लैमिन: Difference between revisions

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Revision as of 14:33, 19 February 2023

Not to be confused with लैमिन.
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[[File:Laminopathic nuclei.jpg|thumb|एक नियंत्रण (ए और बी) और progeria (सी और डी) के साथ विषय से प्राथमिक संस्कृति में एक [[त्वचीय तंतुकोशिका]] का संनाभि माइक्रोस्कोपी विश्लेषण। लेबलिंग एंटी-लैमिनेशन ए/सी एंटीबॉडी के साथ किया गया था। विषय के कई फाइब्रोब्लास्ट में अनियमित आकार के परमाणु लिफाफे की उपस्थिति पर ध्यान दें]]Lamins, जिसे परमाणु lamins के रूप में भी जाना जाता है, इंटरमीडिएट फिलामेंट # टाइप V - परमाणु lamins में रेशेदार प्रोटीन होते हैं, जो कोशिका नाभिक में संरचनात्मक कार्य और प्रतिलेखन (जीव विज्ञान) विनियमन प्रदान करते हैं। न्यूक्लियर लिफाफे के इंटीरियर पर परमाणु लामिना बनाने के कोशिका केंद्रक लैमिन्स आंतरिक परमाणु झिल्ली प्रोटीन के साथ इंटरैक्ट करते हैं। लैमिन्स में लोचदार और यांत्रिक गुण होते हैं, और यांत्रिक संकेतों के प्रति प्रतिक्रिया प्रतिक्रिया में जीन अभिव्यक्ति के विनियमन को बदल सकते हैं।[1] लैमिन्स सभी जानवरों में मौजूद होते हैं लेकिन सूक्ष्मजीवों, पौधों या कुकुरमुत्ता में नहीं पाए जाते हैं।[2][3] लैमिन प्रोटीन समसूत्रण के दौरान परमाणु लिफाफे को अलग करने और सुधारने, परमाणु छिद्र की स्थिति और क्रमादेशित कोशिका मृत्यु में शामिल होते हैं। लैमिन जीन में उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप कई आनुवंशिक विकार लैमिनोपैथी हो सकते हैं, जो जीवन के लिए खतरा हो सकता है।

इतिहास

इलेक्ट्रॉन सूक्ष्मदर्शी | इलेक्ट्रॉन-माइक्रोस्कोपी का उपयोग करते हुए, लैमिन्स को पहली बार सेल न्यूक्लियस में पहचाना गया था। हालांकि, उन्हें 1975 तक परमाणु संरचनात्मक समर्थन के महत्वपूर्ण घटकों के रूप में मान्यता नहीं दी गई थी।[4] इस समय अवधि के दौरान, चूहे के जिगर के नाभिक की जांच से पता चला कि लैमिन्स का क्रोमेटिन और परमाणु छिद्रों के साथ एक वास्तुशिल्प संबंध है।[5] बाद में 1978 में, इम्यूनोलेबलिंग तकनीकों ने खुलासा किया कि आंतरिक परमाणु झिल्ली के नीचे परमाणु लिफाफे में विटामिन स्थानीयकृत हैं। यह 1986 तक नहीं था कि विभिन्न प्रकार की प्रजातियों में लैमिन पूरक डीएनए क्लोनों के विश्लेषण ने समर्थन किया कि लैमिन्स माध्यमिक संवाहक तार (आईएफ) प्रोटीन परिवार से संबंधित हैं।[4]आगे की जांच में ऐसे साक्ष्य मिले जो समर्थन करते हैं कि सभी IF प्रोटीन एक सामान्य लेमिन जैसे पूर्वज से उत्पन्न हुए हैं। यह सिद्धांत इस अवलोकन पर आधारित है कि जिन जीवों में IF प्रोटीन होता है उनमें आवश्यक रूप से विटामिन भी होते हैं; हालाँकि, IF प्रोटीन युक्त एक साथ विटामिन की उपस्थिति की आवश्यकता नहीं है। इसके अलावा, विटामिन और IF प्रोटीन के बीच अनुक्रम तुलना का समर्थन करता है कि अमीनो-एसिड अनुक्रम जो कि विटामिन की विशेषता है, IF प्रोटीन के शुरुआती रूपों में पाया जाता है। यह क्रम IF प्रोटीन के बाद के रूपों में खो गया है, यह सुझाव देता है कि बाद के मध्यवर्ती तंतुओं की संरचना अलग हो गई।[6][7] इस शोध के बाद, विटामिन की जांच धीमी हो गई। 1990 के दशक में लैमिन्स का अध्ययन अधिक लोकप्रिय हो गया जब यह पता चला कि लैमिन्स के लिए कोड करने वाले जीन में उत्परिवर्तन मस्कुलर डिस्ट्रोफी, कार्डियोमायोपैथी और न्यूरोपैथी से संबंधित हो सकते हैं।[8][9] उपरोक्त laminopathies के लिए उपचार विधियों को विकसित करने और उम्र बढ़ने की प्रक्रिया में भूमिका निभाने वाली भूमिका की जांच करने के लिए वर्तमान शोध किया जा रहा है।

संरचना

लैमिन्स की संरचना तीन इकाइयों से बनी होती है जो मध्यवर्ती तंतुओं में आम होती हैं: एक केंद्रीय α-पेचदार रॉड डोमेन जिसमें हेप्टाड दोहराता है, गोलाकार एन और सी-टर्मिनल डोमेन से घिरा हुआ है। एन-टर्मिनल छोटा है और शीर्ष (सिर) पर स्थित है जबकि सी-टर्मिनल लंबा है और अंत (पूंछ) पर स्थित है।[2][10] लैमिन्स में हेप्टाड रिपीट की एक अनूठी संरचना होती है जो प्रकृति में निरंतर होती है और इसमें अतिरिक्त छह हेप्टाड होते हैं।[11] जबकि लैमिन्स का हेड डोमेन काफी सुसंगत है, टेल डोमेन की संरचना लैमिन के प्रकार के आधार पर भिन्न होती है। हालांकि, सभी सी-टर्मिनल डोमेन में एक परमाणु स्थानीयकरण अनुक्रम (एनएलएस) होता है। अन्य IF प्रोटीनों के समान, विटामिन अधिक जटिल संरचनाओं में स्व-इकट्ठा होते हैं। इन संरचनाओं की मूल इकाई एक कुंडलित-कुंडली डिमर है। डिमर्स खुद को सिर से पूंछ तक व्यवस्थित करते हैं, जिससे प्रोटोफिलामेंट का निर्माण होता है। जैसे ही ये प्रोटोफिलमेंट एकत्रित होते हैं, वे लैमिनेट फिलामेंट्स बनाते हैं। उच्च स्तर के जीवों के लैमिन्स, जैसे कशेरुकी, पैराक्रिस्टलाइन सरणियों में इकट्ठा होते रहते हैं।[2]ये जटिल संरचनाएं नाभिकीय विटामिनों को नाभिक के आकार को बनाए रखने के साथ-साथ माइटोसिस और एपोप्टोसिस के दौरान भूमिकाओं को बनाए रखने में अपने विशेष कार्य करने की अनुमति देती हैं।

ए- और बी-प्रकार

लैमिन्स को दो प्रमुख श्रेणियों में बांटा गया है: ए- और बी-प्रकार। ये उपविभाग सीडीएनए अनुक्रमों, संरचनात्मक विशेषताओं, आइसोइलेक्ट्रिक बिंदुओं और अभिव्यक्ति प्रवृत्तियों में समानता पर आधारित हैं।[2][5]


ए-टाइप लैमिन्स

ए-टाइप लैमिन्स को एक तटस्थ समविभव बिंदु की विशेषता है, और वे आम तौर पर भ्रूण के विकास के बाद के चरणों के दौरान प्रदर्शित होते हैं। विभेदित कोशिकाओं में अभिव्यक्त, ए-टाइप विटामिन एलएमएनए जीन से उत्पन्न होते हैं।[12] इस जीन से वैकल्पिक स्प्लिसिंग के माध्यम से दो आइसोफॉर्म, लैमिन्स ए और सी बनाए जा सकते हैं। यह आइसोफॉर्म के बीच उच्च मात्रा में होमोलॉजी (जीव विज्ञान) बनाता है।[4]लैमिन सी के विपरीत, लैमिन ए प्रीलामिन ए नामक पूर्ववर्ती रूप में उत्पन्न होता है। प्रीलामिन ए और लैमिन सी केवल कार्बोक्सिल-टर्मिनस में संरचना में भिन्न होते हैं। यहां, प्रीलामिन ए में दो अतिरिक्त एक्सोन होते हैं जिनमें लैमिनेशन सी की कमी होती है। इसके अलावा, लेमिनेशन सी में छह अद्वितीय अमीनो-एसिड अवशेष होते हैं, जबकि प्रिलमिन ए में नब्बे-आठ अवशेष होते हैं जो अन्य आइसोफॉर्म में नहीं पाए जाते हैं।[9]एक CaaX मूल भाव prelamin A में अद्वितीय अवशेषों के भीतर पाया जाता है। CaaX रूपांकनों की उपस्थिति के कारण, prelamin A परिपक्व lamin A बनने के लिए अनुवाद के बाद का संशोधन की एक श्रृंखला से गुजरता है। इन चरणों में कार्बोक्सिल-टर्मिनल सिस्टीन, एंडोप्रोटोलिटिक का फ़ाइनेसिलेशन शामिल है। टर्मिनल अमीनो एसिड की रिहाई, सुलभ फ़ार्नेसिलसिस्टीन का कार्बोक्सीमेथलेशन, और अंतिम पंद्रह अवशेषों को जिंक मेटालोप्रोटीज द्वारा हटाना। प्रिलमिन ए के फार्नेसिलेशन से जुड़ा पहला संशोधन परिपक्व लैमिन ए के विकास के लिए महत्वपूर्ण है। इसोफॉर्म लैमिनेशन सी पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधनों से नहीं गुजरता है।[9][13] कुछ अध्ययनों से पता चला है कि परमाणु लैमिना के गठन के लिए लैमिन्स ए और सी की आवश्यकता नहीं है, फिर भी एलएमएनए जीन में व्यवधान शारीरिक और मानसिक सीमाओं में योगदान दे सकता है।[14]


बी-टाइप लैमिन्स

बी-प्रकार के विटामिन एक अम्लीय आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु की विशेषता है, और वे आम तौर पर हर कोशिका में व्यक्त किए जाते हैं।[12][15] ए-टाइप लैमिन्स के साथ, बी-टाइप लैमिन्स के कई आइसोफॉर्म हैं, सबसे आम लैमिनेट बी 1 और लैमिनेट बी 2 हैं। वे दो अलग-अलग जीनों, LMNB1 और LMNB2 से उत्पन्न होते हैं।[9]प्रिलमिन ए के समान, बी-प्रकार के विटामिन में भी कार्बोक्सिल-टर्मिनस में एक सीएएएक्स मूल भाव होता है। यह मार्कर जिंक मेटालोप्रोटीज को शामिल करने वाले अंतिम क्लीवेज चरण को छोड़कर प्री-लैमिन ए के लिए पहले वर्णित पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन के समान अनुक्रम को ट्रिगर करता है।[9][13]कई प्रजातियों में बी-प्रकार के विटामिनों की आगे की जांच में ऐसे प्रमाण मिले हैं जो इस बात का समर्थन करते हैं कि बी-प्रकार के विटामिन ए-प्रकार के विटामिन से पहले मौजूद थे। यह अकशेरूकीय और कशेरुकी जीवों के बीच बी-प्रकार के विटामिन की संरचना में समानता से उपजा है। इसके अलावा, जिन जीवों में केवल एक ही लैमिन होता है उनमें बी-टाइप लैमिन होता है।[6]ए- और बी-प्रकार के विटामिनों के बीच संरचनात्मक समानताओं और अंतरों की जांच करने वाले अन्य अध्ययनों में पाया गया है कि बी-प्रकार के विटामिनों में इंट्रॉन/एक्सॉन की स्थिति को ए-प्रकार के विटामिनों में संरक्षित किया गया है, जिसमें ए-प्रकार के विटामिनों में अधिक विविधताएं हैं। . इससे पता चलता है कि इन टुकड़े टुकड़े के सामान्य पूर्वज बी-प्रकार के टुकड़े टुकड़े थे।

समारोह

परमाणु आकार का रखरखाव

एक प्रकार के IF प्रोटीन के रूप में उनके गुणों के कारण, लैमिन्स नाभिक के आकार को बनाए रखने के लिए सहायता प्रदान करते हैं। वे सेल के भीतर एक सतत इकाई बनाने, अन्तः प्रदव्ययी जलिका को न्यूक्लियस को एंकर करने में अप्रत्यक्ष भूमिका निभाते हैं। यह लैमिन और लैमिन-इंटरैक्टिंग प्रोटीन (SUN1/SUN2) द्वारा पूरा किया जाता है जो बाहरी परमाणु झिल्ली पर प्रोटीन से जुड़ते हैं। बदले में ये प्रोटीन एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के साइटोस्केलेटल तत्वों के साथ बातचीत करते हैं, जिससे एक मजबूत परिसर बनता है जो यांत्रिक तनाव का सामना कर सकता है।[6]जिन नाभिकों में लैमिन्स की कमी होती है या उत्परिवर्तित संस्करण होते हैं उनका आकार विकृत होता है और ठीक से काम नहीं करता है।[2]


समसूत्री विभाजन

माइटोसिस के दौरान, परिपक्वता को बढ़ावा देने वाले कारक द्वारा लैमिन्स को फास्फोराइलेट किया जाता है। माइटोसिस-प्रमोटिंग फैक्टर (एमपीएफ), जो लैमिना और परमाणु लिफाफे के डिस्सेप्लर को चलाता है। यह क्रोमैटिन को संघनित करने और डीएनए को दोहराने की अनुमति देता है। क्रोमोसोम अलगाव के बाद, फॉस्फेटस द्वारा परमाणु विटामिनों का डीफोस्फोराइलेशन परमाणु लिफाफे के पुन: संयोजन को बढ़ावा देता है।

apoptosis

एपोप्टोसिस प्रोग्राम्ड सेल डेथ की एक उच्च संगठित प्रक्रिया है। क्रोमैटिन और परमाणु लिफाफे के साथ घनिष्ठ संबंध के कारण लैमिन्स इस प्रक्रिया के लिए महत्वपूर्ण लक्ष्य हैं। एपोप्टोटिक एंजाइम जिन्हें कस्पासे कहा जाता है, लैमिन्स को लक्षित करते हैं और ए- और बी-प्रकार दोनों को काटते हैं।[15]यह क्रोमैटिन को संघनित होने के लिए परमाणु लैमिना से अलग करने की अनुमति देता है। जैसे ही एपोप्टोसिस जारी रहता है, कोशिका संरचनाएं धीरे-धीरे कम्पार्टमेंटलाइज्ड ब्लब्स में सिकुड़ जाती हैं। अंत में, इन एपोप्टोटिक निकायों को फ़ैगोसाइट द्वारा पचा लिया जाता है।[3]एपोप्टोसिस के अध्ययन में उत्परिवर्ती ए- और बी-प्रकार के विटामिन शामिल हैं जो कैसपेज़ द्वारा दरार के लिए प्रतिरोधी हैं, डीएनए संघनन और एपोप्टोटिक "ब्लबिंग" गठन को कम करते हैं, जिससे एपोप्टोसिस में विटामिन की महत्वपूर्ण भूमिका को रेखांकित किया जाता है।[10]


नैदानिक ​​महत्व

Main article: Laminopathy

एलएमएनए जीन में उत्परिवर्तन, लैमिन्स ए और सी को एन्कोडिंग, मांसपेशीय दुर्विकास, परिधीय तंत्रिकाविकृति, कार्डियोमायोपैथी और प्रोजेरिया से लेकर विकारों की एक श्रृंखला उत्पन्न कर सकता है। सामूहिक रूप से, इन स्थितियों को लैमिनोपैथी के रूप में जाना जाता है।

हचिंसन-गिलफोर्ड प्रोजेरिया सिंड्रोम

Main article: Progeria

एक विशिष्ट लैमिनोपैथी प्रोजेरिया है। हचिंसन-गिलफोर्ड प्रोजेरिया सिंड्रोम (एचजीपीएस), जो समय से पहले बूढ़ा होने की विशेषता है। इस स्थिति से प्रभावित लोग जन्म के समय सामान्य दिखाई देते हैं, लेकिन जैसे-जैसे वे विकसित होते हैं, बालों के झड़ने, पतलेपन, जोड़ों की असामान्यताओं और कमजोर मोटर कौशल सहित समय से पहले उम्र बढ़ने के लक्षण दिखाई देते हैं। इसके अलावा, आमतौर पर वृद्ध व्यक्तियों में देखी जाने वाली स्वास्थ्य समस्याएं जैसे एथेरोस्क्लेरोसिस और उच्च रक्तचाप बहुत कम उम्र में होती हैं। एचजीपीएस वाले लोग आमतौर पर अपनी शुरुआती किशोरावस्था में मर जाते हैं, आमतौर पर दिल का दौरा या स्ट्रोक के बाद।[3][16] एचजीपीएस एलएमएनए जीन में एक बिंदु उत्परिवर्तन के कारण होता है जो लैमिन ए के लिए कोड करता है। आनुवंशिक परिवर्तन के परिणामस्वरूप एक वैकल्पिक ब्याह होता है, जो प्रिलमिन ए का एक उत्परिवर्तित रूप बनाता है जो बहुत छोटा होता है और जिंक मेटालोप्रोटीज के लिए क्लीवेज साइट का अभाव होता है। क्योंकि पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन के दौरान प्रिलमिन ए को ठीक से संसाधित नहीं किया जा सकता है, यह अपने लिपिड संशोधन (फ़ार्नेसिलेशन) को बरकरार रखता है और आंतरिक परमाणु झिल्ली में रहता है। यह नाभिक की यांत्रिक स्थिरता को बाधित करता है, जिसके परिणामस्वरूप कोशिका मृत्यु की उच्च दर और इसलिए उम्र बढ़ने की उच्च दर होती है।[3]वर्तमान अध्ययन Farnesyltransferase अवरोध करनेवाला | farnesyl-transferase अवरोधकों (FTIs) के प्रभावों की जांच कर रहे हैं ताकि यह देखा जा सके कि HGPS वाले रोगियों के इलाज के लिए prelamin A के पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन के दौरान farnesyl अटैचमेंट को रोका जा सकता है या नहीं।[8]


लैमिन ए/सी हृदय रोग

कुछ लैमिनोपैथी हृदय की मांसपेशियों को प्रभावित करती हैं। ये उत्परिवर्तन हृदय रोग के एक स्पेक्ट्रम का कारण बनते हैं, जिसमें कोई स्पष्ट प्रभाव नहीं होता है, जिससे गंभीर डाइलेटेड कार्डियोम्योंपेथि दिल की विफलता का कारण बनता है। लैमिनोपैथिस अक्सर बीमारी की प्रक्रिया में प्रारंभिक चरण में हृदय अतालता का कारण बनता है, जिसमें असामान्य रूप से धीमी गति से हृदय ताल जैसे कि सिनोट्रायल नोड और एट्रियोवेंट्रिकुलर ब्लॉक, और असामान्य रूप से तेज़ हृदय ताल जैसे वेंट्रीकुलर टेचिकार्डिया शामिल हैं। नतीजतन, लैमिन ए / सी हृदय रोग वाले लोगों का इलाज अक्सर दवा के अलावा कृत्रिम कार्डियक पेसमेकर या रोपने - योग्य कार्डियोवर्टर डिफ़िब्रिलेटर के साथ किया जाता है।[17]


संदर्भ

  1. ↑ Dutta, S; Bhattacharyya, M; Sengupta, K (14 October 2016). "Implications and Assessment of the Elastic Behavior of Lamins in Laminopathies". Cells. 5 (4): 37. doi:10.3390/cells5040037. PMC 5187521. PMID 27754432.
  2. ↑ 2.0 2.1 2.2 2.3 2.4 Dechat, Thomas; Adam, Stephen A.; Taimen, Pekka; Shimi, Takeshi; Goldman, Robert D. (2016-11-24). "Nuclear Lamins". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 2 (11): a000547. doi:10.1101/cshperspect.a000547. ISSN 1943-0264. PMC 2964183. PMID 20826548.
  3. ↑ 3.0 3.1 3.2 3.3 Hardin Jeff, and Bertoni Gregory (2016). Becker's World of the Cell, 9th Edition. Boston, MA: Pearson. ISBN 9780321934925.
  4. ↑ 4.0 4.1 4.2 Moir, Robert D.; Spann, Timothy P.; Lopez-Soler, Reynold I.; Yoon, Miri; Goldman, Anne E.; Khuon, Satya; Goldman, Robert D. (2000-04-01). "Review: The Dynamics of the Nuclear Lamins during the Cell Cycle— Relationship between Structure and Function". Journal of Structural Biology. 129 (2): 324–334. doi:10.1006/jsbi.2000.4251. PMID 10806083.
  5. ↑ 5.0 5.1 Eriksson, John E.; Dechat, Thomas; Grin, Boris; Helfand, Brian; Mendez, Melissa; Pallari, Hanna-Mari; Goldman, Robert D. (2009-07-01). "Introducing intermediate filaments: from discovery to disease". The Journal of Clinical Investigation (in English). 119 (7): 1763–71. doi:10.1172/JCI38339. ISSN 0021-9738. PMC 2701876. PMID 19587451.
  6. ↑ 6.0 6.1 6.2 Dittmer, Travis A; Misteli, Tom (2011-01-01). "The lamin protein family". Genome Biology. 12 (5): 222. doi:10.1186/gb-2011-12-5-222. ISSN 1465-6906. PMC 3219962. PMID 21639948.
  7. ↑ Cooper, Geoffrey M. (2000-01-01). "Intermediate Filaments". The Cell: A Molecular Approach. 2Nd Edition (in English).
  8. ↑ 8.0 8.1 Simpkins, Beth. "A Comeback for the Ages: Lamin's connection with aging has reinvigorated research". Retrieved 2016-11-24.
  9. ↑ 9.0 9.1 9.2 9.3 9.4 Young, Stephen G.; Jung, Hea-Jin; Lee, John M.; Fong, Loren G. (2016-11-24). "Nuclear Lamins and Neurobiology". Molecular and Cellular Biology. 34 (15): 2776–2785. doi:10.1128/MCB.00486-14. ISSN 0270-7306. PMC 4135577. PMID 24842906.
  10. ↑ 10.0 10.1 Dechat, Thomas; Pfleghaar, Katrin; Sengupta, Kaushik; Shimi, Takeshi; Shumaker, Dale K.; Solimando, Liliana; Goldman, Robert D. (2008-04-01). "Nuclear lamins: major factors in the structural organization and function of the nucleus and chromatin". Genes & Development (in English). 22 (7): 832–853. doi:10.1101/gad.1652708. ISSN 0890-9369. PMC 2732390. PMID 18381888.
  11. ↑ Goldman, Robert D.; Gruenbaum, Yosef; Moir, Robert D.; Shumaker, Dale K.; Spann, Timothy P. (2002-03-01). "Nuclear lamins: building blocks of nuclear architecture". Genes & Development (in English). 16 (5): 533–547. doi:10.1101/gad.960502. ISSN 0890-9369. PMID 11877373.
  12. ↑ 12.0 12.1 Stuurman, Nico; Heins, Susanne; Aebi, Ueli (1998-01-01). "Nuclear Lamins: Their Structure, Assembly, and Interactions". Journal of Structural Biology. 122 (1): 42–66. doi:10.1006/jsbi.1998.3987. PMID 9724605.
  13. ↑ 13.0 13.1 Dechat, Thomas; Adam, Stephen A.; Goldman, Robert D. (2009-01-01). "Nuclear lamins and chromatin: When structure meets function". Advances in Enzyme Regulation. 49 (1): 157–166. doi:10.1016/j.advenzreg.2008.12.003. PMC 3253622. PMID 19154754.
  14. ↑ Burke, Brian (2001-04-30). "Lamins and Apoptosis". The Journal of Cell Biology. 153 (3): f5–f7. doi:10.1083/jcb.153.3.f5. ISSN 0021-9525. PMC 2190563. PMID 11331313.
  15. ↑ 15.0 15.1 Gruenbaum, Yosef; Wilson, Katherine L.; Harel, Amnon; Goldberg, Michal; Cohen, Merav (2000-04-01). "Review: Nuclear Lamins—Structural Proteins with Fundamental Functions". Journal of Structural Biology. 129 (2): 313–323. doi:10.1006/jsbi.2000.4216. PMID 10806082.
  16. ↑ Reference, Genetics Home. "Hutchinson-Gilford progeria syndrome". Genetics Home Reference. Retrieved 2016-11-24.
  17. ↑ Captur, Gabriella; Arbustini, Eloisa; Bonne, Gisèle; Syrris, Petros; Mills, Kevin; Wahbi, Karim; Mohiddin, Saidi A.; McKenna, William J.; Pettit, Stephen (2017-11-25). "Lamin and the heart" (PDF). Heart. 104 (6): 468–479. doi:10.1136/heartjnl-2017-312338. ISSN 1468-201X. PMID 29175975. S2CID 3563474.


बाहरी संबंध

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