विकृतीकरण (जैव रसायन): Difference between revisions

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==== भारी धातुओं और उपधातुओं के कारण गतिविधि में कमी ====
==== भारी धातुओं और उपधातुओं के कारण गतिविधि में कमी ====


प्रोटीन को लक्षित करके, भारी धातुओं को प्रोटीन द्वारा किए जाने वाले कार्य और गतिविधि को बाधित करने के लिए जाना जाता है।<ref name=":22">{{cite journal|last1=Tamás|first1=Markus J.|last2=Sharma|first2=Sandeep K.|last3=Ibstedt|first3=Sebastian|last4=Jacobson|first4=Therese|last5=Christen|first5=Philipp|title=प्रोटीन मिसफॉल्डिंग और एकत्रीकरण के कारण के रूप में भारी धातुएं और उपधातुएं|journal=Biomolecules|date=2014-03-04|volume=4|issue=1|pages=252–267|doi=10.3390/biom4010252|pmid=24970215|pmc=4030994|doi-access=free}}</ref> यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि भारी धातुएं संक्रमण धातुओं के साथ-साथ उपधातु की श्रेष्ठ मात्रा वाली श्रेणियों में आती हैं।<ref name=":22" />ये धातुएं, जब देशी, मुड़े हुए प्रोटीन के साथ परस्पर क्रिया करते समय, उनकी जैविक गतिविधि को बाधित करने में भूमिका निभाती हैं।<ref name=":22" />यह हस्तक्षेप विभिन्न विधियों से किया जा सकता है। ये भारी धातुएं प्रोटीन में उपस्तिथ कार्यात्मक पक्ष श्रृंखला समूहों के साथ जटिल बन सकती हैं या थिओल्स को मुक्त करने के लिए बंधन बना सकती हैं।<ref name=":22" />प्रोटीन में उपस्तिथ अमीनो एसिड साइड चेन के ऑक्सीकरण में भारी धातुएं भी भूमिका निभाती हैं।<ref name=":22" /> इसके साथ ही, मेटालोप्रोटीन के साथ भारी धातुएं मुख्य धातु आयनों को विस्थापित और प्रतिस्थापित कर सकती हैं।<ref name=":22" />परिणाम स्वरुप, भारी धातुएं मुड़े हुए प्रोटीन के साथ हस्तक्षेप कर सकती हैं, जो प्रोटीन स्थिरता और गतिविधि को रोक सकती हैं।
प्रोटीन को लक्षित करके, भारी धातुओं को प्रोटीन द्वारा किए जाने वाले कार्य और गतिविधि को बाधित करने के लिए जाना जाता है।<ref name=":22">{{cite journal|last1=Tamás|first1=Markus J.|last2=Sharma|first2=Sandeep K.|last3=Ibstedt|first3=Sebastian|last4=Jacobson|first4=Therese|last5=Christen|first5=Philipp|title=प्रोटीन मिसफॉल्डिंग और एकत्रीकरण के कारण के रूप में भारी धातुएं और उपधातुएं|journal=Biomolecules|date=2014-03-04|volume=4|issue=1|pages=252–267|doi=10.3390/biom4010252|pmid=24970215|pmc=4030994|doi-access=free}}</ref> यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि भारी धातुएं संक्रमण धातुओं के साथ-साथ उपधातु की श्रेष्ठ मात्रा वाली श्रेणियों में आती हैं।<ref name=":22" />ये धातुएं, जब देशी, मुड़े हुए प्रोटीन के साथ परस्पर क्रिया करते समय, उनकी जैविक गतिविधि को बाधित करने में भूमिका निभाती हैं।<ref name=":22" />यह हस्तक्षेप विभिन्न विधियों से किया जा सकता है। ये भारी धातुएं प्रोटीन में उपस्तिथ कार्यात्मक पक्ष श्रृंखला समूहों के साथ जटिल बन सकती हैं या थिओल्स को मुक्त करने के लिए बंधन बना सकती हैं।<ref name=":22" />प्रोटीन में उपस्तिथ अमीनो एसिड साइड चेन के ऑक्सीकरण में भारी धातुएं भी भूमिका निभाती हैं।<ref name=":22" /> इसके साथ ही, मेटालोप्रोटीन धातु आयनों को विस्थापित और प्रतिस्थापित कर सकती हैं।<ref name=":22" />परिणाम स्वरुप, भारी धातुएं मुड़े हुए प्रोटीन के साथ हस्तक्षेप कर सकती हैं, जो प्रोटीन स्थिरता और गतिविधि को रोक सकती हैं।


==== उत्क्रमण और अपरिवर्तनीयता ====
==== उत्क्रमण और अपरिवर्तनीयता ====
कई मामलों में, विकृतीकरण प्रतिवर्ती होता है (जब विकृतीकरण प्रभाव हटा दिया जाता है तो प्रोटीन अपनी मूल स्थिति को पुनः प्राप्त कर सकते हैं)। इस प्रक्रिया को पुनर्विकास कहा जा सकता है।<ref>{{citation |author1=Campbell, N. A. |author2=Reece, J.B. |author3=Meyers, N. |author4=Urry, L. A. |author5=Cain, M.L. |author6=Wasserman, S.A. |author7=Minorsky, P.V. |author8=Jackson, R.B. |year=2009 |title=Biology |edition=8th, Australian version |place=Sydney |publisher=Pearson Education Australia}}</ref> इस समझ ने इस धारणा को जन्म दिया है कि प्रोटीन को अपनी मूल स्थिति मानने के लिए आवश्यक सभी जानकारी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में एन्कोड की गई थी, और इसलिए डीएनए में जो प्रोटीन के लिए कोड करता है, तथाकथित क्रिश्चियन बी. एनफिन्सन|अनफिन्सन का अनफिन्सन की हठधर्मिता।<ref>{{citation |author=Anfinsen CB. |s2cid=10151090 |year=1973 |title=Principles that govern the folding of protein chains |journal=Science |volume=181 |issue=4096 |pages=223–30 |doi=10.1126/science.181.4096.223 |pmid=4124164|bibcode=1973Sci...181..223A }}</ref>
कई स्थितियों में, विकृतीकरण प्रतिवर्ती होता है (जब विकृतीकरण प्रभाव हटा दिया जाता है तो प्रोटीन अपनी मूल स्थिति को पुनः प्राप्त कर सकते हैं)। इस प्रक्रिया को पुनर्विकास कहा जा सकता है।<ref>{{citation |author1=Campbell, N. A. |author2=Reece, J.B. |author3=Meyers, N. |author4=Urry, L. A. |author5=Cain, M.L. |author6=Wasserman, S.A. |author7=Minorsky, P.V. |author8=Jackson, R.B. |year=2009 |title=Biology |edition=8th, Australian version |place=Sydney |publisher=Pearson Education Australia}}</ref> इस अध्ययन ने इस धारणा को उत्पन्न किया है कि प्रोटीन को अपनी मूल स्थिति मानने के लिए आवश्यक सभी जानकारी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में एन्कोड की गई थी, और इसलिए डीएनए में प्रोटीन के लिए कोड करता है, तथाकथित "एनफिन्सन की थर्मोडायनामिक परिकल्पना" हैं।<ref>{{citation |author=Anfinsen CB. |s2cid=10151090 |year=1973 |title=Principles that govern the folding of protein chains |journal=Science |volume=181 |issue=4096 |pages=223–30 |doi=10.1126/science.181.4096.223 |pmid=4124164|bibcode=1973Sci...181..223A }}</ref>
विकृतीकरण भी अपरिवर्तनीय हो सकता है। यह अपरिवर्तनीयता आम तौर पर  गतिज है, थर्मोडायनामिक अपरिवर्तनीयता नहीं है, क्योंकि   तह प्रोटीन में आम तौर पर कम मुक्त ऊर्जा होती है, जब इसे प्रकट किया जाता है। काइनेटिक अपरिवर्तनीयता के माध्यम से, तथ्य यह है कि प्रोटीन   स्थानीय न्यूनतम में अटका हुआ है, इसे अपरिवर्तनीय रूप से विकृत होने के पश्चात कभी भी रिफॉल्डिंग से रोक सकता है।<ref name="Wetlaufer1988">{{cite journal|last1=Wetlaufer|first1=D.B.|title=क्रोमैटोग्राफिक सिस्टम में प्रोटीन का प्रतिवर्ती और अपरिवर्तनीय विकृतीकरण|journal=Makromolekulare Chemie. Macromolecular Symposia|volume=17|issue=1|year=1988|pages=17–28|issn=0258-0322|doi=10.1002/masy.19880170104}}</ref>
 
विकृतीकरण भी अपरिवर्तनीय हो सकता है। यह अपरिवर्तनीयता सामान्यतः गतिज है, थर्मोडायनामिक अपरिवर्तनीयता नहीं है, क्योंकि प्रोटीन में सामान्यतः कम मुक्त ऊर्जा होती है, जब इसे प्रकट किया जाता है। काइनेटिक अपरिवर्तनीयता के माध्यम से, तथ्य यह है कि प्रोटीन स्थानीय न्यूनतम में अवरोधक है, इसे अपरिवर्तनीय रूप से विकृत होने के पश्चात कभी भी रिफॉल्डिंग से रोक सकता है।<ref name="Wetlaufer1988">{{cite journal|last1=Wetlaufer|first1=D.B.|title=क्रोमैटोग्राफिक सिस्टम में प्रोटीन का प्रतिवर्ती और अपरिवर्तनीय विकृतीकरण|journal=Makromolekulare Chemie. Macromolecular Symposia|volume=17|issue=1|year=1988|pages=17–28|issn=0258-0322|doi=10.1002/masy.19880170104}}</ref>
 




==== पीएच के कारण प्रोटीन विकृतीकरण ====
==== पीएच के कारण प्रोटीन विकृतीकरण ====
विकृतीकरण पीएच में परिवर्तन के कारण भी हो सकता है जो अमीनो एसिड और उनके अवशेषों के रसायन को प्रभावित कर सकता है। पीएच में परिवर्तन होने पर अमीनो एसिड में आयनीकरण समूह आयनित होने में सक्षम होते हैं। अधिक अम्लीय या अधिक बुनियादी स्थितियों में पीएच परिवर्तन प्रकट होने को प्रेरित कर सकता है।<ref name=":0">{{Cite book|last=Konermann|first=Lars|date=2012-05-15|chapter=Protein Unfolding and Denaturants|journal=eLS|language=en|location=Chichester, UK|publisher=John Wiley & Sons, Ltd|doi=10.1002/9780470015902.a0003004.pub2|isbn=978-0470016176}}</ref> एसिड-प्रेरित अनफॉल्डिंग अक्सर पीएच 2 और 5 के मध्य होता है, बेस-प्रेरित अनफोल्डिंग के लिए सामान्यतः पर पीएच 10 या उच्चतर की आवश्यकता होती है।<ref name=":0" />
विकृतीकरण पीएच में परिवर्तन के कारण भी हो सकता है जो अमीनो एसिड और उनके अवशेषों के रसायन को प्रभावित कर सकता है। पीएच में परिवर्तन होने पर अमीनो एसिड में आयनीकरण समूह आयनित होने में सक्षम होते हैं। अधिक अम्लीय स्थितियों में पीएच परिवर्तन प्रकट होने को प्रेरित कर सकता है।<ref name=":0">{{Cite book|last=Konermann|first=Lars|date=2012-05-15|chapter=Protein Unfolding and Denaturants|journal=eLS|language=en|location=Chichester, UK|publisher=John Wiley & Sons, Ltd|doi=10.1002/9780470015902.a0003004.pub2|isbn=978-0470016176}}</ref> एसिड-प्रेरित अनफॉल्डिंग प्रायः पीएच 2 और 5 के मध्य होता है, बेस-प्रेरित अनफोल्डिंग के लिए सामान्यतः पीएच 10 या उच्चतर की आवश्यकता होती है।<ref name=":0" />




== न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण ==
== न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण ==
{{main|Nucleic acid thermodynamics}}
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न्यूक्लिक एसिड (आरएनए और डीएनए सहित) [[ पोलीमर्स ]]़ द्वारा [[प्रतिलेखन (आनुवांशिकी)]] या डीएनए प्रतिकृति के दौरान संश्लेषित [[न्यूक्लियोटाइड]] पॉलिमर हैं। रीढ़ की हड्डी के 5'-3' संश्लेषण के पश्चात , भिन्न-भिन्न [[न्यूक्लियोबेस]] हाइड्रोजन बंधन के माध्यम से  दूसरे के साथ बातचीत करने में सक्षम होते हैं, इस प्रकार उच्च-क्रम संरचनाओं के गठन की अनुमति देते हैं। न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण तब होता है जब न्यूक्लियोटाइड्स के मध्य हाइड्रोजन बॉन्डिंग बाधित हो जाती है, और इसके परिणामस्वरूप पहले [[एनीलिंग (जीव विज्ञान)]] किस्में भिन्न हो जाती हैं। उदाहरण के लिए, उच्च तापमान के कारण डीएनए के विकृतीकरण से बेस पेयर का विघटन होता है और डबल फंसे हुए हेलिक्स को दो सिंगल स्ट्रैंड में भिन्न किया जाता है। [[पोलीमरेज श्रृंखला अभिक्रिया]] की स्थिति बहाल होने पर न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स फिर से एनीलिंग करने में सक्षम होते हैं, किंतु  अगर बहाली बहुत जल्दी होती है, तो न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स अपूर्ण रूप से फिर से एनील कर सकते हैं जिसके परिणामस्वरूप आधारों की अनुचित जोड़ी बन सकती है।
न्यूक्लिक एसिड (आरएनए और डीएनए सहित) [[ पोलीमर्स ]]़ द्वारा [[प्रतिलेखन (आनुवांशिकी)]] या डीएनए प्रतिकृति के दौरान संश्लेषित [[न्यूक्लियोटाइड]] पॉलिमर हैं। रीढ़ की हड्डी के 5'-3' संश्लेषण के पश्चात , भिन्न-भिन्न [[न्यूक्लियोबेस]] हाइड्रोजन बंधन के माध्यम से  दूसरे के साथ बातचीत करने में सक्षम होते हैं, इस प्रकार उच्च-क्रम संरचनाओं के गठन की अनुमति देते हैं। न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण तब होता है जब न्यूक्लियोटाइड्स के मध्य हाइड्रोजन बॉन्डिंग बाधित हो जाती है, और इसके परिणामस्वरूप पहले [[एनीलिंग (जीव विज्ञान)]] किस्में भिन्न हो जाती हैं। उदाहरण के लिए, उच्च तापमान के कारण डीएनए के विकृतीकरण से बेस पेयर का विघटन होता है और डबल फंसे हुए हेलिक्स को दो सिंगल स्ट्रैंड में भिन्न किया जाता है। [[पोलीमरेज श्रृंखला अभिक्रिया]] की स्थिति बहाल होने पर न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स फिर से एनीलिंग करने में सक्षम होते हैं, किंतु  अगर बहाली बहुत जल्दी होती है, तो न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स अपूर्ण रूप से फिर से एनील कर सकते हैं जिसके परिणामस्वरूप आधारों की अनुचित जोड़ी बन सकती है।
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==== विकल्प के रूप में रासायनिक विकृतीकरण ====
==== विकल्प के रूप में रासायनिक विकृतीकरण ====
फॉर्मामाइड विकृत न्यूक्लिक एसिड के [[ऑप्टिकल रोटेशन]] (अवशोषण और प्रकाश का बिखराव) और हाइड्रोडायनामिक गुण ([[घूर्णी प्रसार]], [[अवसादन गुणांक]] और [[घूर्णी सहसंबंध समय]]) गर्मी-विकृत न्यूक्लिक एसिड के समान हैं।<ref name="ReferenceA"/><ref>{{cite journal|last2=Bustamante|first2=C|last3=Maestre|first3=M|date=1980|title=न्यूक्लिक एसिड और उनके समुच्चय की ऑप्टिकल गतिविधि|journal=Annual Review of Biophysics and Bioengineering|volume=9|issue=1|pages=107–141|doi=10.1146/annurev.bb.09.060180.000543|pmid=6156638|last1=Tinoco|first1=I}}</ref><ref>{{cite journal|date=2002|title=उनकी परमाणु संरचना से छोटे न्यूक्लिक एसिड के हाइड्रोडायनामिक गुणों की गणना|journal=Nucleic Acids Research|volume=30|issue=8|pages=1782–8|doi=10.1093/nar/30.8.1782|pmid=11937632|pmc=113193|last1=Fernandes|first1=M}}</ref> इसलिए, वांछित प्रभाव के आधार पर, रासायनिक रूप से विकृतीकरण डीएनए गर्मी से प्रेरित विकृतीकरण की तुलना में न्यूक्लिक एसिड को विकृत करने के लिए  सामान्य प्रक्रिया प्रदान कर सकता है। विभिन्न विकृतीकरण विधियों की तुलना करने वाले अध्ययन जैसे हीटिंग, विभिन्न मनका आकार के मोती मिल, जांच [[sonication]], और रासायनिक विकृतीकरण से पता चलता है कि रासायनिक विकृतीकरण वर्णित अन्य भौतिक विकृतीकरण विधियों की तुलना में त्वरित विकृतीकरण प्रदान कर सकता है।<ref name=":02"/>विशेष रूप से उन मामलों में जहां तेजी से पुनर्निर्माण वांछित है, रासायनिक विकृतीकरण एजेंट हीटिंग के लिए  आदर्श विकल्प प्रदान कर सकते हैं। उदाहरण के लिए, जैसे ही फॉस्फेट-बफर खारा जोड़ा जाता है, डीएनए किस्में क्षारीयता जैसे [[सोडियम हाइड्रॉक्साइड]] पुनर्नवीकरण के साथ विकृत हो जाती हैं।<ref name=":02" />
फॉर्मामाइड विकृत न्यूक्लिक एसिड के [[ऑप्टिकल रोटेशन]] (अवशोषण और प्रकाश का बिखराव) और हाइड्रोडायनामिक गुण ([[घूर्णी प्रसार]], [[अवसादन गुणांक]] और [[घूर्णी सहसंबंध समय]]) गर्मी-विकृत न्यूक्लिक एसिड के समान हैं।<ref name="ReferenceA"/><ref>{{cite journal|last2=Bustamante|first2=C|last3=Maestre|first3=M|date=1980|title=न्यूक्लिक एसिड और उनके समुच्चय की ऑप्टिकल गतिविधि|journal=Annual Review of Biophysics and Bioengineering|volume=9|issue=1|pages=107–141|doi=10.1146/annurev.bb.09.060180.000543|pmid=6156638|last1=Tinoco|first1=I}}</ref><ref>{{cite journal|date=2002|title=उनकी परमाणु संरचना से छोटे न्यूक्लिक एसिड के हाइड्रोडायनामिक गुणों की गणना|journal=Nucleic Acids Research|volume=30|issue=8|pages=1782–8|doi=10.1093/nar/30.8.1782|pmid=11937632|pmc=113193|last1=Fernandes|first1=M}}</ref> इसलिए, वांछित प्रभाव के आधार पर, रासायनिक रूप से विकृतीकरण डीएनए गर्मी से प्रेरित विकृतीकरण की तुलना में न्यूक्लिक एसिड को विकृत करने के लिए  सामान्य प्रक्रिया प्रदान कर सकता है। विभिन्न विकृतीकरण विधियों की तुलना करने वाले अध्ययन जैसे हीटिंग, विभिन्न मनका आकार के मोती मिल, जांच [[sonication]], और रासायनिक विकृतीकरण से पता चलता है कि रासायनिक विकृतीकरण वर्णित अन्य भौतिक विकृतीकरण विधियों की तुलना में त्वरित विकृतीकरण प्रदान कर सकता है।<ref name=":02"/>विशेष रूप से उन स्थितियों  में जहां तेजी से पुनर्निर्माण वांछित है, रासायनिक विकृतीकरण एजेंट हीटिंग के लिए  आदर्श विकल्प प्रदान कर सकते हैं। उदाहरण के लिए, जैसे ही फॉस्फेट-बफर खारा जोड़ा जाता है, डीएनए किस्में क्षारीयता जैसे [[सोडियम हाइड्रॉक्साइड]] पुनर्नवीकरण के साथ विकृत हो जाती हैं।<ref name=":02" />




Revision as of 02:44, 26 April 2023

एंजाइम गतिविधि पर तापमान का प्रभाव।
शीर्ष: बढ़ते तापमान से प्रतिक्रिया की दर बढ़ जाती है (Q10 (तापमान गुणांक))।
मध्य: तह और कार्यात्मक एंजाइम का अंश इसके विकृतीकरण तापमान से ऊपर घटता है।
नीचे: परिणाम स्वरुप , एंजाइम की प्रतिक्रिया की इष्टतम दर मध्यवर्ती तापमान पर होती है।
IUPAC definition

Process of partial or total alteration of the native secondary, and/or tertiary, and/or quaternary structures of proteins or nucleic acids resulting in a loss of bioactivity.

Note 1: Modified from the definition given in ref.[1]

Note 2: Denaturation can occur when proteins and nucleic acids are subjected to elevated temperature or to extremes of pH, or to nonphysiological concentrations of salt, organic solvents, urea, or other chemical agents.

Note 3: An enzyme loses its ability to alter or speed up a chemical reaction when it is denaturized.[2]

जीव रसायन में, विकृतीकरण ऐसी प्रक्रिया है जिसमें प्रोटीन या [[न्यूक्लिक अम्ल]] चतुर्धातुक संरचना, तृतीयक संरचना और द्वितीयक संरचना को विलुप्त कर देता है जो कि मूल रूप में उपस्तिथ होते हैं, कुछ बाहरी तनाव या यौगिक जैसे एसिड या बेस (रसायन विज्ञान) से केंद्रित अकार्बनिक नमक, कार्बनिक यौगिक विलायक (जैसे, शराब (रसायन विज्ञान) या क्लोरोफार्म ), विकिरण या गर्मी है।[3] यदि जीवित कोशिका में प्रोटीन विकृत हो जाते हैं, तो इसका परिणाम कोशिका गतिविधि में व्यवधान संभवतः मृत्यु में होता है। प्रोटीन विकृतीकरण भी कोशिका मृत्यु का परिणाम है।[4][5] हाइड्रोफोबिक समूहों के संपर्क में आने के कारण विरूपण परिवर्तन और घुलनशीलता की एकत्रीकरण के हानि से विकृत प्रोटीन विशेषताओं की विस्तृत श्रृंखला प्रदर्शित कर सकते हैं। विकृतीकरण के परिणामस्वरूप विलेयता की हानि को अवक्षेपण (रसायन विज्ञान) कहा जाता है।[6] विकृत प्रोटीन अपनी 3डी संरचना को विलुप्त कर देता है और इसलिए कार्य नहीं कर सकते।

प्रोटीन फोल्डिंग इस बात की कुंजी है कि गोलाकार या झिल्लीदार प्रोटीन अपना कार्य ठीक से कर सकता है; या नहीं; इसे कार्य करने के लिए सही आकार में मोड़ा जाना चाहिए। चूँकि, हाइड्रोजन बंध, बड़ी भूमिका निभाते हैं, अन्यथा दुर्बल होते हैं और इस प्रकार गर्मी, अम्लता, भिन्न-भिन्न नमक सांद्रता और अन्य तनावों से सरलता से प्रभावित होते हैं जो प्रोटीन को विकृत कर सकते हैं। यह कारण है कि समस्थिति कई जीवन रूपों में शारीरिक रूप से आवश्यक है।

यह अवधारणा विकृत अल्कोहल से संबंधित नहीं है, जिसे मानव उपभोग के लिए अनुपयुक्त बनाने के लिए एडिटिव्स के साथ मिलाया गया है।

सामान्य उदाहरण

(शीर्ष) अंडे की सफेदी में प्रोटीन एल्बुमिन अंडे को पकाने पर विकृतीकरण और विलेयता के नुकसान से गुजरता है। (नीचे) पेपरक्लिप्स विकृतीकरण प्रक्रिया की अवधारणा के साथ मदद करने के लिए दृश्य सादृश्य प्रदान करते हैं।

जब खाना पकाया जाता है तो उसके कुछ प्रोटीन विकृत हो जाते हैं। यही कारण है कि उबले हुए अंडे और पका हुआ मांस कठोर हो जाता है।

प्रोटीन में विकृतीकरण का उत्कृष्ट उदाहरण अंडे की सफेदी से आता है, जो सामान्यतः पानी में बड़े पैमाने पर ओवलब्यूमिन होते हैं। अंडे से ताजा सफेद भाग पारदर्शी और तरल होता है। ऊष्मीय रूप से अस्थिर सफेदी को पकाने से वे अपारदर्शी हो जाते हैं, जिससे परस्पर ठोस द्रव्यमान बनता है।[7]परिवर्तन को विकृतीकरण रसायन के साथ प्रभावित किया जा सकता है। अंडे की सफेदी को एसीटोन के बीकर में डालने से पारदर्शी और ठोस हो जाएगी। दही वाले दूध पर बनने वाली त्वचा विकृत प्रोटीन का सामान्य उदाहरण है। केविच के रूप में जाना जाने वाला ठंडा ऐपेटाइज़र रासायनिक रूप से बिना गर्मी के अम्लीय साइट्रस मैरीनेड में कच्ची मछली और शंख को रासायनिक रूप से पकाने के द्वारा तैयार किया जाता है।[8]


प्रोटीन विकृतीकरण

विकृत प्रोटीन घुलनशीलता की हानि से लेकर प्रोटीन एकत्रीकरण तक, कई प्रकार की विशेषताओं को प्रदर्शित कर सकते हैं।

कार्यात्मक प्रोटीन में संरचनात्मक संगठन के चार स्तर होते हैं:
  1. Primary structure: the linear structure of amino acids in the polypeptide chain
  2. Secondary structure: hydrogen bonds between peptide group chains in an alpha helix or beta sheet
  3. Tertiary structure: three-dimensional structure of alpha helixes and beta helixes folded
  4. Quaternary structure: three-dimensional structure of multiple polypeptides and how they fit together
विकृतीकरण की प्रक्रिया:
  1. Functional protein showing a quaternary structure
  2. When heat is applied it alters the intramolecular bonds of the protein
  3. Unfolding of the polypeptides (amino acids)

पृष्ठभूमि

प्रोटीन या पॉलीपेप्टाइड एमिनो एसिड के पॉलिमर हैं। राइबोसोम द्वारा प्रोटीन बनाया जाता है जो आरएनए को पढ़ता है जो जीन में कोडन द्वारा एन्कोड किया जाता है और अनुवाद (आनुवांशिकी) के रूप में जानी जाने वाली प्रक्रिया में आनुवंशिक निर्देश से आवश्यक अमीनो एसिड संयोजन को संग्रहीत करता है। नवनिर्मित प्रोटीन स्ट्रैंड तब पोस्टट्रांसलेशनल संशोधन से निकलता है, जिसमें अतिरिक्त परमाणु या अणु जोड़े जाते हैं, उदाहरण के लिए तांबा, जस्ता या लोहा हैं। जब यह पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन प्रक्रिया पूर्ण हो जाती है, तो प्रोटीन फोल्ड होना प्रारंभ हो जाता है (कभी-कभी अनायास और एंजाइमी सहायता से), अपने आप ऊपर की ओर मुड़ जाता है, जिससे प्रोटीन के हाइड्रोफोबिक तत्व संरचना के अंदर दब जाते हैं और हाइड्रोफिलिक तत्व समाप्त हो जाते हैं। बाहर। प्रोटीन का अंतिम आकार यह निर्धारित करता है कि यह अपने पर्यावरण के साथ कैसे इंटरैक्ट करता है।

प्रोटीन फोल्डिंग में (हाइड्रोफोबिक, इलेक्ट्रोस्टैटिक, और वैन डेर वाल्स इंटरैक्शन) प्रोटीन-विलायक इंटरैक्शन के भीतर पर्याप्त मात्रा में दुर्बल इंट्रा-आणविक इंटरैक्शन के मध्य संतुलन होता है।[9] परिणाम स्वरुप, यह प्रक्रिया पर्यावरणीय स्थिति पर अधिक निर्भर होती है जिसमें प्रोटीन रहता है।[9]इन पर्यावरणीय स्थितियों में तापमान, लवणता, दबाव और विलायक सम्मिलित हैं, जो सीमित नहीं हैं।[9]परिणाम स्वरुप, अत्यधिक तनाव (जैसे गर्मी या विकिरण, उच्च अकार्बनिक नमक सांद्रता, स्थिर अम्ल और क्षार) के संपर्क में आने से प्रोटीन बाधित हो सकती है और अनिवार्य रूप से विकृतीकरण हो सकता है।[10]

जब प्रोटीन का विकृतीकरण होता है, तो द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं परिवर्तित हो जाती हैं किंतु अमीनो एसिड के मध्य प्राथमिक संरचना के पेप्टाइड बंधन निरंतर रहते हैं। चूंकि प्रोटीन के सभी संरचनात्मक स्तर इसके कार्य को निर्धारित करते हैं, विकृत हो जाने के पश्चात प्रोटीन अपना कार्य नहीं कर सकता है। यह आंतरिक रूप से असंरचित प्रोटीनों के विपरीत होते है, जो अपने मूल रूप में प्रकट होते हैं, किंतु फिर भी कार्यात्मक रूप से सक्रिय होते हैं और अपने जैविक लक्ष्य से मुड़ जाते हैं।[11]


प्रोटीन संरचना के स्तरों पर विकृतीकरण कैसे होता है

See also: प्रोटीन संरचना
  • चतुर्धातुक संरचना विकृतीकरण में, प्रोटीन की उप-इकाइयां भिन्न हो जाती हैं और प्रोटीन उपइकाइयों की स्थानिक व्यवस्था बाधित हो जाती है।
  • तृतीयक संरचना विकृतीकरण में निम्न का विघटन सम्मिलित है:
  • द्वितीयक संरचना विकृतीकरण में, सभी नियमित दोहराए जाने वाले पैटर्न जैसे कि अल्फा हेलिक्स और बीटा शीट को विलुप्त कर देता है, और यादृच्छिक कॉइल कॉन्फ़िगरेशन को अपनाते हैं।
  • प्रोटीन प्राथमिक संरचना, जैसे सहसंयोजक पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा अमीनो एसिड का क्रम, विकृतीकरण से बाधित नहीं होता है।[12]


प्रकार्य की हानि

विकृत होने पर अधिकांश जैविक सबस्ट्रेट्स अपने जैविक कार्य को विलुप्त कर देता है। उदाहरण के लिए, एंजाइम अपना कटैलिसीस को विलुप्त कर देता है, क्योंकि सबस्ट्रेट्स अब सक्रिय साइट से बंध नहीं सकते हैं,[13] और सब्सट्रेट्स के संक्रमण रूप को स्थिर करने में सम्मिलित अमीनो एसिड अवशेष अब ऐसा करने में सक्षम नहीं हैं। दोहरे-ध्रुवीकरण इंटरफेरोमेट्री, सीडी क्यूसीएम-डी, और एमपी-एसपीआर जैसी तकनीकों का उपयोग करके विकृतीकरण प्रक्रिया और गतिविधि की सम्बंधित हानि को मापा जा सकता है।

भारी धातुओं और उपधातुओं के कारण गतिविधि में कमी

प्रोटीन को लक्षित करके, भारी धातुओं को प्रोटीन द्वारा किए जाने वाले कार्य और गतिविधि को बाधित करने के लिए जाना जाता है।[14] यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि भारी धातुएं संक्रमण धातुओं के साथ-साथ उपधातु की श्रेष्ठ मात्रा वाली श्रेणियों में आती हैं।[14]ये धातुएं, जब देशी, मुड़े हुए प्रोटीन के साथ परस्पर क्रिया करते समय, उनकी जैविक गतिविधि को बाधित करने में भूमिका निभाती हैं।[14]यह हस्तक्षेप विभिन्न विधियों से किया जा सकता है। ये भारी धातुएं प्रोटीन में उपस्तिथ कार्यात्मक पक्ष श्रृंखला समूहों के साथ जटिल बन सकती हैं या थिओल्स को मुक्त करने के लिए बंधन बना सकती हैं।[14]प्रोटीन में उपस्तिथ अमीनो एसिड साइड चेन के ऑक्सीकरण में भारी धातुएं भी भूमिका निभाती हैं।[14] इसके साथ ही, मेटालोप्रोटीन धातु आयनों को विस्थापित और प्रतिस्थापित कर सकती हैं।[14]परिणाम स्वरुप, भारी धातुएं मुड़े हुए प्रोटीन के साथ हस्तक्षेप कर सकती हैं, जो प्रोटीन स्थिरता और गतिविधि को रोक सकती हैं।

उत्क्रमण और अपरिवर्तनीयता

कई स्थितियों में, विकृतीकरण प्रतिवर्ती होता है (जब विकृतीकरण प्रभाव हटा दिया जाता है तो प्रोटीन अपनी मूल स्थिति को पुनः प्राप्त कर सकते हैं)। इस प्रक्रिया को पुनर्विकास कहा जा सकता है।[15] इस अध्ययन ने इस धारणा को उत्पन्न किया है कि प्रोटीन को अपनी मूल स्थिति मानने के लिए आवश्यक सभी जानकारी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में एन्कोड की गई थी, और इसलिए डीएनए में प्रोटीन के लिए कोड करता है, तथाकथित "एनफिन्सन की थर्मोडायनामिक परिकल्पना" हैं।[16]

विकृतीकरण भी अपरिवर्तनीय हो सकता है। यह अपरिवर्तनीयता सामान्यतः गतिज है, थर्मोडायनामिक अपरिवर्तनीयता नहीं है, क्योंकि प्रोटीन में सामान्यतः कम मुक्त ऊर्जा होती है, जब इसे प्रकट किया जाता है। काइनेटिक अपरिवर्तनीयता के माध्यम से, तथ्य यह है कि प्रोटीन स्थानीय न्यूनतम में अवरोधक है, इसे अपरिवर्तनीय रूप से विकृत होने के पश्चात कभी भी रिफॉल्डिंग से रोक सकता है।[17]


पीएच के कारण प्रोटीन विकृतीकरण

विकृतीकरण पीएच में परिवर्तन के कारण भी हो सकता है जो अमीनो एसिड और उनके अवशेषों के रसायन को प्रभावित कर सकता है। पीएच में परिवर्तन होने पर अमीनो एसिड में आयनीकरण समूह आयनित होने में सक्षम होते हैं। अधिक अम्लीय स्थितियों में पीएच परिवर्तन प्रकट होने को प्रेरित कर सकता है।[18] एसिड-प्रेरित अनफॉल्डिंग प्रायः पीएच 2 और 5 के मध्य होता है, बेस-प्रेरित अनफोल्डिंग के लिए सामान्यतः पीएच 10 या उच्चतर की आवश्यकता होती है।[18]


न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण

Main article: न्यूक्लिक एसिड थर्मोडायनामिक्स

न्यूक्लिक एसिड (आरएनए और डीएनए सहित) पोलीमर्स ़ द्वारा प्रतिलेखन (आनुवांशिकी) या डीएनए प्रतिकृति के दौरान संश्लेषित न्यूक्लियोटाइड पॉलिमर हैं। रीढ़ की हड्डी के 5'-3' संश्लेषण के पश्चात , भिन्न-भिन्न न्यूक्लियोबेस हाइड्रोजन बंधन के माध्यम से दूसरे के साथ बातचीत करने में सक्षम होते हैं, इस प्रकार उच्च-क्रम संरचनाओं के गठन की अनुमति देते हैं। न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण तब होता है जब न्यूक्लियोटाइड्स के मध्य हाइड्रोजन बॉन्डिंग बाधित हो जाती है, और इसके परिणामस्वरूप पहले एनीलिंग (जीव विज्ञान) किस्में भिन्न हो जाती हैं। उदाहरण के लिए, उच्च तापमान के कारण डीएनए के विकृतीकरण से बेस पेयर का विघटन होता है और डबल फंसे हुए हेलिक्स को दो सिंगल स्ट्रैंड में भिन्न किया जाता है। पोलीमरेज श्रृंखला अभिक्रिया की स्थिति बहाल होने पर न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स फिर से एनीलिंग करने में सक्षम होते हैं, किंतु अगर बहाली बहुत जल्दी होती है, तो न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स अपूर्ण रूप से फिर से एनील कर सकते हैं जिसके परिणामस्वरूप आधारों की अनुचित जोड़ी बन सकती है।

जैविक रूप से प्रेरित विकृतीकरण

डीएनए विकृतीकरण तब होता है जब आधार जोड़े के मध्य हाइड्रोजन बांड परेशान होते हैं।

डीएनए प्रतिकृति, प्रतिलेखन, डीएनए मरम्मत या प्रोटीन बंधन जैसे जैविक रूप से महत्वपूर्ण तंत्र होने पर न्यूक्लिक एसिड डबल हेलिक्स को खोलने के लिए डीएनए में एंटीपरेलल (जैव रसायन) के मध्य गैर-सहसंयोजक बातचीत को तोड़ा जा सकता है।[19] आंशिक रूप से भिन्न किए गए डीएनए के क्षेत्र को विकृतीकरण बुलबुले के रूप में जाना जाता है, जिसे आधार जोड़े के समन्वित पृथक्करण के माध्यम से डीएनए डबल हेलिक्स के उद्घाटन के रूप में अधिक विशेष रूप से परिभाषित किया जा सकता है।[19]

विकृतीकरण बुलबुले के न्यूक्लिक एसिड ऊष्मप्रवैगिकी का वर्णन करने का प्रयास करने वाला पहला मॉडल 1966 में पेश किया गया था और इसे पोलैंड-शेरागा मॉडल कहा जाता है। यह मॉडल तापमान के कार्य के रूप में डीएनए किस्में के विकृतीकरण का वर्णन करता है। जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है, बेस पेयर के मध्य हाइड्रोजन बांड तेजी से परेशान होते हैं और विकृत लूप बनने लगते हैं।[20] चूँकि, पोलैंड-शेरागा मॉडल को अब प्राथमिक माना जाता है क्योंकि यह न्यूक्लिक एसिड अनुक्रम, रासायनिक संरचना, कठोरता और मरोड़ (यांत्रिकी) के जटिल प्रभावों के लिए जिम्मेदार नहीं है।[21] हाल के थर्मोडायनामिक अध्ययनों ने अनुमान लगाया है कि विलक्षण विकृतीकरण बुलबुले का जीवनकाल 1 माइक्रोसेकंड से 1 मिलीसेकंड तक होता है।[22] यह जानकारी डीएनए प्रतिकृति और प्रतिलेखन की स्थापित समय-सीमा पर आधारित है।[22]वर्तमान में,[when?] विकृतीकरण बुलबुले के थर्मोडायनामिक विवरण को पूरी तरह से स्पष्ट करने के लिए जैवभौतिक और जैव रासायनिक अनुसंधान अध्ययन किए जा रहे हैं।[22]


रासायनिक एजेंटों के कारण विकृतीकरण

बेस पेयर के मध्य हाइड्रोजन बॉन्ड को बाधित करके फॉर्मामाइड डीएनए को निरूपित करता है। नारंगी, नीली, हरी और बैंगनी रेखाएँ क्रमशः एडेनिन, थाइमिन, ग्वानिन और साइटोसिन का प्रतिनिधित्व करती हैं। आधारों और फॉर्मामाइड अणुओं के मध्य तीन छोटी काली रेखाएँ नवगठित हाइड्रोजन बंधों का प्रतिनिधित्व करती हैं।

पोलीमरेज़ चेन रि ्शन (पीसीआर) सबसे लोकप्रिय संदर्भों में से है जिसमें डीएनए विकृतीकरण वांछित है, हीटिंग विकृतीकरण का सबसे लगातार तरीका है।[23] गर्मी से विकृतीकरण के अलावा, न्यूक्लिक एसिड विभिन्न रासायनिक एजेंटों जैसे कि फॉर्मामाइड, गुआनाइडिन, सोडियम सैलिसिलेट, डाइमिथाइल सल्फ़ोक्साइड (डीएमएसओ), प्रोपलीन ग्लाइकोल और यूरिया के माध्यम से विकृतीकरण प्रक्रिया से गुजर सकते हैं।[24] ये रासायनिक विकृतीकरण एजेंट पिघलने के तापमान को कम करते हैं (टीm) पहले से उपस्तिथ नाइट्रोजन बेस जोड़े के साथ हाइड्रोजन बांड दाताओं और स्वीकारकर्ताओं के लिए प्रतिस्पर्धा करके। कुछ एजेंट कमरे के तापमान पर विकृतीकरण को प्रेरित करने में भी सक्षम हैं। उदाहरण के लिए, क्षारीयता एजेंटों (जैसे NaOH) को पीएच बदलकर और हाइड्रोजन-बॉन्ड योगदान करने वाले प्रोटॉन को हटाकर डीएनए को विकृत करने के लिए दिखाया गया है।[23]इन denaturants तापमान ढाल जेल वैद्युतकणसंचलन (DGGE) बनाने के लिए नियोजित किया गया है, जो न्यूक्लिक एसिड गतिशीलता के उनके जेल वैद्युतकणसंचलन पर न्यूक्लिक एसिड आकार के प्रभाव को समाप्त करने के लिए न्यूक्लिक एसिड के विकृतीकरण को बढ़ावा देता है।[25]


विकल्प के रूप में रासायनिक विकृतीकरण

फॉर्मामाइड विकृत न्यूक्लिक एसिड के ऑप्टिकल रोटेशन (अवशोषण और प्रकाश का बिखराव) और हाइड्रोडायनामिक गुण (घूर्णी प्रसार, अवसादन गुणांक और घूर्णी सहसंबंध समय) गर्मी-विकृत न्यूक्लिक एसिड के समान हैं।[24][26][27] इसलिए, वांछित प्रभाव के आधार पर, रासायनिक रूप से विकृतीकरण डीएनए गर्मी से प्रेरित विकृतीकरण की तुलना में न्यूक्लिक एसिड को विकृत करने के लिए सामान्य प्रक्रिया प्रदान कर सकता है। विभिन्न विकृतीकरण विधियों की तुलना करने वाले अध्ययन जैसे हीटिंग, विभिन्न मनका आकार के मोती मिल, जांच sonication, और रासायनिक विकृतीकरण से पता चलता है कि रासायनिक विकृतीकरण वर्णित अन्य भौतिक विकृतीकरण विधियों की तुलना में त्वरित विकृतीकरण प्रदान कर सकता है।[23]विशेष रूप से उन स्थितियों में जहां तेजी से पुनर्निर्माण वांछित है, रासायनिक विकृतीकरण एजेंट हीटिंग के लिए आदर्श विकल्प प्रदान कर सकते हैं। उदाहरण के लिए, जैसे ही फॉस्फेट-बफर खारा जोड़ा जाता है, डीएनए किस्में क्षारीयता जैसे सोडियम हाइड्रॉक्साइड पुनर्नवीकरण के साथ विकृत हो जाती हैं।[23]


वायु के कारण विकृतीकरण

छोटे, वैद्युतीयऋणात्मकता अणु जैसे नाइट्रोजन और ऑक्सीजन, जो पृथ्वी के वायुमंडल में प्राथमिक गैसें हैं, हाइड्रोजन बॉन्डिंग में भाग लेने के लिए आसपास के अणुओं की क्षमता को महत्वपूर्ण रूप से प्रभावित करते हैं।[28] ये अणु हाइड्रोजन बांड दाताओं के लिए आसपास के हाइड्रोजन बांड स्वीकर्ता के साथ प्रतिस्पर्धा करते हैं, इसलिए हाइड्रोजन बांड ब्रेकर के रूप में कार्य करते हैं और पर्यावरण में आसपास के अणुओं के मध्य बातचीत को दुर्बल करते हैं।[28]डीएनए डबल हेलिक्स में एंटीपैरलल (बायोकेमिस्ट्री) आधार जोड़े के मध्य हाइड्रोजन बॉन्डिंग द्वारा गैर-सहसंयोजक रूप से बंधे होते हैं;[29] नाइट्रोजन और ऑक्सीजन इसलिए हवा के संपर्क में आने पर डीएनए की अखंडता को दुर्बल करने की क्षमता बनाए रखते हैं।[30] परिणाम स्वरुप , हवा के संपर्क में आने वाले डीएनए स्ट्रैंड्स को कम न्यूक्लिक एसिड थर्मोडायनामिक्स को भिन्न करने और अनुकरण करने के लिए कम बल की आवश्यकता होती है।[30]


अनुप्रयोग

कई प्रयोगशाला तकनीकें न्यूक्लिक एसिड स्ट्रैंड्स को भिन्न करने की क्षमता पर निर्भर करती हैं। न्यूक्लिक एसिड विकृतीकरण के गुणों को समझकर, निम्नलिखित विधियों का निर्माण किया गया:

विकृत करने वाले

प्रोटीन विकृतीकरणकर्ता

अम्ल

अम्लीय प्रोटीन denaturants में सम्मिलित हैं:

आधार

क्षार (रसायन विज्ञान) विकृतीकरण में अम्ल के समान कार्य करता है। वे सम्मिलित करते हैं:

विलायक

अधिकांश कार्बनिक विलायक विकृतीकरण कर रहे हैं, जिनमें निम्न सम्मिलित हैं:[citation needed]

पार लिंक िंग अभिकर्मक

प्रोटीन के लिए क्रॉस-लिंकिंग एजेंटों में सम्मिलित हैं:[citation needed]

चाओट्रोपिक एजेंट

Chaotropic एजेंटों में सम्मिलित हैं:[citation needed]

डाइसल्फ़ाइड बंधन रिड्यूसर

एजेंट जो डाइसल्फ़ाइड बांड को कम करके तोड़ते हैं उनमें सम्मिलित हैं:[citation needed]

रासायनिक रूप से प्रतिक्रियाशील एजेंट

हाइड्रोजन पेरोक्साइड, एलिमेंटल क्लोरीन, हाइपोक्लोरस एसिड (क्लोरीन पानी), ब्रोमीन, ब्रोमीन पानी, आयोडीन, नाइट्रिक और ऑक्सीडाइजिंग एसिड जैसे एजेंट, और ओजोन सल्फाइड/थियोल, सक्रिय एरोमैटिक रिंग्स (फेनिलएलनिन) जैसे संवेदनशील अंशों के साथ प्रतिक्रिया करते हैं, प्रभाव में नुकसान पहुंचाते हैं। प्रोटीन और इसे बेकार कर दें।

अन्य


न्यूक्लिक एसिड denaturants

रासायनिक

अम्लीय न्यूक्लिक एसिड denaturants में सम्मिलित हैं:

  • एसीटिक अम्ल
  • एचसीएल
  • नाइट्रिक एसिड

एसिड न्यूक्लिक एसिड denaturants में सम्मिलित हैं:

  • नाओएच

अन्य न्यूक्लिक एसिड denaturants में सम्मिलित हैं:

  • डाइमिथाइल सल्फ़ोक्साइड
  • फॉर्मामाइड
  • गुआनिडीन
  • सोडियम सैलिसिलेट
  • प्रोपलीन ग्लाइकोल
  • यूरिया

शारीरिक

  • थर्मल विकृतीकरण
  • मोतियों की चक्की
  • जांच sonication
  • विकिरण

यह भी देखें

संदर्भ

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बाहरी संबंध

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