एटीपी हाइड्रोलिसिस: Difference between revisions
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एनहाइड्रिडिक | एनहाइड्रिडिक आबंध को प्रायः उच्च-ऊर्जा आबंध के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। पीओ आबंध वस्तुत: काफी शक्तिशाली हैं (सीएन आबंध की तुलना में ~ 30 kJ/mol शक्तिशाली)<ref name="Darwent1970"> Darwent, B. deB. (1970). "Bond Dissociation Energies in Simple Molecules", Nat. Stand. Ref. Data Ser., Nat. Bur. Stand. (U.S.) 31, 52 pages.</ref><ref name="WiredChemist bond energies"> {{Cite web|url=http://www.wiredchemist.com/chemistry/data/bond_energies_lengths.html|title=Common Bond Energies (D|website=www.wiredchemist.com|access-date=2020-04-04}} </ref> और खुद को तोड़ना विशेष रूप से आसान नहीं है। जैसा कि नीचे बताया गया है, एटीपी के जल अपघटन द्वारा ऊर्जा जारी की जाती है। हालाँकि, जब P-O आबंध टूट जाते हैं, तो उन्हें ऊर्जा के निविष्ट की आवश्यकता होती है। यह एक बड़ी मात्रा में ऊर्जा की रिहाई के साथ नए आबंध और कम-ऊर्जा अकार्बनिक फॉस्फेट का गठन है जो प्रणाली की कुल ऊर्जा को कम करता है और इसे और अधिक स्थिर बनाता है।<ref name=":0" /> | ||
एटीपी में [[ फास्फेट ]] समूहों का [[हाइड्रोलिसिस]] विशेष रूप से [[एक्सर्जोनिक]] है, क्योंकि परिणामी अकार्बनिक फॉस्फेट आणविक आयन कई अनुनाद संरचनाओं द्वारा बहुत स्थिर होता है, जिससे उत्पाद (एडीपी और | एटीपी में [[ फास्फेट |फास्फेट]] समूहों का [[हाइड्रोलिसिस|जल अपघटन]] विशेष रूप से [[एक्सर्जोनिक|ऊर्जाक्षेपी]] है, क्योंकि परिणामी अकार्बनिक फॉस्फेट आणविक आयन कई अनुनाद संरचनाओं द्वारा बहुत स्थिर होता है, जिससे उत्पाद (एडीपी और P<sub>i</sub>) अभिकारक (एटीपी) की तुलना में ऊर्जा में कम बनते हैं। एटीपी की तीन आसन्न फॉस्फेट इकाइयों से जुड़ा उच्च नकारात्मक आवेश घनत्व भी अणु को अस्थिर करता है, जिससे यह ऊर्जा में अधिक हो जाता है। जल अपघटन इनमें से कुछ स्थिर वैद्युत भंडारण प्रतिकर्षण से छुटकारा दिलाता है, किण्वक संरचना में परिवर्तनकारी परिवर्तन करके प्रक्रिया में उपयोगी ऊर्जा को मुक्त करता है। | ||
मनुष्यों में, एटीपी के | मनुष्यों में, एटीपी के जल अपघटन से जारी ऊर्जा का लगभग 60 प्रतिशत होने वाली वास्तविक प्रतिक्रियाओं को ईंधन देने के स्थान पर चयापचय गर्मी उत्पन्न करता है।<ref>{{Cite book|title=बर्न एंड लेवी फिजियोलॉजी|date=2010|publisher=Mosby/Elsevier|others=Berne, Robert M., 1918-2001., Koeppen, Bruce M., Stanton, Bruce A.|isbn=9780323073622|edition=6th, updated|location=Philadelphia, PA|oclc=435728438}}</ref> | ||
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एटीपी, एडीपी और अकार्बनिक फॉस्फेट के अम्ल-क्षार गुणों के कारण, एटीपी के जल अपघटन पर प्रतिक्रिया माध्यम के पीएच को कम करने का प्रभाव पड़ता है। कुछ परिस्थितियों के अंतर्गत, एटीपी जल अपघटन के उच्च स्तर [[लैक्टिक एसिडोसिस|स्तन्य अग्लता]] में योगदान कर सकते हैं। | |||
== उत्पादित ऊर्जा की मात्रा == | == उत्पादित ऊर्जा की मात्रा == | ||
अंतस्थ फ़ॉस्फ़ोनहाइड्रिडिक आबंध का जल अपघटन एक अत्यधिक ऊर्जाक्षेपी प्रक्रिया है। जारी ऊर्जा की मात्रा किसी विशेष कोशिका में स्थितियों पर निर्भर करती है। विशेष रूप से, जारी ऊर्जा एटीपी, एडीपी और P<sub>i</sub> की सांद्रता पर निर्भर है। चूंकि इन अणुओं की सांद्रता संतुलन पर मूल्यों से विचलित होती है, [[गिब्स मुक्त ऊर्जा]] परिवर्तन (ΔG) का मूल्य तेजी से भिन्न होगा। मानक स्थितियों में (एटीपी, एडीपी और P<sub>i</sub> सांद्रता 1M के बराबर है, पानी की सांद्रता 55 M के बराबर है) ΔG का मान -28 से -34 kJ/mol के बीच है।<ref>{{Cite web|url=http://bionumbers.hms.harvard.edu/bionumber.aspx?s=y&id=101989&ver=2|title=Standard Gibbs free energy of ATP hydrolysis - Generic - BNID 101989|website=bionumbers.hms.harvard.edu|access-date=2018-01-25}}</ref><ref name=":1">{{Cite web|url=http://book.bionumbers.org/how-much-energy-is-released-in-atp-hydrolysis/|title=» How much energy is released in ATP hydrolysis?|last=Philips|first=Ron Milo & Ron|website=book.bionumbers.org|language=en|access-date=2018-01-25}}</ref> | |||
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ΔG मान की सीमा उपस्थित है क्योंकि यह प्रतिक्रिया Mg<sup>2+ </sup>धनायन की सांद्रता पर निर्भर है, जो एटीपी अणु को स्थिर करते हैं। कोशिकीय वातावरण भी ΔG मूल्य में अंतर के लिए योगदान देता है क्योंकि एटीपी जल अपघटन न केवल अध्ययन किए गए कोशिका पर निर्भर करता है, बल्कि आसपास के ऊतक और यहां तक कि कोशिका के भीतर डिब्बे पर भी निर्भर करता है। इसलिए ΔG मानों में परिवर्तनशीलता अपेक्षित है।<ref name=":1" /> | |||
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एक विशेष अध्ययन में, मनुष्यों में विवो में ΔG निर्धारित करने के लिए, एटीपी, एडीपी और पी<sub>i</sub> की एकाग्रता परमाणु चुंबकीय अनुनाद का उपयोग करके मापा गया था।<ref name=":1" /> मानव मांसपेशियों की कोशिकाओं में आराम से, एटीपी की एकाग्रता लगभग 4 मिमी और एडीपी की एकाग्रता लगभग 9 माइक्रोन पाई गई। उपरोक्त समीकरणों में इन मानों को निविष्ट करने पर ΔG = -64 kJ/mol प्राप्त होता है। [[इस्किमिया]] के बाद, जब मांसपेशियां व्यायाम से ठीक हो रही होती हैं, तो एटीपी की सांद्रता 1 मिमी जितनी कम होती है और एडीपी की सांद्रता लगभग 7 माइक्रोन होती है। इसलिए, निरपेक्ष ΔG -69 kJ/mol जितना अधिक होगा।<ref>{{Cite journal|last1=Wackerhage|first1=H.|last2=Hoffmann|first2=U.|last3=Essfeld|first3=D.|last4=Leyk|first4=D.|last5=Mueller|first5=K.|last6=Zange|first6=J.|date=December 1998|title=मानव कंकाल की मांसपेशी में मुफ्त एडीपी, पीआई और एटीपी हाइड्रोलिसिस की मुफ्त ऊर्जा की वसूली|journal=Journal of Applied Physiology|volume=85|issue=6|pages=2140–2145|doi=10.1152/jappl.1998.85.6.2140|issn=8750-7587|pmid=9843537|s2cid=2265397 }}</ref> | |||
ΔG के मानक मूल्य और ΔG के प्रायोगिक मूल्य की तुलना करके, कोई यह देख सकता है कि ATP के जल अपघटन से निकलने वाली ऊर्जा, जैसा कि मनुष्यों में मापा जाता है, मानक परिस्थितियों में उत्पादित ऊर्जा से लगभग दोगुनी है।<ref name=":1" /><ref name=":2" /> | |||
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एटीपी जल अपघटन अपचयी प्रतिक्रिया प्रक्रिया है जिसके द्वारा ऐडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट (एटीपी) में उच्च-ऊर्जा फॉस्फोएनहाइड्राइड आबंध में संग्रहीत रासायनिक ऊर्जा को इन आबंधों को विभाजित करने के बाद जारी किया जाता है, उदाहरण के लिए मांसपेशियों में, यांत्रिक ऊर्जा के रूप में कार्य उत्पन्न करके जारी किया जाता है। उत्पाद एडेनोसाइन डिफॉस्फेट (एडीपी) और एक अकार्बनिक फॉस्फेट (Pi)। ऊर्जा देने के लिए एडीपी एडेनोसिन मोनोफॉस्फेट (एएमपी), और एक अन्य अकार्बनिक फॉस्फेट (Pi) को आगे जलापघटित किया जा सकता है।[1] एटीपी जल अपघटन भोजन या सूर्य के प्रकाश से प्राप्त ऊर्जा और मांसपेशियों के संकुचन, झिल्लियों में विद्युत रासायनिक ढाल की स्थापना और जीवन को बनाए रखने के लिए आवश्यक जीव संश्लेषण प्रक्रियाओं जैसे उपयोगी कार्यों के बीच अंतिम कड़ी है।
एनहाइड्रिडिक आबंध को प्रायः उच्च-ऊर्जा आबंध के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। पीओ आबंध वस्तुत: काफी शक्तिशाली हैं (सीएन आबंध की तुलना में ~ 30 kJ/mol शक्तिशाली)[2][3] और खुद को तोड़ना विशेष रूप से आसान नहीं है। जैसा कि नीचे बताया गया है, एटीपी के जल अपघटन द्वारा ऊर्जा जारी की जाती है। हालाँकि, जब P-O आबंध टूट जाते हैं, तो उन्हें ऊर्जा के निविष्ट की आवश्यकता होती है। यह एक बड़ी मात्रा में ऊर्जा की रिहाई के साथ नए आबंध और कम-ऊर्जा अकार्बनिक फॉस्फेट का गठन है जो प्रणाली की कुल ऊर्जा को कम करता है और इसे और अधिक स्थिर बनाता है।[1]
एटीपी में फास्फेट समूहों का जल अपघटन विशेष रूप से ऊर्जाक्षेपी है, क्योंकि परिणामी अकार्बनिक फॉस्फेट आणविक आयन कई अनुनाद संरचनाओं द्वारा बहुत स्थिर होता है, जिससे उत्पाद (एडीपी और Pi) अभिकारक (एटीपी) की तुलना में ऊर्जा में कम बनते हैं। एटीपी की तीन आसन्न फॉस्फेट इकाइयों से जुड़ा उच्च नकारात्मक आवेश घनत्व भी अणु को अस्थिर करता है, जिससे यह ऊर्जा में अधिक हो जाता है। जल अपघटन इनमें से कुछ स्थिर वैद्युत भंडारण प्रतिकर्षण से छुटकारा दिलाता है, किण्वक संरचना में परिवर्तनकारी परिवर्तन करके प्रक्रिया में उपयोगी ऊर्जा को मुक्त करता है।
मनुष्यों में, एटीपी के जल अपघटन से जारी ऊर्जा का लगभग 60 प्रतिशत होने वाली वास्तविक प्रतिक्रियाओं को ईंधन देने के स्थान पर चयापचय गर्मी उत्पन्न करता है।[4]
एटीपी, एडीपी और अकार्बनिक फॉस्फेट के अम्ल-क्षार गुणों के कारण, एटीपी के जल अपघटन पर प्रतिक्रिया माध्यम के पीएच को कम करने का प्रभाव पड़ता है। कुछ परिस्थितियों के अंतर्गत, एटीपी जल अपघटन के उच्च स्तर स्तन्य अग्लता में योगदान कर सकते हैं।
उत्पादित ऊर्जा की मात्रा
अंतस्थ फ़ॉस्फ़ोनहाइड्रिडिक आबंध का जल अपघटन एक अत्यधिक ऊर्जाक्षेपी प्रक्रिया है। जारी ऊर्जा की मात्रा किसी विशेष कोशिका में स्थितियों पर निर्भर करती है। विशेष रूप से, जारी ऊर्जा एटीपी, एडीपी और Pi की सांद्रता पर निर्भर है। चूंकि इन अणुओं की सांद्रता संतुलन पर मूल्यों से विचलित होती है, गिब्स मुक्त ऊर्जा परिवर्तन (ΔG) का मूल्य तेजी से भिन्न होगा। मानक स्थितियों में (एटीपी, एडीपी और Pi सांद्रता 1M के बराबर है, पानी की सांद्रता 55 M के बराबर है) ΔG का मान -28 से -34 kJ/mol के बीच है।[5][6]
ΔG मान की सीमा उपस्थित है क्योंकि यह प्रतिक्रिया Mg2+ धनायन की सांद्रता पर निर्भर है, जो एटीपी अणु को स्थिर करते हैं। कोशिकीय वातावरण भी ΔG मूल्य में अंतर के लिए योगदान देता है क्योंकि एटीपी जल अपघटन न केवल अध्ययन किए गए कोशिका पर निर्भर करता है, बल्कि आसपास के ऊतक और यहां तक कि कोशिका के भीतर डिब्बे पर भी निर्भर करता है। इसलिए ΔG मानों में परिवर्तनशीलता अपेक्षित है।[6]
मानक गिब्स मुक्त ऊर्जा परिवर्तन ΔrGo के बीच संबंध और रासायनिक संतुलन प्रकट कर रहा है। यह संबंध समीकरण ΔrGo = -RT ln(K) द्वारा परिभाषित किया गया है, जहां K संतुलन स्थिरांक है, जो संतुलन में प्रतिक्रिया भागफल Q के बराबर है। जैसा कि उल्लेख किया गया है, इस प्रतिक्रिया के लिए ΔG का मानक मान -28 और -34 kJ/mol के बीच है; हालांकि, सम्मिलित अणुओं की प्रयोगात्मक रूप से निर्धारित सांद्रता से पता चलता है कि प्रतिक्रिया संतुलन पर नहीं है।[6] इस तथ्य को देखते हुए, संतुलन स्थिरांक, K और प्रतिक्रिया भागफल, Q के बीच तुलना अंतर्दृष्टि प्रदान करती है। K मानक स्थितियों में होने वाली प्रतिक्रियाओं को ध्यान में रखता है, लेकिन कोशिकीय वातावरण में सम्मिलित अणुओं की सांद्रता (अर्थात्, एटीपी, एडीपी और Pi) मानक 1 एम से बहुत दूर हैं। वस्तुतः, सांद्रता को एमएम में अधिक उचित रूप से मापा जाता है, जो परिमाण के तीन आदेशों से एम से छोटा है।[6] इन अमानक सांद्रताओं का उपयोग करते हुए, Q का परिकलित मान एक से बहुत कम है। समीकरण ΔG = ΔrGo + RT ln(Q) का उपयोग करके Q को ΔG से संबंधित करके, जहां ΔrGo एटीपी के जल अपघटन के लिए गिब्स मुक्त ऊर्जा में मानक परिवर्तन है, यह पाया गया है कि ΔG का परिमाण मानक मान से बहुत अधिक है। कोशिका की गैर-मानक स्थितियां वस्तुतः अधिक अनुकूल प्रतिक्रिया का परिणाम देती हैं।[7]
एक विशेष अध्ययन में, मनुष्यों में विवो में ΔG निर्धारित करने के लिए, एटीपी, एडीपी और पीi की एकाग्रता परमाणु चुंबकीय अनुनाद का उपयोग करके मापा गया था।[6] मानव मांसपेशियों की कोशिकाओं में आराम से, एटीपी की एकाग्रता लगभग 4 मिमी और एडीपी की एकाग्रता लगभग 9 माइक्रोन पाई गई। उपरोक्त समीकरणों में इन मानों को निविष्ट करने पर ΔG = -64 kJ/mol प्राप्त होता है। इस्किमिया के बाद, जब मांसपेशियां व्यायाम से ठीक हो रही होती हैं, तो एटीपी की सांद्रता 1 मिमी जितनी कम होती है और एडीपी की सांद्रता लगभग 7 माइक्रोन होती है। इसलिए, निरपेक्ष ΔG -69 kJ/mol जितना अधिक होगा।[8]
ΔG के मानक मूल्य और ΔG के प्रायोगिक मूल्य की तुलना करके, कोई यह देख सकता है कि ATP के जल अपघटन से निकलने वाली ऊर्जा, जैसा कि मनुष्यों में मापा जाता है, मानक परिस्थितियों में उत्पादित ऊर्जा से लगभग दोगुनी है।[6][7]
यह भी देखें
संदर्भ
- ↑ 1.0 1.1 Lodish, Harvey (2013). आणविक कोशिका जीव विज्ञान (7th ed.). New York: W.H. Freeman and Co. pp. 52, 53. ISBN 9781464109812. OCLC 171110915.
- ↑ Darwent, B. deB. (1970). "Bond Dissociation Energies in Simple Molecules", Nat. Stand. Ref. Data Ser., Nat. Bur. Stand. (U.S.) 31, 52 pages.
- ↑ "Common Bond Energies (D". www.wiredchemist.com. Retrieved 2020-04-04.
- ↑ बर्न एंड लेवी फिजियोलॉजी. Berne, Robert M., 1918-2001., Koeppen, Bruce M., Stanton, Bruce A. (6th, updated ed.). Philadelphia, PA: Mosby/Elsevier. 2010. ISBN 9780323073622. OCLC 435728438.
{{cite book}}
: CS1 maint: others (link) - ↑ "Standard Gibbs free energy of ATP hydrolysis - Generic - BNID 101989". bionumbers.hms.harvard.edu. Retrieved 2018-01-25.
- ↑ 6.0 6.1 6.2 6.3 6.4 6.5 Philips, Ron Milo & Ron. "» How much energy is released in ATP hydrolysis?". book.bionumbers.org (in English). Retrieved 2018-01-25.
- ↑ 7.0 7.1 "ATP: Adenosine Triphosphate". cnx.org. Retrieved 2018-05-16.
- ↑ Wackerhage, H.; Hoffmann, U.; Essfeld, D.; Leyk, D.; Mueller, K.; Zange, J. (December 1998). "मानव कंकाल की मांसपेशी में मुफ्त एडीपी, पीआई और एटीपी हाइड्रोलिसिस की मुफ्त ऊर्जा की वसूली". Journal of Applied Physiology. 85 (6): 2140–2145. doi:10.1152/jappl.1998.85.6.2140. ISSN 8750-7587. PMID 9843537. S2CID 2265397.
अग्रिम पठन
- Syberg, F.; Suveyzdis, Y.; Kotting, C.; Gerwert, K.; Hofmann, E. (2012). "Time-Resolved Fourier Transform Infrared Spectroscopy of the Nucleotide-binding Domain from the ATP-binding Cassette Transporter MsbA: ATP Hydrolysis ID The Rate-Limiting Step in the Catalytic Cycle". Journal of Biological Chemistry. 278 (28): 23923–23931. doi:10.1074/jbc.M112.359208. PMC 3390668. PMID 22593573.
- Zharova, T. V.; Vinogradov, A. D. (2003). "Proton-Translocating ATP-synthase of Paracoccus denitrificans: ATP- Hydrolytic Activity". Biochemistry. Moscow. 68 (10): 1101–1108. doi:10.1023/A:1026306611821. PMID 14616081. S2CID 19570212.
- Kamerlin, S. C.; Warshel, A. (2009). "On the energetics of ATP hydrolysis in solution". Journal of Physical Chemistry. B. 113 (47): 15692–15698. doi:10.1021/jp907223t. PMID 19888735.
- Bergman, C.; Kashiwaya, Y.; Veech, R. L. (2010). "The effect of pH and Free Mg2+ on ATP Linked Enzymes and the Calculation of Gibbs Free Energy of ATP Hydrolysis". Journal of Physical Chemistry. B. 114 (49): 16137–16146. doi:10.1021/jp105723r. PMID 20866109.
- Berg, J. M.; Tymoczko, J. L.; Stryer, L. (2011). Biochemistry (International ed.). New York: W. H. Freeman. p. 287.