प्रोटीन तृतीयक संरचना: Difference between revisions
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{{about| | {{about|प्रोटीन में तृतीयक संरचना|न्यूक्लिक एसिड में तृतीयक संरचना के बारे में लेख|न्यूक्लिक एसिड तृतीयक संरचना}}{{Protein structure}} | ||
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[[File:Tertiary Structure of a Protein.svg|alt=Tertiary Structure of a Protein|frame|एक प्रोटीन की तृतीयक संरचना में एक जटिल आणविक आकार का एक पॉलीपेप्टाइड बनता है। यह आयनिक और हाइड्रोजन बांड, डाइसल्फाइड ब्रिज, और हाइड्रोफोबिक और हाइड्रोफिलिक इंटरैक्शन जैसे आर-ग्रुप इंटरैक्शन के कारण होता है।]][[प्रोटीन]] की तृतीयक संरचना प्रोटीन की त्रिविमीय आकृति होती है। तृतीयक संरचना में एक या एक से अधिक [[प्रोटीन माध्यमिक संरचना]]ओं, [[प्रोटीन डोमेन]] के साथ एक एकल [[पॉलीपेप्टाइड]] श्रृंखला रीढ़ की हड्डी होगी। [[ एमिनो एसिड ]] [[पक्ष श्रृंखला]] कई तरह से इंटरैक्ट और बॉन्ड कर सकते हैं। एक विशेष प्रोटीन के भीतर साइड चेन की बातचीत और बंधन इसकी तृतीयक संरचना निर्धारित करते हैं। प्रोटीन तृतीयक संरचना को उसके परमाणु निर्देशांक द्वारा परिभाषित किया गया है। ये निर्देशांक या तो एक प्रोटीन डोमेन या संपूर्ण तृतीयक संरचना को संदर्भित कर सकते हैं।<ref>{{GoldBookRef|title=tertiary structure|file=T06282}}</ref><ref name="bran">Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.</ref> कई तृतीयक संरचनाएं एक [[प्रोटीन चतुर्धातुक संरचना]] में बदल सकती हैं।<ref name=kyte>Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing, New York. 1995. {{ISBN|0-8153-1701-8}}</ref> | [[File:Tertiary Structure of a Protein.svg|alt=Tertiary Structure of a Protein|frame|एक प्रोटीन की तृतीयक संरचना में एक जटिल आणविक आकार का एक पॉलीपेप्टाइड बनता है। यह आयनिक और हाइड्रोजन बांड, डाइसल्फाइड ब्रिज, और हाइड्रोफोबिक और हाइड्रोफिलिक इंटरैक्शन जैसे आर-ग्रुप इंटरैक्शन के कारण होता है।]][[प्रोटीन]] की तृतीयक संरचना प्रोटीन की त्रिविमीय आकृति होती है। तृतीयक संरचना में एक या एक से अधिक [[प्रोटीन माध्यमिक संरचना]]ओं, [[प्रोटीन डोमेन]] के साथ एक एकल [[पॉलीपेप्टाइड]] श्रृंखला रीढ़ की हड्डी होगी। [[ एमिनो एसिड ]] [[पक्ष श्रृंखला]] कई तरह से इंटरैक्ट और बॉन्ड कर सकते हैं। एक विशेष प्रोटीन के भीतर साइड चेन की बातचीत और बंधन इसकी तृतीयक संरचना निर्धारित करते हैं। प्रोटीन तृतीयक संरचना को उसके परमाणु निर्देशांक द्वारा परिभाषित किया गया है। ये निर्देशांक या तो एक प्रोटीन डोमेन या संपूर्ण तृतीयक संरचना को संदर्भित कर सकते हैं।<ref>{{GoldBookRef|title=tertiary structure|file=T06282}}</ref><ref name="bran">Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.</ref> कई तृतीयक संरचनाएं एक [[प्रोटीन चतुर्धातुक संरचना]] में बदल सकती हैं।<ref name=kyte>Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing, New York. 1995. {{ISBN|0-8153-1701-8}}</ref> | ||
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== निर्धारक == | == निर्धारक == | ||
{{Main article| | {{Main article|प्रोटीन फोल्डिंग}} | ||
=== देशी राज्यों की स्थिरता === | === देशी राज्यों की स्थिरता === | ||
==== थर्मोस्टेबिलिटी ==== | ==== थर्मोस्टेबिलिटी ==== | ||
{{See also| | {{See also|संतुलन अनफोल्डिंग}} | ||
अपनी मूल अवस्था या रासायनिक संरूपण में मुड़े हुए प्रोटीन में आम तौर पर अनफोल्डेड संरूपण की तुलना में कम [[गिब्स मुक्त ऊर्जा]] ([[तापीय धारिता]] और [[एन्ट्रापी]] का संयोजन) होती है। एक प्रोटीन निम्न-ऊर्जा संरूपण की ओर प्रवृत्त होगा, जो कोशिका (जीव विज्ञान) वातावरण में प्रोटीन की तह को निर्धारित करेगा। क्योंकि कई समान अनुरूपताओं में समान ऊर्जाएं होंगी, प्रोटीन संरचनाएं [[प्रोटीन गतिकी]] हैं, जो इन समान संरचनाओं के बीच उतार-चढ़ाव करती हैं। | अपनी मूल अवस्था या रासायनिक संरूपण में मुड़े हुए प्रोटीन में आम तौर पर अनफोल्डेड संरूपण की तुलना में कम [[गिब्स मुक्त ऊर्जा]] ([[तापीय धारिता]] और [[एन्ट्रापी]] का संयोजन) होती है। एक प्रोटीन निम्न-ऊर्जा संरूपण की ओर प्रवृत्त होगा, जो कोशिका (जीव विज्ञान) वातावरण में प्रोटीन की तह को निर्धारित करेगा। क्योंकि कई समान अनुरूपताओं में समान ऊर्जाएं होंगी, प्रोटीन संरचनाएं [[प्रोटीन गतिकी]] हैं, जो इन समान संरचनाओं के बीच उतार-चढ़ाव करती हैं। | ||
ग्लोबुलर प्रोटीन में [[ जल विरोधी ]] अमीनो एसिड अवशेषों का एक कोर और जल-उजागर, आवेशित, [[हाइड्रोफिलिक]] अवशेषों का एक सतह क्षेत्र होता है। यह व्यवस्था तृतीयक संरचना के भीतर अंतःक्रियाओं को स्थिर कर सकती है। उदाहरण के लिए, स्रावित प्रोटीन में, जो [[ कोशिका द्रव्य ]] में नहाया नहीं जाता है, [[सिस्टीन]] अवशेषों के बीच [[डाइसल्फ़ाइड बंधन]] तृतीयक संरचना को बनाए रखने में मदद करते हैं। विविध कार्य और विविध [[आणविक विकास]] के प्रोटीन में देखी जाने वाली स्थिर तृतीयक संरचनाओं की समानता है। उदाहरण के लिए, एंजाइम [[ट्राइओसफॉस्फेटिसोमेरेज़]] के लिए नामित टीआईएम बैरल, एक सामान्य तृतीयक संरचना है जैसा कि अत्यधिक स्थिर, [[डिमर (रसायन विज्ञान)]], कुंडलित कुंडल संरचना है। इसलिए, प्रोटीन को उनके द्वारा धारण की जाने वाली संरचनाओं द्वारा वर्गीकृत किया जा सकता है। ऐसे वर्गीकरण का उपयोग करने वाले प्रोटीनों के डेटाबेस में प्रोटीन और [[CATH]] का संरचनात्मक वर्गीकरण शामिल है। | ग्लोबुलर प्रोटीन में [[ जल विरोधी ]] अमीनो एसिड अवशेषों का एक कोर और जल-उजागर, आवेशित, [[हाइड्रोफिलिक]] अवशेषों का एक सतह क्षेत्र होता है। यह व्यवस्था तृतीयक संरचना के भीतर अंतःक्रियाओं को स्थिर कर सकती है। उदाहरण के लिए, स्रावित प्रोटीन में, जो [[ कोशिका द्रव्य ]] में नहाया नहीं जाता है, [[सिस्टीन]] अवशेषों के बीच [[डाइसल्फ़ाइड बंधन]] तृतीयक संरचना को बनाए रखने में मदद करते हैं। विविध कार्य और विविध [[आणविक विकास]] के प्रोटीन में देखी जाने वाली स्थिर तृतीयक संरचनाओं की समानता है। उदाहरण के लिए, एंजाइम [[ट्राइओसफॉस्फेटिसोमेरेज़]] के लिए नामित टीआईएम बैरल, एक सामान्य तृतीयक संरचना है जैसा कि अत्यधिक स्थिर, [[डिमर (रसायन विज्ञान)]], कुंडलित कुंडल संरचना है। इसलिए, प्रोटीन को उनके द्वारा धारण की जाने वाली संरचनाओं द्वारा वर्गीकृत किया जा सकता है। ऐसे वर्गीकरण का उपयोग करने वाले प्रोटीनों के डेटाबेस में प्रोटीन और [[CATH|कैथ]] का संरचनात्मक वर्गीकरण शामिल है। | ||
==== काइनेटिक ट्रैप ==== | ==== काइनेटिक ट्रैप ==== | ||
फोल्डिंग [[रासायनिक गतिकी]] एक प्रोटीन को एक उच्च-[[ऊर्जा]] संरूपण में फंसा सकता है, यानी एक उच्च-ऊर्जा मध्यवर्ती संरूपण निम्नतम-ऊर्जा संरूपण तक पहुंच को अवरुद्ध करता है। उच्च-ऊर्जा संरचना प्रोटीन के कार्य में योगदान दे सकती है। उदाहरण के लिए, [[ इंफ्लुएंजा ]] [[hemagglutinin]] प्रोटीन एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला है जो सक्रिय होने पर दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने के लिए [[प्रोटियोलिसिस]] को विभाजित करता है। दो श्रृंखलाओं को एक उच्च-ऊर्जा संरचना में रखा गया है। जब स्थानीय [[पीएच]] गिरता है, तो प्रोटीन एक ऊर्जावान रूप से अनुकूल संचलन पुनर्व्यवस्था से गुजरता है जो इसे मेजबान [[कोशिका झिल्ली]] में प्रवेश करने में सक्षम बनाता है। | फोल्डिंग [[रासायनिक गतिकी]] एक प्रोटीन को एक उच्च-[[ऊर्जा]] संरूपण में फंसा सकता है, यानी एक उच्च-ऊर्जा मध्यवर्ती संरूपण निम्नतम-ऊर्जा संरूपण तक पहुंच को अवरुद्ध करता है। उच्च-ऊर्जा संरचना प्रोटीन के कार्य में योगदान दे सकती है। उदाहरण के लिए, [[ इंफ्लुएंजा ]] [[hemagglutinin|हीमैग्लुटिनिन]] प्रोटीन एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला है जो सक्रिय होने पर दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने के लिए [[प्रोटियोलिसिस]] को विभाजित करता है। दो श्रृंखलाओं को एक उच्च-ऊर्जा संरचना में रखा गया है। जब स्थानीय [[पीएच]] गिरता है, तो प्रोटीन एक ऊर्जावान रूप से अनुकूल संचलन पुनर्व्यवस्था से गुजरता है जो इसे मेजबान [[कोशिका झिल्ली]] में प्रवेश करने में सक्षम बनाता है। | ||
==== [[ metastability ]] ==== | ==== [[ metastability | मेटास्टेबिलिटी]] ==== | ||
कुछ तृतीयक प्रोटीन संरचनाएं लंबे समय तक रहने वाले राज्यों में मौजूद हो सकती हैं जो अपेक्षित सबसे स्थिर स्थिति नहीं हैं। उदाहरण के लिए, कई [[ सर्पिन ]] (सेरीन [[प्रोटीज]]़ इनहिबिटर) इस मेटास्टेबिलिटी को दिखाते हैं। जब प्रोटीज द्वारा प्रोटीन का एक लूप काटा जाता है तो वे एक [[गठनात्मक परिवर्तन]] से गुजरते हैं।<ref name="whis">{{cite journal | author = Whisstock J | year = 2006 | title = Molecular gymnastics: serpiginous structure, folding and scaffolding | journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 16 | issue = 6| pages = 761–68 | pmid = 17079131 | doi=10.1016/j.sbi.2006.10.005}}</ref><ref>{{cite journal |author=Gettins PG |title=सर्पिन संरचना, तंत्र और कार्य|journal=Chem Rev |volume=102 |issue=12 |pages=4751–804 |year=2002 |pmid=12475206 |doi=10.1021/cr010170 }}</ref><ref>{{cite journal |vauthors=Whisstock JC, Skinner R, Carrell RW, Lesk AM |title=Conformational changes in serpins: I. The native and cleaved conformations of alpha(1)-anti-trypsin |pmid=10669617|journal=J Mol Biol |year=2000 |volume=296 |pages=685–99 |doi=10.1006/jmbi.1999.3520 |issue=2}}</ref> | कुछ तृतीयक प्रोटीन संरचनाएं लंबे समय तक रहने वाले राज्यों में मौजूद हो सकती हैं जो अपेक्षित सबसे स्थिर स्थिति नहीं हैं। उदाहरण के लिए, कई [[ सर्पिन ]] (सेरीन [[प्रोटीज]]़ इनहिबिटर) इस मेटास्टेबिलिटी को दिखाते हैं। जब प्रोटीज द्वारा प्रोटीन का एक लूप काटा जाता है तो वे एक [[गठनात्मक परिवर्तन]] से गुजरते हैं।<ref name="whis">{{cite journal | author = Whisstock J | year = 2006 | title = Molecular gymnastics: serpiginous structure, folding and scaffolding | journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 16 | issue = 6| pages = 761–68 | pmid = 17079131 | doi=10.1016/j.sbi.2006.10.005}}</ref><ref>{{cite journal |author=Gettins PG |title=सर्पिन संरचना, तंत्र और कार्य|journal=Chem Rev |volume=102 |issue=12 |pages=4751–804 |year=2002 |pmid=12475206 |doi=10.1021/cr010170 }}</ref><ref>{{cite journal |vauthors=Whisstock JC, Skinner R, Carrell RW, Lesk AM |title=Conformational changes in serpins: I. The native and cleaved conformations of alpha(1)-anti-trypsin |pmid=10669617|journal=J Mol Biol |year=2000 |volume=296 |pages=685–99 |doi=10.1006/jmbi.1999.3520 |issue=2}}</ref> | ||
=== चैपरोन प्रोटीन === | === चैपरोन प्रोटीन === | ||
आमतौर पर यह माना जाता है कि एक प्रोटीन की मूल स्थिति भी सबसे अधिक [[ऊष्मप्रवैगिकी]] स्थिर होती है और यह कि एक प्रोटीन [[अनुवाद (आनुवांशिकी)]] होने से पहले, अपने रासायनिक कैनेटीक्स को देखते हुए अपनी मूल स्थिति तक पहुंच जाएगा। एक कोशिका के साइटोप्लाज्म के भीतर प्रोटीन [[चैपरोन (प्रोटीन)]] एक नए संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड को उसकी मूल अवस्था प्राप्त करने में सहायता करता है। कुछ चैपरोन प्रोटीन अपने कार्य में अत्यधिक विशिष्ट होते हैं, उदाहरण के लिए, [[प्रोटीन डाइसल्फ़ाइड आइसोमेरेज़]]; अन्य अपने कार्य में सामान्य हैं और अधिकांश गोलाकार प्रोटीनों की सहायता कर सकते हैं, उदाहरण के लिए, प्रोटीन की [[प्रोकार्योटिक]] [[ग्रेल]]/[[ग्रोस]] प्रणाली और [[समरूपता (जीव विज्ञान)]] [[यूकेरियोटिक]] [[हीट शॉक प्रोटीन]] ( | आमतौर पर यह माना जाता है कि एक प्रोटीन की मूल स्थिति भी सबसे अधिक [[ऊष्मप्रवैगिकी]] स्थिर होती है और यह कि एक प्रोटीन [[अनुवाद (आनुवांशिकी)]] होने से पहले, अपने रासायनिक कैनेटीक्स को देखते हुए अपनी मूल स्थिति तक पहुंच जाएगा। एक कोशिका के साइटोप्लाज्म के भीतर प्रोटीन [[चैपरोन (प्रोटीन)]] एक नए संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड को उसकी मूल अवस्था प्राप्त करने में सहायता करता है। कुछ चैपरोन प्रोटीन अपने कार्य में अत्यधिक विशिष्ट होते हैं, उदाहरण के लिए, [[प्रोटीन डाइसल्फ़ाइड आइसोमेरेज़]]; अन्य अपने कार्य में सामान्य हैं और अधिकांश गोलाकार प्रोटीनों की सहायता कर सकते हैं, उदाहरण के लिए, प्रोटीन की [[प्रोकार्योटिक]] [[ग्रेल]]/[[ग्रोस]] प्रणाली और [[समरूपता (जीव विज्ञान)]] [[यूकेरियोटिक]] [[हीट शॉक प्रोटीन]] (एचएसपी60/एचएसपी10 प्रणाली)। | ||
=== साइटोप्लाज्मिक वातावरण === | === साइटोप्लाज्मिक वातावरण === | ||
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=== लिगैंड बाइंडिंग === | === लिगैंड बाइंडिंग === | ||
एक प्रोटीन की संरचना, उदाहरण के लिए एक [[एंजाइम]], अपने प्राकृतिक लिगेंड के बंधन में बदल सकता है, उदाहरण के लिए एक कॉफ़ेक्टर (जैव रसायन)। इस मामले में, लिगैंड से जुड़ी प्रोटीन की संरचना को होलो संरचना के रूप में जाना जाता है, अनबाउंड प्रोटीन की एपो संरचना के रूप में।<ref>{{cite journal|pmid=20066034|pmc=2796265|year=2010|last1=Seeliger|first1=D|title=Conformational transitions upon ligand binding: Holo-structure prediction from apo conformations|journal=PLOS Computational Biology|volume=6|issue=1|page=e1000634|last2=De Groot|first2=B. L.|doi=10.1371/journal.pcbi.1000634|bibcode=2010PLSCB...6E0634S}}</ref> | एक प्रोटीन की संरचना, उदाहरण के लिए एक [[एंजाइम]], अपने प्राकृतिक लिगेंड के बंधन में बदल सकता है, उदाहरण के लिए एक कॉफ़ेक्टर (जैव रसायन)। इस मामले में, लिगैंड से जुड़ी प्रोटीन की संरचना को होलो संरचना के रूप में जाना जाता है, अनबाउंड प्रोटीन की एपो संरचना के रूप में।<ref>{{cite journal|pmid=20066034|pmc=2796265|year=2010|last1=Seeliger|first1=D|title=Conformational transitions upon ligand binding: Holo-structure prediction from apo conformations|journal=PLOS Computational Biology|volume=6|issue=1|page=e1000634|last2=De Groot|first2=B. L.|doi=10.1371/journal.pcbi.1000634|bibcode=2010PLSCB...6E0634S}}</ref> | ||
अमीनो एसिड साइड चेन के बीच कमजोर बांड के गठन से संरचना स्थिर | अमीनो एसिड साइड चेन के बीच कमजोर बांड के गठन से संरचना स्थिर | ||
स्वयं पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के तह द्वारा निर्धारित (गैर-ध्रुवीय अवशेष स्थित हैं | |||
प्रोटीन के अंदर, जबकि ध्रुवीय अवशेष मुख्य रूप से बाहर स्थित होते हैं) | प्रोटीन के अंदर, जबकि ध्रुवीय अवशेष मुख्य रूप से बाहर स्थित होते हैं) | ||
- प्रोटीन का आवरण प्रोटीन को करीब लाता है और अनुक्रम के दूर के क्षेत्रों में स्थित ए-से संबंधित करता है | - प्रोटीन का आवरण प्रोटीन को करीब लाता है और अनुक्रम के दूर के क्षेत्रों में स्थित ए-से संबंधित करता है | ||
- तृतीयक संरचना का अधिग्रहण मान्यता के लिए उपयुक्त जेब और साइटों के गठन की ओर जाता है और | - तृतीयक संरचना का अधिग्रहण मान्यता के लिए उपयुक्त जेब और साइटों के गठन की ओर जाता है और | ||
विशिष्ट अणुओं का बंधन (जैव विशिष्टता) | विशिष्ट अणुओं का बंधन (जैव विशिष्टता) | ||
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=== भविष्यवाणी [[कलन विधि]] === | === भविष्यवाणी [[कलन विधि]] === | ||
[[ स्टैनफोर्ड विश्वविद्यालय ]] में फोल्डिंग @ होम प्रोजेक्ट एक वितरित कंप्यूटिंग अनुसंधान प्रयास है जो उपलब्ध कंप्यूटिंग के लगभग 5 [[petaFLOPS]] (≈10 x86 | [[ स्टैनफोर्ड विश्वविद्यालय ]] में फोल्डिंग @ होम प्रोजेक्ट एक वितरित कंप्यूटिंग अनुसंधान प्रयास है जो उपलब्ध कंप्यूटिंग के लगभग 5 [[petaFLOPS|पेटाफ्लॉप्स]] (≈10 x86 पेटाफ्लॉप्स ) का उपयोग करता है। इसका उद्देश्य एक एल्गोरिदम खोजना है जो प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम और इसकी सेलुलर स्थितियों को देखते हुए लगातार प्रोटीन तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं की भविष्यवाणी करेगा।<ref name="flop">[http://fah-web.stanford.edu/cgi-bin/main.py?qtype=osstats "Folding@home."] Stanford University. Accessed 18 December 2013.</ref><ref name="foldhome">[http://folding.stanford.edu/English/FAQ "Folding@home – FAQ"] Stanford University. Accessed 18 December 2013.</ref><ref name="stan">[http://folding.stanford.edu/English/Science "Folding@home – Science."] Stanford University.</ref> | ||
प्रोटीन तृतीयक संरचना भविष्यवाणी के लिए सॉफ्टवेयर की एक सूची यहां पाई जा सकती है | प्रोटीन तृतीयक संरचना भविष्यवाणी के लिए सॉफ्टवेयर की एक सूची यहां पाई जा सकती है | ||
[[प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी सॉफ्टवेयर की सूची]]। | [[प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी सॉफ्टवेयर की सूची]]। | ||
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=== [[प्रोटीन एकत्रीकरण]] रोग === | === [[प्रोटीन एकत्रीकरण]] रोग === | ||
अल्जाइमर रोग और हंटिंगटन रोग जैसे प्रोटीन एकत्रीकरण रोग और [[पागल गायों को होने वाला रोग]] जैसे [[प्रिओन]] रोगों को [[रोग मॉडल]] के निर्माण (और पुनर्निर्माण) द्वारा बेहतर समझा जा सकता है। यह प्रयोगशाला पशुओं में बीमारी पैदा करके किया जाता है, उदाहरण के लिए, पार्किंसंस रोग का कारण बनने के लिए [[एमपीटीपी]] जैसे विष को प्रशासित करके, या [[जेनेटिक इंजीनियरिंग]] के माध्यम से।<ref name="park">{{cite journal|title=Classic toxin-induced animal models of Parkinson's disease: 6-OHDA and MPTP|pmid=15503155|doi=10.1007/s00441-004-0938-y | volume=318|issue=1|date=October 2004|journal=Cell Tissue Res.|pages=215–24|author=Schober A|s2cid=1824912}}</ref><ref name="ko">{{cite web|url=http://www.sigmaaldrich.com/catalog/genes/TP53|title=Tp53 Knockout Rat|publisher=Cancer|access-date=2010-12-18}}</ref> | अल्जाइमर रोग और हंटिंगटन रोग जैसे प्रोटीन एकत्रीकरण रोग और [[पागल गायों को होने वाला रोग]] जैसे [[प्रिओन]] रोगों को [[रोग मॉडल]] के निर्माण (और पुनर्निर्माण) द्वारा बेहतर समझा जा सकता है। यह प्रयोगशाला पशुओं में बीमारी पैदा करके किया जाता है, उदाहरण के लिए, पार्किंसंस रोग का कारण बनने के लिए [[एमपीटीपी]] जैसे विष को प्रशासित करके, या [[जेनेटिक इंजीनियरिंग]] के माध्यम से।<ref name="park">{{cite journal|title=Classic toxin-induced animal models of Parkinson's disease: 6-OHDA and MPTP|pmid=15503155|doi=10.1007/s00441-004-0938-y | volume=318|issue=1|date=October 2004|journal=Cell Tissue Res.|pages=215–24|author=Schober A|s2cid=1824912}}</ref><ref name="ko">{{cite web|url=http://www.sigmaaldrich.com/catalog/genes/TP53|title=Tp53 Knockout Rat|publisher=Cancer|access-date=2010-12-18}}</ref> | ||
[[प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी]] रोग मॉडल बनाने का एक नया तरीका है, जो जानवरों के उपयोग से बच सकता है।<ref name="bit">{{cite web|url=http://www.bit-tech.net/hardware/graphics/2009/06/15/what-is-folding-and-why-does-it-matter/|title=Feature – What is Folding and Why Does it Matter?|access-date=December 18, 2010|archive-url=https://web.archive.org/web/20131212083942/http://www.bit-tech.net/hardware/graphics/2009/06/15/what-is-folding-and-why-does-it-matter/|archive-date=December 12, 2013|url-status=dead}}</ref> | [[प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी]] रोग मॉडल बनाने का एक नया तरीका है, जो जानवरों के उपयोग से बच सकता है।<ref name="bit">{{cite web|url=http://www.bit-tech.net/hardware/graphics/2009/06/15/what-is-folding-and-why-does-it-matter/|title=Feature – What is Folding and Why Does it Matter?|access-date=December 18, 2010|archive-url=https://web.archive.org/web/20131212083942/http://www.bit-tech.net/hardware/graphics/2009/06/15/what-is-folding-and-why-does-it-matter/|archive-date=December 12, 2013|url-status=dead}}</ref> | ||
===प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति परियोजना ( | |||
===प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति परियोजना (कोमोग्रैड)=== | |||
ज्ञात प्रोटीन तृतीयक संरचनाओं की बड़ी संख्या के लिए किसी दिए गए प्रोटीन की तृतीयक संरचना में मिलान पैटर्न और रैंक क्रम में सबसे समान लोगों को पुनः प्राप्त करना कई शोध क्षेत्रों के दिल में है जैसे उपन्यास प्रोटीन की कार्य भविष्यवाणी, विकास का अध्ययन, रोग निदान, दवा की खोज, बीयूईटी में कोमोग्राड परियोजना, प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति के लिए एक अत्यंत तेज और बहुत सटीक विधि तैयार करने और शोध परिणामों के आधार पर ऑनलाइन उपकरण विकसित करने का एक शोध प्रयास है।<ref>{{Cite web | url=http://research.buet.ac.bd:8080/Comograd/ |title = Comograd :: Protein Tertiary Matching}}</ref><ref>{{cite journal |last1=Karim |first1=Rezaul |last2=Aziz |first2=Mohd Momin Al |last3=Shatabda |first3=Swakkhar |last4=Rahman |first4=M. Sohel |last5=Mia |first5=Md Abul Kashem |last6=Zaman |first6=Farhana |last7=Rakin |first7=Salman |title=CoMOGrad and PHOG: From Computer Vision to Fast and Accurate Protein Tertiary Structure Retrieval |journal=Scientific Reports |date=21 August 2015 |volume=5 |issue=1 |pages=13275 |doi=10.1038/srep13275 |pmid=26293226 |pmc=4543952 |arxiv=1409.0814 |bibcode=2015NatSR...513275K }}</ref> | ज्ञात प्रोटीन तृतीयक संरचनाओं की बड़ी संख्या के लिए किसी दिए गए प्रोटीन की तृतीयक संरचना में मिलान पैटर्न और रैंक क्रम में सबसे समान लोगों को पुनः प्राप्त करना कई शोध क्षेत्रों के दिल में है जैसे उपन्यास प्रोटीन की कार्य भविष्यवाणी, विकास का अध्ययन, रोग निदान, दवा की खोज, बीयूईटी में कोमोग्राड परियोजना, प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति के लिए एक अत्यंत तेज और बहुत सटीक विधि तैयार करने और शोध परिणामों के आधार पर ऑनलाइन उपकरण विकसित करने का एक शोध प्रयास है।<ref>{{Cite web | url=http://research.buet.ac.bd:8080/Comograd/ |title = Comograd :: Protein Tertiary Matching}}</ref><ref>{{cite journal |last1=Karim |first1=Rezaul |last2=Aziz |first2=Mohd Momin Al |last3=Shatabda |first3=Swakkhar |last4=Rahman |first4=M. Sohel |last5=Mia |first5=Md Abul Kashem |last6=Zaman |first6=Farhana |last7=Rakin |first7=Salman |title=CoMOGrad and PHOG: From Computer Vision to Fast and Accurate Protein Tertiary Structure Retrieval |journal=Scientific Reports |date=21 August 2015 |volume=5 |issue=1 |pages=13275 |doi=10.1038/srep13275 |pmid=26293226 |pmc=4543952 |arxiv=1409.0814 |bibcode=2015NatSR...513275K }}</ref> | ||
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* [[तह (रसायन विज्ञान)]] | * [[तह (रसायन विज्ञान)]] | ||
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* [[न्यूक्लिक एसिड तृतीयक संरचना]] | * [[न्यूक्लिक एसिड तृतीयक संरचना]] | ||
* [[प्रोटीन संपर्क मानचित्र]] | * [[प्रोटीन संपर्क मानचित्र]] | ||
Revision as of 15:42, 2 April 2023
प्रोटीन की तृतीयक संरचना प्रोटीन की त्रिविमीय आकृति होती है। तृतीयक संरचना में एक या एक से अधिक प्रोटीन माध्यमिक संरचनाओं, प्रोटीन डोमेन के साथ एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला रीढ़ की हड्डी होगी। एमिनो एसिड पक्ष श्रृंखला कई तरह से इंटरैक्ट और बॉन्ड कर सकते हैं। एक विशेष प्रोटीन के भीतर साइड चेन की बातचीत और बंधन इसकी तृतीयक संरचना निर्धारित करते हैं। प्रोटीन तृतीयक संरचना को उसके परमाणु निर्देशांक द्वारा परिभाषित किया गया है। ये निर्देशांक या तो एक प्रोटीन डोमेन या संपूर्ण तृतीयक संरचना को संदर्भित कर सकते हैं।[1][2] कई तृतीयक संरचनाएं एक प्रोटीन चतुर्धातुक संरचना में बदल सकती हैं।[3]
इतिहास
प्रोटीन की तृतीयक संरचना का विज्ञान एक परिकल्पना से एक विस्तृत परिभाषा तक आगे बढ़ा है। हालांकि हरमन एमिल फिशर ने सुझाव दिया था कि प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला और अमीनो एसिड साइड चेन से बने होते हैं, यह डोरोथी मौड रिंच थे जिन्होंने प्रोटीन संरचनाओं की भविष्यवाणी में ज्यामिति को शामिल किया था। रिंच ने साइक्लोल के साथ इसका प्रदर्शन किया, जो गोलाकार प्रोटीन की संरचना की पहली भविष्यवाणी थी।[4] समसामयिक विधियाँ, छोटे प्रोटीनों (<120 अवशेष) के लिए 5 एंगस्ट्रॉम|Å (0.5 एनएम) के भीतर भविष्यवाणी के बिना, तृतीयक संरचनाओं को निर्धारित करने में सक्षम हैं, और, अनुकूल परिस्थितियों में, आश्वस्त द्वितीयक संरचना भविष्यवाणियां।
निर्धारक
देशी राज्यों की स्थिरता
थर्मोस्टेबिलिटी
अपनी मूल अवस्था या रासायनिक संरूपण में मुड़े हुए प्रोटीन में आम तौर पर अनफोल्डेड संरूपण की तुलना में कम गिब्स मुक्त ऊर्जा (तापीय धारिता और एन्ट्रापी का संयोजन) होती है। एक प्रोटीन निम्न-ऊर्जा संरूपण की ओर प्रवृत्त होगा, जो कोशिका (जीव विज्ञान) वातावरण में प्रोटीन की तह को निर्धारित करेगा। क्योंकि कई समान अनुरूपताओं में समान ऊर्जाएं होंगी, प्रोटीन संरचनाएं प्रोटीन गतिकी हैं, जो इन समान संरचनाओं के बीच उतार-चढ़ाव करती हैं।
ग्लोबुलर प्रोटीन में जल विरोधी अमीनो एसिड अवशेषों का एक कोर और जल-उजागर, आवेशित, हाइड्रोफिलिक अवशेषों का एक सतह क्षेत्र होता है। यह व्यवस्था तृतीयक संरचना के भीतर अंतःक्रियाओं को स्थिर कर सकती है। उदाहरण के लिए, स्रावित प्रोटीन में, जो कोशिका द्रव्य में नहाया नहीं जाता है, सिस्टीन अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड बंधन तृतीयक संरचना को बनाए रखने में मदद करते हैं। विविध कार्य और विविध आणविक विकास के प्रोटीन में देखी जाने वाली स्थिर तृतीयक संरचनाओं की समानता है। उदाहरण के लिए, एंजाइम ट्राइओसफॉस्फेटिसोमेरेज़ के लिए नामित टीआईएम बैरल, एक सामान्य तृतीयक संरचना है जैसा कि अत्यधिक स्थिर, डिमर (रसायन विज्ञान), कुंडलित कुंडल संरचना है। इसलिए, प्रोटीन को उनके द्वारा धारण की जाने वाली संरचनाओं द्वारा वर्गीकृत किया जा सकता है। ऐसे वर्गीकरण का उपयोग करने वाले प्रोटीनों के डेटाबेस में प्रोटीन और कैथ का संरचनात्मक वर्गीकरण शामिल है।
काइनेटिक ट्रैप
फोल्डिंग रासायनिक गतिकी एक प्रोटीन को एक उच्च-ऊर्जा संरूपण में फंसा सकता है, यानी एक उच्च-ऊर्जा मध्यवर्ती संरूपण निम्नतम-ऊर्जा संरूपण तक पहुंच को अवरुद्ध करता है। उच्च-ऊर्जा संरचना प्रोटीन के कार्य में योगदान दे सकती है। उदाहरण के लिए, इंफ्लुएंजा हीमैग्लुटिनिन प्रोटीन एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला है जो सक्रिय होने पर दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने के लिए प्रोटियोलिसिस को विभाजित करता है। दो श्रृंखलाओं को एक उच्च-ऊर्जा संरचना में रखा गया है। जब स्थानीय पीएच गिरता है, तो प्रोटीन एक ऊर्जावान रूप से अनुकूल संचलन पुनर्व्यवस्था से गुजरता है जो इसे मेजबान कोशिका झिल्ली में प्रवेश करने में सक्षम बनाता है।
मेटास्टेबिलिटी
कुछ तृतीयक प्रोटीन संरचनाएं लंबे समय तक रहने वाले राज्यों में मौजूद हो सकती हैं जो अपेक्षित सबसे स्थिर स्थिति नहीं हैं। उदाहरण के लिए, कई सर्पिन (सेरीन प्रोटीज़ इनहिबिटर) इस मेटास्टेबिलिटी को दिखाते हैं। जब प्रोटीज द्वारा प्रोटीन का एक लूप काटा जाता है तो वे एक गठनात्मक परिवर्तन से गुजरते हैं।[5][6][7]
चैपरोन प्रोटीन
आमतौर पर यह माना जाता है कि एक प्रोटीन की मूल स्थिति भी सबसे अधिक ऊष्मप्रवैगिकी स्थिर होती है और यह कि एक प्रोटीन अनुवाद (आनुवांशिकी) होने से पहले, अपने रासायनिक कैनेटीक्स को देखते हुए अपनी मूल स्थिति तक पहुंच जाएगा। एक कोशिका के साइटोप्लाज्म के भीतर प्रोटीन चैपरोन (प्रोटीन) एक नए संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड को उसकी मूल अवस्था प्राप्त करने में सहायता करता है। कुछ चैपरोन प्रोटीन अपने कार्य में अत्यधिक विशिष्ट होते हैं, उदाहरण के लिए, प्रोटीन डाइसल्फ़ाइड आइसोमेरेज़; अन्य अपने कार्य में सामान्य हैं और अधिकांश गोलाकार प्रोटीनों की सहायता कर सकते हैं, उदाहरण के लिए, प्रोटीन की प्रोकार्योटिक ग्रेल/ग्रोस प्रणाली और समरूपता (जीव विज्ञान) यूकेरियोटिक हीट शॉक प्रोटीन (एचएसपी60/एचएसपी10 प्रणाली)।
साइटोप्लाज्मिक वातावरण
प्रोटीन तृतीयक संरचना की भविष्यवाणी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को जानने और प्रोटीन डेटा बैंकों में ज्ञात तृतीयक संरचनाओं के साथ संभावित अनुमानित तृतीयक संरचना की तुलना करने पर निर्भर करती है। यह केवल प्रोटीन जैवसंश्लेषण के समय मौजूद साइटोप्लाज्मिक वातावरण को इस हद तक ध्यान में रखता है कि एक समान साइटोप्लाज्मिक वातावरण ने प्रोटीन डेटा बैंक में दर्ज प्रोटीन की संरचना को भी प्रभावित किया हो।
लिगैंड बाइंडिंग
एक प्रोटीन की संरचना, उदाहरण के लिए एक एंजाइम, अपने प्राकृतिक लिगेंड के बंधन में बदल सकता है, उदाहरण के लिए एक कॉफ़ेक्टर (जैव रसायन)। इस मामले में, लिगैंड से जुड़ी प्रोटीन की संरचना को होलो संरचना के रूप में जाना जाता है, अनबाउंड प्रोटीन की एपो संरचना के रूप में।[8]
अमीनो एसिड साइड चेन के बीच कमजोर बांड के गठन से संरचना स्थिर
स्वयं पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के तह द्वारा निर्धारित (गैर-ध्रुवीय अवशेष स्थित हैं प्रोटीन के अंदर, जबकि ध्रुवीय अवशेष मुख्य रूप से बाहर स्थित होते हैं)
- प्रोटीन का आवरण प्रोटीन को करीब लाता है और अनुक्रम के दूर के क्षेत्रों में स्थित ए-से संबंधित करता है
- तृतीयक संरचना का अधिग्रहण मान्यता के लिए उपयुक्त जेब और साइटों के गठन की ओर जाता है और
विशिष्ट अणुओं का बंधन (जैव विशिष्टता)
दृढ़ संकल्प
घुलनशील ग्लोबुलर प्रोटीन की तृतीयक संरचना का ज्ञान झिल्ली प्रोटीन की तुलना में अधिक उन्नत है क्योंकि उपलब्ध तकनीक के साथ अध्ययन करना आसान है।
एक्स - रे क्रिस्टलोग्राफी
एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी प्रोटीन संरचना को निर्धारित करने के लिए इस्तेमाल किया जाने वाला सबसे आम उपकरण है। यह संरचना का उच्च विभेदन प्रदान करता है लेकिन यह प्रोटीन की प्रोटीन गतिशीलता के बारे में जानकारी नहीं देता है।
एनएमआर
प्रोटीन एनएमआर प्रोटीन संरचना का तुलनात्मक रूप से कम रिज़ॉल्यूशन देता है। यह छोटे प्रोटीन तक ही सीमित है। हालांकि, यह समाधान में एक प्रोटीन के गठनात्मक परिवर्तन के बारे में जानकारी प्रदान कर सकता है।
क्रायोजेनिक इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी
क्रायोजेनिक इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी (क्रायो-ईएम) प्रोटीन की तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना दोनों के बारे में जानकारी दे सकता है। यह प्रोटीन सबयूनिट के बड़े प्रोटीन और प्रोटीन जटिल के लिए विशेष रूप से अनुकूल है।
दोहरी ध्रुवीकरण इंटरफेरोमेट्री
दोहरे ध्रुवीकरण इंटरफेरोमेट्री सतह पर कब्जा कर लिया प्रोटीन के बारे में पूरक जानकारी प्रदान करता है। यह समय के साथ संरचना और रचना परिवर्तनों को निर्धारित करने में सहायता करता है।
प्रोजेक्ट
भविष्यवाणी कलन विधि
स्टैनफोर्ड विश्वविद्यालय में फोल्डिंग @ होम प्रोजेक्ट एक वितरित कंप्यूटिंग अनुसंधान प्रयास है जो उपलब्ध कंप्यूटिंग के लगभग 5 पेटाफ्लॉप्स (≈10 x86 पेटाफ्लॉप्स ) का उपयोग करता है। इसका उद्देश्य एक एल्गोरिदम खोजना है जो प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम और इसकी सेलुलर स्थितियों को देखते हुए लगातार प्रोटीन तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं की भविष्यवाणी करेगा।[9][10][11]
प्रोटीन तृतीयक संरचना भविष्यवाणी के लिए सॉफ्टवेयर की एक सूची यहां पाई जा सकती है प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी सॉफ्टवेयर की सूची।
प्रोटीन एकत्रीकरण रोग
अल्जाइमर रोग और हंटिंगटन रोग जैसे प्रोटीन एकत्रीकरण रोग और पागल गायों को होने वाला रोग जैसे प्रिओन रोगों को रोग मॉडल के निर्माण (और पुनर्निर्माण) द्वारा बेहतर समझा जा सकता है। यह प्रयोगशाला पशुओं में बीमारी पैदा करके किया जाता है, उदाहरण के लिए, पार्किंसंस रोग का कारण बनने के लिए एमपीटीपी जैसे विष को प्रशासित करके, या जेनेटिक इंजीनियरिंग के माध्यम से।[12][13]
प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी रोग मॉडल बनाने का एक नया तरीका है, जो जानवरों के उपयोग से बच सकता है।[14]
प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति परियोजना (कोमोग्रैड)
ज्ञात प्रोटीन तृतीयक संरचनाओं की बड़ी संख्या के लिए किसी दिए गए प्रोटीन की तृतीयक संरचना में मिलान पैटर्न और रैंक क्रम में सबसे समान लोगों को पुनः प्राप्त करना कई शोध क्षेत्रों के दिल में है जैसे उपन्यास प्रोटीन की कार्य भविष्यवाणी, विकास का अध्ययन, रोग निदान, दवा की खोज, बीयूईटी में कोमोग्राड परियोजना, प्रोटीन तृतीयक संरचना पुनर्प्राप्ति के लिए एक अत्यंत तेज और बहुत सटीक विधि तैयार करने और शोध परिणामों के आधार पर ऑनलाइन उपकरण विकसित करने का एक शोध प्रयास है।[15][16]
यह भी देखें
संदर्भ
- ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). Online corrected version: (2006–) "tertiary structure". doi:10.1351/goldbook.T06282
- ↑ Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.
- ↑ Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing, New York. 1995. ISBN 0-8153-1701-8
- ↑ Senechal M. "I died for beauty: Dorothy Wrinch and the cultures of science." Oxford University Press, 2012. Chapter 14. ISBN 0-19-991083-9, 9780199910830. Accessed at Google Books 8 December 2013.
- ↑ Whisstock J (2006). "Molecular gymnastics: serpiginous structure, folding and scaffolding". Current Opinion in Structural Biology. 16 (6): 761–68. doi:10.1016/j.sbi.2006.10.005. PMID 17079131.
- ↑ Gettins PG (2002). "सर्पिन संरचना, तंत्र और कार्य". Chem Rev. 102 (12): 4751–804. doi:10.1021/cr010170. PMID 12475206.
- ↑ Whisstock JC, Skinner R, Carrell RW, Lesk AM (2000). "Conformational changes in serpins: I. The native and cleaved conformations of alpha(1)-anti-trypsin". J Mol Biol. 296 (2): 685–99. doi:10.1006/jmbi.1999.3520. PMID 10669617.
- ↑ Seeliger, D; De Groot, B. L. (2010). "Conformational transitions upon ligand binding: Holo-structure prediction from apo conformations". PLOS Computational Biology. 6 (1): e1000634. Bibcode:2010PLSCB...6E0634S. doi:10.1371/journal.pcbi.1000634. PMC 2796265. PMID 20066034.
- ↑ "Folding@home." Stanford University. Accessed 18 December 2013.
- ↑ "Folding@home – FAQ" Stanford University. Accessed 18 December 2013.
- ↑ "Folding@home – Science." Stanford University.
- ↑ Schober A (October 2004). "Classic toxin-induced animal models of Parkinson's disease: 6-OHDA and MPTP". Cell Tissue Res. 318 (1): 215–24. doi:10.1007/s00441-004-0938-y. PMID 15503155. S2CID 1824912.
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बाहरी संबंध
- Protein Data Bank
- Display, analyse and superimpose protein 3D structures
- Alphabet of protein structures.
- Display, analyse and superimpose protein 3D structures
- WWW-based course teaching elementary protein bioinformatics
- Critical Assessment of Structure Prediction (CASP)
- Structural Classification of Proteins (SCOP)
- CATH Protein Structure Classification
- DALI/FSSP software and database of superposed protein structures
- TOPOFIT-DB Invariant Structural Cores between proteins
- PDBWiki — PDBWiki Home Page – a website for community annotation of PDB structures.
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