भी भूमिका निभाती हैं।<ref name=":22" />  इसके साथ ही, मेटालोप्रोटीन के साथ बातचीत करते समय, भारी धातुएं मुख्य धातु आयनों को विस्थापित और प्रतिस्थापित कर सकती हैं।<ref name=":22" />नतीजतन, भारी धातुएं मुड़े हुए प्रोटीन के साथ हस्तक्षेप कर सकती हैं, जो प्रोटीन स्थिरता और गतिविधि को मजबूती से रोक सकती हैं।
प्रोटीन को लक्षित करके, भारी धातुओं को प्रोटीन द्वारा किए जाने वाले कार्य और गतिविधि को बाधित करने के लिए जाना जाता है।<ref name=":22">{{cite journal|last1=Tamás|first1=Markus J.|last2=Sharma|first2=Sandeep K.|last3=Ibstedt|first3=Sebastian|last4=Jacobson|first4=Therese|last5=Christen|first5=Philipp|title=प्रोटीन मिसफॉल्डिंग और एकत्रीकरण के कारण के रूप में भारी धातुएं और उपधातुएं|journal=Biomolecules|date=2014-03-04|volume=4|issue=1|pages=252–267|doi=10.3390/biom4010252|pmid=24970215|pmc=4030994|doi-access=free}}</ref> यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि भारी धातुएं संक्रमण धातुओं के साथ-साथ उपधातु की   चुनिंदा मात्रा वाली श्रेणियों में आती हैं।<ref name=":22" />ये धातुएं, जब देशी, मुड़े हुए प्रोटीन के साथ परस्पर क्रिया करती हैं, तो उनकी जैविक गतिविधि को बाधित करने में भूमिका निभाती हैं।<ref name=":22" />यह हस्तक्षेप विभिन्न तरीकों से किया जा सकता है। ये भारी धातुएं   प्रोटीन में उपस्तिथ कार्यात्मक पक्ष श्रृंखला समूहों के साथ   जटिल बना सकती हैं या थिओल्स को मुक्त करने के लिए बंधन बना सकती हैं।<ref name=":22" />प्रोटीन में उपस्तिथ अमीनो एसिड साइड चेन के ऑक्सीकरण में भारी धातुएं भी भूमिका निभाती हैं।<ref name=":22" />  इसके साथ ही, मेटालोप्रोटीन के साथ बातचीत करते समय, भारी धातुएं मुख्य धातु आयनों को विस्थापित और प्रतिस्थापित कर सकती हैं।<ref name=":22" />नतीजतन, भारी धातुएं मुड़े हुए प्रोटीन के साथ हस्तक्षेप कर सकती हैं, जो प्रोटीन स्थिरता और गतिविधि को मजबूती से रोक सकती हैं।


==== उत्क्रमण और अपरिवर्तनीयता ====
==== उत्क्रमण और अपरिवर्तनीयता ====
कई मामलों में, विकृतीकरण प्रतिवर्ती होता है (जब विकृतीकरण प्रभाव हटा दिया जाता है तो प्रोटीन अपनी मूल स्थिति को पुनः प्राप्त कर सकते हैं)। इस प्रक्रिया को पुनर्विकास कहा जा सकता है।<ref>{{citation |author1=Campbell, N. A. |author2=Reece, J.B. |author3=Meyers, N. |author4=Urry, L. A. |author5=Cain, M.L. |author6=Wasserman, S.A. |author7=Minorsky, P.V. |author8=Jackson, R.B. |year=2009 |title=Biology |edition=8th, Australian version |place=Sydney |publisher=Pearson Education Australia}}</ref> इस समझ ने इस धारणा को जन्म दिया है कि प्रोटीन को अपनी मूल स्थिति मानने के लिए आवश्यक सभी जानकारी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में एन्कोड की गई थी, और इसलिए डीएनए में जो प्रोटीन के लिए कोड करता है, तथाकथित क्रिश्चियन बी. एनफिन्सन|अनफिन्सन का अनफिन्सन की हठधर्मिता।<ref>{{citation |author=Anfinsen CB. |s2cid=10151090 |year=1973 |title=Principles that govern the folding of protein chains |journal=Science |volume=181 |issue=4096 |pages=223–30 |doi=10.1126/science.181.4096.223 |pmid=4124164|bibcode=1973Sci...181..223A }}</ref>
कई मामलों में, विकृतीकरण प्रतिवर्ती होता है (जब विकृतीकरण प्रभाव हटा दिया जाता है तो प्रोटीन अपनी मूल स्थिति को पुनः प्राप्त कर सकते हैं)। इस प्रक्रिया को पुनर्विकास कहा जा सकता है।<ref>{{citation |author1=Campbell, N. A. |author2=Reece, J.B. |author3=Meyers, N. |author4=Urry, L. A. |author5=Cain, M.L. |author6=Wasserman, S.A. |author7=Minorsky, P.V. |author8=Jackson, R.B. |year=2009 |title=Biology |edition=8th, Australian version |place=Sydney |publisher=Pearson Education Australia}}</ref> इस समझ ने इस धारणा को जन्म दिया है कि प्रोटीन को अपनी मूल स्थिति मानने के लिए आवश्यक सभी जानकारी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में एन्कोड की गई थी, और इसलिए डीएनए में जो प्रोटीन के लिए कोड करता है, तथाकथित क्रिश्चियन बी. एनफिन्सन|अनफिन्सन का अनफिन्सन की हठधर्मिता।<ref>{{citation |author=Anfinsen CB. |s2cid=10151090 |year=1973 |title=Principles that govern the folding of protein chains |journal=Science |volume=181 |issue=4096 |pages=223–30 |doi=10.1126/science.181.4096.223 |pmid=4124164|bibcode=1973Sci...181..223A }}</ref>
विकृतीकरण भी अपरिवर्तनीय हो सकता है। यह अपरिवर्तनीयता आम तौर पर एक गतिज है, थर्मोडायनामिक अपरिवर्तनीयता नहीं है, क्योंकि एक तह प्रोटीन में आम तौर पर कम मुक्त ऊर्जा होती है, जब इसे प्रकट किया जाता है। काइनेटिक अपरिवर्तनीयता के माध्यम से, तथ्य यह है कि प्रोटीन एक स्थानीय न्यूनतम में अटका हुआ है, इसे अपरिवर्तनीय रूप से विकृत होने के बाद कभी भी रिफॉल्डिंग से रोक सकता है।<ref name="Wetlaufer1988">{{cite journal|last1=Wetlaufer|first1=D.B.|title=क्रोमैटोग्राफिक सिस्टम में प्रोटीन का प्रतिवर्ती और अपरिवर्तनीय विकृतीकरण|journal=Makromolekulare Chemie. Macromolecular Symposia|volume=17|issue=1|year=1988|pages=17–28|issn=0258-0322|doi=10.1002/masy.19880170104}}</ref>
विकृतीकरण भी अपरिवर्तनीय हो सकता है। यह अपरिवर्तनीयता आम तौर पर   गतिज है, थर्मोडायनामिक अपरिवर्तनीयता नहीं है, क्योंकि   तह प्रोटीन में आम तौर पर कम मुक्त ऊर्जा होती है, जब इसे प्रकट किया जाता है। काइनेटिक अपरिवर्तनीयता के माध्यम से, तथ्य यह है कि प्रोटीन   स्थानीय न्यूनतम में अटका हुआ है, इसे अपरिवर्तनीय रूप से विकृत होने के बाद कभी भी रिफॉल्डिंग से रोक सकता है।<ref name="Wetlaufer1988">{{cite journal|last1=Wetlaufer|first1=D.B.|title=क्रोमैटोग्राफिक सिस्टम में प्रोटीन का प्रतिवर्ती और अपरिवर्तनीय विकृतीकरण|journal=Makromolekulare Chemie. Macromolecular Symposia|volume=17|issue=1|year=1988|pages=17–28|issn=0258-0322|doi=10.1002/masy.19880170104}}</ref>




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{{main|Nucleic acid thermodynamics}}
{{main|Nucleic acid thermodynamics}}


न्यूक्लिक एसिड (आरएनए और डीएनए सहित) [[ पोलीमर्स ]]़ द्वारा [[प्रतिलेखन (आनुवांशिकी)]] या डीएनए प्रतिकृति के दौरान संश्लेषित [[न्यूक्लियोटाइड]] पॉलिमर हैं। रीढ़ की हड्डी के 5'-3' संश्लेषण के बाद, अलग-अलग [[न्यूक्लियोबेस]] हाइड्रोजन बंधन के माध्यम से एक दूसरे के साथ बातचीत करने में सक्षम होते हैं, इस प्रकार उच्च-क्रम संरचनाओं के गठन की अनुमति देते हैं। न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण तब होता है जब न्यूक्लियोटाइड्स के बीच हाइड्रोजन बॉन्डिंग बाधित हो जाती है, और इसके परिणामस्वरूप पहले [[एनीलिंग (जीव विज्ञान)]] किस्में अलग हो जाती हैं। उदाहरण के लिए, उच्च तापमान के कारण डीएनए के विकृतीकरण से बेस पेयर का विघटन होता है और डबल फंसे हुए हेलिक्स को दो सिंगल स्ट्रैंड में अलग किया जाता है। [[पोलीमरेज श्रृंखला अभिक्रिया]] की स्थिति बहाल होने पर न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स फिर से एनीलिंग करने में सक्षम होते हैं, लेकिन अगर बहाली बहुत जल्दी होती है, तो न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स अपूर्ण रूप से फिर से एनील कर सकते हैं जिसके परिणामस्वरूप आधारों की अनुचित जोड़ी बन सकती है।
न्यूक्लिक एसिड (आरएनए और डीएनए सहित) [[ पोलीमर्स ]]़ द्वारा [[प्रतिलेखन (आनुवांशिकी)]] या डीएनए प्रतिकृति के दौरान संश्लेषित [[न्यूक्लियोटाइड]] पॉलिमर हैं। रीढ़ की हड्डी के 5'-3' संश्लेषण के बाद, अलग-अलग [[न्यूक्लियोबेस]] हाइड्रोजन बंधन के माध्यम से   दूसरे के साथ बातचीत करने में सक्षम होते हैं, इस प्रकार उच्च-क्रम संरचनाओं के गठन की अनुमति देते हैं। न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण तब होता है जब न्यूक्लियोटाइड्स के बीच हाइड्रोजन बॉन्डिंग बाधित हो जाती है, और इसके परिणामस्वरूप पहले [[एनीलिंग (जीव विज्ञान)]] किस्में अलग हो जाती हैं। उदाहरण के लिए, उच्च तापमान के कारण डीएनए के विकृतीकरण से बेस पेयर का विघटन होता है और डबल फंसे हुए हेलिक्स को दो सिंगल स्ट्रैंड में अलग किया जाता है। [[पोलीमरेज श्रृंखला अभिक्रिया]] की स्थिति बहाल होने पर न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स फिर से एनीलिंग करने में सक्षम होते हैं, लेकिन अगर बहाली बहुत जल्दी होती है, तो न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स अपूर्ण रूप से फिर से एनील कर सकते हैं जिसके परिणामस्वरूप आधारों की अनुचित जोड़ी बन सकती है।


=== जैविक रूप से प्रेरित विकृतीकरण ===
=== जैविक रूप से प्रेरित विकृतीकरण ===
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विकृतीकरण बुलबुले के न्यूक्लिक एसिड ऊष्मप्रवैगिकी का वर्णन करने का प्रयास करने वाला पहला मॉडल 1966 में पेश किया गया था और इसे पोलैंड-शेरागा मॉडल कहा जाता है। यह मॉडल तापमान के कार्य के रूप में डीएनए किस्में के विकृतीकरण का वर्णन करता है। जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है, बेस पेयर के बीच हाइड्रोजन बांड तेजी से परेशान होते हैं और विकृत लूप बनने लगते हैं।<ref>Lieu, Simon. "The Poland-Scheraga Model." (2015): 0-5. Massachusetts Institute of Technology, 14 May 2015. Web. 25 Oct. 2016.</ref> हालाँकि, पोलैंड-शेरागा मॉडल को अब प्राथमिक माना जाता है क्योंकि यह [[न्यूक्लिक एसिड अनुक्रम]], रासायनिक संरचना, [[कठोरता]] और [[मरोड़ (यांत्रिकी)]] के जटिल प्रभावों के लिए जिम्मेदार नहीं है।<ref>Richard, C., and A. J. Guttmann. "Poland–Scheraga Models and the DNA Denaturation Transition." ''Journal of Statistical Physics'' 115.3/4 (2004): 925-47. Web.</ref>
विकृतीकरण बुलबुले के न्यूक्लिक एसिड ऊष्मप्रवैगिकी का वर्णन करने का प्रयास करने वाला पहला मॉडल 1966 में पेश किया गया था और इसे पोलैंड-शेरागा मॉडल कहा जाता है। यह मॉडल तापमान के कार्य के रूप में डीएनए किस्में के विकृतीकरण का वर्णन करता है। जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है, बेस पेयर के बीच हाइड्रोजन बांड तेजी से परेशान होते हैं और विकृत लूप बनने लगते हैं।<ref>Lieu, Simon. "The Poland-Scheraga Model." (2015): 0-5. Massachusetts Institute of Technology, 14 May 2015. Web. 25 Oct. 2016.</ref> हालाँकि, पोलैंड-शेरागा मॉडल को अब प्राथमिक माना जाता है क्योंकि यह [[न्यूक्लिक एसिड अनुक्रम]], रासायनिक संरचना, [[कठोरता]] और [[मरोड़ (यांत्रिकी)]] के जटिल प्रभावों के लिए जिम्मेदार नहीं है।<ref>Richard, C., and A. J. Guttmann. "Poland–Scheraga Models and the DNA Denaturation Transition." ''Journal of Statistical Physics'' 115.3/4 (2004): 925-47. Web.</ref>
हाल के थर्मोडायनामिक अध्ययनों ने अनुमान लगाया है कि एक विलक्षण विकृतीकरण बुलबुले का जीवनकाल 1 माइक्रोसेकंड से 1 मिलीसेकंड तक होता है।<ref name="2nd">{{cite journal|last2=Libchaber|first2=Albert|last3=Krichevsky|first3=Oleg|date=1 April 2003|title=डबल-स्ट्रैंडेड डीएनए में बबल डायनेमिक्स|journal=Physical Review Letters|volume=90|issue=13|pages=138101|doi=10.1103/physrevlett.90.138101|pmid=12689326|last1=Altan-Bonnet|first1=Grégoire|s2cid=1427570|bibcode=2003PhRvL..90m8101A}}</ref> यह जानकारी डीएनए प्रतिकृति और प्रतिलेखन की स्थापित समय-सीमा पर आधारित है।<ref name="2nd" />वर्तमान में,{{when|date=December 2017}} विकृतीकरण बुलबुले के थर्मोडायनामिक विवरण को पूरी तरह से स्पष्ट करने के लिए जैवभौतिक और जैव रासायनिक अनुसंधान अध्ययन किए जा रहे हैं।<ref name="2nd" />
हाल के थर्मोडायनामिक अध्ययनों ने अनुमान लगाया है कि   विलक्षण विकृतीकरण बुलबुले का जीवनकाल 1 माइक्रोसेकंड से 1 मिलीसेकंड तक होता है।<ref name="2nd">{{cite journal|last2=Libchaber|first2=Albert|last3=Krichevsky|first3=Oleg|date=1 April 2003|title=डबल-स्ट्रैंडेड डीएनए में बबल डायनेमिक्स|journal=Physical Review Letters|volume=90|issue=13|pages=138101|doi=10.1103/physrevlett.90.138101|pmid=12689326|last1=Altan-Bonnet|first1=Grégoire|s2cid=1427570|bibcode=2003PhRvL..90m8101A}}</ref> यह जानकारी डीएनए प्रतिकृति और प्रतिलेखन की स्थापित समय-सीमा पर आधारित है।<ref name="2nd" />वर्तमान में,{{when|date=December 2017}} विकृतीकरण बुलबुले के थर्मोडायनामिक विवरण को पूरी तरह से स्पष्ट करने के लिए जैवभौतिक और जैव रासायनिक अनुसंधान अध्ययन किए जा रहे हैं।<ref name="2nd" />




=== रासायनिक एजेंटों के कारण विकृतीकरण ===
=== रासायनिक एजेंटों के कारण विकृतीकरण ===
[[File:DNA_Denaturation_by_Formamide.png|thumb|बेस पेयर के बीच हाइड्रोजन बॉन्ड को बाधित करके फॉर्मामाइड डीएनए को निरूपित करता है। नारंगी, नीली, हरी और बैंगनी रेखाएँ क्रमशः एडेनिन, थाइमिन, ग्वानिन और साइटोसिन का प्रतिनिधित्व करती हैं। आधारों और फॉर्मामाइड अणुओं के बीच तीन छोटी काली रेखाएँ नवगठित हाइड्रोजन बंधों का प्रतिनिधित्व करती हैं।]]पोलीमरेज़ चेन रिएक्शन (पीसीआर) सबसे लोकप्रिय संदर्भों में से एक है जिसमें डीएनए विकृतीकरण वांछित है, हीटिंग विकृतीकरण का सबसे लगातार तरीका है।<ref name=":02">{{cite journal|date=2014|title=डीएनए संकरण के लिए डीएनए के विकृतीकरण और पुनर्विकास की विशेषता|journal=Environmental Health and Toxicology|volume=29|doi=10.5620/eht.2014.29.e2014007|pmid=25234413|pmc=4168728|last1=Wang|first1=X|page=e2014007}}</ref> गर्मी से विकृतीकरण के अलावा, न्यूक्लिक एसिड विभिन्न रासायनिक एजेंटों जैसे कि [[फॉर्मामाइड]], [[गुआनाइडिन]], [[सोडियम सैलिसिलेट]], [[डाइमिथाइल सल्फ़ोक्साइड]] (डीएमएसओ), [[प्रोपलीन ग्लाइकोल]] और [[यूरिया]] के माध्यम से विकृतीकरण प्रक्रिया से गुजर सकते हैं।<ref name="ReferenceA">{{cite journal|date=1961|title=फॉर्मामाइड द्वारा डीऑक्सीराइबोन्यूक्लिक एसिड का विकृतीकरण|volume=51|issue=1|pages=91013–7|last1=Marmur|first1=J|journal=Biochimica et Biophysica Acta|doi=10.1016/0006-3002(61)91013-7|pmid=13767022}}</ref> ये रासायनिक विकृतीकरण एजेंट पिघलने के तापमान को कम करते हैं (टी<sub>m</sub>) पहले से मौजूद [[नाइट्रोजन बेस]] जोड़े के साथ हाइड्रोजन बांड दाताओं और स्वीकारकर्ताओं के लिए प्रतिस्पर्धा करके। कुछ एजेंट कमरे के तापमान पर विकृतीकरण को प्रेरित करने में भी सक्षम हैं। उदाहरण के लिए, [[क्षारीयता]] एजेंटों (जैसे NaOH) को [[पीएच]] बदलकर और हाइड्रोजन-बॉन्ड योगदान करने वाले प्रोटॉन को हटाकर डीएनए को विकृत करने के लिए दिखाया गया है।<ref name=":02"/>इन denaturants [[तापमान ढाल जेल वैद्युतकणसंचलन]] (DGGE) बनाने के लिए नियोजित किया गया है, जो न्यूक्लिक एसिड गतिशीलता के उनके जेल वैद्युतकणसंचलन पर न्यूक्लिक एसिड आकार के प्रभाव को समाप्त करने के लिए न्यूक्लिक एसिड के विकृतीकरण को बढ़ावा देता है।<ref>{{cite web|url=https://www.nationaldiagnostics.com/electrophoresis/article/denaturing-polyacrylamide-gel-electrophoresis-dna-rna|title=डीएनए और आरएनए के पॉलीएक्रिलामाइड जेल वैद्युतकणसंचलन को विकृत करना|website=Electrophoresis|publisher=National Diagnostics|access-date=13 October 2016}}</ref>
[[File:DNA_Denaturation_by_Formamide.png|thumb|बेस पेयर के बीच हाइड्रोजन बॉन्ड को बाधित करके फॉर्मामाइड डीएनए को निरूपित करता है। नारंगी, नीली, हरी और बैंगनी रेखाएँ क्रमशः एडेनिन, थाइमिन, ग्वानिन और साइटोसिन का प्रतिनिधित्व करती हैं। आधारों और फॉर्मामाइड अणुओं के बीच तीन छोटी काली रेखाएँ नवगठित हाइड्रोजन बंधों का प्रतिनिधित्व करती हैं।]]पोलीमरेज़ चेन रि ्शन (पीसीआर) सबसे लोकप्रिय संदर्भों में से   है जिसमें डीएनए विकृतीकरण वांछित है, हीटिंग विकृतीकरण का सबसे लगातार तरीका है।<ref name=":02">{{cite journal|date=2014|title=डीएनए संकरण के लिए डीएनए के विकृतीकरण और पुनर्विकास की विशेषता|journal=Environmental Health and Toxicology|volume=29|doi=10.5620/eht.2014.29.e2014007|pmid=25234413|pmc=4168728|last1=Wang|first1=X|page=e2014007}}</ref> गर्मी से विकृतीकरण के अलावा, न्यूक्लिक एसिड विभिन्न रासायनिक एजेंटों जैसे कि [[फॉर्मामाइड]], [[गुआनाइडिन]], [[सोडियम सैलिसिलेट]], [[डाइमिथाइल सल्फ़ोक्साइड]] (डीएमएसओ), [[प्रोपलीन ग्लाइकोल]] और [[यूरिया]] के माध्यम से विकृतीकरण प्रक्रिया से गुजर सकते हैं।<ref name="ReferenceA">{{cite journal|date=1961|title=फॉर्मामाइड द्वारा डीऑक्सीराइबोन्यूक्लिक एसिड का विकृतीकरण|volume=51|issue=1|pages=91013–7|last1=Marmur|first1=J|journal=Biochimica et Biophysica Acta|doi=10.1016/0006-3002(61)91013-7|pmid=13767022}}</ref> ये रासायनिक विकृतीकरण एजेंट पिघलने के तापमान को कम करते हैं (टी<sub>m</sub>) पहले से उपस्तिथ [[नाइट्रोजन बेस]] जोड़े के साथ हाइड्रोजन बांड दाताओं और स्वीकारकर्ताओं के लिए प्रतिस्पर्धा करके। कुछ एजेंट कमरे के तापमान पर विकृतीकरण को प्रेरित करने में भी सक्षम हैं। उदाहरण के लिए, [[क्षारीयता]] एजेंटों (जैसे NaOH) को [[पीएच]] बदलकर और हाइड्रोजन-बॉन्ड योगदान करने वाले प्रोटॉन को हटाकर डीएनए को विकृत करने के लिए दिखाया गया है।<ref name=":02"/>इन denaturants [[तापमान ढाल जेल वैद्युतकणसंचलन]] (DGGE) बनाने के लिए नियोजित किया गया है, जो न्यूक्लिक एसिड गतिशीलता के उनके जेल वैद्युतकणसंचलन पर न्यूक्लिक एसिड आकार के प्रभाव को समाप्त करने के लिए न्यूक्लिक एसिड के विकृतीकरण को बढ़ावा देता है।<ref>{{cite web|url=https://www.nationaldiagnostics.com/electrophoresis/article/denaturing-polyacrylamide-gel-electrophoresis-dna-rna|title=डीएनए और आरएनए के पॉलीएक्रिलामाइड जेल वैद्युतकणसंचलन को विकृत करना|website=Electrophoresis|publisher=National Diagnostics|access-date=13 October 2016}}</ref>




==== विकल्प के रूप में रासायनिक विकृतीकरण ====
==== विकल्प के रूप में रासायनिक विकृतीकरण ====
फॉर्मामाइड विकृत न्यूक्लिक एसिड के [[ऑप्टिकल रोटेशन]] (अवशोषण और प्रकाश का बिखराव) और हाइड्रोडायनामिक गुण ([[घूर्णी प्रसार]], [[अवसादन गुणांक]] और [[घूर्णी सहसंबंध समय]]) गर्मी-विकृत न्यूक्लिक एसिड के समान हैं।<ref name="ReferenceA"/><ref>{{cite journal|last2=Bustamante|first2=C|last3=Maestre|first3=M|date=1980|title=न्यूक्लिक एसिड और उनके समुच्चय की ऑप्टिकल गतिविधि|journal=Annual Review of Biophysics and Bioengineering|volume=9|issue=1|pages=107–141|doi=10.1146/annurev.bb.09.060180.000543|pmid=6156638|last1=Tinoco|first1=I}}</ref><ref>{{cite journal|date=2002|title=उनकी परमाणु संरचना से छोटे न्यूक्लिक एसिड के हाइड्रोडायनामिक गुणों की गणना|journal=Nucleic Acids Research|volume=30|issue=8|pages=1782–8|doi=10.1093/nar/30.8.1782|pmid=11937632|pmc=113193|last1=Fernandes|first1=M}}</ref> इसलिए, वांछित प्रभाव के आधार पर, रासायनिक रूप से विकृतीकरण डीएनए गर्मी से प्रेरित विकृतीकरण की तुलना में न्यूक्लिक एसिड को विकृत करने के लिए एक सामान्य प्रक्रिया प्रदान कर सकता है। विभिन्न विकृतीकरण विधियों की तुलना करने वाले अध्ययन जैसे हीटिंग, विभिन्न मनका आकार के मोती मिल, जांच [[sonication]], और रासायनिक विकृतीकरण से पता चलता है कि रासायनिक विकृतीकरण वर्णित अन्य भौतिक विकृतीकरण विधियों की तुलना में त्वरित विकृतीकरण प्रदान कर सकता है।<ref name=":02"/>विशेष रूप से उन मामलों में जहां तेजी से पुनर्निर्माण वांछित है, रासायनिक विकृतीकरण एजेंट हीटिंग के लिए एक आदर्श विकल्प प्रदान कर सकते हैं। उदाहरण के लिए, जैसे ही फॉस्फेट-बफर खारा जोड़ा जाता है, डीएनए किस्में क्षारीयता जैसे [[सोडियम हाइड्रॉक्साइड]] पुनर्नवीकरण के साथ विकृत हो जाती हैं।<ref name=":02" />
फॉर्मामाइड विकृत न्यूक्लिक एसिड के [[ऑप्टिकल रोटेशन]] (अवशोषण और प्रकाश का बिखराव) और हाइड्रोडायनामिक गुण ([[घूर्णी प्रसार]], [[अवसादन गुणांक]] और [[घूर्णी सहसंबंध समय]]) गर्मी-विकृत न्यूक्लिक एसिड के समान हैं।<ref name="ReferenceA"/><ref>{{cite journal|last2=Bustamante|first2=C|last3=Maestre|first3=M|date=1980|title=न्यूक्लिक एसिड और उनके समुच्चय की ऑप्टिकल गतिविधि|journal=Annual Review of Biophysics and Bioengineering|volume=9|issue=1|pages=107–141|doi=10.1146/annurev.bb.09.060180.000543|pmid=6156638|last1=Tinoco|first1=I}}</ref><ref>{{cite journal|date=2002|title=उनकी परमाणु संरचना से छोटे न्यूक्लिक एसिड के हाइड्रोडायनामिक गुणों की गणना|journal=Nucleic Acids Research|volume=30|issue=8|pages=1782–8|doi=10.1093/nar/30.8.1782|pmid=11937632|pmc=113193|last1=Fernandes|first1=M}}</ref> इसलिए, वांछित प्रभाव के आधार पर, रासायनिक रूप से विकृतीकरण डीएनए गर्मी से प्रेरित विकृतीकरण की तुलना में न्यूक्लिक एसिड को विकृत करने के लिए   सामान्य प्रक्रिया प्रदान कर सकता है। विभिन्न विकृतीकरण विधियों की तुलना करने वाले अध्ययन जैसे हीटिंग, विभिन्न मनका आकार के मोती मिल, जांच [[sonication]], और रासायनिक विकृतीकरण से पता चलता है कि रासायनिक विकृतीकरण वर्णित अन्य भौतिक विकृतीकरण विधियों की तुलना में त्वरित विकृतीकरण प्रदान कर सकता है।<ref name=":02"/>विशेष रूप से उन मामलों में जहां तेजी से पुनर्निर्माण वांछित है, रासायनिक विकृतीकरण एजेंट हीटिंग के लिए   आदर्श विकल्प प्रदान कर सकते हैं। उदाहरण के लिए, जैसे ही फॉस्फेट-बफर खारा जोड़ा जाता है, डीएनए किस्में क्षारीयता जैसे [[सोडियम हाइड्रॉक्साइड]] पुनर्नवीकरण के साथ विकृत हो जाती हैं।<ref name=":02" />




Revision as of 22:08, 25 April 2023

एंजाइम गतिविधि पर तापमान का प्रभाव।
शीर्ष: बढ़ते तापमान से प्रतिक्रिया की दर बढ़ जाती है (Q10 (तापमान गुणांक))।
मध्य: तह और कार्यात्मक एंजाइम का अंश इसके विकृतीकरण तापमान से ऊपर घटता है।
नीचे: नतीजतन, एंजाइम की प्रतिक्रिया की इष्टतम दर मध्यवर्ती तापमान पर होती है।
IUPAC definition

Process of partial or total alteration of the native secondary, and/or tertiary, and/or quaternary structures of proteins or nucleic acids resulting in a loss of bioactivity.

Note 1: Modified from the definition given in ref.[1]

Note 2: Denaturation can occur when proteins and nucleic acids are subjected to elevated temperature or to extremes of pH, or to nonphysiological concentrations of salt, organic solvents, urea, or other chemical agents.

Note 3: An enzyme loses its ability to alter or speed up a chemical reaction when it is denaturized.[2]

जीव रसायन में, विकृतीकरण ऐसी प्रक्रिया है जिसमें प्रोटीन या [[न्यूक्लिक अम्ल]] चतुर्धातुक संरचना, तृतीयक संरचना और द्वितीयक संरचना को विलुप्त कर देता है जो कि मूल रूप में उपस्तिथ होते हैं, कुछ बाहरी तनाव या यौगिक जैसे मजबूत एसिड या बेस (रसायन विज्ञान) के आवेदन से। , केंद्रित अकार्बनिक नमक, कार्बनिक यौगिक विलायक (जैसे, शराब (रसायन विज्ञान) या क्लोरोफार्म ), आंदोलन और विकिरण या गर्मी।[3] यदि जीवित कोशिका में प्रोटीन विकृत हो जाते हैं, तो इसका परिणाम कोशिका गतिविधि में व्यवधान और संभवतः कोशिका मृत्यु में होता है। प्रोटीन विकृतीकरण भी कोशिका मृत्यु का परिणाम है।[4][5] विकृतीकृत प्रोटीन जल विरोधी समूहों के संपर्क के कारण संरचना परिवर्तन और घुलनशीलता के नुकसान से प्रोटीन त्रीकरण के लिए विशेषताओं की विस्तृत श्रृंखला प्रदर्शित कर सकते हैं। विकृतीकरण के परिणामस्वरूप विलेयता की हानि को अवक्षेपण (रसायन विज्ञान) कहा जाता है।[6] विकृत प्रोटीन अपनी 3डी संरचना खो देते हैं और इसलिए कार्य नहीं कर सकते।

प्रोटीन तह इस बात की कुंजी है कि क्या गोलाकार प्रोटीन या झिल्ली प्रोटीन अपना काम ठीक से कर सकता है; इसे कार्य करने के लिए सही आकार में मोड़ा जाना चाहिए। हालांकि, हाइड्रोजन बंध, जो तह में बड़ी भूमिका निभाते हैं, बल्कि कमजोर होते हैं और इस प्रकार गर्मी, अम्लता, अलग-अलग नमक सांद्रता और अन्य तनावों से आसानी से प्रभावित होते हैं जो प्रोटीन को विकृत कर सकते हैं। यह कारण है कि समस्थिति कई जीवन में शरीर विज्ञान आवश्यक है।

यह अवधारणा विकृत अल्कोहल से संबंधित नहीं है, जो अल्कोहल है जिसे मानव उपभोग के लिए अनुपयुक्त बनाने के लिए एडिटिव्स के साथ मिलाया गया है।

सामान्य उदाहरण

(शीर्ष) अंडे की सफेदी में प्रोटीन एल्बुमिन अंडे को पकाने पर विकृतीकरण और विलेयता के नुकसान से गुजरता है। (नीचे) पेपरक्लिप्स विकृतीकरण प्रक्रिया की अवधारणा के साथ मदद करने के लिए दृश्य सादृश्य प्रदान करते हैं।

जब खाना पकाया जाता है तो उसके कुछ प्रोटीन विकृत हो जाते हैं। यही कारण है कि उबले हुए अंडे सख्त हो जाते हैं और पका हुआ मांस सख्त हो जाता है।

प्रोटीन में विकृतीकरण का उत्कृष्ट उदाहरण अंडे की सफेदी से आता है, जो आमतौर पर पानी में बड़े पैमाने पर ओवलब्यूमिन होते हैं। अंडे से ताजा, अंडे का सफेद भाग पारदर्शी और तरल होता है। थर्मोस्टेबिलिटी व्हाइट को पकाने से वे अपारदर्शी हो जाते हैं, जिससे परस्पर ठोस द्रव्यमान बनता है।[7] ही परिवर्तन को विकृतीकरण रसायन के साथ प्रभावित किया जा सकता है। अंडे की सफेदी को एसीटोन के बीकर में डालने से अंडे की सफेदी पारदर्शी और ठोस हो जाएगी। दही वाले दूध पर बनने वाली त्वचा विकृत प्रोटीन का और सामान्य उदाहरण है। सेविचे के रूप में जाना जाने वाला ठंडा ऐपेटाइज़र बिना गर्मी के अम्लीय साइट्रस मैरीनेड में कच्ची मछली और शंख को रासायनिक रूप से पकाने के द्वारा तैयार किया जाता है।[8]


प्रोटीन विकृतीकरण

विकृत प्रोटीन घुलनशीलता के नुकसान से लेकर प्रोटीन त्रीकरण तक, कई प्रकार की विशेषताओं को प्रदर्शित कर सकते हैं।

कार्यात्मक प्रोटीन में संरचनात्मक संगठन के चार स्तर होते हैं:
  1. Primary structure: the linear structure of amino acids in the polypeptide chain
  2. Secondary structure: hydrogen bonds between peptide group chains in an alpha helix or beta sheet
  3. Tertiary structure: three-dimensional structure of alpha helixes and beta helixes folded
  4. Quaternary structure: three-dimensional structure of multiple polypeptides and how they fit together
विकृतीकरण की प्रक्रिया:
  1. Functional protein showing a quaternary structure
  2. When heat is applied it alters the intramolecular bonds of the protein
  3. Unfolding of the polypeptides (amino acids)

पृष्ठभूमि

प्रोटीन या पॉलीपेप्टाइड एमिनो एसिड के पॉलिमर हैं। राइबोसोम द्वारा प्रोटीन बनाया जाता है जो आरएनए को पढ़ता है जो जीन में कोडन द्वारा एन्कोड किया जाता है और अनुवाद (आनुवांशिकी) के रूप में जानी जाने वाली प्रक्रिया में डीएनए निर्देश से आवश्यक अमीनो एसिड संयोजन को इकट्ठा करता है। नवनिर्मित प्रोटीन स्ट्रैंड तब पोस्टट्रांसलेशनल संशोधन से गुजरता है, जिसमें अतिरिक्त परमाणु या अणु जोड़े जाते हैं, उदाहरण के लिए तांबा, जस्ता या लोहा। बार जब यह अनुवाद के बाद का संशोधन प्रक्रिया पूरी हो जाती है, तो प्रोटीन फोल्ड होना शुरू हो जाता है (कभी-कभी अनायास और कभी-कभी एंजाइमी सहायता से), अपने आप ऊपर की ओर मुड़ जाता है, जिससे प्रोटीन के हाइड्रोफोबिक तत्व संरचना के अंदर गहरे दब जाते हैं और हाइड्रोफिलिक तत्व खत्म हो जाते हैं। बाहर। प्रोटीन का अंतिम आकार यह निर्धारित करता है कि यह अपने पर्यावरण के साथ कैसे इंटरैक्ट करता है।

प्रोटीन फोल्डिंग में प्रोटीन (हाइड्रोफोबिक, इलेक्ट्रोस्टैटिक, और वैन डेर वाल्स इंटरैक्शन) और प्रोटीन-विलायक इंटरैक्शन के भीतर पर्याप्त मात्रा में कमजोर इंट्रा-आणविक इंटरैक्शन के बीच संतुलन होता है।[9] नतीजतन, यह प्रक्रिया पर्यावरणीय स्थिति पर बहुत अधिक निर्भर है जिसमें प्रोटीन रहता है।[9]इन पर्यावरणीय स्थितियों में तापमान, लवणता, दबाव और शामिल होने वाले सॉल्वैंट्स शामिल हैं, और इन तक ही सीमित नहीं हैं।[9]नतीजतन, अत्यधिक तनाव (जैसे गर्मी या विकिरण, उच्च अकार्बनिक नमक सांद्रता, मजबूत अम्ल और क्षार) के संपर्क में आने से प्रोटीन की बातचीत बाधित हो सकती है और अनिवार्य रूप से विकृतीकरण हो सकता है।[10] जब प्रोटीन का विकृतीकरण होता है, तो द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं बदल जाती हैं लेकिन अमीनो एसिड के बीच प्राथमिक संरचना के पेप्टाइड बंधन बरकरार रहते हैं। चूंकि प्रोटीन के सभी संरचनात्मक स्तर इसके कार्य को निर्धारित करते हैं, बार विकृत हो जाने के बाद प्रोटीन अपना कार्य नहीं कर सकता है। यह आंतरिक रूप से असंरचित प्रोटीनों के विपरीत है, जो अपने मूल राज्य में प्रकट होते हैं, लेकिन फिर भी कार्यात्मक रूप से सक्रिय होते हैं और अपने जैविक लक्ष्य से बंधने पर मुड़ जाते हैं।[11]


प्रोटीन संरचना के स्तरों पर विकृतीकरण कैसे होता है

See also: Protein structure
  • चतुर्धातुक संरचना विकृतीकरण में, प्रोटीन उप-इकाइयां अलग हो जाती हैं और/या प्रोटीन उपइकाइयों की स्थानिक व्यवस्था बाधित हो जाती है।
  • तृतीयक संरचना विकृतीकरण में निम्न का विघटन शामिल है:
  • द्वितीयक संरचना विकृतीकरण में, प्रोटीन अल्फा हेलिक्स | अल्फा-हेलिस और बीटा शीट | बीटा-प्लीटेड शीट जैसे सभी नियमित दोहराए जाने वाले पैटर्न खो देते हैं, और यादृच्छिक कॉइल कॉन्फ़िगरेशन को अपनाते हैं।
  • प्रोटीन प्राथमिक संरचना, जैसे सहसंयोजक पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा साथ रखे गए अमीनो एसिड का क्रम, विकृतीकरण से बाधित नहीं होता है।[12]


समारोह का नुकसान

विकृत होने पर अधिकांश जैविक सबस्ट्रेट्स अपने जैविक कार्य को खो देते हैं। उदाहरण के लिए, एंजाइम अपना कटैलिसीस खो देते हैं, क्योंकि सबस्ट्रेट्स अब सक्रिय साइट से बंध नहीं सकते हैं,[13] और क्योंकि सब्सट्रेट्स के संक्रमण राज्यों को स्थिर करने में शामिल अमीनो एसिड अवशेष अब ऐसा करने में सक्षम होने के लिए तैनात नहीं हैं। विकृतीकरण प्रक्रिया और गतिविधि के संबद्ध नुकसान को दोहरे-ध्रुवीकरण इंटरफेरोमेट्री, परिपत्र द्विवर्णता , अपव्यय निगरानी के साथ क्वार्ट्ज क्रिस्टल माइक्रोबैलेंस |

भारी धातुओं और उपधातुओं के कारण गतिविधि में कमी

प्रोटीन को लक्षित करके, भारी धातुओं को प्रोटीन द्वारा किए जाने वाले कार्य और गतिविधि को बाधित करने के लिए जाना जाता है।[14] यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि भारी धातुएं संक्रमण धातुओं के साथ-साथ उपधातु की चुनिंदा मात्रा वाली श्रेणियों में आती हैं।[14]ये धातुएं, जब देशी, मुड़े हुए प्रोटीन के साथ परस्पर क्रिया करती हैं, तो उनकी जैविक गतिविधि को बाधित करने में भूमिका निभाती हैं।[14]यह हस्तक्षेप विभिन्न तरीकों से किया जा सकता है। ये भारी धातुएं प्रोटीन में उपस्तिथ कार्यात्मक पक्ष श्रृंखला समूहों के साथ जटिल बना सकती हैं या थिओल्स को मुक्त करने के लिए बंधन बना सकती हैं।[14]प्रोटीन में उपस्तिथ अमीनो एसिड साइड चेन के ऑक्सीकरण में भारी धातुएं भी भूमिका निभाती हैं।[14] इसके साथ ही, मेटालोप्रोटीन के साथ बातचीत करते समय, भारी धातुएं मुख्य धातु आयनों को विस्थापित और प्रतिस्थापित कर सकती हैं।[14]नतीजतन, भारी धातुएं मुड़े हुए प्रोटीन के साथ हस्तक्षेप कर सकती हैं, जो प्रोटीन स्थिरता और गतिविधि को मजबूती से रोक सकती हैं।

उत्क्रमण और अपरिवर्तनीयता

कई मामलों में, विकृतीकरण प्रतिवर्ती होता है (जब विकृतीकरण प्रभाव हटा दिया जाता है तो प्रोटीन अपनी मूल स्थिति को पुनः प्राप्त कर सकते हैं)। इस प्रक्रिया को पुनर्विकास कहा जा सकता है।[15] इस समझ ने इस धारणा को जन्म दिया है कि प्रोटीन को अपनी मूल स्थिति मानने के लिए आवश्यक सभी जानकारी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में एन्कोड की गई थी, और इसलिए डीएनए में जो प्रोटीन के लिए कोड करता है, तथाकथित क्रिश्चियन बी. एनफिन्सन|अनफिन्सन का अनफिन्सन की हठधर्मिता।[16] विकृतीकरण भी अपरिवर्तनीय हो सकता है। यह अपरिवर्तनीयता आम तौर पर गतिज है, थर्मोडायनामिक अपरिवर्तनीयता नहीं है, क्योंकि तह प्रोटीन में आम तौर पर कम मुक्त ऊर्जा होती है, जब इसे प्रकट किया जाता है। काइनेटिक अपरिवर्तनीयता के माध्यम से, तथ्य यह है कि प्रोटीन स्थानीय न्यूनतम में अटका हुआ है, इसे अपरिवर्तनीय रूप से विकृत होने के बाद कभी भी रिफॉल्डिंग से रोक सकता है।[17]


पीएच के कारण प्रोटीन विकृतीकरण

विकृतीकरण पीएच में परिवर्तन के कारण भी हो सकता है जो अमीनो एसिड और उनके अवशेषों के रसायन को प्रभावित कर सकता है। पीएच में परिवर्तन होने पर अमीनो एसिड में आयनीकरण समूह आयनित होने में सक्षम होते हैं। अधिक अम्लीय या अधिक बुनियादी स्थितियों में पीएच परिवर्तन प्रकट होने को प्रेरित कर सकता है।[18] एसिड-प्रेरित अनफॉल्डिंग अक्सर पीएच 2 और 5 के बीच होता है, बेस-प्रेरित अनफोल्डिंग के लिए आमतौर पर पीएच 10 या उच्चतर की आवश्यकता होती है।[18]


न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण

Main article: Nucleic acid thermodynamics

न्यूक्लिक एसिड (आरएनए और डीएनए सहित) पोलीमर्स ़ द्वारा प्रतिलेखन (आनुवांशिकी) या डीएनए प्रतिकृति के दौरान संश्लेषित न्यूक्लियोटाइड पॉलिमर हैं। रीढ़ की हड्डी के 5'-3' संश्लेषण के बाद, अलग-अलग न्यूक्लियोबेस हाइड्रोजन बंधन के माध्यम से दूसरे के साथ बातचीत करने में सक्षम होते हैं, इस प्रकार उच्च-क्रम संरचनाओं के गठन की अनुमति देते हैं। न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण तब होता है जब न्यूक्लियोटाइड्स के बीच हाइड्रोजन बॉन्डिंग बाधित हो जाती है, और इसके परिणामस्वरूप पहले एनीलिंग (जीव विज्ञान) किस्में अलग हो जाती हैं। उदाहरण के लिए, उच्च तापमान के कारण डीएनए के विकृतीकरण से बेस पेयर का विघटन होता है और डबल फंसे हुए हेलिक्स को दो सिंगल स्ट्रैंड में अलग किया जाता है। पोलीमरेज श्रृंखला अभिक्रिया की स्थिति बहाल होने पर न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स फिर से एनीलिंग करने में सक्षम होते हैं, लेकिन अगर बहाली बहुत जल्दी होती है, तो न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स अपूर्ण रूप से फिर से एनील कर सकते हैं जिसके परिणामस्वरूप आधारों की अनुचित जोड़ी बन सकती है।

जैविक रूप से प्रेरित विकृतीकरण

डीएनए विकृतीकरण तब होता है जब आधार जोड़े के बीच हाइड्रोजन बांड परेशान होते हैं।

डीएनए प्रतिकृति, प्रतिलेखन, डीएनए मरम्मत या प्रोटीन बंधन जैसे जैविक रूप से महत्वपूर्ण तंत्र होने पर न्यूक्लिक एसिड डबल हेलिक्स को खोलने के लिए डीएनए में एंटीपरेलल (जैव रसायन) के बीच गैर-सहसंयोजक बातचीत को तोड़ा जा सकता है।[19] आंशिक रूप से अलग किए गए डीएनए के क्षेत्र को विकृतीकरण बुलबुले के रूप में जाना जाता है, जिसे आधार जोड़े के समन्वित पृथक्करण के माध्यम से डीएनए डबल हेलिक्स के उद्घाटन के रूप में अधिक विशेष रूप से परिभाषित किया जा सकता है।[19]

विकृतीकरण बुलबुले के न्यूक्लिक एसिड ऊष्मप्रवैगिकी का वर्णन करने का प्रयास करने वाला पहला मॉडल 1966 में पेश किया गया था और इसे पोलैंड-शेरागा मॉडल कहा जाता है। यह मॉडल तापमान के कार्य के रूप में डीएनए किस्में के विकृतीकरण का वर्णन करता है। जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है, बेस पेयर के बीच हाइड्रोजन बांड तेजी से परेशान होते हैं और विकृत लूप बनने लगते हैं।[20] हालाँकि, पोलैंड-शेरागा मॉडल को अब प्राथमिक माना जाता है क्योंकि यह न्यूक्लिक एसिड अनुक्रम, रासायनिक संरचना, कठोरता और मरोड़ (यांत्रिकी) के जटिल प्रभावों के लिए जिम्मेदार नहीं है।[21] हाल के थर्मोडायनामिक अध्ययनों ने अनुमान लगाया है कि विलक्षण विकृतीकरण बुलबुले का जीवनकाल 1 माइक्रोसेकंड से 1 मिलीसेकंड तक होता है।[22] यह जानकारी डीएनए प्रतिकृति और प्रतिलेखन की स्थापित समय-सीमा पर आधारित है।[22]वर्तमान में,[when?] विकृतीकरण बुलबुले के थर्मोडायनामिक विवरण को पूरी तरह से स्पष्ट करने के लिए जैवभौतिक और जैव रासायनिक अनुसंधान अध्ययन किए जा रहे हैं।[22]


रासायनिक एजेंटों के कारण विकृतीकरण

बेस पेयर के बीच हाइड्रोजन बॉन्ड को बाधित करके फॉर्मामाइड डीएनए को निरूपित करता है। नारंगी, नीली, हरी और बैंगनी रेखाएँ क्रमशः एडेनिन, थाइमिन, ग्वानिन और साइटोसिन का प्रतिनिधित्व करती हैं। आधारों और फॉर्मामाइड अणुओं के बीच तीन छोटी काली रेखाएँ नवगठित हाइड्रोजन बंधों का प्रतिनिधित्व करती हैं।

पोलीमरेज़ चेन रि ्शन (पीसीआर) सबसे लोकप्रिय संदर्भों में से है जिसमें डीएनए विकृतीकरण वांछित है, हीटिंग विकृतीकरण का सबसे लगातार तरीका है।[23] गर्मी से विकृतीकरण के अलावा, न्यूक्लिक एसिड विभिन्न रासायनिक एजेंटों जैसे कि फॉर्मामाइड, गुआनाइडिन, सोडियम सैलिसिलेट, डाइमिथाइल सल्फ़ोक्साइड (डीएमएसओ), प्रोपलीन ग्लाइकोल और यूरिया के माध्यम से विकृतीकरण प्रक्रिया से गुजर सकते हैं।[24] ये रासायनिक विकृतीकरण एजेंट पिघलने के तापमान को कम करते हैं (टीm) पहले से उपस्तिथ नाइट्रोजन बेस जोड़े के साथ हाइड्रोजन बांड दाताओं और स्वीकारकर्ताओं के लिए प्रतिस्पर्धा करके। कुछ एजेंट कमरे के तापमान पर विकृतीकरण को प्रेरित करने में भी सक्षम हैं। उदाहरण के लिए, क्षारीयता एजेंटों (जैसे NaOH) को पीएच बदलकर और हाइड्रोजन-बॉन्ड योगदान करने वाले प्रोटॉन को हटाकर डीएनए को विकृत करने के लिए दिखाया गया है।[23]इन denaturants तापमान ढाल जेल वैद्युतकणसंचलन (DGGE) बनाने के लिए नियोजित किया गया है, जो न्यूक्लिक एसिड गतिशीलता के उनके जेल वैद्युतकणसंचलन पर न्यूक्लिक एसिड आकार के प्रभाव को समाप्त करने के लिए न्यूक्लिक एसिड के विकृतीकरण को बढ़ावा देता है।[25]


विकल्प के रूप में रासायनिक विकृतीकरण

फॉर्मामाइड विकृत न्यूक्लिक एसिड के ऑप्टिकल रोटेशन (अवशोषण और प्रकाश का बिखराव) और हाइड्रोडायनामिक गुण (घूर्णी प्रसार, अवसादन गुणांक और घूर्णी सहसंबंध समय) गर्मी-विकृत न्यूक्लिक एसिड के समान हैं।[24][26][27] इसलिए, वांछित प्रभाव के आधार पर, रासायनिक रूप से विकृतीकरण डीएनए गर्मी से प्रेरित विकृतीकरण की तुलना में न्यूक्लिक एसिड को विकृत करने के लिए सामान्य प्रक्रिया प्रदान कर सकता है। विभिन्न विकृतीकरण विधियों की तुलना करने वाले अध्ययन जैसे हीटिंग, विभिन्न मनका आकार के मोती मिल, जांच sonication, और रासायनिक विकृतीकरण से पता चलता है कि रासायनिक विकृतीकरण वर्णित अन्य भौतिक विकृतीकरण विधियों की तुलना में त्वरित विकृतीकरण प्रदान कर सकता है।[23]विशेष रूप से उन मामलों में जहां तेजी से पुनर्निर्माण वांछित है, रासायनिक विकृतीकरण एजेंट हीटिंग के लिए आदर्श विकल्प प्रदान कर सकते हैं। उदाहरण के लिए, जैसे ही फॉस्फेट-बफर खारा जोड़ा जाता है, डीएनए किस्में क्षारीयता जैसे सोडियम हाइड्रॉक्साइड पुनर्नवीकरण के साथ विकृत हो जाती हैं।[23]


वायु के कारण विकृतीकरण

छोटे, वैद्युतीयऋणात्मकता अणु जैसे नाइट्रोजन और ऑक्सीजन, जो पृथ्वी के वायुमंडल में प्राथमिक गैसें हैं, हाइड्रोजन बॉन्डिंग में भाग लेने के लिए आसपास के अणुओं की क्षमता को महत्वपूर्ण रूप से प्रभावित करते हैं।[28] ये अणु हाइड्रोजन बांड दाताओं के लिए आसपास के हाइड्रोजन बांड स्वीकर्ता के साथ प्रतिस्पर्धा करते हैं, इसलिए हाइड्रोजन बांड ब्रेकर के रूप में कार्य करते हैं और पर्यावरण में आसपास के अणुओं के बीच बातचीत को कमजोर करते हैं।[28]डीएनए डबल हेलिक्स में एंटीपैरलल (बायोकेमिस्ट्री) आधार जोड़े के बीच हाइड्रोजन बॉन्डिंग द्वारा गैर-सहसंयोजक रूप से बंधे होते हैं;[29] नाइट्रोजन और ऑक्सीजन इसलिए हवा के संपर्क में आने पर डीएनए की अखंडता को कमजोर करने की क्षमता बनाए रखते हैं।[30] नतीजतन, हवा के संपर्क में आने वाले डीएनए स्ट्रैंड्स को कम न्यूक्लिक एसिड थर्मोडायनामिक्स को अलग करने और अनुकरण करने के लिए कम बल की आवश्यकता होती है।[30]


अनुप्रयोग

कई प्रयोगशाला तकनीकें न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स को अलग करने की क्षमता पर निर्भर करती हैं। न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण के गुणों को समझकर, निम्नलिखित विधियों का निर्माण किया गया:

विकृत करने वाले

प्रोटीन विकृतीकरणकर्ता

अम्ल

अम्लीय प्रोटीन denaturants में शामिल हैं:

आधार

क्षार (रसायन विज्ञान) विकृतीकरण में अम्ल के समान कार्य करता है। वे सम्मिलित करते हैं:

सॉल्वैंट्स

अधिकांश कार्बनिक सॉल्वैंट्स विकृतीकरण कर रहे हैं, जिनमें निम्न शामिल हैं:[citation needed]

पार लिंक िंग अभिकर्मक

प्रोटीन के लिए क्रॉस-लिंकिंग एजेंटों में शामिल हैं:[citation needed]

चाओट्रोपिक एजेंट

Chaotropic एजेंटों में शामिल हैं:[citation needed]

डाइसल्फ़ाइड बंधन रिड्यूसर

एजेंट जो डाइसल्फ़ाइड बांड को कम करके तोड़ते हैं उनमें शामिल हैं:[citation needed]

रासायनिक रूप से प्रतिक्रियाशील एजेंट

हाइड्रोजन पेरोक्साइड, एलिमेंटल क्लोरीन, हाइपोक्लोरस एसिड (क्लोरीन पानी), ब्रोमीन, ब्रोमीन पानी, आयोडीन, नाइट्रिक और ऑक्सीडाइजिंग एसिड जैसे एजेंट, और ओजोन सल्फाइड/थियोल, सक्रिय एरोमैटिक रिंग्स (फेनिलएलनिन) जैसे संवेदनशील अंशों के साथ प्रतिक्रिया करते हैं, प्रभाव में नुकसान पहुंचाते हैं। प्रोटीन और इसे बेकार कर दें।

अन्य


न्यूक्लिक एसिड denaturants

रासायनिक

अम्लीय न्यूक्लिक एसिड denaturants में शामिल हैं:

  • एसीटिक अम्ल
  • एचसीएल
  • नाइट्रिक एसिड

एसिड न्यूक्लिक एसिड denaturants में शामिल हैं:

  • नाओएच

अन्य न्यूक्लिक एसिड denaturants में शामिल हैं:

  • डाइमिथाइल सल्फ़ोक्साइड
  • फॉर्मामाइड
  • गुआनिडीन
  • सोडियम सैलिसिलेट
  • प्रोपलीन ग्लाइकोल
  • यूरिया

शारीरिक

  • थर्मल विकृतीकरण
  • मोतियों की चक्की
  • जांच sonication
  • विकिरण

यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ Alan D. MacNaught; Andrew R. Wilkinson, eds. (1997). Compendium of Chemical Terminology: IUPAC Recommendations (the "Gold Book"). Blackwell Science. ISBN 978-0865426849.
  2. ↑ Vert, Michel (2012). "Terminology for biorelated polymers and applications (IUPAC Recommendations 2012)" (PDF). Pure and Applied Chemistry. 84 (2): 377–410. doi:10.1351/PAC-REC-10-12-04. S2CID 98107080. Archived (PDF) from the original on 2013-09-27.
  3. ↑ मोस्बी का मेडिकल डिक्शनरी (8th ed.). Elsevier. 2009. Retrieved 1 October 2013.
  4. ↑ Samson, Andre L.; Ho, Bosco; Au, Amanda E.; Schoenwaelder, Simone M.; Smyth, Mark J.; Bottomley, Stephen P.; Kleifeld, Oded; Medcalf, Robert L. (2016-11-01). "भौतिक-रासायनिक गुण जो प्रोटीन एकत्रीकरण को नियंत्रित करते हैं, यह भी निर्धारित करते हैं कि प्रोटीन को नेक्रोटिक कोशिकाओं से बनाए रखा जाता है या जारी किया जाता है". Open Biology. 6 (11): 160098. doi:10.1098/rsob.160098. ISSN 2046-2441. PMC 5133435. PMID 27810968.
  5. ↑ Samson, Andre L.; Knaupp, Anja S.; Sashindranath, Maithili; Borg, Rachael J.; Au, Amanda E.-L.; Cops, Elisa J.; Saunders, Helen M.; Cody, Stephen H.; McLean, Catriona A. (2012-10-25). "Nucleocytoplasmic coagulation: an injury-induced aggregation event that disulfide crosslinks proteins and facilitates their removal by plasmin". Cell Reports. 2 (4): 889–901. doi:10.1016/j.celrep.2012.08.026. ISSN 2211-1247. PMID 23041318.
  6. ↑ "2.5: Denaturation of proteins". Chemistry LibreTexts (in English). 2019-07-15. Retrieved 2022-04-25.
  7. ↑ Mine, Yoshinori; Noutomi, Tatsushi; Haga, Noriyuki (1990). "अंडे के सफेद प्रोटीन में ऊष्मीय रूप से प्रेरित परिवर्तन". Journal of Agricultural and Food Chemistry (in English). 38 (12): 2122–2125. doi:10.1021/jf00102a004.
  8. ↑ "Ceviche: the new sushi," The Times.
  9. ↑ 9.0 9.1 9.2 Bondos, Sarah (2014). "प्रोटीन की तह". Access Science (in English). doi:10.1036/1097-8542.801070.
  10. ↑ "विकृतीकरण". Science in Context (in English). 2006-04-03.
  11. ↑ Dyson, H. Jane; Wright, Peter E. (2005-03-01). "आंतरिक रूप से असंरचित प्रोटीन और उनके कार्य". Nature Reviews Molecular Cell Biology (in English). 6 (3): 197–208. doi:10.1038/nrm1589. ISSN 1471-0072. PMID 15738986. S2CID 18068406.
  12. ↑ Charles Tanford (1968), "Protein denaturation" (PDF), Advances in Protein Chemistry, 23: 121–282, doi:10.1016/S0065-3233(08)60401-5, ISBN 9780120342235, PMID 4882248, archived (PDF) from the original on 2005-11-10
  13. ↑ Biology Online Dictionary (2 December 2020), Denaturation Definition and Examples
  14. ↑ 14.0 14.1 14.2 14.3 14.4 14.5 Tamás, Markus J.; Sharma, Sandeep K.; Ibstedt, Sebastian; Jacobson, Therese; Christen, Philipp (2014-03-04). "प्रोटीन मिसफॉल्डिंग और एकत्रीकरण के कारण के रूप में भारी धातुएं और उपधातुएं". Biomolecules. 4 (1): 252–267. doi:10.3390/biom4010252. PMC 4030994. PMID 24970215.
  15. ↑ Campbell, N. A.; Reece, J.B.; Meyers, N.; Urry, L. A.; Cain, M.L.; Wasserman, S.A.; Minorsky, P.V.; Jackson, R.B. (2009), Biology (8th, Australian version ed.), Sydney: Pearson Education Australia
  16. ↑ Anfinsen CB. (1973), "Principles that govern the folding of protein chains", Science, 181 (4096): 223–30, Bibcode:1973Sci...181..223A, doi:10.1126/science.181.4096.223, PMID 4124164, S2CID 10151090
  17. ↑ Wetlaufer, D.B. (1988). "क्रोमैटोग्राफिक सिस्टम में प्रोटीन का प्रतिवर्ती और अपरिवर्तनीय विकृतीकरण". Makromolekulare Chemie. Macromolecular Symposia. 17 (1): 17–28. doi:10.1002/masy.19880170104. ISSN 0258-0322.
  18. ↑ 18.0 18.1 Konermann, Lars (2012-05-15). "Protein Unfolding and Denaturants". doi:10.1002/9780470015902.a0003004.pub2. ISBN 978-0470016176. {{cite book}}: |journal= ignored (help); Missing or empty |title= (help)
  19. ↑ 19.0 19.1 Sicard, François; Destainville, Nicolas; Manghi, Manoel (21 January 2015). "DNA denaturation bubbles: Free-energy landscape and nucleation/closure rates". The Journal of Chemical Physics. 142 (3): 034903. arXiv:1405.3867. Bibcode:2015JChPh.142c4903S. doi:10.1063/1.4905668. PMID 25612729. S2CID 13967558.
  20. ↑ Lieu, Simon. "The Poland-Scheraga Model." (2015): 0-5. Massachusetts Institute of Technology, 14 May 2015. Web. 25 Oct. 2016.
  21. ↑ Richard, C., and A. J. Guttmann. "Poland–Scheraga Models and the DNA Denaturation Transition." Journal of Statistical Physics 115.3/4 (2004): 925-47. Web.
  22. ↑ 22.0 22.1 22.2 Altan-Bonnet, Grégoire; Libchaber, Albert; Krichevsky, Oleg (1 April 2003). "डबल-स्ट्रैंडेड डीएनए में बबल डायनेमिक्स". Physical Review Letters. 90 (13): 138101. Bibcode:2003PhRvL..90m8101A. doi:10.1103/physrevlett.90.138101. PMID 12689326. S2CID 1427570.
  23. ↑ 23.0 23.1 23.2 23.3 Wang, X (2014). "डीएनए संकरण के लिए डीएनए के विकृतीकरण और पुनर्विकास की विशेषता". Environmental Health and Toxicology. 29: e2014007. doi:10.5620/eht.2014.29.e2014007. PMC 4168728. PMID 25234413.
  24. ↑ 24.0 24.1 Marmur, J (1961). "फॉर्मामाइड द्वारा डीऑक्सीराइबोन्यूक्लिक एसिड का विकृतीकरण". Biochimica et Biophysica Acta. 51 (1): 91013–7. doi:10.1016/0006-3002(61)91013-7. PMID 13767022.
  25. ↑ "डीएनए और आरएनए के पॉलीएक्रिलामाइड जेल वैद्युतकणसंचलन को विकृत करना". Electrophoresis. National Diagnostics. Retrieved 13 October 2016.
  26. ↑ Tinoco, I; Bustamante, C; Maestre, M (1980). "न्यूक्लिक एसिड और उनके समुच्चय की ऑप्टिकल गतिविधि". Annual Review of Biophysics and Bioengineering. 9 (1): 107–141. doi:10.1146/annurev.bb.09.060180.000543. PMID 6156638.
  27. ↑ Fernandes, M (2002). "उनकी परमाणु संरचना से छोटे न्यूक्लिक एसिड के हाइड्रोडायनामिक गुणों की गणना". Nucleic Acids Research. 30 (8): 1782–8. doi:10.1093/nar/30.8.1782. PMC 113193. PMID 11937632.
  28. ↑ 28.0 28.1 Mathers, T. L.; Schoeffler, G.; McGlynn, S. P. (July 1985). "The effects of selected gases upon ethanol: hydrogen bond breaking by O and N". Canadian Journal of Chemistry. 63 (7): 1864–1869. doi:10.1139/v85-309.
  29. ↑ Cox, David L. Nelson, Michael M. (2008). जैव रसायन के लेहिंगर सिद्धांत (5th ed.). New York: W.H. Freeman. ISBN 9780716771081.{{cite book}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  30. ↑ 30.0 30.1 Mathers, T. L.; Schoeffler, G.; McGlynn, S. P. (1982). "Hydrogen-bond breaking by O/sub 2/ and N/sub 2/. II. Melting curves of DNA" (PDF). doi:10.2172/5693881. OSTI 5693881. Archived (PDF) from the original on 2018-07-24. {{cite journal}}: Cite journal requires |journal= (help)
  31. ↑ López-Alonso JP, Bruix M, Font J, Ribó M, Vilanova M, Jiménez MA, Santoro J, González C, Laurents DV (2010), "NMR spectroscopy reveals that RNase A is chiefly denatured in 40% acetic acid: implications for oligomer formation by 3D domain swapping", J. Am. Chem. Soc., 132 (5): 1621–30, doi:10.1021/ja9081638, PMID 20085318
  32. ↑ Jaremko, M.; Jaremko Ł; Kim HY; Cho MK; Schwieters CD; Giller K; Becker S; Zweckstetter M. (April 2013). "परमाणु विभेदन पर मॉनिटर किए गए प्रोटीन डिमर का शीत विकृतीकरण". Nat. Chem. Biol. 9 (4): 264–70. doi:10.1038/nchembio.1181. PMC 5521822. PMID 23396077.


बाहरी संबंध

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