कोशिका आसंजन अणु: Difference between revisions

From Vigyanwiki
No edit summary
 
(7 intermediate revisions by 3 users not shown)
Line 15: Line 15:




===कैल्शियम-स्वतंत्र===
===कैल्शियम-अनिर्भर===


====आईजीएसएफ सीएएम====
====आईजीएसएफ सीएएम====
Line 24: Line 24:


==== इंटीग्रिन्स ====
==== इंटीग्रिन्स ====
{{main|Integrin}}
{{main|इंटीग्रिन्स}}
इंटीग्रिन्स, ईसीएम के भीतर रिसेप्टर्स के प्रमुख वर्गों में से एक,<ref name="Brown1995">{{Citation|title=The Role of Integrins during Vertebrae Development|year=1995|author1=Brown, K|author2=Yamada, K|journal=Developmental Biology|volume=6|issue=2|pages=69–77|doi=10.1016/s1044-5781(06)80016-2}}</ref> [[कोलेजन]], [[फाइब्रिनोजेन]], [[फ़ाइब्रोनेक्टिन]] और [[विट्रोनेक्टिन]] के साथ कोशिका-ईसीएम अंतःक्रिया में मध्यस्थता करता है।<ref name="Humphries2006">{{cite journal|date=October 2006|title=एक नज़र में इंटीग्रिन लिगेंड्स|journal=J. Cell Sci.|volume=119|issue=Pt 19|pages=3901–3|doi=10.1242/jcs.03098|pmc=3380273|pmid=16988024|vauthors=Humphries JD, Byron A, Humphries MJ}}</ref> इंटीग्रिन [[बाह्यकोशिकीय वातावरण]] और इंट्राकोशिका्युलर सिग्नलिंग मार्गों के बीच आवश्यक लिंक प्रदान करते हैं, जो [[ apoptosis ]], कोशिकीय भेदभाव, कोशिका भाग्य निर्धारण और [[ प्रतिलेखन (आनुवांशिकी) ]] जैसे कोशिका व्यवहार में भूमिका निभा सकते हैं।<ref name="Schnapp2006">{{cite book|title=Integrin, Adhesion/cell-matrix|last=Schnapp|first=L|publisher=Elsevier|year=2006|location=Seattle}}</ref>
इंटीग्रिन [[हेटेरोडिमर]] हैं, क्योंकि इनमें अल्फा और बीटा सबयूनिट होते हैं।<ref name="Garcia2005">{{cite journal|date=December 2005|title=Get a grip: integrins in cell-biomaterial interactions|journal=Biomaterials|volume=26|issue=36|pages=7525–9|doi=10.1016/j.biomaterials.2005.05.029|pmid=16002137|author=García AJ}}</ref> वर्तमान में 18 अल्फा सबयूनिट और 8 बीटा सबयूनिट हैं, जो मिलकर 24 भिन्न-भिन्न इंटीग्रिन संयोजन बनाते हैं।<ref name="Humphries2006" />प्रत्येक अल्फा और बीटा सबयूनिट के भीतर एक बड़ा बाह्यकोशिकीय क्षेत्र, एक ट्रांसमेम्ब्रेन क्षेत्र और एक छोटा साइटोप्लाज्मिक क्षेत्र होता है।<ref name="Vinater1994">{{cite journal|date=March 1995|title=एकीकरण और प्रजनन|journal=Eur J Obstet Gynecol Reprod Biol|volume=59|issue=1|pages=71–81|doi=10.1016/0028-2243(94)01987-I|pmid=7781865|author=Vinatier D}}</ref> बाह्यकोशिकीय क्षेत्र वह है जहां [[लिगैंड]] द्विसंयोजक धनायन#आयनों और धनायनों के उपयोग के माध्यम से बंधता है। इंटीग्रिन में बाह्यकोशिकीय क्षेत्र में कई द्विसंयोजक धनायन बाइंडिंग साइटें होती हैं <ref>{{Cite journal|last=Xiong|first=J.-P.|date=2002-04-05|title=Crystal Structure of the Extracellular Segment of Integrin alpha Vbeta 3 in Complex with an Arg-Gly-Asp Ligand|url=https://www.science.org/doi/10.1126/science.1069040|journal=Science|volume=296|issue=5565|pages=151–155|doi=10.1126/science.1069040|pmid=11884718|bibcode=2002Sci...296..151X|s2cid=24339086}}</ref>). एकीकृत धनायन बंधन स्थलों पर Ca2+ या Mn2+ आयनों का कब्जा हो सकता है। इंटीग्रिंस को निष्क्रिय मुड़ी हुई संरचना से सक्रिय विस्तारित संरचना में परिवर्तित करने के लिए धनायन आवश्यक हैं लेकिन पर्याप्त नहीं हैं। विस्तारित संरचना और सहवर्ती सक्रियण प्राप्त करने के लिए इंटीग्रिन के लिए ईसीएम लिगैंड के साथ प्रत्यक्ष भौतिक जुड़ाव के साथ-साथ कई धनायन बंधन साइटों से बंधे धनायनों की उपस्थिति आवश्यक है।<ref>{{Cite journal|last1=Dai|first1=Aguang|last2=Ye|first2=Feng|last3=Taylor|first3=Dianne W.|last4=Hu|first4=Guiqing|last5=Ginsberg|first5=Mark H.|last6=Taylor|first6=Kenneth A.|date=November 2015|title=एक फिजियोलॉजिकल लिगैंड से बंधे पूर्ण-लंबाई झिल्ली-एम्बेडेड इंटीग्रिन की संरचना|url= |journal=Journal of Biological Chemistry|language=en|volume=290|issue=45|pages=27168–27175|doi=10.1074/jbc.M115.682377|pmc=4646401|pmid=26391523|doi-access=free}}</ref> इस प्रकार, बाह्यकोशिकीय Ca2+ आयनों में वृद्धि इंटीग्रिन हेटेरोडिमर को प्राइम करने का काम कर सकती है। इंट्राकोशिका्युलर Ca2+ की रिहाई को इंटीग्रिन इनसाइड-आउट सक्रियण के लिए महत्वपूर्ण दिखाया गया है।<ref>{{Cite journal|last1=Tharmalingam|first1=Sujeenthar|last2=Hampson|first2=David R.|date=2016|title=सेलुलर विभेदन और प्रवासन में कैल्शियम-सेंसिंग रिसेप्टर और इंटीग्रिन्स|journal=Frontiers in Physiology|language=English|volume=7|page=190|doi=10.3389/fphys.2016.00190|issn=1664-042X|pmc=4880553|pmid=27303307|doi-access=free}}</ref> हालाँकि, बाह्यकोशिकीय Ca2+ बंधन इंटीग्रिन के प्रकार और धनायन सांद्रता के आधार पर भिन्न-भिन्न प्रभाव डाल सकता है।<ref>{{Cite journal|last1=Zhang|first1=Kun|last2=Chen|first2=JianFeng|date=January 2012|title=द्विसंयोजक धनायनों द्वारा इंटीग्रिन फ़ंक्शन का विनियमन|url= |journal=Cell Adhesion & Migration|language=en|volume=6|issue=1|pages=20–29|doi=10.4161/cam.18702|issn=1933-6918|pmc=3364134|pmid=22647937}}</ref>
इंटीग्रिन्स संरचना को बदलकर शरीर के भीतर अपनी गतिविधि को नियंत्रित करते हैं। अधिकांश कम पृथक्करण स्थिरांक#प्रोटीन-लिगैंड बाइंडिंग अवस्था में विश्राम अवस्था में मौजूद होते हैं, जिसे बाहरी एगोनिस्ट के माध्यम से उच्च आत्मीयता में बदला जा सकता है, जो इंटीग्रिन के भीतर एक गठनात्मक परिवर्तन का कारण बनता है, जिससे उनकी आत्मीयता बढ़ जाती है।<ref name="Schnapp2006" />


इसका एक उदाहरण [[प्लेटलेट्स]] का एकत्रीकरण है;<ref name="Schnapp2006" />[[थ्रोम्बिन]] या कोलेजन जैसे एगोनिस्ट इंटीग्रिन को उसकी उच्च आत्मीयता अवस्था में ट्रिगर करते हैं, जिससे फाइब्रिनोजेन बाइंडिंग बढ़ जाती है, जिससे प्लेटलेट एकत्रीकरण होता है।
इंटीग्रिन्स, ईसीएम के भीतर प्राप्तकर्ताओ के प्रमुख वर्गों में से एक,<ref name="Brown1995">{{Citation|title=The Role of Integrins during Vertebrae Development|year=1995|author1=Brown, K|author2=Yamada, K|journal=Developmental Biology|volume=6|issue=2|pages=69–77|doi=10.1016/s1044-5781(06)80016-2}}</ref> [[कोलेजन]], [[फाइब्रिनोजेन]], [[फ़ाइब्रोनेक्टिन]] और [[विट्रोनेक्टिन]] के साथ कोशिका-ईसीएम अंतःक्रिया में मध्यस्थता करता है।<ref name="Humphries2006">{{cite journal|date=October 2006|title=एक नज़र में इंटीग्रिन लिगेंड्स|journal=J. Cell Sci.|volume=119|issue=Pt 19|pages=3901–3|doi=10.1242/jcs.03098|pmc=3380273|pmid=16988024|vauthors=Humphries JD, Byron A, Humphries MJ}}</ref> इंटीग्रिन [[बाह्यकोशिकीय वातावरण]] और अंतरकोशिकीय संकेतन मार्गों के मध्य आवश्यक संपर्क प्रदान करते हैं, जो [[ apoptosis |एपोप्टोसिस]], कोशिकीय भेदभाव, कोशिका भाग्य निर्धारण और [[ प्रतिलेखन (आनुवांशिकी) | प्रतिलेखन]] जैसे कोशिका व्यवहार में भूमिका निभा सकते हैं।<ref name="Schnapp2006">{{cite book|title=Integrin, Adhesion/cell-matrix|last=Schnapp|first=L|publisher=Elsevier|year=2006|location=Seattle}}</ref>
 
इंटीग्रिन [[हेटेरोडिमर]] हैं, क्योंकि इनमें अल्फा और बीटा उप-इकाइयां होती हैं।<ref name="Garcia2005">{{cite journal|date=December 2005|title=Get a grip: integrins in cell-biomaterial interactions|journal=Biomaterials|volume=26|issue=36|pages=7525–9|doi=10.1016/j.biomaterials.2005.05.029|pmid=16002137|author=García AJ}}</ref> वर्तमान में 18 अल्फा उप-इकाई और 8 बीटा उप-इकाई हैं, जो मिलकर 24 भिन्न-भिन्न इंटीग्रिन संयोजन बनाती हैं।<ref name="Humphries2006" />प्रत्येक अल्फा और बीटा उप-इकाई के भीतर एक बड़ा बाह्यकोशिकीय क्षेत्र, एक ट्रांसमेम्ब्रेन क्षेत्र और एक छोटा साइटोप्लाज्मिक क्षेत्र होता है।<ref name="Vinater1994">{{cite journal|date=March 1995|title=एकीकरण और प्रजनन|journal=Eur J Obstet Gynecol Reprod Biol|volume=59|issue=1|pages=71–81|doi=10.1016/0028-2243(94)01987-I|pmid=7781865|author=Vinatier D}}</ref> बाह्यकोशिकीय क्षेत्र वह है जहां [[लिगैंड]] द्विसंयोजक  ऋणायनों और धनायनों के उपयोग के माध्यम से बंधता है। इंटीग्रिन में बाह्यकोशिकीय क्षेत्र में कई द्विसंयोजक धनायन बांध स्थितियाँ होती हैं। <ref>{{Cite journal|last=Xiong|first=J.-P.|date=2002-04-05|title=Crystal Structure of the Extracellular Segment of Integrin alpha Vbeta 3 in Complex with an Arg-Gly-Asp Ligand|url=https://www.science.org/doi/10.1126/science.1069040|journal=Science|volume=296|issue=5565|pages=151–155|doi=10.1126/science.1069040|pmid=11884718|bibcode=2002Sci...296..151X|s2cid=24339086}}</ref> एकीकृत धनायन बंधन स्थलों पर Ca2+ या Mn2+ आयनों का अधिकार हो सकता है। इंटीग्रिंस को निष्क्रिय मुड़ी हुई संरचना से सक्रिय विस्तारित संरचना में परिवर्तित करने के लिए धनायन आवश्यक हैं परंतु पर्याप्त नहीं हैं। विस्तारित संरचना और सहवर्ती सक्रियण प्राप्त करने हेतु इंटीग्रिन के लिए ईसीएम लिगैंड के साथ प्रत्यक्ष भौतिक आसंजन के साथ-साथ कई धनायन बंधन स्थलों से बंधे धनायनों की उपस्थिति आवश्यक है।<ref>{{Cite journal|last1=Dai|first1=Aguang|last2=Ye|first2=Feng|last3=Taylor|first3=Dianne W.|last4=Hu|first4=Guiqing|last5=Ginsberg|first5=Mark H.|last6=Taylor|first6=Kenneth A.|date=November 2015|title=एक फिजियोलॉजिकल लिगैंड से बंधे पूर्ण-लंबाई झिल्ली-एम्बेडेड इंटीग्रिन की संरचना|url= |journal=Journal of Biological Chemistry|language=en|volume=290|issue=45|pages=27168–27175|doi=10.1074/jbc.M115.682377|pmc=4646401|pmid=26391523|doi-access=free}}</ref> इस प्रकार, बाह्यकोशिकीय Ca2+ आयनों में वृद्धि इंटीग्रिन हेटेरोडिमर को संयोजित करने का कार्य कर सकती है। अंतरकोशिकीय Ca2+ की स्वतंत्रता को इंटीग्रिन इनसाइड-आउट सक्रियण के लिए महत्वपूर्ण दिखाया गया है।<ref>{{Cite journal|last1=Tharmalingam|first1=Sujeenthar|last2=Hampson|first2=David R.|date=2016|title=सेलुलर विभेदन और प्रवासन में कैल्शियम-सेंसिंग रिसेप्टर और इंटीग्रिन्स|journal=Frontiers in Physiology|language=English|volume=7|page=190|doi=10.3389/fphys.2016.00190|issn=1664-042X|pmc=4880553|pmid=27303307|doi-access=free}}</ref> यद्यपि, बाह्यकोशिकीय Ca2+ बंधन इंटीग्रिन के प्रकार और धनायन सांद्रता के आधार पर भिन्न-भिन्न प्रभाव डाल सकता है।<ref>{{Cite journal|last1=Zhang|first1=Kun|last2=Chen|first2=JianFeng|date=January 2012|title=द्विसंयोजक धनायनों द्वारा इंटीग्रिन फ़ंक्शन का विनियमन|url= |journal=Cell Adhesion & Migration|language=en|volume=6|issue=1|pages=20–29|doi=10.4161/cam.18702|issn=1933-6918|pmc=3364134|pmid=22647937}}</ref>
 
इंटीग्रिन्स, संरचना को परिवर्तित करके शरीर के भीतर अपनी गतिविधि को नियंत्रित करते हैं। अधिकांश कम पृथक्करण स्थिरांक प्रोटीन-लिगैंड बाइंडिंग अवस्था में उपस्थित होते हैं, जिसे बाहरी एगोनिस्ट के माध्यम से उच्च आसंजकता में परिवर्तित किया जा सकता है, जो इंटीग्रिन के भीतर एक गठनात्मक परिवर्तन का कारण बनता है, जिससे उनकी आसंजकता बढ़ जाती है।<ref name="Schnapp2006" />
 
इसका एक उदाहरण [[प्लेटलेट्स]] का एकत्रीकरण है;<ref name="Schnapp2006" />[[थ्रोम्बिन]] या कोलेजन जैसे एगोनिस्ट इंटीग्रिन को उसकी उच्च आसंजकता अवस्था में प्रवर्धित करते हैं, जिससे फाइब्रिनोजेन बांध बढ़ जाता है, जिससे प्लेटलेट एकत्रीकृत होता है।


====कैडरिन्स====
====कैडरिन्स====
{{main|Cadherin}}
{{main|कैडरिन्स}}
कैडेरिन होमोफिलिक हैं {{chem|link=Calcium in biology|Ca|2+}}-निर्भर [[ग्लाइकोप्रोटीन]]।<ref name=Buxton1992>{{cite journal |vauthors=Buxton RS, Magee AI |title=डेस्मोसोमल और अन्य कैडेरिन की संरचना और अंतःक्रिया|journal=Semin. Cell Biol. |volume=3 |issue=3 |pages=157–67 |date=June 1992 |pmid=1623205 |doi=10.1016/s1043-4682(10)80012-1}}</ref> क्लासिक कैडेरिन ([[CDH1 (जीन)]]|E-, [[CDH2]]|N- और [[CDH3 (जीन)]]|P-) [[एडहेरेंस जंक्शन]] पर केंद्रित होते हैं, जो [[कैटेनिन]] नामक विशिष्ट लिंकिंग प्रोटीन के माध्यम से [[एक्टिन]] फिलामेंट नेटवर्क से जुड़ते हैं।<ref name=Buxton1992 />
कैडेरिन होमोफिलिक {{chem|link=Calcium in biology|Ca|2+}}-निर्भर [[ग्लाइकोप्रोटीन]] हैं ।<ref name=Buxton1992>{{cite journal |vauthors=Buxton RS, Magee AI |title=डेस्मोसोमल और अन्य कैडेरिन की संरचना और अंतःक्रिया|journal=Semin. Cell Biol. |volume=3 |issue=3 |pages=157–67 |date=June 1992 |pmid=1623205 |doi=10.1016/s1043-4682(10)80012-1}}</ref> सरल कैडेरिन (E-, N- और P-) [[एडहेरेंस जंक्शन|आसंजक युग्म]] पर केंद्रित होते हैं, जो [[कैटेनिन]] नामक विशिष्ट संपर्क प्रोटीन के माध्यम से [[एक्टिन]] फिलामेंट नेटवर्क से जुड़ते हैं।<ref name=Buxton1992 />
 
कैडेरिन भ्रूण के विकास में महत्वपूर्ण हैं। उदाहरण के लिए, कैडेरिन [[ मध्यजनस्तर ]], [[एण्डोडर्म|अंतर्जनस्तर]] तथा[[ बाह्य त्वक स्तर ]]के निर्माण के लिए [[गैस्ट्रुलेशन]] में महत्वपूर्ण हैं। कैडेरिन, तंत्रिका तंत्र के विकास में भी महत्वपूर्ण योगदान देते हैं। कैडेरिन का विशिष्ट अस्थायी और स्थानिक स्थानीयकरण इन अणुओं को [[सिनैप्टिक स्थिरीकरण|गुणसुत्रीसंयोजक स्थिरीकरण]] की प्रक्रिया में प्रमुख घटक के रूप में दर्शाता है। प्रत्येक कैडेरिन ऊतक वितरण का एक विशिष्ट प्रतिरूप प्रदर्शित करता है जिसे कैल्शियम द्वारा सावधानीपूर्वक नियंत्रित किया जाता है। कैडेरिन के विविध समूह में एपिथेलियल (ई-कैडरिन), प्लेसेंटल (पी-कैडरिन), न्यूरल (एन-कैडरिन), रेटिनल (आर-कैडरिन), मस्तिष्क (बी-कैडरिन और टी-कैडरिन), और मांसपेशी ( एम-कैडरिन्स) आदि सम्मिलित हैं।<ref name=Buxton1992 />कई कोशिका प्रकार कैडेरिन प्रकारों के संयोजन को व्यक्त करते हैं।


कैडेरिन भ्रूण के विकास में उल्लेखनीय हैं। उदाहरण के लिए, कैडेरिन [[ मध्यजनस्तर ]], [[एण्डोडर्म]] और [[ बाह्य त्वक स्तर ]] के निर्माण के लिए [[गैस्ट्रुलेशन]] में महत्वपूर्ण हैं। कैडेरिन तंत्रिका तंत्र के विकास में भी महत्वपूर्ण योगदान देते हैं। कैडेरिन का विशिष्ट अस्थायी और स्थानिक स्थानीयकरण इन अणुओं को [[सिनैप्टिक स्थिरीकरण]] की प्रक्रिया में प्रमुख खिलाड़ियों के रूप में दर्शाता है। प्रत्येक कैडेरिन ऊतक वितरण का एक अनूठा पैटर्न प्रदर्शित करता है जिसे कैल्शियम द्वारा सावधानीपूर्वक नियंत्रित किया जाता है। कैडेरिन के विविध समूह में एपिथेलियल (ई-कैडरिन), प्लेसेंटल (पी-कैडरिन), न्यूरल (एन-कैडरिन), रेटिनल ([[सीडीएच4]]|आर-कैडरिन), मस्तिष्क (बी-कैडरिन और टी-कैडरिन), और मांसपेशी ( एम-कैडरिन्स)।<ref name=Buxton1992 />कई कोशिका प्रकार कैडेरिन प्रकारों के संयोजन को व्यक्त करते हैं।
बाह्य[[कोशिकी]]य क्षेत्र में प्रमुख पुनरावर्त होते हैं जिन्हें बाह्यकोशिकीय कैडेरिन क्षेत्र (ईसीडी) कहा जाता है। {{chem|Ca|2+}} में सम्मिलित अनुक्रम  [[सेल आसंजन|कोशिका आसंजन]] के लिए ईसीडी के मध्य बंधन आवश्यक है। साइटोप्लाज्मिक क्षेत्र में विशिष्ट क्षेत्र होते हैं जहां कैटेनिन प्रोटीन आसंजित होते हैं।<ref>{{Cite journal | title = स्टेम सेल प्लुरिपोटेंसी और स्व-नवीनीकरण में ई-कैडरिन का कार्य| year = 2011 | journal = Genes | pages = 229–259 | volume = 2 | issue = 1 | doi = 10.3390/genes2010229 | pmid = 24710147 | pmc = 3924836 | last1 = Soncin | first1 = F. | first2 = M.C. |last2=Ward | doi-access = free }}</ref>


बाह्य[[कोशिकी]]य क्षेत्र में प्रमुख दोहराव होते हैं जिन्हें बाह्यकोशिकीय कैडेरिन क्षेत्र (ECD) कहा जाता है। में सम्मिलित अनुक्रम {{chem|Ca|2+}} [[सेल आसंजन|कोशिका आसंजन]] के लिए ईसीडी के बीच बंधन आवश्यक है। साइटोप्लाज्मिक क्षेत्र में विशिष्ट क्षेत्र होते हैं जहां कैटेनिन प्रोटीन बंधते हैं।<ref>{{Cite journal | title = स्टेम सेल प्लुरिपोटेंसी और स्व-नवीनीकरण में ई-कैडरिन का कार्य| year = 2011 | journal = Genes | pages = 229–259 | volume = 2 | issue = 1 | doi = 10.3390/genes2010229 | pmid = 24710147 | pmc = 3924836 | last1 = Soncin | first1 = F. | first2 = M.C. |last2=Ward | doi-access = free }}</ref>


====सेलेक्टिन====
{{main|सेलेक्टिन}}


====चयनकर्ता====
सेलेक्टिन हेटरोफिलिक सीएएम का एक समूह है जो आसंजन के लिए [[फ्यूकोसिलेशन]] कार्बोहाइड्रेट, जैसे, म्यूकिन्स पर निर्भर हैं। समूह के तीन सदस्य ई [[selectin|सेलेक्टिन]]([[ अन्तःचूचुक |अंतःकला]]), [[एल-सेलेक्टिन]] ([[ल्यूकोसाइट]]), और [[पी selectin|पी सेलेक्टिन]] ([[प्लेटलेट]]) हैं। तीन सेलेक्टिनों के लिए सर्वोत्तम विशेषता वाला लिगैंड पी-सेलेक्टिन ग्लाइकोप्रोटीन लिगैंड-1 ([[PSGL -1|पीएसजीएल -1]]) है, जो सभी श्वेत रक्त कोशिकाओं पर व्यक्त एक [[ म्यूसीन ]]प्रकार का ग्लाइकोप्रोटीन है। सेलेक्टिन को कई भूमिकाओं में सम्मिलित किया गया है, परंतु वे श्वेत रक्त कोशिका की वापसी और पथ में सहायता करके प्रतिरक्षा प्रणाली में विशेष रूप से महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।<ref name="pmid14964308">{{cite journal | vauthors = Cavallaro U, Christofori G | title = कैंसर में कैडेरिन और आईजी-सीएएम द्वारा कोशिका आसंजन और सिग्नलिंग| journal = Nat. Rev. Cancer | volume = 4 | issue = 2 | pages = 118–32 | date = February 2004 | pmid = 14964308 | doi = 10.1038/nrc1276 | s2cid = 18383054 |issn = 1474-1768 }}</ref>
{{main|Selectin}}
चयनकर्ता हेटरोफिलिक सीएएम का एक समूह है जो बाइंडिंग के लिए [[फ्यूकोसिलेशन]] कार्बोहाइड्रेट, जैसे, म्यूकिन्स पर निर्भर हैं। समूह के तीन सदस्य [[ई [[selectin]]]] ([[ अन्तःचूचुक ]]), [[एल-सेलेक्टिन|एल-कोशिकाेक्टिन]] ([[ल्यूकोसाइट]]), और [[पी selectin]] ([[प्लेटलेट]]) हैं। तीन चयनकर्ताओं के लिए सर्वोत्तम विशेषता वाला लिगैंड पी-कोशिकाेक्टिन ग्लाइकोप्रोटीन लिगैंड-1 ([[PSGL -1]]) है, जो सभी श्वेत रक्त कोशिकाओं पर व्यक्त एक [[ म्यूसीन ]]-प्रकार का ग्लाइकोप्रोटीन है। कोशिकाेक्टिन को कई भूमिकाओं में सम्मिलित किया गया है, लेकिन वे श्वेत रक्त कोशिका की वापसी और तस्करी में सहायता करके प्रतिरक्षा प्रणाली में विशेष रूप से महत्वपूर्ण हैं।<ref name="pmid14964308">{{cite journal | vauthors = Cavallaro U, Christofori G | title = कैंसर में कैडेरिन और आईजी-सीएएम द्वारा कोशिका आसंजन और सिग्नलिंग| journal = Nat. Rev. Cancer | volume = 4 | issue = 2 | pages = 118–32 | date = February 2004 | pmid = 14964308 | doi = 10.1038/nrc1276 | s2cid = 18383054 |issn = 1474-1768 }}</ref>




==सीएएम का जैविक कार्य==
==सीएएम का जैविक कार्य==
सीएएम में विविधता जैविक सेटिंग में इन प्रोटीनों की विविध कार्यक्षमता की ओर ले जाती है। लिम्फोसाइट होमिंग में विशेष रूप से महत्वपूर्ण सीएएमएस में से एक [[ पता ]] है।<ref>{{cite journal|last1=Berg|first1=Ellen Lakey|last2=Goldstein|first2=Leslie A.|last3=Jimla|first3=Mark A.|last4=Nakache|first4=Maurice|last5=Picker|first5=Louis J.|last6=Streeter|first6=Philip R.|last7=Wu|first7=Nora W.|last8=Zhou|first8=David|last9=Butcher|first9=Eugene C.|title=Homing Receptors and Vascular Addressins: Cell Adhesion Molecules that Direct Lymphocyte Traffic|journal=Immunological Reviews|date=1 April 1989|volume=108|issue=1|pages=5–18|doi=10.1111/j.1600-065X.1989.tb00010.x|pmid=2670744|s2cid=37831094|language=en|issn=1600-065X}}</ref> लिम्फोसाइट होमिंग एक मजबूत प्रतिरक्षा प्रणाली में होने वाली एक महत्वपूर्ण प्रक्रिया है। यह शरीर के विशेष क्षेत्रों और अंगों से जुड़े लिम्फोसाइटों को प्रसारित करने की प्रक्रिया को नियंत्रित करता है।<ref>{{cite journal|last1=Picker|first1=Louis|title=लिम्फोसाइट होमिंग का नियंत्रण|journal=Current Opinion in Immunology|date=1 June 1994|volume=6|issue=3|pages=394–406|doi=10.1016/0952-7915(94)90118-X|pmid=7917107|language=en|issn=0952-7915}}</ref> यह प्रक्रिया कोशिका आसंजन अणुओं द्वारा अत्यधिक विनियमित होती है, विशेष रूप से, एड्रेसिन को MADCAM1 के रूप में भी जाना जाता है। यह एंटीजन उच्च एंडोथेलियम वेन्यूल्स के लिए लिम्फोसाइटों के ऊतक-विशिष्ट आसंजन में अपनी भूमिका के लिए जाना जाता है।<ref name="pmid19860663">{{cite journal | vauthors = Gorfu G, Rivera-Nieves J, Ley K | title = Role of beta7 integrins in intestinal lymphocyte homing and retention | journal = Curr. Mol. Med. | volume = 9 | issue = 7 | pages = 836–50 | date = September 2009 | pmid = 19860663 | pmc = 2770881 | issn = 1566-5240| doi = 10.2174/156652409789105525 }}</ref> इन अंतःक्रियाओं के माध्यम से वे परिसंचारी लिम्फोसाइटों को व्यवस्थित करने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।
सीएएम में विविधता जैविक समायोजन में इन प्रोटीनों की विविध कार्यक्षमता की ओर अग्रसित करती है। लिम्फोसाइट होमिंग में विशेष रूप से महत्वपूर्ण सीएएमएस में से एक [[ पता |एड्रेसिन]] है।<ref>{{cite journal|last1=Berg|first1=Ellen Lakey|last2=Goldstein|first2=Leslie A.|last3=Jimla|first3=Mark A.|last4=Nakache|first4=Maurice|last5=Picker|first5=Louis J.|last6=Streeter|first6=Philip R.|last7=Wu|first7=Nora W.|last8=Zhou|first8=David|last9=Butcher|first9=Eugene C.|title=Homing Receptors and Vascular Addressins: Cell Adhesion Molecules that Direct Lymphocyte Traffic|journal=Immunological Reviews|date=1 April 1989|volume=108|issue=1|pages=5–18|doi=10.1111/j.1600-065X.1989.tb00010.x|pmid=2670744|s2cid=37831094|language=en|issn=1600-065X}}</ref> लिम्फोसाइट होमिंग एक शक्तिशाली प्रतिरक्षा प्रणाली में होने वाली एक महत्वपूर्ण प्रक्रिया है। यह शरीर के विशेष क्षेत्रों और अंगों से जुड़े लिम्फोसाइटों को प्रसारित करने की प्रक्रिया को नियंत्रित करता है।<ref>{{cite journal|last1=Picker|first1=Louis|title=लिम्फोसाइट होमिंग का नियंत्रण|journal=Current Opinion in Immunology|date=1 June 1994|volume=6|issue=3|pages=394–406|doi=10.1016/0952-7915(94)90118-X|pmid=7917107|language=en|issn=0952-7915}}</ref> यह प्रक्रिया कोशिका आसंजन अणुओं द्वारा अत्यधिक विनियमित होती है, विशेष रूप से, एड्रेसिन को मैडकैम1 के रूप में भी जाना जाता है। यह एंटीजन उच्च एंडोथेलियम वेन्यूल्स के लिए लिम्फोसाइटों के ऊतक-विशिष्ट आसंजन में अपनी भूमिका के लिए जाना जाता है।<ref name="pmid19860663">{{cite journal | vauthors = Gorfu G, Rivera-Nieves J, Ley K | title = Role of beta7 integrins in intestinal lymphocyte homing and retention | journal = Curr. Mol. Med. | volume = 9 | issue = 7 | pages = 836–50 | date = September 2009 | pmid = 19860663 | pmc = 2770881 | issn = 1566-5240| doi = 10.2174/156652409789105525 }}</ref> इन अंतःक्रियाओं के माध्यम से वे परिसंचारी लिम्फोसाइटों को व्यवस्थित करने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।


कैंसर मेटास्टेसिस, सूजन और घनास्त्रता में सीएएम फ़ंक्शन इसे एक व्यवहार्य चिकित्सीय लक्ष्य बनाता है जिस पर वर्तमान में विचार किया जा रहा है। उदाहरण के लिए, वे मेटास्टैटिक कैंसर कोशिकाओं की अतिरिक्त कोशिकाओं और द्वितीयक साइटों पर घर बनाने की क्षमता को अवरुद्ध करते हैं। इसे फेफड़ों तक पहुंचने वाले मेटास्टैटिक मेलेनोमा में सफलतापूर्वक प्रदर्शित किया गया है। चूहों में, जब फेफड़े के एंडोथेलियम में सीएएम के खिलाफ निर्देशित एंटीबॉडी का उपयोग उपचार के रूप में किया गया तो मेटास्टेटिक साइटों की संख्या में उल्लेखनीय कमी आई।<ref>{{cite book|last1=Andreoli|first1=Thomas E.|last2=Brown|first2=A. M.|last3=Fambrough|first3=D. M.|last4=Hoffman|first4=Joseph F.|last5=Schultz|first5=Stanley G.|last6=Welsh|first6=Michael J.|title = झिल्ली परिवहन विकारों की आणविक जीव विज्ञान|date=2013|publisher=Springer Science & Business Media|isbn = 978-1-4613-1143-0|url = https://books.google.com/books?id=GvTjBwAAQBAJ&pg=PA34|language=en}}</ref>
कैंसर मेटास्टेसिस, सूजन और घनास्त्रता में सीएएम का कार्य इसे एक व्यवहार्य चिकित्सीय लक्ष्य बनाता है जिस पर वर्तमान में विचार किया जा रहा है। उदाहरण के लिए, वे मेटास्टैटिक कैंसर कोशिकाओं की अतिरिक्त कोशिकाओं और द्वितीयक स्थलों पर स्थापित होने की क्षमता को अवरुद्ध करते हैं। इसे फेफड़ों तक पहुंचने वाले मेटास्टैटिक मेलेनोमा में सफलतापूर्वक प्रदर्शित किया गया है। चूहों में, जब फेफड़े के एंडोथेलियम में सीएएम के साथ निर्देशित एंटीबॉडी का उपयोग उपचार के रूप में किया गया तो मेटास्टेटिक स्थलों की संख्या में उल्लेखनीय कमी आई।<ref>{{cite book|last1=Andreoli|first1=Thomas E.|last2=Brown|first2=A. M.|last3=Fambrough|first3=D. M.|last4=Hoffman|first4=Joseph F.|last5=Schultz|first5=Stanley G.|last6=Welsh|first6=Michael J.|title = झिल्ली परिवहन विकारों की आणविक जीव विज्ञान|date=2013|publisher=Springer Science & Business Media|isbn = 978-1-4613-1143-0|url = https://books.google.com/books?id=GvTjBwAAQBAJ&pg=PA34|language=en}}</ref>




Line 63: Line 67:


{{Cell adhesion molecules}}
{{Cell adhesion molecules}}
[[Category: कोशिका आसंजन अणु]] [[Category: सिंगल-पास ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन]]


[[Category: Machine Translated Page]]
[[Category:Articles with hatnote templates targeting a nonexistent page]]
[[Category:CS1 English-language sources (en)]]
[[Category:CS1 errors]]
[[Category:Collapse templates]]
[[Category:Commons category link is locally defined]]
[[Category:Created On 19/07/2023]]
[[Category:Created On 19/07/2023]]
[[Category:Lua-based templates]]
[[Category:Machine Translated Page]]
[[Category:Navigational boxes| ]]
[[Category:Navigational boxes without horizontal lists]]
[[Category:Pages with empty portal template]]
[[Category:Pages with script errors]]
[[Category:Portal templates with redlinked portals]]
[[Category:Short description with empty Wikidata description]]
[[Category:Sidebars with styles needing conversion]]
[[Category:Template documentation pages|Documentation/doc]]
[[Category:Templates Vigyan Ready]]
[[Category:Templates generating microformats]]
[[Category:Templates that add a tracking category]]
[[Category:Templates that are not mobile friendly]]
[[Category:Templates that generate short descriptions]]
[[Category:Templates using TemplateData]]
[[Category:Wikipedia metatemplates]]
[[Category:कोशिका आसंजन अणु]]
[[Category:सिंगल-पास ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन]]

Latest revision as of 14:10, 3 August 2023

कोशिका आसंजन अणु (सीएएम), कोशिका सतह प्रोटीन का एक उपसमूह हैं[1] जो अन्य कोशिकाओं या बाह्य कोशिकीय मैट्रिक्स (ईसीएम) के साथ कोशिकाओं के आणविक बंधन में सम्मिलित होते हैं। इस प्रक्रिया को कोशिका आसंजन कहा जाता है।[2] संक्षेप में, सीएएम, कोशिकाओं को एक-दूसरे और उनके परिवेश से चिपके रहने में सहायता करते हैं। ऊतक संरचना और उनके कार्य को बनाए रखने में सीएएम अत्यंत महत्वपूर्ण घटक हैं। पूर्ण रूप से विकसित जानवरों में, ये अणु बल और गति उत्पन्न करने में अभिन्न भूमिका निभाते हैं और परिणामस्वरूप यह सुनिश्चित करते हैं कि अंग अपने कार्यों को सामान्य रूप से निष्पादित करने में सक्षम हैं।[3] आणविक आसंजक के रूप में काम करने के अतिरिक्त, सीएएम विकास, संपर्क निषेध और एपोप्टोसिस के कोशिकीय तंत्र में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। सीएएम की असामान्य क्रिया के परिणामस्वरूप शीतदंश से लेकर कैंसर तक कई प्रकार की विकृतियां हो सकती है।[4]


संरचना

सीएएम, सामान्यतः सिंगल-पास ट्रांसमेम्ब्रेन रिसेप्टर होते हैं [5] और तीन संरक्षित क्षेत्रː एक अंतरकोशिकीय क्षेत्र जो कोशिकापंजर के साथ अंतःक्रिया करता है, एक ट्रांसमेम्ब्रेन क्षेत्र और एक बाह्य कोशिकीय क्षेत्र से निर्मित होते हैं। ये प्रोटीन कई भिन्न-भिन्न विधियों से अंतःक्रिया कर सकते हैं।[6] पहली विधि होमोफिलिक बाँध के माध्यम से है, जहां सीएएम समान सीएएम से युग्मित होतें हैं। वे हेटरोफिलिक बांध में भी सक्षम हैं, जिसका अर्थ है कि किसी कोशिका पर एक सीएएम दूसरे कोशिका पर विभिन्न सीएएम के साथ संयोजित हों सकता है।

सीएएम के समूह

सीएएम के चार प्रमुख सुपरफैमिली या समूह हैं: कोशिका आसंजन अणुओं की इम्युनोग्लोबुलिन समूह (आईजीसीएएम), कैडेरिन, इंटीग्रिन और सी-टाइप के लेक्टिन-जैसे सतह प्रोटीन की समूह। प्रोटियोग्लाइकन को भी सीएएम का एक समूह माना जाता है।

एक वर्गीकरण प्रणाली में कैल्शियम-स्वतंत्र सीएएम और कैल्शियम-निर्भर सीएएम के मध्य अंतर सम्मिलित है।[7] आईजी-सुपरफैमिली सीएएम Ca2+ पर निर्भर नहीं हैं जबकि इंटीग्रिन, कैडेरिन और सेलेक्टिन Ca2+ पर निर्भर करते हैं. इसके अतिरिक्त, इंटीग्रिन कोशिका-मैट्रिक्स अंतःक्रिया में भाग लेते हैं, जबकि अन्य सीएएम समूह कोशिका-कोशिका अंतःक्रिया में भाग लेते हैं।[8]


कैल्शियम-अनिर्भर

आईजीएसएफ सीएएम

इम्युनोग्लोबुलिन समूह सीएएम (आईजीएसएफ सीएएम) को सीएएम का सबसे विविध समूह माना जाता है। इस समूह की विशेषता उनके बाह्यकोशिकीय क्षेत्र हैं जिनमें आईजी-जैसे क्षेत्र सम्मिलित हैं। आईजी क्षेत्र के बाद फ़ाइब्रोनेक्टिन प्रकार III क्षेत्र पुनरावर्तित होता है और आईजीएसएफ को जीपीआई मोएटिटी द्वारा झिल्ली से युग्मित किया जाता है। यह समूह होमोफिलिक या हेटरोफिलिक बांध दोनों में सम्मिलित है और इसमें इंटीग्रिन या विभिन्न आईजीएसएफ सीएएम को युग्मित करने की क्षमता है।

कैल्शियम पर निर्भर

इंटीग्रिन्स

इंटीग्रिन्स, ईसीएम के भीतर प्राप्तकर्ताओ के प्रमुख वर्गों में से एक,[9] कोलेजन, फाइब्रिनोजेन, फ़ाइब्रोनेक्टिन और विट्रोनेक्टिन के साथ कोशिका-ईसीएम अंतःक्रिया में मध्यस्थता करता है।[10] इंटीग्रिन बाह्यकोशिकीय वातावरण और अंतरकोशिकीय संकेतन मार्गों के मध्य आवश्यक संपर्क प्रदान करते हैं, जो एपोप्टोसिस, कोशिकीय भेदभाव, कोशिका भाग्य निर्धारण और प्रतिलेखन जैसे कोशिका व्यवहार में भूमिका निभा सकते हैं।[11]

इंटीग्रिन हेटेरोडिमर हैं, क्योंकि इनमें अल्फा और बीटा उप-इकाइयां होती हैं।[12] वर्तमान में 18 अल्फा उप-इकाई और 8 बीटा उप-इकाई हैं, जो मिलकर 24 भिन्न-भिन्न इंटीग्रिन संयोजन बनाती हैं।[10]प्रत्येक अल्फा और बीटा उप-इकाई के भीतर एक बड़ा बाह्यकोशिकीय क्षेत्र, एक ट्रांसमेम्ब्रेन क्षेत्र और एक छोटा साइटोप्लाज्मिक क्षेत्र होता है।[13] बाह्यकोशिकीय क्षेत्र वह है जहां लिगैंड द्विसंयोजक ऋणायनों और धनायनों के उपयोग के माध्यम से बंधता है। इंटीग्रिन में बाह्यकोशिकीय क्षेत्र में कई द्विसंयोजक धनायन बांध स्थितियाँ होती हैं। [14] एकीकृत धनायन बंधन स्थलों पर Ca2+ या Mn2+ आयनों का अधिकार हो सकता है। इंटीग्रिंस को निष्क्रिय मुड़ी हुई संरचना से सक्रिय विस्तारित संरचना में परिवर्तित करने के लिए धनायन आवश्यक हैं परंतु पर्याप्त नहीं हैं। विस्तारित संरचना और सहवर्ती सक्रियण प्राप्त करने हेतु इंटीग्रिन के लिए ईसीएम लिगैंड के साथ प्रत्यक्ष भौतिक आसंजन के साथ-साथ कई धनायन बंधन स्थलों से बंधे धनायनों की उपस्थिति आवश्यक है।[15] इस प्रकार, बाह्यकोशिकीय Ca2+ आयनों में वृद्धि इंटीग्रिन हेटेरोडिमर को संयोजित करने का कार्य कर सकती है। अंतरकोशिकीय Ca2+ की स्वतंत्रता को इंटीग्रिन इनसाइड-आउट सक्रियण के लिए महत्वपूर्ण दिखाया गया है।[16] यद्यपि, बाह्यकोशिकीय Ca2+ बंधन इंटीग्रिन के प्रकार और धनायन सांद्रता के आधार पर भिन्न-भिन्न प्रभाव डाल सकता है।[17]

इंटीग्रिन्स, संरचना को परिवर्तित करके शरीर के भीतर अपनी गतिविधि को नियंत्रित करते हैं। अधिकांश कम पृथक्करण स्थिरांक प्रोटीन-लिगैंड बाइंडिंग अवस्था में उपस्थित होते हैं, जिसे बाहरी एगोनिस्ट के माध्यम से उच्च आसंजकता में परिवर्तित किया जा सकता है, जो इंटीग्रिन के भीतर एक गठनात्मक परिवर्तन का कारण बनता है, जिससे उनकी आसंजकता बढ़ जाती है।[11]

इसका एक उदाहरण प्लेटलेट्स का एकत्रीकरण है;[11]थ्रोम्बिन या कोलेजन जैसे एगोनिस्ट इंटीग्रिन को उसकी उच्च आसंजकता अवस्था में प्रवर्धित करते हैं, जिससे फाइब्रिनोजेन बांध बढ़ जाता है, जिससे प्लेटलेट एकत्रीकृत होता है।

कैडरिन्स

कैडेरिन होमोफिलिक Ca2+
-निर्भर ग्लाइकोप्रोटीन हैं ।[18] सरल कैडेरिन (E-, N- और P-) आसंजक युग्म पर केंद्रित होते हैं, जो कैटेनिन नामक विशिष्ट संपर्क प्रोटीन के माध्यम से एक्टिन फिलामेंट नेटवर्क से जुड़ते हैं।[18]

कैडेरिन भ्रूण के विकास में महत्वपूर्ण हैं। उदाहरण के लिए, कैडेरिन मध्यजनस्तर , अंतर्जनस्तर तथाबाह्य त्वक स्तर के निर्माण के लिए गैस्ट्रुलेशन में महत्वपूर्ण हैं। कैडेरिन, तंत्रिका तंत्र के विकास में भी महत्वपूर्ण योगदान देते हैं। कैडेरिन का विशिष्ट अस्थायी और स्थानिक स्थानीयकरण इन अणुओं को गुणसुत्रीसंयोजक स्थिरीकरण की प्रक्रिया में प्रमुख घटक के रूप में दर्शाता है। प्रत्येक कैडेरिन ऊतक वितरण का एक विशिष्ट प्रतिरूप प्रदर्शित करता है जिसे कैल्शियम द्वारा सावधानीपूर्वक नियंत्रित किया जाता है। कैडेरिन के विविध समूह में एपिथेलियल (ई-कैडरिन), प्लेसेंटल (पी-कैडरिन), न्यूरल (एन-कैडरिन), रेटिनल (आर-कैडरिन), मस्तिष्क (बी-कैडरिन और टी-कैडरिन), और मांसपेशी ( एम-कैडरिन्स) आदि सम्मिलित हैं।[18]कई कोशिका प्रकार कैडेरिन प्रकारों के संयोजन को व्यक्त करते हैं।

बाह्यकोशिकीय क्षेत्र में प्रमुख पुनरावर्त होते हैं जिन्हें बाह्यकोशिकीय कैडेरिन क्षेत्र (ईसीडी) कहा जाता है। Ca2+
में सम्मिलित अनुक्रम कोशिका आसंजन के लिए ईसीडी के मध्य बंधन आवश्यक है। साइटोप्लाज्मिक क्षेत्र में विशिष्ट क्षेत्र होते हैं जहां कैटेनिन प्रोटीन आसंजित होते हैं।[19]


सेलेक्टिन

सेलेक्टिन हेटरोफिलिक सीएएम का एक समूह है जो आसंजन के लिए फ्यूकोसिलेशन कार्बोहाइड्रेट, जैसे, म्यूकिन्स पर निर्भर हैं। समूह के तीन सदस्य ई सेलेक्टिन(अंतःकला), एल-सेलेक्टिन (ल्यूकोसाइट), और पी सेलेक्टिन (प्लेटलेट) हैं। तीन सेलेक्टिनों के लिए सर्वोत्तम विशेषता वाला लिगैंड पी-सेलेक्टिन ग्लाइकोप्रोटीन लिगैंड-1 (पीएसजीएल -1) है, जो सभी श्वेत रक्त कोशिकाओं पर व्यक्त एक म्यूसीन प्रकार का ग्लाइकोप्रोटीन है। सेलेक्टिन को कई भूमिकाओं में सम्मिलित किया गया है, परंतु वे श्वेत रक्त कोशिका की वापसी और पथ में सहायता करके प्रतिरक्षा प्रणाली में विशेष रूप से महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।[20]


सीएएम का जैविक कार्य

सीएएम में विविधता जैविक समायोजन में इन प्रोटीनों की विविध कार्यक्षमता की ओर अग्रसित करती है। लिम्फोसाइट होमिंग में विशेष रूप से महत्वपूर्ण सीएएमएस में से एक एड्रेसिन है।[21] लिम्फोसाइट होमिंग एक शक्तिशाली प्रतिरक्षा प्रणाली में होने वाली एक महत्वपूर्ण प्रक्रिया है। यह शरीर के विशेष क्षेत्रों और अंगों से जुड़े लिम्फोसाइटों को प्रसारित करने की प्रक्रिया को नियंत्रित करता है।[22] यह प्रक्रिया कोशिका आसंजन अणुओं द्वारा अत्यधिक विनियमित होती है, विशेष रूप से, एड्रेसिन को मैडकैम1 के रूप में भी जाना जाता है। यह एंटीजन उच्च एंडोथेलियम वेन्यूल्स के लिए लिम्फोसाइटों के ऊतक-विशिष्ट आसंजन में अपनी भूमिका के लिए जाना जाता है।[23] इन अंतःक्रियाओं के माध्यम से वे परिसंचारी लिम्फोसाइटों को व्यवस्थित करने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।

कैंसर मेटास्टेसिस, सूजन और घनास्त्रता में सीएएम का कार्य इसे एक व्यवहार्य चिकित्सीय लक्ष्य बनाता है जिस पर वर्तमान में विचार किया जा रहा है। उदाहरण के लिए, वे मेटास्टैटिक कैंसर कोशिकाओं की अतिरिक्त कोशिकाओं और द्वितीयक स्थलों पर स्थापित होने की क्षमता को अवरुद्ध करते हैं। इसे फेफड़ों तक पहुंचने वाले मेटास्टैटिक मेलेनोमा में सफलतापूर्वक प्रदर्शित किया गया है। चूहों में, जब फेफड़े के एंडोथेलियम में सीएएम के साथ निर्देशित एंटीबॉडी का उपयोग उपचार के रूप में किया गया तो मेटास्टेटिक स्थलों की संख्या में उल्लेखनीय कमी आई।[24]


यह भी देखें

संदर्भ

  1. Cell+Adhesion+Molecules at the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  2. Chothia, C.; Jones, E. Y. (1997). "कोशिका आसंजन अणुओं की आणविक संरचना". Annual Review of Biochemistry. 66: 823–862. doi:10.1146/annurev.biochem.66.1.823. ISSN 0066-4154. PMID 9242926.
  3. Gumbiner, B. M. (1996-02-09). "Cell adhesion: the molecular basis of tissue architecture and morphogenesis". Cell. 84 (3): 345–357. doi:10.1016/s0092-8674(00)81279-9. ISSN 0092-8674. PMID 8608588.
  4. Korthuis RJ, Anderson DC, Granger DN (March 1994). "सूजन संबंधी विकारों में न्यूट्रोफिल-एंडोथेलियल कोशिका आसंजन की भूमिका". J Crit Care. 9 (1): 47–71. doi:10.1016/0883-9441(94)90032-9. ISSN 0883-9441. PMID 8199653.
  5. "एकल-पास ट्रांसमेम्ब्रेन आसंजन और संरचनात्मक प्रोटीन". membranome. College of Pharmacy, University of Michigan. Retrieved October 20, 2018.in Membranome database
  6. Chothia C, Jones EY (1997). "कोशिका आसंजन अणुओं की आणविक संरचना" (PDF). Annu. Rev. Biochem. 66: 823–62. doi:10.1146/annurev.biochem.66.1.823. PMID 9242926. S2CID 6298053.
  7. Brackenbury R, Rutishauser U, Edelman GM (January 1981). "चिकन भ्रूण कोशिकाओं की विशिष्ट कैल्शियम-स्वतंत्र और कैल्शियम-निर्भर आसंजन प्रणाली". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78 (1): 387–91. Bibcode:1981PNAS...78..387B. doi:10.1073/pnas.78.1.387. PMC 319058. PMID 6165990.
  8. Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence; Matsudaira, Paul; Baltimore, David; Darnell, James (2000-01-01). "Cell–Cell Adhesion and Communication" (in English). {{cite journal}}: Cite journal requires |journal= (help)
  9. Brown, K; Yamada, K (1995), "The Role of Integrins during Vertebrae Development", Developmental Biology, 6 (2): 69–77, doi:10.1016/s1044-5781(06)80016-2
  10. 10.0 10.1 Humphries JD, Byron A, Humphries MJ (October 2006). "एक नज़र में इंटीग्रिन लिगेंड्स". J. Cell Sci. 119 (Pt 19): 3901–3. doi:10.1242/jcs.03098. PMC 3380273. PMID 16988024.
  11. 11.0 11.1 11.2 Schnapp, L (2006). Integrin, Adhesion/cell-matrix. Seattle: Elsevier.
  12. García AJ (December 2005). "Get a grip: integrins in cell-biomaterial interactions". Biomaterials. 26 (36): 7525–9. doi:10.1016/j.biomaterials.2005.05.029. PMID 16002137.
  13. Vinatier D (March 1995). "एकीकरण और प्रजनन". Eur J Obstet Gynecol Reprod Biol. 59 (1): 71–81. doi:10.1016/0028-2243(94)01987-I. PMID 7781865.
  14. Xiong, J.-P. (2002-04-05). "Crystal Structure of the Extracellular Segment of Integrin alpha Vbeta 3 in Complex with an Arg-Gly-Asp Ligand". Science. 296 (5565): 151–155. Bibcode:2002Sci...296..151X. doi:10.1126/science.1069040. PMID 11884718. S2CID 24339086.
  15. Dai, Aguang; Ye, Feng; Taylor, Dianne W.; Hu, Guiqing; Ginsberg, Mark H.; Taylor, Kenneth A. (November 2015). "एक फिजियोलॉजिकल लिगैंड से बंधे पूर्ण-लंबाई झिल्ली-एम्बेडेड इंटीग्रिन की संरचना". Journal of Biological Chemistry (in English). 290 (45): 27168–27175. doi:10.1074/jbc.M115.682377. PMC 4646401. PMID 26391523.
  16. Tharmalingam, Sujeenthar; Hampson, David R. (2016). "सेलुलर विभेदन और प्रवासन में कैल्शियम-सेंसिंग रिसेप्टर और इंटीग्रिन्स". Frontiers in Physiology (in English). 7: 190. doi:10.3389/fphys.2016.00190. ISSN 1664-042X. PMC 4880553. PMID 27303307.
  17. Zhang, Kun; Chen, JianFeng (January 2012). "द्विसंयोजक धनायनों द्वारा इंटीग्रिन फ़ंक्शन का विनियमन". Cell Adhesion & Migration (in English). 6 (1): 20–29. doi:10.4161/cam.18702. ISSN 1933-6918. PMC 3364134. PMID 22647937.
  18. 18.0 18.1 18.2 Buxton RS, Magee AI (June 1992). "डेस्मोसोमल और अन्य कैडेरिन की संरचना और अंतःक्रिया". Semin. Cell Biol. 3 (3): 157–67. doi:10.1016/s1043-4682(10)80012-1. PMID 1623205.
  19. Soncin, F.; Ward, M.C. (2011). "स्टेम सेल प्लुरिपोटेंसी और स्व-नवीनीकरण में ई-कैडरिन का कार्य". Genes. 2 (1): 229–259. doi:10.3390/genes2010229. PMC 3924836. PMID 24710147.
  20. Cavallaro U, Christofori G (February 2004). "कैंसर में कैडेरिन और आईजी-सीएएम द्वारा कोशिका आसंजन और सिग्नलिंग". Nat. Rev. Cancer. 4 (2): 118–32. doi:10.1038/nrc1276. ISSN 1474-1768. PMID 14964308. S2CID 18383054.
  21. Berg, Ellen Lakey; Goldstein, Leslie A.; Jimla, Mark A.; Nakache, Maurice; Picker, Louis J.; Streeter, Philip R.; Wu, Nora W.; Zhou, David; Butcher, Eugene C. (1 April 1989). "Homing Receptors and Vascular Addressins: Cell Adhesion Molecules that Direct Lymphocyte Traffic". Immunological Reviews (in English). 108 (1): 5–18. doi:10.1111/j.1600-065X.1989.tb00010.x. ISSN 1600-065X. PMID 2670744. S2CID 37831094.
  22. Picker, Louis (1 June 1994). "लिम्फोसाइट होमिंग का नियंत्रण". Current Opinion in Immunology (in English). 6 (3): 394–406. doi:10.1016/0952-7915(94)90118-X. ISSN 0952-7915. PMID 7917107.
  23. Gorfu G, Rivera-Nieves J, Ley K (September 2009). "Role of beta7 integrins in intestinal lymphocyte homing and retention". Curr. Mol. Med. 9 (7): 836–50. doi:10.2174/156652409789105525. ISSN 1566-5240. PMC 2770881. PMID 19860663.
  24. Andreoli, Thomas E.; Brown, A. M.; Fambrough, D. M.; Hoffman, Joseph F.; Schultz, Stanley G.; Welsh, Michael J. (2013). झिल्ली परिवहन विकारों की आणविक जीव विज्ञान (in English). Springer Science & Business Media. ISBN 978-1-4613-1143-0.