फ्लैगेलिन: Difference between revisions

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फ्लैगेलिन एक गोलाकार [[प्रोटीन]] है जो [[ जीवाणु ]] के [[ कशाभिका ]] में फिलामेंट बनाने के लिए खुद को एक खोखले सिलेंडर में व्यवस्थित करता है। इसका द्रव्यमान लगभग 30,000 से 60,000 परमाणु द्रव्यमान इकाई है। फ्लैगेलिन बैक्टीरियल फ्लैगेल्ला का प्रमुख घटक है, और लगभग सभी फ्लैगेलेटेड बैक्टीरिया पर बड़ी मात्रा में मौजूद होता है।
'''फ्लैगेलिन''' एक गोलाकार [[प्रोटीन]] है जो बैक्टीरिया ([[ जीवाणु |जीवाणु]]) फ्लैगेलम में फिलामेंट बनाने के लिए एक खोखले सिलेंडर में खुद को व्यवस्थित करता है। इसका द्रव्यमान लगभग 30,000 से 60,000 डाल्टन होता है। फ्लैगेलिन बैक्टीरियल फ्लैगेल्ला का प्रमुख घटक है, और लगभग सभी फ्लैगेलेटेड जीवाणुओं पर बड़ी मात्रा में मौजूद होता है।


== संरचना ==
== संरचना ==
फ्लैगेलर फिलामेंट के [[ कुंडलित वक्रता ]] आकार के लिए फ्लैगेलिन की संरचना जिम्मेदार है, जो इसके उचित कार्य के लिए महत्वपूर्ण है।<ref name="steiner">{{cite journal | vauthors = Steiner TS | title = How flagellin and toll-like receptor 5 contribute to enteric infection | journal = Infection and Immunity | volume = 75 | issue = 2 | pages = 545–52 | date = February 2007 | pmid = 17118981 | pmc = 1828527 | doi = 10.1128/IAI.01506-06 }}</ref> इसे फिलामेंट के केंद्र के माध्यम से टिप तक ले जाया जाता है जहां यह फिलामेंट के एक हिस्से में अनायास [[पोलिमेरासिज़]] हो जाता है। यह FliS द्वारा प्रकट किया गया है ({{UniProt|P26608}}) परिवहन के दौरान फ्लैगेलर स्राव चैपरोन।<ref name=NBK6250>{{cite book |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK6250 |title=फ्लैगेलर अक्षीय प्रोटीन की संरचना, कार्य और संयोजन| vauthors = Vonderviszt F, Keiichi N |publisher=Madame Curie Bioscience Database |location=Austin, TX|year=2013 }}</ref> फिलामेंट ग्यारह छोटे प्रोटोफिलामेंट्स से बना है, जिनमें से नौ में एल-टाइप शेप में फ्लैगेलिन और अन्य दो आर-टाइप शेप में हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Maki-Yonekura S, Yonekura K, Namba K | title = फ्लैगेलर फिलामेंट के बहुरूपी सुपरकोलिंग के लिए फ्लैगेलिन का गठनात्मक परिवर्तन| journal = Nature Structural & Molecular Biology | volume = 17 | issue = 4 | pages = 417–22 | date = April 2010 | pmid = 20228803 | doi = 10.1038/nsmb.1774 | s2cid = 31915502 }}</ref>
फ्लैगेलिन की संरचना फ्लैगेलर फिलामेंट के पेचदार आकार के लिए ज़िम्मेदार है, जो इसके उचित कार्य के लिए महत्वपूर्ण है।<ref name="steiner">{{cite journal | vauthors = Steiner TS | title = How flagellin and toll-like receptor 5 contribute to enteric infection | journal = Infection and Immunity | volume = 75 | issue = 2 | pages = 545–52 | date = February 2007 | pmid = 17118981 | pmc = 1828527 | doi = 10.1128/IAI.01506-06 }}</ref> इसे फिलामेंट के केंद्र से होते हुए सिरे तक ले जाया जाता है, जहां यह स्वचालित रूप से फिलामेंट के एक हिस्से में पोलीमरेज़ हो जाता है। यह परिवहन के दौरान फ़्लिएस (P26608) फ्लैगेलर स्राव चैपेरोन द्वारा प्रकट होता है।<ref name=NBK6250>{{cite book |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK6250 |title=फ्लैगेलर अक्षीय प्रोटीन की संरचना, कार्य और संयोजन| vauthors = Vonderviszt F, Keiichi N |publisher=Madame Curie Bioscience Database |location=Austin, TX|year=2013 }}</ref> फिलामेंट ग्यारह छोटे "प्रोटोफिलामेंट्स" से बना है, जिनमें से नौ में एल-प्रकार के आकार में फ्लैगेलिन और अन्य दो में आर-प्रकार के आकार में फ्लैगेलिन होता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Maki-Yonekura S, Yonekura K, Namba K | title = फ्लैगेलर फिलामेंट के बहुरूपी सुपरकोलिंग के लिए फ्लैगेलिन का गठनात्मक परिवर्तन| journal = Nature Structural & Molecular Biology | volume = 17 | issue = 4 | pages = 417–22 | date = April 2010 | pmid = 20228803 | doi = 10.1038/nsmb.1774 | s2cid = 31915502 }}</ref>
पेचदार [[अमीनो टर्मिनस]] | एन- और [[कार्बोक्सिल टर्मिनस]] | फ्लैगेलिन का सी-टर्मिनी फ्लैगेलिन प्रोटीन का आंतरिक कोर बनाता है, और फ्लैगेलिन की फिलामेंट में पोलीमराइज़ करने की क्षमता के लिए जिम्मेदार है। बीच के अवशेष फ्लैगेलर फिलामेंट की बाहरी सतह बनाते हैं। जबकि प्रोटीन की टर्मिनी सभी बैक्टीरियल फ्लैगेलिन के बीच काफी समान होती है, मध्य भाग बेतहाशा परिवर्तनशील होता है और कुछ प्रजातियों में अनुपस्थित हो सकता है। फ्लैगेलिन डोमेन पेचदार कोर (D0/D1) से बाहर (D2, ...) तक गिने जाते हैं; जब अमीनो-एसिड अनुक्रम से देखा जाता है, तो D0/D1 दो टर्मिनी पर प्रकट होता है। फ्लैगेलिन जैसे संरचनात्मक प्रोटीन फ्लैगेलम के अन्य भागों में पाए जाते हैं, जैसे कि हुक (flgE; {{UniProt|P75937}}), आधार पर रॉड, और शीर्ष पर टोपी।<ref>{{cite journal | vauthors = Imada K | title = बैक्टीरियल फ्लैगेलर अक्षीय संरचना और इसका निर्माण| journal = Biophysical Reviews | volume = 10 | issue = 2 | pages = 559–570 | date = April 2018 | pmid = 29235079 | pmc = 5899737 | doi = 10.1007/s12551-017-0378-z }}</ref>
ई. कोलाई (और संबंधित) फ्लैगेलिन, डी3 का मध्य भाग [[चुकंदर]] फोल्ड प्रदर्शित करता है और फ्लैगेलर स्थिरता बनाए रखता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Samatey FA, Imada K, Nagashima S, Vonderviszt F, Kumasaka T, Yamamoto M, Namba K | title = बैक्टीरियल फ्लैगेलर प्रोटोफिलामेंट की संरचना और सुपरकोइलिंग के लिए एक स्विच के लिए निहितार्थ| journal = Nature | volume = 410 | issue = 6826 | pages = 331–7 | date = March 2001 | pmid = 11268201 | doi = 10.1038/35066504 | bibcode = 2001Natur.410..331S | s2cid = 4416455 }}</ref>


फ्लैगेलिन के हेलिकल एन- और सी-टर्मिनी, फ्लैगेलिन प्रोटीन के आंतरिक कोर का निर्माण करते हैं, और एक फिलामेंट में पॉलीमराइज़ करने की फ्लैगेलिन की क्षमता के लिए जिम्मेदार हैं। मध्य अवशेष फ्लैगेलर फिलामेंट की बाहरी सतह बनाते हैं। जबकि प्रोटीन की टर्मिनी सभी बैक्टीरियल फ्लैगेलिन में काफी समान होती है, मध्य भाग अत्यधिक परिवर्तनशील होता है और कुछ प्रजातियों में अनुपस्थित हो सकता है। फ्लैगेलिन डोमेन को हेलिकल कोर (D0/D1) से बाहर (D2,...) तक क्रमांकित किया गया है; अमीनो-एसिड अनुक्रम से देखने पर, D0/D1 दो टर्मिनी पर दिखाई देता है। फ्लैगेलिन जैसे संरचनात्मक प्रोटीन फ्लैगेलम के अन्य भागों में, जैसे हुक (flgE; P75937), आधार पर छड़ी, और शीर्ष पर टोपी पाए जाते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Imada K | title = बैक्टीरियल फ्लैगेलर अक्षीय संरचना और इसका निर्माण| journal = Biophysical Reviews | volume = 10 | issue = 2 | pages = 559–570 | date = April 2018 | pmid = 29235079 | pmc = 5899737 | doi = 10.1007/s12551-017-0378-z }}</ref>


''ई.'' कोली (और संबंधित) फ्लैगेलिन, डी3 का मध्य भाग बीटा-फोलियम तह प्रदर्शित करता है और फ्लैगेलर स्थिरता बनाए रखता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Samatey FA, Imada K, Nagashima S, Vonderviszt F, Kumasaka T, Yamamoto M, Namba K | title = बैक्टीरियल फ्लैगेलर प्रोटोफिलामेंट की संरचना और सुपरकोइलिंग के लिए एक स्विच के लिए निहितार्थ| journal = Nature | volume = 410 | issue = 6826 | pages = 331–7 | date = March 2001 | pmid = 11268201 | doi = 10.1038/35066504 | bibcode = 2001Natur.410..331S | s2cid = 4416455 }}</ref>
== प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया ==
== प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया ==


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हैलीकॉप्टर पायलॉरी इलेक्ट्रॉन माइक्रोग्राफ, कोशिका की सतह पर कई फ्लैगेल्ला दिखा रहा है
फ्लैगेलिन
PDB 1io1 EBI.jpg
Homologous Salmonella flagellin, displaying the D0/D1 helical core as well as the D3 extension (PDB 1io1).
Identifiers
OrganismE. coli
SymbolFliC
UniProtP04949
Search for
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro
फ्लैगेलिन
Identifiers
SymbolFlagellin
PfamPF00700
InterProIPR001492
SCOP21ucu / SCOPe / SUPFAM
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

फ्लैगेलिन एक गोलाकार प्रोटीन है जो बैक्टीरिया (जीवाणु) फ्लैगेलम में फिलामेंट बनाने के लिए एक खोखले सिलेंडर में खुद को व्यवस्थित करता है। इसका द्रव्यमान लगभग 30,000 से 60,000 डाल्टन होता है। फ्लैगेलिन बैक्टीरियल फ्लैगेल्ला का प्रमुख घटक है, और लगभग सभी फ्लैगेलेटेड जीवाणुओं पर बड़ी मात्रा में मौजूद होता है।

संरचना

फ्लैगेलिन की संरचना फ्लैगेलर फिलामेंट के पेचदार आकार के लिए ज़िम्मेदार है, जो इसके उचित कार्य के लिए महत्वपूर्ण है।[1] इसे फिलामेंट के केंद्र से होते हुए सिरे तक ले जाया जाता है, जहां यह स्वचालित रूप से फिलामेंट के एक हिस्से में पोलीमरेज़ हो जाता है। यह परिवहन के दौरान फ़्लिएस (P26608) फ्लैगेलर स्राव चैपेरोन द्वारा प्रकट होता है।[2] फिलामेंट ग्यारह छोटे "प्रोटोफिलामेंट्स" से बना है, जिनमें से नौ में एल-प्रकार के आकार में फ्लैगेलिन और अन्य दो में आर-प्रकार के आकार में फ्लैगेलिन होता है।[3]

फ्लैगेलिन के हेलिकल एन- और सी-टर्मिनी, फ्लैगेलिन प्रोटीन के आंतरिक कोर का निर्माण करते हैं, और एक फिलामेंट में पॉलीमराइज़ करने की फ्लैगेलिन की क्षमता के लिए जिम्मेदार हैं। मध्य अवशेष फ्लैगेलर फिलामेंट की बाहरी सतह बनाते हैं। जबकि प्रोटीन की टर्मिनी सभी बैक्टीरियल फ्लैगेलिन में काफी समान होती है, मध्य भाग अत्यधिक परिवर्तनशील होता है और कुछ प्रजातियों में अनुपस्थित हो सकता है। फ्लैगेलिन डोमेन को हेलिकल कोर (D0/D1) से बाहर (D2,...) तक क्रमांकित किया गया है; अमीनो-एसिड अनुक्रम से देखने पर, D0/D1 दो टर्मिनी पर दिखाई देता है। फ्लैगेलिन जैसे संरचनात्मक प्रोटीन फ्लैगेलम के अन्य भागों में, जैसे हुक (flgE; P75937), आधार पर छड़ी, और शीर्ष पर टोपी पाए जाते हैं।[4]

ई. कोली (और संबंधित) फ्लैगेलिन, डी3 का मध्य भाग बीटा-फोलियम तह प्रदर्शित करता है और फ्लैगेलर स्थिरता बनाए रखता है।[5]

प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया

स्तनधारियों में

स्तनधारियों में अक्सर प्रतिरक्षा प्रणाली होती है (टी सेल और एंटीबॉडी प्रतिक्रियाएं)[6] फ्लैगेलेटेड बैक्टीरिया के लिए, जो फ्लैगेलर एंटीजन के लिए अक्सर होते हैं। फ्लैगेलिन को टी कोशिकाओं पर टीएलआर 5 के साथ सीधे बातचीत करने के लिए भी दिखाया गया है[7] और टीएलआर11.[8] इस प्रतिक्रिया से बचने के लिए कुछ बैक्टीरिया कई फ्लैगेलिन जीन के बीच स्विच करने में सक्षम हैं।

फ्लैगेलिन के प्रति प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया की प्रवृत्ति को दो तथ्यों द्वारा समझाया जा सकता है:


पौधों में

इसके अलावा, फ्लैगेलिन के संरक्षित एन-टर्मिनल भाग का 22-एमिनो एसिड अनुक्रम (FLG22) संयंत्र रक्षा तंत्र को सक्रिय करने के लिए जाना जाता है।[10] अरबीडोफिसिस थालीआना में फ्लैगेलिन धारणा रिसेप्टर-लाइक-किनेज FLS2 (फ्लैगेलिन सेंसिंग 2) के माध्यम से कार्य करता है।[11] flg22 का पता चलने पर, FLS2 जल्दी से BAK1 (BRI1-जुड़े किनेज 1) से जुड़ जाता है ताकि उनके किनेसे डोमेन के पारस्परिक ट्रांसफॉस्फोराइलेशन द्वारा सिग्नलिंग शुरू की जा सके।[12] फ्लैगेलिन और यूवी-सी दोनों समान रूप से समरूप पुनर्संयोजन को बढ़ाने के लिए कार्य करते हैं, जैसा कि मोलिनियर एट अल 2006 द्वारा प्रदर्शित किया गया था। इस दैहिक (जीव विज्ञान) प्रभाव से परे, उन्होंने इसे एपिजेनेटिक विशेषता के लिए पाया।[13] मिटोजेन-सक्रिय-प्रोटीन-किनेसेस (एमएपीके) डाउनस्ट्रीम सिग्नलिंग यौगिकों के रूप में कार्य करता है, जो अंततः पैथोजेन-जुड़े आणविक पैटर्न-ट्रिगर प्रतिरक्षा के लिए अग्रणी होता है जिसमें 900 से अधिक जीन flg22 उपचार पर ऊपर/नीचे-विनियमित होते हैं।[citation needed]

एक सिंथेटिक flg22-पेप्टाइड के साथ पूर्व-उत्तेजना ने जीवाणु आक्रमणकारियों के खिलाफ प्रतिरोध को बढ़ाया।[14]


संदर्भ

  1. ↑ Steiner TS (February 2007). "How flagellin and toll-like receptor 5 contribute to enteric infection". Infection and Immunity. 75 (2): 545–52. doi:10.1128/IAI.01506-06. PMC 1828527. PMID 17118981.
  2. ↑ Vonderviszt F, Keiichi N (2013). फ्लैगेलर अक्षीय प्रोटीन की संरचना, कार्य और संयोजन. Austin, TX: Madame Curie Bioscience Database.
  3. ↑ Maki-Yonekura S, Yonekura K, Namba K (April 2010). "फ्लैगेलर फिलामेंट के बहुरूपी सुपरकोलिंग के लिए फ्लैगेलिन का गठनात्मक परिवर्तन". Nature Structural & Molecular Biology. 17 (4): 417–22. doi:10.1038/nsmb.1774. PMID 20228803. S2CID 31915502.
  4. ↑ Imada K (April 2018). "बैक्टीरियल फ्लैगेलर अक्षीय संरचना और इसका निर्माण". Biophysical Reviews. 10 (2): 559–570. doi:10.1007/s12551-017-0378-z. PMC 5899737. PMID 29235079.
  5. ↑ Samatey FA, Imada K, Nagashima S, Vonderviszt F, Kumasaka T, Yamamoto M, Namba K (March 2001). "बैक्टीरियल फ्लैगेलर प्रोटोफिलामेंट की संरचना और सुपरकोइलिंग के लिए एक स्विच के लिए निहितार्थ". Nature. 410 (6826): 331–7. Bibcode:2001Natur.410..331S. doi:10.1038/35066504. PMID 11268201. S2CID 4416455.
  6. ↑ Genta RM (January 1997). "हेलिकोबैक्टर पाइलोरी गैस्ट्रेटिस की इम्यूनोबायोलॉजी". Seminars in Gastrointestinal Disease. 8 (1): 2–11. PMID 9000497.
  7. ↑ Sharma N, Akhade AS, Qadri A (April 2013). "Sphingosine-1-phosphate suppresses TLR-induced CXCL8 secretion from human T cells". Journal of Leukocyte Biology. 93 (4): 521–8. doi:10.1189/jlb.0712328. PMID 23345392.
  8. ↑ Hatai H, Lepelley A, Zeng W, Hayden MS, Ghosh S (2016). "टोल-लाइक रिसेप्टर 11 (TLR11) अलग-अलग तंत्रों के माध्यम से फ्लैगेलिन और प्रोफिलिन के साथ परस्पर क्रिया करता है". PLOS ONE. 11 (2): e0148987. Bibcode:2016PLoSO..1148987H. doi:10.1371/journal.pone.0148987. PMC 4747465. PMID 26859749.
  9. ↑ Kathrani A, Holder A, Catchpole B, Alvarez L, Simpson K, Werling D, Allenspach K (2012). "TLR5 risk-associated haplotype for canine inflammatory bowel disease confers hyper-responsiveness to flagellin". PLOS ONE. 7 (1): e30117. Bibcode:2012PLoSO...730117K. doi:10.1371/journal.pone.0030117. PMC 3261174. PMID 22279566.
  10. ↑ García AV, Hirt H (2014-01-01). ""साल्मोनेला एंटरिका" पौधे की प्रतिरक्षा प्रणाली को प्रेरित और नष्ट कर देता है". Frontiers in Microbiology. 5: 141. doi:10.3389/fmicb.2014.00141. PMC 3983520. PMID 24772109.
  11. ↑ Gómez-Gómez L, Boller T (June 2000). "FLS2: an LRR receptor-like kinase involved in the perception of the bacterial elicitor flagellin in Arabidopsis". Molecular Cell. 5 (6): 1003–11. doi:10.1016/S1097-2765(00)80265-8. PMID 10911994.
  12. ↑ Chinchilla D, Zipfel C, Robatzek S, Kemmerling B, Nürnberger T, Jones JD, Felix G, Boller T (July 2007). "A flagellin-induced complex of the receptor FLS2 and BAK1 initiates plant defence". Nature. 448 (7152): 497–500. Bibcode:2007Natur.448..497C. doi:10.1038/nature05999. hdl:11858/00-001M-0000-0012-3840-F. PMID 17625569. S2CID 2818791.
  13. ↑ Urban, L.; Chabane Sari, D.; Orsal, B.; Lopes, M.; Miranda, R.; Aarrouf, J. (2018). "यूवी-सी प्रकाश और स्पंदित प्रकाश कवक रोगों के खिलाफ पौधों की प्राकृतिक सुरक्षा को प्रोत्साहित करने के लिए रासायनिक और जैविक एलीसिटर के विकल्प के रूप में". Scientia Horticulturae. Elsevier. 235: 452–459. doi:10.1016/j.scienta.2018.02.057. ISSN 0304-4238. S2CID 90436989.
  14. ↑ Zipfel, Cyril; Robatzek, Silke; Navarro, Lionel; Oakeley, Edward J.; Jones, Jonathan D. G.; Felix, Georg; Boller, Thomas (April 2004). "फ्लैगेलिन धारणा के माध्यम से अरबिडोप्सिस में जीवाणु रोग प्रतिरोध". Nature (in English). 428 (6984): 764–767. doi:10.1038/nature02485. ISSN 0028-0836. PMID 15085136. S2CID 4332562.


बाहरी संबंध

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