यूक्रोमैटिन: Difference between revisions

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यूक्रोमैटिन [[न्यूक्लियोसोम]] के रूप में जानी जाने वाली दोहराई जाने वाली सबयूनिट से बना होता है, जो स्ट्रिंग पर मोतियों के खुले हुए सेट की याद दिलाता है, जो लगभग 11 nm व्यास का होता है।<ref name="Babu_1987">{{cite journal | vauthors = Babu A, Verma RS | title = गुणसूत्र संरचना: यूक्रोमैटिन और हेटरोक्रोमैटिन| journal = International Review of Cytology | volume = 108 | pages = 1–60 | date = January 1987 | pmid = 2822591 | doi = 10.1016/s0074-7696(08)61435-7 | publisher = Academic Press | isbn = 9780123645081 | veditors = Bourne GH, Jeon KW, Friedlander M }}</ref> इन न्यूक्लियोसोम के मूल में चार [[हिस्टोन]] प्रोटीन जोड़े का एक सेट होता है: [[मैं इंतजार करूंगा]], [[हिस्टोन एच4]], [[हिस्टोन H2A]], और [[हिस्टोन H2B]]<ref name="Babu_1987" />प्रत्येक कोर हिस्टोन प्रोटीन में एक 'पूंछ' संरचना होती है, जो कई तरीकों से भिन्न हो सकती है; ऐसा माना जाता है कि ये विविधताएं विभिन्न [[मेथिलिकरण]] और [[एसिटिलिकेशन]] राज्यों के माध्यम से मास्टर कंट्रोल स्विच के रूप में कार्य करती हैं, जो क्रोमेटिन की समग्र व्यवस्था को निर्धारित करती हैं।<ref name="Babu_1987" />डीएनए के लगभग 147 आधार जोड़े हिस्टोन ऑक्टामर्स के चारों ओर लपेटे जाते हैं, या हेलिक्स के 2 घुमावों से थोड़ा कम होते हैं।<ref>{{Cite web|title= Definition: nucleosome/nucleosomes | work = Scitable Nature Education |url=https://www.nature.com/scitable/definition/nucleosome-nucleosomes-30/|access-date=2021-10-06 |language=en}}</ref> इन न्यूक्लियोसोम के मूल में चार हिस्टोन प्रोटीन जोड़े का सेट होता है: H3, H4, H2A, और H2B। प्रत्येक कोर हिस्टोन प्रोटीन में 'पूंछ' संरचना होती है, जो कई विधियों से भिन्न हो सकती है; ऐसा माना जाता है कि ये विविधताएं विभिन्न मेथिलिकरण और एसिटिलीकरण अवस्थाओं के माध्यम से "मास्टर कंट्रोल स्विच" के रूप में कार्य करती हैं, जो क्रोमैटिन की समग्र व्यवस्था को निर्धारित करती हैं। डीएनए के लगभग 147 आधार जोड़े हिस्टोन ऑक्टामर्स के चारों ओर लपेटे जाते हैं, या हेलिक्स के 2 घुमावों से थोड़ा कम होते हैं। स्ट्रैंड के साथ न्यूक्लियोसोम हिस्टोन, [[हिस्टोन एच1|हिस्टोन H1]] और खुले [[लिंकर डीएनए]] की छोटी जगह के माध्यम से लगभग 0-80 बेस पेयर से लेकर एक साथ जुड़े हुए हैं।<ref>{{cite book | vauthors = Mobley AS | chapter = Chapter 4 - Induced Pluripotent Stem Cells|date= January 2019 | title =Neural Stem Cells and Adult Neurogenesis|pages=67–94| veditors = Mobley AS |publisher=Academic Press|language=en|isbn=978-0-12-811014-0 }}</ref> यूक्रोमैटिन और हेटरोक्रोमैटिन की संरचना के बीच मुख्य अंतर यह है कि यूक्रोमैटिन में न्यूक्लियोसोम बहुत अधिक व्यापक रूप से फैले हुए हैं, जो डीएनए स्ट्रैंड में विभिन्न प्रोटीन परिसरों की आसान पहुंच की अनुमति देता है और इस प्रकार जीन [[प्रतिलेखन (जीव विज्ञान)|प्रतिलेखन]] में वृद्धि करता है।<ref name="Babu_1987" />
यूक्रोमैटिन [[न्यूक्लियोसोम]] के रूप में जानी जाने वाली दोहराई जाने वाली सबयूनिट से बना होता है, जो स्ट्रिंग पर मोतियों के खुले हुए सेट की याद दिलाता है, जो लगभग 11 nm व्यास का होता है।<ref name="Babu_1987">{{cite journal | vauthors = Babu A, Verma RS | title = गुणसूत्र संरचना: यूक्रोमैटिन और हेटरोक्रोमैटिन| journal = International Review of Cytology | volume = 108 | pages = 1–60 | date = January 1987 | pmid = 2822591 | doi = 10.1016/s0074-7696(08)61435-7 | publisher = Academic Press | isbn = 9780123645081 | veditors = Bourne GH, Jeon KW, Friedlander M }}</ref> इन न्यूक्लियोसोम के मूल में चार [[हिस्टोन]] प्रोटीन जोड़े का एक सेट होता है: [[मैं इंतजार करूंगा]], [[हिस्टोन एच4]], [[हिस्टोन H2A]], और [[हिस्टोन H2B]]<ref name="Babu_1987" />प्रत्येक कोर हिस्टोन प्रोटीन में एक 'पूंछ' संरचना होती है, जो कई तरीकों से भिन्न हो सकती है; ऐसा माना जाता है कि ये विविधताएं विभिन्न [[मेथिलिकरण]] और [[एसिटिलिकेशन]] राज्यों के माध्यम से मास्टर कंट्रोल स्विच के रूप में कार्य करती हैं, जो क्रोमेटिन की समग्र व्यवस्था को निर्धारित करती हैं।<ref name="Babu_1987" />डीएनए के लगभग 147 आधार जोड़े हिस्टोन ऑक्टामर्स के चारों ओर लपेटे जाते हैं, या हेलिक्स के 2 घुमावों से थोड़ा कम होते हैं।<ref>{{Cite web|title= Definition: nucleosome/nucleosomes | work = Scitable Nature Education |url=https://www.nature.com/scitable/definition/nucleosome-nucleosomes-30/|access-date=2021-10-06 |language=en}}</ref> इन न्यूक्लियोसोम के मूल में चार हिस्टोन प्रोटीन जोड़े का सेट होता है: H3, H4, H2A, और H2B। प्रत्येक कोर हिस्टोन प्रोटीन में 'पूंछ' संरचना होती है, जो कई विधियों से भिन्न हो सकती है; ऐसा माना जाता है कि ये विविधताएं विभिन्न मेथिलिकरण और एसिटिलीकरण अवस्थाओं के माध्यम से "मास्टर कंट्रोल स्विच" के रूप में कार्य करती हैं, जो क्रोमैटिन की समग्र व्यवस्था को निर्धारित करती हैं। डीएनए के लगभग 147 आधार जोड़े हिस्टोन ऑक्टामर्स के चारों ओर लपेटे जाते हैं, या हेलिक्स के 2 घुमावों से थोड़ा कम होते हैं। स्ट्रैंड के साथ न्यूक्लियोसोम हिस्टोन, [[हिस्टोन एच1|हिस्टोन H1]] और खुले [[लिंकर डीएनए]] की छोटी जगह के माध्यम से लगभग 0-80 बेस पेयर से लेकर एक साथ जुड़े हुए हैं।<ref>{{cite book | vauthors = Mobley AS | chapter = Chapter 4 - Induced Pluripotent Stem Cells|date= January 2019 | title =Neural Stem Cells and Adult Neurogenesis|pages=67–94| veditors = Mobley AS |publisher=Academic Press|language=en|isbn=978-0-12-811014-0 }}</ref> यूक्रोमैटिन और हेटरोक्रोमैटिन की संरचना के बीच मुख्य अंतर यह है कि यूक्रोमैटिन में न्यूक्लियोसोम बहुत अधिक व्यापक रूप से फैले हुए हैं, जो डीएनए स्ट्रैंड में विभिन्न प्रोटीन परिसरों की आसान पहुंच की अनुमति देता है और इस प्रकार जीन [[प्रतिलेखन (जीव विज्ञान)|प्रतिलेखन]] में वृद्धि करता है।<ref name="Babu_1987" />


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== उपस्थिति ==
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== विनियमन ==
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यूक्रोमैटिन मुख्य रूप से कई [[हिस्टोन-संशोधित एंजाइम|हिस्टोन-संशोधित एंजाइमों]] द्वारा संचालित अपने न्यूक्लियोसोम के हिस्टोन्स में [[अनुवाद के बाद का संशोधन|अनुवाद के बाद के संशोधन]] द्वारा नियंत्रित किया जाता है। ये संशोधन हिस्टोन के [[N- टर्मिनस]] "पूंछ" पर होते हैं जो न्यूक्लियोसोम संरचना से फैलते हैं, और क्रोमैटिन को अपने खुले रूप में, यूक्रोमैटिन के रूप में, या इसके बंद रूप में, हेटरोक्रोमैटिन के रूप में रखने के लिए एंजाइमों की भर्ती करने के बारे में सोचा जाता है।<ref name="Bannister_2011">{{cite journal | vauthors = Bannister AJ, Kouzarides T | title = हिस्टोन संशोधनों द्वारा क्रोमैटिन का विनियमन| journal = Cell Research | volume = 21 | issue = 3 | pages = 381–395 | date = March 2011 | pmid = 21321607 | doi = 10.1038/cr.2011.22 | pmc = 3193420 }}</ रेफ> उदाहरण के लिए, [[हिस्टोन एसिटिलिकेशन और डीसेटिलेशन]], आमतौर पर यूक्रोमैटिन संरचना से जुड़ा होता है, जबकि [[हिस्टोन मेथिलिकरण]] हेटरोक्रोमैटिन रीमॉडेलिंग को बढ़ावा देता है।<ref name="Singh_2020">{{cite book | vauthors = Singh D, Nishi K, Khambata K, Balasinor NH | chapter = Introduction to epigenetics: basic concepts and advancements in the field|date= January 2020 | title = एपिजेनेटिक्स और प्रजनन स्वास्थ्य|volume=21|pages=xxv–xliv| veditors = Tollefsbol T |series=Translational Epigenetics|publisher=Academic Press|language=en| doi = 10.1016/B978-0-12-819753-0.02001-8 | isbn = 9780128197530| s2cid = 235031860}}</ref> एसिटिलेशन हिस्टोन समूह को अधिक नकारात्मक रूप से चार्ज करता है, जो बदले में डीएनए स्ट्रैंड के साथ अपनी बातचीत को बाधित करता है, अनिवार्य रूप से आसान पहुंच के लिए स्ट्रैंड को "खोल" देता है।<ref name="Bannister_2011" />हिस्टोन के एन-टर्मिनस | एन-टर्मिनल पूंछ के कई [[लाइसिन]] अवशेषों पर और एक ही न्यूक्लियोसोम के विभिन्न हिस्टोन में एसिटिलेशन हो सकता है, जो [[प्रतिलेखन कारक]] के लिए डीएनए पहुंच को और बढ़ाने के लिए सोचा जाता है।<ref name="Bannister_2011" />
यूक्रोमैटिन मुख्य रूप से कई [[हिस्टोन-संशोधित एंजाइम|हिस्टोन-संशोधित एंजाइमों]] द्वारा संचालित अपने न्यूक्लियोसोम के हिस्टोन्स में [[अनुवाद के बाद का संशोधन|अनुवाद के बाद के संशोधन]] द्वारा नियंत्रित किया जाता है। ये संशोधन हिस्टोन के [[N- टर्मिनस]] "पूंछ" पर होते हैं जो न्यूक्लियोसोम संरचना से फैलते हैं, और क्रोमैटिन को अपने खुले रूप में, यूक्रोमैटिन के रूप में, या इसके बंद रूप में, हेटरोक्रोमैटिन के रूप में रखने के लिए एंजाइमों की भर्ती करने के बारे में सोचा जाता है।<ref name="Bannister_2011">{{cite journal | vauthors = Bannister AJ, Kouzarides T | title = हिस्टोन संशोधनों द्वारा क्रोमैटिन का विनियमन| journal = Cell Research | volume = 21 | issue = 3 | pages = 381–395 | date = March 2011 | pmid = 21321607 | doi = 10.1038/cr.2011.22 | pmc = 3193420 }}</ref> उदाहरण के लिए, [[हिस्टोन एसिटिलिकेशन और डीसेटिलेशन]], आमतौर पर यूक्रोमैटिन संरचना से जुड़ा होता है, जबकि [[हिस्टोन मेथिलिकरण]] हेटरोक्रोमैटिन रीमॉडेलिंग को बढ़ावा देता है।<ref name="Singh_2020">{{cite book | vauthors = Singh D, Nishi K, Khambata K, Balasinor NH | chapter = Introduction to epigenetics: basic concepts and advancements in the field|date= January 2020 | title = एपिजेनेटिक्स और प्रजनन स्वास्थ्य|volume=21|pages=xxv–xliv| veditors = Tollefsbol T |series=Translational Epigenetics|publisher=Academic Press|language=en| doi = 10.1016/B978-0-12-819753-0.02001-8 | isbn = 9780128197530| s2cid = 235031860}}</ref> एसिटिलेशन हिस्टोन समूह को अधिक नकारात्मक रूप से चार्ज करता है, जो बदले में डीएनए स्ट्रैंड के साथ अपनी बातचीत को बाधित करता है, अनिवार्य रूप से आसान पहुंच के लिए स्ट्रैंड को "खोल" देता है।<ref name="Bannister_2011" />हिस्टोन के एन-टर्मिनस | एन-टर्मिनल पूंछ के कई [[लाइसिन]] अवशेषों पर और एक ही न्यूक्लियोसोम के विभिन्न हिस्टोन में एसिटिलेशन हो सकता है, जो [[प्रतिलेखन कारक]] के लिए डीएनए पहुंच को और बढ़ाने के लिए सोचा जाता है।<ref name="Bannister_2011" />


हिस्टोन का [[फास्फारिलीकरण]] एक और तरीका है जिसके द्वारा यूक्रोमैटिन को विनियमित किया जाता है।<ref name="Bannister_2011" />यह हिस्टोन के एन-टर्मिनल पूंछ पर होता है, हालांकि कुछ साइटें कोर में मौजूद हैं।<ref name="Bannister_2011" />फॉस्फोराइलेशन को [[kinases]] और [[फॉस्फेट]]ेस द्वारा नियंत्रित किया जाता है, जो क्रमशः फॉस्फेट समूहों को जोड़ते और हटाते हैं। यह यूक्रोमैटिन में मौजूद [[सेरीन]], [[थ्रेओनाइन]] या [[टायरोसिन]] अवशेषों पर हो सकता है।<ref name="Bannister_2011" /><ref name="Singh_2020" />चूंकि संरचना में जोड़े गए फॉस्फेट समूह एक नकारात्मक चार्ज को शामिल करेंगे, यह एसिटिलेशन के समान अधिक आराम से "खुले" रूप को बढ़ावा देगा।<ref name="Singh_2020" />कार्यक्षमता के संबंध में, हिस्टोन फास्फारिलीकरण जीन अभिव्यक्ति, डीएनए क्षति की मरम्मत और [[क्रोमैटिन रीमॉडेलिंग]] के साथ शामिल है।<ref name="Singh_2020" />
हिस्टोन का [[फास्फारिलीकरण]] एक और तरीका है जिसके द्वारा यूक्रोमैटिन को विनियमित किया जाता है।<ref name="Bannister_2011" />यह हिस्टोन के एन-टर्मिनल पूंछ पर होता है, हालांकि कुछ साइटें कोर में मौजूद हैं।<ref name="Bannister_2011" />फॉस्फोराइलेशन को [[kinases]] और [[फॉस्फेट]]ेस द्वारा नियंत्रित किया जाता है, जो क्रमशः फॉस्फेट समूहों को जोड़ते और हटाते हैं। यह यूक्रोमैटिन में मौजूद [[सेरीन]], [[थ्रेओनाइन]] या [[टायरोसिन]] अवशेषों पर हो सकता है।<ref name="Bannister_2011" /><ref name="Singh_2020" />चूंकि संरचना में जोड़े गए फॉस्फेट समूह एक नकारात्मक चार्ज को शामिल करेंगे, यह एसिटिलेशन के समान अधिक आराम से "खुले" रूप को बढ़ावा देगा।<ref name="Singh_2020" />कार्यक्षमता के संबंध में, हिस्टोन फास्फारिलीकरण जीन अभिव्यक्ति, डीएनए क्षति की मरम्मत और [[क्रोमैटिन रीमॉडेलिंग]] के साथ शामिल है।<ref name="Singh_2020" />


नियमन का एक अन्य तरीका जो एक नकारात्मक चार्ज को शामिल करता है, जिससे "ओपन" फॉर्म का पक्ष लिया जाता है, वह ADP-राइबोसाइलेशन है।<ref name="Singh_2020" />यह प्रक्रिया हिस्टोन में एक या एक से अधिक [[एडेनोसिन डिफॉस्फेट राइबोज]]|एडीपी-राइबोस इकाइयां जोड़ती है, और [[डीएनए-क्षति प्रतिक्रिया]] मार्ग में शामिल होती है।<ref name="Singh_2020" />
नियमन का एक अन्य तरीका जो एक नकारात्मक चार्ज को शामिल करता है, जिससे "ओपन" फॉर्म का पक्ष लिया जाता है, वह ADP-राइबोसाइलेशन है।<ref name="Singh_2020" />यह प्रक्रिया हिस्टोन में एक या एक से अधिक [[एडेनोसिन डिफॉस्फेट राइबोज]]|एडीपी-राइबोस इकाइयां जोड़ती है, और [[डीएनए-क्षति प्रतिक्रिया]] मार्ग में शामिल होती है।<ref name="Singh_2020" />




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Latest revision as of 10:45, 24 February 2023

यूक्रोमैटिन (जिसे "ओपन क्रोमैटिन" भी कहा जाता है) क्रोमेटिन (डीएनए, आरएनए और प्रोटीन) का हल्का पैक रूप है जो जीन में समृद्ध होता है, और सक्रिय प्रतिलेखन (आनुवांशिकी) के अनुसार अधिकांश (लेकिन सदैव नहीं) होता है। यूक्रोमैटिन हेट्रोक्रोमैटिन के विपरीत खड़ा है, जो कसकर पैक किया गया है और प्रतिलेखन के लिए कम सुलभ है। मानव जीनोम का 92% यूक्रोमैटिक है।[1]

यूकेरियोट् में, यूक्रोमैटिन में कोशिका नाभिक के अंदर जीनोम का सबसे सक्रिय भाग होता है। प्रोकैर्योसाइटों में, यूक्रोमैटिन उपस्थित क्रोमैटिन का एकमात्र रूप है; यह इंगित करता है कि हेटरोक्रोमैटिन संरचना कोशिका नाभिक के साथ बाद में विकसित हुई, संभवतः जीनोम के बढ़ते आकार को संभालने के लिए तंत्र के रूप में इंगित है।

संरचना

यूक्रोमैटिन न्यूक्लियोसोम के रूप में जानी जाने वाली दोहराई जाने वाली सबयूनिट से बना होता है, जो स्ट्रिंग पर मोतियों के खुले हुए सेट की याद दिलाता है, जो लगभग 11 nm व्यास का होता है।[2] इन न्यूक्लियोसोम के मूल में चार हिस्टोन प्रोटीन जोड़े का एक सेट होता है: मैं इंतजार करूंगा, हिस्टोन एच4, हिस्टोन H2A, और हिस्टोन H2B[2]प्रत्येक कोर हिस्टोन प्रोटीन में एक 'पूंछ' संरचना होती है, जो कई तरीकों से भिन्न हो सकती है; ऐसा माना जाता है कि ये विविधताएं विभिन्न मेथिलिकरण और एसिटिलिकेशन राज्यों के माध्यम से मास्टर कंट्रोल स्विच के रूप में कार्य करती हैं, जो क्रोमेटिन की समग्र व्यवस्था को निर्धारित करती हैं।[2]डीएनए के लगभग 147 आधार जोड़े हिस्टोन ऑक्टामर्स के चारों ओर लपेटे जाते हैं, या हेलिक्स के 2 घुमावों से थोड़ा कम होते हैं।[3] इन न्यूक्लियोसोम के मूल में चार हिस्टोन प्रोटीन जोड़े का सेट होता है: H3, H4, H2A, और H2B। प्रत्येक कोर हिस्टोन प्रोटीन में 'पूंछ' संरचना होती है, जो कई विधियों से भिन्न हो सकती है; ऐसा माना जाता है कि ये विविधताएं विभिन्न मेथिलिकरण और एसिटिलीकरण अवस्थाओं के माध्यम से "मास्टर कंट्रोल स्विच" के रूप में कार्य करती हैं, जो क्रोमैटिन की समग्र व्यवस्था को निर्धारित करती हैं। डीएनए के लगभग 147 आधार जोड़े हिस्टोन ऑक्टामर्स के चारों ओर लपेटे जाते हैं, या हेलिक्स के 2 घुमावों से थोड़ा कम होते हैं। स्ट्रैंड के साथ न्यूक्लियोसोम हिस्टोन, हिस्टोन H1 और खुले लिंकर डीएनए की छोटी जगह के माध्यम से लगभग 0-80 बेस पेयर से लेकर एक साथ जुड़े हुए हैं।[4] यूक्रोमैटिन और हेटरोक्रोमैटिन की संरचना के बीच मुख्य अंतर यह है कि यूक्रोमैटिन में न्यूक्लियोसोम बहुत अधिक व्यापक रूप से फैले हुए हैं, जो डीएनए स्ट्रैंड में विभिन्न प्रोटीन परिसरों की आसान पहुंच की अनुमति देता है और इस प्रकार जीन प्रतिलेखन में वृद्धि करता है।[2]






उपस्थिति

हेटरोक्रोमैटिक बनाम यूक्रोमैटिक नाभिक (एच एंड ई दाग) की माइक्रोस्कोपी।

यूक्रोमैटिन बड़े आवर्धन पर स्ट्रिंग पर मोतियों के सेट जैसा दिखता है।[2]दू र से, यह उलझे हुए धागे की गेंद जैसा हो सकता है, जैसे कि कुछ सूक्ष्मछवि विज़ुअलाइज़ेशन में।[5] ऑप्टिकल और इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपिक विज़ुअलाइज़ेशन दोनों में, यूक्रोमैटिन हेटरोक्रोमैटिन की तुलना में कम सघन संरचना के कारण रंग में हल्का दिखाई देता है - जो कोशिका न्यूक्लियस में भी उपस्थित होता है और गहरा दिखाई देता है।[6][5] गुणसूत्रों की कल्पना करते समय, जैसे कि कार्यग्राम में, गुणसूत्रों को दागने के लिए साइटोजेनेटिक बैंडिंग का उपयोग किया जाता है। साइटोजेनेटिक बैंडिंग हमें यह देखने की अनुमति देती है कि क्रोमोसोमल उपखंडों, अनियमितताओं या पुनर्व्यवस्थाओं को अलग करने के लिए क्रोमोसोम के कौन से हिस्से यूक्रोमैटिन या हेटरोक्रोमैटिन से बने होते हैं।[7] ऐसा ही एक उदाहरण G बैंडिंग है, अन्यथा गिमेसा स्टेनिंग के रूप में जाना जाता है जहां यूक्रोमैटिन हेटरोक्रोमैटिन से हल्का दिखाई देता है।[8]

विभिन्न विज़ुअलाइज़ेशन तकनीकों के अनुसार हेटेरोक्रोमैटिन और यूक्रोमैटिन की उपस्थिति[8][9][10][11][12][2]
गिमेसा (G-) बैंडिंग उत्क्रम (R-) बैंडिंग संवैधानिक हेटेरोक्रोमैटिन(C-) बैंडिंग क्विनाक्राइन (Q-) बैंडिंग टेलोमेरिक आर (T-) बैंडिंग
यूक्रोमैटिन हल्का गहरा हल्का उदासीन हल्का
हेट्रोक्रोमैटिन गहरा हल्का गहरा उज्ज्वल (फ्लोरोसेंट) गहरा (बेहोश)


कार्य

G बैंडिंग का उपयोग करते हुए मानव जीनोम का सिंहावलोकन दिखाते हुए मानव का योजनाबद्ध कैरियोटाइप, जो ऐसी विधि है जिसमें गिमेसा स्टेनिंग सम्मिलित है, जिसमें हल्के धुंधला क्षेत्र सामान्यतः अधिक यूक्रोमैटिक होते हैं, जबकि गहरे रंग वाले क्षेत्र सामान्यतः अधिक हेटरोक्रोमैटिक होते हैं।
Further information: कैरियोटाइप

प्रतिलेखन

यूक्रोमैटिन डीएनए से एमआरएनए उत्पादों के सक्रिय प्रतिलेखन में भाग लेता है। प्रकट संरचना जीन विनियामक प्रोटीन और आरएनए पोलीमरेज़ कॉम्प्लेक्स को डीएनए अनुक्रम से बाँधने की अनुमति देती है, जो तब प्रतिलेखन प्रक्रिया प्रारंभ कर सकती है।[2] जबकि सभी यूक्रोमैटिन आवश्यक रूप से लिखित नहीं हैं, क्योंकि यूक्रोमैटिन को प्रतिलेखनल रूप से सक्रिय और निष्क्रिय डोमेन में विभाजित किया गया है,[13] यूक्रोमैटिन अभी भी सामान्यतः सक्रिय जीन प्रतिलेखन से जुड़ा हुआ है। इसलिए कोशिका कितनी सक्रिय रूप से उत्पादक है और इसके नाभिक में पाए जाने वाले यूक्रोमैटिन की मात्रा का सीधा संबंध है।

ऐसा माना जाता है कि कोशिका जीन अभिव्यक्ति और डीएनए प्रतिकृति को नियंत्रित करने की विधि के रूप में यूक्रोमैटिन से हेटरोक्रोमैटिन में परिवर्तन का उपयोग करती है, क्योंकि ऐसी प्रक्रियाएं घनी सघन क्रोमैटिन पर अलग-अलग व्यवहार करती हैं। इसे 'अभिगम्यता परिकल्पना' के रूप में जाना जाता है।[14] संवैधानिक यूक्रोमैटिन का एक उदाहरण जो 'सदैव प्रारंभ रहता है' हाउसकीपिंग जीन है, जो कोशिका अस्तित्व के मूलभूत कार्यों के लिए आवश्यक प्रोटीन के लिए कोड है।[15]


एपिजेनेटिक्स

एपिजेनेटिक्स में फेनोटाइप में परिवर्तन सम्मिलित हैं जिन्हें डीएनए अनुक्रम को बदले बिना विरासत में प्राप्त किया जा सकता है। यह कई प्रकार की पर्यावरणीय अंतःक्रियाओं के माध्यम से हो सकता है।[16] यूक्रोमैटिन के संबंध में, हिस्टोन के पोस्ट-ट्रांसलेशन संबंधी संशोधन क्रोमेटिन की संरचना को बदल सकते हैं, जिसके परिणामस्वरूप डीएनए को बदले बिना जीन की अभिव्यक्ति बदल जाती है।[17] इसके अतिरिक्त, हेटरोक्रोमैटिन की हानि और यूक्रोमैटिन में वृद्धि को त्वरित उम्र बढ़ने की प्रक्रिया के साथ सहसंबद्ध दिखाया गया है, विशेष रूप से उन रोगों में जिन्हें समय से पहले बूढ़ा होने के लिए जाना जाता है।[18] अनुसंधान ने कई अतिरिक्त रोगों के लिए हिस्टोन पर एपिजेनेटिक मार्कर दिखाए हैं।[19][20]


विनियमन

यूक्रोमैटिन मुख्य रूप से कई हिस्टोन-संशोधित एंजाइमों द्वारा संचालित अपने न्यूक्लियोसोम के हिस्टोन्स में अनुवाद के बाद के संशोधन द्वारा नियंत्रित किया जाता है। ये संशोधन हिस्टोन के N- टर्मिनस "पूंछ" पर होते हैं जो न्यूक्लियोसोम संरचना से फैलते हैं, और क्रोमैटिन को अपने खुले रूप में, यूक्रोमैटिन के रूप में, या इसके बंद रूप में, हेटरोक्रोमैटिन के रूप में रखने के लिए एंजाइमों की भर्ती करने के बारे में सोचा जाता है।[21] उदाहरण के लिए, हिस्टोन एसिटिलिकेशन और डीसेटिलेशन, आमतौर पर यूक्रोमैटिन संरचना से जुड़ा होता है, जबकि हिस्टोन मेथिलिकरण हेटरोक्रोमैटिन रीमॉडेलिंग को बढ़ावा देता है।[22] एसिटिलेशन हिस्टोन समूह को अधिक नकारात्मक रूप से चार्ज करता है, जो बदले में डीएनए स्ट्रैंड के साथ अपनी बातचीत को बाधित करता है, अनिवार्य रूप से आसान पहुंच के लिए स्ट्रैंड को "खोल" देता है।[21]हिस्टोन के एन-टर्मिनस | एन-टर्मिनल पूंछ के कई लाइसिन अवशेषों पर और एक ही न्यूक्लियोसोम के विभिन्न हिस्टोन में एसिटिलेशन हो सकता है, जो प्रतिलेखन कारक के लिए डीएनए पहुंच को और बढ़ाने के लिए सोचा जाता है।[21]

हिस्टोन का फास्फारिलीकरण एक और तरीका है जिसके द्वारा यूक्रोमैटिन को विनियमित किया जाता है।[21]यह हिस्टोन के एन-टर्मिनल पूंछ पर होता है, हालांकि कुछ साइटें कोर में मौजूद हैं।[21]फॉस्फोराइलेशन को kinases और फॉस्फेटेस द्वारा नियंत्रित किया जाता है, जो क्रमशः फॉस्फेट समूहों को जोड़ते और हटाते हैं। यह यूक्रोमैटिन में मौजूद सेरीन, थ्रेओनाइन या टायरोसिन अवशेषों पर हो सकता है।[21][22]चूंकि संरचना में जोड़े गए फॉस्फेट समूह एक नकारात्मक चार्ज को शामिल करेंगे, यह एसिटिलेशन के समान अधिक आराम से "खुले" रूप को बढ़ावा देगा।[22]कार्यक्षमता के संबंध में, हिस्टोन फास्फारिलीकरण जीन अभिव्यक्ति, डीएनए क्षति की मरम्मत और क्रोमैटिन रीमॉडेलिंग के साथ शामिल है।[22]

नियमन का एक अन्य तरीका जो एक नकारात्मक चार्ज को शामिल करता है, जिससे "ओपन" फॉर्म का पक्ष लिया जाता है, वह ADP-राइबोसाइलेशन है।[22]यह प्रक्रिया हिस्टोन में एक या एक से अधिक एडेनोसिन डिफॉस्फेट राइबोज|एडीपी-राइबोस इकाइयां जोड़ती है, और डीएनए-क्षति प्रतिक्रिया मार्ग में शामिल होती है।[22]






यह भी देखें

संदर्भ

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