सॉल्वेशन शेल: Difference between revisions

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[[File:Na+H2O.svg|thumb|right|[[सोडियम]] [[आयन]] का पहला सॉल्वेशन शेल पानी में घुल जाता है]]सॉल्वेशन शेल या सॉल्वैंशन शीथ किसी भी [[रासायनिक यौगिक]] या बायोमोलेक्यूल का सॉल्वेंट इंटरफ़ेस है जो विलेय का गठन करता है। जब विलायक [[पानी]] होता है तो इसे जलयोजन खोल या जलयोजन क्षेत्र कहा जाता है। विलेय की प्रत्येक इकाई के चारों ओर विलायक अणुओं की संख्या को विलेय की [[जलयोजन संख्या]] कहा जाता है।
[[File:Na+H2O.svg|thumb|right|[[सोडियम]] [[आयन]] का पहला विलायक शेल जल में विलेय हो जाता है]]'''विलायक शेल''' या विलायक शीथ किसी भी [[रासायनिक यौगिक]] या जैविक अणु का विलायक अंतरापृष्‍ठ है जो विलेय का निर्माण करता है। जब विलायक [[पानी|जल]] होता है तो इसे जलयोजन शैल या जलयोजन क्षेत्र कहा जाता है। विलेय की प्रत्येक इकाई के चारों ओर विलायक अणुओं की संख्या को विलेय की [[जलयोजन संख्या]] कहा जाता है।


एक उत्कृष्ट उदाहरण है जब पानी के अणु एक धातु आयन के चारों ओर व्यवस्थित होते हैं। यदि धातु आयन एक धनायन है, तो पानी के अणु का [[निद्युत]] ऑक्सीजन परमाणु धातु आयन पर सकारात्मक चार्ज के लिए इलेक्ट्रोस्टैटिक रूप से आकर्षित होगा। परिणाम पानी के अणुओं का एक विलायक खोल है जो आयन को घेरता है। यह खोल कई अणु मोटा हो सकता है, जो आयन के आवेश, उसके वितरण और स्थानिक आयामों पर निर्भर करता है।
एक उत्कृष्ट उदाहरण है जब जल के अणु एक धातु आयन के चारों ओर व्यवस्थित होते हैं। यदि धातु आयन एक धनायन है, तो जल के अणु का [[निद्युत|विद्युत ऋणात्मक]] ऑक्सीजन परमाणु धातु आयन पर धनात्मक आवेश के लिए विद्युत्-स्थैतिक रूप से आकर्षित होगा। परिणाम आयन के चारों ओर जल के अणुओं का एक विलायक शैल है। यह शैल कई अणुओं की सघनता का हो सकता है, जो आयन के आवेश, उसके वितरण और स्थानिक आयामों पर निर्भर करता है।


एक विलायक में घुले हुए नमक से आयनों और धनायनों के चारों ओर विलायक के कई अणु विलायक खोल में शामिल होते हैं। जलीय विलयनों में धातु आयन [[मेटल एक्वा कॉम्प्लेक्स]] बनाते हैं। यह संख्या विभिन्न तरीकों से निर्धारित की जा सकती है जैसे कि संपीड्यता और एनएमआर माप दूसरों के बीच।
एक विलायक में घुले हुए लवण से ऋणायनों और धनायनों के चारों ओर विलायक के कई अणु विलायक शैल में सम्मिलित होते हैं। जलीय विलयनों में धातु जलीय धातु आयन [[मेटल एक्वा कॉम्प्लेक्स|सम्मिश्रण]] बनाते हैं। यह संख्या विभिन्न तरीकों से निर्धारित की जा सकती है जैसे कि संपीड्यता और एनएमआर माप दूसरों के बीच स्थित है।


== एक इलेक्ट्रोलाइट और उसके सॉल्वेशन शेल नंबर == के [[गतिविधि गुणांक]] से संबंध
== विद्युत-अपघट्य और उसके विलायक शेल संख्या के [[गतिविधि गुणांक]] से संबंध ==
एक घुलित इलेक्ट्रोलाइट की सॉल्वेशन शेल संख्या इलेक्ट्रोलाइट के गतिविधि गुणांक के सांख्यिकीय घटक और एक केंद्रित समाधान में भंग इलेक्ट्रोलाइट की स्पष्ट दाढ़ मात्रा और विलायक (पानी) की दाढ़ मात्रा के बीच के अनुपात से जुड़ी हो सकती है:{{clarify|date=January 2021 |reason= What do these symbols b,r,h,nu mean? Need definitions. Also, when is this equation applicable / inapplicable? }}
एक विघटित विद्युत-अपघट्य की विलायक शेल संख्या विद्युत-अपघट्य के गतिविधि गुणांक के सांख्यिकीय घटक और एक केंद्रित वियलन में विघटित विद्युत-अपघट्य की स्पष्ट ग्राम अणुक आयतन और विलायक (जल) की ग्राम अणुक आयतन के बीच के अनुपात से जुड़ी हो सकती है:{{clarify|date=January 2021 |reason= What do these symbols b,r,h,nu mean? Need definitions. Also, when is this equation applicable / inapplicable? }}


<math>\ln \gamma_s = \frac{h- \nu}{\nu} \ln \left(1 + \frac{br}{55.5} \right) - \frac{h}{\nu} \ln \left(1 - \frac{br}{55.5} \right) + \frac{br(r + h -\nu)}{55.5 \left(1 + \frac{br}{55.5} \right)}</math><ref>{{Cite journal |doi = 10.1039/TF9555101235|title = केंद्रित इलेक्ट्रोलाइट समाधानों में गतिविधि गुणांक पर आयनिक जलयोजन का प्रभाव|journal = Transactions of the Faraday Society|volume = 51|pages = 1235|year = 1955|last1 = Glueckauf|first1 = E.}}</ref>
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== प्रोटीन के जलयोजन गोले ==


जलयोजन खोल (जिसे कभी-कभी जलयोजन परत भी कहा जाता है) जो कि प्रोटीन के चारों ओर बनता है, जैव रसायन में विशेष महत्व रखता है। आसपास के पानी के साथ प्रोटीन की सतह की इस बातचीत को अक्सर प्रोटीन हाइड्रेशन के रूप में जाना जाता है और यह प्रोटीन की गतिविधि के लिए मौलिक है।<ref name="Mapping hydration dynamics">{{Cite journal | doi = 10.1073/pnas.0707647104 | pmc = 2141799 | title = एक प्रोटीन सतह के आसपास जलयोजन गतिकी का मानचित्रण| pmid = 18003912 | year = 2007 | last1 = Zhang | first1 = L. | last2 = Wang | first2 = L. | last3 = Kao | first3 = Y. -T. | last4 = Qiu | first4 = W. | last5 = Yang | first5 = Y. | last6 = Okobiah | first6 = O. | last7 = Zhong | first7 = D. | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences | volume = 104 | issue = 47 | pages = 18461–18466 |bibcode = 2007PNAS..10418461Z | doi-access = free }}</ref> यह पाया गया है कि प्रोटीन के चारों ओर जलयोजन परत की गतिशीलता बल्क जल से 1 एनएम की दूरी तक भिन्न होती है। प्रोटीन की सतह के साथ एक विशिष्ट पानी के अणु के संपर्क की अवधि सबनानोसेकेंड रेंज में हो सकती है, जबकि आणविक गतिशीलता सिमुलेशन सुझाव देते हैं कि बाहरी बल्क पानी के साथ मिश्रण करने से पहले पानी हाइड्रेशन शेल में खर्च करता है, यह फेमटोसेकंड से पिकोसेकंड रेंज में हो सकता है।<ref name="Mapping hydration dynamics" />और निकटवर्ती विशेषताओं को पारंपरिक रूप से पानी के लिए आकर्षक माना जाता है, जैसे कि हाइड्रोजन बॉन्ड डोनर, पानी के अणु वास्तव में अपेक्षाकृत कमजोर रूप से बंधे होते हैं और आसानी से विस्थापित हो जाते हैं।<ref name="Large-Scale Study of Hydration Environments through Hydration Sites">{{Citation | journal = J. Phys. Chem. B | doi = 10.1021/acs.jpcb.9b02490 | title = Large-Scale Study of Hydration Environments through Hydration Sites | pmid = 31025866 | year = 2019 | last1 = Irwin | first1 = B. W. J. | last2 = Vukovic | first2 = S. | last3 = Payne | first3 = M. C. | last4 = Huggins | first4 = D. J. | volume = 123 | issue = 19 | pages = 4220–4229 | url = https://www.repository.cam.ac.uk/handle/1810/292377 }}</ref> सॉल्वेशन शेल पानी के अणु प्रोटीन बाइंडर्स या अवरोधकों के आणविक डिजाइन को भी प्रभावित कर सकते हैं।<ref name="Free Energy Calculations of Mutations Involving a Tightly Bound Water Molecule and Ligand Substitutions in a Ligand Protein Complex">{{Citation | journal = Molecular Informatics | doi = 10.1002/minf.201000007 | title = Free Energy Calculations of Mutations Involving a Tightly Bound Water Molecule and Ligand Substitutions in a Ligand Protein Complex | pmid = 27463454 | year = 2010 | last1 = Garcia-Sosa | first1 = A. T. | last2 = Mancera | first2 = R. L.| volume = 29 | issue = 8-9 | pages = 589-600 | url = https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/minf.201000007 }}</ref>
== प्रोटीन के जलयोजन शैल ==
अन्य सॉल्वैंट्स और विलेय के साथ, अलग-अलग स्टेरिक और काइनेटिक कारक भी सॉल्वैंशन शेल को प्रभावित कर सकते हैं।
 
जलयोजन शैल (जिसे कभी-कभी जलयोजन परत भी कहा जाता है) जो कि प्रोटीन के चारों ओर बनता है, जैव रसायन में विशेष महत्व रखता है। आसपास के जल के साथ प्रोटीन की सतह की इस परस्पर क्रिया को प्रायः प्रोटीन हाइड्रेशन (जलयोजन) के रूप में जाना जाता है और यह प्रोटीन की गतिविधि के लिए मौलिक है।<ref name="Mapping hydration dynamics">{{Cite journal | doi = 10.1073/pnas.0707647104 | pmc = 2141799 | title = एक प्रोटीन सतह के आसपास जलयोजन गतिकी का मानचित्रण| pmid = 18003912 | year = 2007 | last1 = Zhang | first1 = L. | last2 = Wang | first2 = L. | last3 = Kao | first3 = Y. -T. | last4 = Qiu | first4 = W. | last5 = Yang | first5 = Y. | last6 = Okobiah | first6 = O. | last7 = Zhong | first7 = D. | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences | volume = 104 | issue = 47 | pages = 18461–18466 |bibcode = 2007PNAS..10418461Z | doi-access = free }}</ref> यह पाया गया है कि प्रोटीन के चारों ओर जलयोजन परत की गतिशीलता स्थूल जल से 1 नैनोमीटर की दूरी तक भिन्न होती है। प्रोटीन की सतह के साथ एक विशिष्ट जल के अणु के संपर्क की अवधि उप-नानोसेकेंड परास में हो सकती है, जबकि आणविक गतिशीलता अनुकरण सुझाव देते हैं कि बाहरी विस्तृत जल के साथ मिश्रण करने से पहले जल जलयोजन शेल में उपभोग करता है, यह फेमटोसेकंड से पिकोसेकंड परास में हो सकता है।<ref name="Mapping hydration dynamics" /> और निकटवर्ती विशेषताओं को पारंपरिक रूप से जल के लिए आकर्षक माना जाता है, जैसे कि हाइड्रोजन आबन्ध प्रदाता, जल के अणु वास्तव में अपेक्षाकृत दुर्बल रूप से परिबद्ध होते हैं और आसानी से विस्थापित हो जाते हैं।<ref name="Large-Scale Study of Hydration Environments through Hydration Sites">{{Citation | journal = J. Phys. Chem. B | doi = 10.1021/acs.jpcb.9b02490 | title = Large-Scale Study of Hydration Environments through Hydration Sites | pmid = 31025866 | year = 2019 | last1 = Irwin | first1 = B. W. J. | last2 = Vukovic | first2 = S. | last3 = Payne | first3 = M. C. | last4 = Huggins | first4 = D. J. | volume = 123 | issue = 19 | pages = 4220–4229 | url = https://www.repository.cam.ac.uk/handle/1810/292377 }}</ref> विलायक शेल जल के अणु प्रोटीन बंधन या अवरोधकों के आणविक डिजाइन को भी प्रभावित कर सकते हैं।<ref name="Free Energy Calculations of Mutations Involving a Tightly Bound Water Molecule and Ligand Substitutions in a Ligand Protein Complex">{{Citation | journal = Molecular Informatics | doi = 10.1002/minf.201000007 | title = Free Energy Calculations of Mutations Involving a Tightly Bound Water Molecule and Ligand Substitutions in a Ligand Protein Complex | pmid = 27463454 | year = 2010 | last1 = Garcia-Sosa | first1 = A. T. | last2 = Mancera | first2 = R. L.| volume = 29 | issue = 8-9 | pages = 589-600 | url = https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/minf.201000007 }}</ref>
 
अन्य विलायक और विलेय के साथ, अलग-अलग त्रिविम और गतिज कारक भी विलायक शेल को प्रभावित कर सकते हैं।


== यह भी देखें ==
== यह भी देखें ==
*गतिविधि गुणांक
*गतिविधि गुणांक
* जलीय घोल में धातु आयन
* जलीय विलयन में धातु आयन
* [[आयन परिवहन संख्या]]
* [[आयन परिवहन संख्या]]
*[[आयनिक त्रिज्या]]
*[[आयनिक त्रिज्या]]

Revision as of 09:45, 4 June 2023

सोडियम आयन का पहला विलायक शेल जल में विलेय हो जाता है

विलायक शेल या विलायक शीथ किसी भी रासायनिक यौगिक या जैविक अणु का विलायक अंतरापृष्‍ठ है जो विलेय का निर्माण करता है। जब विलायक जल होता है तो इसे जलयोजन शैल या जलयोजन क्षेत्र कहा जाता है। विलेय की प्रत्येक इकाई के चारों ओर विलायक अणुओं की संख्या को विलेय की जलयोजन संख्या कहा जाता है।

एक उत्कृष्ट उदाहरण है जब जल के अणु एक धातु आयन के चारों ओर व्यवस्थित होते हैं। यदि धातु आयन एक धनायन है, तो जल के अणु का विद्युत ऋणात्मक ऑक्सीजन परमाणु धातु आयन पर धनात्मक आवेश के लिए विद्युत्-स्थैतिक रूप से आकर्षित होगा। परिणाम आयन के चारों ओर जल के अणुओं का एक विलायक शैल है। यह शैल कई अणुओं की सघनता का हो सकता है, जो आयन के आवेश, उसके वितरण और स्थानिक आयामों पर निर्भर करता है।

एक विलायक में घुले हुए लवण से ऋणायनों और धनायनों के चारों ओर विलायक के कई अणु विलायक शैल में सम्मिलित होते हैं। जलीय विलयनों में धातु जलीय धातु आयन सम्मिश्रण बनाते हैं। यह संख्या विभिन्न तरीकों से निर्धारित की जा सकती है जैसे कि संपीड्यता और एनएमआर माप दूसरों के बीच स्थित है।

विद्युत-अपघट्य और उसके विलायक शेल संख्या के गतिविधि गुणांक से संबंध

एक विघटित विद्युत-अपघट्य की विलायक शेल संख्या विद्युत-अपघट्य के गतिविधि गुणांक के सांख्यिकीय घटक और एक केंद्रित वियलन में विघटित विद्युत-अपघट्य की स्पष्ट ग्राम अणुक आयतन और विलायक (जल) की ग्राम अणुक आयतन के बीच के अनुपात से जुड़ी हो सकती है:[clarification needed]

[1]


प्रोटीन के जलयोजन शैल

जलयोजन शैल (जिसे कभी-कभी जलयोजन परत भी कहा जाता है) जो कि प्रोटीन के चारों ओर बनता है, जैव रसायन में विशेष महत्व रखता है। आसपास के जल के साथ प्रोटीन की सतह की इस परस्पर क्रिया को प्रायः प्रोटीन हाइड्रेशन (जलयोजन) के रूप में जाना जाता है और यह प्रोटीन की गतिविधि के लिए मौलिक है।[2] यह पाया गया है कि प्रोटीन के चारों ओर जलयोजन परत की गतिशीलता स्थूल जल से 1 नैनोमीटर की दूरी तक भिन्न होती है। प्रोटीन की सतह के साथ एक विशिष्ट जल के अणु के संपर्क की अवधि उप-नानोसेकेंड परास में हो सकती है, जबकि आणविक गतिशीलता अनुकरण सुझाव देते हैं कि बाहरी विस्तृत जल के साथ मिश्रण करने से पहले जल जलयोजन शेल में उपभोग करता है, यह फेमटोसेकंड से पिकोसेकंड परास में हो सकता है।[2] और निकटवर्ती विशेषताओं को पारंपरिक रूप से जल के लिए आकर्षक माना जाता है, जैसे कि हाइड्रोजन आबन्ध प्रदाता, जल के अणु वास्तव में अपेक्षाकृत दुर्बल रूप से परिबद्ध होते हैं और आसानी से विस्थापित हो जाते हैं।[3] विलायक शेल जल के अणु प्रोटीन बंधन या अवरोधकों के आणविक डिजाइन को भी प्रभावित कर सकते हैं।[4]

अन्य विलायक और विलेय के साथ, अलग-अलग त्रिविम और गतिज कारक भी विलायक शेल को प्रभावित कर सकते हैं।

यह भी देखें

संदर्भ

  1. Glueckauf, E. (1955). "केंद्रित इलेक्ट्रोलाइट समाधानों में गतिविधि गुणांक पर आयनिक जलयोजन का प्रभाव". Transactions of the Faraday Society. 51: 1235. doi:10.1039/TF9555101235.
  2. 2.0 2.1 Zhang, L.; Wang, L.; Kao, Y. -T.; Qiu, W.; Yang, Y.; Okobiah, O.; Zhong, D. (2007). "एक प्रोटीन सतह के आसपास जलयोजन गतिकी का मानचित्रण". Proceedings of the National Academy of Sciences. 104 (47): 18461–18466. Bibcode:2007PNAS..10418461Z. doi:10.1073/pnas.0707647104. PMC 2141799. PMID 18003912.
  3. Irwin, B. W. J.; Vukovic, S.; Payne, M. C.; Huggins, D. J. (2019), "Large-Scale Study of Hydration Environments through Hydration Sites", J. Phys. Chem. B, 123 (19): 4220–4229, doi:10.1021/acs.jpcb.9b02490, PMID 31025866
  4. Garcia-Sosa, A. T.; Mancera, R. L. (2010), "Free Energy Calculations of Mutations Involving a Tightly Bound Water Molecule and Ligand Substitutions in a Ligand Protein Complex", Molecular Informatics, 29 (8–9): 589–600, doi:10.1002/minf.201000007, PMID 27463454