प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटन: Difference between revisions

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[[Image:Prokaryotic Cytoskeleton.png|thumb|right|350px|[[कौलोबैक्टर बढ़ रहा है]] साइटोस्केलेटन के तत्व। प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटल तत्वों का उनके यूकेरियोटिक होमोलॉग और परिकल्पित सेलुलर फ़ंक्शन के साथ मिलान किया जाता है।<ref name="Gitai2005">{{cite journal | vauthors = Gitai Z | title = The new bacterial cell biology: moving parts and subcellular architecture | journal = Cell | volume = 120 | issue = 5 | pages = 577–86 | date = March 2005 | pmid = 15766522 | doi = 10.1016/j.cell.2005.02.026 | s2cid = 8894304 | doi-access = free }}</ref>]]प्रोकैरियोटिक [[ cytoskeleton ]] [[प्रोकैर्योसाइटों]] में सभी संरचनात्मक [[ प्रोटीन रेशा ]] का सामूहिक नाम है। एक बार यह सोचा गया था कि प्रोकैरियोटिक कोशिकाओं में साइटोस्केलेटन होते हैं, लेकिन विज़ुअलाइज़ेशन तकनीक और संरचना निर्धारण में प्रगति के कारण 1990 के दशक की शुरुआत में इन कोशिकाओं में तंतुओं की खोज हुई।<ref name="Bi1991">{{cite journal | vauthors = Bi EF, Lutkenhaus J | title = Escherichia coli में विभाजन से जुड़ी FtsZ रिंग संरचना| journal = Nature | volume = 354 | issue = 6349 | pages = 161–4 | date = November 1991 | pmid = 1944597 | doi = 10.1038/354161a0 | bibcode = 1991Natur.354..161B | s2cid = 4329947 }}</ref> [[ यूकैर्योसाइटों ]] में सभी प्रमुख साइटोस्केलेटल प्रोटीनों के लिए [[सादृश्य (जीव विज्ञान)]] न केवल प्रोकैरियोट्स में पाए गए हैं, साइटोस्केलेटल प्रोटीन बिना किसी ज्ञात यूकेरियोटिक होमोलॉजी (जीव विज्ञान) की भी खोज की गई है।<ref name="pmid25788699">{{cite journal | vauthors = Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC | title = रचनात्मक और कार्यात्मक रूप से अलग एक्टिन फिलामेंट्स का विकास| journal = Journal of Cell Science | volume = 128 | issue = 11 | pages = 2009–19 | date = June 2015 | pmid = 25788699 | doi = 10.1242/jcs.165563 | doi-access = free }}</ref><ref name="Alp">{{cite journal | vauthors = Popp D, Narita A, Lee LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Tanaka T, Robinson RC | title = क्लोस्ट्रीडियम टेटानी से उपन्यास एक्टिन-जैसी फिलामेंट संरचना| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 287 | issue = 25 | pages = 21121–9 | date = June 2012 | pmid = 22514279 | pmc = 3375535 | doi = 10.1074/jbc.M112.341016 | doi-access = free }}</ref><ref name="AlfA">{{cite journal | vauthors = Popp D, Narita A, Ghoshdastider U, Maeda K, Maéda Y, Oda T, Fujisawa T, Onishi H, Ito K, Robinson RC | title = बैक्टीरियल एक्टिन अल्फ़ा की पॉलिमरिक संरचनाएं और गतिशील गुण| journal = Journal of Molecular Biology | volume = 397 | issue = 4 | pages = 1031–41 | date = April 2010 | pmid = 20156449 | doi = 10.1016/j.jmb.2010.02.010 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Wickstead B, Gull K | title = साइटोस्केलेटन का विकास| journal = The Journal of Cell Biology | volume = 194 | issue = 4 | pages = 513–25 | date = August 2011 | pmid = 21859859 | pmc = 3160578 | doi = 10.1083/jcb.201102065 }}</ref> साइटोस्केलेटल तत्व विभिन्न प्रोकैरियोट्स में [[कोशिका विभाजन]], सुरक्षा, आकार निर्धारण और ध्रुवीयता निर्धारण में आवश्यक भूमिका निभाते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Shih YL, Rothfield L | title = बैक्टीरियल साइटोस्केलेटन| journal = Microbiology and Molecular Biology Reviews | volume = 70 | issue = 3 | pages = 729–54 | date = September 2006 | pmid = 16959967 | pmc = 1594594 | doi = 10.1128/MMBR.00017-06 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Michie KA, Löwe J | title = बैक्टीरियल साइटोस्केलेटन के गतिशील तंतु| journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 75 | pages = 467–92 | year = 2006 | pmid = 16756499 | doi = 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452 | url = http://www2.mrc-lmb.cam.ac.uk/SS/Lowe_J/group/PDF/annrev2006.pdf | archive-url = https://web.archive.org/web/20061117183040/http://www2.mrc-lmb.cam.ac.uk/SS/Lowe_J/group/PDF/annrev2006.pdf | url-status = dead | archive-date = November 17, 2006 }}</ref>
[[Image:Prokaryotic Cytoskeleton.png|thumb|right|350px|[[कौलोबैक्टर बढ़ रहा है]] साइटोस्केलेटन के तत्व। प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटल तत्वों का उनके यूकेरियोटिक होमोलॉग और परिकल्पित सेलुलर फ़ंक्शन के साथ मिलान किया जाता है।<ref name="Gitai2005">{{cite journal | vauthors = Gitai Z | title = The new bacterial cell biology: moving parts and subcellular architecture | journal = Cell | volume = 120 | issue = 5 | pages = 577–86 | date = March 2005 | pmid = 15766522 | doi = 10.1016/j.cell.2005.02.026 | s2cid = 8894304 | doi-access = free }}</ref>]]प्रोकैरियोट्स में सभी संरचनात्मक तंतुओं का सामूहिक नाम '''प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटन''' है। एक बार यह सोचा गया था कि प्रोकैरियोटिक कोशिकाओं में साइटोस्केलेटन नहीं होते हैं, लेकिन दृश्य प्रौद्योगिकी और संरचना निर्धारण में प्रगति के कारण 1990 के दशक की प्रारम्भ में इन कोशिकाओं में फिलामेंट्स की खोज हुई।<ref name="Bi1991">{{cite journal | vauthors = Bi EF, Lutkenhaus J | title = Escherichia coli में विभाजन से जुड़ी FtsZ रिंग संरचना| journal = Nature | volume = 354 | issue = 6349 | pages = 161–4 | date = November 1991 | pmid = 1944597 | doi = 10.1038/354161a0 | bibcode = 1991Natur.354..161B | s2cid = 4329947 }}</ref> न केवल प्रोकैरियोट्स में यूकेरियोट्स के सभी प्रमुख साइटोस्केलेटल प्रोटीन के एनालॉग पाए गए हैं, बल्कि बिना किसी ज्ञात यूकेरियोटिक होमोलॉग वाले साइटोस्केलेटल प्रोटीन की भी खोज की गई है।<ref name="pmid25788699">{{cite journal | vauthors = Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC | title = रचनात्मक और कार्यात्मक रूप से अलग एक्टिन फिलामेंट्स का विकास| journal = Journal of Cell Science | volume = 128 | issue = 11 | pages = 2009–19 | date = June 2015 | pmid = 25788699 | doi = 10.1242/jcs.165563 | doi-access = free }}</ref><ref name="Alp">{{cite journal | vauthors = Popp D, Narita A, Lee LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Tanaka T, Robinson RC | title = क्लोस्ट्रीडियम टेटानी से उपन्यास एक्टिन-जैसी फिलामेंट संरचना| journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 287 | issue = 25 | pages = 21121–9 | date = June 2012 | pmid = 22514279 | pmc = 3375535 | doi = 10.1074/jbc.M112.341016 | doi-access = free }}</ref><ref name="AlfA">{{cite journal | vauthors = Popp D, Narita A, Ghoshdastider U, Maeda K, Maéda Y, Oda T, Fujisawa T, Onishi H, Ito K, Robinson RC | title = बैक्टीरियल एक्टिन अल्फ़ा की पॉलिमरिक संरचनाएं और गतिशील गुण| journal = Journal of Molecular Biology | volume = 397 | issue = 4 | pages = 1031–41 | date = April 2010 | pmid = 20156449 | doi = 10.1016/j.jmb.2010.02.010 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Wickstead B, Gull K | title = साइटोस्केलेटन का विकास| journal = The Journal of Cell Biology | volume = 194 | issue = 4 | pages = 513–25 | date = August 2011 | pmid = 21859859 | pmc = 3160578 | doi = 10.1083/jcb.201102065 }}</ref> साइटोस्केलेटल तत्व विभिन्न प्रोकैरियोट्स में [[कोशिका विभाजन]], सुरक्षा, आकार निर्धारण और ध्रुवीयता निर्धारण में आवश्यक भूमिका निभाते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Shih YL, Rothfield L | title = बैक्टीरियल साइटोस्केलेटन| journal = Microbiology and Molecular Biology Reviews | volume = 70 | issue = 3 | pages = 729–54 | date = September 2006 | pmid = 16959967 | pmc = 1594594 | doi = 10.1128/MMBR.00017-06 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Michie KA, Löwe J | title = बैक्टीरियल साइटोस्केलेटन के गतिशील तंतु| journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 75 | pages = 467–92 | year = 2006 | pmid = 16756499 | doi = 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452 | url = http://www2.mrc-lmb.cam.ac.uk/SS/Lowe_J/group/PDF/annrev2006.pdf | archive-url = https://web.archive.org/web/20061117183040/http://www2.mrc-lmb.cam.ac.uk/SS/Lowe_J/group/PDF/annrev2006.pdf | url-status = dead | archive-date = November 17, 2006 }}</ref>
== ट्यूबुलिन सुपरफैमिली ==


=== एफटीएसजेड (FtsZ) ===
{{main|एफटीएसजेड}}


== ट्यूबुलिन सुपरफैमिली ==
एफटीएसजेड, पहला पहचाना गया प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटल तत्व, कोशिका के मध्य में स्थित फिलामेंटस रिंग संरचना बनाता है जिसे Z-रिंग कहा जाता है जो यूकेरियोट्स में एक्टिन-मायोसिन सिकुड़ा रिंग के समान, कोशिका विभाजन के दौरान संकुचित हो जाती है।<ref name="Bi1991"/> जेड-रिंग अत्यधिक गतिशील संरचना है जिसमें प्रोटोफिलामेंट्स के कई बंडल होते हैं जो विस्तारित और सिकुड़ते हैं, हालांकि जेड-रिंग संकुचन के पीछे का तंत्र और इसमें सम्मिलित प्रोटोफिलामेंट्स की संख्या स्पष्ट नहीं है।<ref name="Gitai2005"/> एफटीएसजेड आयोजक प्रोटीन के रूप में कार्य करता है और कोशिका विभाजन के लिए आवश्यक है। यह साइटोकाइनेसिस के दौरान सेप्टम का पहला घटक है, और यह विभाजन स्थल पर अन्य सभी ज्ञात कोशिका विभाजन प्रोटीनों को भर्ती करता है।<ref name="Graumann2004">{{cite journal | vauthors = Graumann PL | title = बैक्टीरिया में साइटोस्केलेटल तत्व| journal = Current Opinion in Microbiology | volume = 7 | issue = 6 | pages = 565–71 | date = December 2004 | pmid = 15556027 | doi = 10.1016/j.mib.2004.10.010 }}</ref>


=== एफटीएसजेड ===
[[एक्टिन]] के साथ इस कार्यात्मक समानता के बावजूद, एफटीएसजेड यूकेरियल [[ट्यूबुलिन]] के अनुरूप है। यद्यपि एफटीएसजेड और ट्यूबुलिन की प्राथमिक संरचनाओं की तुलना से अशक्त संबंध का पता चलता है, उनकी त्रि-आयामी संरचनाएं उल्लेखनीय रूप से समान हैं। इसके अलावा, ट्युबुलिन की तरह, [[मोनोमेरिक]] एफटीएसजेड GTP से बंधा होता है और ट्युबुलिन डिमराइजेशन के समान एक तंत्र में जीटीपी के हाइड्रोलिसिस के साथ अन्य एफटीएसजेड मोनोमर्स के साथ पॉलिमराइज़ होता है।<ref name="Desai1998">{{cite journal | vauthors = Desai A, Mitchison TJ | title = Tubulin and FtsZ structures: functional and therapeutic implications | journal = BioEssays | volume = 20 | issue = 7 | pages = 523–7 | date = July 1998 | pmid = 9722999 | doi = 10.1002/(SICI)1521-1878(199807)20:7<523::AID-BIES1>3.0.CO;2-L }}</ref> चूंकि एफटीएसजेड बैक्टीरिया में कोशिका विभाजन के लिए आवश्यक है, इसलिए यह प्रोटीन नए एंटीबायोटिक दवाओं के डिजाइन के लिए एक लक्ष्य है।<ref>{{cite journal | vauthors = Haydon DJ, Stokes NR, Ure R, Galbraith G, Bennett JM, Brown DR, Baker PJ, Barynin VV, Rice DW, Sedelnikova SE, Heal JR, Sheridan JM, Aiwale ST, Chauhan PK, Srivastava A, Taneja A, Collins I, Errington J, Czaplewski LG | title = शक्तिशाली और चयनात्मक एंटी-स्टैफिलोकोकल गतिविधि के साथ FtsZ का अवरोधक| journal = Science | volume = 321 | issue = 5896 | pages = 1673–5 | date = September 2008 | pmid = 18801997 | doi = 10.1126/science.1159961 | bibcode = 2008Sci...321.1673H | s2cid = 7878853 }}</ref> वर्तमान में ऐसे कई मॉडल और तंत्र उपस्थित हैं जो ज़ेड-रिंग गठन को नियंत्रित करते हैं, लेकिन ये तंत्र प्रजातियों पर निर्भर करते हैं। एस्चेरिचिया कोली और कौलोबैक्टर क्रीसेंटस सहित कई छड़ के आकार की प्रजातियां, एफटीएसजेड असेंबली के एक या अधिक अवरोधकों का उपयोग करती हैं जो कोशिका में एक द्विध्रुवी ढाल बनाती हैं, जो कोशिका केंद्र में एफटीएसजेड के पोलीमराइजेशन को बढ़ाती हैं।<ref name="Haeusser2016">{{cite journal | vauthors = Haeusser DP, Margolin W | title = Splitsville: structural and functional insights into the dynamic bacterial Z ring | journal = Nature Reviews. Microbiology | volume = 14 | issue = 5 | pages = 305–19 | date = April 2016 | pmid = 27040757 | pmc = 5290750 | doi = 10.1038/nrmicro.2016.26 }}</ref> इन ग्रेडिएंट-फॉर्मिंग सिस्टमों में से एक में मिनसीडीई प्रोटीन होते हैं (नीचे देखें)।
{{main|FtsZ}}
FtsZ, पहला पहचाना गया प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटल तत्व, कोशिका के मध्य में स्थित एक फिलामेंटस रिंग संरचना बनाता है जिसे ज़ेड-रिंग कहा जाता है जो [[साइटोकाइनेसिस]] के समान कोशिका विभाजन के दौरान सिकुड़ता है। यूकेरियोट्स में एक्टिन-मायोसिन सिकुड़ा हुआ रिंग।<ref name="Bi1991"/>जेड-रिंग एक अत्यधिक गतिशील संरचना है जिसमें प्रोटोफिलमेंट्स के कई बंडल होते हैं जो विस्तार और सिकुड़ते हैं, हालांकि जेड-रिंग संकुचन के पीछे तंत्र और शामिल प्रोटोफिलमेंट्स की संख्या स्पष्ट नहीं है।<ref name="Gitai2005"/>FtsZ एक आयोजक प्रोटीन के रूप में कार्य करता है और कोशिका विभाजन के लिए आवश्यक है। यह साइटोकाइनेसिस के दौरान [[ पट ]] का पहला घटक है, और यह अन्य सभी ज्ञात कोशिका विभाजन प्रोटीनों को विभाजन स्थल पर भर्ती करता है।<ref name="Graumann2004">{{cite journal | vauthors = Graumann PL | title = बैक्टीरिया में साइटोस्केलेटल तत्व| journal = Current Opinion in Microbiology | volume = 7 | issue = 6 | pages = 565–71 | date = December 2004 | pmid = 15556027 | doi = 10.1016/j.mib.2004.10.010 }}</ref>
[[एक्टिन]] के लिए इस कार्यात्मक समानता के बावजूद, FtsZ यूकेरियल [[ट्यूबुलिन]] के अनुकूल है। हालांकि FtsZ और ट्यूबुलिन की [[प्राथमिक संरचना]]ओं की तुलना एक कमजोर संबंध को प्रकट करती है, उनकी 3-आयामी संरचनाएं उल्लेखनीय रूप से समान हैं। इसके अलावा, ट्युबुलिन की तरह, [[मोनोमेरिक]] FtsZ [[गुआनोसिन ट्राइफॉस्फेट]] के लिए बाध्य है और अन्य FtsZ मोनोमर्स के साथ पॉलीमराइज़ करता है, जो ट्यूबुलिन के समान एक तंत्र में GTP के हाइड्रोलिसिस के साथ होता है।<ref name="Desai1998">{{cite journal | vauthors = Desai A, Mitchison TJ | title = Tubulin and FtsZ structures: functional and therapeutic implications | journal = BioEssays | volume = 20 | issue = 7 | pages = 523–7 | date = July 1998 | pmid = 9722999 | doi = 10.1002/(SICI)1521-1878(199807)20:7<523::AID-BIES1>3.0.CO;2-L }}</ref> चूंकि FtsZ बैक्टीरिया में कोशिका विभाजन के लिए आवश्यक है, यह प्रोटीन नए [[एंटीबायोटिक]] के डिजाइन के लिए एक लक्ष्य है।<ref>{{cite journal | vauthors = Haydon DJ, Stokes NR, Ure R, Galbraith G, Bennett JM, Brown DR, Baker PJ, Barynin VV, Rice DW, Sedelnikova SE, Heal JR, Sheridan JM, Aiwale ST, Chauhan PK, Srivastava A, Taneja A, Collins I, Errington J, Czaplewski LG | title = शक्तिशाली और चयनात्मक एंटी-स्टैफिलोकोकल गतिविधि के साथ FtsZ का अवरोधक| journal = Science | volume = 321 | issue = 5896 | pages = 1673–5 | date = September 2008 | pmid = 18801997 | doi = 10.1126/science.1159961 | bibcode = 2008Sci...321.1673H | s2cid = 7878853 }}</ref>
वर्तमान में कई मॉडल और तंत्र मौजूद हैं जो जेड-रिंग गठन को नियंत्रित करते हैं, लेकिन ये तंत्र प्रजातियों पर निर्भर करते हैं। [[Escherichia coli]] और Caulobacter crescentus सहित कई रॉड के आकार की प्रजातियां, FtsZ असेंबली के एक या एक से अधिक अवरोधकों का उपयोग करती हैं, जो कोशिका केंद्र में FtsZ के पोलीमराइजेशन को बढ़ाते हुए सेल में एक द्विध्रुवीय ढाल बनाती हैं।<ref name="Haeusser2016">{{cite journal | vauthors = Haeusser DP, Margolin W | title = Splitsville: structural and functional insights into the dynamic bacterial Z ring | journal = Nature Reviews. Microbiology | volume = 14 | issue = 5 | pages = 305–19 | date = April 2016 | pmid = 27040757 | pmc = 5290750 | doi = 10.1038/nrmicro.2016.26 }}</ref> इनमें से एक ढाल बनाने वाली प्रणाली में मिनसीडीई प्रोटीन होते हैं (नीचे देखें)।


== एक्टिन सुपरफैमिली ==
== एक्टिन सुपरफैमिली ==


=== एमआरईबी ===
=== एमआरईबी (MreB) ===
{{main|MreB}}
{{main|एमआरईबी}}
MREB एक जीवाणु प्रोटीन है जिसे यूकेरियल एक्टिन के समरूप माना जाता है। एमआरईबी और एक्टिन का एक कमजोर प्राथमिक संरचना मैच है, लेकिन 3-डी संरचना और फिलामेंट पोलीमराइज़ेशन के मामले में बहुत समान हैं।


लगभग सभी गैर-गोलाकार बैक्टीरिया अपना आकार निर्धारित करने के लिए MREB पर निर्भर करते हैं। MREB कोशिका की पूरी लंबाई को कवर करते हुए, साइटोप्लाज्मिक झिल्ली के ठीक नीचे फिलामेंटस संरचनाओं के एक पेचदार नेटवर्क में इकट्ठा होता है।<ref name="Kurner2004">{{cite journal | vauthors = Kürner J, Medalia O, Linaroudis AA, Baumeister W | title = क्रायो-इलेक्ट्रॉन टोमोग्राफी का उपयोग करके यूकेरियोटिक और प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटन के संरचनात्मक संगठन में नई अंतर्दृष्टि| journal = Experimental Cell Research | volume = 301 | issue = 1 | pages = 38–42 | date = November 2004 | pmid = 15501443 | doi = 10.1016/j.yexcr.2004.08.005 }}</ref> एमआरईबी [[पेप्टिडोग्लाइकन]] को संश्लेषित करने वाले एंजाइमों की स्थिति और गतिविधि की मध्यस्थता करके और कोशिका झिल्ली के नीचे एक कठोर फिलामेंट के रूप में कार्य करके कोशिका के आकार को निर्धारित करता है जो कोशिका को गढ़ने और मजबूत करने के लिए बाहरी दबाव डालता है।<ref name="Gitai2005" />MREB अपने सामान्य पेचदार नेटवर्क से संघनित होता है और कोशिका विभाजन से ठीक पहले कौलोबैक्टर क्रिसेंटस में पट पर एक तंग वलय बनाता है, ऐसा तंत्र जिसके बारे में माना जाता है कि यह इसके ऑफ-सेंटर पट का पता लगाने में मदद करता है।<ref name="Gitai2004">{{cite journal | vauthors = Gitai Z, Dye N, Shapiro L | title = एक्टिन जैसा जीन बैक्टीरिया में कोशिका ध्रुवता निर्धारित कर सकता है| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 101 | issue = 23 | pages = 8643–8 | date = June 2004 | pmid = 15159537 | pmc = 423248 | doi = 10.1073/pnas.0402638101 | doi-access = free }}</ref> एमआरईबी ध्रुवीय जीवाणुओं में ध्रुवीयता निर्धारण के लिए भी महत्वपूर्ण है, क्योंकि यह सी. वर्धमान में कम से कम चार अलग-अलग ध्रुवीय प्रोटीनों की सही स्थिति के लिए जिम्मेदार है।<ref name="Gitai2004" />
एमआरईबी एक जीवाणु प्रोटीन है जिसे यूकेरियल एक्टिन का समजात माना जाता है। एमआरईबी और एक्टिन में अशक्त प्राथमिक संरचना मेल खाती है लेकिन 3-डी संरचना और फिलामेंट पोलीमराइजेशन के स्तिथि में बहुत समान हैं।


लगभग सभी गैर-गोलाकार जीवाणु अपना आकार निर्धारित करने के लिए एमआरईबी  पर निर्भर होते हैं। एमआरईबी कोशिका की पूरी लंबाई को कवर करते हुए, साइटोप्लाज्मिक झिल्ली के ठीक नीचे फिलामेंटस संरचनाओं के एक पेचदार नेटवर्क में इकट्ठा होता है।<ref name="Kurner2004">{{cite journal | vauthors = Kürner J, Medalia O, Linaroudis AA, Baumeister W | title = क्रायो-इलेक्ट्रॉन टोमोग्राफी का उपयोग करके यूकेरियोटिक और प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटन के संरचनात्मक संगठन में नई अंतर्दृष्टि| journal = Experimental Cell Research | volume = 301 | issue = 1 | pages = 38–42 | date = November 2004 | pmid = 15501443 | doi = 10.1016/j.yexcr.2004.08.005 }}</ref> एमआरईबी [[पेप्टिडोग्लाइकन]] को संश्लेषित करने वाले एंजाइमों की स्थिति और गतिविधि में मध्यस्थता करके और कोशिका झिल्ली के नीचे एक कठोर फिलामेंट के रूप में कार्य करके कोशिका के आकार को निर्धारित करता है जो कोशिका को आकार देने और मजबूत करने के लिए बाहरी दबाव डालता है।<ref name="Gitai2005" /> एमआरईबी अपने सामान्य पेचदार नेटवर्क से संघनित होता है और कोशिका विभाजन से ठीक पहले ''काउलोबैक्टर क्रेसेंटस'' में सेप्टम पर एक तंग रिंग बनाता है, एक ऐसा तंत्र जिसके बारे में माना जाता है कि यह इसके ऑफ-सेंटर सेप्टम का पता लगाने में मदद करता है।<ref name="Gitai2004">{{cite journal | vauthors = Gitai Z, Dye N, Shapiro L | title = एक्टिन जैसा जीन बैक्टीरिया में कोशिका ध्रुवता निर्धारित कर सकता है| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 101 | issue = 23 | pages = 8643–8 | date = June 2004 | pmid = 15159537 | pmc = 423248 | doi = 10.1073/pnas.0402638101 | doi-access = free }}</ref> एमआरईबी ध्रुवीय बैक्टीरिया में ध्रुवीयता निर्धारण के लिए भी महत्वपूर्ण है, क्योंकि यह सी. क्रिसेंटस में कम से कम चार अलग-अलग ध्रुवीय प्रोटीनों की सही स्थिति के लिए जिम्मेदार है।<ref name="Gitai2004" />


===परम और सोपा ===
===पीएआरसी और सोपा '''(ParM and SopA)''' ===
{{main|ParM}}
{{main|पारम}}
ParM एक साइटोस्केलेटल तत्व है जो एक्टिन के समान संरचना रखता है, हालांकि यह कार्यात्मक रूप से ट्यूबुलिन की तरह व्यवहार करता है। इसके अलावा, यह द्विदिश रूप से पोलीमराइज़ करता है और यह [[गतिशील अस्थिरता]] प्रदर्शित करता है, जो दोनों व्यवहार ट्युबुलिन पोलीमराइज़ेशन की विशेषता हैं।<ref name="Alp" /><ref name="Garner2004">{{cite journal | vauthors = Garner EC, Campbell CS, Mullins RD | title = डीएनए-पृथक्करण प्रोकैरियोटिक एक्टिन होमोलॉग में गतिशील अस्थिरता| journal = Science | volume = 306 | issue = 5698 | pages = 1021–5 | date = November 2004 | pmid = 15528442 | doi = 10.1126/science.1101313 | bibcode = 2004Sci...306.1021G | s2cid = 14032209 }}</ref> यह ParR और parC के साथ एक प्रणाली बनाता है जो [[प्लाज्मिड]] पृथक्करण के लिए जिम्मेदार है। ParM, ParR से जुड़ता है, एक [[डीएनए-बाध्यकारी प्रोटीन]] जो विशेष रूप से R1 प्लास्मिड पर parC क्षेत्र में 10 प्रत्यक्ष दोहराव को बांधता है। यह बंधन ParM फिलामेंट के दोनों सिरों पर होता है। इस फिलामेंट को तब बढ़ाया जाता है, जिससे प्लास्मिड अलग हो जाते हैं।<ref name="Moller-Jensen2002">{{cite journal | vauthors = Møller-Jensen J, Jensen RB, Löwe J, Gerdes K | title = एक्टिन जैसे फिलामेंट द्वारा प्रोकैरियोटिक डीएनए पृथक्करण| journal = The EMBO Journal | volume = 21 | issue = 12 | pages = 3119–27 | date = June 2002 | pmid = 12065424 | pmc = 126073 | doi = 10.1093/emboj/cdf320 }}</ref> प्रणाली यूकेरियोटिक गुणसूत्र अलगाव के अनुरूप है क्योंकि ParM [[ मिटाटिक धुरी ]] में यूकेरियोटिक ट्यूबुलिन की तरह कार्य करता है, ParR [[ kinetocore ]] कॉम्प्लेक्स की तरह कार्य करता है, और parC [[ क्रोमोसाम ]] के [[ गुणसूत्रबिंदु ]] की तरह कार्य करता है।<ref name="Gitai2006">{{cite journal | vauthors = Gitai Z | title = Plasmid segregation: a new class of cytoskeletal proteins emerges | journal = Current Biology | volume = 16 | issue = 4 | pages = R133-6 | date = February 2006 | pmid = 16488865 | doi = 10.1016/j.cub.2006.02.007 | doi-access = free }}</ref>
पीएआरसी साइटोस्केलेटल तत्व है जिसकी संरचना एक्टिन के समान होती है, हालांकि यह ट्यूबुलिन की तरह कार्यात्मक रूप से व्यवहार करता है। इसके अलावा, यह द्विदिश रूप से पोलीमराइज़ होता है और यह [[गतिशील अस्थिरता]] प्रदर्शित करता है, जो दोनों व्यवहार ट्यूबुलिन पोलीमराइज़ेशन की विशेषता हैं।<ref name="Alp" /><ref name="Garner2004">{{cite journal | vauthors = Garner EC, Campbell CS, Mullins RD | title = डीएनए-पृथक्करण प्रोकैरियोटिक एक्टिन होमोलॉग में गतिशील अस्थिरता| journal = Science | volume = 306 | issue = 5698 | pages = 1021–5 | date = November 2004 | pmid = 15528442 | doi = 10.1126/science.1101313 | bibcode = 2004Sci...306.1021G | s2cid = 14032209 }}</ref> यह पीएआरआर और पीएआरसी के साथ एक प्रणाली बनाता है जो R1 प्लास्मिड पृथक्करण के लिए ज़िम्मेदार है। पीएआरसी, पीएआरआर से जुड़ता है, डीएनए-बाइंडिंग प्रोटीन जो विशेष रूप से R1 प्लास्मिड पर पीएआरसी क्षेत्र में 10 प्रत्यक्ष दोहराव से बंधता है। यह बंधन पीएआरसी फ़िलामेंट के दोनों सिरों पर होता है। इसके बाद इस फिलामेंट को बढ़ाया जाता है, जिससे प्लास्मिड अलग हो जाते हैं।<ref name="Moller-Jensen2002">{{cite journal | vauthors = Møller-Jensen J, Jensen RB, Löwe J, Gerdes K | title = एक्टिन जैसे फिलामेंट द्वारा प्रोकैरियोटिक डीएनए पृथक्करण| journal = The EMBO Journal | volume = 21 | issue = 12 | pages = 3119–27 | date = June 2002 | pmid = 12065424 | pmc = 126073 | doi = 10.1093/emboj/cdf320 }}</ref> यह प्रणाली यूकेरियोटिक गुणसूत्र पृथक्करण के समान है क्योंकि पीएआरसी माइटोटिक स्पिंडल में यूकेरियोटिक ट्यूबुलिन की तरह कार्य करता है, पीएआरआर किनेटोकोर कॉम्प्लेक्स की तरह कार्य करता है, और पीएआरसी गुणसूत्र के सेंट्रोमियर की तरह कार्य करता है।<ref name="Gitai2006">{{cite journal | vauthors = Gitai Z | title = Plasmid segregation: a new class of cytoskeletal proteins emerges | journal = Current Biology | volume = 16 | issue = 4 | pages = R133-6 | date = February 2006 | pmid = 16488865 | doi = 10.1016/j.cub.2006.02.007 | doi-access = free }}</ref>
[[एफ प्लाज्मिड]] अलगाव एक समान प्रणाली में होता है जहां सोपा साइटोस्केलेटल फिलामेंट के रूप में कार्य करता है और एसओपीबी एफ प्लास्मिड में क्रमशः कीनेटोकोर और सेंट्रोमियर की तरह एसओपीसी अनुक्रम को बांधता है।<ref name="Gitai2006" />हाल ही में एक एक्टिन जैसा ParM होमोलॉग एक [[ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरिया]] में पाया गया है। ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरियम [[बैसिलस थुरिंजिनिसिस]], जो एक सूक्ष्मनलिका जैसी संरचना में इकट्ठा होता है और प्लास्मिड अलगाव में शामिल होता है।<ref name="nanotubule">{{cite journal | vauthors = Jiang S, Narita A, Popp D, Ghoshdastider U, Lee LJ, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Oda T, Koh F, Larsson M, Robinson RC | title = बैसिलस थुरिंगिएन्सिस से उपन्यास एक्टिन फिलामेंट्स प्लास्मिड डीएनए अलगाव के लिए नैनोट्यूबुल्स बनाते हैं| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 113 | issue = 9 | pages = E1200-5 | date = March 2016 | pmid = 26873105 | pmc = 4780641 | doi = 10.1073/pnas.1600129113 | bibcode = 2016PNAS..113E1200J | doi-access = free }}</ref>


एफ प्लास्मिड पृथक्करण एक समान प्रणाली में होता है जहां एसओपीए साइटोस्केलेटल फिलामेंट के रूप में कार्य करता है और एसओपीबी क्रमशः कीनेटोकोर और सेंट्रोमियर की तरह एफ प्लास्मिड में एसओपीसी अनुक्रम से जुड़ता है।<ref name="Gitai2006" /> हाल ही में ग्राम-पॉजिटिव जीवाणु ''बैसिलस थुरिंजिएन्सिस'' में एक एक्टिन जैसा पीएआरसी होमोलॉग पाया गया है, जो सूक्ष्मनलिका जैसी संरचना में एकत्रित होता है और प्लास्मिड पृथक्करण में सम्मिलित होता है।<ref name="nanotubule">{{cite journal | vauthors = Jiang S, Narita A, Popp D, Ghoshdastider U, Lee LJ, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Oda T, Koh F, Larsson M, Robinson RC | title = बैसिलस थुरिंगिएन्सिस से उपन्यास एक्टिन फिलामेंट्स प्लास्मिड डीएनए अलगाव के लिए नैनोट्यूबुल्स बनाते हैं| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 113 | issue = 9 | pages = E1200-5 | date = March 2016 | pmid = 26873105 | pmc = 4780641 | doi = 10.1073/pnas.1600129113 | bibcode = 2016PNAS..113E1200J | doi-access = free }}</ref>


=== आर्कियल एक्टिन ===
=== आर्कियल एक्टिन ===
{{vanchor|Crenactin}} पुरातन साम्राज्य [[थर्मोप्रोटोटा]] (पूर्व में क्रैनारियाकोटा) के लिए अद्वितीय एक्टिन होमोलॉग है जो [[थर्मोप्रोटील्स]] और [[कोरारचायोटा]] के आदेशों में पाया गया है।<ref name="Ettema2011">{{cite journal | vauthors = Ettema TJ, Lindås AC, Bernander R | title = आर्किया में एक एक्टिन-आधारित साइटोस्केलेटन| journal = Molecular Microbiology | volume = 80 | issue = 4 | pages = 1052–61 | date = May 2011 | pmid = 21414041 | doi = 10.1111/j.1365-2958.2011.07635.x | doi-access = free }}</ref> 2009 में इसकी खोज के समय, इसमें किसी भी ज्ञात एक्टिन होमोलॉग के यूकेरियोटिक एक्टिन के समान उच्चतम अनुक्रम है।<ref name="Yutin2009">{{cite journal | vauthors = Yutin N, Wolf MY, Wolf YI, Koonin EV | title = फागोसाइटोसिस और यूकेरियोजेनेसिस की उत्पत्ति| journal = Biology Direct | volume = 4 | pages = 9 | date = February 2009 | pmid = 19245710 | pmc = 2651865 | doi = 10.1186/1745-6150-4-9 }}</ref> क्रेनाक्टिन को पाइरोबाकुलम कैलीडिफोंटिस में अच्छी तरह से चित्रित किया गया है ({{UniProt|A3MWN5}}) और एटीपी और जीटीपी के लिए उच्च विशिष्टता दिखाते हैं।<ref name="Ettema2011"/>क्रेनाक्टिन युक्त प्रजातियाँ सभी रॉड या सुई के आकार की होती हैं। पी. कैलिडिफोंटिस में, क्रेनाक्टिन को पेचदार संरचनाओं का निर्माण करने के लिए दिखाया गया है जो कोशिका की लंबाई को फैलाते हैं, अन्य प्रोकैरियोट्स में एमआरईबी के समान आकार निर्धारण में क्रेनाक्टिन के लिए एक भूमिका का सुझाव देते हैं।<ref name="Ettema2011"/><ref name="pnas_actin">{{cite journal | vauthors = Ghoshdastider U, Jiang S, Popp D, Robinson RC | title = प्राइमर्डियल एक्टिन फिलामेंट की खोज में| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 112 | issue = 30 | pages = 9150–1 | date = July 2015 | pmid = 26178194 | pmc = 4522752 | doi = 10.1073/pnas.1511568112 | doi-access = free }}</ref>
क्रेनेक्टिन एक्टिन होमोलॉग है जो पुरातन साम्राज्य ''थर्मोप्रोटियोटा'' (पूर्व में क्रेनार्किओटा) के लिए अद्वितीय है जो ''थर्मोप्रोटीलेस'' और ''कैंडिडैटस कोरार्कियम'' क्रम में पाया गया है।<ref name="Ettema2011">{{cite journal | vauthors = Ettema TJ, Lindås AC, Bernander R | title = आर्किया में एक एक्टिन-आधारित साइटोस्केलेटन| journal = Molecular Microbiology | volume = 80 | issue = 4 | pages = 1052–61 | date = May 2011 | pmid = 21414041 | doi = 10.1111/j.1365-2958.2011.07635.x | doi-access = free }}</ref> 2009 में इसकी खोज के समय, इसमें किसी भी ज्ञात एक्टिन होमोलॉग के यूकेरियोटिक एक्टिन के साथ उच्चतम अनुक्रम समानता थी।<ref name="Yutin2009">{{cite journal | vauthors = Yutin N, Wolf MY, Wolf YI, Koonin EV | title = फागोसाइटोसिस और यूकेरियोजेनेसिस की उत्पत्ति| journal = Biology Direct | volume = 4 | pages = 9 | date = February 2009 | pmid = 19245710 | pmc = 2651865 | doi = 10.1186/1745-6150-4-9 }}</ref> क्रैनेक्टिन को ''पायरियोबाकुलम कैलिडिफोंटिस'' (ए3एमडब्ल्यूएन5) में अच्छी तरह से चित्रित किया गया है और एटीपी और जीटीपी के लिए उच्च विशिष्टता दिखाई गई है।<ref name="Ettema2011"/> क्रेनेक्टिन युक्त सभी प्रजातियाँ छड़ या सुई के आकार की होती हैं। पी. कैलिडिफोंटिस में, क्रेनेक्टिन को कोशिका की लंबाई तक फैली हुई पेचदार संरचनाएं बनाते हुए दिखाया गया है, जो अन्य प्रोकैरियोट्स में एमआरईबी के समान आकार निर्धारण में क्रेनेक्टिन की भूमिका का सुझाव देता है।<ref name="Ettema2011"/><ref name="pnas_actin">{{cite journal | vauthors = Ghoshdastider U, Jiang S, Popp D, Robinson RC | title = प्राइमर्डियल एक्टिन फिलामेंट की खोज में| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 112 | issue = 30 | pages = 9150–1 | date = July 2015 | pmid = 26178194 | pmc = 4522752 | doi = 10.1073/pnas.1511568112 | doi-access = free }}</ref>


यूकेरियोटिक एक्टिन सिस्टम के करीब भी [[असगर्ड (आर्किया)]] के प्रस्तावित सुपरफाइलम में पाया जाता है। वे साइटोस्केलेटन को विनियमित करने के लिए [[प्रोफ़ाइल]], [[जेल्सोलिन]] और [[कोफिलिन]] के आदिम संस्करणों का उपयोग करते हैं।
यूकेरियोटिक एक्टिन प्रणाली के भी करीब एस्गार्डार्किओटा के प्रस्तावित सुपरफाइलम में पाया जाता है। वे साइटोस्केलेटन को विनियमित करने के लिए प्रोफिलिन, [[जेल्सोलिन]] और [[कोफिलिन]] के आदिम संस्करणों का उपयोग करते हैं।  
रेफरी>{{cite journal |last1=Akıl |first1=Caner |last2=Tran |first2=Linh T. |last3= Orhant-Prioux |first3=Magali |last4=Baskaran |first4=Yohendran |last5=Manser |first5=Edward |last6=Blanchoin |first6=Laurent |last7=Robinson |first7=Robert C. |title=असगर्ड आर्किया से आदिम जेल्सोलिन/कोफिलिन प्रोटीन के लक्षण वर्णन के माध्यम से विनियमित एक्टिन गतिशीलता के विकास में अंतर्दृष्टि|journal=PNAS |date=18 August 2020 |volume=117 |issue=33 |pages=19904–19913 |doi=10.1073/pnas.2009167117|pmid=32747565|pmc=7444086 |doi-access=free  | biorxiv=10.1101/768580}}</ref>


== अद्वितीय समूह ==
== अद्वितीय समूह ==


=== क्रिसेंटिन ===
=== क्रिसेंटिन ===
{{main|Crescentin}}
{{main|क्रिसेंटिन}}
क्रिसेंटिन (creS जीन द्वारा एन्कोडेड) यूकेरियोटिक [[ माध्यमिक रेशे ]] (IFs) का एक एनालॉग है। यहां चर्चा किए गए अन्य समान संबंधों के विपरीत, क्रेसेंटिन में तीन आयामी समानता के अलावा IF प्रोटीन के साथ एक बड़ी प्राथमिक होमोलॉजी है - क्रेस के अनुक्रम में 25% पहचान मैच और [[केरातिन 19]] के लिए 40% समानता और 24% पहचान मैच है और लैमिनेट से 40% समानता। इसके अलावा, क्रेसेंटिन फिलामेंट्स का व्यास लगभग 10 एनएम है और इस प्रकार यूकेरियल आईएफएस (8-15 एनएम) के लिए व्यास सीमा के भीतर आते हैं।<ref name="Ausmees2003">{{cite journal | vauthors = Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C | title = The bacterial cytoskeleton: an intermediate filament-like function in cell shape | journal = Cell | volume = 115 | issue = 6 | pages = 705–13 | date = December 2003 | pmid = 14675535 | doi = 10.1016/S0092-8674(03)00935-8 | s2cid = 14459851 | doi-access = free }}</ref> क्रिसेंटिन वर्धमान आकार के जीवाणु कौलोबैक्टर क्रेसेंटस के आंतरिक, अवतल पक्ष के साथ-साथ ध्रुव से ध्रुव तक एक निरंतर रेशा बनाता है। C. क्रेसेंटस के अपने विशिष्ट आकार में मौजूद होने के लिए MreB और क्रिसेंटिन दोनों आवश्यक हैं; ऐसा माना जाता है कि MreB कोशिका को एक छड़ के आकार में ढाल देता है और क्रिसेंटिन इस आकृति को अर्धचन्द्राकार में मोड़ देता है।<ref name="Gitai2005" />
क्रिसेंटिन (सीआरईएस जीन द्वारा एन्कोड किया गया) यूकेरियोटिक इंटरमीडिएट फिलामेंट्स (IFs) का एनालॉग है। यहां चर्चा किए गए अन्य समान संबंधों के विपरीत, क्रीसेंटिन में त्रि-आयामी समानता के अलावा IF प्रोटीन के साथ एक बड़ी प्राथमिक समरूपता है - सीआरईएस के अनुक्रम में 25% पहचान मिलान और साइटोकैटिन 19 से 40% समानता और 24% पहचान मिलान और परमाणु लेमिन ए से 40% समानता है। इसके अलावा, क्रीसेंटिन फिलामेंट्स का व्यास लगभग 10 एनएम है और इस प्रकार यूकेरियल आईएफएस (8-15 एनएम) के लिए व्यास सीमा के भीतर आते हैं।<ref name="Ausmees2003">{{cite journal | vauthors = Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C | title = The bacterial cytoskeleton: an intermediate filament-like function in cell shape | journal = Cell | volume = 115 | issue = 6 | pages = 705–13 | date = December 2003 | pmid = 14675535 | doi = 10.1016/S0092-8674(03)00935-8 | s2cid = 14459851 | doi-access = free }}</ref> क्रिसेंटिन अर्धचंद्राकार जीवाणु ''कौलोबैक्टर क्रिसेंटस'' के आंतरिक, अवतल पक्ष के साथ-साथ ध्रुव से ध्रुव तक एक निरंतर फिलामेंट बनाता है। सी. क्रिसेंटस के अपने विशिष्ट आकार में अस्तित्व में रहने के लिए एमआरईबी और क्रिसेंटीन दोनों आवश्यक हैं; ऐसा माना जाता है कि एमआरईबी कोशिका को एक छड़ के आकार में ढालता है और क्रिसेंटिन इस आकार को एक अर्धचंद्र में मोड़ देता है।<ref name="Gitai2005" />
=== न्यूनतम सीडीई प्रणाली (MinCDE system) ===
{{main|न्यूनतम प्रणाली}}


मिनसीडीई प्रणाली फिलामेंट प्रणाली है जो ''एस्चेरिचिया कोलाई'' में कोशिका के मध्य में सेप्टम को सही ढंग से स्थित करती है। शिह एट अल के अनुसार, मिनसी जेड-रिंग के पोलीमराइजेशन को रोककर सेप्टम के गठन को रोकता है। न्यूनतम सी, न्यूनतम डी और न्यूनतम ई एक हेलिक्स संरचना बनाते हैं जो कोशिका के चारों ओर घूमती है और न्यूनतम डी द्वारा झिल्ली से बंधी रहती है। न्यूनतम सीडीई हेलिक्स एक ध्रुव पर स्थित होता है और ध्रुवीय क्षेत्र के सबसे मध्य किनारे पर न्यूनतम ई से बनी ई-रिंग नामक एक फिलामेंटस संरचना में समाप्त होता है। इस कॉन्फ़िगरेशन से, ई-रिंग सिकुड़ जाएगी और उस ध्रुव की ओर बढ़ जाएगी, जैसे-जैसे यह आगे बढ़ती है, न्यूनतम सीडीई हेलिक्स को अलग कर देती है। इसके साथ ही, अलग किए गए टुकड़े विपरीत ध्रुवीय छोर पर फिर से इकट्ठे हो जाएंगे, जिससे विपरीत ध्रुव पर न्यूनतम सीडीई कॉइल में सुधार होगा जबकि वर्तमान न्यूनतम सीडीई हेलिक्स टूट जाएगा। फिर यह प्रक्रिया दोहराई जाती है, जिसमें मिनसीडीई हेलिक्स एक ध्रुव से दूसरे ध्रुव तक दोलन करता है। यह दोलन कोशिका चक्र के दौरान बार-बार होता है, जिससे कोशिका के सिरों की तुलना में कोशिका के मध्य में न्यूनतम समय-औसत सांद्रता पर न्यूनतम सी (और इसका सेप्टम अवरोधक प्रभाव) रहता है।<ref name="Shih2003">{{cite journal | vauthors = Shih YL, Le T, Rothfield L | title = एस्चेरिचिया कोलाई में डिवीजन साइट चयन में कुंडलित संरचनाओं के भीतर न्यूनतम प्रोटीन का गतिशील पुनर्वितरण शामिल है जो दो सेल ध्रुवों के बीच विस्तारित होता है| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 100 | issue = 13 | pages = 7865–70 | date = June 2003 | pmid = 12766229 | pmc = 164679 | doi = 10.1073/pnas.1232225100 | bibcode = 2003PNAS..100.7865S | doi-access = free }}</ref>


=== न्यूनतम सीडीई प्रणाली ===
कोशिका झिल्ली की नकल के रूप में कृत्रिम लिपिड बाइलेयर का उपयोग करके मिन प्रोटीन के गतिशील व्यवहार को इन विट्रो में पुनर्गठित किया गया है। न्यूनतम ई और न्यूनतम डी एक प्रतिक्रिया-प्रसार जैसे तंत्र द्वारा समानांतर और सर्पिल प्रोटीन तरंगों में स्व-संगठित होते हैं।<ref name="pmid 18467587">{{cite journal | vauthors = Loose M, Fischer-Friedrich E, Ries J, Kruse K, Schwille P | title = बैक्टीरियल सेल डिवीजन के लिए स्थानिक नियामक इन विट्रो में सतह तरंगों में स्व-व्यवस्थित होते हैं| journal = Science | volume = 320 | issue = 5877 | pages = 789–92 | date = May 2008 | pmid = 18467587 | doi = 10.1126/science.1154413 | bibcode = 2008Sci...320..789L | s2cid = 27134918 }}</ref>
{{main|Min system}}
MinCDE सिस्टम एक फिलामेंट सिस्टम है जो एस्चेरिचिया कोलाई में सेल के बीच में सेप्टम को ठीक से रखता है। शिह एट अल। के अनुसार, जेड-रिंग के पोलीमराइजेशन को रोककर मिनसी सेप्टम के गठन को रोकता है। MinC, MinD और MinE एक हेलिक्स संरचना बनाते हैं जो कोशिका के चारों ओर घूमती है और MinD द्वारा झिल्ली से बंधी होती है। MinCDE हेलिक्स एक ध्रुव पर कब्जा कर लेता है और ध्रुवीय क्षेत्र के मध्य-सबसे किनारे पर MinE से बने ई-रिंग नामक फिलामेंटस संरचना में समाप्त हो जाता है। इस विन्यास से, ई-रिंग सिकुड़ जाएगी और उस ध्रुव की ओर बढ़ जाएगी, जैसे-जैसे वह चलती है, मिनसीडीई हेलिक्स को अलग करती है। सहवर्ती रूप से, अलग किए गए टुकड़े विपरीत ध्रुवीय छोर पर फिर से जुड़ेंगे, विपरीत ध्रुव पर MinCDE कॉइल में सुधार होगा जबकि वर्तमान MinCDE हेलिक्स टूट गया है। यह प्रक्रिया तब दोहराई जाती है, जिसमें MinCDE हेलिक्स पोल से पोल तक दोलन करता है। यह दोलन कोशिका चक्र के दौरान बार-बार होता है, जिससे सेल के सिरों की तुलना में सेल के मध्य में न्यूनतम समय-औसत सांद्रता पर MinC (और इसके सेप्टम अवरोधक प्रभाव) को बनाए रखता है।<ref name="Shih2003">{{cite journal | vauthors = Shih YL, Le T, Rothfield L | title = एस्चेरिचिया कोलाई में डिवीजन साइट चयन में कुंडलित संरचनाओं के भीतर न्यूनतम प्रोटीन का गतिशील पुनर्वितरण शामिल है जो दो सेल ध्रुवों के बीच विस्तारित होता है| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 100 | issue = 13 | pages = 7865–70 | date = June 2003 | pmid = 12766229 | pmc = 164679 | doi = 10.1073/pnas.1232225100 | bibcode = 2003PNAS..100.7865S | doi-access = free }}</ref>
कोशिका झिल्ली के लिए मिमिक के रूप में एक कृत्रिम लिपिड बाईलेयर का उपयोग करके इन विट्रो में मिन प्रोटीन के गतिशील व्यवहार को पुनर्गठित किया गया है। MinE और MinD तंत्र की तरह प्रतिक्रिया-प्रसार द्वारा समानांतर और सर्पिल प्रोटीन तरंगों में स्व-संगठित होते हैं।<ref name="pmid 18467587">{{cite journal | vauthors = Loose M, Fischer-Friedrich E, Ries J, Kruse K, Schwille P | title = बैक्टीरियल सेल डिवीजन के लिए स्थानिक नियामक इन विट्रो में सतह तरंगों में स्व-व्यवस्थित होते हैं| journal = Science | volume = 320 | issue = 5877 | pages = 789–92 | date = May 2008 | pmid = 18467587 | doi = 10.1126/science.1154413 | bibcode = 2008Sci...320..789L | s2cid = 27134918 }}</ref>
 


=== बैक्टोफिलिन ===
=== बैक्टोफिलिन ===
बैक्टोफिलिन ({{InterPro|IPR007607}}) एक β-पेचदार साइटोस्केलेटल तत्व है जो [[बेसिली]] | रॉड के आकार के प्रोटीओबैक्टीरियम [[मायक्सोकोकस ज़ैंथस]] की कोशिकाओं में तंतु बनाता है।<ref name="Koch2010">{{cite journal | vauthors = Koch MK, McHugh CA, Hoiczyk E | title = BacM, Myxococcus xanthus का एक एन-टर्मली प्रोसेस्ड बैक्टोफिलिन, उचित कोशिका आकार के लिए महत्वपूर्ण है| journal = Molecular Microbiology | volume = 80 | issue = 4 | pages = 1031–51 | date = May 2011 | pmid = 21414039 | pmc = 3091990 | doi = 10.1111/j.1365-2958.2011.07629.x }}</ref> बैक्टोफिलिन प्रोटीन, बीएसीएम, उचित कोशिका आकार के रखरखाव और कोशिका भित्ति की अखंडता के लिए आवश्यक है। M. xanthus कोशिकाओं में BacM की कमी होती है, जिसमें मुड़े हुए सेल बॉडी की विशेषता विकृत आकारिकी होती है, और BacM म्यूटेंट ने जीवाणु कोशिका दीवार को लक्षित करने वाले एंटीबायोटिक दवाओं के प्रतिरोध को कम कर दिया है। पोलीमराइजेशन की अनुमति देने के लिए एम। ज़ैंथस बीएसीएम प्रोटीन को इसके पूर्ण लंबाई वाले रूप से साफ किया जाता है। बैक्टोफिलिन को अन्य जीवाणुओं में कोशिका आकार नियमन में फंसाया गया है, जिसमें [[प्रोटीज अद्भुत है]] कोशिकाओं की वक्रता शामिल है,<ref name="Hay1999">{{cite journal | vauthors = Hay NA, Tipper DJ, Gygi D, Hughes C | title = कोशिका के आकार को प्रभावित करने वाला एक नया मेम्ब्रेन प्रोटीन और प्रोटियस मिराबिलिस का बहुकोशिकीय झुंड| journal = Journal of Bacteriology | volume = 181 | issue = 7 | pages = 2008–16 | date = April 1999 | doi = 10.1128/JB.181.7.2008-2016.1999 | pmid = 10094676 | pmc = 93611 }}</ref> कौलोबैक्टर क्रिसेंटस द्वारा डंठल का निर्माण,<ref name="Kuhn2010">{{cite journal | vauthors = Kühn J, Briegel A, Mörschel E, Kahnt J, Leser K, Wick S, Jensen GJ, Thanbichler M | title = बैक्टोफिलिन्स, साइटोस्केलेटल प्रोटीन का एक सर्वव्यापी वर्ग जो कौलोबैक्टर क्रेसेंटस में कोशिका भित्ति सिंथेज़ के ध्रुवीय स्थानीयकरण की मध्यस्थता करता है| journal = The EMBO Journal | volume = 29 | issue = 2 | pages = 327–39 | date = January 2010 | pmid = 19959992 | pmc = 2824468 | doi = 10.1038/emboj.2009.358 }}</ref> और [[ हैलीकॉप्टर पायलॉरी ]] का पेचदार आकार।<ref name="Sycuro2010">{{cite journal | vauthors = Sycuro LK, Pincus Z, Gutierrez KD, Biboy J, Stern CA, Vollmer W, Salama NR | title = पेप्टिडोग्लाइकन क्रॉसलिंकिंग विश्राम हेलिकोबैक्टर पाइलोरी के पेचदार आकार और पेट के उपनिवेशण को बढ़ावा देता है| journal = Cell | volume = 141 | issue = 5 | pages = 822–33 | date = May 2010 | pmid = 20510929 | pmc = 2920535 | doi = 10.1016/j.cell.2010.03.046 }}</ref>
बैक्टोफिलिन (इंटरप्रो: IPR007607) β-हेलिकल साइटोस्केलेटल तत्व है जो रॉड के आकार के प्रोटीओबैक्टीरियम [[मायक्सोकोकस ज़ैंथस|''मायक्सोकोकस ज़ैंथस'']] की कोशिकाओं में फिलामेंट बनाता है।<ref name="Koch2010">{{cite journal | vauthors = Koch MK, McHugh CA, Hoiczyk E | title = BacM, Myxococcus xanthus का एक एन-टर्मली प्रोसेस्ड बैक्टोफिलिन, उचित कोशिका आकार के लिए महत्वपूर्ण है| journal = Molecular Microbiology | volume = 80 | issue = 4 | pages = 1031–51 | date = May 2011 | pmid = 21414039 | pmc = 3091990 | doi = 10.1111/j.1365-2958.2011.07629.x }}</ref> बैक्टोफिलिन प्रोटीन, बीएसीएम, उचित कोशिका आकार रखरखाव और कोशिका दीवार अखंडता के लिए आवश्यक है। बीएसीएम की कमी वाले एम. ज़ेन्थस कोशिकाओं में विकृत आकृति विज्ञान है जो मुड़े हुए कोशिका शरीर की विशेषता है, और बीएसीएम म्यूटेंट ने बैक्टीरिया कोशिका दीवार को लक्षित करने वाले एंटीबायोटिक दवाओं के प्रति प्रतिरोध को कम कर दिया है। पोलीमराइजेशन की अनुमति देने के लिए एम. ज़ैंथस बीएसीएम प्रोटीन को उसके पूर्ण-लंबाई वाले रूप से अलग किया जाता है। बैक्टोफिलिन को अन्य जीवाणुओं में कोशिका आकार नियमन में सम्मिलित किया गया है, जिसमें ''प्रोटियस मिराबिलिस'' कोशिकाओं की वक्रता,<ref name="Hay1999">{{cite journal | vauthors = Hay NA, Tipper DJ, Gygi D, Hughes C | title = कोशिका के आकार को प्रभावित करने वाला एक नया मेम्ब्रेन प्रोटीन और प्रोटियस मिराबिलिस का बहुकोशिकीय झुंड| journal = Journal of Bacteriology | volume = 181 | issue = 7 | pages = 2008–16 | date = April 1999 | doi = 10.1128/JB.181.7.2008-2016.1999 | pmid = 10094676 | pmc = 93611 }}</ref> ''कौलोबैक्टर क्रेसेंटस'' द्वारा डंठल का निर्माण,<ref name="Kuhn2010">{{cite journal | vauthors = Kühn J, Briegel A, Mörschel E, Kahnt J, Leser K, Wick S, Jensen GJ, Thanbichler M | title = बैक्टोफिलिन्स, साइटोस्केलेटल प्रोटीन का एक सर्वव्यापी वर्ग जो कौलोबैक्टर क्रेसेंटस में कोशिका भित्ति सिंथेज़ के ध्रुवीय स्थानीयकरण की मध्यस्थता करता है| journal = The EMBO Journal | volume = 29 | issue = 2 | pages = 327–39 | date = January 2010 | pmid = 19959992 | pmc = 2824468 | doi = 10.1038/emboj.2009.358 }}</ref> और ''हेलिकोबैक्टर पाइलोरी'' का पेचदार आकार सम्मिलित है।<ref name="Sycuro2010">{{cite journal | vauthors = Sycuro LK, Pincus Z, Gutierrez KD, Biboy J, Stern CA, Vollmer W, Salama NR | title = पेप्टिडोग्लाइकन क्रॉसलिंकिंग विश्राम हेलिकोबैक्टर पाइलोरी के पेचदार आकार और पेट के उपनिवेशण को बढ़ावा देता है| journal = Cell | volume = 141 | issue = 5 | pages = 822–33 | date = May 2010 | pmid = 20510929 | pmc = 2920535 | doi = 10.1016/j.cell.2010.03.046 }}</ref>
 
=== सीएफपीए (CfpA) ===
 
फाइलम स्पिरोचैटेस के भीतर, कई प्रजातियां अलग-अलग फिलामेंट्स द्वारा बनाई गई एक फिलामेंटस साइटोप्लाज्मिक रिबन संरचना साझा करती हैं, जो कॉइल्ड-कॉइल प्रोटीन सीएफपीए (साइटोप्लाज्मिक फिलामेंट प्रोटीन ए, {{UniProt|Q56336}}) से बनी होती है, जो घटकों को जोड़ने और आंतरिक झिल्ली के एंकर द्वारा एक साथ जुड़ी होती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, McEwen BF, Barnard RM, Portuese T, Samsonoff WA, Limberger RJ | title = ट्रेपोनेमल साइटोप्लाज्मिक फिलामेंट्स के टोमोग्राफिक पुनर्निर्माण से उपन्यास ब्रिजिंग और एंकरिंग घटकों का पता चलता है| journal = Molecular Microbiology | volume = 51 | issue = 3 | pages = 609–18 | date = February 2004 | pmid = 14731266 | doi=10.1046/j.1365-2958.2003.03864.x| url = https://digitalcommons.unl.edu/cgi/viewcontent.cgi?article=1358&context=foodsciefacpub | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = You Y, Elmore S, Colton LL, Mackenzie C, Stoops JK, Weinstock GM, Norris SJ | title = ट्रेपोनिमा पैलिडम सबस्प के साइटोप्लाज्मिक फिलामेंट प्रोटीन जीन (सीएफपीए) की विशेषता। पैलिडम| journal = Journal of Bacteriology | volume = 178 | issue = 11 | pages = 3177–87 | date = June 1996 | pmid = 8655496 | doi=10.1128/jb.178.11.3177-3187.1996| pmc = 178068 }}</ref> हालांकि ''ट्रेपोनेमा, [[स्पाइरोचेटा]], पिलोटिना, लेप्टोनेमा, हॉलैंडिना'' और [[डिप्लोकैलेक्स|''डिप्लोकैलेक्स'']] जेनेरा में उपस्थित हैं, हालांकि, [[ट्रेपोनिमा]] प्राइमिटिया के उदाहरण के अनुसार, वे कुछ प्रजातियों में अनुपस्थित हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Izard J | title = Cytoskeletal cytoplasmic filament ribbon of Treponema: a member of an intermediate-like filament protein family | journal = Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology | volume = 11 | issue = 3–5 | pages = 159–66 | date = 2006 | pmid = 16983193 | doi = 10.1159/000094052 | s2cid = 40913042 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Murphy GE, Matson EG, Leadbetter JR, Berg HC, Jensen GJ | title = ट्रेपोनिमा प्रिमिटिया की नवीन अवसंरचना और गतिशीलता के लिए उनके निहितार्थ| journal = Molecular Microbiology | volume = 67 | issue = 6 | pages = 1184–95 | date = March 2008 | pmid = 18248579 | pmc = 3082362 | doi = 10.1111/j.1365-2958.2008.06120.x }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, Renken C, Hsieh CE, Desrosiers DC, Dunham-Ems S, La Vake C, Gebhardt LL, Limberger RJ, Cox DL, Marko M, Radolf JD | title = क्रायो-इलेक्ट्रॉन टोमोग्राफी ट्रेपोनिमा पैलिडम, सिफिलिस स्पाइरोचेट की आणविक वास्तुकला को स्पष्ट करती है| journal = Journal of Bacteriology | volume = 191 | issue = 24 | pages = 7566–80 | date = December 2009 | pmid = 19820083 | pmc = 2786590 | doi = 10.1128/JB.01031-09 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, Hsieh CE, Limberger RJ, Mannella CA, Marko M | title = क्रायो-इलेक्ट्रॉन टोमोग्राफी द्वारा पता चला ट्रेपोनिमा डेंटिकोला की मूल सेलुलर वास्तुकला| journal = Journal of Structural Biology | volume = 163 | issue = 1 | pages = 10–7 | date = July 2008 | pmid = 18468917 | pmc = 2519799 | doi = 10.1016/j.jsb.2008.03.009 }}</ref> 5 x 6 एनएम (क्षैतिज/ऊर्ध्वाधर) के क्रॉस-सेक्शन आयाम के साथ वे यूकेरियल मध्यवर्ती फिलामेंट्स (आईएफ) (8-15 एनएम) की व्यास सीमा के भीतर आते हैं। सीएफपीए प्रोटीन की कमी वाली ''ट्रेपोनेमा डेंटिकोला'' कोशिकाएं क्रोमोसोमल डीएनए पृथक्करण दोष के साथ लंबी संयोजित कोशिकाएं बनाती हैं, फेनोटाइप भी इस जीव की रोगज़नक़ी को प्रभावित करता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, Samsonoff WA, Limberger RJ | title = ट्रेपोनिमा डेंटिकोला के साइटोप्लाज्मिक फिलामेंट-डिफिशिएंट म्यूटेंट में प्लियोट्रोपिक दोष हैं| journal = Journal of Bacteriology | volume = 183 | issue = 3 | pages = 1078–84 | date = February 2001 | pmid = 11208807 | pmc = 94976 | doi = 10.1128/JB.183.3.1078-1084.2001 | citeseerx = 10.1.1.488.5178 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, Sasaki H, Kent R | title = ट्रेपोनिमा डेंटिकोला वाइल्ड-टाइप और म्यूटेंट स्ट्रेन की रोगजनकता माइक्रोइंजेक्शन का उपयोग करके पेरियोडोंटल संक्रमण के एक सक्रिय मोड द्वारा परीक्षण किया गया| journal = International Journal of Dentistry | volume = 2012 | pages = 549169 | date = 2012 | pmid = 22829826 | pmc = 3398590 | doi = 10.1155/2012/549169 | doi-access = free }}</ref> एक अन्य कोशिका अल्ट्रास्ट्रक्चर, पेरिप्लास्मिक फ्लैगेला फिलामेंट बंडल की अनुपस्थिति, साइटोप्लाज्मिक रिबन की संरचना में परिवर्तन नहीं करती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, Samsonoff WA, Kinoshita MB, Limberger RJ | title = जंगली प्रकार के ट्रेपोनिमा फेगेडेनिस और एक फ्लैगेलर फिलामेंट-डेफिशिएंट म्यूटेंट के साइटोप्लाज्मिक फिलामेंट्स का आनुवंशिक और संरचनात्मक विश्लेषण| journal = Journal of Bacteriology | volume = 181 | issue = 21 | pages = 6739–46 | date = November 1999 | doi = 10.1128/JB.181.21.6739-6746.1999 | pmid = 10542176 | pmc = 94139 }}</ref>
=== सीएफपीए ===
== यह भी देखें ==
फ़िलम स्पिरोचेटेस के भीतर, कई प्रजातियां अलग-अलग तंतुओं द्वारा बनाई गई फिलामेंटस साइटोप्लाज्मिक रिबन संरचना को साझा करती हैं, जो कॉइल्ड-कॉइल प्रोटीन CfpA (साइटोप्लास्मिक फिलामेंट प्रोटीन ए) से बना होता है। {{UniProt|Q56336}}), ब्रिजिंग घटकों द्वारा और आंतरिक झिल्ली से एंकर द्वारा एक साथ जुड़ा हुआ है।<ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, McEwen BF, Barnard RM, Portuese T, Samsonoff WA, Limberger RJ | title = ट्रेपोनेमल साइटोप्लाज्मिक फिलामेंट्स के टोमोग्राफिक पुनर्निर्माण से उपन्यास ब्रिजिंग और एंकरिंग घटकों का पता चलता है| journal = Molecular Microbiology | volume = 51 | issue = 3 | pages = 609–18 | date = February 2004 | pmid = 14731266 | doi=10.1046/j.1365-2958.2003.03864.x| url = https://digitalcommons.unl.edu/cgi/viewcontent.cgi?article=1358&context=foodsciefacpub | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = You Y, Elmore S, Colton LL, Mackenzie C, Stoops JK, Weinstock GM, Norris SJ | title = ट्रेपोनिमा पैलिडम सबस्प के साइटोप्लाज्मिक फिलामेंट प्रोटीन जीन (सीएफपीए) की विशेषता। पैलिडम| journal = Journal of Bacteriology | volume = 178 | issue = 11 | pages = 3177–87 | date = June 1996 | pmid = 8655496 | doi=10.1128/jb.178.11.3177-3187.1996| pmc = 178068 }}</ref> ट्रेपोनेमा, [[स्पाइरोचेटा]], पिलोटिना, लेप्टोनेमा, हॉलैंडिना और [[डिप्लोकैलेक्स]] में जेनेरा में मौजूद होने के बावजूद, वे [[[[ट्रेपोनिमा]] आदिम]] के उदाहरण के अनुसार कुछ प्रजातियों में अनुपस्थित हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Izard J | title = Cytoskeletal cytoplasmic filament ribbon of Treponema: a member of an intermediate-like filament protein family | journal = Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology | volume = 11 | issue = 3–5 | pages = 159–66 | date = 2006 | pmid = 16983193 | doi = 10.1159/000094052 | s2cid = 40913042 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Murphy GE, Matson EG, Leadbetter JR, Berg HC, Jensen GJ | title = ट्रेपोनिमा प्रिमिटिया की नवीन अवसंरचना और गतिशीलता के लिए उनके निहितार्थ| journal = Molecular Microbiology | volume = 67 | issue = 6 | pages = 1184–95 | date = March 2008 | pmid = 18248579 | pmc = 3082362 | doi = 10.1111/j.1365-2958.2008.06120.x }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, Renken C, Hsieh CE, Desrosiers DC, Dunham-Ems S, La Vake C, Gebhardt LL, Limberger RJ, Cox DL, Marko M, Radolf JD | title = क्रायो-इलेक्ट्रॉन टोमोग्राफी ट्रेपोनिमा पैलिडम, सिफिलिस स्पाइरोचेट की आणविक वास्तुकला को स्पष्ट करती है| journal = Journal of Bacteriology | volume = 191 | issue = 24 | pages = 7566–80 | date = December 2009 | pmid = 19820083 | pmc = 2786590 | doi = 10.1128/JB.01031-09 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, Hsieh CE, Limberger RJ, Mannella CA, Marko M | title = क्रायो-इलेक्ट्रॉन टोमोग्राफी द्वारा पता चला ट्रेपोनिमा डेंटिकोला की मूल सेलुलर वास्तुकला| journal = Journal of Structural Biology | volume = 163 | issue = 1 | pages = 10–7 | date = July 2008 | pmid = 18468917 | pmc = 2519799 | doi = 10.1016/j.jsb.2008.03.009 }}</ref> 5 x 6 एनएम (क्षैतिज/लंबवत) के क्रॉस-सेक्शन आयाम के साथ वे यूकेरियल इंटरमीडिएट फिलामेंट्स (आईएफ) (8-15 एनएम) की व्यास सीमा के भीतर आते हैं। [[ट्रेपोनिमा डेंटिकोला]] कोशिकाओं में सीएफपीए प्रोटीन की कमी होती है जो क्रोमोसोमल डीएनए अलगाव दोष के साथ लंबे समय तक जुड़ी हुई कोशिकाएं होती हैं, एक फेनोटाइप भी इस जीव की रोगजनकता को प्रभावित करता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, Samsonoff WA, Limberger RJ | title = ट्रेपोनिमा डेंटिकोला के साइटोप्लाज्मिक फिलामेंट-डिफिशिएंट म्यूटेंट में प्लियोट्रोपिक दोष हैं| journal = Journal of Bacteriology | volume = 183 | issue = 3 | pages = 1078–84 | date = February 2001 | pmid = 11208807 | pmc = 94976 | doi = 10.1128/JB.183.3.1078-1084.2001 | citeseerx = 10.1.1.488.5178 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, Sasaki H, Kent R | title = ट्रेपोनिमा डेंटिकोला वाइल्ड-टाइप और म्यूटेंट स्ट्रेन की रोगजनकता माइक्रोइंजेक्शन का उपयोग करके पेरियोडोंटल संक्रमण के एक सक्रिय मोड द्वारा परीक्षण किया गया| journal = International Journal of Dentistry | volume = 2012 | pages = 549169 | date = 2012 | pmid = 22829826 | pmc = 3398590 | doi = 10.1155/2012/549169 | doi-access = free }}</ref> एक अन्य सेल अल्ट्रास्ट्रक्चर की अनुपस्थिति, पेरिप्लास्मिक फ्लैगेला फिलामेंट बंडल, साइटोप्लाज्मिक रिबन की संरचना में परिवर्तन नहीं करती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Izard J, Samsonoff WA, Kinoshita MB, Limberger RJ | title = जंगली प्रकार के ट्रेपोनिमा फेगेडेनिस और एक फ्लैगेलर फिलामेंट-डेफिशिएंट म्यूटेंट के साइटोप्लाज्मिक फिलामेंट्स का आनुवंशिक और संरचनात्मक विश्लेषण| journal = Journal of Bacteriology | volume = 181 | issue = 21 | pages = 6739–46 | date = November 1999 | doi = 10.1128/JB.181.21.6739-6746.1999 | pmid = 10542176 | pmc = 94139 }}</ref>


== यह भी देखें ==
{{Portal|Biology}}
* कोशिका विभाजन
* कोशिका विभाजन
* साइनोबैक्टीरियल आकृति विज्ञान
* सायनोबैक्टीरियल आकृति विज्ञान
* साइटोकिनेसिस
* साइटोकाइनेसिस
* साइटोस्केलेटन
* साइटोस्केलेटन
* प्रोकैरियोट्स
* प्रोकैरियोट्स
* प्रोटीन रेशा
* प्रोटीन फिलामेंट


== संदर्भ ==
== संदर्भ ==
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Latest revision as of 17:36, 8 August 2023

कौलोबैक्टर बढ़ रहा है साइटोस्केलेटन के तत्व। प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटल तत्वों का उनके यूकेरियोटिक होमोलॉग और परिकल्पित सेलुलर फ़ंक्शन के साथ मिलान किया जाता है।[1]

प्रोकैरियोट्स में सभी संरचनात्मक तंतुओं का सामूहिक नाम प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटन है। एक बार यह सोचा गया था कि प्रोकैरियोटिक कोशिकाओं में साइटोस्केलेटन नहीं होते हैं, लेकिन दृश्य प्रौद्योगिकी और संरचना निर्धारण में प्रगति के कारण 1990 के दशक की प्रारम्भ में इन कोशिकाओं में फिलामेंट्स की खोज हुई।[2] न केवल प्रोकैरियोट्स में यूकेरियोट्स के सभी प्रमुख साइटोस्केलेटल प्रोटीन के एनालॉग पाए गए हैं, बल्कि बिना किसी ज्ञात यूकेरियोटिक होमोलॉग वाले साइटोस्केलेटल प्रोटीन की भी खोज की गई है।[3][4][5][6] साइटोस्केलेटल तत्व विभिन्न प्रोकैरियोट्स में कोशिका विभाजन, सुरक्षा, आकार निर्धारण और ध्रुवीयता निर्धारण में आवश्यक भूमिका निभाते हैं।[7][8]

ट्यूबुलिन सुपरफैमिली

एफटीएसजेड (FtsZ)

Main article: एफटीएसजेड

एफटीएसजेड, पहला पहचाना गया प्रोकैरियोटिक साइटोस्केलेटल तत्व, कोशिका के मध्य में स्थित फिलामेंटस रिंग संरचना बनाता है जिसे Z-रिंग कहा जाता है जो यूकेरियोट्स में एक्टिन-मायोसिन सिकुड़ा रिंग के समान, कोशिका विभाजन के दौरान संकुचित हो जाती है।[2] जेड-रिंग अत्यधिक गतिशील संरचना है जिसमें प्रोटोफिलामेंट्स के कई बंडल होते हैं जो विस्तारित और सिकुड़ते हैं, हालांकि जेड-रिंग संकुचन के पीछे का तंत्र और इसमें सम्मिलित प्रोटोफिलामेंट्स की संख्या स्पष्ट नहीं है।[1] एफटीएसजेड आयोजक प्रोटीन के रूप में कार्य करता है और कोशिका विभाजन के लिए आवश्यक है। यह साइटोकाइनेसिस के दौरान सेप्टम का पहला घटक है, और यह विभाजन स्थल पर अन्य सभी ज्ञात कोशिका विभाजन प्रोटीनों को भर्ती करता है।[9]

एक्टिन के साथ इस कार्यात्मक समानता के बावजूद, एफटीएसजेड यूकेरियल ट्यूबुलिन के अनुरूप है। यद्यपि एफटीएसजेड और ट्यूबुलिन की प्राथमिक संरचनाओं की तुलना से अशक्त संबंध का पता चलता है, उनकी त्रि-आयामी संरचनाएं उल्लेखनीय रूप से समान हैं। इसके अलावा, ट्युबुलिन की तरह, मोनोमेरिक एफटीएसजेड GTP से बंधा होता है और ट्युबुलिन डिमराइजेशन के समान एक तंत्र में जीटीपी के हाइड्रोलिसिस के साथ अन्य एफटीएसजेड मोनोमर्स के साथ पॉलिमराइज़ होता है।[10] चूंकि एफटीएसजेड बैक्टीरिया में कोशिका विभाजन के लिए आवश्यक है, इसलिए यह प्रोटीन नए एंटीबायोटिक दवाओं के डिजाइन के लिए एक लक्ष्य है।[11] वर्तमान में ऐसे कई मॉडल और तंत्र उपस्थित हैं जो ज़ेड-रिंग गठन को नियंत्रित करते हैं, लेकिन ये तंत्र प्रजातियों पर निर्भर करते हैं। एस्चेरिचिया कोली और कौलोबैक्टर क्रीसेंटस सहित कई छड़ के आकार की प्रजातियां, एफटीएसजेड असेंबली के एक या अधिक अवरोधकों का उपयोग करती हैं जो कोशिका में एक द्विध्रुवी ढाल बनाती हैं, जो कोशिका केंद्र में एफटीएसजेड के पोलीमराइजेशन को बढ़ाती हैं।[12] इन ग्रेडिएंट-फॉर्मिंग सिस्टमों में से एक में मिनसीडीई प्रोटीन होते हैं (नीचे देखें)।

एक्टिन सुपरफैमिली

एमआरईबी (MreB)

Main article: एमआरईबी

एमआरईबी एक जीवाणु प्रोटीन है जिसे यूकेरियल एक्टिन का समजात माना जाता है। एमआरईबी और एक्टिन में अशक्त प्राथमिक संरचना मेल खाती है लेकिन 3-डी संरचना और फिलामेंट पोलीमराइजेशन के स्तिथि में बहुत समान हैं।

लगभग सभी गैर-गोलाकार जीवाणु अपना आकार निर्धारित करने के लिए एमआरईबी  पर निर्भर होते हैं। एमआरईबी कोशिका की पूरी लंबाई को कवर करते हुए, साइटोप्लाज्मिक झिल्ली के ठीक नीचे फिलामेंटस संरचनाओं के एक पेचदार नेटवर्क में इकट्ठा होता है।[13] एमआरईबी पेप्टिडोग्लाइकन को संश्लेषित करने वाले एंजाइमों की स्थिति और गतिविधि में मध्यस्थता करके और कोशिका झिल्ली के नीचे एक कठोर फिलामेंट के रूप में कार्य करके कोशिका के आकार को निर्धारित करता है जो कोशिका को आकार देने और मजबूत करने के लिए बाहरी दबाव डालता है।[1] एमआरईबी अपने सामान्य पेचदार नेटवर्क से संघनित होता है और कोशिका विभाजन से ठीक पहले काउलोबैक्टर क्रेसेंटस में सेप्टम पर एक तंग रिंग बनाता है, एक ऐसा तंत्र जिसके बारे में माना जाता है कि यह इसके ऑफ-सेंटर सेप्टम का पता लगाने में मदद करता है।[14] एमआरईबी ध्रुवीय बैक्टीरिया में ध्रुवीयता निर्धारण के लिए भी महत्वपूर्ण है, क्योंकि यह सी. क्रिसेंटस में कम से कम चार अलग-अलग ध्रुवीय प्रोटीनों की सही स्थिति के लिए जिम्मेदार है।[14]

पीएआरसी और सोपा (ParM and SopA)

Main article: पारम

पीएआरसी साइटोस्केलेटल तत्व है जिसकी संरचना एक्टिन के समान होती है, हालांकि यह ट्यूबुलिन की तरह कार्यात्मक रूप से व्यवहार करता है। इसके अलावा, यह द्विदिश रूप से पोलीमराइज़ होता है और यह गतिशील अस्थिरता प्रदर्शित करता है, जो दोनों व्यवहार ट्यूबुलिन पोलीमराइज़ेशन की विशेषता हैं।[4][15] यह पीएआरआर और पीएआरसी के साथ एक प्रणाली बनाता है जो R1 प्लास्मिड पृथक्करण के लिए ज़िम्मेदार है। पीएआरसी, पीएआरआर से जुड़ता है, डीएनए-बाइंडिंग प्रोटीन जो विशेष रूप से R1 प्लास्मिड पर पीएआरसी क्षेत्र में 10 प्रत्यक्ष दोहराव से बंधता है। यह बंधन पीएआरसी फ़िलामेंट के दोनों सिरों पर होता है। इसके बाद इस फिलामेंट को बढ़ाया जाता है, जिससे प्लास्मिड अलग हो जाते हैं।[16] यह प्रणाली यूकेरियोटिक गुणसूत्र पृथक्करण के समान है क्योंकि पीएआरसी माइटोटिक स्पिंडल में यूकेरियोटिक ट्यूबुलिन की तरह कार्य करता है, पीएआरआर किनेटोकोर कॉम्प्लेक्स की तरह कार्य करता है, और पीएआरसी गुणसूत्र के सेंट्रोमियर की तरह कार्य करता है।[17]

एफ प्लास्मिड पृथक्करण एक समान प्रणाली में होता है जहां एसओपीए साइटोस्केलेटल फिलामेंट के रूप में कार्य करता है और एसओपीबी क्रमशः कीनेटोकोर और सेंट्रोमियर की तरह एफ प्लास्मिड में एसओपीसी अनुक्रम से जुड़ता है।[17] हाल ही में ग्राम-पॉजिटिव जीवाणु बैसिलस थुरिंजिएन्सिस में एक एक्टिन जैसा पीएआरसी होमोलॉग पाया गया है, जो सूक्ष्मनलिका जैसी संरचना में एकत्रित होता है और प्लास्मिड पृथक्करण में सम्मिलित होता है।[18]

आर्कियल एक्टिन

क्रेनेक्टिन एक्टिन होमोलॉग है जो पुरातन साम्राज्य थर्मोप्रोटियोटा (पूर्व में क्रेनार्किओटा) के लिए अद्वितीय है जो थर्मोप्रोटीलेस और कैंडिडैटस कोरार्कियम क्रम में पाया गया है।[19] 2009 में इसकी खोज के समय, इसमें किसी भी ज्ञात एक्टिन होमोलॉग के यूकेरियोटिक एक्टिन के साथ उच्चतम अनुक्रम समानता थी।[20] क्रैनेक्टिन को पायरियोबाकुलम कैलिडिफोंटिस (ए3एमडब्ल्यूएन5) में अच्छी तरह से चित्रित किया गया है और एटीपी और जीटीपी के लिए उच्च विशिष्टता दिखाई गई है।[19] क्रेनेक्टिन युक्त सभी प्रजातियाँ छड़ या सुई के आकार की होती हैं। पी. कैलिडिफोंटिस में, क्रेनेक्टिन को कोशिका की लंबाई तक फैली हुई पेचदार संरचनाएं बनाते हुए दिखाया गया है, जो अन्य प्रोकैरियोट्स में एमआरईबी के समान आकार निर्धारण में क्रेनेक्टिन की भूमिका का सुझाव देता है।[19][21]

यूकेरियोटिक एक्टिन प्रणाली के भी करीब एस्गार्डार्किओटा के प्रस्तावित सुपरफाइलम में पाया जाता है। वे साइटोस्केलेटन को विनियमित करने के लिए प्रोफिलिन, जेल्सोलिन और कोफिलिन के आदिम संस्करणों का उपयोग करते हैं।

अद्वितीय समूह

क्रिसेंटिन

Main article: क्रिसेंटिन

क्रिसेंटिन (सीआरईएस जीन द्वारा एन्कोड किया गया) यूकेरियोटिक इंटरमीडिएट फिलामेंट्स (IFs) का एनालॉग है। यहां चर्चा किए गए अन्य समान संबंधों के विपरीत, क्रीसेंटिन में त्रि-आयामी समानता के अलावा IF प्रोटीन के साथ एक बड़ी प्राथमिक समरूपता है - सीआरईएस के अनुक्रम में 25% पहचान मिलान और साइटोकैटिन 19 से 40% समानता और 24% पहचान मिलान और परमाणु लेमिन ए से 40% समानता है। इसके अलावा, क्रीसेंटिन फिलामेंट्स का व्यास लगभग 10 एनएम है और इस प्रकार यूकेरियल आईएफएस (8-15 एनएम) के लिए व्यास सीमा के भीतर आते हैं।[22] क्रिसेंटिन अर्धचंद्राकार जीवाणु कौलोबैक्टर क्रिसेंटस के आंतरिक, अवतल पक्ष के साथ-साथ ध्रुव से ध्रुव तक एक निरंतर फिलामेंट बनाता है। सी. क्रिसेंटस के अपने विशिष्ट आकार में अस्तित्व में रहने के लिए एमआरईबी और क्रिसेंटीन दोनों आवश्यक हैं; ऐसा माना जाता है कि एमआरईबी कोशिका को एक छड़ के आकार में ढालता है और क्रिसेंटिन इस आकार को एक अर्धचंद्र में मोड़ देता है।[1]

न्यूनतम सीडीई प्रणाली (MinCDE system)

Main article: न्यूनतम प्रणाली

मिनसीडीई प्रणाली फिलामेंट प्रणाली है जो एस्चेरिचिया कोलाई में कोशिका के मध्य में सेप्टम को सही ढंग से स्थित करती है। शिह एट अल के अनुसार, मिनसी जेड-रिंग के पोलीमराइजेशन को रोककर सेप्टम के गठन को रोकता है। न्यूनतम सी, न्यूनतम डी और न्यूनतम ई एक हेलिक्स संरचना बनाते हैं जो कोशिका के चारों ओर घूमती है और न्यूनतम डी द्वारा झिल्ली से बंधी रहती है। न्यूनतम सीडीई हेलिक्स एक ध्रुव पर स्थित होता है और ध्रुवीय क्षेत्र के सबसे मध्य किनारे पर न्यूनतम ई से बनी ई-रिंग नामक एक फिलामेंटस संरचना में समाप्त होता है। इस कॉन्फ़िगरेशन से, ई-रिंग सिकुड़ जाएगी और उस ध्रुव की ओर बढ़ जाएगी, जैसे-जैसे यह आगे बढ़ती है, न्यूनतम सीडीई हेलिक्स को अलग कर देती है। इसके साथ ही, अलग किए गए टुकड़े विपरीत ध्रुवीय छोर पर फिर से इकट्ठे हो जाएंगे, जिससे विपरीत ध्रुव पर न्यूनतम सीडीई कॉइल में सुधार होगा जबकि वर्तमान न्यूनतम सीडीई हेलिक्स टूट जाएगा। फिर यह प्रक्रिया दोहराई जाती है, जिसमें मिनसीडीई हेलिक्स एक ध्रुव से दूसरे ध्रुव तक दोलन करता है। यह दोलन कोशिका चक्र के दौरान बार-बार होता है, जिससे कोशिका के सिरों की तुलना में कोशिका के मध्य में न्यूनतम समय-औसत सांद्रता पर न्यूनतम सी (और इसका सेप्टम अवरोधक प्रभाव) रहता है।[23]

कोशिका झिल्ली की नकल के रूप में कृत्रिम लिपिड बाइलेयर का उपयोग करके मिन प्रोटीन के गतिशील व्यवहार को इन विट्रो में पुनर्गठित किया गया है। न्यूनतम ई और न्यूनतम डी एक प्रतिक्रिया-प्रसार जैसे तंत्र द्वारा समानांतर और सर्पिल प्रोटीन तरंगों में स्व-संगठित होते हैं।[24]

बैक्टोफिलिन

बैक्टोफिलिन (इंटरप्रो: IPR007607) β-हेलिकल साइटोस्केलेटल तत्व है जो रॉड के आकार के प्रोटीओबैक्टीरियम मायक्सोकोकस ज़ैंथस की कोशिकाओं में फिलामेंट बनाता है।[25] बैक्टोफिलिन प्रोटीन, बीएसीएम, उचित कोशिका आकार रखरखाव और कोशिका दीवार अखंडता के लिए आवश्यक है। बीएसीएम की कमी वाले एम. ज़ेन्थस कोशिकाओं में विकृत आकृति विज्ञान है जो मुड़े हुए कोशिका शरीर की विशेषता है, और बीएसीएम म्यूटेंट ने बैक्टीरिया कोशिका दीवार को लक्षित करने वाले एंटीबायोटिक दवाओं के प्रति प्रतिरोध को कम कर दिया है। पोलीमराइजेशन की अनुमति देने के लिए एम. ज़ैंथस बीएसीएम प्रोटीन को उसके पूर्ण-लंबाई वाले रूप से अलग किया जाता है। बैक्टोफिलिन को अन्य जीवाणुओं में कोशिका आकार नियमन में सम्मिलित किया गया है, जिसमें प्रोटियस मिराबिलिस कोशिकाओं की वक्रता,[26] कौलोबैक्टर क्रेसेंटस द्वारा डंठल का निर्माण,[27] और हेलिकोबैक्टर पाइलोरी का पेचदार आकार सम्मिलित है।[28]

सीएफपीए (CfpA)

फाइलम स्पिरोचैटेस के भीतर, कई प्रजातियां अलग-अलग फिलामेंट्स द्वारा बनाई गई एक फिलामेंटस साइटोप्लाज्मिक रिबन संरचना साझा करती हैं, जो कॉइल्ड-कॉइल प्रोटीन सीएफपीए (साइटोप्लाज्मिक फिलामेंट प्रोटीन ए, Q56336) से बनी होती है, जो घटकों को जोड़ने और आंतरिक झिल्ली के एंकर द्वारा एक साथ जुड़ी होती है।[29][30] हालांकि ट्रेपोनेमा, स्पाइरोचेटा, पिलोटिना, लेप्टोनेमा, हॉलैंडिना और डिप्लोकैलेक्स जेनेरा में उपस्थित हैं, हालांकि, ट्रेपोनिमा प्राइमिटिया के उदाहरण के अनुसार, वे कुछ प्रजातियों में अनुपस्थित हैं।[31][32][33][34] 5 x 6 एनएम (क्षैतिज/ऊर्ध्वाधर) के क्रॉस-सेक्शन आयाम के साथ वे यूकेरियल मध्यवर्ती फिलामेंट्स (आईएफ) (8-15 एनएम) की व्यास सीमा के भीतर आते हैं। सीएफपीए प्रोटीन की कमी वाली ट्रेपोनेमा डेंटिकोला कोशिकाएं क्रोमोसोमल डीएनए पृथक्करण दोष के साथ लंबी संयोजित कोशिकाएं बनाती हैं, फेनोटाइप भी इस जीव की रोगज़नक़ी को प्रभावित करता है।[35][36] एक अन्य कोशिका अल्ट्रास्ट्रक्चर, पेरिप्लास्मिक फ्लैगेला फिलामेंट बंडल की अनुपस्थिति, साइटोप्लाज्मिक रिबन की संरचना में परिवर्तन नहीं करती है।[37]

यह भी देखें

  • कोशिका विभाजन
  • सायनोबैक्टीरियल आकृति विज्ञान
  • साइटोकाइनेसिस
  • साइटोस्केलेटन
  • प्रोकैरियोट्स
  • प्रोटीन फिलामेंट

संदर्भ

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