प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटन: Difference between revisions

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लगभग सभी गैर-गोलाकार जीवाणु अपना आकार निर्धारित करने के लिए एमआरईबी  पर निर्भर होते हैं। एमआरईबी कोशिका की पूरी लंबाई को कवर करते हुए, साइटोप्लाज्मिक झिल्ली के ठीक नीचे फिलामेंटस संरचनाओं के एक पेचदार नेटवर्क में इकट्ठा होता है।<ref name="Kurner2004">{{cite journal | vauthors = Kürner J, Medalia O, Linaroudis AA, Baumeister W | title = क्रायो-इलेक्ट्रॉन टोमोग्राफी का उपयोग करके यूकेरियोटिक और प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटन के संरचनात्मक संगठन में नई अंतर्दृष्टि| journal = Experimental Cell Research | volume = 301 | issue = 1 | pages = 38–42 | date = November 2004 | pmid = 15501443 | doi = 10.1016/j.yexcr.2004.08.005 }}</ref> एमआरईबी [[पेप्टिडोग्लाइकन]] को संश्लेषित करने वाले एंजाइमों की स्थिति और गतिविधि में मध्यस्थता करके और कोशिका झिल्ली के नीचे एक कठोर फिलामेंट के रूप में कार्य करके कोशिका के आकार को निर्धारित करता है जो कोशिका को आकार देने और मजबूत करने के लिए बाहरी दबाव डालता है।<ref name="Gitai2005" /> एमआरईबी अपने सामान्य पेचदार नेटवर्क से संघनित होता है और कोशिका विभाजन से ठीक पहले काउलोबैक्टर क्रेसेंटस में सेप्टम पर एक तंग रिंग बनाता है, एक ऐसा तंत्र जिसके बारे में माना जाता है कि यह इसके ऑफ-सेंटर सेप्टम का पता लगाने में मदद करता है।<ref name="Gitai2004">{{cite journal | vauthors = Gitai Z, Dye N, Shapiro L | title = एक्टिन जैसा जीन बैक्टीरिया में कोशिका ध्रुवता निर्धारित कर सकता है| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 101 | issue = 23 | pages = 8643–8 | date = June 2004 | pmid = 15159537 | pmc = 423248 | doi = 10.1073/pnas.0402638101 | doi-access = free }}</ref> एमआरईबी ध्रुवीय बैक्टीरिया में ध्रुवीयता निर्धारण के लिए भी महत्वपूर्ण है, क्योंकि यह सी. क्रिसेंटस में कम से कम चार अलग-अलग ध्रुवीय प्रोटीनों की सही स्थिति के लिए जिम्मेदार है।<ref name="Gitai2004" />  
लगभग सभी गैर-गोलाकार जीवाणु अपना आकार निर्धारित करने के लिए एमआरईबी  पर निर्भर होते हैं। एमआरईबी कोशिका की पूरी लंबाई को कवर करते हुए, साइटोप्लाज्मिक झिल्ली के ठीक नीचे फिलामेंटस संरचनाओं के एक पेचदार नेटवर्क में इकट्ठा होता है।<ref name="Kurner2004">{{cite journal | vauthors = Kürner J, Medalia O, Linaroudis AA, Baumeister W | title = क्रायो-इलेक्ट्रॉन टोमोग्राफी का उपयोग करके यूकेरियोटिक और प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटन के संरचनात्मक संगठन में नई अंतर्दृष्टि| journal = Experimental Cell Research | volume = 301 | issue = 1 | pages = 38–42 | date = November 2004 | pmid = 15501443 | doi = 10.1016/j.yexcr.2004.08.005 }}</ref> एमआरईबी [[पेप्टिडोग्लाइकन]] को संश्लेषित करने वाले एंजाइमों की स्थिति और गतिविधि में मध्यस्थता करके और कोशिका झिल्ली के नीचे एक कठोर फिलामेंट के रूप में कार्य करके कोशिका के आकार को निर्धारित करता है जो कोशिका को आकार देने और मजबूत करने के लिए बाहरी दबाव डालता है।<ref name="Gitai2005" /> एमआरईबी अपने सामान्य पेचदार नेटवर्क से संघनित होता है और कोशिका विभाजन से ठीक पहले काउलोबैक्टर क्रेसेंटस में सेप्टम पर एक तंग रिंग बनाता है, एक ऐसा तंत्र जिसके बारे में माना जाता है कि यह इसके ऑफ-सेंटर सेप्टम का पता लगाने में मदद करता है।<ref name="Gitai2004">{{cite journal | vauthors = Gitai Z, Dye N, Shapiro L | title = एक्टिन जैसा जीन बैक्टीरिया में कोशिका ध्रुवता निर्धारित कर सकता है| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 101 | issue = 23 | pages = 8643–8 | date = June 2004 | pmid = 15159537 | pmc = 423248 | doi = 10.1073/pnas.0402638101 | doi-access = free }}</ref> एमआरईबी ध्रुवीय बैक्टीरिया में ध्रुवीयता निर्धारण के लिए भी महत्वपूर्ण है, क्योंकि यह सी. क्रिसेंटस में कम से कम चार अलग-अलग ध्रुवीय प्रोटीनों की सही स्थिति के लिए जिम्मेदार है।<ref name="Gitai2004" />  


===परम और सोपा ===
===पारम और सोपा ===
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ParM एक साइटोस्केलेटल तत्व है जो एक्टिन के समान संरचना रखता है, हालांकि यह कार्यात्मक रूप से ट्यूबुलिन की तरह व्यवहार करता है। इसके अलावा, यह द्विदिश रूप से पोलीमराइज़ करता है और यह [[गतिशील अस्थिरता]] प्रदर्शित करता है, जो दोनों व्यवहार ट्युबुलिन पोलीमराइज़ेशन की विशेषता हैं।<ref name="Alp" /><ref name="Garner2004">{{cite journal | vauthors = Garner EC, Campbell CS, Mullins RD | title = डीएनए-पृथक्करण प्रोकैरियोटिक एक्टिन होमोलॉग में गतिशील अस्थिरता| journal = Science | volume = 306 | issue = 5698 | pages = 1021–5 | date = November 2004 | pmid = 15528442 | doi = 10.1126/science.1101313 | bibcode = 2004Sci...306.1021G | s2cid = 14032209 }}</ref> यह ParR और parC के साथ एक प्रणाली बनाता है जो [[प्लाज्मिड]] पृथक्करण के लिए जिम्मेदार है। ParM, ParR से जुड़ता है, एक [[डीएनए-बाध्यकारी प्रोटीन]] जो विशेष रूप से R1 प्लास्मिड पर parC क्षेत्र में 10 प्रत्यक्ष दोहराव को बांधता है। यह बंधन ParM फिलामेंट के दोनों सिरों पर होता है। इस फिलामेंट को तब बढ़ाया जाता है, जिससे प्लास्मिड अलग हो जाते हैं।<ref name="Moller-Jensen2002">{{cite journal | vauthors = Møller-Jensen J, Jensen RB, Löwe J, Gerdes K | title = एक्टिन जैसे फिलामेंट द्वारा प्रोकैरियोटिक डीएनए पृथक्करण| journal = The EMBO Journal | volume = 21 | issue = 12 | pages = 3119–27 | date = June 2002 | pmid = 12065424 | pmc = 126073 | doi = 10.1093/emboj/cdf320 }}</ref> प्रणाली यूकेरियोटिक गुणसूत्र अलगाव के अनुरूप है क्योंकि ParM [[ मिटाटिक धुरी ]] में यूकेरियोटिक ट्यूबुलिन की तरह कार्य करता है, ParR [[ kinetocore ]] कॉम्प्लेक्स की तरह कार्य करता है, और parC [[ क्रोमोसाम ]] के [[ गुणसूत्रबिंदु ]] की तरह कार्य करता है।<ref name="Gitai2006">{{cite journal | vauthors = Gitai Z | title = Plasmid segregation: a new class of cytoskeletal proteins emerges | journal = Current Biology | volume = 16 | issue = 4 | pages = R133-6 | date = February 2006 | pmid = 16488865 | doi = 10.1016/j.cub.2006.02.007 | doi-access = free }}</ref>
ParM एक साइटोस्केलेटल तत्व है जो एक्टिन के समान संरचना रखता है, हालांकि यह कार्यात्मक रूप से ट्यूबुलिन की तरह व्यवहार करता है। इसके अलावा, यह द्विदिश रूप से पोलीमराइज़ करता है और यह [[गतिशील अस्थिरता]] प्रदर्शित करता है, जो दोनों व्यवहार ट्युबुलिन पोलीमराइज़ेशन की विशेषता हैं।<ref name="Alp" /><ref name="Garner2004">{{cite journal | vauthors = Garner EC, Campbell CS, Mullins RD | title = डीएनए-पृथक्करण प्रोकैरियोटिक एक्टिन होमोलॉग में गतिशील अस्थिरता| journal = Science | volume = 306 | issue = 5698 | pages = 1021–5 | date = November 2004 | pmid = 15528442 | doi = 10.1126/science.1101313 | bibcode = 2004Sci...306.1021G | s2cid = 14032209 }}</ref> यह ParR और parC के साथ एक प्रणाली बनाता है जो [[प्लाज्मिड]] पृथक्करण के लिए जिम्मेदार है। ParM, ParR से जुड़ता है, एक [[डीएनए-बाध्यकारी प्रोटीन]] जो विशेष रूप से R1 प्लास्मिड पर parC क्षेत्र में 10 प्रत्यक्ष दोहराव को बांधता है। यह बंधन ParM फिलामेंट के दोनों सिरों पर होता है। इस फिलामेंट को तब बढ़ाया जाता है, जिससे प्लास्मिड अलग हो जाते हैं।<ref name="Moller-Jensen2002">{{cite journal | vauthors = Møller-Jensen J, Jensen RB, Löwe J, Gerdes K | title = एक्टिन जैसे फिलामेंट द्वारा प्रोकैरियोटिक डीएनए पृथक्करण| journal = The EMBO Journal | volume = 21 | issue = 12 | pages = 3119–27 | date = June 2002 | pmid = 12065424 | pmc = 126073 | doi = 10.1093/emboj/cdf320 }}</ref> प्रणाली यूकेरियोटिक गुणसूत्र अलगाव के अनुरूप है क्योंकि ParM [[ मिटाटिक धुरी ]] में यूकेरियोटिक ट्यूबुलिन की तरह कार्य करता है, ParR [[ kinetocore ]] कॉम्प्लेक्स की तरह कार्य करता है, और parC [[ क्रोमोसाम ]] के [[ गुणसूत्रबिंदु ]] की तरह कार्य करता है।<ref name="Gitai2006">{{cite journal | vauthors = Gitai Z | title = Plasmid segregation: a new class of cytoskeletal proteins emerges | journal = Current Biology | volume = 16 | issue = 4 | pages = R133-6 | date = February 2006 | pmid = 16488865 | doi = 10.1016/j.cub.2006.02.007 | doi-access = free }}</ref>
[[एफ प्लाज्मिड]] अलगाव एक समान प्रणाली में होता है जहां सोपा साइटोस्केलेटल फिलामेंट के रूप में कार्य करता है और एसओपीबी एफ प्लास्मिड में क्रमशः कीनेटोकोर और सेंट्रोमियर की तरह एसओपीसी अनुक्रम को बांधता है।<ref name="Gitai2006" />हाल ही में एक एक्टिन जैसा ParM होमोलॉग एक [[ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरिया]] में पाया गया है। ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरियम [[बैसिलस थुरिंजिनिसिस]], जो एक सूक्ष्मनलिका जैसी संरचना में इकट्ठा होता है और प्लास्मिड अलगाव में शामिल होता है।<ref name="nanotubule">{{cite journal | vauthors = Jiang S, Narita A, Popp D, Ghoshdastider U, Lee LJ, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Oda T, Koh F, Larsson M, Robinson RC | title = बैसिलस थुरिंगिएन्सिस से उपन्यास एक्टिन फिलामेंट्स प्लास्मिड डीएनए अलगाव के लिए नैनोट्यूबुल्स बनाते हैं| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 113 | issue = 9 | pages = E1200-5 | date = March 2016 | pmid = 26873105 | pmc = 4780641 | doi = 10.1073/pnas.1600129113 | bibcode = 2016PNAS..113E1200J | doi-access = free }}</ref>
[[एफ प्लाज्मिड]] अलगाव एक समान प्रणाली में होता है जहां सोपा साइटोस्केलेटल फिलामेंट के रूप में कार्य करता है और एसओपीबी एफ प्लास्मिड में क्रमशः कीनेटोकोर और सेंट्रोमियर की तरह एसओपीसी अनुक्रम को बांधता है।<ref name="Gitai2006" />हाल ही में एक एक्टिन जैसा ParM होमोलॉग एक [[ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरिया]] में पाया गया है। ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरियम [[बैसिलस थुरिंजिनिसिस]], जो एक सूक्ष्मनलिका जैसी संरचना में इकट्ठा होता है और प्लास्मिड अलगाव में शामिल होता है।<ref name="nanotubule">{{cite journal | vauthors = Jiang S, Narita A, Popp D, Ghoshdastider U, Lee LJ, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Oda T, Koh F, Larsson M, Robinson RC | title = बैसिलस थुरिंगिएन्सिस से उपन्यास एक्टिन फिलामेंट्स प्लास्मिड डीएनए अलगाव के लिए नैनोट्यूबुल्स बनाते हैं| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 113 | issue = 9 | pages = E1200-5 | date = March 2016 | pmid = 26873105 | pmc = 4780641 | doi = 10.1073/pnas.1600129113 | bibcode = 2016PNAS..113E1200J | doi-access = free }}</ref>

Revision as of 23:29, 26 July 2023

कौलोबैक्टर बढ़ रहा है साइटोस्केलेटन के तत्व। प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटल तत्वों का उनके यूकेरियोटिक होमोलॉग और परिकल्पित सेलुलर फ़ंक्शन के साथ मिलान किया जाता है।[1]

प्रोकैरियोट्स में सभी संरचनात्मक तंतुओं का सामूहिक नाम प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटन है। एक बार यह सोचा गया था कि प्रोकैरियोटिक कोशिकाओं में साइटोस्केलेटन नहीं होते हैं, लेकिन दृश्य प्रौद्योगिकी और संरचना निर्धारण में प्रगति के कारण 1990 के दशक की शुरुआत में इन कोशिकाओं में फिलामेंट्स की खोज हुई।[2] न केवल प्रोकैरियोट्स में यूकेरियोट्स के सभी प्रमुख साइटोस्केलेटल प्रोटीन के एनालॉग पाए गए हैं, बल्कि बिना किसी ज्ञात यूकेरियोटिक होमोलॉग वाले साइटोस्केलेटल प्रोटीन की भी खोज की गई है।[3][4][5][6] साइटोस्केलेटल तत्व विभिन्न प्रोकैरियोट्स में कोशिका विभाजन, सुरक्षा, आकार निर्धारण और ध्रुवीयता निर्धारण में आवश्यक भूमिका निभाते हैं।[7][8]

ट्यूबुलिन सुपरफैमिली

एफटीएसजेड

Main article: एफटीएसजेड

एफटीएसजेड, पहला पहचाना गया प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटल तत्व, कोशिका के मध्य में स्थित एक फिलामेंटस रिंग संरचना बनाता है जिसे Z-रिंग कहा जाता है जो यूकेरियोट्स में एक्टिन-मायोसिन सिकुड़ा रिंग के समान, कोशिका विभाजन के दौरान संकुचित हो जाती है।[2] जेड-रिंग एक अत्यधिक गतिशील संरचना है जिसमें प्रोटोफिलामेंट्स के कई बंडल होते हैं जो विस्तारित और सिकुड़ते हैं, हालांकि जेड-रिंग संकुचन के पीछे का तंत्र और इसमें शामिल प्रोटोफिलामेंट्स की संख्या स्पष्ट नहीं है।[1] एफटीएसजेड एक आयोजक प्रोटीन के रूप में कार्य करता है और कोशिका विभाजन के लिए आवश्यक है। यह साइटोकाइनेसिस के दौरान सेप्टम का पहला घटक है, और यह विभाजन स्थल पर अन्य सभी ज्ञात कोशिका विभाजन प्रोटीनों को भर्ती करता है।[9]

एक्टिन के साथ इस कार्यात्मक समानता के बावजूद, एफटीएसजेड यूकेरियल ट्यूबुलिन के अनुरूप है। यद्यपि एफटीएसजेड और ट्यूबुलिन की प्राथमिक संरचनाओं की तुलना से एक कमजोर संबंध का पता चलता है, उनकी त्रि-आयामी संरचनाएं उल्लेखनीय रूप से समान हैं। इसके अलावा, ट्युबुलिन की तरह, मोनोमेरिक एफटीएसजेड GTP से बंधा होता है और ट्युबुलिन डिमराइजेशन के समान एक तंत्र में जीटीपी के हाइड्रोलिसिस के साथ अन्य एफटीएसजेड मोनोमर्स के साथ पॉलिमराइज़ होता है।[10] चूंकि एफटीएसजेड बैक्टीरिया में कोशिका विभाजन के लिए आवश्यक है, इसलिए यह प्रोटीन नए एंटीबायोटिक दवाओं के डिजाइन के लिए एक लक्ष्य है।[11] वर्तमान में ऐसे कई मॉडल और तंत्र मौजूद हैं जो ज़ेड-रिंग गठन को नियंत्रित करते हैं, लेकिन ये तंत्र प्रजातियों पर निर्भर करते हैं। एस्चेरिचिया कोली और कौलोबैक्टर क्रीसेंटस सहित कई छड़ के आकार की प्रजातियां, एफटीएसजेड असेंबली के एक या अधिक अवरोधकों का उपयोग करती हैं जो कोशिका में एक द्विध्रुवी ढाल बनाती हैं, जो कोशिका केंद्र में एफटीएसजेड के पोलीमराइजेशन को बढ़ाती हैं।[12] इन ग्रेडिएंट-फॉर्मिंग सिस्टमों में से एक में मिनसीडीई प्रोटीन होते हैं (नीचे देखें)।

एक्टिन सुपरफैमिली

एमआरईबी

Main article: एमआरईबी

एमआरईबी एक जीवाणु प्रोटीन है जिसे यूकेरियल एक्टिन का समजात माना जाता है। एमआरईबी और एक्टिन में कमजोर प्राथमिक संरचना मेल खाती है लेकिन 3-डी संरचना और फिलामेंट पोलीमराइजेशन के मामले में बहुत समान हैं।

लगभग सभी गैर-गोलाकार जीवाणु अपना आकार निर्धारित करने के लिए एमआरईबी  पर निर्भर होते हैं। एमआरईबी कोशिका की पूरी लंबाई को कवर करते हुए, साइटोप्लाज्मिक झिल्ली के ठीक नीचे फिलामेंटस संरचनाओं के एक पेचदार नेटवर्क में इकट्ठा होता है।[13] एमआरईबी पेप्टिडोग्लाइकन को संश्लेषित करने वाले एंजाइमों की स्थिति और गतिविधि में मध्यस्थता करके और कोशिका झिल्ली के नीचे एक कठोर फिलामेंट के रूप में कार्य करके कोशिका के आकार को निर्धारित करता है जो कोशिका को आकार देने और मजबूत करने के लिए बाहरी दबाव डालता है।[1] एमआरईबी अपने सामान्य पेचदार नेटवर्क से संघनित होता है और कोशिका विभाजन से ठीक पहले काउलोबैक्टर क्रेसेंटस में सेप्टम पर एक तंग रिंग बनाता है, एक ऐसा तंत्र जिसके बारे में माना जाता है कि यह इसके ऑफ-सेंटर सेप्टम का पता लगाने में मदद करता है।[14] एमआरईबी ध्रुवीय बैक्टीरिया में ध्रुवीयता निर्धारण के लिए भी महत्वपूर्ण है, क्योंकि यह सी. क्रिसेंटस में कम से कम चार अलग-अलग ध्रुवीय प्रोटीनों की सही स्थिति के लिए जिम्मेदार है।[14]

पारम और सोपा

Main article: पारम

ParM एक साइटोस्केलेटल तत्व है जो एक्टिन के समान संरचना रखता है, हालांकि यह कार्यात्मक रूप से ट्यूबुलिन की तरह व्यवहार करता है। इसके अलावा, यह द्विदिश रूप से पोलीमराइज़ करता है और यह गतिशील अस्थिरता प्रदर्शित करता है, जो दोनों व्यवहार ट्युबुलिन पोलीमराइज़ेशन की विशेषता हैं।[4][15] यह ParR और parC के साथ एक प्रणाली बनाता है जो प्लाज्मिड पृथक्करण के लिए जिम्मेदार है। ParM, ParR से जुड़ता है, एक डीएनए-बाध्यकारी प्रोटीन जो विशेष रूप से R1 प्लास्मिड पर parC क्षेत्र में 10 प्रत्यक्ष दोहराव को बांधता है। यह बंधन ParM फिलामेंट के दोनों सिरों पर होता है। इस फिलामेंट को तब बढ़ाया जाता है, जिससे प्लास्मिड अलग हो जाते हैं।[16] प्रणाली यूकेरियोटिक गुणसूत्र अलगाव के अनुरूप है क्योंकि ParM मिटाटिक धुरी में यूकेरियोटिक ट्यूबुलिन की तरह कार्य करता है, ParR kinetocore कॉम्प्लेक्स की तरह कार्य करता है, और parC क्रोमोसाम के गुणसूत्रबिंदु की तरह कार्य करता है।[17] एफ प्लाज्मिड अलगाव एक समान प्रणाली में होता है जहां सोपा साइटोस्केलेटल फिलामेंट के रूप में कार्य करता है और एसओपीबी एफ प्लास्मिड में क्रमशः कीनेटोकोर और सेंट्रोमियर की तरह एसओपीसी अनुक्रम को बांधता है।[17]हाल ही में एक एक्टिन जैसा ParM होमोलॉग एक ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरिया में पाया गया है। ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरियम बैसिलस थुरिंजिनिसिस, जो एक सूक्ष्मनलिका जैसी संरचना में इकट्ठा होता है और प्लास्मिड अलगाव में शामिल होता है।[18]


आर्कियल एक्टिन

Crenactin पुरातन साम्राज्य थर्मोप्रोटोटा (पूर्व में क्रैनारियाकोटा) के लिए अद्वितीय एक्टिन होमोलॉग है जो थर्मोप्रोटील्स और कोरारचायोटा के आदेशों में पाया गया है।[19] 2009 में इसकी खोज के समय, इसमें किसी भी ज्ञात एक्टिन होमोलॉग के यूकेरियोटिक एक्टिन के समान उच्चतम अनुक्रम है।[20] क्रेनाक्टिन को पाइरोबाकुलम कैलीडिफोंटिस में अच्छी तरह से चित्रित किया गया है (A3MWN5) और एटीपी और जीटीपी के लिए उच्च विशिष्टता दिखाते हैं।[19]क्रेनाक्टिन युक्त प्रजातियाँ सभी रॉड या सुई के आकार की होती हैं। पी. कैलिडिफोंटिस में, क्रेनाक्टिन को पेचदार संरचनाओं का निर्माण करने के लिए दिखाया गया है जो कोशिका की लंबाई को फैलाते हैं, अन्य प्रोकैरियोट्स में एमआरईबी के समान आकार निर्धारण में क्रेनाक्टिन के लिए एक भूमिका का सुझाव देते हैं।[19][21]

यूकेरियोटिक एक्टिन सिस्टम के करीब भी असगर्ड (आर्किया) के प्रस्तावित सुपरफाइलम में पाया जाता है। वे साइटोस्केलेटन को विनियमित करने के लिए प्रोफ़ाइल, जेल्सोलिन और कोफिलिन के आदिम संस्करणों का उपयोग करते हैं। रेफरी>Akıl, Caner; Tran, Linh T.; Orhant-Prioux, Magali; Baskaran, Yohendran; Manser, Edward; Blanchoin, Laurent; Robinson, Robert C. (18 August 2020). "असगर्ड आर्किया से आदिम जेल्सोलिन/कोफिलिन प्रोटीन के लक्षण वर्णन के माध्यम से विनियमित एक्टिन गतिशीलता के विकास में अंतर्दृष्टि". PNAS. 117 (33): 19904–19913. bioRxiv 10.1101/768580. doi:10.1073/pnas.2009167117. PMC 7444086. PMID 32747565.</ref>

अद्वितीय समूह

क्रिसेंटिन

Main article: Crescentin

क्रिसेंटिन (creS जीन द्वारा एन्कोडेड) यूकेरियोटिक माध्यमिक रेशे (IFs) का एक एनालॉग है। यहां चर्चा किए गए अन्य समान संबंधों के विपरीत, क्रेसेंटिन में तीन आयामी समानता के अलावा IF प्रोटीन के साथ एक बड़ी प्राथमिक होमोलॉजी है - क्रेस के अनुक्रम में 25% पहचान मैच और केरातिन 19 के लिए 40% समानता और 24% पहचान मैच है और लैमिनेट से 40% समानता। इसके अलावा, क्रेसेंटिन फिलामेंट्स का व्यास लगभग 10 एनएम है और इस प्रकार यूकेरियल आईएफएस (8-15 एनएम) के लिए व्यास सीमा के भीतर आते हैं।[22] क्रिसेंटिन वर्धमान आकार के जीवाणु कौलोबैक्टर क्रेसेंटस के आंतरिक, अवतल पक्ष के साथ-साथ ध्रुव से ध्रुव तक एक निरंतर रेशा बनाता है। C. क्रेसेंटस के अपने विशिष्ट आकार में मौजूद होने के लिए MreB और क्रिसेंटिन दोनों आवश्यक हैं; ऐसा माना जाता है कि MreB कोशिका को एक छड़ के आकार में ढाल देता है और क्रिसेंटिन इस आकृति को अर्धचन्द्राकार में मोड़ देता है।[1]


न्यूनतम सीडीई प्रणाली

Main article: Min system

MinCDE सिस्टम एक फिलामेंट सिस्टम है जो एस्चेरिचिया कोलाई में सेल के बीच में सेप्टम को ठीक से रखता है। शिह एट अल। के अनुसार, जेड-रिंग के पोलीमराइजेशन को रोककर मिनसी सेप्टम के गठन को रोकता है। MinC, MinD और MinE एक हेलिक्स संरचना बनाते हैं जो कोशिका के चारों ओर घूमती है और MinD द्वारा झिल्ली से बंधी होती है। MinCDE हेलिक्स एक ध्रुव पर कब्जा कर लेता है और ध्रुवीय क्षेत्र के मध्य-सबसे किनारे पर MinE से बने ई-रिंग नामक फिलामेंटस संरचना में समाप्त हो जाता है। इस विन्यास से, ई-रिंग सिकुड़ जाएगी और उस ध्रुव की ओर बढ़ जाएगी, जैसे-जैसे वह चलती है, मिनसीडीई हेलिक्स को अलग करती है। सहवर्ती रूप से, अलग किए गए टुकड़े विपरीत ध्रुवीय छोर पर फिर से जुड़ेंगे, विपरीत ध्रुव पर MinCDE कॉइल में सुधार होगा जबकि वर्तमान MinCDE हेलिक्स टूट गया है। यह प्रक्रिया तब दोहराई जाती है, जिसमें MinCDE हेलिक्स पोल से पोल तक दोलन करता है। यह दोलन कोशिका चक्र के दौरान बार-बार होता है, जिससे सेल के सिरों की तुलना में सेल के मध्य में न्यूनतम समय-औसत सांद्रता पर MinC (और इसके सेप्टम अवरोधक प्रभाव) को बनाए रखता है।[23] कोशिका झिल्ली के लिए मिमिक के रूप में एक कृत्रिम लिपिड बाईलेयर का उपयोग करके इन विट्रो में मिन प्रोटीन के गतिशील व्यवहार को पुनर्गठित किया गया है। MinE और MinD तंत्र की तरह प्रतिक्रिया-प्रसार द्वारा समानांतर और सर्पिल प्रोटीन तरंगों में स्व-संगठित होते हैं।[24]


बैक्टोफिलिन

बैक्टोफिलिन (InterPro: IPR007607) एक β-पेचदार साइटोस्केलेटल तत्व है जो बेसिली | रॉड के आकार के प्रोटीओबैक्टीरियम मायक्सोकोकस ज़ैंथस की कोशिकाओं में तंतु बनाता है।[25] बैक्टोफिलिन प्रोटीन, बीएसीएम, उचित कोशिका आकार के रखरखाव और कोशिका भित्ति की अखंडता के लिए आवश्यक है। M. xanthus कोशिकाओं में BacM की कमी होती है, जिसमें मुड़े हुए सेल बॉडी की विशेषता विकृत आकारिकी होती है, और BacM म्यूटेंट ने जीवाणु कोशिका दीवार को लक्षित करने वाले एंटीबायोटिक दवाओं के प्रतिरोध को कम कर दिया है। पोलीमराइजेशन की अनुमति देने के लिए एम। ज़ैंथस बीएसीएम प्रोटीन को इसके पूर्ण लंबाई वाले रूप से साफ किया जाता है। बैक्टोफिलिन को अन्य जीवाणुओं में कोशिका आकार नियमन में फंसाया गया है, जिसमें प्रोटीज अद्भुत है कोशिकाओं की वक्रता शामिल है,[26] कौलोबैक्टर क्रिसेंटस द्वारा डंठल का निर्माण,[27] और हैलीकॉप्टर पायलॉरी का पेचदार आकार।[28]


सीएफपीए

फ़िलम स्पिरोचेटेस के भीतर, कई प्रजातियां अलग-अलग तंतुओं द्वारा बनाई गई फिलामेंटस साइटोप्लाज्मिक रिबन संरचना को साझा करती हैं, जो कॉइल्ड-कॉइल प्रोटीन CfpA (साइटोप्लास्मिक फिलामेंट प्रोटीन ए) से बना होता है। Q56336), ब्रिजिंग घटकों द्वारा और आंतरिक झिल्ली से एंकर द्वारा एक साथ जुड़ा हुआ है।[29][30] ट्रेपोनेमा, स्पाइरोचेटा, पिलोटिना, लेप्टोनेमा, हॉलैंडिना और डिप्लोकैलेक्स में जेनेरा में मौजूद होने के बावजूद, वे [[ट्रेपोनिमा आदिम]] के उदाहरण के अनुसार कुछ प्रजातियों में अनुपस्थित हैं।[31][32][33][34] 5 x 6 एनएम (क्षैतिज/लंबवत) के क्रॉस-सेक्शन आयाम के साथ वे यूकेरियल इंटरमीडिएट फिलामेंट्स (आईएफ) (8-15 एनएम) की व्यास सीमा के भीतर आते हैं। ट्रेपोनिमा डेंटिकोला कोशिकाओं में सीएफपीए प्रोटीन की कमी होती है जो क्रोमोसोमल डीएनए अलगाव दोष के साथ लंबे समय तक जुड़ी हुई कोशिकाएं होती हैं, एक फेनोटाइप भी इस जीव की रोगजनकता को प्रभावित करता है।[35][36] एक अन्य सेल अल्ट्रास्ट्रक्चर की अनुपस्थिति, पेरिप्लास्मिक फ्लैगेला फिलामेंट बंडल, साइटोप्लाज्मिक रिबन की संरचना में परिवर्तन नहीं करती है।[37]


यह भी देखें

  • कोशिका विभाजन
  • साइनोबैक्टीरियल आकृति विज्ञान
  • साइटोकिनेसिस
  • साइटोस्केलेटन
  • प्रोकैरियोट्स
  • प्रोटीन रेशा

संदर्भ

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