होमिओबॉक्स: Difference between revisions

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होमिओबॉक्स एक न्यूक्लिक अम्ल अनुक्रम है, जो लगभग 180 क्षारक युग्म लंबा है, जो भ्रूण के विकास के प्रारम्भिक चरणों में बड़े मापक्रम पर शारीरिक विशेषताओं को नियंत्रित करता है। होमिओबॉक्स में उत्परिवर्तन पूर्ण विकसित जीव की बड़े मापक्रम पर शारीरिक विशेषताओं को बदल सकता है।

होमिओबॉक्स जीन के भीतर पाए जाते हैं जो जानवरों, कवक, पौधों और कई एकल कोशिका सुकेंद्रकी में शारीरिक विकास (संरचनाविकास) के प्रतिरूप के नियमन में सम्मिलित होते हैं।[1] होमिओबॉक्स जीन समप्रक्षेत्र प्रोटीन उत्पादों को कूटलेखन करते हैं जो प्रतिलेखन कारक हैं जो एक विशिष्ट प्रोटीन गुना संरचना साझा करते हैं जो लक्ष्य जीन की अभिव्यक्ति को विनियमित करने के लिए डीएनए को बांधते हैं। [2][3][1] समप्रक्षेत्र प्रोटीन प्रारंभिक भ्रूण विकास के उपरान्त जीन अभिव्यक्ति और कोशिका विभेदन को नियंत्रित करते हैं, इस प्रकार होमिओबॉक्स जीन में उत्परिवर्तन विकासात्मक विकारों का कारण बन सकता है। [4]

अंगांतरण विलियम बेटसन द्वारा गढ़ा गया एक शब्द है, जो शरीर के एक अलग हिस्से को दूसरे शरीर के अंग के साथ बदलने का वर्णन करता है, उदाहरण के लिए. एंटेनापीडिया-फल मक्खी के सिर पर लगे एंटीना को पैरों से बदलना।[5] होमिओबॉक्स और समप्रक्षेत्र शब्दों में होमियो-उपसर्ग इस उत्परिवर्तन से उत्पन्न होता है, जो तब देखा जाता है जब इनमें से कुछ जीन जानवरों में उत्परिवर्तित होते हैं। होमिओबॉक्स कार्यक्षेत्र को सबसे पहले कई ड्रोसोफिला समापवर्धी और विभाजन प्रोटीन में पहचाना गया था, लेकिन अब इसे कशेरुक सहित कई अन्य जानवरों में अच्छी तरह से संरक्षित माना जाता है। [2][6][7]


खोज

एंटीनापीडिया उत्परिवर्ती समलक्षणी के साथ ड्रोसोफिला सिर पर पैर जैसी संरचनाओं में एंटीना के घरेलू परिवर्तन को प्रदर्शित करता है।

होमिओबॉक्स जीन के अस्तित्व की खोज सबसे पहले ड्रोसोफिला में समापवर्धी परिवर्तन के लिए उत्तरदायी जीन को अलग करके की गई थी, जहां पैर अपेक्षित एंटीना के स्थान पर सिर से बढ़ते हैं। वाल्टर गेह्रिंग ने एंटेनापेडिया नामक एक जीन की पहचान की जो इस समापवर्धी समलक्षणी का कारण बना था। [8] एंटेनापीडिया के विश्लेषण से पता चला कि इस जीन में 180 बेस जोड़ी अनुक्रम सम्मिलित था जो डीएनए आबद्धकर कार्यक्षेत्र को कूटलेखित करता था, जिसे विलियम मैकगिनिस ने होमिओबॉक्स कहा था। [9] एंटीनापीडिया होमिओबॉक्स अनुक्रम वाले अतिरिक्त ड्रोसोफिला जीन के अस्तित्व की विवरणी स्वतंत्र रूप से अर्न्स्ट हैफेन, माइकल लेविन (जीवविज्ञानी), विलियम मैकगिनिस और स्विट्जरलैंड में बेसल विश्वविद्यालय के वाल्टर जैकब गेह्रिंग और इंडियाना विश्वविद्यालय (ब्लूमिंगटन) 1984 में ब्लूमिंगटन, इंडियाना मेंके मैथ्यू पी. स्कॉट और एमी वेनर द्वारा की गई थी।[10][11] एडवर्ड एम. डी रॉबर्टिस और विलियम मैकगिनिस द्वारा समजात जीनों के अलगाव से पता चला कि विभिन्न प्रजातियों के कई जीनों में होमिओबॉक्स सम्मिलित था। [12][13] होमिओबॉक्स युक्त जीनों के बीच विकासवादी संबंधों का विवरण देने वाले बाद के जातिवृत्तिक अध्ययनों से पता चला कि ये जीन सभी खोजक जानवरों में उपस्थित हैं।

समप्रक्षेत्र संरचना

विशिष्ट समप्रक्षेत्र प्रोटीन वलय में तीन ऐल्का कुंडलिनी से बना 60- एमिनो अम्ल लंबा कार्यक्षेत्र होता है। निम्नलिखित आम सहमति अनुक्रम समप्रक्षेत्र (~ 60 अमीनो अम्ल श्रृंखला) दिखाता है:[14] 

          Helix 1          Helix 2         Helix 3/4
RRRKRTAYTRYQLLELEKEएफHएफNRYLTRRRRIELAHSLNLTERHIKIWएफQNRRMKWKKEN
....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|
         10        20        30        40        50        60
वीएनडी/एनके-2 समप्रक्षेत्र-डीएनए संकुल। समप्रक्षेत्र का कुंडली 3 डीएनए के प्रमुख खांचे में बांधता है और एन-अवसानक बांह अन्य समप्रक्षेत्र-डीएनए संकुल के अनुरूप छोटे खांचे में बांधता है।

कुंडली 2 और कुंडली 3 एक तथाकथित कुंडली-पंक्ति-कुंडली (एचटीएच) संरचना बनाते हैं, जहां दो अल्फा कुंडली एक छोटे विपाश क्षेत्र से जुड़े होते हैं। समप्रक्षेत्र के एन-अवसानक दो हेलिक्स प्रतिसमांतर (जैव रसायन) हैं और लंबे सी अवसानक कुंडली पहले दो द्वारा स्थापित अक्षों के लगभग लंबवत हैं। यह तीसरा कुंडली है जो कई हाइड्रोजन आबंध और जलविरागी अन्योन्यक्रिया के साथ-साथ पानी के अणुओं के माध्यम से अप्रत्यक्ष पारस्परिक प्रभाव के माध्यम से डीएनए के साथ सीधे संपर्क करता है, जो डीएनए के प्रमुख खांचे के भीतर विशिष्ट पार्श्व शृंखला और उजागर न्यूक्लियोटाइड के बीच होता है। [6]

सुकेंद्रकी में समप्रक्षेत्र प्रोटीन पाए जाते हैं। [1] एचटीएच रूपांकन के माध्यम से, वे अकेन्द्रिकिक प्रतिलेखन कारकों के साथ सीमित अनुक्रम समानता और संरचनात्मक समानता साझा करते हैं,[15] जैसे कि लैम्ब्डा फेज प्रोटीन जो प्राक्केंद्रकी में जीन की अभिव्यक्ति को बदल देता है। एचटीएच मोटिफ कुछ अनुक्रम समानता दिखाता है लेकिन डीएनए-आबद्धकर प्रोटीन (उदाहरण के लिए, प्रोटीन फलन अवलोकन और दमनकारी प्रोटीन, समप्रक्षेत्र प्रोटीन इत्यादि) की एक विस्तृत श्रृंखला में एक समान संरचना दिखाता है। इन विभिन्न प्रोटीनों में एचटीएच रूपांकनों के बीच एक प्रमुख अंतर ग्लाइसिन के लिए त्रिविम रासायनिक आवश्यकता से उत्पन्न होता है, जो मुख्य श्रृंखला के साथ बीटा-कार्बन के स्टेरिक हस्तक्षेप से बचने के लिए आवश्यक है: सीआरओ और दमनकारी प्रोटीन के लिए ग्लाइसिन अनिवार्य प्रतीत होता है, जबकि कई घरेलू और अन्य डीएनए-बाध्यकारी प्रोटीनों के लिए आवश्यकता में छूट दी गई है।

अनुक्रम विशिष्टता

समप्रक्षेत्र विशेष रूप से और गैर-विशेष रूप से बी-डीएनए दोनों को सी-अवसानक मान्यता कुंडली के साथ डीएनए के प्रमुख खांचे में संरेखित कर सकता है और एन-अंतक पर असंरचित पेप्टाइड पूंछ को छोटे खांचे में संरेखित कर सकता है। प्रत्यभिज्ञा कुंडली और अन्तर-कुंडली विपाश्स आर्जीनिन और लाइसिन अवशेषों से समृद्ध हैं, जो डीएनए बैकबोन में हाइड्रोजन बंध बनाते हैं। कुंडली संकुलन को स्थिर करने में मान्यता कुंडली सहायता के केंद्र में संरक्षण (आनुवांशिकी) जलभीत अपशिष्ट है। समप्रक्षेत्र प्रोटीन डीएनए अनुक्रम 5'-टीएएटी-3' के लिए प्राथमिकता दिखाते हैं; अनुक्रम-स्वतंत्र बंधन काफी कम आत्मीयता के साथ होता है। एकल समप्रक्षेत्र प्रोटीन की विशिष्टता सामान्यतः विशिष्ट लक्ष्य जीन संवर्धक को पहचानने के लिए पर्याप्त नहीं होती है, जिससे आबद्धकर अनुक्रम विशिष्टता और लक्ष्य जीन अभिव्यक्ति को नियंत्रित करने के लिए सहगुणक आबद्धकर एक महत्वपूर्ण तंत्र बन जाता है। उच्च लक्ष्य विशिष्टता प्राप्त करने के लिए, समप्रक्षेत्र प्रोटीन एक विशिष्ट लक्ष्य जीन के संवर्धक (जीव विज्ञान) को पहचानने के लिए अन्य प्रतिलेखन कारकों के साथ संकुल बनाते हैं।

जैविक कार्य

संरक्षित एचटीएच मोटिफ के डीएनए आबद्धकर गुणों के कारण समप्रक्षेत्र प्रोटीन अनुलेखन कारक के रूप में कार्य करते हैं। समप्रक्षेत्र प्रोटीन को प्रधान नियंत्रण जीन माना जाता है, जिसका अर्थ है कि एक एकल प्रोटीन कई लक्ष्य जीनों की अभिव्यक्ति को नियंत्रित कर सकता है। समप्रक्षेत्र प्रोटीन भ्रूणजनन के उपरान्त शरीर अक्षौं और शरीर संरचनाओं के निर्माण को निर्देशित करते हैं। [16] कई समप्रक्षेत्र प्रोटीन व्यक्तिगत जैविक ऊतक और अंग (शरीर रचना) का उत्पादन करने के लिए आवश्यक केंद्र-विनियमित जीन के जलप्रपात को प्रारम्भ करके कोशिकीय भेदभाव को प्रेरित करते हैं। फैमिली के अन्य प्रोटीन, जैसे होमिओबॉक्स प्रोटीन एनएएनओजी बहुक्तिक बनाए रखने और कोशिका विभेदन को रोकने में सम्मिलित हैं।

विनियमन

हॉक्स जीन और उनके संबंधित माइक्रोआरएनए तंग ऊतक-विशिष्ट, दिक्कालीय नियंत्रण के साथ अत्यधिक संरक्षित विकासात्मक निष्णात नियामक हैं। इन जीनों को कई कैंसरों में अनियमित माना जाता है और इन्हें प्रायः डीएनए मेथिलिकरण द्वारा नियंत्रित किया जाता है। [17][18] हॉक्स जीन का नियमन अत्यधिक जटिल है और इसमें पारस्परिक अंतःक्रियाएं सम्मिलित होती हैं, जो अधिकतर निरोधात्मक होती हैं। ड्रोसोफिला को लार्वा विकास के उपरान्त होने वाले जोड़ी-नियम और गैप जीन के अधोनियमन के बाद हॉक्स जीन की अभिव्यक्ति को बनाए रखने के लिए पॉलीकोम्ब-समूह प्रोटीन और ट्राइथोरैक्स-समूह प्रोटीन संकुल का उपयोग करने के लिए जाना जाता है। पॉलीकोम्ब-समूह प्रोटीन क्रोमेटिन संरचना के प्रतिरुपण द्वारा हॉक्स जीन को शांत कर सकते हैं। [19]


उत्परिवर्तन

होमिओबॉक्स जीन में उत्परिवर्तन शरीर खंड की पहचान में आसानी से दिखाई देने वाले समलक्षणी परिवर्तन उत्पन्न कर सकता है, जैसे ड्रोसोफिला में एंटेनापेडिया और द्विवक्ष उत्परिवर्ती समलक्षणी है। होमिओबॉक्स जीन के दोहराव से नए शरीर खंड उत्पन्न हो सकते हैं, और इस तरह के दोहराव खंडित जानवरों के विकास में महत्वपूर्ण रहे होंगे।

विकास

होमिओबॉक्स स्वयं एमरे एंजाइम के सी-टर्मिनस पर एक गैर-डीएनए-बाध्यकारी ट्रांसमेम्ब्रेन कार्यक्षेत्र से विकसित हुआ हो सकता है। यह संक्रमणकालीन पुरातत्व, लोकिआर्कियम से प्राप्त मेटागेनोमिक डेटा पर आधारित है, जिसे सभी सुकेंद्रकी के पूर्वज के सबसे करीब अकेन्द्रिक माना जाता है। [20]

होमिओबॉक्स जीन अनुक्रमों और समप्रक्षेत्र प्रोटीन संरचनाओं के फ़ाइलोजेनेटिक विश्लेषण से पता चलता है कि पौधों, कवक और जानवरों के अंतिम सामान्य पूर्वज में कम से कम दो होमिओबॉक्स जीन थे। [21] आणविक साक्ष्य से पता चलता है कि कुछ सीमित संख्या में हॉक्स जीन, प्रारम्भिक वास्तविक बिलाटेरिया से पहले से ही नाइडेरिया में उपस्थित हैं, जिससे ये जीन प्री-पैलियोज़ोइक बन गए हैं। [22] यह स्वीकार किया जाता है कि तीन प्रमुख पशु एएनटीपी-श्रेणी स्तवक, हॉक्स, पैराहॉक्स और एनके (मेटाहॉक्स), खंडीय दोहराव का परिणाम हैं। पहले दोहराव ने मेटाहॉक्स और प्रोटोहॉक्स का निर्माण किया, जिसे बाद में हॉक्स और पैराहॉक्स में दोहराया गया। स्तवक स्वयं एक एएनटीपी-क्लास होमिओबॉक्स जीन के अग्रानुक्रम दोहराव द्वारा बनाए गए थे। [23] सुकेंद्रकी में पाए जाने वाले कई होमिओबॉक्स जीन के लिए जीन दोहराव और उसके बाद नवकार्यात्मकता उत्तरदायी है। [24][25] होमिओबॉक्स जीन और जीन समूहों की तुलना का उपयोग पूरे मेटाज़ोअन में जीनोम संरचना और शरीर आकृति विज्ञान के विकास को समझने के लिए किया गया है। [26]


होमिओबॉक्स जीन के प्रकार

हॉक्स जीन

दाएं

Main article: हॉक्स जीन

होक्स जीन होमिओबॉक्स जीन का सबसे आम ज्ञात उपसमूह है। वे आवश्यक उत्तरजंतु जीन हैं जो पूर्वकाल-पश्च अक्ष के साथ भ्रूण क्षेत्रों की पहचान निर्धारित करते हैं। [27] पहला कशेरुकी हॉक्स जीन 1984 में एडवर्ड एम. डी रॉबर्टिस और उनके सहयोगियों द्वारा ज़ेनोपस में अलग किया गया था। [28] जीन के इस सेट में मुख्य रुचि जीनोम में उनके अद्वितीय व्यवहार और व्यवस्था से उत्पन्न होती है। हॉक्स जीन सामान्यतः एक संगठित समूह में पाए जाते हैं। एक स्तवक के भीतर हॉक्स जीन का रैखिक क्रम सीधे उस क्रम से संबंधित होता है जो वे विकास के उपरान्त समय और स्थान दोनों में व्यक्त होते हैं। इस घटना को सरैखिता कहा जाता है।

इन घरेलू जीन में उत्परिवर्तन के कारण भ्रूण के विकास के उपरान्त शरीर के खंडों में विस्थापन होता है। इसे अस्थानिक अभिव्यक्ति कहा जाता है। उदाहरण के लिए, जब एक जीन नष्ट हो जाता है तो वह खंड अधिक पूर्ववर्ती खंड में विकसित हो जाता है, जबकि एक उत्परिवर्तन जो कार्य में वृद्धि की ओर ले जाता है, एक खंड को अधिक पीछे वाले खंड में विकसित करने का कारण बनता है। प्रसिद्ध उदाहरण ड्रोसोफिला में एंटेनापीडिया और द्विवक्ष संकुल हैं, जो क्रमशः एंटीना के स्थान पर पैरों के विकास और प्रतिलिपि वक्ष के विकास का कारण बन सकते हैं। [29]

कशेरुकियों में, चार सजातीय (जीव विज्ञान) समूह कार्य में आंशिक रूप से अनावश्यक हैं, लेकिन उन्होंने कई व्युत्पन्न कार्य भी प्राप्त कर लिए हैं। उदाहरण के लिए, एचओएक्सए और एचओएक्सडी लिम्ब (एनाटॉमी) अक्ष के साथ खंड पहचान निर्दिष्ट करते हैं। [30][31] होक्स फैमिली के विशिष्ट सदस्यों को आव्यूह अवकर्षण, इंटीग्रिन और ईसीएम के घटकों में परिवर्तनों को व्यवस्थित करके संवहनी रीमॉडलिंग, वाहिकाजनन और बीमारी में फंसाया गया है। [32] एचओएक्सए5 धमनीकलाकाठिन्य में सम्मिलित है। [33][34] एचओएक्सडी3 और एचओएक्सबी3 प्रोइनवेसिव, वाहिकाजनक जीन हैं जो क्रमशः ईसीएस में बी 3 और ए5 इंटीग्रिन और ईएफएनए1 को कोटिवर्धन करते हैं। [35][36][37][38] एचओएक्सए3 एमएमपी14 और यूपीएआर को कोटिवर्धन करके अंतर्कलीय सेल (ईसी) प्रवसन को प्रेरित करता है। इसके विपरीत, एचओएक्सडी10 और एचओएक्सए5 में ईसी प्रवसन और वाहिकाजनन को दबाने और क्रमशः टीआईएमपी1 को कोटिवर्धन करने/यूपीएआर और एमएमपी14 को डाउनरेगुलेट करने और टीएसपी2 को कोटिवर्धन करने/वीईजीएफआर2, ईएफएनए1, हिफ़1अल्फ़ा और कॉक्स -2 को डाउनरेगुलेट करने के द्वारा एडहेरेन्स संधिस्थल को स्थिर करने का विपरीत प्रभाव पड़ता है। [39][40] एचओएक्सए5 पीटीईएन को डाउनरेगुलेट करके अर्बुद दमनकर्ता पी53 और एकेटी1 को भी कोटिवर्धन करता है। [41] यह दिखाया गया है कि एचओएक्सए5 के दमन से हेमांगीओमा की वृद्धि कम हो जाती है। [42] एचओएक्सए5 का जीन अभिव्यक्ति पर दूरगामी प्रभाव पड़ता है, जिससे स्तन कैंसर कोशिका रेखाओं में इसके सम्मिलित होने पर ~300 जीन कोटिवर्धन हो जाते हैं। [42] एचओएक्सए5 प्रोटीन पारक्रमण कार्यक्षेत्र ओवरएक्प्रेशन एचयूवीईसीएस के लिए टीएनएफअल्फा-प्रेरणीय मोनोसाइट आबद्धकर के निषेध द्वारा दिखाई गई सूजन को रोकता है। [43][44]


लिम जीन

Main article: एलआईएम कार्यछेत्र

एलआईएम जीन (तीन प्रोटीनों के नाम के प्रारम्भिक अक्षरों के नाम पर जहां विशेषता कार्यक्षेत्र की पहली बार पहचान की गई थी) दो 60 अमीनो अम्ल सिस्टीन और हिस्टिडाइन-समृद्ध एलआईएम कार्यक्षेत्र और एक समप्रक्षेत्र को कूटलेखित करते हैं। लिम कार्यक्षेत्र प्रोटीन-प्रोटीन पारस्परिक प्रभाव में कार्य करते हैं और जिंक अणुओं को बांध सकते हैं। लिम कार्यक्षेत्र प्रोटीन कोशिका द्रव्य और न्यूक्लियस दोनों में पाए जाते हैं। वे साइटोस्केलेटल रीमॉडलिंग में, केन्द्रीय आसंजन स्थलों पर, प्रोटीन संकुल के लिए मचान के रूप में और प्रतिलेखन कारकों के रूप में कार्य करते हैं। [45]


पैक्स जीन

Main article: पैक्स जीन

अधिकांश पैक्स जीन में एक होमिओबॉक्स और एक युग्मित कार्यक्षेत्र होता है जो आबद्धकर विशिष्टता को बढ़ाने के लिए डीएनए को भी बांधता है, हालांकि कुछ पैक्स जीन ने होमिओबॉक्स अनुक्रम के सभी या कुछ हिस्से को खो दिया है। [46] पैक्स जीन भ्रूण विभाजन (जीव विज्ञान), तंत्रिका तंत्र विकास, ललाट नेत्र क्षेत्र, कंकाल विकास और चेहरे की संरचनाओं के निर्माण में कार्य करते हैं। पीएएक्स6 नेत्र विकास का एक मुख्य नियामक है, जैसे कि जीन नेत्र पुटिका और उसके बाद की नेत्र संरचनाओं के विकास के लिए आवश्यक है। [47]


पीओयू जीन

Main article: पीओयू फैमिली

पीओयू क्षेत्र वाले प्रोटीन में एक समप्रक्षेत्र और एक अलग, संरचनात्मक रूप से समरूप पीओयू कार्यक्षेत्र होता है जिसमें दो कुंडली-पंक्ति-कुंडली रूपांकन होते हैं और डीएनए को भी बांधते हैं। दोनों कार्यक्षेत्र एक लचीले विपाश से जुड़े हुए हैं जो डीएनए कुंडली के चारों ओर विस्तारित होने के लिए काफी लंबा है, जिससे दोनों कार्यक्षेत्र लक्ष्य डीएनए के विपरीत किनारों पर जुड़ सकते हैं, जो सामूहिक रूप से सर्वसम्मति अनुक्रम 5'-एटीजीसीएएएटी-3 के साथ आठ-आधार खंड को कवर करते हैं। ' पीओयू प्रोटीन के अलग-अलग कार्यक्षेत्र डीएनए को केवल शक्तिहीन रूप से बांधते हैं, लेकिन जुड़े होने पर शक्तिशाली अनुक्रम-विशिष्ट संबंध रखते हैं। पीओयू कार्यक्षेत्र में जीवाणुभोजी, विशेष रूप से लैम्डा विभोजी में व्यक्त दमनकर्ताओं के साथ महत्वपूर्ण संरचनात्मक समानता है।

वनस्पति होमिओबॉक्स जीन

जानवरों की तरह, पौधे के होमिओबॉक्स जीन विशिष्ट 60 अमीनो अम्ल लंबे डीएनए-बाध्यकारी समप्रक्षेत्र के लिए बीजांक करते हैं या टेल (तीन अमीनो अम्ल विपाश विस्तारण) की स्तिथि में होमिओबॉक्स जीन 63 अमीनो अम्ल से युक्त एक असामान्य समप्रक्षेत्र के लिए कोड करते हैं। उनकी संरक्षित इंट्रॉन-एक्सॉन संरचना और अद्वितीय को कार्यक्षेत्र वास्तुकला के अनुसार उन्हें 14 अलग-अलग वर्गों में बांटा गया है: एचडी-ज़िप I से IV, बीईएल, केएनओएक्स, पीएलआईएनसी, वॉक्स, पीएचडी, डीडीटी,एनडीएक्स, एलडी, सवाडी और पिंटॉक्स है। [24] कार्यक्षेत्र का संरक्षण टेल और गैर-टेल समप्रक्षेत्र प्रोटीन के लिए एक सामान्य यूकेरियोटिक वंश का सुझाव देता है। [48] [49]


मानव होमिओबॉक्स जीन

मनुष्यों में हॉक्स जीन चार गुणसूत्र समूहों में व्यवस्थित होते हैं:

नाम गुणसूत्र वंशाणु
एचओएक्सए (या कभी-कभी एचओएक्स1) - HOXA@ गुणसूत्र 7 एचओएक्सए1, एचओएक्सए2, एचओएक्सए3, एचओएक्सए4, एचओएक्सए5, एचओएक्सए6, एचओएक्सए7, एचओएक्सए9, एचओएक्सए10, एचओएक्सए11, एचओएक्सए13
एचओएक्सबी - HOXB@ गुणसूत्र 17 एचओएक्सबी1, एचओएक्सबी2, एचओएक्सबी3, एचओएक्सबी4, एचओएक्सबी5, एचओएक्सबी6, एचओएक्सबी7, एचओएक्सबी8, एचओएक्सबी9, एचओएक्सबी13
एचओएक्ससी - HOXC@ गुणसूत्र 12 एचओएक्ससी4, एचओएक्ससी5, एचओएक्ससी6, एचओएक्ससी8, एचओएक्ससी9, एचओएक्ससी10, एचओएक्ससी11, एचओएक्ससी12, एचओएक्ससी13
एचओएक्सडी - HOXD@ गुणसूत्र 2 एचओएक्सडी1, एचओएक्सडी3, एचओएक्सडी4, एचओएक्सडी8, एचओएक्सडी9, एचओएक्सडी10, एचओएक्सडी11, एचओएक्सडी12, एचओएक्सडी13

पैराहॉक्स जीन समान रूप से चार क्षेत्रों में पाए जाते हैं। इनमें सीडीएक्स1, सीडीएक्स2, सीडीएक्स जीएसएक्स1, जीएसएक्स2; और पीडीएक्स1 प्रोटीन फैमिली सम्मिलित हैं। हॉक्स-जैसे माने जाने वाले अन्य जीनों में ईवीएक्स1, ईवीएक्स2 जीबीएक्स1, जीबीएक्स2; एमईओएक्स1, एमईओएक्स2; और एमएनएक्स1 सम्मिलित हैं। एनके-जैसे (एनकेएल) जीन, जिनमें से कुछ को मेटाहॉक्स माना जाता है, उनको हॉक्स-जैसे जीन के साथ एक बड़े एएनटीपी-जैसे समूह में समूहीकृत किया जाता है।[50][51]

मनुष्य में डीएलएक्स जीन फैमिली होता है: डीएलएक्स1, डीएलएक्स2, डीएलएक्स3 (जीन), डीएलएक्स4, डीएलएक्स5, और डीएलएक्स6। डीएलएक्स जीन तंत्रिका तंत्र और अंगों के विकास में सम्मिलित होते हैं। [52] उन्हें एनके-जैसे जीन का उपवर्ग माना जाता है।[50]

मानवीय टीएएलई (तीन अमीनो अम्ल विपाश विस्तारण) असामान्य समप्रक्षेत्र के लिए होमिओबॉक्स जीन में 60 के स्थान पर 63 अमीनो अम्ल होते हैं:

आईआरएक्स1, आईआरएक्स2, आईआरएक्स3, आईआरएक्स4, आईआरएक्स5, आईआरएक्स6; एमईआईएस1, एमईआईएस2, एमईआईएस3; एमकेएक्स; पीबीएक्स1, पीबीएक्स2, पीबीएक्स3, पीबीएक्स4; पीकेएनओएक्स1, पीकेएनओएक्स2; टीजीआईएफ1, टीजीआईएफ2, टीजीआईएफ2एलएक्स, टीजीआईएफ2एलवाई।[50]

इसके अतिरिक्त, मनुष्यों में निम्नलिखित होमिओबॉक्स जीन और प्रोटीन होते हैं: [50]

यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ 1.0 1.1 1.2 Bürglin TR, Affolter M (June 2016). "Homeodomain proteins: an update". Chromosoma. 125 (3): 497–521. doi:10.1007/s00412-015-0543-8. PMC 4901127. PMID 26464018.
  2. ↑ 2.0 2.1 Gehring WJ (August 1992). "परिप्रेक्ष्य में होमोबॉक्स". Trends in Biochemical Sciences. 17 (8): 277–80. doi:10.1016/0968-0004(92)90434-B. PMID 1357790.
  3. ↑ Gehring WJ (December 1993). "होमोबॉक्स की खोज". Gene. 135 (1–2): 215–21. doi:10.1016/0378-1119(93)90068-E. PMID 7903947.
  4. ↑ Reference, Genetics Home. "होमोबॉक्स". Genetics Home Reference (in English). Archived from the original on 2019-12-21. Retrieved 2019-11-20.
  5. ↑ Materials for the study of variation, treated with especial regard to discontinuity in the origin of species William Bateson 1861–1926. London : Macmillan 1894 xv, 598 p
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  9. ↑ "Walter Jakob Gehring (1939-2014) | The Embryo Project Encyclopedia". embryo.asu.edu. Archived from the original on 2019-12-09. Retrieved 2019-12-09.
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अग्रिम पठन


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