प्रोटीन तृतीयक संरचना: Difference between revisions
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[[File:Tertiary Structure of a Protein.svg|alt=Tertiary Structure of a Protein|frame|एक प्रोटीन की तृतीयक संरचना में एक जटिल आणविक आकार का एक पॉलीपेप्टाइड बनता है। यह आयनिक और हाइड्रोजन बांड, डाइसल्फाइड ब्रिज, और हाइड्रोफोबिक और हाइड्रोफिलिक इंटरैक्शन जैसे आर-ग्रुप इंटरैक्शन के कारण होता है।]]'''प्रोटीन तृतीयक संरचना''' प्रोटीन की त्रिविमीय आकृति होती है। तृतीयक संरचना में एक या एक से अधिक [[प्रोटीन माध्यमिक संरचना]]ओं, [[प्रोटीन डोमेन]] के साथ एक एकल [[पॉलीपेप्टाइड]] श्रृंखला रीढ़ की हड्डी होगी। [[ एमिनो एसिड ]] [[पक्ष श्रृंखला]] कई प्रकार से इंटरैक्ट और बॉन्ड कर सकते हैं। एक विशेष प्रोटीन के भीतर साइड चेन की बातचीत और बंधन इसकी तृतीयक संरचना निर्धारित करते हैं। प्रोटीन तृतीयक संरचना को उसके परमाणु निर्देशांक के माध्यम से परिभाषित किया गया है। ये निर्देशांक या तो एक प्रोटीन डोमेन या संपूर्ण तृतीयक संरचना को संदर्भित कर सकते हैं।<ref>{{GoldBookRef|title=tertiary structure|file=T06282}}</ref><ref name="bran">Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.</ref> कई तृतीयक संरचनाएं एक [[प्रोटीन चतुर्धातुक संरचना]] में बदल सकती हैं।<ref name=kyte>Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing, New York. 1995. {{ISBN|0-8153-1701-8}}</ref> | |||
[[File:Tertiary Structure of a Protein.svg|alt=Tertiary Structure of a Protein|frame|एक प्रोटीन की तृतीयक संरचना में एक जटिल आणविक आकार का एक पॉलीपेप्टाइड बनता है। यह आयनिक और हाइड्रोजन बांड, डाइसल्फाइड ब्रिज, और हाइड्रोफोबिक और हाइड्रोफिलिक इंटरैक्शन जैसे आर-ग्रुप इंटरैक्शन के कारण होता है।]] | |||
== इतिहास == | == इतिहास == | ||
प्रोटीन की तृतीयक संरचना का विज्ञान एक [[परिकल्पना]] से एक विस्तृत परिभाषा तक आगे बढ़ा है। | प्रोटीन की तृतीयक संरचना का विज्ञान एक [[परिकल्पना]] से एक विस्तृत परिभाषा तक आगे बढ़ा है। चूंकि [[हरमन एमिल फिशर]] ने सुझाव दिया था कि प्रोटीन [[पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला]] और अमीनो एसिड साइड चेन से बने होते हैं, यह [[डोरोथी मौड रिंच]] थे जिन्होंने [[प्रोटीन संरचना]]ओं की भविष्यवाणी में [[ज्यामिति]] को सम्मलित किया था। रिंच ने साइक्लोल के साथ इसका प्रदर्शन किया, जो [[गोलाकार प्रोटीन]] की संरचना की पहली भविष्यवाणी थी।<ref>Senechal M. [https://books.google.com/books?id=KE0k-reQCP8C&q=dorothy+wrinch "I died for beauty: Dorothy Wrinch and the cultures of science."] Oxford University Press, 2012. Chapter 14. {{ISBN|0-19-991083-9}}, 9780199910830. Accessed at Google Books 8 December 2013.</ref> समसामयिक विधियाँ, छोटे प्रोटीनों (<120 अवशेष) के लिए 5 एंगस्ट्रॉम|Å (0.5 एनएम) के भीतर भविष्यवाणी के बिना, तृतीयक संरचनाओं को निर्धारित करने में सक्षम हैं, और, अनुकूल परिस्थितियों में, आश्वस्त द्वितीयक संरचना भविष्यवाणियां। | ||
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अपनी मूल अवस्था या रासायनिक संरूपण में मुड़े हुए प्रोटीन में | अपनी मूल अवस्था या रासायनिक संरूपण में मुड़े हुए प्रोटीन में सामान्यतः अनफोल्डेड संरूपण की समानता में कम [[गिब्स मुक्त ऊर्जा]] ([[तापीय धारिता]] और [[एन्ट्रापी]] का संयोजन) होती है। एक प्रोटीन निम्न-ऊर्जा संरूपण की ओर प्रवृत्त होगा, जो कोशिका (जीव विज्ञान) वातावरण में प्रोटीन की तह को निर्धारित करेगा। क्योंकि कई समान अनुरूपताओं में समान ऊर्जाएं होंगी, प्रोटीन संरचनाएं [[प्रोटीन गतिकी]] हैं, जो इन समान संरचनाओं के बीच उतार-चढ़ाव करती हैं। | ||
ग्लोबुलर प्रोटीन में [[ जल विरोधी ]] अमीनो एसिड अवशेषों का एक कोर और जल-उजागर, आवेशित, [[हाइड्रोफिलिक]] अवशेषों का एक सतह क्षेत्र होता है। यह व्यवस्था तृतीयक संरचना के भीतर अंतःक्रियाओं को स्थिर कर सकती है। उदाहरण के लिए, स्रावित प्रोटीन में, जो [[ कोशिका द्रव्य ]] में नहाया नहीं जाता है, [[सिस्टीन]] अवशेषों के बीच [[डाइसल्फ़ाइड बंधन]] तृतीयक संरचना को बनाए रखने में | ग्लोबुलर प्रोटीन में [[ जल विरोधी ]] अमीनो एसिड अवशेषों का एक कोर और जल-उजागर, आवेशित, [[हाइड्रोफिलिक]] अवशेषों का एक सतह क्षेत्र होता है। यह व्यवस्था तृतीयक संरचना के भीतर अंतःक्रियाओं को स्थिर कर सकती है। उदाहरण के लिए, स्रावित प्रोटीन में, जो [[ कोशिका द्रव्य ]] में नहाया नहीं जाता है, [[सिस्टीन]] अवशेषों के बीच [[डाइसल्फ़ाइड बंधन]] तृतीयक संरचना को बनाए रखने में सहायता करते हैं। विविध कार्य और विविध [[आणविक विकास]] के प्रोटीन में देखी जाने वाली स्थिर तृतीयक संरचनाओं की समानता है। उदाहरण के लिए, एंजाइम [[ट्राइओसफॉस्फेटिसोमेरेज़]] के लिए नामित टीआईएम बैरल, एक सामान्य तृतीयक संरचना है जैसा कि अत्यधिक स्थिर, [[डिमर (रसायन विज्ञान)]], कुंडलित कुंडल संरचना है। इसलिए, प्रोटीन को उनके के माध्यम से धारण की जाने वाली संरचनाओं के माध्यम से वर्गीकृत किया जा सकता है। ऐसे वर्गीकरण का उपयोग करने वाले प्रोटीनों के डेटाबेस में प्रोटीन और [[CATH|कैथ]] का संरचनात्मक वर्गीकरण सम्मलित है। | ||
==== काइनेटिक ट्रैप ==== | ==== काइनेटिक ट्रैप ==== | ||
फोल्डिंग [[रासायनिक गतिकी]] एक प्रोटीन को एक उच्च-[[ऊर्जा]] संरूपण में फंसा सकता है, | फोल्डिंग [[रासायनिक गतिकी]] एक प्रोटीन को एक उच्च-[[ऊर्जा]] संरूपण में फंसा सकता है, अर्थात एक उच्च-ऊर्जा मध्यवर्ती संरूपण निम्नतम-ऊर्जा संरूपण तक पहुंच को अवरुद्ध करता है। उच्च-ऊर्जा संरचना प्रोटीन के कार्य में योगदान दे सकती है। उदाहरण के लिए, [[ इंफ्लुएंजा ]] [[hemagglutinin|हीमैग्लुटिनिन]] प्रोटीन एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला है जो सक्रिय होने पर दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने के लिए [[प्रोटियोलिसिस]] को विभाजित करता है। दो श्रृंखलाओं को एक उच्च-ऊर्जा संरचना में रखा गया है। जब स्थानीय [[पीएच]] गिरता है, तो प्रोटीन एक ऊर्जावान रूप से अनुकूल संचलन पुनर्व्यवस्था से गुजरता है जो इसे मेजबान [[कोशिका झिल्ली]] में प्रवेश करने में सक्षम बनाता है। | ||
==== मेटास्टेबिलिटी ==== | |||
कुछ तृतीयक प्रोटीन संरचनाएं लंबे समय तक रहने वाले राज्यों में सम्मलित हो सकती हैं जो अपेक्षित सबसे स्थिर स्थिति नहीं हैं। उदाहरण के लिए, कई [[ सर्पिन ]] (सेरीन [[प्रोटीज]] इनहिबिटर) इस मेटास्टेबिलिटी को दिखाते हैं। जब प्रोटीज के माध्यम से प्रोटीन का एक लूप काटा जाता है तो वे एक [[गठनात्मक परिवर्तन]] से गुजरते हैं।<ref name="whis">{{cite journal | author = Whisstock J | year = 2006 | title = Molecular gymnastics: serpiginous structure, folding and scaffolding | journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 16 | issue = 6| pages = 761–68 | pmid = 17079131 | doi=10.1016/j.sbi.2006.10.005}}</ref><ref>{{cite journal |author=Gettins PG |title=सर्पिन संरचना, तंत्र और कार्य|journal=Chem Rev |volume=102 |issue=12 |pages=4751–804 |year=2002 |pmid=12475206 |doi=10.1021/cr010170 }}</ref><ref>{{cite journal |vauthors=Whisstock JC, Skinner R, Carrell RW, Lesk AM |title=Conformational changes in serpins: I. The native and cleaved conformations of alpha(1)-anti-trypsin |pmid=10669617|journal=J Mol Biol |year=2000 |volume=296 |pages=685–99 |doi=10.1006/jmbi.1999.3520 |issue=2}}</ref> | |||
=== चैपरोन प्रोटीन === | === चैपरोन प्रोटीन === | ||
सामान्यतः यह माना जाता है कि एक प्रोटीन की मूल स्थिति भी सबसे अधिक [[ऊष्मप्रवैगिकी]] स्थिर होती है और यह कि एक प्रोटीन [[अनुवाद (आनुवांशिकी)]] होने से पहले, अपने रासायनिक कैनेटीक्स को देखते हुए अपनी मूल स्थिति तक पहुंच जाएगा। एक कोशिका के साइटोप्लाज्म के भीतर प्रोटीन [[चैपरोन (प्रोटीन)]] एक नए संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड को उसकी मूल अवस्था प्राप्त करने में सहायता करता है। कुछ चैपरोन प्रोटीन अपने कार्य में अत्यधिक विशिष्ट होते हैं, उदाहरण के लिए, [[प्रोटीन डाइसल्फ़ाइड आइसोमेरेज़]]; अन्य अपने कार्य में सामान्य हैं और अधिकांश गोलाकार प्रोटीनों की सहायता कर सकते हैं, उदाहरण के लिए, प्रोटीन की [[प्रोकार्योटिक]] [[ग्रेल]]/[[ग्रोस]] प्रणाली और [[समरूपता (जीव विज्ञान)]] [[यूकेरियोटिक]] [[हीट शॉक प्रोटीन]] (एचएसपी60/एचएसपी10 प्रणाली)। | |||
=== साइटोप्लाज्मिक वातावरण === | === साइटोप्लाज्मिक वातावरण === | ||
प्रोटीन तृतीयक संरचना की भविष्यवाणी प्रोटीन की [[प्राथमिक संरचना]] को जानने और [[प्रोटीन डेटा बैंक]] | प्रोटीन तृतीयक संरचना की भविष्यवाणी प्रोटीन की [[प्राथमिक संरचना]] को जानने और [[प्रोटीन डेटा बैंक]] में ज्ञात तृतीयक संरचनाओं के साथ संभावित अनुमानित तृतीयक संरचना की समानता करने पर निर्भर करती है। यह एकमात्र [[प्रोटीन जैवसंश्लेषण]] के समय सम्मलित साइटोप्लाज्मिक वातावरण को इस हद तक ध्यान में रखता है कि एक समान साइटोप्लाज्मिक वातावरण ने प्रोटीन डेटा बैंक में अंकित प्रोटीन की संरचना को भी प्रभावित किया हो। | ||
=== लिगैंड बाइंडिंग === | === लिगैंड बाइंडिंग === | ||
एक प्रोटीन की संरचना, उदाहरण के लिए एक [[एंजाइम]], अपने प्राकृतिक लिगेंड के बंधन में बदल सकता है, उदाहरण के लिए एक कॉफ़ेक्टर (जैव रसायन)। इस | एक प्रोटीन की संरचना, उदाहरण के लिए एक [[एंजाइम]], अपने प्राकृतिक लिगेंड के बंधन में बदल सकता है, उदाहरण के लिए एक कॉफ़ेक्टर (जैव रसायन)। इस स्थितियों में, लिगैंड से जुड़ी प्रोटीन की संरचना को होलो संरचना के रूप में जाना जाता है, अनबाउंड प्रोटीन की एपो संरचना के रूप में।<ref>{{cite journal|pmid=20066034|pmc=2796265|year=2010|last1=Seeliger|first1=D|title=Conformational transitions upon ligand binding: Holo-structure prediction from apo conformations|journal=PLOS Computational Biology|volume=6|issue=1|page=e1000634|last2=De Groot|first2=B. L.|doi=10.1371/journal.pcbi.1000634|bibcode=2010PLSCB...6E0634S}}</ref> | ||
अमीनो एसिड साइड चेन के बीच कमजोर बांड के गठन से संरचना स्थिर | अमीनो एसिड साइड चेन के बीच कमजोर बांड के गठन से संरचना स्थिर | ||
स्वयं पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के तह | स्वयं पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के तह के माध्यम से निर्धारित (गैर-ध्रुवीय अवशेष स्थित हैं | ||
- प्रोटीन का आवरण प्रोटीन को | प्रोटीन के अंदर, चूँकि ध्रुवीय अवशेष मुख्य रूप से बाहर स्थित होते हैं) | ||
- प्रोटीन का आवरण प्रोटीन को निकट लाता है और अनुक्रम के दूर के क्षेत्रों में स्थित ए-से संबंधित करता है | |||
- तृतीयक संरचना का अधिग्रहण मान्यता के लिए उपयुक्त जेब और साइटों के गठन की ओर जाता है और | - तृतीयक संरचना का अधिग्रहण मान्यता के लिए उपयुक्त जेब और साइटों के गठन की ओर जाता है और | ||
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== दृढ़ संकल्प == | == दृढ़ संकल्प == | ||
घुलनशील ग्लोबुलर प्रोटीन की तृतीयक संरचना का ज्ञान [[झिल्ली प्रोटीन]] की | घुलनशील ग्लोबुलर प्रोटीन की तृतीयक संरचना का ज्ञान [[झिल्ली प्रोटीन]] की समानता में अधिक उन्नत है क्योंकि उपलब्ध तकनीक के साथ अध्ययन करना आसान है। | ||
=== [[ एक्स - रे क्रिस्टलोग्राफी ]] === | === [[ एक्स - रे क्रिस्टलोग्राफी ]] === | ||
एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी प्रोटीन संरचना को निर्धारित करने के लिए | एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी प्रोटीन संरचना को निर्धारित करने के लिए उपयोग किया जाने वाला सबसे आम उपकरण है। यह संरचना का उच्च विभेदन प्रदान करता है किन्तु यह प्रोटीन की प्रोटीन गतिशीलता के बारे में जानकारी नहीं देता है। | ||
=== एनएमआर === | === एनएमआर === | ||
[[प्रोटीन एनएमआर]] प्रोटीन संरचना का | [[प्रोटीन एनएमआर]] प्रोटीन संरचना का समानतात्मक रूप से कम रिज़ॉल्यूशन देता है। यह छोटे प्रोटीन तक ही सीमित है। चूंकि, यह समाधान में एक प्रोटीन के गठनात्मक परिवर्तन के बारे में जानकारी प्रदान कर सकता है। | ||
=== [[क्रायोजेनिक इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी]] === | === [[क्रायोजेनिक इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी]] === | ||
क्रायोजेनिक इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी (क्रायो-ईएम) प्रोटीन की तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना दोनों के बारे में जानकारी दे सकता है। यह [[प्रोटीन सबयूनिट]] के बड़े प्रोटीन और [[ प्रोटीन जटिल ]] के लिए विशेष रूप से अनुकूल है। | क्रायोजेनिक इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी (क्रायो-ईएम) प्रोटीन की तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना दोनों के बारे में जानकारी दे सकता है। यह [[प्रोटीन सबयूनिट]] के बड़े प्रोटीन और [[ प्रोटीन जटिल ]] के लिए विशेष रूप से अनुकूल है। | ||
=== | === दोहरी ध्रुवीकरण इंटरफेरोमेट्री === | ||
दोहरे ध्रुवीकरण इंटरफेरोमेट्री सतह पर कब्जा कर लिया प्रोटीन के बारे में पूरक जानकारी प्रदान करता है। यह समय के साथ संरचना और रचना परिवर्तनों को निर्धारित करने में सहायता करता है। | दोहरे ध्रुवीकरण इंटरफेरोमेट्री सतह पर कब्जा कर लिया प्रोटीन के बारे में पूरक जानकारी प्रदान करता है। यह समय के साथ संरचना और रचना परिवर्तनों को निर्धारित करने में सहायता करता है। | ||
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=== भविष्यवाणी [[कलन विधि]] === | === भविष्यवाणी [[कलन विधि]] === | ||
स्टैनफोर्ड विश्वविद्यालय में फोल्डिंग @ होम प्रोजेक्ट एक वितरित कंप्यूटिंग अनुसंधान प्रयास है जो उपलब्ध कंप्यूटिंग के अधिकतर 5 [[petaFLOPS|पेटाफ्लॉप्स]] (≈10 x86 पेटाफ्लॉप्स ) का उपयोग करता है। इसका उद्देश्य एक एल्गोरिदम खोजना है जो प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम और इसकी सेलुलर स्थितियों को देखते हुए लगातार प्रोटीन तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं की भविष्यवाणी करेगा।<ref name="flop">[http://fah-web.stanford.edu/cgi-bin/main.py?qtype=osstats "Folding@home."] Stanford University. Accessed 18 December 2013.</ref><ref name="foldhome">[http://folding.stanford.edu/English/FAQ "Folding@home – FAQ"] Stanford University. Accessed 18 December 2013.</ref><ref name="stan">[http://folding.stanford.edu/English/Science "Folding@home – Science."] Stanford University.</ref> | |||
प्रोटीन तृतीयक संरचना भविष्यवाणी के लिए सॉफ्टवेयर की एक सूची यहां पाई जा सकती है | प्रोटीन तृतीयक संरचना भविष्यवाणी के लिए सॉफ्टवेयर की एक सूची यहां पाई जा सकती है | ||
प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी सॉफ्टवेयर की सूची | |||
[[प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी]] रोग मॉडल बनाने का एक नया | === प्रोटीन एकत्रीकरण रोग === | ||
अल्जाइमर रोग और हंटिंगटन रोग जैसे प्रोटीन एकत्रीकरण रोग और [[पागल गायों को होने वाला रोग]] जैसे [[प्रिओन]] रोगों को [[रोग मॉडल]] के निर्माण (और पुनर्निर्माण) के माध्यम से बेहतर समझा जा सकता है। यह प्रयोगशाला पशुओं में बीमारी उत्पन्न करके किया जाता है, उदाहरण के लिए, पार्किंसंस रोग का कारण बनने के लिए [[एमपीटीपी]] जैसे विष को प्रशासित करके, या [[जेनेटिक इंजीनियरिंग]] के माध्यम से।<ref name="park">{{cite journal|title=Classic toxin-induced animal models of Parkinson's disease: 6-OHDA and MPTP|pmid=15503155|doi=10.1007/s00441-004-0938-y | volume=318|issue=1|date=October 2004|journal=Cell Tissue Res.|pages=215–24|author=Schober A|s2cid=1824912}}</ref><ref name="ko">{{cite web|url=http://www.sigmaaldrich.com/catalog/genes/TP53|title=Tp53 Knockout Rat|publisher=Cancer|access-date=2010-12-18}}</ref> | |||
[[प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी]] रोग मॉडल बनाने का एक नया विधियां है, जो जानवरों के उपयोग से बच सकता है।<ref name="bit">{{cite web|url=http://www.bit-tech.net/hardware/graphics/2009/06/15/what-is-folding-and-why-does-it-matter/|title=Feature – What is Folding and Why Does it Matter?|access-date=December 18, 2010|archive-url=https://web.archive.org/web/20131212083942/http://www.bit-tech.net/hardware/graphics/2009/06/15/what-is-folding-and-why-does-it-matter/|archive-date=December 12, 2013|url-status=dead}}</ref> | |||
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===प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति परियोजना (कोमोग्रैड)=== | ===प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति परियोजना (कोमोग्रैड)=== | ||
ज्ञात प्रोटीन तृतीयक संरचनाओं की बड़ी संख्या के लिए किसी दिए गए प्रोटीन की तृतीयक संरचना में मिलान पैटर्न और रैंक क्रम में सबसे समान लोगों को पुनः प्राप्त करना कई शोध क्षेत्रों के दिल में है जैसे उपन्यास प्रोटीन की कार्य भविष्यवाणी, विकास का अध्ययन, रोग निदान, दवा की खोज, बीयूईटी में कोमोग्राड परियोजना, प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति के लिए एक अत्यंत तेज और बहुत | ज्ञात प्रोटीन तृतीयक संरचनाओं की बड़ी संख्या के लिए किसी दिए गए प्रोटीन की तृतीयक संरचना में मिलान पैटर्न और रैंक क्रम में सबसे समान लोगों को पुनः प्राप्त करना कई शोध क्षेत्रों के दिल में है जैसे उपन्यास प्रोटीन की कार्य भविष्यवाणी, विकास का अध्ययन, रोग निदान, दवा की खोज, बीयूईटी में कोमोग्राड परियोजना, प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति के लिए एक अत्यंत तेज और बहुत त्रुटिहीन विधि तैयार करने और शोध परिणामों के आधार पर ऑनलाइन उपकरण विकसित करने का एक शोध प्रयास है।<ref>{{Cite web | url=http://research.buet.ac.bd:8080/Comograd/ |title = Comograd :: Protein Tertiary Matching}}</ref><ref>{{cite journal |last1=Karim |first1=Rezaul |last2=Aziz |first2=Mohd Momin Al |last3=Shatabda |first3=Swakkhar |last4=Rahman |first4=M. Sohel |last5=Mia |first5=Md Abul Kashem |last6=Zaman |first6=Farhana |last7=Rakin |first7=Salman |title=CoMOGrad and PHOG: From Computer Vision to Fast and Accurate Protein Tertiary Structure Retrieval |journal=Scientific Reports |date=21 August 2015 |volume=5 |issue=1 |pages=13275 |doi=10.1038/srep13275 |pmid=26293226 |pmc=4543952 |arxiv=1409.0814 |bibcode=2015NatSR...513275K }}</ref> | ||
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Latest revision as of 12:41, 26 October 2023
प्रोटीन तृतीयक संरचना प्रोटीन की त्रिविमीय आकृति होती है। तृतीयक संरचना में एक या एक से अधिक प्रोटीन माध्यमिक संरचनाओं, प्रोटीन डोमेन के साथ एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला रीढ़ की हड्डी होगी। एमिनो एसिड पक्ष श्रृंखला कई प्रकार से इंटरैक्ट और बॉन्ड कर सकते हैं। एक विशेष प्रोटीन के भीतर साइड चेन की बातचीत और बंधन इसकी तृतीयक संरचना निर्धारित करते हैं। प्रोटीन तृतीयक संरचना को उसके परमाणु निर्देशांक के माध्यम से परिभाषित किया गया है। ये निर्देशांक या तो एक प्रोटीन डोमेन या संपूर्ण तृतीयक संरचना को संदर्भित कर सकते हैं।[1][2] कई तृतीयक संरचनाएं एक प्रोटीन चतुर्धातुक संरचना में बदल सकती हैं।[3]
इतिहास
प्रोटीन की तृतीयक संरचना का विज्ञान एक परिकल्पना से एक विस्तृत परिभाषा तक आगे बढ़ा है। चूंकि हरमन एमिल फिशर ने सुझाव दिया था कि प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला और अमीनो एसिड साइड चेन से बने होते हैं, यह डोरोथी मौड रिंच थे जिन्होंने प्रोटीन संरचनाओं की भविष्यवाणी में ज्यामिति को सम्मलित किया था। रिंच ने साइक्लोल के साथ इसका प्रदर्शन किया, जो गोलाकार प्रोटीन की संरचना की पहली भविष्यवाणी थी।[4] समसामयिक विधियाँ, छोटे प्रोटीनों (<120 अवशेष) के लिए 5 एंगस्ट्रॉम|Å (0.5 एनएम) के भीतर भविष्यवाणी के बिना, तृतीयक संरचनाओं को निर्धारित करने में सक्षम हैं, और, अनुकूल परिस्थितियों में, आश्वस्त द्वितीयक संरचना भविष्यवाणियां।
निर्धारक
देशी राज्यों की स्थिरता
थर्मोस्टेबिलिटी
अपनी मूल अवस्था या रासायनिक संरूपण में मुड़े हुए प्रोटीन में सामान्यतः अनफोल्डेड संरूपण की समानता में कम गिब्स मुक्त ऊर्जा (तापीय धारिता और एन्ट्रापी का संयोजन) होती है। एक प्रोटीन निम्न-ऊर्जा संरूपण की ओर प्रवृत्त होगा, जो कोशिका (जीव विज्ञान) वातावरण में प्रोटीन की तह को निर्धारित करेगा। क्योंकि कई समान अनुरूपताओं में समान ऊर्जाएं होंगी, प्रोटीन संरचनाएं प्रोटीन गतिकी हैं, जो इन समान संरचनाओं के बीच उतार-चढ़ाव करती हैं।
ग्लोबुलर प्रोटीन में जल विरोधी अमीनो एसिड अवशेषों का एक कोर और जल-उजागर, आवेशित, हाइड्रोफिलिक अवशेषों का एक सतह क्षेत्र होता है। यह व्यवस्था तृतीयक संरचना के भीतर अंतःक्रियाओं को स्थिर कर सकती है। उदाहरण के लिए, स्रावित प्रोटीन में, जो कोशिका द्रव्य में नहाया नहीं जाता है, सिस्टीन अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड बंधन तृतीयक संरचना को बनाए रखने में सहायता करते हैं। विविध कार्य और विविध आणविक विकास के प्रोटीन में देखी जाने वाली स्थिर तृतीयक संरचनाओं की समानता है। उदाहरण के लिए, एंजाइम ट्राइओसफॉस्फेटिसोमेरेज़ के लिए नामित टीआईएम बैरल, एक सामान्य तृतीयक संरचना है जैसा कि अत्यधिक स्थिर, डिमर (रसायन विज्ञान), कुंडलित कुंडल संरचना है। इसलिए, प्रोटीन को उनके के माध्यम से धारण की जाने वाली संरचनाओं के माध्यम से वर्गीकृत किया जा सकता है। ऐसे वर्गीकरण का उपयोग करने वाले प्रोटीनों के डेटाबेस में प्रोटीन और कैथ का संरचनात्मक वर्गीकरण सम्मलित है।
काइनेटिक ट्रैप
फोल्डिंग रासायनिक गतिकी एक प्रोटीन को एक उच्च-ऊर्जा संरूपण में फंसा सकता है, अर्थात एक उच्च-ऊर्जा मध्यवर्ती संरूपण निम्नतम-ऊर्जा संरूपण तक पहुंच को अवरुद्ध करता है। उच्च-ऊर्जा संरचना प्रोटीन के कार्य में योगदान दे सकती है। उदाहरण के लिए, इंफ्लुएंजा हीमैग्लुटिनिन प्रोटीन एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला है जो सक्रिय होने पर दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने के लिए प्रोटियोलिसिस को विभाजित करता है। दो श्रृंखलाओं को एक उच्च-ऊर्जा संरचना में रखा गया है। जब स्थानीय पीएच गिरता है, तो प्रोटीन एक ऊर्जावान रूप से अनुकूल संचलन पुनर्व्यवस्था से गुजरता है जो इसे मेजबान कोशिका झिल्ली में प्रवेश करने में सक्षम बनाता है।
मेटास्टेबिलिटी
कुछ तृतीयक प्रोटीन संरचनाएं लंबे समय तक रहने वाले राज्यों में सम्मलित हो सकती हैं जो अपेक्षित सबसे स्थिर स्थिति नहीं हैं। उदाहरण के लिए, कई सर्पिन (सेरीन प्रोटीज इनहिबिटर) इस मेटास्टेबिलिटी को दिखाते हैं। जब प्रोटीज के माध्यम से प्रोटीन का एक लूप काटा जाता है तो वे एक गठनात्मक परिवर्तन से गुजरते हैं।[5][6][7]
चैपरोन प्रोटीन
सामान्यतः यह माना जाता है कि एक प्रोटीन की मूल स्थिति भी सबसे अधिक ऊष्मप्रवैगिकी स्थिर होती है और यह कि एक प्रोटीन अनुवाद (आनुवांशिकी) होने से पहले, अपने रासायनिक कैनेटीक्स को देखते हुए अपनी मूल स्थिति तक पहुंच जाएगा। एक कोशिका के साइटोप्लाज्म के भीतर प्रोटीन चैपरोन (प्रोटीन) एक नए संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड को उसकी मूल अवस्था प्राप्त करने में सहायता करता है। कुछ चैपरोन प्रोटीन अपने कार्य में अत्यधिक विशिष्ट होते हैं, उदाहरण के लिए, प्रोटीन डाइसल्फ़ाइड आइसोमेरेज़; अन्य अपने कार्य में सामान्य हैं और अधिकांश गोलाकार प्रोटीनों की सहायता कर सकते हैं, उदाहरण के लिए, प्रोटीन की प्रोकार्योटिक ग्रेल/ग्रोस प्रणाली और समरूपता (जीव विज्ञान) यूकेरियोटिक हीट शॉक प्रोटीन (एचएसपी60/एचएसपी10 प्रणाली)।
साइटोप्लाज्मिक वातावरण
प्रोटीन तृतीयक संरचना की भविष्यवाणी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को जानने और प्रोटीन डेटा बैंक में ज्ञात तृतीयक संरचनाओं के साथ संभावित अनुमानित तृतीयक संरचना की समानता करने पर निर्भर करती है। यह एकमात्र प्रोटीन जैवसंश्लेषण के समय सम्मलित साइटोप्लाज्मिक वातावरण को इस हद तक ध्यान में रखता है कि एक समान साइटोप्लाज्मिक वातावरण ने प्रोटीन डेटा बैंक में अंकित प्रोटीन की संरचना को भी प्रभावित किया हो।
लिगैंड बाइंडिंग
एक प्रोटीन की संरचना, उदाहरण के लिए एक एंजाइम, अपने प्राकृतिक लिगेंड के बंधन में बदल सकता है, उदाहरण के लिए एक कॉफ़ेक्टर (जैव रसायन)। इस स्थितियों में, लिगैंड से जुड़ी प्रोटीन की संरचना को होलो संरचना के रूप में जाना जाता है, अनबाउंड प्रोटीन की एपो संरचना के रूप में।[8]
अमीनो एसिड साइड चेन के बीच कमजोर बांड के गठन से संरचना स्थिर
स्वयं पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के तह के माध्यम से निर्धारित (गैर-ध्रुवीय अवशेष स्थित हैं
प्रोटीन के अंदर, चूँकि ध्रुवीय अवशेष मुख्य रूप से बाहर स्थित होते हैं)
- प्रोटीन का आवरण प्रोटीन को निकट लाता है और अनुक्रम के दूर के क्षेत्रों में स्थित ए-से संबंधित करता है
- तृतीयक संरचना का अधिग्रहण मान्यता के लिए उपयुक्त जेब और साइटों के गठन की ओर जाता है और
विशिष्ट अणुओं का बंधन (जैव विशिष्टता)
दृढ़ संकल्प
घुलनशील ग्लोबुलर प्रोटीन की तृतीयक संरचना का ज्ञान झिल्ली प्रोटीन की समानता में अधिक उन्नत है क्योंकि उपलब्ध तकनीक के साथ अध्ययन करना आसान है।
एक्स - रे क्रिस्टलोग्राफी
एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी प्रोटीन संरचना को निर्धारित करने के लिए उपयोग किया जाने वाला सबसे आम उपकरण है। यह संरचना का उच्च विभेदन प्रदान करता है किन्तु यह प्रोटीन की प्रोटीन गतिशीलता के बारे में जानकारी नहीं देता है।
एनएमआर
प्रोटीन एनएमआर प्रोटीन संरचना का समानतात्मक रूप से कम रिज़ॉल्यूशन देता है। यह छोटे प्रोटीन तक ही सीमित है। चूंकि, यह समाधान में एक प्रोटीन के गठनात्मक परिवर्तन के बारे में जानकारी प्रदान कर सकता है।
क्रायोजेनिक इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी
क्रायोजेनिक इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी (क्रायो-ईएम) प्रोटीन की तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना दोनों के बारे में जानकारी दे सकता है। यह प्रोटीन सबयूनिट के बड़े प्रोटीन और प्रोटीन जटिल के लिए विशेष रूप से अनुकूल है।
दोहरी ध्रुवीकरण इंटरफेरोमेट्री
दोहरे ध्रुवीकरण इंटरफेरोमेट्री सतह पर कब्जा कर लिया प्रोटीन के बारे में पूरक जानकारी प्रदान करता है। यह समय के साथ संरचना और रचना परिवर्तनों को निर्धारित करने में सहायता करता है।
प्रोजेक्ट
भविष्यवाणी कलन विधि
स्टैनफोर्ड विश्वविद्यालय में फोल्डिंग @ होम प्रोजेक्ट एक वितरित कंप्यूटिंग अनुसंधान प्रयास है जो उपलब्ध कंप्यूटिंग के अधिकतर 5 पेटाफ्लॉप्स (≈10 x86 पेटाफ्लॉप्स ) का उपयोग करता है। इसका उद्देश्य एक एल्गोरिदम खोजना है जो प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम और इसकी सेलुलर स्थितियों को देखते हुए लगातार प्रोटीन तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं की भविष्यवाणी करेगा।[9][10][11]
प्रोटीन तृतीयक संरचना भविष्यवाणी के लिए सॉफ्टवेयर की एक सूची यहां पाई जा सकती है
प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी सॉफ्टवेयर की सूची
प्रोटीन एकत्रीकरण रोग
अल्जाइमर रोग और हंटिंगटन रोग जैसे प्रोटीन एकत्रीकरण रोग और पागल गायों को होने वाला रोग जैसे प्रिओन रोगों को रोग मॉडल के निर्माण (और पुनर्निर्माण) के माध्यम से बेहतर समझा जा सकता है। यह प्रयोगशाला पशुओं में बीमारी उत्पन्न करके किया जाता है, उदाहरण के लिए, पार्किंसंस रोग का कारण बनने के लिए एमपीटीपी जैसे विष को प्रशासित करके, या जेनेटिक इंजीनियरिंग के माध्यम से।[12][13]
प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी रोग मॉडल बनाने का एक नया विधियां है, जो जानवरों के उपयोग से बच सकता है।[14]
प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति परियोजना (कोमोग्रैड)
ज्ञात प्रोटीन तृतीयक संरचनाओं की बड़ी संख्या के लिए किसी दिए गए प्रोटीन की तृतीयक संरचना में मिलान पैटर्न और रैंक क्रम में सबसे समान लोगों को पुनः प्राप्त करना कई शोध क्षेत्रों के दिल में है जैसे उपन्यास प्रोटीन की कार्य भविष्यवाणी, विकास का अध्ययन, रोग निदान, दवा की खोज, बीयूईटी में कोमोग्राड परियोजना, प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति के लिए एक अत्यंत तेज और बहुत त्रुटिहीन विधि तैयार करने और शोध परिणामों के आधार पर ऑनलाइन उपकरण विकसित करने का एक शोध प्रयास है।[15][16]
यह भी देखें
संदर्भ
- ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). Online corrected version: (2006–) "tertiary structure". doi:10.1351/goldbook.T06282
- ↑ Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.
- ↑ Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing, New York. 1995. ISBN 0-8153-1701-8
- ↑ Senechal M. "I died for beauty: Dorothy Wrinch and the cultures of science." Oxford University Press, 2012. Chapter 14. ISBN 0-19-991083-9, 9780199910830. Accessed at Google Books 8 December 2013.
- ↑ Whisstock J (2006). "Molecular gymnastics: serpiginous structure, folding and scaffolding". Current Opinion in Structural Biology. 16 (6): 761–68. doi:10.1016/j.sbi.2006.10.005. PMID 17079131.
- ↑ Gettins PG (2002). "सर्पिन संरचना, तंत्र और कार्य". Chem Rev. 102 (12): 4751–804. doi:10.1021/cr010170. PMID 12475206.
- ↑ Whisstock JC, Skinner R, Carrell RW, Lesk AM (2000). "Conformational changes in serpins: I. The native and cleaved conformations of alpha(1)-anti-trypsin". J Mol Biol. 296 (2): 685–99. doi:10.1006/jmbi.1999.3520. PMID 10669617.
- ↑ Seeliger, D; De Groot, B. L. (2010). "Conformational transitions upon ligand binding: Holo-structure prediction from apo conformations". PLOS Computational Biology. 6 (1): e1000634. Bibcode:2010PLSCB...6E0634S. doi:10.1371/journal.pcbi.1000634. PMC 2796265. PMID 20066034.
- ↑ "Folding@home." Stanford University. Accessed 18 December 2013.
- ↑ "Folding@home – FAQ" Stanford University. Accessed 18 December 2013.
- ↑ "Folding@home – Science." Stanford University.
- ↑ Schober A (October 2004). "Classic toxin-induced animal models of Parkinson's disease: 6-OHDA and MPTP". Cell Tissue Res. 318 (1): 215–24. doi:10.1007/s00441-004-0938-y. PMID 15503155. S2CID 1824912.
- ↑ "Tp53 Knockout Rat". Cancer. Retrieved 2010-12-18.
- ↑ "Feature – What is Folding and Why Does it Matter?". Archived from the original on December 12, 2013. Retrieved December 18, 2010.
- ↑ "Comograd :: Protein Tertiary Matching".
- ↑ Karim, Rezaul; Aziz, Mohd Momin Al; Shatabda, Swakkhar; Rahman, M. Sohel; Mia, Md Abul Kashem; Zaman, Farhana; Rakin, Salman (21 August 2015). "CoMOGrad and PHOG: From Computer Vision to Fast and Accurate Protein Tertiary Structure Retrieval". Scientific Reports. 5 (1): 13275. arXiv:1409.0814. Bibcode:2015NatSR...513275K. doi:10.1038/srep13275. PMC 4543952. PMID 26293226.
बाहरी संबंध
- Protein Data Bank
- Display, analyse and superimpose protein 3D structures
- Alphabet of protein structures.
- Display, analyse and superimpose protein 3D structures
- WWW-based course teaching elementary protein bioinformatics
- Critical Assessment of Structure Prediction (CASP)
- Structural Classification of Proteins (SCOP)
- CATH Protein Structure Classification
- DALI/FSSP software and database of superposed protein structures
- TOPOFIT-DB Invariant Structural Cores between proteins
- PDBWiki — PDBWiki Home Page – a website for community annotation of PDB structures.
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