हाइड्रोफोबिक प्रभाव: Difference between revisions

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{{Short description|Aggregation of non-polar molecules in aqueous solutions}}
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[[Image: Water drop on a leaf.jpg|thumbnail|250px|पानी की एक बूंद एक गोलाकार आकृति बनाती है, जो हाइड्रोफोबिक पत्ती के साथ संपर्क को कम करती है।]]
[[Image: Water drop on a leaf.jpg|thumbnail|250px|जल की एक बूंद एक गोलाकार आकृति बनाती है, जो हाइड्रोफोबिक पत्ती के साथ संपर्क को कम करती है।]]
[[File:Cocoapowderwikipediacommons.jpg|thumb|कोको पाउडर हाइड्रोफोबिक पदार्थ का एक अच्छा उदाहरण है]]हाइड्रोफोबिक प्रभाव एक [[जलीय घोल]] में एकत्रित होने और पानी # गुण अणुओं को बाहर करने के लिए गैर-ध्रुवीय पदार्थों की देखी गई प्रवृत्ति है।<ref>{{GoldBookRef|title=hydrophobic interaction|file=H02907}}</ref><ref name="pmid16193038">{{cite journal | vauthors = Chandler D | title = इंटरफेस और हाइड्रोफोबिक असेंबली की प्रेरक शक्ति| journal = Nature | volume = 437 | issue = 7059 | pages = 640–7 | year = 2005 | pmid = 16193038 | doi = 10.1038/nature04162 | bibcode = 2005Natur.437..640C | s2cid = 205210634 }}</ref> हाइड्रोफोबिक शब्द का शाब्दिक अर्थ है पानी से डरना, और यह पानी और गैर-ध्रुवीय पदार्थों की [[सामग्री में अलगाव]] का वर्णन करता है, जो पानी के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंधन को अधिकतम करता है और पानी और गैर-ध्रुवीय अणुओं के बीच संपर्क के क्षेत्र को कम करता है। ऊष्मप्रवैगिकी के संदर्भ में, हाइड्रोफोबिक प्रभाव एक विलेय के आसपास के पानी का मुक्त ऊर्जा परिवर्तन है।<ref name='pmimd27442443'>{{cite journal |last1=Schauperl |first1=M |last2=Podewitz |first2=M |last3=Waldner |first3=BJ |last4=Liedl |first4=KR |title=हाइड्रोफोबिसिटी के लिए एन्थैल्पिक और एंट्रोपिक योगदान।|journal=Journal of Chemical Theory and Computation |volume=12 |issue=9 |pages=4600–10 |year = 2016 |doi=10.1021/acs.jctc.6b00422 |pmid=27442443 |pmc=5024328}}</ref> आसपास के विलायक का एक सकारात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन हाइड्रोफोबिसिटी को इंगित करता है, जबकि एक नकारात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन हाइड्रोफिलिसिटी को दर्शाता है।
[[File:Cocoapowderwikipediacommons.jpg|thumb|कोको पाउडर हाइड्रोफोबिक पदार्थ का एक अच्छा उदाहरण है]]हाइड्रोफोबिक प्रभाव एक [[जलीय घोल]] में एकत्रित होने और जल के गुण अणुओं को बाहर करने के लिए अध्रुवीय पदार्थों की देखी गई प्रवृत्ति है।<ref>{{GoldBookRef|title=hydrophobic interaction|file=H02907}}</ref><ref name="pmid16193038">{{cite journal | vauthors = Chandler D | title = इंटरफेस और हाइड्रोफोबिक असेंबली की प्रेरक शक्ति| journal = Nature | volume = 437 | issue = 7059 | pages = 640–7 | year = 2005 | pmid = 16193038 | doi = 10.1038/nature04162 | bibcode = 2005Natur.437..640C | s2cid = 205210634 }}</ref> हाइड्रोफोबिक शब्द का शाब्दिक अर्थ है जल से डरना, और यह जल और अध्रुवीय पदार्थों की [[सामग्री में अलगाव|सामग्री में पृथकाव]] का वर्णन करता है, जो जल के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंधन को अधिकतम करता है और जल और अध्रुवीय अणुओं के बीच संपर्क के क्षेत्र को कम करता है। ऊष्मप्रवैगिकी के संदर्भ में, हाइड्रोफोबिक प्रभाव एक विलेय के आसपास के जल का मुक्त ऊर्जा परिवर्तन है।<ref name='pmimd27442443'>{{cite journal |last1=Schauperl |first1=M |last2=Podewitz |first2=M |last3=Waldner |first3=BJ |last4=Liedl |first4=KR |title=हाइड्रोफोबिसिटी के लिए एन्थैल्पिक और एंट्रोपिक योगदान।|journal=Journal of Chemical Theory and Computation |volume=12 |issue=9 |pages=4600–10 |year = 2016 |doi=10.1021/acs.jctc.6b00422 |pmid=27442443 |pmc=5024328}}</ref> आसपास के विलायक का एक सकारात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन हाइड्रोफोबिसिटी को इंगित करता है, जबकि एक नकारात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन हाइड्रोफिलिसिटी को दर्शाता है।


हाइड्रोफोबिक प्रभाव तेल और पानी के मिश्रण को उसके दो घटकों में अलग करने के लिए जिम्मेदार है। यह जीव विज्ञान से संबंधित प्रभावों के लिए भी जिम्मेदार है, जिनमें शामिल हैं: [[कोशिका झिल्ली]] और पुटिका निर्माण, प्रोटीन तह, गैर-ध्रुवीय लिपिड वातावरण में [[झिल्ली प्रोटीन]] का सम्मिलन और प्रोटीन-छोटे अणु संघ। इसलिए हाइड्रोफोबिक प्रभाव जीवन के लिए आवश्यक है।<ref>{{cite book | vauthors = Kauzmann W | title = Advances in Protein Chemistry Volume 14 | chapter = Some factors in the interpretation of protein denaturation | journal = Advances in Protein Chemistry | volume = 14 | pages = 1–63 | year = 1959 | pmid = 14404936 | doi = 10.1016/S0065-3233(08)60608-7 | isbn = 9780120342143 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Charton M, Charton BI | title = अमीनो एसिड हाइड्रोफोबिसिटी मापदंडों की संरचनात्मक निर्भरता| journal = Journal of Theoretical Biology | volume = 99 | issue = 4 | pages = 629–644 | year = 1982 | pmid = 7183857 | doi = 10.1016/0022-5193(82)90191-6 | bibcode = 1982JThBi..99..629C }}</ref><ref name="pmid23788494">{{cite journal | vauthors = Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM | title = मानव कार्बोनिक एनहाइड्रेज़ के लिए बेंजोएरीलसल्फोनामाइड लिगैंड्स का बंधन लिगैंड के औपचारिक फ्लोरिनेशन के प्रति असंवेदनशील है| journal = Angew. Chem. Int. Ed. Engl. | volume = 52 | issue = 30 | pages = 7714–7 | year = 2013 | pmid = 23788494 | doi = 10.1002/anie.201301813 | s2cid = 1543705 | url = http://nrs.harvard.edu/urn-3:HUL.InstRepos:12362620}}</ref><ref name="pmid24044696">{{cite journal | vauthors = Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM | title = Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding | journal = J. Am. Chem. Soc. | volume = 135 | issue = 41 | pages = 15579–84 | year = 2013 | pmid = 24044696 | doi = 10.1021/ja4075776 | citeseerx = 10.1.1.646.8648 | s2cid = 17554787 }}</ref> जिन पदार्थों के लिए यह प्रभाव देखा जाता है उन्हें [[ जल विरोधी ]]्स के रूप में जाना जाता है।
हाइड्रोफोबिक प्रभाव तेल और जल के मिश्रण को उसके दो घटकों में पृथक करने के लिए जिम्मेदार है। यह जीव विज्ञान से संबंधित प्रभावों के लिए भी जिम्मेदार है, जिनमें [[कोशिका झिल्ली]] और पुटिका निर्माण, प्रोटीन तह, अध्रुवीय लिपिड वातावरण में [[झिल्ली प्रोटीन]] का सम्मिलन और प्रोटीन-छोटे अणु संघ सम्मिलित हैं। इसलिए हाइड्रोफोबिक प्रभाव जीवन के लिए आवश्यक है।<ref>{{cite book | vauthors = Kauzmann W | title = Advances in Protein Chemistry Volume 14 | chapter = Some factors in the interpretation of protein denaturation | journal = Advances in Protein Chemistry | volume = 14 | pages = 1–63 | year = 1959 | pmid = 14404936 | doi = 10.1016/S0065-3233(08)60608-7 | isbn = 9780120342143 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Charton M, Charton BI | title = अमीनो एसिड हाइड्रोफोबिसिटी मापदंडों की संरचनात्मक निर्भरता| journal = Journal of Theoretical Biology | volume = 99 | issue = 4 | pages = 629–644 | year = 1982 | pmid = 7183857 | doi = 10.1016/0022-5193(82)90191-6 | bibcode = 1982JThBi..99..629C }}</ref><ref name="pmid23788494">{{cite journal | vauthors = Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM | title = मानव कार्बोनिक एनहाइड्रेज़ के लिए बेंजोएरीलसल्फोनामाइड लिगैंड्स का बंधन लिगैंड के औपचारिक फ्लोरिनेशन के प्रति असंवेदनशील है| journal = Angew. Chem. Int. Ed. Engl. | volume = 52 | issue = 30 | pages = 7714–7 | year = 2013 | pmid = 23788494 | doi = 10.1002/anie.201301813 | s2cid = 1543705 | url = http://nrs.harvard.edu/urn-3:HUL.InstRepos:12362620}}</ref><ref name="pmid24044696">{{cite journal | vauthors = Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM | title = Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding | journal = J. Am. Chem. Soc. | volume = 135 | issue = 41 | pages = 15579–84 | year = 2013 | pmid = 24044696 | doi = 10.1021/ja4075776 | citeseerx = 10.1.1.646.8648 | s2cid = 17554787 }}</ref> जिन पदार्थों के लिए यह प्रभाव देखा जाता है उन्हें [[ जल विरोधी ]]के रूप में जाना जाता है।


== एम्फीफिल्स ==
== उभयधर्मी ==


[[उभयचर]] ऐसे अणु होते हैं जिनमें हाइड्रोफोबिक और हाइड्रोफिलिक दोनों डोमेन होते हैं। [[डिटर्जेंट]] एम्फीफिल्स से बने होते हैं जो हाइड्रोफोबिक अणुओं को [[मिसेल]] और बाइलेयर्स ([[साबुन के बुलबुले]] के रूप में) बनाकर पानी में घुलने की अनुमति देते हैं। वे एम्फीफिलिक [[फॉस्फोलिपिड]]्स से बनी कोशिका झिल्लियों के लिए भी महत्वपूर्ण हैं जो कोशिका के आंतरिक जलीय वातावरण को बाहरी पानी के साथ मिलाने से रोकते हैं।
[[उभयचर|उभयधर्मी]] ऐसे अणु होते हैं जिनमें हाइड्रोफोबिक और हाइड्रोफिलिक दोनों कार्यक्षेत्र होते हैं। [[डिटर्जेंट]] उभयधर्मी से बने होते हैं जो हाइड्रोफोबिक अणुओं को [[मिसेल]] और बाइलेयर्स ([[साबुन के बुलबुले]] के रूप में) बनाकर जल में घुलने की अनुमति देते हैं। वे उभयधर्मी [[फॉस्फोलिपिड]] से बनी कोशिका झिल्लियों के लिए भी महत्वपूर्ण हैं जो कोशिका के आंतरिक जलीय वातावरण को बाहरी जल के साथ मिलाने से बाधित करते हैं।


== मैक्रोमोलेक्यूल्स की तह ==
== स्थूल अणुओ की तह ==


प्रोटीन तह के मामले में, हाइड्रोफोबिक प्रभाव प्रोटीन की संरचना को समझने के लिए महत्वपूर्ण है जिसमें हाइड्रोफोबिक [[ एमिनो एसिड ]] (जैसे [[ग्लाइसिन]], ऐलेनिन, [[वेलिन]], [[ल्यूसीन]], [[ isoleucine ]], [[फेनिलएलनिन]], [[ tryptophan ]] और [[मेथियोनीन]]) प्रोटीन के भीतर एक साथ गुच्छित होते हैं। पानी में घुलनशील प्रोटीन की संरचनाओं में एक हाइड्रोफोबिक कोर होता है जिसमें साइड चेन को पानी से दफन किया जाता है, जो मुड़ी हुई अवस्था को स्थिर करता है। आवेशित और रासायनिक ध्रुवीय [[पक्ष श्रृंखला]]एँ विलायक-उजागर सतह पर स्थित होती हैं जहाँ वे आसपास के पानी के अणुओं के साथ परस्पर क्रिया करती हैं। पानी के संपर्क में आने वाली हाइड्रोफोबिक साइड चेन की संख्या को कम करना तह प्रक्रिया के पीछे प्रमुख प्रेरक शक्ति है,<ref name="Pace">{{cite journal | vauthors = Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K | title = प्रोटीन के गठनात्मक स्थिरता में योगदान देने वाली शक्तियाँ| journal = FASEB J. | volume = 10 | issue = 1 | pages = 75–83 | date = 1 January 1996 | pmid = 8566551 | url = http://www.fasebj.org/cgi/reprint/10/1/75 | doi=10.1096/fasebj.10.1.8566551| s2cid = 20021399 }}</ref><ref name="pmid24187909">{{cite journal
प्रोटीन तह के मामले में, हाइड्रोफोबिक प्रभाव प्रोटीन की संरचना को समझने के लिए महत्वपूर्ण है जिसमें हाइड्रोफोबिक [[ एमिनो एसिड | एमिनो अम्ल]] (जैसे [[ग्लाइसिन]], ऐलेनिन, [[वेलिन]], [[ल्यूसीन]], [[ isoleucine | आइसोल्यूसिन]] , [[फेनिलएलनिन]], [[ tryptophan |ट्रिप्टोफान]] और [[मेथियोनीन]]) प्रोटीन के भीतर एक साथ गुच्छित होते हैं। जल में घुलनशील प्रोटीन की संरचनाओं में एक हाइड्रोफोबिक अन्तर्भाग होता है जिसमें पक्ष श्रृंखला को जल से अन्तर्हित किया जाता है, जो मुड़ी हुई अवस्था को स्थिर करता है। आवेशित और रासायनिक ध्रुवीय [[पक्ष श्रृंखला]]एँ विलायक वाली सतह पर स्थित होती हैं जहाँ वे आसपास के जल के अणुओं के साथ परस्पर क्रिया करती हैं। जल के संपर्क में आने वाली हाइड्रोफोबिक पक्ष श्रृंखला की संख्या को कम करना ही तह प्रक्रिया के पीछे प्रमुख प्रेरक शक्ति है,<ref name="Pace">{{cite journal | vauthors = Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K | title = प्रोटीन के गठनात्मक स्थिरता में योगदान देने वाली शक्तियाँ| journal = FASEB J. | volume = 10 | issue = 1 | pages = 75–83 | date = 1 January 1996 | pmid = 8566551 | url = http://www.fasebj.org/cgi/reprint/10/1/75 | doi=10.1096/fasebj.10.1.8566551| s2cid = 20021399 }}</ref><ref name="pmid24187909">{{cite journal
  |vauthors=Compiani M, Capriotti E  
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  |title=Computational and theoretical methods for protein folding  
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|title=Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments
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|year=2009|publisher=John Wiley and Sons
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[[डीएनए]] तृतीयक संरचना असेंबली की [[ऊर्जा]] [[वॉटसन-क्रिक बेस पेयरिंग]] के अलावा हाइड्रोफोबिक प्रभाव द्वारा संचालित होने के लिए निर्धारित की गई थी, जो सुगंधित आधारों के बीच अनुक्रम चयनात्मकता और [[स्टैकिंग (रसायन विज्ञान)]] के लिए जिम्मेदार है।<ref>{{cite book | author = Gilbert HF | title = Basic concepts in biochemistry: a student's survival guide | year = 2001 | publisher = McGraw-Hill | location = Singapore | isbn = 978-0071356572 | edition = 2nd, International | page = [https://archive.org/details/basicconceptsinb00hira/page/9 9] | url-access = registration | url = https://archive.org/details/basicconceptsinb00hira/page/9 }}</ref><ref>{{cite book |vauthors=Ho PS, van Holde KE, Johnson WC, Shing P | title = भौतिक जैव रसायन के सिद्धांत| year = 1998 | publisher = Prentice-Hall | location = Upper Saddle River, N.J. | isbn = 978-0137204595 | page = 18 | quote = See also thermodynamic discussion pages 137-144 }}</ref>
[[डीएनए]] तृतीयक संरचना समूह की [[ऊर्जा]] [[वॉटसन-क्रिक बेस पेयरिंग|वॉटसन-क्रिक आधारभूत युग्मन]] के अतिरिक्त हाइड्रोफोबिक प्रभाव द्वारा संचालित होने के लिए निर्धारित की गई थी, जो कार्बनिक रसायन के आधारों के बीच अनुक्रम चयनात्मकता और [[स्टैकिंग (रसायन विज्ञान)]] के लिए उत्तरदायी है।<ref>{{cite book | author = Gilbert HF | title = Basic concepts in biochemistry: a student's survival guide | year = 2001 | publisher = McGraw-Hill | location = Singapore | isbn = 978-0071356572 | edition = 2nd, International | page = [https://archive.org/details/basicconceptsinb00hira/page/9 9] | url-access = registration | url = https://archive.org/details/basicconceptsinb00hira/page/9 }}</ref><ref>{{cite book |vauthors=Ho PS, van Holde KE, Johnson WC, Shing P | title = भौतिक जैव रसायन के सिद्धांत| year = 1998 | publisher = Prentice-Hall | location = Upper Saddle River, N.J. | isbn = 978-0137204595 | page = 18 | quote = See also thermodynamic discussion pages 137-144 }}</ref>




== प्रोटीन शुद्धि ==
== प्रोटीन शुद्धि ==


जैव रसायन में, हाइड्रोफोबिसिटी के आधार पर प्रोटीन के मिश्रण को अलग करने के लिए हाइड्रोफोबिक प्रभाव का उपयोग किया जा सकता है। फेनिल-[[सेफ़रोज़]] जैसे हाइड्रोफोबिक स्थिर चरण के साथ [[कॉलम क्रोमैटोग्राफी]] अधिक हाइड्रोफोबिक प्रोटीन को अधिक धीरे-धीरे यात्रा करने का कारण बनेगी, जबकि कम हाइड्रोफोबिक वाले कॉलम से जल्द ही निकल जाएंगे। बेहतर पृथक्करण प्राप्त करने के लिए, एक नमक जोड़ा जा सकता है (नमक की उच्च सांद्रता हाइड्रोफोबिक प्रभाव को बढ़ाती है) और पृथक्करण बढ़ने पर इसकी सांद्रता कम हो जाती है।<ref>{{Cite book|title=प्रोटीन शोधन|last=Ahmad|first=Rizwan|publisher=InTech|year=2012|isbn=978-953-307-831-1}}</ref>
जैव रसायन में, हाइड्रोफोबिसिटी के आधार पर प्रोटीन के मिश्रण को पृथक करने के लिए हाइड्रोफोबिक प्रभाव का उपयोग किया जा सकता है। हाइड्रोफोबिक स्थिर चरण के साथ कॉलम क्रोमैटोग्राफी के कारण ही फेनिल-सेफ़रोज़ धीरे अग्रेषित होने के लिए अधिक हाइड्रोफोबिक प्रोटीन निर्मित करने का कारण बनता है, जबकि कम हाइड्रोफोबिक वाले प्रोटीन कॉलम से जल्द ही निकल जाते हैं। अधिक पृथक्करण प्राप्त करने के लिए, एक लवण जोड़ा जा सकता है (लवण की उच्च सांद्रता हाइड्रोफोबिक प्रभाव को बढ़ाती है) और पृथक्करण बढ़ने पर इसकी सांद्रता कम हो जाती है।<ref>{{Cite book|title=प्रोटीन शोधन|last=Ahmad|first=Rizwan|publisher=InTech|year=2012|isbn=978-953-307-831-1}}</ref>




== कारण ==
== कारण ==


{{See also|Entropic force#Hydrophobic force}}
{{See also|
[[File:Liquid water hydrogen bond.png|right|thumb|200px|तरल पानी के अणुओं के बीच गतिशील हाइड्रोजन बांड, अणुओं के आकार की तुलना कभी-कभी बुमेरांगों से की जाती है।]]हाइड्रोफोबिक प्रभाव की उत्पत्ति पूरी तरह से समझ में नहीं आई है।
एंट्रोपिक बल#हाइड्रोफोबिक बल}}
कुछ लोगों का तर्क है कि हाइड्रोफोबिक इंटरेक्शन ज्यादातर एक [[एन्ट्रापी]] प्रभाव है जो गैर-ध्रुवीय विलेय द्वारा तरल पानी के अणुओं के बीच अत्यधिक गतिशील [[हाइड्रोजन बंध]] के विघटन से उत्पन्न होता है।<ref name=Silverstein_1998>{{cite journal|author=Silverstein TP|title=तेल और पानी के आपस में न मिलने की असली वजह|journal=Journal of Chemical Education|date=January 1998|volume=75|issue=1|pages=116|doi=10.1021/ed075p116|bibcode=1998JChEd..75..116S}}</ref> एक हाइड्रोकार्बन श्रृंखला या एक बड़े अणु का एक समान गैर-ध्रुवीय क्षेत्र पानी के साथ हाइड्रोजन बंधन बनाने में असमर्थ है। पानी में ऐसी गैर-हाइड्रोजन बॉन्डिंग सतह का परिचय पानी के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बॉन्डिंग नेटवर्क के विघटन का कारण बनता है। पानी के अणुओं के हाइड्रोजन बंधुआ 3डी नेटवर्क के व्यवधान को कम करने के लिए हाइड्रोजन बांड को ऐसी सतह पर स्पर्शरेखा के रूप में पुन: उन्मुख किया जाता है, और इससे गैर-ध्रुवीय सतह के चारों ओर एक संरचित जल पिंजरे की ओर जाता है। पिंजरे (या [[क्लैथ्रेट हाइड्रेट]]) बनाने वाले पानी के अणुओं में सीमित गतिशीलता होती है। छोटे गैरध्रुवीय कणों के सॉल्वेशन शेल में, प्रतिबंध की मात्रा लगभग 10% है। उदाहरण के लिए, कमरे के तापमान पर घुलित क्सीनन के मामले में 30% की गतिशीलता प्रतिबंध पाया गया है। रेफरी नाम = क्सीनन>{{cite journal |vauthors=Haselmeier R, Holz M, Marbach W, Weingaertner H | title = घुलित नोबल गैस के निकट जल गतिकी। मंदता प्रभाव के लिए पहला प्रत्यक्ष प्रायोगिक साक्ष्य| journal = The Journal of Physical Chemistry | volume = 99 | issue = 8 | pages = 2243–2246 | year = 1995 | doi = 10.1021/j100008a001 }</ref> बड़े गैर-ध्रुवीय अणुओं के मामले में, सॉल्वेशन शेल में पानी के अणुओं की पुनराभिमुखता और अनुवाद संबंधी गति दो से चार के कारक द्वारा प्रतिबंधित हो सकती है; इस प्रकार, 25 °C पर पानी का पुनर्विन्यास सहसंबंध समय 2 से 4-8 पिकोसेकंड तक बढ़ जाता है। आम तौर पर, यह पानी के अणुओं के ट्रांसलेशनल और घूर्णी एन्ट्रापी में महत्वपूर्ण नुकसान की ओर जाता है और सिस्टम में [[गिब्स मुक्त ऊर्जा]] के मामले में प्रक्रिया को प्रतिकूल बनाता है। रेफरी>{{cite book | author = Tanford C | title = हाइड्रोफोबिक प्रभाव: मिसेलस और जैविक झिल्लियों का निर्माण| date = 1973 | publisher = Wiley | location = New York | isbn = 978-0-471-84460-0 | url-access = registration | url = https://archive.org/details/isbn_0471844608 }}</ref> एक साथ एकत्र होकर, गैर-ध्रुवीय अणु [[सुलभ सतह क्षेत्र]] को कम करते हैं और उनके विघटनकारी प्रभाव को कम करते हैं।
[[File:Liquid water hydrogen bond.png|right|thumb|200px|तरल जल के अणुओं के बीच गतिशील हाइड्रोजन बंध, अणुओं के आकार की तुलना कभी-कभी बुमेरांगों से की जाती है।]]यद्यपि हाइड्रोफोबिक प्रभाव की उत्पत्ति पूर्ण रूप से समझ में नहीं आई है।
कुछ लोगों का तर्क है कि हाइड्रोफोबिक परस्पर क्रिया ज्यादातर एक [[एन्ट्रापी]] प्रभाव है जो अध्रुवीय विलेय द्वारा तरल जल के अणुओं के बीच अत्यधिक गतिशील [[हाइड्रोजन बंध]] के विघटन से उत्पन्न होता है।<ref name=Silverstein_1998>{{cite journal|author=Silverstein TP|title=तेल और पानी के आपस में न मिलने की असली वजह|journal=Journal of Chemical Education|date=January 1998|volume=75|issue=1|pages=116|doi=10.1021/ed075p116|bibcode=1998JChEd..75..116S}}</ref> एक हाइड्रोकार्बन श्रृंखला या एक बड़े अणु का एक समान अध्रुवीय क्षेत्र जल के साथ हाइड्रोजन बंधन बनाने में असमर्थ है। जल में ऐसी विह्यड्रोजनिक बंध की सतह का परिचय जल के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंध जालक के विघटन का कारण बनता है। जल के अणुओं की त्रिविमीय जालक हाइड्रोजन बंधुता के व्यवधान को कम करने के लिए हाइड्रोजन बन्धो को एक विशेष सतह पर स्पर्शरेखा के रूप में पुन: उन्मुख किया जाता है, और इससे यह अध्रुवीय सतह के चारों ओर एक संरचित जल पिंजरे की ओर जाता है। पिंजरे (या [[क्लैथ्रेट हाइड्रेट]]) बनाने वाले जल के अणुओं में सीमित गतिशीलता होती है। छोटे अध्रुवीय कणों के सॉल्वेशन शेल में, प्रतिबंध की मात्रा लगभग 10% है। उदाहरण के लिए, कमरे के तापमान पर घुलित क्सीनन के मामले में 30% की गतिशीलता प्रतिबंध पाया गया है। बड़े अध्रुवीय अणुओं के मामले में, सॉल्वेशन शेल में जल के अणुओं की पुनराभिमुखता और अनुवाद संबंधी गति दो से चार के कारक द्वारा प्रतिबंधित हो सकती है; इस प्रकार, 25 °C पर जल का पुनर्विन्यास सहसंबंध समय 2 से 4-8 पिकोसेकंड तक बढ़ जाता है। सामान्यता, यह जल के अणुओं के चालन और घूर्णी एन्ट्रापी में महत्वपूर्ण हानि की ओर अग्रेषित होता है और निकाय में [[गिब्स मुक्त ऊर्जा]] के मामले में प्रक्रिया को प्रतिकूल बनाता है। एक साथ एकत्र होकर, अध्रुवीय अणु [[सुलभ सतह क्षेत्र]] को कम करते हैं और उनके विघटनकारी प्रभाव को कम करते हैं।


पानी और गैर-ध्रुवीय सॉल्वैंट्स के बीच गैर-ध्रुवीय अणुओं के [[विभाजन गुणांक]] को मापकर हाइड्रोफोबिक प्रभाव की मात्रा निर्धारित की जा सकती है। विभाजन गुणांक को स्थानांतरण की गिब्स मुक्त ऊर्जा में परिवर्तित किया जा सकता है जिसमें थैलेपी और एंट्रोपिक घटक शामिल हैं, ΔG = ΔH - TΔS। इन घटकों को प्रयोगात्मक रूप से [[खास तरह की स्कैनिंग उष्मामिति]] द्वारा निर्धारित किया जाता है। गैर-ध्रुवीय विलेय के सॉल्वेशन शेल में पानी के अणुओं की कम गतिशीलता के कारण हाइड्रोफोबिक प्रभाव को कमरे के तापमान पर एन्ट्रापी-चालित पाया गया; हालाँकि, स्थानांतरण ऊर्जा का एन्थैल्पिक घटक अनुकूल पाया गया, जिसका अर्थ है कि यह पानी के अणुओं की कम गतिशीलता के कारण सॉल्वैंशन शेल में पानी-पानी हाइड्रोजन बांड को मजबूत करता है। उच्च तापमान पर, जब पानी के अणु अधिक मोबाइल बन जाते हैं, तो एंट्रोपिक घटक के साथ-साथ यह ऊर्जा लाभ कम हो जाता है। हाइड्रोफोबिक प्रभाव तापमान पर निर्भर करता है, जो प्रोटीन के ठंडे [[विकृतीकरण (जैव रसायन)]] की ओर जाता है। रेफरी नाम= pmid23396077 >{{cite journal | vauthors = Jaremko M, Jaremko Ł, Kim HY, Cho MK, Schwieters CD, Giller K, Becker S, Zweckstetter M | title = परमाणु विभेदन पर मॉनिटर किए गए प्रोटीन डिमर का शीत विकृतीकरण| journal = Nat. Chem. Biol. | volume = 9 | issue = 4 | pages = 264–70 | year = 2013 | pmid = 23396077 | doi = 10.1038/nchembio.1181 | pmc=5521822}}</ref>
जल और अध्रुवीय विलायकों के बीच अध्रुवीय अणुओं के [[विभाजन गुणांक]] को मापकर हाइड्रोफोबिक प्रभाव की मात्रा निर्धारित की जा सकती है। विभाजन गुणांक को स्थानांतरण की गिब्स मुक्त ऊर्जा में परिवर्तित किया जा सकता है जिसमें एन्थेल्पिक और एंट्रोपिक घटक सम्मिलित हैं, ΔG = ΔH - TΔS। इन घटकों को प्रयोगात्मक रूप सेएक विशेष प्रकार [[खास तरह की स्कैनिंग उष्मामिति|की स्कैनिंग उष्मामिति]] द्वारा निर्धारित किया जाता है। अध्रुवीय विलेय के सॉल्वेशन शेल में जल के अणुओं की कम गतिशीलता के कारण हाइड्रोफोबिक प्रभाव को कमरे के तापमान पर एन्ट्रापी-चालित पाया गया; यद्यपि, स्थानांतरण ऊर्जा का एन्थैल्पिक घटक अनुकूल पाया गया था, जिसका अर्थ है कि यह जल के अणुओं की कम गतिशीलता के कारण सॉल्वैंशन शेल में जल-जल हाइड्रोजन बंध को मजबूत करता है। उच्च तापमान पर, जब जल के अणु अधिक गतिशील हो जाते हैं, तो एंट्रोपिक घटक के साथ-साथ यह ऊर्जा लाभ कम हो जाता है। हाइड्रोफोबिक प्रभाव तापमान पर निर्भर करता है, जो प्रोटीन के ठंडे [[विकृतीकरण (जैव रसायन)]] की ओर जाता है।


हाइड्रोफोबिक प्रभाव की गणना थोक पानी के साथ सॉल्वैंशन की मुक्त ऊर्जा की तुलना करके की जा सकती है। इस तरह, हाइड्रोफोबिक प्रभाव को न केवल स्थानीयकृत किया जा सकता है, बल्कि थैलेपिक और एंट्रोपिक योगदान में भी विघटित किया जा सकता है।<ref name='pmimd27442443' />
हाइड्रोफोबिक प्रभाव की गणना बड़ी मात्रा में जल के साथ सॉल्वैंशन की मुक्त ऊर्जा की तुलना करके की जा सकती है। इस तरह, हाइड्रोफोबिक प्रभाव को न केवल स्थानीयकृत किया जा सकता है, बल्कि थैलेपिक और एंट्रोपिक योगदान में भी विघटित किया जा सकता है।<ref name='pmimd27442443' />




Revision as of 11:30, 12 March 2023

जल की एक बूंद एक गोलाकार आकृति बनाती है, जो हाइड्रोफोबिक पत्ती के साथ संपर्क को कम करती है।
कोको पाउडर हाइड्रोफोबिक पदार्थ का एक अच्छा उदाहरण है

हाइड्रोफोबिक प्रभाव एक जलीय घोल में एकत्रित होने और जल के गुण अणुओं को बाहर करने के लिए अध्रुवीय पदार्थों की देखी गई प्रवृत्ति है।[1][2] हाइड्रोफोबिक शब्द का शाब्दिक अर्थ है जल से डरना, और यह जल और अध्रुवीय पदार्थों की सामग्री में पृथकाव का वर्णन करता है, जो जल के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंधन को अधिकतम करता है और जल और अध्रुवीय अणुओं के बीच संपर्क के क्षेत्र को कम करता है। ऊष्मप्रवैगिकी के संदर्भ में, हाइड्रोफोबिक प्रभाव एक विलेय के आसपास के जल का मुक्त ऊर्जा परिवर्तन है।[3] आसपास के विलायक का एक सकारात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन हाइड्रोफोबिसिटी को इंगित करता है, जबकि एक नकारात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन हाइड्रोफिलिसिटी को दर्शाता है।

हाइड्रोफोबिक प्रभाव तेल और जल के मिश्रण को उसके दो घटकों में पृथक करने के लिए जिम्मेदार है। यह जीव विज्ञान से संबंधित प्रभावों के लिए भी जिम्मेदार है, जिनमें कोशिका झिल्ली और पुटिका निर्माण, प्रोटीन तह, अध्रुवीय लिपिड वातावरण में झिल्ली प्रोटीन का सम्मिलन और प्रोटीन-छोटे अणु संघ सम्मिलित हैं। इसलिए हाइड्रोफोबिक प्रभाव जीवन के लिए आवश्यक है।[4][5][6][7] जिन पदार्थों के लिए यह प्रभाव देखा जाता है उन्हें जल विरोधी के रूप में जाना जाता है।

उभयधर्मी

उभयधर्मी ऐसे अणु होते हैं जिनमें हाइड्रोफोबिक और हाइड्रोफिलिक दोनों कार्यक्षेत्र होते हैं। डिटर्जेंट उभयधर्मी से बने होते हैं जो हाइड्रोफोबिक अणुओं को मिसेल और बाइलेयर्स (साबुन के बुलबुले के रूप में) बनाकर जल में घुलने की अनुमति देते हैं। वे उभयधर्मी फॉस्फोलिपिड से बनी कोशिका झिल्लियों के लिए भी महत्वपूर्ण हैं जो कोशिका के आंतरिक जलीय वातावरण को बाहरी जल के साथ मिलाने से बाधित करते हैं।

स्थूल अणुओ की तह

प्रोटीन तह के मामले में, हाइड्रोफोबिक प्रभाव प्रोटीन की संरचना को समझने के लिए महत्वपूर्ण है जिसमें हाइड्रोफोबिक एमिनो अम्ल (जैसे ग्लाइसिन, ऐलेनिन, वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसिन , फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफान और मेथियोनीन) प्रोटीन के भीतर एक साथ गुच्छित होते हैं। जल में घुलनशील प्रोटीन की संरचनाओं में एक हाइड्रोफोबिक अन्तर्भाग होता है जिसमें पक्ष श्रृंखला को जल से अन्तर्हित किया जाता है, जो मुड़ी हुई अवस्था को स्थिर करता है। आवेशित और रासायनिक ध्रुवीय पक्ष श्रृंखलाएँ विलायक वाली सतह पर स्थित होती हैं जहाँ वे आसपास के जल के अणुओं के साथ परस्पर क्रिया करती हैं। जल के संपर्क में आने वाली हाइड्रोफोबिक पक्ष श्रृंखला की संख्या को कम करना ही तह प्रक्रिया के पीछे प्रमुख प्रेरक शक्ति है,[8][9][10] यद्यपि प्रोटीन के भीतर हाइड्रोजन बंध का निर्माण भी प्रोटीन संरचना को स्थिर करता है।[11][12] डीएनए तृतीयक संरचना समूह की ऊर्जा वॉटसन-क्रिक आधारभूत युग्मन के अतिरिक्त हाइड्रोफोबिक प्रभाव द्वारा संचालित होने के लिए निर्धारित की गई थी, जो कार्बनिक रसायन के आधारों के बीच अनुक्रम चयनात्मकता और स्टैकिंग (रसायन विज्ञान) के लिए उत्तरदायी है।[13][14]


प्रोटीन शुद्धि

जैव रसायन में, हाइड्रोफोबिसिटी के आधार पर प्रोटीन के मिश्रण को पृथक करने के लिए हाइड्रोफोबिक प्रभाव का उपयोग किया जा सकता है। हाइड्रोफोबिक स्थिर चरण के साथ कॉलम क्रोमैटोग्राफी के कारण ही फेनिल-सेफ़रोज़ धीरे अग्रेषित होने के लिए अधिक हाइड्रोफोबिक प्रोटीन निर्मित करने का कारण बनता है, जबकि कम हाइड्रोफोबिक वाले प्रोटीन कॉलम से जल्द ही निकल जाते हैं। अधिक पृथक्करण प्राप्त करने के लिए, एक लवण जोड़ा जा सकता है (लवण की उच्च सांद्रता हाइड्रोफोबिक प्रभाव को बढ़ाती है) और पृथक्करण बढ़ने पर इसकी सांद्रता कम हो जाती है।[15]


कारण

See also: एंट्रोपिक बल § हाइड्रोफोबिक बल
तरल जल के अणुओं के बीच गतिशील हाइड्रोजन बंध, अणुओं के आकार की तुलना कभी-कभी बुमेरांगों से की जाती है।

यद्यपि हाइड्रोफोबिक प्रभाव की उत्पत्ति पूर्ण रूप से समझ में नहीं आई है।

कुछ लोगों का तर्क है कि हाइड्रोफोबिक परस्पर क्रिया ज्यादातर एक एन्ट्रापी प्रभाव है जो अध्रुवीय विलेय द्वारा तरल जल के अणुओं के बीच अत्यधिक गतिशील हाइड्रोजन बंध के विघटन से उत्पन्न होता है।[16] एक हाइड्रोकार्बन श्रृंखला या एक बड़े अणु का एक समान अध्रुवीय क्षेत्र जल के साथ हाइड्रोजन बंधन बनाने में असमर्थ है। जल में ऐसी विह्यड्रोजनिक बंध की सतह का परिचय जल के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंध जालक के विघटन का कारण बनता है। जल के अणुओं की त्रिविमीय जालक हाइड्रोजन बंधुता के व्यवधान को कम करने के लिए हाइड्रोजन बन्धो को एक विशेष सतह पर स्पर्शरेखा के रूप में पुन: उन्मुख किया जाता है, और इससे यह अध्रुवीय सतह के चारों ओर एक संरचित जल पिंजरे की ओर जाता है। पिंजरे (या क्लैथ्रेट हाइड्रेट) बनाने वाले जल के अणुओं में सीमित गतिशीलता होती है। छोटे अध्रुवीय कणों के सॉल्वेशन शेल में, प्रतिबंध की मात्रा लगभग 10% है। उदाहरण के लिए, कमरे के तापमान पर घुलित क्सीनन के मामले में 30% की गतिशीलता प्रतिबंध पाया गया है। बड़े अध्रुवीय अणुओं के मामले में, सॉल्वेशन शेल में जल के अणुओं की पुनराभिमुखता और अनुवाद संबंधी गति दो से चार के कारक द्वारा प्रतिबंधित हो सकती है; इस प्रकार, 25 °C पर जल का पुनर्विन्यास सहसंबंध समय 2 से 4-8 पिकोसेकंड तक बढ़ जाता है। सामान्यता, यह जल के अणुओं के चालन और घूर्णी एन्ट्रापी में महत्वपूर्ण हानि की ओर अग्रेषित होता है और निकाय में गिब्स मुक्त ऊर्जा के मामले में प्रक्रिया को प्रतिकूल बनाता है। एक साथ एकत्र होकर, अध्रुवीय अणु सुलभ सतह क्षेत्र को कम करते हैं और उनके विघटनकारी प्रभाव को कम करते हैं।

जल और अध्रुवीय विलायकों के बीच अध्रुवीय अणुओं के विभाजन गुणांक को मापकर हाइड्रोफोबिक प्रभाव की मात्रा निर्धारित की जा सकती है। विभाजन गुणांक को स्थानांतरण की गिब्स मुक्त ऊर्जा में परिवर्तित किया जा सकता है जिसमें एन्थेल्पिक और एंट्रोपिक घटक सम्मिलित हैं, ΔG = ΔH - TΔS। इन घटकों को प्रयोगात्मक रूप सेएक विशेष प्रकार की स्कैनिंग उष्मामिति द्वारा निर्धारित किया जाता है। अध्रुवीय विलेय के सॉल्वेशन शेल में जल के अणुओं की कम गतिशीलता के कारण हाइड्रोफोबिक प्रभाव को कमरे के तापमान पर एन्ट्रापी-चालित पाया गया; यद्यपि, स्थानांतरण ऊर्जा का एन्थैल्पिक घटक अनुकूल पाया गया था, जिसका अर्थ है कि यह जल के अणुओं की कम गतिशीलता के कारण सॉल्वैंशन शेल में जल-जल हाइड्रोजन बंध को मजबूत करता है। उच्च तापमान पर, जब जल के अणु अधिक गतिशील हो जाते हैं, तो एंट्रोपिक घटक के साथ-साथ यह ऊर्जा लाभ कम हो जाता है। हाइड्रोफोबिक प्रभाव तापमान पर निर्भर करता है, जो प्रोटीन के ठंडे विकृतीकरण (जैव रसायन) की ओर जाता है।

हाइड्रोफोबिक प्रभाव की गणना बड़ी मात्रा में जल के साथ सॉल्वैंशन की मुक्त ऊर्जा की तुलना करके की जा सकती है। इस तरह, हाइड्रोफोबिक प्रभाव को न केवल स्थानीयकृत किया जा सकता है, बल्कि थैलेपिक और एंट्रोपिक योगदान में भी विघटित किया जा सकता है।[3]


यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). Online corrected version: (2006–) "hydrophobic interaction". doi:10.1351/goldbook.H02907
  2. ↑ Chandler D (2005). "इंटरफेस और हाइड्रोफोबिक असेंबली की प्रेरक शक्ति". Nature. 437 (7059): 640–7. Bibcode:2005Natur.437..640C. doi:10.1038/nature04162. PMID 16193038. S2CID 205210634.
  3. ↑ 3.0 3.1 Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). "हाइड्रोफोबिसिटी के लिए एन्थैल्पिक और एंट्रोपिक योगदान।". Journal of Chemical Theory and Computation. 12 (9): 4600–10. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422. PMC 5024328. PMID 27442443.
  4. ↑ Kauzmann W (1959). "Some factors in the interpretation of protein denaturation". Advances in Protein Chemistry Volume 14. pp. 1–63. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. ISBN 9780120342143. PMID 14404936. {{cite book}}: |journal= ignored (help)
  5. ↑ Charton M, Charton BI (1982). "अमीनो एसिड हाइड्रोफोबिसिटी मापदंडों की संरचनात्मक निर्भरता". Journal of Theoretical Biology. 99 (4): 629–644. Bibcode:1982JThBi..99..629C. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6. PMID 7183857.
  6. ↑ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). "मानव कार्बोनिक एनहाइड्रेज़ के लिए बेंजोएरीलसल्फोनामाइड लिगैंड्स का बंधन लिगैंड के औपचारिक फ्लोरिनेशन के प्रति असंवेदनशील है". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52 (30): 7714–7. doi:10.1002/anie.201301813. PMID 23788494. S2CID 1543705.
  7. ↑ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). "Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding". J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648. doi:10.1021/ja4075776. PMID 24044696. S2CID 17554787.
  8. ↑ Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K (1 January 1996). "प्रोटीन के गठनात्मक स्थिरता में योगदान देने वाली शक्तियाँ". FASEB J. 10 (1): 75–83. doi:10.1096/fasebj.10.1.8566551. PMID 8566551. S2CID 20021399.
  9. ↑ Compiani M, Capriotti E (Dec 2013). "Computational and theoretical methods for protein folding" (PDF). Biochemistry. 52 (48): 8601–24. doi:10.1021/bi4001529. PMID 24187909. Archived from the original (PDF) on 2015-09-04.
  10. ↑ Callaway, David J. E. (1994). "Solvent-induced organization: a physical model of folding myoglobin". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 20 (1): 124–138. arXiv:cond-mat/9406071. Bibcode:1994cond.mat..6071C. doi:10.1002/prot.340200203. PMID 7846023. S2CID 317080.
  11. ↑ Rose GD, Fleming PJ, Banavar JR, Maritan A (2006). "प्रोटीन फोल्डिंग का एक बैकबोन-आधारित सिद्धांत". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (45): 16623–33. Bibcode:2006PNAS..10316623R. doi:10.1073/pnas.0606843103. PMC 1636505. PMID 17075053.
  12. ↑ Gerald Karp (2009). Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments. John Wiley and Sons. pp. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4.
  13. ↑ Gilbert HF (2001). Basic concepts in biochemistry: a student's survival guide (2nd, International ed.). Singapore: McGraw-Hill. p. 9. ISBN 978-0071356572.
  14. ↑ Ho PS, van Holde KE, Johnson WC, Shing P (1998). भौतिक जैव रसायन के सिद्धांत. Upper Saddle River, N.J.: Prentice-Hall. p. 18. ISBN 978-0137204595. See also thermodynamic discussion pages 137-144
  15. ↑ Ahmad, Rizwan (2012). प्रोटीन शोधन. InTech. ISBN 978-953-307-831-1.
  16. ↑ Silverstein TP (January 1998). "तेल और पानी के आपस में न मिलने की असली वजह". Journal of Chemical Education. 75 (1): 116. Bibcode:1998JChEd..75..116S. doi:10.1021/ed075p116.
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