थर्मोस्टेबिलिटी: Difference between revisions

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फाइल: ThBgl1A.tif|thumb|थर्मोटोगा नेपोलिटाना से [[ग्लुकोसिडेस]] की क्रिस्टल संरचना (PDB: [http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=5IDI 5IDI])। थर्मोस्टेबल प्रोटीन, 80 डिग्री सेल्सियस पर सक्रिय और 101 डिग्री सेल्सियस के खुले तापमान के साथ।<ref>{{cite journal | vauthors = Kulkarni TS, Khan S, Villagomez R, Mahmood T, Lindahl S, Logan DT, Linares-Pastén JA, Nordberg Karlsson E | display-authors = 6 | title = Crystal structure of β-glucosidase 1A from Thermotoga neapolitana and comparison of active site mutants for hydrolysis of flavonoid glucosides | journal = Proteins | volume = 85 | issue = 5 | pages = 872–884 | date = May 2017 | pmid = 28142197 | doi = 10.1002/prot.25256 | s2cid = 27832389 }}</ref>सामग्री विज्ञान और [[आणविक जीव विज्ञान]] में, थर्मोस्टेबिलिटी एक पदार्थ की [[रासायनिक संरचना]] या भौतिक संरचना में अपरिवर्तनीय परिवर्तन का विरोध करने की क्षमता है, अक्सर [[रासायनिक अपघटन]] या [[बहुलकीकरण]] का विरोध करके, उच्च सापेक्ष [[तापमान]] पर।
 
 
सामग्री विज्ञान और आणविक जीव विज्ञान में थर्मोस्टेबिलिटी एक पदार्थ की रासायनिक या भौतिक संरचना में अपरिवर्तनीय परिवर्तन का विरोध करने की क्षमता है जो  अधिकांशतः उच्च सापेक्ष तापमान पर अपघटन या पोलीमराइज़ेशन का विरोध करती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Kulkarni TS, Khan S, Villagomez R, Mahmood T, Lindahl S, Logan DT, Linares-Pastén JA, Nordberg Karlsson E | display-authors = 6 | title = Crystal structure of β-glucosidase 1A from Thermotoga neapolitana and comparison of active site mutants for hydrolysis of flavonoid glucosides | journal = Proteins | volume = 85 | issue = 5 | pages = 872–884 | date = May 2017 | pmid = 28142197 | doi = 10.1002/prot.25256 | s2cid = 27832389 }}</ref>


थर्मोस्टेबल सामग्री का उपयोग औद्योगिक रूप से [[अग्निरोधी]] के रूप में किया जा सकता है। एक ''थर्मोस्टेबल [[प्लास्टिक]]'', एक असामान्य और अपरंपरागत शब्द, एक [[थर्मोसेटिंग प्लास्टिक]] को संदर्भित करने की संभावना है जिसे [[ थर्माप्लास्टिक ]] की तुलना में गर्म होने पर फिर से आकार नहीं दिया जा सकता है जिसे रीमेल्ट और रीकास्ट किया जा सकता है।
थर्मोस्टेबल सामग्री का उपयोग औद्योगिक रूप से [[अग्निरोधी]] के रूप में किया जा सकता है। एक ''थर्मोस्टेबल [[प्लास्टिक]]'', एक असामान्य और अपरंपरागत शब्द, एक [[थर्मोसेटिंग प्लास्टिक]] को संदर्भित करने की संभावना है जिसे [[ थर्माप्लास्टिक ]] की तुलना में गर्म होने पर फिर से आकार नहीं दिया जा सकता है जिसे रीमेल्ट और रीकास्ट किया जा सकता है।


थर्मोस्टेबिलिटी भी कुछ [[प्रोटीन]]ों का एक गुण है। थर्मोस्टेबल प्रोटीन होने का अर्थ है लागू गर्मी के कारण [[प्रोटीन संरचना]] में परिवर्तन के लिए प्रतिरोधी होना।
थर्मोस्टेबिलिटी भी कुछ [[प्रोटीन]] का एक गुण है। थर्मोस्टेबल प्रोटीन होने का अर्थ है प्रयुक्त ऊष्मा के कारण [[प्रोटीन संरचना]] में परिवर्तन के लिए प्रतिरोधी होना।


== थर्मोस्टेबल प्रोटीन ==
== थर्मोस्टेबल प्रोटीन ==
[[File:Process of Denaturation.svg|thumb|जैसे ही गर्मी जोड़ी जाती है, यह प्रोटीन की तृतीयक संरचना में पाए जाने वाले इंट्रामोल्युलर बॉन्ड को बाधित करता है, जिससे प्रोटीन खुल जाता है और निष्क्रिय हो जाता है।]]पृथ्वी पर अधिकांश जीवन-रूप 50 डिग्री सेल्सियस से कम तापमान पर रहते हैं, आमतौर पर 15 से 50 डिग्री सेल्सियस तक। इन जीवों के भीतर मैक्रोमोलेक्युलस (प्रोटीन और न्यूक्लिक एसिड) होते हैं जो उनकी एंजाइमिक गतिविधि के लिए आवश्यक त्रि-आयामी संरचना बनाते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Kandhari N, Sinha S | title = Complex network analysis of thermostable mutants of <i>Bacillus subtilis</i> Lipase A | language = En | journal = Applied Network Science | volume = 2 | issue = 1 | pages = 18 | date = June 26, 2017 | pmid = 30443573 | pmc = 6214246 | doi = 10.1007/s41109-017-0039-y }}</ref> जीव के मूल तापमान से ऊपर, तापीय ऊर्जा प्रोटीन तह और [[विकृतीकरण (जैव रसायन)]] का कारण बन सकती है, क्योंकि गर्मी तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना में इंट्रामोल्युलर बॉन्ड को बाधित कर सकती है। इस खुलासे के परिणामस्वरूप एंजाइमेटिक गतिविधि में कमी आएगी, जो जीवन-कार्यों को जारी रखने के लिए समझ में आता है। इसका एक उदाहरण अंडे की सफेदी में प्रोटीन का एक स्पष्ट, लगभग रंगहीन तरल से एक अपारदर्शी सफेद, अघुलनशील जेल में विकृतीकरण है।
[[File:Process of Denaturation.svg|thumb|जैसे ही ऊष्मा जोड़ी जाती है, यह प्रोटीन की तृतीयक संरचना में पाए जाने वाले इंट्रामोल्युलर बॉन्ड को बाधित करता है, जिससे प्रोटीन खुल जाता है और निष्क्रिय हो जाता है।]]पृथ्वी पर अधिकांश जीवन-रूप 50 डिग्री सेल्सियस से कम तापमान पर रहते हैं, सामान्यतः  15 से 50 डिग्री सेल्सियस तक इन जीवों के अंदर मैक्रोमोलेक्युलस (प्रोटीन और न्यूक्लिक अम्ल) होते हैं जो उनकी एंजाइमिक गतिविधि के लिए आवश्यक त्रि-आयामी संरचना बनाते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Kandhari N, Sinha S | title = Complex network analysis of thermostable mutants of <i>Bacillus subtilis</i> Lipase A | language = En | journal = Applied Network Science | volume = 2 | issue = 1 | pages = 18 | date = June 26, 2017 | pmid = 30443573 | pmc = 6214246 | doi = 10.1007/s41109-017-0039-y }}</ref> जीव के मूल तापमान से ऊपर तापीय ऊर्जा प्रोटीन तह और [[विकृतीकरण (जैव रसायन)]] का कारण बन सकती है क्योंकि ऊष्मा तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना में इंट्रामोल्युलर बॉन्ड को बाधित कर सकती है। इसे प्रकट करने के परिणामस्वरूप एंजाइमेटिक गतिविधि में कमी आएगी जो जीवन-कार्यों को जारी रखने के लिए समझ में आता है। इसका एक उदाहरण अंडे की सफेदी में प्रोटीन का एक स्पष्ट लगभग रंगहीन तरल से एक अपारदर्शी सफेद अघुलनशील जेल में विकृतीकरण है।


प्रोटीन की तुलना में ऐसे उच्च तापमान का सामना करने में सक्षम प्रोटीन जो आम तौर पर सूक्ष्मजीवों से होते हैं जो हाइपरथर्मोफाइल होते हैं। ऐसे जीव 50 डिग्री सेल्सियस से अधिक तापमान का सामना कर सकते हैं क्योंकि वे आमतौर पर 85 डिग्री सेल्सियस और उससे अधिक के वातावरण में रहते हैं।<ref name="pmid8875639">{{cite journal | vauthors = Danson MJ, Hough DW, Russell RJ, Taylor GL, Pearl L | title = एंजाइम थर्मोस्टेबिलिटी और थर्मोएक्टिविटी| journal = Protein Engineering | volume = 9 | issue = 8 | pages = 629–630 | date = August 1996 | pmid = 8875639 | doi = 10.1093/protein/9.8.629 | doi-access = free }}</ref> कुछ थर्मोफिलिक | थर्मोफिलिक जीवन-रूप मौजूद हैं जो इससे ऊपर के तापमान का सामना कर सकते हैं, और इन तापमानों पर प्रोटीन कार्य को संरक्षित करने के लिए अनुकूल अनुकूलन हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Takami H, Takaki Y, Chee GJ, Nishi S, Shimamura S, Suzuki H, Matsui S, Uchiyama I | display-authors = 6 | title = थर्मोफिलिक जियोबैसिलस कौस्टोफिलस के जीनोम अनुक्रम द्वारा प्रकट थर्मोएडेप्टेशन विशेषता| journal = Nucleic Acids Research | volume = 32 | issue = 21 | pages = 6292–6303 | year = 2004 | pmid = 15576355 | pmc = 535678 | doi = 10.1093/nar/gkh970 }}</ref> इनमें सभी प्रोटीनों को स्थिर करने के लिए कोशिका के परिवर्तित बल्क गुण शामिल हो सकते हैं,<ref>{{cite journal | vauthors = Neves C, da Costa MS, Santos H | title = Compatible solutes of the hyperthermophile Palaeococcus ferrophilus: osmoadaptation and thermoadaptation in the order thermococcales | journal = Applied and Environmental Microbiology | volume = 71 | issue = 12 | pages = 8091–8098 | date = December 2005 | pmid = 16332790 | pmc = 1317470 | doi = 10.1128/AEM.71.12.8091-8098.2005 | bibcode = 2005ApEnM..71.8091N }}</ref> और व्यक्तिगत प्रोटीन में विशिष्ट परिवर्तन। इन थर्मोफिल्स और अन्य जीवों में मौजूद होमोलॉजी (जीव विज्ञान) प्रोटीन की तुलना करने से प्रोटीन संरचना में कुछ अंतर सामने आते हैं। एक उल्लेखनीय अंतर थर्मोफिल के प्रोटीन में अतिरिक्त [[हाइड्रोजन बंध]] की उपस्थिति है - जिसका अर्थ है कि प्रोटीन संरचना प्रकट होने के लिए अधिक प्रतिरोधी है। इसी तरह, थर्मोस्टेबल प्रोटीन [[ नमक पुल (प्रोटीन) ]] या/और संरचना को स्थिर करने वाले अतिरिक्त [[डाइसल्फ़ाइड]] से भरपूर होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Das R, Gerstein M | title = The stability of thermophilic proteins: a study based on comprehensive genome comparison | journal = Functional & Integrative Genomics | volume = 1 | issue = 1 | pages = 76–88 | date = May 2000 | pmid = 11793224 | doi = 10.1007/s101420000003 | s2cid = 2717885 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Matsumura M, Becktel WJ, Levitt M, Matthews BW | title = Stabilization of phage T4 lysozyme by engineered disulfide bonds | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 86 | issue = 17 | pages = 6562–6566 | date = September 1989 | pmid = 2671995 | pmc = 297884 | doi = 10.1073/pnas.86.17.6562 | doi-access = free | bibcode = 1989PNAS...86.6562M }}</ref> प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी के अन्य कारक प्रोटीन संरचना की कॉम्पैक्टनेस हैं,<ref>{{cite journal | vauthors = Thompson MJ, Eisenberg D | title = प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए लूप-डिलीशन मैकेनिज्म का ट्रांसप्रोटोमिक सबूत| journal = Journal of Molecular Biology | volume = 290 | issue = 2 | pages = 595–604 | date = July 1999 | pmid = 10390356 | doi = 10.1006/jmbi.1999.2889 | url = https://zenodo.org/record/1229888 }}</ref> ओलिगोमेराइजेशन,<ref>{{cite journal | vauthors = Tanaka Y, Tsumoto K, Yasutake Y, Umetsu M, Yao M, Fukada H, Tanaka I, Kumagai I | display-authors = 6 | title = कैसे ओलिगोमेराइजेशन एक पुरातन प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी में योगदान देता है। प्रोटीन एल-आइसोस्पार्टिल-ओ-मिथाइलट्रांसफेरेज फ्रॉम सल्फोलोबस टोकोडाई| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 279 | issue = 31 | pages = 32957–32967 | date = July 2004 | pmid = 15169774 | doi = 10.1074/jbc.M404405200 | doi-access = free }}</ref> और सबयूनिट्स के बीच ताकत बातचीत।
प्रोटीन की तुलना में ऐसे उच्च तापमान का सामना करने में सक्षम प्रोटीन जो सामान्यतः सूक्ष्मजीवों से होते हैं जो हाइपरथर्मोफाइल होते हैं। ऐसे जीव 50 डिग्री सेल्सियस से अधिक तापमान का सामना कर सकते हैं क्योंकि वे सामान्यतः 85 डिग्री सेल्सियस और उससे अधिक के वातावरण में रहते हैं।<ref name="pmid8875639">{{cite journal | vauthors = Danson MJ, Hough DW, Russell RJ, Taylor GL, Pearl L | title = एंजाइम थर्मोस्टेबिलिटी और थर्मोएक्टिविटी| journal = Protein Engineering | volume = 9 | issue = 8 | pages = 629–630 | date = August 1996 | pmid = 8875639 | doi = 10.1093/protein/9.8.629 | doi-access = free }}</ref> कुछ थर्मोफिलिक जीवन-रूप उपस्थित हैं जो इससे ऊपर के तापमान का सामना कर सकते हैं और इन तापमानों पर प्रोटीन कार्य को संरक्षित करने के लिए अनुकूल अनुकूलन हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Takami H, Takaki Y, Chee GJ, Nishi S, Shimamura S, Suzuki H, Matsui S, Uchiyama I | display-authors = 6 | title = थर्मोफिलिक जियोबैसिलस कौस्टोफिलस के जीनोम अनुक्रम द्वारा प्रकट थर्मोएडेप्टेशन विशेषता| journal = Nucleic Acids Research | volume = 32 | issue = 21 | pages = 6292–6303 | year = 2004 | pmid = 15576355 | pmc = 535678 | doi = 10.1093/nar/gkh970 }}</ref> इनमें सभी प्रोटीनों को स्थिर करने के लिए कोशिका के परिवर्तित बल्क गुण सम्मिलित हो सकते हैं,<ref>{{cite journal | vauthors = Neves C, da Costa MS, Santos H | title = Compatible solutes of the hyperthermophile Palaeococcus ferrophilus: osmoadaptation and thermoadaptation in the order thermococcales | journal = Applied and Environmental Microbiology | volume = 71 | issue = 12 | pages = 8091–8098 | date = December 2005 | pmid = 16332790 | pmc = 1317470 | doi = 10.1128/AEM.71.12.8091-8098.2005 | bibcode = 2005ApEnM..71.8091N }}</ref> और व्यक्तिगत प्रोटीन में विशिष्ट परिवर्तन इन थर्मोफिल्स और अन्य जीवों में उपस्थित होमोलॉजी (जीव विज्ञान) प्रोटीन की तुलना करने से प्रोटीन संरचना में कुछ अंतर सामने आते हैं। एक उल्लेखनीय अंतर थर्मोफिल के प्रोटीन में अतिरिक्त [[हाइड्रोजन बंध]] की उपस्थिति है - जिसका अर्थ है कि प्रोटीन संरचना प्रकट होने के लिए अधिक प्रतिरोधी है। इसी तरह थर्मोस्टेबल प्रोटीन [[ नमक पुल (प्रोटीन) ]] या/और संरचना को स्थिर करने वाले अतिरिक्त [[डाइसल्फ़ाइड]] से भरपूर होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Das R, Gerstein M | title = The stability of thermophilic proteins: a study based on comprehensive genome comparison | journal = Functional & Integrative Genomics | volume = 1 | issue = 1 | pages = 76–88 | date = May 2000 | pmid = 11793224 | doi = 10.1007/s101420000003 | s2cid = 2717885 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Matsumura M, Becktel WJ, Levitt M, Matthews BW | title = Stabilization of phage T4 lysozyme by engineered disulfide bonds | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 86 | issue = 17 | pages = 6562–6566 | date = September 1989 | pmid = 2671995 | pmc = 297884 | doi = 10.1073/pnas.86.17.6562 | doi-access = free | bibcode = 1989PNAS...86.6562M }}</ref> प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी के अन्य कारक प्रोटीन संरचना ऑलिगोमेराइजेशन की कॉम्पैक्टनेस,<ref>{{cite journal | vauthors = Thompson MJ, Eisenberg D | title = प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए लूप-डिलीशन मैकेनिज्म का ट्रांसप्रोटोमिक सबूत| journal = Journal of Molecular Biology | volume = 290 | issue = 2 | pages = 595–604 | date = July 1999 | pmid = 10390356 | doi = 10.1006/jmbi.1999.2889 | url = https://zenodo.org/record/1229888 }}</ref> और सबयूनिट्स के बीच स्ट्रेंथ इंटरेक्शन हैं।,<ref>{{cite journal | vauthors = Tanaka Y, Tsumoto K, Yasutake Y, Umetsu M, Yao M, Fukada H, Tanaka I, Kumagai I | display-authors = 6 | title = कैसे ओलिगोमेराइजेशन एक पुरातन प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी में योगदान देता है। प्रोटीन एल-आइसोस्पार्टिल-ओ-मिथाइलट्रांसफेरेज फ्रॉम सल्फोलोबस टोकोडाई| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 279 | issue = 31 | pages = 32957–32967 | date = July 2004 | pmid = 15169774 | doi = 10.1074/jbc.M404405200 | doi-access = free }}</ref>  


=== उपयोग और अनुप्रयोग ===
=== उपयोग और अनुप्रयोग ===
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==== फ़ीड योजक ====
==== फ़ीड योजक ====
खेती वाले जानवरों, विशेष रूप से मुर्गियों और सूअरों के स्वास्थ्य और विकास में सुधार के लिए अक्सर पशु आहार में एंजाइम जोड़े जाते हैं। [[साल्मोनेला]] जैसे बैक्टीरिया को मारने के लिए फ़ीड को आमतौर पर उच्च दबाव वाली भाप से उपचारित किया जाता है। इसलिए जोड़े गए एंजाइम (जैसे [[फाइटेज]] और [[जाइलानेज]]) अपरिवर्तनीय रूप से निष्क्रिय हुए बिना इस तापीय चुनौती का सामना करने में सक्षम होने चाहिए।<ref>{{cite journal | vauthors = Corrêa TL, de Araújo EF | title = Fungal phytases: from genes to applications | journal = Brazilian Journal of Microbiology | volume = 51 | issue = 3 | pages = 1009–1020 | date = September 2020 | pmid = 32410091 | pmc = 7455620 | doi = 10.1007/s42770-020-00289-y }}</ref>
खेती वाले जानवरों, विशेष रूप से मुर्गियों और सूअरों के स्वास्थ्य और विकास में सुधार के लिए अधिकांशतः पशु आहार में एंजाइम जोड़े जाते हैं। [[साल्मोनेला]] जैसे बैक्टीरिया को मारने के लिए फ़ीड को सामान्यतः उच्च दबाव वाली भाप से उपचारित किया जाता है। इसलिए जोड़े गए एंजाइम (जैसे [[फाइटेज]] और [[जाइलानेज]]) अपरिवर्तनीय रूप से निष्क्रिय हुए बिना इस तापीय चुनौती का सामना करने में सक्षम होने चाहिए।<ref>{{cite journal | vauthors = Corrêa TL, de Araújo EF | title = Fungal phytases: from genes to applications | journal = Brazilian Journal of Microbiology | volume = 51 | issue = 3 | pages = 1009–1020 | date = September 2020 | pmid = 32410091 | pmc = 7455620 | doi = 10.1007/s42770-020-00289-y }}</ref>




==== [[प्रोटीन शोधन]] ====
==== [[प्रोटीन शोधन]] ====
उच्च तापमान के लिए एक एंजाइम के प्रतिरोध का ज्ञान विशेष रूप से प्रोटीन शुद्धि में फायदेमंद होता है। गर्मी विकृतीकरण की प्रक्रिया में, उच्च तापमान के लिए प्रोटीन का मिश्रण हो सकता है, जिसके परिणामस्वरूप प्रोटीन का विकृतीकरण होता है जो थर्मोस्टेबल नहीं होता है, और थर्मोडायनामिक रूप से स्थिर प्रोटीन का अलगाव होता है। इसका एक उल्लेखनीय उदाहरण हाइपरथर्मोफाइल [[पायरोकोकस रसातल]] से क्षारीय फॉस्फेट के शुद्धिकरण में पाया जाता है। यह एंजाइम 95 डिग्री सेल्सियस से अधिक तापमान पर गर्मी स्थिर होने के लिए जाना जाता है, और इसलिए ई. कोलाई में विषम रूप से व्यक्त किए जाने पर गर्म करके आंशिक रूप से शुद्ध किया जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Zappa S, Rolland JL, Flament D, Gueguen Y, Boudrant J, Dietrich J | title = एक अत्यधिक थर्मोस्टेबल एल्कलाइन फॉस्फेट की विशेषता| journal = Applied and Environmental Microbiology | volume = 67 | issue = 10 | pages = 4504–4511 | date = October 2001 | pmid = 11571149 | pmc = 93196 | doi = 10.1128/AEM.67.10.4504-4511.2001 | bibcode = 2001ApEnM..67.4504Z }}</ref> तापमान में वृद्धि के कारण ई. कोलाई प्रोटीन अवक्षेपित हो जाता है, जबकि पी. एबिसी एल्कलाइन फॉस्फेटेज़ स्थिर रूप से विलयन में रहता है।
उच्च तापमान के लिए एक एंजाइम के प्रतिरोध का ज्ञान विशेष रूप से प्रोटीन शुद्धि में फायदेमंद होता है। ऊष्मा विकृतीकरण की प्रक्रिया में, उच्च तापमान के लिए प्रोटीन का मिश्रण हो सकता है, जिसके परिणामस्वरूप प्रोटीन का विकृतीकरण होता है जो थर्मोस्टेबल नहीं होता है, और थर्मोडायनामिक रूप से स्थिर प्रोटीन का अलगाव होता है। इसका एक उल्लेखनीय उदाहरण हाइपरथर्मोफाइल [[पायरोकोकस रसातल]] से क्षारीय फॉस्फेट के शुद्धिकरण में पाया जाता है। यह एंजाइम 95 डिग्री सेल्सियस से अधिक तापमान पर ऊष्मा स्थिर होने के लिए जाना जाता है, और इसलिए ई. कोलाई में विषम रूप से व्यक्त किए जाने पर गर्म करके आंशिक रूप से शुद्ध किया जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Zappa S, Rolland JL, Flament D, Gueguen Y, Boudrant J, Dietrich J | title = एक अत्यधिक थर्मोस्टेबल एल्कलाइन फॉस्फेट की विशेषता| journal = Applied and Environmental Microbiology | volume = 67 | issue = 10 | pages = 4504–4511 | date = October 2001 | pmid = 11571149 | pmc = 93196 | doi = 10.1128/AEM.67.10.4504-4511.2001 | bibcode = 2001ApEnM..67.4504Z }}</ref> तापमान में वृद्धि के कारण ई. कोलाई प्रोटीन अवक्षेपित हो जाता है, जबकि पी. एबिसी एल्कलाइन फॉस्फेटेज़ स्थिर रूप से विलयन में रहता है।


==== [[ग्लाइकोसाइड हाइड्रोलिसिस]] ====
==== [[ग्लाइकोसाइड हाइड्रोलिसिस]] ====
थर्मोस्टेबल एंजाइमों का एक अन्य महत्वपूर्ण समूह ग्लाइकोसाइड हाइड्रॉलिसिस हैं। ये एंजाइम बायोमास के प्रमुख अंश, स्टार्च और लिग्नोसेल्यूलोज में मौजूद पॉलीसेकेराइड के क्षरण के लिए जिम्मेदार हैं। इस प्रकार, भविष्य की जैव-अर्थव्यवस्था में बायोरिफाइनिंग अनुप्रयोगों में ग्लाइकोसाइड हाइड्रॉलिसिस बहुत रुचि प्राप्त कर रहे हैं।<ref>{{cite journal|year=2014| vauthors = Linares-Pasten JA, Andersson M, N Karlsson E  |title=बायोरिफाइनरी प्रौद्योगिकियों में थर्मोस्टेबल ग्लाइकोसाइड हाइड्रॉलिसिस|journal=Current Biotechnology |volume=3 |issue=1|pages=26–44 |doi=10.2174/22115501113026660041 |url= http://lup.lub.lu.se/record/4499462}}</ref> कुछ उदाहरण खाद्य अनुप्रयोगों के लिए मोनोसेकेराइड के उत्पादन के साथ-साथ ईंधन (इथेनॉल) और रासायनिक मध्यवर्ती में माइक्रोबियल रूपांतरण के लिए कार्बन स्रोत के रूप में उपयोग, प्रीबायोटिक अनुप्रयोगों के लिए ओलिगोसेकेराइड का उत्पादन और एल्काइल ग्लाइकोसाइड प्रकार के सर्फेक्टेंट के उत्पादन हैं। इन सभी प्रक्रियाओं में अक्सर पॉलीसेकेराइड हाइड्रोलिसिस की सुविधा के लिए थर्मल उपचार शामिल होते हैं, इसलिए इस संदर्भ में ग्लाइकोसाइड हाइड्रोलिसिस के थर्मोस्टेबल वेरिएंट को एक महत्वपूर्ण भूमिका देते हैं।
थर्मोस्टेबल एंजाइमों का एक अन्य महत्वपूर्ण समूह ग्लाइकोसाइड हाइड्रॉलिसिस हैं। ये एंजाइम बायोमास के प्रमुख अंश, स्टार्च और लिग्नोसेल्यूलोज में उपस्थित पॉलीसेकेराइड के क्षरण के लिए जिम्मेदार हैं। इस प्रकार, भविष्य की जैव-अर्थव्यवस्था में बायोरिफाइनिंग अनुप्रयोगों में ग्लाइकोसाइड हाइड्रॉलिसिस बहुत रुचि प्राप्त कर रहे हैं।<ref>{{cite journal|year=2014| vauthors = Linares-Pasten JA, Andersson M, N Karlsson E  |title=बायोरिफाइनरी प्रौद्योगिकियों में थर्मोस्टेबल ग्लाइकोसाइड हाइड्रॉलिसिस|journal=Current Biotechnology |volume=3 |issue=1|pages=26–44 |doi=10.2174/22115501113026660041 |url= http://lup.lub.lu.se/record/4499462}}</ref> कुछ उदाहरण खाद्य अनुप्रयोगों के लिए मोनोसेकेराइड के उत्पादन के साथ-साथ ईंधन (इथेनॉल) और रासायनिक मध्यवर्ती में माइक्रोबियल रूपांतरण के लिए कार्बन स्रोत के रूप में उपयोग, प्रीबायोटिक अनुप्रयोगों के लिए ओलिगोसेकेराइड का उत्पादन और एल्काइल ग्लाइकोसाइड प्रकार के सर्फेक्टेंट के उत्पादन हैं। इन सभी प्रक्रियाओं में अधिकांशतः पॉलीसेकेराइड हाइड्रोलिसिस की सुविधा के लिए थर्मल उपचार सम्मिलित होते हैं, इसलिए इस संदर्भ में ग्लाइकोसाइड हाइड्रोलिसिस के थर्मोस्टेबल वेरिएंट को एक महत्वपूर्ण भूमिका देते हैं।


=== प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार के लिए दृष्टिकोण ===
=== प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार के लिए दृष्टिकोण ===
प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए [[प्रोटीन इंजीनियरिंग]] का उपयोग किया जा सकता है। कई [[साइट-निर्देशित उत्परिवर्तन]] | साइट-निर्देशित और उत्परिवर्तन (आण्विक जीव विज्ञान तकनीक) # यादृच्छिक उत्परिवर्तन तकनीक,<ref>{{cite journal | vauthors = Sarkar CA, Dodevski I, Kenig M, Dudli S, Mohr A, Hermans E, Plückthun A | title = अभिव्यक्ति, स्थिरता और बाध्यकारी चयनात्मकता के लिए जी प्रोटीन-युग्मित रिसेप्टर का निर्देशित विकास| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 105 | issue = 39 | pages = 14808–14813 | date = September 2008 | pmid = 18812512 | pmc = 2567449 | doi = 10.1073/pnas.0803103105 | doi-access = free | bibcode = 2008PNAS..10514808S }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Asial I, Cheng YX, Engman H, Dollhopf M, Wu B, Nordlund P, Cornvik T | title = सेल के अंदर एक सामान्य गतिविधि-स्वतंत्र बायोफिजिकल स्क्रीन का उपयोग करके इंजीनियरिंग प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी| journal = Nature Communications | volume = 4 | pages = 2901 | year = 2013 | pmid = 24352381 | doi = 10.1038/ncomms3901 | doi-access = free | bibcode = 2013NatCo...4.2901A }}</ref> [[निर्देशित विकास]] के अलावा,<ref>{{cite journal | vauthors = Hoseki J, Yano T, Koyama Y, Kuramitsu S, Kagamiyama H | title = Directed evolution of thermostable kanamycin-resistance gene: a convenient selection marker for Thermus thermophilus | journal = Journal of Biochemistry | volume = 126 | issue = 5 | pages = 951–956 | date = November 1999 | pmid = 10544290 | doi = 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022539 }}</ref> लक्ष्य प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए उपयोग किया गया है। थर्मोफाइल होमोलॉग की तुलना के आधार पर [[मेसोफाइल]] प्रोटीन की स्थिरता को बढ़ाने के लिए तुलनात्मक तरीकों का इस्तेमाल किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sayed A, Ghazy MA, Ferreira AJ, Setubal JC, Chambergo FS, Ouf A, Adel M, Dawe AS, Archer JA, Bajic VB, Siam R, El-Dorry H | display-authors = 6 | title = लाल सागर में अटलांटिस II के अद्वितीय गहरे नमकीन वातावरण से एक उपन्यास मरक्यूरिक रिडक्टेस| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 289 | issue = 3 | pages = 1675–1687 | date = January 2014 | pmid = 24280218 | pmc = 3894346 | doi = 10.1074/jbc.M113.493429 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Perl D, Mueller U, Heinemann U, Schmid FX | title = दो उजागर अमीनो एसिड अवशेष ठंडे सदमे प्रोटीन पर थर्मोस्टेबिलिटी प्रदान करते हैं| journal = Nature Structural Biology | volume = 7 | issue = 5 | pages = 380–383 | date = May 2000 | pmid = 10802734 | doi = 10.1038/75151 | s2cid = 21850845 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lehmann M, Pasamontes L, Lassen SF, Wyss M | title = प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी इंजीनियरिंग के लिए आम सहमति की अवधारणा| journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology | volume = 1543 | issue = 2 | pages = 408–415 | date = December 2000 | pmid = 11150616 | doi = 10.1016/s0167-4838(00)00238-7 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Sauer DB, Karpowich NK, Song JM, Wang DN | title = थर्मोस्टेबलाइजिंग म्यूटेशन की रैपिड बायोइनफॉरमैटिक पहचान| journal = Biophysical Journal | volume = 109 | issue = 7 | pages = 1420–1428 | date = October 2015 | pmid = 26445442 | pmc = 4601007 | doi = 10.1016/j.bpj.2015.07.026 | bibcode = 2015BpJ...109.1420S }}</ref> इसके अतिरिक्त, [[आणविक गतिकी]] द्वारा प्रकट होने वाले प्रोटीन के विश्लेषण का उपयोग प्रकट होने की प्रक्रिया को समझने और फिर उत्परिवर्तन को स्थिर करने के लिए डिजाइन करने के लिए किया जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Liu HL, Wang WC | title = आणविक गतिशीलता सिमुलेशन के आधार पर एस्परगिलस अवामोरी से ग्लूकोमाइलेज की थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार करने के लिए प्रोटीन इंजीनियरिंग| journal = Protein Engineering | volume = 16 | issue = 1 | pages = 19–25 | date = January 2003 | pmid = 12646689 | doi = 10.1093/proeng/gzg007 | doi-access = free }}</ref> प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी बढ़ाने के लिए तर्कसंगत प्रोटीन इंजीनियरिंग में म्यूटेशन शामिल हैं जो लूप को छोटा करते हैं, नमक पुलों को बढ़ाते हैं<ref>{{cite journal | vauthors = Lee CW, Wang HJ, Hwang JK, Tseng CP | title = Protein thermal stability enhancement by designing salt bridges: a combined computational and experimental study | journal = PLOS ONE | volume = 9 | issue = 11 | pages = e112751 | year = 2014 | pmid = 25393107 | pmc = 4231051 | doi = 10.1371/journal.pone.0112751 | doi-access = free | bibcode = 2014PLoSO...9k2751L }}</ref> या हाइड्रोजन बॉन्ड, [[डाइसल्फ़ाइड बंधन]] पेश किए।<ref>{{cite journal | vauthors = Mansfeld J, Vriend G, Dijkstra BW, Veltman OR, Van den Burg B, Venema G, Ulbrich-Hofmann R, Eijsink VG | display-authors = 6 | title = एक इंजीनियर डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड द्वारा थर्मोलिसिन जैसे प्रोटीज़ का अत्यधिक स्थिरीकरण| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 272 | issue = 17 | pages = 11152–11156 | date = April 1997 | pmid = 9111013 | doi = 10.1074/jbc.272.17.11152 | doi-access = free }}</ref> इसके अलावा, लिगैंड बाइंडिंग प्रोटीन की स्थिरता को बढ़ा सकती है, खासकर शुद्ध होने पर।<ref>{{cite journal | vauthors = Mancusso R, Karpowich NK, Czyzewski BK, Wang DN | title = झिल्ली प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार के लिए सरल स्क्रीनिंग विधि| journal = Methods | volume = 55 | issue = 4 | pages = 324–329 | date = December 2011 | pmid = 21840396 | pmc = 3220791 | doi = 10.1016/j.ymeth.2011.07.008 }}</ref> कई अलग-अलग बल हैं जो किसी विशेष प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी की अनुमति देते हैं। इन बलों में हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन और डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड की उपस्थिति शामिल है। किसी विशेष प्रोटीन में मौजूद हाइड्रोफोबिसिटी की समग्र मात्रा इसकी थर्मोस्टेबिलिटी के लिए जिम्मेदार होती है। एक अन्य प्रकार का बल जो प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी के लिए जिम्मेदार होता है, अणुओं के बीच इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन होता है। इन इंटरैक्शन में नमक पुल और हाइड्रोजन बांड शामिल हैं। नमक पुल उच्च तापमान से अप्रभावित हैं, इसलिए प्रोटीन और एंजाइम स्थिरता के लिए आवश्यक हैं। प्रोटीन और एंजाइमों में थर्मोस्टेबिलिटी बढ़ाने के लिए इस्तेमाल की जाने वाली तीसरी ताकत डाइसल्फ़ाइड बांड की उपस्थिति है। वे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच सहसंयोजक क्रॉस-लिंकेज प्रस्तुत करते हैं। ये बंधन सबसे मजबूत हैं क्योंकि वे सहसंयोजक बंधन हैं, जो उन्हें अंतर-आणविक बलों से अधिक मजबूत बनाते हैं।<ref>{{Cite journal| vauthors = Tigerström A |date=2005|title=प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी|jstor=4608725|journal=BIOS|volume=76|issue=1|pages=22–27|doi=10.1893/0005-3155(2005)076[0022:TBFTOP]2.0.CO;2|s2cid=85654007 }}</ref> [[ग्लाइकोसिलेशन]] प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार करने का एक और तरीका है। कार्बोहाइड्रेट और प्रोटीन के बीच बातचीत को स्थिर करने में [[स्टीरियोइलेक्ट्रॉनिक प्रभाव]] से ग्लाइकोसिलेटेड प्रोटीन का थर्मोस्टैबिलाइजेशन हो सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Ardejani MS, Noodleman L, Powers ET, Kelly JW | title = प्रोटीन-एन-ग्लाइकेन इंटरैक्शन को स्थिर करने में स्टीरियोइलेक्ट्रॉनिक प्रभाव प्रयोग और मशीन सीखने से पता चला| journal = Nature Chemistry | volume = 13 | issue = 5 | pages = 480–487 | date = May 2021 | pmid = 33723379 | pmc = 8102341 | doi = 10.1038/s41557-021-00646-w | bibcode = 2021NatCh..13..480A }}</ref>
प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए [[प्रोटीन इंजीनियरिंग]] का उपयोग किया जा सकता है। कई [[साइट-निर्देशित उत्परिवर्तन]] | साइट-निर्देशित और उत्परिवर्तन (आण्विक जीव विज्ञान तकनीक) # यादृच्छिक उत्परिवर्तन तकनीक,<ref>{{cite journal | vauthors = Sarkar CA, Dodevski I, Kenig M, Dudli S, Mohr A, Hermans E, Plückthun A | title = अभिव्यक्ति, स्थिरता और बाध्यकारी चयनात्मकता के लिए जी प्रोटीन-युग्मित रिसेप्टर का निर्देशित विकास| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 105 | issue = 39 | pages = 14808–14813 | date = September 2008 | pmid = 18812512 | pmc = 2567449 | doi = 10.1073/pnas.0803103105 | doi-access = free | bibcode = 2008PNAS..10514808S }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Asial I, Cheng YX, Engman H, Dollhopf M, Wu B, Nordlund P, Cornvik T | title = सेल के अंदर एक सामान्य गतिविधि-स्वतंत्र बायोफिजिकल स्क्रीन का उपयोग करके इंजीनियरिंग प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी| journal = Nature Communications | volume = 4 | pages = 2901 | year = 2013 | pmid = 24352381 | doi = 10.1038/ncomms3901 | doi-access = free | bibcode = 2013NatCo...4.2901A }}</ref> [[निर्देशित विकास]] के अलावा,<ref>{{cite journal | vauthors = Hoseki J, Yano T, Koyama Y, Kuramitsu S, Kagamiyama H | title = Directed evolution of thermostable kanamycin-resistance gene: a convenient selection marker for Thermus thermophilus | journal = Journal of Biochemistry | volume = 126 | issue = 5 | pages = 951–956 | date = November 1999 | pmid = 10544290 | doi = 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022539 }}</ref> लक्ष्य प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए उपयोग किया गया है। थर्मोफाइल होमोलॉग की तुलना के आधार पर [[मेसोफाइल]] प्रोटीन की स्थिरता को बढ़ाने के लिए तुलनात्मक तरीकों का इस्तेमाल किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sayed A, Ghazy MA, Ferreira AJ, Setubal JC, Chambergo FS, Ouf A, Adel M, Dawe AS, Archer JA, Bajic VB, Siam R, El-Dorry H | display-authors = 6 | title = लाल सागर में अटलांटिस II के अद्वितीय गहरे नमकीन वातावरण से एक उपन्यास मरक्यूरिक रिडक्टेस| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 289 | issue = 3 | pages = 1675–1687 | date = January 2014 | pmid = 24280218 | pmc = 3894346 | doi = 10.1074/jbc.M113.493429 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Perl D, Mueller U, Heinemann U, Schmid FX | title = दो उजागर अमीनो एसिड अवशेष ठंडे सदमे प्रोटीन पर थर्मोस्टेबिलिटी प्रदान करते हैं| journal = Nature Structural Biology | volume = 7 | issue = 5 | pages = 380–383 | date = May 2000 | pmid = 10802734 | doi = 10.1038/75151 | s2cid = 21850845 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lehmann M, Pasamontes L, Lassen SF, Wyss M | title = प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी इंजीनियरिंग के लिए आम सहमति की अवधारणा| journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology | volume = 1543 | issue = 2 | pages = 408–415 | date = December 2000 | pmid = 11150616 | doi = 10.1016/s0167-4838(00)00238-7 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Sauer DB, Karpowich NK, Song JM, Wang DN | title = थर्मोस्टेबलाइजिंग म्यूटेशन की रैपिड बायोइनफॉरमैटिक पहचान| journal = Biophysical Journal | volume = 109 | issue = 7 | pages = 1420–1428 | date = October 2015 | pmid = 26445442 | pmc = 4601007 | doi = 10.1016/j.bpj.2015.07.026 | bibcode = 2015BpJ...109.1420S }}</ref> इसके अतिरिक्त, [[आणविक गतिकी]] द्वारा प्रकट होने वाले प्रोटीन के विश्लेषण का उपयोग प्रकट होने की प्रक्रिया को समझने और फिर उत्परिवर्तन को स्थिर करने के लिए डिजाइन करने के लिए किया जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Liu HL, Wang WC | title = आणविक गतिशीलता सिमुलेशन के आधार पर एस्परगिलस अवामोरी से ग्लूकोमाइलेज की थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार करने के लिए प्रोटीन इंजीनियरिंग| journal = Protein Engineering | volume = 16 | issue = 1 | pages = 19–25 | date = January 2003 | pmid = 12646689 | doi = 10.1093/proeng/gzg007 | doi-access = free }}</ref> प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी बढ़ाने के लिए तर्कसंगत प्रोटीन इंजीनियरिंग में म्यूटेशन सम्मिलित हैं जो लूप को छोटा करते हैं, नमक पुलों को बढ़ाते हैं<ref>{{cite journal | vauthors = Lee CW, Wang HJ, Hwang JK, Tseng CP | title = Protein thermal stability enhancement by designing salt bridges: a combined computational and experimental study | journal = PLOS ONE | volume = 9 | issue = 11 | pages = e112751 | year = 2014 | pmid = 25393107 | pmc = 4231051 | doi = 10.1371/journal.pone.0112751 | doi-access = free | bibcode = 2014PLoSO...9k2751L }}</ref> या हाइड्रोजन बॉन्ड, [[डाइसल्फ़ाइड बंधन]] पेश किए।<ref>{{cite journal | vauthors = Mansfeld J, Vriend G, Dijkstra BW, Veltman OR, Van den Burg B, Venema G, Ulbrich-Hofmann R, Eijsink VG | display-authors = 6 | title = एक इंजीनियर डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड द्वारा थर्मोलिसिन जैसे प्रोटीज़ का अत्यधिक स्थिरीकरण| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 272 | issue = 17 | pages = 11152–11156 | date = April 1997 | pmid = 9111013 | doi = 10.1074/jbc.272.17.11152 | doi-access = free }}</ref> इसके अलावा, लिगैंड बाइंडिंग प्रोटीन की स्थिरता को बढ़ा सकती है, खासकर शुद्ध होने पर।<ref>{{cite journal | vauthors = Mancusso R, Karpowich NK, Czyzewski BK, Wang DN | title = झिल्ली प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार के लिए सरल स्क्रीनिंग विधि| journal = Methods | volume = 55 | issue = 4 | pages = 324–329 | date = December 2011 | pmid = 21840396 | pmc = 3220791 | doi = 10.1016/j.ymeth.2011.07.008 }}</ref> कई अलग-अलग बल हैं जो किसी विशेष प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी की अनुमति देते हैं। इन बलों में हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन और डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड की उपस्थिति सम्मिलित है। किसी विशेष प्रोटीन में उपस्थित हाइड्रोफोबिसिटी की समग्र मात्रा इसकी थर्मोस्टेबिलिटी के लिए जिम्मेदार होती है। एक अन्य प्रकार का बल जो प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी के लिए जिम्मेदार होता है, अणुओं के बीच इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन होता है। इन इंटरैक्शन में नमक पुल और हाइड्रोजन बांड सम्मिलित हैं। नमक पुल उच्च तापमान से अप्रभावित हैं, इसलिए प्रोटीन और एंजाइम स्थिरता के लिए आवश्यक हैं। प्रोटीन और एंजाइमों में थर्मोस्टेबिलिटी बढ़ाने के लिए इस्तेमाल की जाने वाली तीसरी ताकत डाइसल्फ़ाइड बांड की उपस्थिति है। वे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच सहसंयोजक क्रॉस-लिंकेज प्रस्तुत करते हैं। ये बंधन सबसे मजबूत हैं क्योंकि वे सहसंयोजक बंधन हैं, जो उन्हें अंतर-आणविक बलों से अधिक मजबूत बनाते हैं।<ref>{{Cite journal| vauthors = Tigerström A |date=2005|title=प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी|jstor=4608725|journal=BIOS|volume=76|issue=1|pages=22–27|doi=10.1893/0005-3155(2005)076[0022:TBFTOP]2.0.CO;2|s2cid=85654007 }}</ref> [[ग्लाइकोसिलेशन]] प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार करने का एक और तरीका है। कार्बोहाइड्रेट और प्रोटीन के बीच बातचीत को स्थिर करने में [[स्टीरियोइलेक्ट्रॉनिक प्रभाव]] से ग्लाइकोसिलेटेड प्रोटीन का थर्मोस्टैबिलाइजेशन हो सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Ardejani MS, Noodleman L, Powers ET, Kelly JW | title = प्रोटीन-एन-ग्लाइकेन इंटरैक्शन को स्थिर करने में स्टीरियोइलेक्ट्रॉनिक प्रभाव प्रयोग और मशीन सीखने से पता चला| journal = Nature Chemistry | volume = 13 | issue = 5 | pages = 480–487 | date = May 2021 | pmid = 33723379 | pmc = 8102341 | doi = 10.1038/s41557-021-00646-w | bibcode = 2021NatCh..13..480A }}</ref>
कई एंजाइमों की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए एन-टर्मिनस को सी-टर्मिनस से जोड़कर एंजाइमों को साइकिल चलाना लागू किया गया है। [[पूर्ण]] चक्रीकरण और SpyCatcher|SpyTag/SpyCatcher चक्रीकरण को अक्सर नियोजित किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Iwai H, Plückthun A | title = Circular beta-lactamase: stability enhancement by cyclizing the backbone | journal = FEBS Letters | volume = 459 | issue = 2 | pages = 166–172 | date = October 1999 | pmid = 10518012 | doi = 10.1016/s0014-5793(99)01220-x | s2cid = 85415249 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Keeble AH, Howarth M | title = Power to the protein: enhancing and combining activities using the Spy toolbox | journal = Chemical Science | volume = 11 | issue = 28 | pages = 7281–7291 | date = July 2020 | pmid = 33552459 | pmc = 7844731 | doi = 10.1039/d0sc01878c }}</ref>
कई एंजाइमों की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए एन-टर्मिनस को सी-टर्मिनस से जोड़कर एंजाइमों को साइकिल चलाना प्रयुक्त किया गया है। [[पूर्ण]] चक्रीकरण और SpyCatcher|SpyTag/SpyCatcher चक्रीकरण को अधिकांशतः नियोजित किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Iwai H, Plückthun A | title = Circular beta-lactamase: stability enhancement by cyclizing the backbone | journal = FEBS Letters | volume = 459 | issue = 2 | pages = 166–172 | date = October 1999 | pmid = 10518012 | doi = 10.1016/s0014-5793(99)01220-x | s2cid = 85415249 | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Keeble AH, Howarth M | title = Power to the protein: enhancing and combining activities using the Spy toolbox | journal = Chemical Science | volume = 11 | issue = 28 | pages = 7281–7291 | date = July 2020 | pmid = 33552459 | pmc = 7844731 | doi = 10.1039/d0sc01878c }}</ref>




Revision as of 12:35, 10 June 2023


सामग्री विज्ञान और आणविक जीव विज्ञान में थर्मोस्टेबिलिटी एक पदार्थ की रासायनिक या भौतिक संरचना में अपरिवर्तनीय परिवर्तन का विरोध करने की क्षमता है जो अधिकांशतः उच्च सापेक्ष तापमान पर अपघटन या पोलीमराइज़ेशन का विरोध करती है।[1]

थर्मोस्टेबल सामग्री का उपयोग औद्योगिक रूप से अग्निरोधी के रूप में किया जा सकता है। एक थर्मोस्टेबल प्लास्टिक, एक असामान्य और अपरंपरागत शब्द, एक थर्मोसेटिंग प्लास्टिक को संदर्भित करने की संभावना है जिसे थर्माप्लास्टिक की तुलना में गर्म होने पर फिर से आकार नहीं दिया जा सकता है जिसे रीमेल्ट और रीकास्ट किया जा सकता है।

थर्मोस्टेबिलिटी भी कुछ प्रोटीन का एक गुण है। थर्मोस्टेबल प्रोटीन होने का अर्थ है प्रयुक्त ऊष्मा के कारण प्रोटीन संरचना में परिवर्तन के लिए प्रतिरोधी होना।

थर्मोस्टेबल प्रोटीन

जैसे ही ऊष्मा जोड़ी जाती है, यह प्रोटीन की तृतीयक संरचना में पाए जाने वाले इंट्रामोल्युलर बॉन्ड को बाधित करता है, जिससे प्रोटीन खुल जाता है और निष्क्रिय हो जाता है।

पृथ्वी पर अधिकांश जीवन-रूप 50 डिग्री सेल्सियस से कम तापमान पर रहते हैं, सामान्यतः 15 से 50 डिग्री सेल्सियस तक इन जीवों के अंदर मैक्रोमोलेक्युलस (प्रोटीन और न्यूक्लिक अम्ल) होते हैं जो उनकी एंजाइमिक गतिविधि के लिए आवश्यक त्रि-आयामी संरचना बनाते हैं।[2] जीव के मूल तापमान से ऊपर तापीय ऊर्जा प्रोटीन तह और विकृतीकरण (जैव रसायन) का कारण बन सकती है क्योंकि ऊष्मा तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना में इंट्रामोल्युलर बॉन्ड को बाधित कर सकती है। इसे प्रकट करने के परिणामस्वरूप एंजाइमेटिक गतिविधि में कमी आएगी जो जीवन-कार्यों को जारी रखने के लिए समझ में आता है। इसका एक उदाहरण अंडे की सफेदी में प्रोटीन का एक स्पष्ट लगभग रंगहीन तरल से एक अपारदर्शी सफेद अघुलनशील जेल में विकृतीकरण है।

प्रोटीन की तुलना में ऐसे उच्च तापमान का सामना करने में सक्षम प्रोटीन जो सामान्यतः सूक्ष्मजीवों से होते हैं जो हाइपरथर्मोफाइल होते हैं। ऐसे जीव 50 डिग्री सेल्सियस से अधिक तापमान का सामना कर सकते हैं क्योंकि वे सामान्यतः 85 डिग्री सेल्सियस और उससे अधिक के वातावरण में रहते हैं।[3] कुछ थर्मोफिलिक जीवन-रूप उपस्थित हैं जो इससे ऊपर के तापमान का सामना कर सकते हैं और इन तापमानों पर प्रोटीन कार्य को संरक्षित करने के लिए अनुकूल अनुकूलन हैं।[4] इनमें सभी प्रोटीनों को स्थिर करने के लिए कोशिका के परिवर्तित बल्क गुण सम्मिलित हो सकते हैं,[5] और व्यक्तिगत प्रोटीन में विशिष्ट परिवर्तन इन थर्मोफिल्स और अन्य जीवों में उपस्थित होमोलॉजी (जीव विज्ञान) प्रोटीन की तुलना करने से प्रोटीन संरचना में कुछ अंतर सामने आते हैं। एक उल्लेखनीय अंतर थर्मोफिल के प्रोटीन में अतिरिक्त हाइड्रोजन बंध की उपस्थिति है - जिसका अर्थ है कि प्रोटीन संरचना प्रकट होने के लिए अधिक प्रतिरोधी है। इसी तरह थर्मोस्टेबल प्रोटीन नमक पुल (प्रोटीन) या/और संरचना को स्थिर करने वाले अतिरिक्त डाइसल्फ़ाइड से भरपूर होते हैं।[6][7] प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी के अन्य कारक प्रोटीन संरचना ऑलिगोमेराइजेशन की कॉम्पैक्टनेस,[8] और सबयूनिट्स के बीच स्ट्रेंथ इंटरेक्शन हैं।,[9]

उपयोग और अनुप्रयोग

पोलीमरेज श्रृंखला अभिक्रिया

Taq पोलीमरेज़ और Pfu DNA पोलीमरेज़ जैसे थर्मोस्टेबल एंजाइमों का उपयोग पोलीमरेज़ चेन रिएक्शन (PCR) में किया जाता है, जहाँ 94 डिग्री सेल्सियस या उससे अधिक के तापमान का उपयोग PCR के विकृतीकरण चरण में डीएनए स्ट्रैंड को पिघलाने के लिए किया जाता है।[10] उच्च तापमान के लिए यह प्रतिरोध डीएनए पोलीमरेज़ को डीएनटीपी की उपस्थिति के साथ ब्याज के वांछित अनुक्रम के साथ डीएनए को बढ़ाने की अनुमति देता है।

फ़ीड योजक

खेती वाले जानवरों, विशेष रूप से मुर्गियों और सूअरों के स्वास्थ्य और विकास में सुधार के लिए अधिकांशतः पशु आहार में एंजाइम जोड़े जाते हैं। साल्मोनेला जैसे बैक्टीरिया को मारने के लिए फ़ीड को सामान्यतः उच्च दबाव वाली भाप से उपचारित किया जाता है। इसलिए जोड़े गए एंजाइम (जैसे फाइटेज और जाइलानेज) अपरिवर्तनीय रूप से निष्क्रिय हुए बिना इस तापीय चुनौती का सामना करने में सक्षम होने चाहिए।[11]


प्रोटीन शोधन

उच्च तापमान के लिए एक एंजाइम के प्रतिरोध का ज्ञान विशेष रूप से प्रोटीन शुद्धि में फायदेमंद होता है। ऊष्मा विकृतीकरण की प्रक्रिया में, उच्च तापमान के लिए प्रोटीन का मिश्रण हो सकता है, जिसके परिणामस्वरूप प्रोटीन का विकृतीकरण होता है जो थर्मोस्टेबल नहीं होता है, और थर्मोडायनामिक रूप से स्थिर प्रोटीन का अलगाव होता है। इसका एक उल्लेखनीय उदाहरण हाइपरथर्मोफाइल पायरोकोकस रसातल से क्षारीय फॉस्फेट के शुद्धिकरण में पाया जाता है। यह एंजाइम 95 डिग्री सेल्सियस से अधिक तापमान पर ऊष्मा स्थिर होने के लिए जाना जाता है, और इसलिए ई. कोलाई में विषम रूप से व्यक्त किए जाने पर गर्म करके आंशिक रूप से शुद्ध किया जा सकता है।[12] तापमान में वृद्धि के कारण ई. कोलाई प्रोटीन अवक्षेपित हो जाता है, जबकि पी. एबिसी एल्कलाइन फॉस्फेटेज़ स्थिर रूप से विलयन में रहता है।

ग्लाइकोसाइड हाइड्रोलिसिस

थर्मोस्टेबल एंजाइमों का एक अन्य महत्वपूर्ण समूह ग्लाइकोसाइड हाइड्रॉलिसिस हैं। ये एंजाइम बायोमास के प्रमुख अंश, स्टार्च और लिग्नोसेल्यूलोज में उपस्थित पॉलीसेकेराइड के क्षरण के लिए जिम्मेदार हैं। इस प्रकार, भविष्य की जैव-अर्थव्यवस्था में बायोरिफाइनिंग अनुप्रयोगों में ग्लाइकोसाइड हाइड्रॉलिसिस बहुत रुचि प्राप्त कर रहे हैं।[13] कुछ उदाहरण खाद्य अनुप्रयोगों के लिए मोनोसेकेराइड के उत्पादन के साथ-साथ ईंधन (इथेनॉल) और रासायनिक मध्यवर्ती में माइक्रोबियल रूपांतरण के लिए कार्बन स्रोत के रूप में उपयोग, प्रीबायोटिक अनुप्रयोगों के लिए ओलिगोसेकेराइड का उत्पादन और एल्काइल ग्लाइकोसाइड प्रकार के सर्फेक्टेंट के उत्पादन हैं। इन सभी प्रक्रियाओं में अधिकांशतः पॉलीसेकेराइड हाइड्रोलिसिस की सुविधा के लिए थर्मल उपचार सम्मिलित होते हैं, इसलिए इस संदर्भ में ग्लाइकोसाइड हाइड्रोलिसिस के थर्मोस्टेबल वेरिएंट को एक महत्वपूर्ण भूमिका देते हैं।

प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार के लिए दृष्टिकोण

प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए प्रोटीन इंजीनियरिंग का उपयोग किया जा सकता है। कई साइट-निर्देशित उत्परिवर्तन | साइट-निर्देशित और उत्परिवर्तन (आण्विक जीव विज्ञान तकनीक) # यादृच्छिक उत्परिवर्तन तकनीक,[14][15] निर्देशित विकास के अलावा,[16] लक्ष्य प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए उपयोग किया गया है। थर्मोफाइल होमोलॉग की तुलना के आधार पर मेसोफाइल प्रोटीन की स्थिरता को बढ़ाने के लिए तुलनात्मक तरीकों का इस्तेमाल किया गया है।[17][18][19][20] इसके अतिरिक्त, आणविक गतिकी द्वारा प्रकट होने वाले प्रोटीन के विश्लेषण का उपयोग प्रकट होने की प्रक्रिया को समझने और फिर उत्परिवर्तन को स्थिर करने के लिए डिजाइन करने के लिए किया जा सकता है।[21] प्रोटीन थर्मोस्टेबिलिटी बढ़ाने के लिए तर्कसंगत प्रोटीन इंजीनियरिंग में म्यूटेशन सम्मिलित हैं जो लूप को छोटा करते हैं, नमक पुलों को बढ़ाते हैं[22] या हाइड्रोजन बॉन्ड, डाइसल्फ़ाइड बंधन पेश किए।[23] इसके अलावा, लिगैंड बाइंडिंग प्रोटीन की स्थिरता को बढ़ा सकती है, खासकर शुद्ध होने पर।[24] कई अलग-अलग बल हैं जो किसी विशेष प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी की अनुमति देते हैं। इन बलों में हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन और डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड की उपस्थिति सम्मिलित है। किसी विशेष प्रोटीन में उपस्थित हाइड्रोफोबिसिटी की समग्र मात्रा इसकी थर्मोस्टेबिलिटी के लिए जिम्मेदार होती है। एक अन्य प्रकार का बल जो प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी के लिए जिम्मेदार होता है, अणुओं के बीच इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन होता है। इन इंटरैक्शन में नमक पुल और हाइड्रोजन बांड सम्मिलित हैं। नमक पुल उच्च तापमान से अप्रभावित हैं, इसलिए प्रोटीन और एंजाइम स्थिरता के लिए आवश्यक हैं। प्रोटीन और एंजाइमों में थर्मोस्टेबिलिटी बढ़ाने के लिए इस्तेमाल की जाने वाली तीसरी ताकत डाइसल्फ़ाइड बांड की उपस्थिति है। वे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच सहसंयोजक क्रॉस-लिंकेज प्रस्तुत करते हैं। ये बंधन सबसे मजबूत हैं क्योंकि वे सहसंयोजक बंधन हैं, जो उन्हें अंतर-आणविक बलों से अधिक मजबूत बनाते हैं।[25] ग्लाइकोसिलेशन प्रोटीन की थर्मोस्टेबिलिटी में सुधार करने का एक और तरीका है। कार्बोहाइड्रेट और प्रोटीन के बीच बातचीत को स्थिर करने में स्टीरियोइलेक्ट्रॉनिक प्रभाव से ग्लाइकोसिलेटेड प्रोटीन का थर्मोस्टैबिलाइजेशन हो सकता है।[26] कई एंजाइमों की थर्मोस्टेबिलिटी को बढ़ाने के लिए एन-टर्मिनस को सी-टर्मिनस से जोड़कर एंजाइमों को साइकिल चलाना प्रयुक्त किया गया है। पूर्ण चक्रीकरण और SpyCatcher|SpyTag/SpyCatcher चक्रीकरण को अधिकांशतः नियोजित किया गया है।[27][28]


थर्मोस्टेबल टोक्सिन ्स

कुछ जहरीले कुकुरमुत्ता में थर्मोस्टेबल टॉक्सिन्स होते हैं, जैसे कि मौत की टोपी में पाया जाने वाला amatoxin और मोल्ड्स से गेलरी मशरूम और गति बढ़ाना इसलिए, इन्हें गर्म करने से विषाक्तता दूर नहीं होगी और खाद्य सुरक्षा के लिए विशेष चिंता का विषय है।[29]


यह भी देखें

थर्मोफिल्स

  • थर्मोफिलिक स्नान
  • पानी का स्नान
  • पायरोकोकस मैडस

संदर्भ

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बाहरी संबंध

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