हॉफमिस्टर श्रृंखला: Difference between revisions
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हॉफमिस्टर ने लवणों की एक श्रृंखला की खोज की जिसका प्रोटीन की | हॉफमिस्टर ने लवणों की एक श्रृंखला की खोज की जिसका प्रोटीन की घुलनशीलता पर निरंतर प्रभाव पड़ता है और (इसे बाद में खोजा गया) उनकी द्वितीयक और तृतीयक संरचना की स्थिरता पर भी। धनायनों की तुलना में ऋणायनों का प्रभाव अधिक प्रतीत होता है,<ref name="pmid19409939">{{cite journal | author=Yang Z | title=Hofmeister effects: an explanation for the impact of ionic liquids on biocatalysis | journal= Journal of Biotechnology | volume=144 | issue=1 | year=2009 | pages=12–22 | doi=10.1016/j.jbiotec.2009.04.011 | pmid=19409939}}</ref> और प्रायः ये आदेशित होते हैं | ||
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\mathrm{F^{-} \approx SO_{4}^{2-} > HPO_{4}^{2-} > C_{2}H_{3}O_{2}^{-} > Cl^{-} > Br^{-} > NO_{3}^{-} > ClO_{3}^{-} > I^{-} > ClO_{4}^{-} > SCN^{-}} | \mathrm{F^{-} \approx SO_{4}^{2-} > HPO_{4}^{2-} > C_{2}H_{3}O_{2}^{-} > Cl^{-} > Br^{-} > NO_{3}^{-} > ClO_{3}^{-} > I^{-} > ClO_{4}^{-} > SCN^{-}} | ||
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(यह एक आंशिक सूची है; कई और लवणों का अध्ययन किया गया है।) | (यह एक आंशिक सूची है; जिसमे कई और लवणों का अध्ययन किया गया है।) धनायनों का क्रम प्रायः इस प्रकार दिया जाता है | ||
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\mathrm{NH_{4}^{+} > K^{+} > Na^{+} > Li^{+} > Mg^{2+} > Ca^{2+} > guanidinium} | \mathrm{NH_{4}^{+} > K^{+} > Na^{+} > Li^{+} > Mg^{2+} > Ca^{2+} > guanidinium} | ||
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हॉफमिस्टर श्रृंखला का तंत्र पूरी तरह से स्पष्ट नहीं है, लेकिन सामान्य जल संरचना में परिवर्तन का परिणाम नहीं | हॉफमिस्टर श्रृंखला का तंत्र पूरी तरह से स्पष्ट नहीं है, लेकिन सामान्य जल संरचना में परिवर्तन का परिणाम नहीं प्राप्त होता है, इसके अतिरिक्त आयनों और प्रोटीनों और आयनों और जल के अणुओं के बीच प्रोटीन से संपर्क करना अधिक महत्वपूर्ण हो सकता है।<ref>{{cite journal |author=Zhang Y, Cremer PS |title=Interactions between macromolecules and ions: The Hofmeister series |journal=Current Opinion in Chemical Biology |volume=10 |issue=6 |pages=658–63 |year=2006 |pmid=17035073 |doi=10.1016/j.cbpa.2006.09.020}}</ref> हाल के अनुरूपण अध्ययनों से पता चला है कि आयनों और आसपास के जल के अणुओं के बीच विलायकयोजन ऊर्जा में भिन्नता हॉफमिस्टर श्रृंखला के तंत्र को रेखांकित करती है।<ref>{{cite journal |author=M. Adreev|author2=A. Chremos |author3=J. de Pablo|author4=J. F. Douglas |title=इलेक्ट्रोलाइट समाधान की गतिशीलता का मोटे अनाज वाला मॉडल|journal=J. Phys. Chem. B |volume=121 |issue=34 |pages=8195–8202|year=2017|doi=10.1021/acs.jpcb.7b04297 |pmid=28816050}}</ref><ref>{{cite journal |author=M. Adreev|author2=J. de Pablo |author3=A. Chremos|author4=J. F. Douglas |title=इलेक्ट्रोलाइट समाधानों के गुणों पर आयन विलयन का प्रभाव|journal=J. Phys. Chem. B |volume=122 |issue=14 |pages=4029–4034|year=2018|doi=10.1021/acs.jpcb.8b00518 |pmid=29611710}}</ref>अभी हाल ही में, एक क्वांटम रासायनिक जांच हॉफमिस्टर श्रृंखला के लिए एक स्थिर वैद्युत विक्षेप उत्पत्ति का सुझाव देती है।<ref>{{cite journal | author=Kasimir P. Gregory | author2=Erica J. Wanless | author3=Grant B. Webber| author4=Vince S. J. Craig | author5=Alister J. Page | title=The Electrostatic Origins of Specific Ion Effects: Quantifying the Hofmeister Series for Anions|url=https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2021/sc/d1sc03568a|journal=Chem. Sci.|year=2021|doi=10.1039/D1SC03568A| doi-access=free}}</ref> यह कार्य आयनों के परस्पर क्रिया करने वाले परमाणुओं (बातचीत की स्थिर वैद्युत विक्षेप संभावित ऊर्जा का अनुमान लगाने के लिए) के घटनास्थल-केंद्रित त्रिज्यीय आवेश घनत्व प्रदान करता है, और ये विद्युत् अपघट्य गुणों, अभिक्रिया दरों और बृहदाण्विक स्थिरता (जैसे बहुलक) के लिए कई अप्रत्यक्ष हॉफमिस्टर श्रृंखला के साथ मात्रात्मक रूप से सहसंबंधित प्रतीत होते हैं। घुलनशीलता, और वायरस और एंजाइम गतिविधियां)। | ||
श्रृंखला के | श्रृंखला के प्रारंभिक सदस्य विलायक सतह के तनाव को बढ़ाते हैं और गैर-ध्रुवीय अणुओं की घुलनशीलता को कम करते हैं ("अलग करना "); वास्तव में, वे जलभीत पारस्परिक प्रभाव को प्रबल करते हैं। इसके विपरीत, श्रृंखला में बाद के लवण गैर-ध्रुवीय अणुओं ("लवण में") की घुलनशीलता को बढ़ाते हैं और जल में क्रम को कम करते हैं; वास्तव में, वे जलभीत प्रभाव को दुर्बल करते हैं।<ref>{{cite web | last = Chaplin | first = Martin | title = हॉफमिस्टर सीरीज| work = Water Structure and Science | publisher = [[London South Bank University]] | date = August 6, 2014 | url = http://www1.lsbu.ac.uk/water/hofmeist.html | access-date = 2014-09-05 | archive-url = https://web.archive.org/web/20140802201508/http://www1.lsbu.ac.uk/water/hofmeist.html | archive-date = August 2, 2014 | url-status = dead }}</ref><ref>{{Cite journal|last=Choudhary|first=Nilesh|last2=Kushwaha|first2=Omkar Singh|last3=Bhattacharjee|first3=Gaurav|last4=Chakrabarty|first4=Suman|last5=Kumar|first5=Rajnish|date=2020-11-25|title=हॉफमिस्टर साल्ट की उपस्थिति में गैस हाइड्रेट विकास पर मैक्रो और आणविक स्तर की अंतर्दृष्टि|url=https://doi.org/10.1021/acs.iecr.0c04389|journal=Industrial & Engineering Chemistry Research|volume=59|issue=47|pages=20591–20600|doi=10.1021/acs.iecr.0c04389|issn=0888-5885}}</ref>अमोनियम सल्फेट वर्षा के उपयोग के माध्यम से प्रोटीन शुद्धिकरण में प्रायः नमकीन प्रभाव का शोषण किया जाता है। | ||
यद्यपि ये लवण प्रोटीन के साथ सीधे संपर्क करते हैं (जो आवेश होते हैं और मजबूत द्विध्रुवीय क्षण होते हैं) और यहां तक कि विशेष रूप से ये इन्हे बांध सकते हैं (उदाहरण के लिए, फॉस्फेट और सल्फेट राइबोन्यूक्लिज़ ए के लिए बाध्यकारी)। जिन आयनों में I- और SCN- जैसे मजबूत 'लवणीय' प्रभाव होते हैं, वे प्रबल विकृतीकरण होते हैं, क्योंकि वे पेप्टाइड समूह में लवण की भांति कार्य करते हैं, और इस प्रकार अपने मूल रूप की तुलना में प्रोटीन के सामने आये हुए रूप के साथ अधिक मजबूती से आदान प्रदान करते हैं। परिणामस्वरूप वे विकास अभिक्रिया के रासायनिक संतुलन को स्थानांतरित करते हैं।<ref name="baldwin">{{cite journal |author=Baldwin RL. |title=हॉफमिस्टर आयन इंटरैक्शन प्रोटीन स्थिरता को कैसे प्रभावित करते हैं|journal=Biophys J |volume=71 |issue=4 |pages=2056–63 |year=1996 |pmid=8889180 |doi=10.1016/S0006-3495(96)79404-3 |pmc=1233672|bibcode = 1996BpJ....71.2056B }}</ref>कई प्रकार के आयनों वाले एक जलीय घोल द्वारा प्रोटीन का विकृतीकरण अधिक जटिल है क्योंकि सभी आयन अपनी हॉफमिस्टर गतिविधि के अनुसार कार्य कर सकते हैं, अर्थात, श्रृंखला में आयन की स्थिति को निर्दिष्ट करने वाली एक भिन्नात्मक संख्या (पहले दी गई) के संदर्भ में एक संदर्भ प्रोटीन को निरूपित करने में इसकी सापेक्ष दक्षता को दर्शाती है। हॉफमिस्टर आयनिकता Ih की अवधारणा को धर्म-वर्धन एटअल द्वारा लागू किया गया है।<ref>{{cite journal | last1=Dharma-wardana | first1=M. W. C. |display-authors=etal |doi = 10.1007/s10653-014-9641-4 | volume=37 | title=Chronic kidney disease of unknown aetiology and ground-water ionicity: study based on Sri Lanka | journal=Environmental Geochemistry and Health | pages=221–231 | year=2014| issue=2 | pmid=25119535 | s2cid=37388540 }}</ref>जहां Ih को सभी आयनिक प्रजातियों के योग के रूप में परिभाषित करने का प्रस्ताव है, आयनिक सांद्रता (मोल अंश) के उत्पाद और एक दिए गए संदर्भ प्रोटीन को निरूपित करने में आयन की "हॉफमिस्टर शक्ति " को निर्दिष्ट करने वाली एक भिन्नात्मक संख्या है। आयनिकता की अवधारणा (हॉफमिस्टर शक्ति के एक उपाय के रूप में) का उपयोग यहाँ वैद्युतरसायन में उपयोग की जाने वाली आयनिक शक्ति से अलग किया जाना चाहिए, और ठोस अर्धचालकों के सिद्धांत में इसके उपयोग से भी किया जाना चाहिए। <ref>{{cite book |last1=Phillips |first1=J. C. |title=सेमीकंडक्टर में बांड और बैंड|date=1973 |publisher=Academic |location=New York}}</ref> | |||
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Revision as of 19:51, 20 April 2023
हॉफमिस्टर श्रृंखला या द्रववर्ती श्रृंखला, उनके द्रववर्ती गुणों के क्रम में आयनों का एक वर्गीकरण है, जो प्रोटीन में नमक या नमक की क्षमता को दर्शाती है।[1][2]इन परिवर्तनों के प्रभावों को सबसे पहले फ्रांज़ हॉफमिस्टर द्वारा खोजा गया, जिन्होंने प्रोटीन की विलेयता पर धनायनों और ऋणायनों के प्रभावों का अध्ययन किया।[3]
हॉफमिस्टर ने लवणों की एक श्रृंखला की खोज की जिसका प्रोटीन की घुलनशीलता पर निरंतर प्रभाव पड़ता है और (इसे बाद में खोजा गया) उनकी द्वितीयक और तृतीयक संरचना की स्थिरता पर भी। धनायनों की तुलना में ऋणायनों का प्रभाव अधिक प्रतीत होता है,[4] और प्रायः ये आदेशित होते हैं
(यह एक आंशिक सूची है; जिसमे कई और लवणों का अध्ययन किया गया है।) धनायनों का क्रम प्रायः इस प्रकार दिया जाता है
हॉफमिस्टर श्रृंखला का तंत्र पूरी तरह से स्पष्ट नहीं है, लेकिन सामान्य जल संरचना में परिवर्तन का परिणाम नहीं प्राप्त होता है, इसके अतिरिक्त आयनों और प्रोटीनों और आयनों और जल के अणुओं के बीच प्रोटीन से संपर्क करना अधिक महत्वपूर्ण हो सकता है।[5] हाल के अनुरूपण अध्ययनों से पता चला है कि आयनों और आसपास के जल के अणुओं के बीच विलायकयोजन ऊर्जा में भिन्नता हॉफमिस्टर श्रृंखला के तंत्र को रेखांकित करती है।[6][7]अभी हाल ही में, एक क्वांटम रासायनिक जांच हॉफमिस्टर श्रृंखला के लिए एक स्थिर वैद्युत विक्षेप उत्पत्ति का सुझाव देती है।[8] यह कार्य आयनों के परस्पर क्रिया करने वाले परमाणुओं (बातचीत की स्थिर वैद्युत विक्षेप संभावित ऊर्जा का अनुमान लगाने के लिए) के घटनास्थल-केंद्रित त्रिज्यीय आवेश घनत्व प्रदान करता है, और ये विद्युत् अपघट्य गुणों, अभिक्रिया दरों और बृहदाण्विक स्थिरता (जैसे बहुलक) के लिए कई अप्रत्यक्ष हॉफमिस्टर श्रृंखला के साथ मात्रात्मक रूप से सहसंबंधित प्रतीत होते हैं। घुलनशीलता, और वायरस और एंजाइम गतिविधियां)।
श्रृंखला के प्रारंभिक सदस्य विलायक सतह के तनाव को बढ़ाते हैं और गैर-ध्रुवीय अणुओं की घुलनशीलता को कम करते हैं ("अलग करना "); वास्तव में, वे जलभीत पारस्परिक प्रभाव को प्रबल करते हैं। इसके विपरीत, श्रृंखला में बाद के लवण गैर-ध्रुवीय अणुओं ("लवण में") की घुलनशीलता को बढ़ाते हैं और जल में क्रम को कम करते हैं; वास्तव में, वे जलभीत प्रभाव को दुर्बल करते हैं।[9][10]अमोनियम सल्फेट वर्षा के उपयोग के माध्यम से प्रोटीन शुद्धिकरण में प्रायः नमकीन प्रभाव का शोषण किया जाता है।
यद्यपि ये लवण प्रोटीन के साथ सीधे संपर्क करते हैं (जो आवेश होते हैं और मजबूत द्विध्रुवीय क्षण होते हैं) और यहां तक कि विशेष रूप से ये इन्हे बांध सकते हैं (उदाहरण के लिए, फॉस्फेट और सल्फेट राइबोन्यूक्लिज़ ए के लिए बाध्यकारी)। जिन आयनों में I- और SCN- जैसे मजबूत 'लवणीय' प्रभाव होते हैं, वे प्रबल विकृतीकरण होते हैं, क्योंकि वे पेप्टाइड समूह में लवण की भांति कार्य करते हैं, और इस प्रकार अपने मूल रूप की तुलना में प्रोटीन के सामने आये हुए रूप के साथ अधिक मजबूती से आदान प्रदान करते हैं। परिणामस्वरूप वे विकास अभिक्रिया के रासायनिक संतुलन को स्थानांतरित करते हैं।[11]कई प्रकार के आयनों वाले एक जलीय घोल द्वारा प्रोटीन का विकृतीकरण अधिक जटिल है क्योंकि सभी आयन अपनी हॉफमिस्टर गतिविधि के अनुसार कार्य कर सकते हैं, अर्थात, श्रृंखला में आयन की स्थिति को निर्दिष्ट करने वाली एक भिन्नात्मक संख्या (पहले दी गई) के संदर्भ में एक संदर्भ प्रोटीन को निरूपित करने में इसकी सापेक्ष दक्षता को दर्शाती है। हॉफमिस्टर आयनिकता Ih की अवधारणा को धर्म-वर्धन एटअल द्वारा लागू किया गया है।[12]जहां Ih को सभी आयनिक प्रजातियों के योग के रूप में परिभाषित करने का प्रस्ताव है, आयनिक सांद्रता (मोल अंश) के उत्पाद और एक दिए गए संदर्भ प्रोटीन को निरूपित करने में आयन की "हॉफमिस्टर शक्ति " को निर्दिष्ट करने वाली एक भिन्नात्मक संख्या है। आयनिकता की अवधारणा (हॉफमिस्टर शक्ति के एक उपाय के रूप में) का उपयोग यहाँ वैद्युतरसायन में उपयोग की जाने वाली आयनिक शक्ति से अलग किया जाना चाहिए, और ठोस अर्धचालकों के सिद्धांत में इसके उपयोग से भी किया जाना चाहिए। [13]
संदर्भ
- ↑ Hyde, Alan M.; Zultanski, Susan L.; Waldman, Jacob H.; Zhong, Yong-Li; Shevlin, Michael; Peng, Feng (2017). "हॉफमिस्टर सीरीज द्वारा साल्टिंग-आउट की जानकारी के लिए सामान्य सिद्धांत और रणनीतियाँ". Organic Process Research & Development. 21 (9): 1355–1370. doi:10.1021/acs.oprd.7b00197.
- ↑ Gregory, Kasimir P.; Elliott, Gareth R.; Robertson, Hayden; Kumar, Anand; Wanless, Erica J.; Webber, Grant B.; Craig, Vincent S. J.; Andersson, Gunther G.; Page, Alister J. (2022). "विशिष्ट आयन प्रभाव और हॉफमिस्टर श्रृंखला को समझना". Physical Chemistry Chemical Physics. 24 (21): 12682–12718. doi:10.1039/D2CP00847E.
- ↑ Hofmeister, F (1888). "लवण की क्रिया के सिद्धांत पर". Arch. Exp. Pathol. Pharmakol. 24 (4–5): 247–260. doi:10.1007/bf01918191. S2CID 27935821.
- ↑ Yang Z (2009). "Hofmeister effects: an explanation for the impact of ionic liquids on biocatalysis". Journal of Biotechnology. 144 (1): 12–22. doi:10.1016/j.jbiotec.2009.04.011. PMID 19409939.
- ↑ Zhang Y, Cremer PS (2006). "Interactions between macromolecules and ions: The Hofmeister series". Current Opinion in Chemical Biology. 10 (6): 658–63. doi:10.1016/j.cbpa.2006.09.020. PMID 17035073.
- ↑ M. Adreev; A. Chremos; J. de Pablo; J. F. Douglas (2017). "इलेक्ट्रोलाइट समाधान की गतिशीलता का मोटे अनाज वाला मॉडल". J. Phys. Chem. B. 121 (34): 8195–8202. doi:10.1021/acs.jpcb.7b04297. PMID 28816050.
- ↑ M. Adreev; J. de Pablo; A. Chremos; J. F. Douglas (2018). "इलेक्ट्रोलाइट समाधानों के गुणों पर आयन विलयन का प्रभाव". J. Phys. Chem. B. 122 (14): 4029–4034. doi:10.1021/acs.jpcb.8b00518. PMID 29611710.
- ↑ Kasimir P. Gregory; Erica J. Wanless; Grant B. Webber; Vince S. J. Craig; Alister J. Page (2021). "The Electrostatic Origins of Specific Ion Effects: Quantifying the Hofmeister Series for Anions". Chem. Sci. doi:10.1039/D1SC03568A.
- ↑ Chaplin, Martin (August 6, 2014). "हॉफमिस्टर सीरीज". Water Structure and Science. London South Bank University. Archived from the original on August 2, 2014. Retrieved 2014-09-05.
- ↑ Choudhary, Nilesh; Kushwaha, Omkar Singh; Bhattacharjee, Gaurav; Chakrabarty, Suman; Kumar, Rajnish (2020-11-25). "हॉफमिस्टर साल्ट की उपस्थिति में गैस हाइड्रेट विकास पर मैक्रो और आणविक स्तर की अंतर्दृष्टि". Industrial & Engineering Chemistry Research. 59 (47): 20591–20600. doi:10.1021/acs.iecr.0c04389. ISSN 0888-5885.
- ↑ Baldwin RL. (1996). "हॉफमिस्टर आयन इंटरैक्शन प्रोटीन स्थिरता को कैसे प्रभावित करते हैं". Biophys J. 71 (4): 2056–63. Bibcode:1996BpJ....71.2056B. doi:10.1016/S0006-3495(96)79404-3. PMC 1233672. PMID 8889180.
- ↑ Dharma-wardana, M. W. C.; et al. (2014). "Chronic kidney disease of unknown aetiology and ground-water ionicity: study based on Sri Lanka". Environmental Geochemistry and Health. 37 (2): 221–231. doi:10.1007/s10653-014-9641-4. PMID 25119535. S2CID 37388540.
- ↑ Phillips, J. C. (1973). सेमीकंडक्टर में बांड और बैंड. New York: Academic.
अग्रिम पठन
- Ball, Philip (1999). H2O - A Biography of Water. London: Phoenix. p. 239. ISBN 0-7538-1092-1.
- Hofmeister Still Mystifies, Chemical & Engineering News, July 16, 2012.
