साइक्लिन: Difference between revisions

From Vigyanwiki
No edit summary
No edit summary
Line 7: Line 7:
== व्युत्पत्ति ==
== व्युत्पत्ति ==


इस प्रकार साइक्लिन की खोज मूल रूप से आर. टिमोथी हंट द्वारा 1982 में समुद्री अर्चिन के कोशिका चक्र का अध्ययन करते समय की गई थी।<ref name="pmid6134587">{{cite journal | vauthors = Evans T, Rosenthal ET, Youngblom J, Distel D, Hunt T | title = Cyclin: a protein specified by maternal mRNA in sea urchin eggs that is destroyed at each cleavage division | journal = Cell | volume = 33 | issue = 2 | pages = 389–96 | date = June 1983 | pmid = 6134587 | doi = 10.1016/0092-8674(83)90420-8 | doi-access =  }}</ref><ref>{{cite web | title = टिम हंट - जीवनी| url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/2001/hunt-autobio.html | work = NobelPrize.org }}</ref> [[जिम अल-खलीली]] द्वारा आयोजित द लाइफ साइंटिफिक (13/12/2011 को प्रसारित) के लिए साक्षात्कार में, आर. टिमोथी हंट ने बताया कि साइक्लिन नाम मूल रूप से उनके शौक साइकिल चलाने के नाम पर रखा गया था। नामकरण के पश्चात् ही कोशिका चक्र में इसका महत्व स्पष्ट हो गया था। जैसा '''उचित था नाम चिपक गया था''' <ref name="BBC जीवन वैज्ञानिक">{{cite web|title=जीवन वैज्ञानिक|url=http://www.bbc.co.uk/programmes/b0184rfy#synopsis|work=BBC Radio 4|publisher=BBC|access-date=13 December 2011}}</ref> आर टिमोथी हंट: वैसे, साइक्लिन नाम, जो मैंने लिखा था, वास्तव में मजाक था, ऐसा इसलिए था क्योंकि उस समय मुझे साइकिल चलाना बहुत पसंद था, किन्तु वह कोशिका में आते-जाते थे...<ref name="BBC The Life Scientific" />
इस प्रकार साइक्लिन की खोज मूल रूप से आर. टिमोथी हंट द्वारा 1982 में समुद्री अर्चिन के कोशिका चक्र का अध्ययन करते समय की गई थी।<ref name="pmid6134587">{{cite journal | vauthors = Evans T, Rosenthal ET, Youngblom J, Distel D, Hunt T | title = Cyclin: a protein specified by maternal mRNA in sea urchin eggs that is destroyed at each cleavage division | journal = Cell | volume = 33 | issue = 2 | pages = 389–96 | date = June 1983 | pmid = 6134587 | doi = 10.1016/0092-8674(83)90420-8 | doi-access =  }}</ref><ref>{{cite web | title = टिम हंट - जीवनी| url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/2001/hunt-autobio.html | work = NobelPrize.org }}</ref> [[जिम अल-खलीली]] द्वारा आयोजित द लाइफ साइंटिफिक (13/12/2011 को प्रसारित) के लिए साक्षात्कार में, आर. टिमोथी हंट ने बताया कि साइक्लिन नाम मूल रूप से उनके शौक साइकिल चलाने के नाम पर रखा गया था। नामकरण के पश्चात् ही कोशिका चक्र में इसका महत्व स्पष्ट हो गया था। जैसा <ref name="BBC जीवन वैज्ञानिक">{{cite web|title=जीवन वैज्ञानिक|url=http://www.bbc.co.uk/programmes/b0184rfy#synopsis|work=BBC Radio 4|publisher=BBC|access-date=13 December 2011}}</ref> आर टिमोथी हंट: वैसे, साइक्लिन नाम, जो मैंने लिखा था, वास्तव में मजाक था, ऐसा इसलिए था क्योंकि उस समय मुझे साइकिल चलाना बहुत पसंद था, किन्तु वह कोशिका में आते-जाते थे...<ref name="BBC The Life Scientific" />




== कार्य ==
== कार्य ==
[[Image:Cyclin Expression.svg|thumb|right|upright=1.5|कोशिका चक्र के माध्यम से मानव साइक्लिन की अभिव्यक्ति।]]साइक्लिन का नाम मूल रूप से इसलिए रखा गया क्योंकि कोशिका चक्र के समय उनकी सांद्रता चक्रीय रूप से परिवर्तित होती रहती है। (ध्यान दें कि साइक्लिन को अब उनके संरक्षित साइक्लिन बॉक्स संरचना के अनुसार वर्गीकृत किया गया है, और यह सभी साइक्लिन कोशिका चक्र के माध्यम से स्तर में परिवर्तन नहीं करते हैं।<ref name=morgan>{{cite book |last1=Morgan |first1=David | name-list-style = vanc |title=The cell cycle: principles of control |date=2006 |publisher=Oxford University Press |location=Oxford |isbn=978-0-19-920610-0}}</ref>) साइक्लिन के दोलन, अर्थात् साइक्लिन जीन अभिव्यक्ति में परिवर्तन और यूबिकिटिन मध्यस्थ प्रोटीसोम मार्ग द्वारा डिस्ट्रक्शन, कोशिका चक्र को चलाने के लिए सीडीके गतिविधि में दोलन उत्पन्न करते हैं। साइक्लिन सीडीके के साथ सम्मिश्र बनाता है, जो सक्रिय होना प्रारंभ हो जाता है किन्तु पूर्ण सक्रियण के लिए फॉस्फोराइलेशन की भी आवश्यकता होती है। सम्मिश्र निर्माण के परिणामस्वरूप सीडीके [[सक्रिय साइट]] सक्रिय हो जाती है। साइक्लिन में स्वयं कोई एंजाइमेटिक गतिविधि नहीं होती है, किन्तु कुछ सब्सट्रेट्स के लिए बाध्यकारी साइटें होती हैं और सीडीके को विशिष्ट उपसेलुलर स्थानों पर लक्षित करती हैं।<ref name=morgan />
[[Image:Cyclin Expression.svg|thumb|right|upright=1.5|कोशिका चक्र के माध्यम से मानव साइक्लिन की अभिव्यक्ति।]]साइक्लिन का नाम मूल रूप से इसलिए रखा गया क्योंकि कोशिका चक्र के समय उनकी सांद्रता चक्रीय रूप से परिवर्तित होती रहती है। (ध्यान दें कि साइक्लिन को अब उनके संरक्षित साइक्लिन बॉक्स संरचना के अनुसार वर्गीकृत किया गया है, और यह सभी साइक्लिन कोशिका चक्र के माध्यम से स्तर में परिवर्तन नहीं करते हैं।<ref name=morgan>{{cite book |last1=Morgan |first1=David | name-list-style = vanc |title=The cell cycle: principles of control |date=2006 |publisher=Oxford University Press |location=Oxford |isbn=978-0-19-920610-0}}</ref>) साइक्लिन के दोलन, अर्थात् साइक्लिन जीन अभिव्यक्ति में परिवर्तन और यूबिकिटिन मध्यस्थ प्रोटीसोम मार्ग द्वारा डिस्ट्रक्शन, कोशिका चक्र को चलाने के लिए सीडीके गतिविधि में दोलन उत्पन्न करते हैं। साइक्लिन सीडीके के साथ सम्मिश्र बनाता है, जो सक्रिय होना प्रारंभ हो जाता है किन्तु पूर्ण सक्रियण के लिए फॉस्फोराइलेशन की भी आवश्यकता होती है। सम्मिश्र निर्माण के परिणामस्वरूप सीडीके [[सक्रिय साइट]] सक्रिय हो जाती है। साइक्लिन में स्वयं कोई एंजाइमेटिक गतिविधि नहीं होती है, किन्तु कुछ सब्सट्रेट्स के लिए बाध्यकारी साइटें होती हैं और सीडीके को विशिष्ट उपकोशिकीय स्थानों पर लक्षित करती हैं।<ref name=morgan />


साइक्लिन, जब [[सीडीके1]]/सीडीके1/साइक्लिन-वर्ग किनेज़ 1 प्रोटीन जैसे आश्रित [[काइनेज]] से बंधे होते हैं, तो [[परिपक्वता को बढ़ावा देने वाला कारक|परिपक्वता-प्रचार कारक]] बनाते हैं। एमपीएफ [[फास्फारिलीकरण]] के माध्यम से अन्य प्रोटीन को सक्रिय करते हैं। यह फॉस्फोराइलेटेड प्रोटीन, स्थान में, कोशिका विभाजन के समय विशिष्ट घटनाओं जैसे [[सूक्ष्मनलिका]] निर्माण और [[क्रोमैटिन स्ट्रक्चर रीमॉडलिंग (आरएससी) कॉम्प्लेक्स|क्रोमैटिन स्ट्रक्चर रीमॉडलिंग (आरएससी) सम्मिश्र]] के लिए उत्तरदायी होते हैं। कशेरुक दैहिक कोशिकाओं और खमीर कोशिकाओं के कोशिका चक्र में उनके व्यवहार के आधार पर साइक्लिन को चार वर्गों में विभाजित किया जा सकता है: G 1 साइक्लिन, G 1/s साइक्लिन, s साइक्लिन और m साइक्लिन आदि। अधिकांश कोशिका चक्रों के बारे में विचार करते समय यह विभाजन उपयोगी होता है, किन्तु यह सार्वभौमिक नहीं है क्योंकि कुछ साइक्लिन के भिन्न-भिन्न प्रकार की कोशिकाओं में भिन्न-भिन्न कार्य या समय होते हैं।
साइक्लिन, जब [[सीडीके1]]/सीडीके1/साइक्लिन-वर्ग किनेज़ 1 प्रोटीन जैसे आश्रित [[काइनेज]] से बंधे होते हैं, तो [[परिपक्वता को बढ़ावा देने वाला कारक|परिपक्वता-प्रचार कारक]] बनाते हैं। एमपीएफ [[फास्फारिलीकरण]] के माध्यम से अन्य प्रोटीन को सक्रिय करते हैं। यह फॉस्फोराइलेटेड प्रोटीन, स्थान में, कोशिका विभाजन के समय विशिष्ट घटनाओं जैसे [[सूक्ष्मनलिका]] निर्माण और [[क्रोमैटिन स्ट्रक्चर रीमॉडलिंग (आरएससी) कॉम्प्लेक्स|क्रोमैटिन स्ट्रक्चर रीमॉडलिंग (आरएससी) सम्मिश्र]] के लिए उत्तरदायी होते हैं। कशेरुक दैहिक कोशिकाओं और खमीर कोशिकाओं के कोशिका चक्र में उनके व्यवहार के आधार पर साइक्लिन को चार वर्गों में विभाजित किया जा सकता है: G 1 साइक्लिन, G 1/s साइक्लिन, s साइक्लिन और m साइक्लिन आदि। अधिकांश कोशिका चक्रों के बारे में विचार करते समय यह विभाजन उपयोगी होता है, किन्तु यह सार्वभौमिक नहीं है क्योंकि कुछ साइक्लिन के भिन्न-भिन्न प्रकार की कोशिकाओं में भिन्न-भिन्न कार्य या समय होते हैं।
Line 23: Line 23:
जैसे ही कोशिका माइटोसिस में प्रवेश करना प्रारंभ करती है, m साइक्लिन सांद्रता बढ़ जाती है और मेटाफ़ेज़ पर सांद्रता चरम पर पहुंच जाती है। कोशिका चक्र में कोशिका परिवर्तन जैसे माइटोटिक स्पिंडल का संयोजन और स्पिंडल के साथ सिस्टर-क्रोमैटिड का संरेखण m साइक्लिन-सीडीके सम्मिश्र द्वारा प्रेरित होते हैं। स्पिंडल असेंबली चेकपॉइंट संतुष्ट होने के पश्चात्, मेटाफ़ेज़ और एनाफ़ेज़ के समय m साइक्लिन का डिस्ट्रक्शन, माइटोसिस और साइटोकाइनेसिस के बाहर निकलने का कारण बनता है।<ref name="pmid10559878">{{cite journal | vauthors = Clute P, Pines J | title = मेटाफ़ेज़ में साइक्लिन बी1 विनाश का अस्थायी और स्थानिक नियंत्रण| journal = Nature Cell Biology | volume = 1 | issue = 2 | pages = 82–7 | date = June 1999 | pmid = 10559878 | doi = 10.1038/10049 | s2cid = 21441201 }}</ref>
जैसे ही कोशिका माइटोसिस में प्रवेश करना प्रारंभ करती है, m साइक्लिन सांद्रता बढ़ जाती है और मेटाफ़ेज़ पर सांद्रता चरम पर पहुंच जाती है। कोशिका चक्र में कोशिका परिवर्तन जैसे माइटोटिक स्पिंडल का संयोजन और स्पिंडल के साथ सिस्टर-क्रोमैटिड का संरेखण m साइक्लिन-सीडीके सम्मिश्र द्वारा प्रेरित होते हैं। स्पिंडल असेंबली चेकपॉइंट संतुष्ट होने के पश्चात्, मेटाफ़ेज़ और एनाफ़ेज़ के समय m साइक्लिन का डिस्ट्रक्शन, माइटोसिस और साइटोकाइनेसिस के बाहर निकलने का कारण बनता है।<ref name="pmid10559878">{{cite journal | vauthors = Clute P, Pines J | title = मेटाफ़ेज़ में साइक्लिन बी1 विनाश का अस्थायी और स्थानिक नियंत्रण| journal = Nature Cell Biology | volume = 1 | issue = 2 | pages = 82–7 | date = June 1999 | pmid = 10559878 | doi = 10.1038/10049 | s2cid = 21441201 }}</ref>


इस प्रकार सेलुलर डीएनए पदार्थ (कोशिका चक्र चरण) के संबंध में व्यक्तिगत कोशिकाओं में इम्यूनोसाइटोकेमिकल रूप से पाए गए साइक्लिन की अभिव्यक्ति,<ref>{{cite journal | vauthors = Darzynkiewicz Z, Gong J, Juan G, Ardelt B, Traganos F | title = साइक्लिन प्रोटीन की साइटोमेट्री| journal = Cytometry | volume = 25 | issue = 1 | pages = 1–13 | date = September 1996 | pmid = 8875049 | doi = 10.1002/(SICI)1097-0320(19960901)25:1<1::AID-CYTO1>3.0.CO;2-N | doi-access =  }}</ref> या s-चरण के समय डीएनए प्रतिकृति की प्रारंभ और समाप्ति के संबंध में, [[फ़्लो साइटॉमेट्री]] द्वारा मापा जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Darzynkiewicz Z, Zhao H, Zhang S, Lee MY, Lee EY, Zhang Z |author5-link=Ernest Y. C. Lee | title = Initiation and termination of DNA replication during S phase in relation to cyclins D1, E and A, p21WAF1, Cdt1 and the p12 subunit of DNA polymerase δ revealed in individual cells by cytometry | journal = Oncotarget | volume = 6 | issue = 14 | pages = 11735–50 | date = May 2015 | pmid = 26059433 | pmc = 4494901 | doi = 10.18632/oncotarget.4149 }}</ref>
इस प्रकार कोशिकीय डीएनए पदार्थ (कोशिका चक्र चरण) के संबंध में व्यक्तिगत कोशिकाओं में इम्यूनोसाइटोकेमिकल रूप से पाए गए साइक्लिन की अभिव्यक्ति,<ref>{{cite journal | vauthors = Darzynkiewicz Z, Gong J, Juan G, Ardelt B, Traganos F | title = साइक्लिन प्रोटीन की साइटोमेट्री| journal = Cytometry | volume = 25 | issue = 1 | pages = 1–13 | date = September 1996 | pmid = 8875049 | doi = 10.1002/(SICI)1097-0320(19960901)25:1<1::AID-CYTO1>3.0.CO;2-N | doi-access =  }}</ref> या s-चरण के समय डीएनए प्रतिकृति की प्रारंभ और समाप्ति के संबंध में, [[फ़्लो साइटॉमेट्री]] द्वारा मापा जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Darzynkiewicz Z, Zhao H, Zhang S, Lee MY, Lee EY, Zhang Z |author5-link=Ernest Y. C. Lee | title = Initiation and termination of DNA replication during S phase in relation to cyclins D1, E and A, p21WAF1, Cdt1 and the p12 subunit of DNA polymerase δ revealed in individual cells by cytometry | journal = Oncotarget | volume = 6 | issue = 14 | pages = 11735–50 | date = May 2015 | pmid = 26059433 | pmc = 4494901 | doi = 10.18632/oncotarget.4149 }}</ref>


इस प्रकार [[कपोसी सारकोमा]] हर्पीसवायरस (कपोसी का सारकोमा-संबंधित हर्पीसवायरस) डी-टाइप साइक्लिन (ओआरएफ72) को एनकोड करता है जो [[सीडीके6]] को बांधता है और केएसएचवी से संबंधित कैंसर में योगदान करने की संभावना है।<ref name="pmid868440">{{cite journal | vauthors = Chang Y, Moore PS, Talbot SJ, Boshoff CH, Zarkowska T, Godden-Kent, Paterson H, Weiss RA, Mittnacht S | title = साइक्लिन केएस हर्पीसवायरस द्वारा एन्कोड किया गया| journal = Nature | volume = 382 | issue = 6590 | pages = 410 | date = August 1996 | pmid =  8684480 | doi = 10.1038/382410a0 | bibcode = 1996Natur.382..410C | s2cid = 5118433 | doi-access = free }}</ref>
इस प्रकार [[कपोसी सारकोमा]] हर्पीसवायरस (कपोसी का सारकोमा-संबंधित हर्पीसवायरस) डी-टाइप साइक्लिन (ओआरएफ72) को एनकोड करता है जो [[सीडीके6]] को बांधता है और केएसएचवी से संबंधित कैंसर में योगदान करने की संभावना है।<ref name="pmid868440">{{cite journal | vauthors = Chang Y, Moore PS, Talbot SJ, Boshoff CH, Zarkowska T, Godden-Kent, Paterson H, Weiss RA, Mittnacht S | title = साइक्लिन केएस हर्पीसवायरस द्वारा एन्कोड किया गया| journal = Nature | volume = 382 | issue = 6590 | pages = 410 | date = August 1996 | pmid =  8684480 | doi = 10.1038/382410a0 | bibcode = 1996Natur.382..410C | s2cid = 5118433 | doi-access = free }}</ref>
Line 32: Line 32:


साइक्लिन सामान्यतः प्राथमिक संरचना, या अमीनो एसिड अनुक्रम में दूसरे से बहुत भिन्न होते हैं। चूंकि, साइक्लिन वर्ग के सभी सदस्य 100 अमीनो एसिड में समान हैं जो साइक्लिन बॉक्स बनाते हैं। इस प्रकार साइक्लिन में समान ऑल-α प्रोटीन या ऑल-α फोल्ड के दो [[प्रोटीन डोमेन]] होते हैं, पहला ए[[ N- टर्मिनस | N- टर्मिनस]] पर और दूसरा [[ सी टर्मिनल |सी टर्मिनल]] पर स्थित होता है। माना जाता है कि सभी साइक्लिन में 5 α हेलिकॉप्टर के दो कॉम्पैक्ट डोमेन की समान तृतीयक संरचना होती है। इनमें से पहला संरक्षित साइक्लिन बॉक्स है, जिसके बाहर साइक्लिन अपसारी हैं। उदाहरण के लिए, s और m साइक्लिन के अमीनो-टर्मिनल क्षेत्रों में छोटे डिस्ट्रक्शन-बॉक्स रूपांकनों होते हैं जो माइटोसिस में प्रोटियोलिसिस के लिए इन प्रोटीनों को लक्षित करते हैं।
साइक्लिन सामान्यतः प्राथमिक संरचना, या अमीनो एसिड अनुक्रम में दूसरे से बहुत भिन्न होते हैं। चूंकि, साइक्लिन वर्ग के सभी सदस्य 100 अमीनो एसिड में समान हैं जो साइक्लिन बॉक्स बनाते हैं। इस प्रकार साइक्लिन में समान ऑल-α प्रोटीन या ऑल-α फोल्ड के दो [[प्रोटीन डोमेन]] होते हैं, पहला ए[[ N- टर्मिनस | N- टर्मिनस]] पर और दूसरा [[ सी टर्मिनल |सी टर्मिनल]] पर स्थित होता है। माना जाता है कि सभी साइक्लिन में 5 α हेलिकॉप्टर के दो कॉम्पैक्ट डोमेन की समान तृतीयक संरचना होती है। इनमें से पहला संरक्षित साइक्लिन बॉक्स है, जिसके बाहर साइक्लिन अपसारी हैं। उदाहरण के लिए, s और m साइक्लिन के अमीनो-टर्मिनल क्षेत्रों में छोटे डिस्ट्रक्शन-बॉक्स रूपांकनों होते हैं जो माइटोसिस में प्रोटियोलिसिस के लिए इन प्रोटीनों को लक्षित करते हैं।
{|
|- valign=top
|{{Pfam_box
| Symbol = Cyclin_N
| Name = Cyclin, N-terminal domain
| image = PDB 1vin EBI.jpg
| width =
| caption = Structure of bovine cyclin A.<ref name="pmid8591034">{{cite journal | vauthors = Brown NR, Noble ME, Endicott JA, Garman EF, Wakatsuki S, Mitchell E, Rasmussen B, Hunt T, Johnson LN | title = The crystal structure of cyclin A | journal = Structure | volume = 3 | issue = 11 | pages = 1235–47 | date = November 1995 | pmid = 8591034 | doi = 10.1016/S0969-2126(01)00259-3 | doi-access = free }}</ref>
| Pfam= PF00134
| Pfam_clan = CL0065
| InterPro= IPR006671
| SMART=
| PROSITE= PDOC00264
| SCOP = 1vin
| TCDB =
| OPM family=
| OPM protein=
| PDB = {{PDB2|1bu2}}, {{PDB2|1e9h}}, {{PDB2|1f5q}}, {{PDB2|1fin}}, {{PDB2|1fvv}}, {{PDB2|1g3n}}, {{PDB2|1gy3}}, {{PDB2|1h1p}}, {{PDB2|1h1q}}, {{PDB2|1h1r}}, {{PDB2|1h1s}}, {{PDB2|1h24}}, {{PDB2|1h25}}, {{PDB2|1h26}}, {{PDB2|1h27}}, {{PDB2|1h28}}, {{PDB2|1jkw}}, {{PDB2|1jow}}, {{PDB2|1jst}}, {{PDB2|1jsu}}, {{PDB2|1kxu}}, {{PDB2|1ogu}}, {{PDB2|1oi9}}, {{PDB2|1oiu}}, {{PDB2|1oiy}}, {{PDB2|1okv}}, {{PDB2|1okw}}, {{PDB2|1ol1}}, {{PDB2|1ol2}}, {{PDB2|1p5e}}, {{PDB2|1pkd}}, {{PDB2|1qmz}}, {{PDB2|1urc}}, {{PDB2|1vin}}, {{PDB2|1vyw}}, {{PDB2|1w98}}, {{PDB2|1xo2}}, {{PDB2|2b9r}}, {{PDB2|2bkz}}, {{PDB2|2bpm}}, {{PDB2|2c4g}}, {{PDB2|2c5n}}, {{PDB2|2c5o}}, {{PDB2|2c5v}}, {{PDB2|2c5x}}, {{PDB2|2c6t}}, {{PDB2|2cch}}, {{PDB2|2cci}}, {{PDB2|2cjm}}, {{PDB2|2euf}}, {{PDB2|2f2c}}, {{PDB2|2g9x}}, {{PDB2|2i40}}, {{PDB2|2i53}}, {{PDB2|2ivx}}, {{PDB2|2iw6}}, {{PDB2|2iw8}}, {{PDB2|2iw9}}, {{PDB2|2jgz}}, {{PDB2|2pk2}}, {{PDB2|2uue}}, {{PDB2|2uzb}}, {{PDB2|2uzd}}, {{PDB2|2uze}}, {{PDB2|2uzl}}, {{PDB2|2v22}}, {{PDB2|3bht}}, {{PDB2|3bhu}}, {{PDB2|3bhv}}, {{PDB2|3blh}}, {{PDB2|3blq}}, {{PDB2|3blr}}, {{PDB2|3ddp}}, {{PDB2|3ddq}}, {{PDB2|3dog}}, {{PDB2|3eid}}, {{PDB2|3ej1}}, {{PDB2|3eoc}}, {{PDB2|3f5x}}
}}
|{{Pfam_box
| Symbol = Cyclin_C
| Name = Cyclin, C-terminal domain
| image = PDB 1e9h EBI.jpg
| width =
| caption = Structure of CDK2-cyclin A/indirubin-5-sulphonate.<ref name="pmid11377199">{{cite journal | vauthors = Davies TG, Tunnah P, Meijer L, Marko D, Eisenbrand G, Endicott JA, Noble ME | title = Inhibitor binding to active and inactive CDK2: the crystal structure of CDK2-cyclin A/indirubin-5-sulphonate | journal = Structure | volume = 9 | issue = 5 | pages = 389–97 | date = May 2001 | pmid = 11377199 | doi = 10.1016/S0969-2126(01)00598-6 | doi-access = free }}</ref>
| Pfam= PF02984
| Pfam_clan = CL0065
| InterPro= IPR004367
| SMART=
| Prosite = PDOC00264
| SCOP = 1vin
| TCDB =
| OPM family=
| OPM protein=
| PDB= {{PDB2|1e9h}}, {{PDB2|1fin}}, {{PDB2|1fvv}}, {{PDB2|1gy3}}, {{PDB2|1h1p}}, {{PDB2|1h1q}}, {{PDB2|1h1r}}, {{PDB2|1h1s}}, {{PDB2|1h24}}, {{PDB2|1h25}}, {{PDB2|1h26}}, {{PDB2|1h27}}, {{PDB2|1h28}}, {{PDB2|1jst}}, {{PDB2|1jsu}}, {{PDB2|1ogu}}, {{PDB2|1oi9}}, {{PDB2|1oiu}}, {{PDB2|1oiy}}, {{PDB2|1okv}}, {{PDB2|1okw}}, {{PDB2|1ol1}}, {{PDB2|1ol2}}, {{PDB2|1p5e}}, {{PDB2|1pkd}}, {{PDB2|1qmz}}, {{PDB2|1urc}}, {{PDB2|1vin}}, {{PDB2|1vyw}}, {{PDB2|1w98}}, {{PDB2|2bkz}}, {{PDB2|2bpm}}, {{PDB2|2c4g}}, {{PDB2|2c5n}}, {{PDB2|2c5o}}, {{PDB2|2c5v}}, {{PDB2|2c5x}}, {{PDB2|2c6t}}, {{PDB2|2cch}}, {{PDB2|2cci}}, {{PDB2|2cjm}}, {{PDB2|2g9x}}, {{PDB2|2i40}}, {{PDB2|2iw6}}, {{PDB2|2iw8}}, {{PDB2|2iw9}}, {{PDB2|2uue}}, {{PDB2|2uzb}}, {{PDB2|2uzd}}, {{PDB2|2uze}}, {{PDB2|2uzl}}, {{PDB2|2v22}}, {{PDB2|3bht}}, {{PDB2|3bhu}}, {{PDB2|3bhv}}, {{PDB2|3ddp}}, {{PDB2|3ddq}}, {{PDB2|3dog}}, {{PDB2|3eid}}, {{PDB2|3ej1}}, {{PDB2|3eoc}}, {{PDB2|3f5x}}
}}
|{{Infobox protein family
| Symbol = K-cyclin_vir_C
| Name = K cyclin, C terminal
| image = PDB 1g3n EBI.jpg
| width =
| caption = structure of a p18(ink4c)-cdk6-k-cyclin ternary complex
| Pfam = PF09080
| Pfam_clan = 
| InterPro = IPR015164
| SMART =
| PROSITE =
| MEROPS =
| SCOP = 1g3n
| TCDB =
| OPM family =
| OPM protein =
| CAZy =
| CDD =
}}
|}
== प्रकार ==
== प्रकार ==


विभिन्न भिन्न-भिन्न साइक्लिन हैं जो कोशिका चक्र के विभिन्न भागो में सक्रिय हैं और जो सीडीके को विभिन्न सब्सट्रेट्स को फॉस्फोराइलेट करने का कारण बनते हैं। विभिन्न ऑर्फ़न साइक्लिन भी हैं जिनके लिए किसी सीडीके भागीदार की पहचान नहीं की गई है। उदाहरण के लिए, साइक्लिन एफ ऑर्फ़न साइक्लिन है जो G<sub>2</sub>/m संक्रमण के लिए आवश्यक है.<ref name="pmid15840442">{{cite journal | vauthors = Fung TK, Poon RY | title = माइटोटिक चक्रवातों के साथ एक रोलर कोस्टर की सवारी| journal = Seminars in Cell & Developmental Biology | volume = 16 | issue = 3 | pages = 335–42 | date = June 2005 | pmid = 15840442 | doi = 10.1016/j.semcdb.2005.02.014 }}</ref><ref name="isbn0-470-04217-6">{{cite book | first = Gerald | last = Karp | name-list-style = vanc |title=Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments |publisher=Wiley |location=New York |year= 2007|pages= 148, 165–170, and 624–664|isbn=978-0-470-04217-5 }}</ref> कैनोर्हाडाइटिस एलिगेंस|सी में अध्ययन एलिगेंस ने माइटोटिक साइक्लिन की विशिष्ट भूमिकाओं का प्रदर्शित किया था।<ref name="van der Voet2009">{{cite journal | vauthors = van der Voet M, Lorson MA, Srinivasan DG, Bennett KL, van den Heuvel S | title = सी. एलिगेंस माइटोटिक साइक्लिन में गुणसूत्र पृथक्करण में विशिष्ट और अतिव्यापी कार्य होते हैं| journal = Cell Cycle | volume = 8 | issue = 24 | pages = 4091–102 | date = December 2009 | pmid = 19829076 | pmc = 3614003 | doi = 10.4161/cc.8.24.10171 }}</ref><ref name="RahmanKipreos2010">{{cite journal|vauthors=Rahman MM, Kipreos ET|date=January 2010|title=माइटोटिक साइक्लिन की विशिष्ट भूमिकाएँ सामने आईं|journal=Cell Cycle|volume=9|issue=1|pages=22–3|doi=10.4161/cc.9.1.10577|pmid=20016257|doi-access=free}}</ref> विशेष रूप से, वर्तमान अध्ययनों से पता चला है कि साइक्लिन ए सेलुलर वातावरण बनाता है जो कुशल त्रुटि सुधार और वफादार गुणसूत्र भिन्नाव सुनिश्चित करने के लिए प्रोमेटाफ़ेज़ में कीनेटोकोर्स से सूक्ष्मनलिका पृथक्करण को बढ़ावा देता है। कोशिकाओं को अपने गुणसूत्रों को स्पष्ट रूप से भिन्न करना चाहिए, ऐसी घटना जो किनेटोकोर्स नामक विशेष संरचनाओं के माध्यम से सूक्ष्मनलिका को विस्तार के लिए गुणसूत्रों के द्वि-उन्मुख लगाव पर निर्भर करती है। इस प्रकार विभाजन के प्रारंभी चरणों में, कीनेटोकोर्स स्पिंडल सूक्ष्मनलिका से कैसे जुड़ते हैं, इसमें विभिन्न त्रुटियां हैं। इस प्रकार अस्थिर अनुलग्नक कोशिकाओं में कीनेटोकोर्स से सूक्ष्मनलिका की निरंतर पृथक्करण, पुन: संरेखण और पुन: अनुलग्नक का कारण बनकर त्रुटियों के सुधार को बढ़ावा देते हैं क्योंकि वह सही अनुलग्नक ढूंढने का प्रयास करते हैं। प्रोटीन साइक्लिन ए त्रुटियों के समाप्त होने तक प्रक्रिया को जारी रखकर इस प्रक्रिया को नियंत्रित करता है। सामान्य कोशिकाओं में, निरंतर साइक्लिन ए अभिव्यक्ति संरेखित गुणसूत्रों वाली कोशिकाओं में भी कीनेटोकोर्स से बंधे सूक्ष्मनलिका के स्थिरीकरण को रोकती है। जैसे-जैसे साइक्लिन ए के स्तर में गिरावट आती है, सूक्ष्मनलिका संलग्नक स्थिर हो जाते हैं, जिससे कोशिका विभाजन के साथ-साथ गुणसूत्रों को सही विधि से विभाजित होने की अनुमति मिलती है। इस प्रकार इसके विपरीत, साइक्लिन ए की कमी वाली कोशिकाओं में, सूक्ष्मनलिका संलग्नक समय से पहले स्थिर हो जाती हैं। परिणाम स्वरुप, यह कोशिकाएं त्रुटियों को सही करने में विफल हो सकती हैं, जिससे गुणसूत्रों के गलत पृथक्करण की दर अधिक हो सकती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Baumann K | title = Cell cycle: Cyclin A corrections | journal = Nature Reviews. Molecular Cell Biology | volume = 14 | issue = 11 | pages = 692 | date = November 2013 | pmid = 24064541 | doi = 10.1038/nrm3680 | s2cid = 34397179 | doi-access = free }}</ref>
विभिन्न भिन्न-भिन्न साइक्लिन हैं जो कोशिका चक्र के विभिन्न भागो में सक्रिय हैं और जो सीडीके को विभिन्न सब्सट्रेट्स को फॉस्फोराइलेट करने का कारण बनते हैं। विभिन्न ऑर्फ़न साइक्लिन भी हैं जिनके लिए किसी सीडीके भागीदार की पहचान नहीं की गई है। उदाहरण के लिए, साइक्लिन एफ ऑर्फ़न साइक्लिन है जो G<sub>2</sub>/m संक्रमण के लिए आवश्यक है.<ref name="pmid15840442">{{cite journal | vauthors = Fung TK, Poon RY | title = माइटोटिक चक्रवातों के साथ एक रोलर कोस्टर की सवारी| journal = Seminars in Cell & Developmental Biology | volume = 16 | issue = 3 | pages = 335–42 | date = June 2005 | pmid = 15840442 | doi = 10.1016/j.semcdb.2005.02.014 }}</ref><ref name="isbn0-470-04217-6">{{cite book | first = Gerald | last = Karp | name-list-style = vanc |title=Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments |publisher=Wiley |location=New York |year= 2007|pages= 148, 165–170, and 624–664|isbn=978-0-470-04217-5 }}</ref> कैनोर्हाडाइटिस एलिगेंस|सी में अध्ययन एलिगेंस ने माइटोटिक साइक्लिन की विशिष्ट भूमिकाओं का प्रदर्शित किया था।<ref name="van der Voet2009">{{cite journal | vauthors = van der Voet M, Lorson MA, Srinivasan DG, Bennett KL, van den Heuvel S | title = सी. एलिगेंस माइटोटिक साइक्लिन में गुणसूत्र पृथक्करण में विशिष्ट और अतिव्यापी कार्य होते हैं| journal = Cell Cycle | volume = 8 | issue = 24 | pages = 4091–102 | date = December 2009 | pmid = 19829076 | pmc = 3614003 | doi = 10.4161/cc.8.24.10171 }}</ref><ref name="RahmanKipreos2010">{{cite journal|vauthors=Rahman MM, Kipreos ET|date=January 2010|title=माइटोटिक साइक्लिन की विशिष्ट भूमिकाएँ सामने आईं|journal=Cell Cycle|volume=9|issue=1|pages=22–3|doi=10.4161/cc.9.1.10577|pmid=20016257|doi-access=free}}</ref> विशेष रूप से, वर्तमान अध्ययनों से पता चला है कि साइक्लिन ए कोशिकीय वातावरण बनाता है जो कुशल त्रुटि सुधार और वफादार गुणसूत्र भिन्नाव सुनिश्चित करने के लिए प्रोमेटाफ़ेज़ में कीनेटोकोर्स से सूक्ष्मनलिका पृथक्करण को बढ़ावा देता है। कोशिकाओं को अपने गुणसूत्रों को स्पष्ट रूप से भिन्न करना चाहिए, ऐसी घटना जो किनेटोकोर्स नामक विशेष संरचनाओं के माध्यम से सूक्ष्मनलिका को विस्तार के लिए गुणसूत्रों के द्वि-उन्मुख लगाव पर निर्भर करती है। इस प्रकार विभाजन के प्रारंभी चरणों में, कीनेटोकोर्स स्पिंडल सूक्ष्मनलिका से कैसे जुड़ते हैं, इसमें विभिन्न त्रुटियां हैं। इस प्रकार अस्थिर अनुलग्नक कोशिकाओं में कीनेटोकोर्स से सूक्ष्मनलिका की निरंतर पृथक्करण, पुन: संरेखण और पुन: अनुलग्नक का कारण बनकर त्रुटियों के सुधार को बढ़ावा देते हैं क्योंकि वह सही अनुलग्नक ढूंढने का प्रयास करते हैं। प्रोटीन साइक्लिन ए त्रुटियों के समाप्त होने तक प्रक्रिया को जारी रखकर इस प्रक्रिया को नियंत्रित करता है। सामान्य कोशिकाओं में, निरंतर साइक्लिन ए अभिव्यक्ति संरेखित गुणसूत्रों वाली कोशिकाओं में भी कीनेटोकोर्स से बंधे सूक्ष्मनलिका के स्थिरीकरण को रोकती है। जैसे-जैसे साइक्लिन ए के स्तर में कमी आती है, सूक्ष्मनलिका संलग्नक स्थिर हो जाते हैं, जिससे कोशिका विभाजन के साथ-साथ गुणसूत्रों को सही विधि से विभाजित होने की अनुमति मिलती है। इस प्रकार इसके विपरीत, साइक्लिन ए की कमी वाली कोशिकाओं में, सूक्ष्मनलिका संलग्नक समय से पहले स्थिर हो जाती हैं। परिणाम स्वरुप, यह कोशिकाएं त्रुटियों को सही करने में विफल हो सकती हैं, जिससे गुणसूत्रों के गलत पृथक्करण की दर अधिक हो सकती है।<ref>{{cite journal | vauthors = Baumann K | title = Cell cycle: Cyclin A corrections | journal = Nature Reviews. Molecular Cell Biology | volume = 14 | issue = 11 | pages = 692 | date = November 2013 | pmid = 24064541 | doi = 10.1038/nrm3680 | s2cid = 34397179 | doi-access = free }}</ref>
 
 
=== मुख्य समूह ===
=== मुख्य समूह ===


Line 130: Line 69:
|-
|-
| align="center" | ''[[Drosophila melanogaster|डी. मेलानोगैस्टर]]''
| align="center" | ''[[Drosophila melanogaster|डी. मेलानोगैस्टर]]''
| cyclin D (Cdk4)
| साइक्लिन D (Cdk4)
| cyclin E (Cdk2)
| साइक्लिन E (Cdk2)
| cyclin E, A (Cdk2,1)
| साइक्लिन E, A (Cdk2,1)
| cyclin A, B, B3 (Cdk1)
| साइक्लिन A, B, B3 (Cdk1)
|-
|-
| align="center" | ''[[Xenopus laevis|एक्स. लाविस]]''
| align="center" | ''[[Xenopus laevis|एक्स. लाविस]]''
| या तो ज्ञात नहीं है या उपस्थित नहीं है
| या तो ज्ञात नहीं है या उपस्थित नहीं है
| cyclin E (Cdk2)
| साइक्लिन E (Cdk2)
| cyclin E, A (Cdk2,1)
| साइक्लिन E, A (Cdk2,1)
| cyclin A, B, B3 (Cdk1)
| साइक्लिन A, B, B3 (Cdk1)
|-
|-
| align="center" | ''[[Homo sapiens|एच. सेपियन्स]]''
| align="center" | ''[[Homo sapiens|एच. सेपियन्स]]''
| [[cyclin D]] 1,2,3 ([[Cdk4]], [[Cdk6]])
| [[cyclin D|साइक्लिन D]] 1,2,3 ([[Cdk4]], [[Cdk6]])
| [[cyclin E]] ([[Cdk2]])
| [[cyclin E|साइक्लिन E]] ([[Cdk2]])
| [[cyclin A]] ([[Cdk2]], [[Cdk1]])
| [[cyclin A|साइक्लिन A]] ([[Cdk2]], [[Cdk1]])
| [[cyclin B]] ([[Cdk1]])
| [[cyclin B|साइक्लिन B]] ([[Cdk1]])
|}
|}


Line 214: Line 153:




== संदर्भ ==
== संदर्भ                                                                                                                                                                                                                                         ==
{{Reflist|32em}}
{{Reflist|32em}}




== अग्रिम पठन ==
== अग्रिम पठन                             ==
{{refbegin}}
{{refbegin}}
* {{cite book | first1 = Monty | last1 = Krieger | first2 = Matthew P | last2 = Scott | last3 = Matsudaira | first3 = Paul T. | last4 = Lodish | first4 = Harvey F. | last5 = Darnell | first5 = James E. | first6 = Lawrence | last6 = Zipursky | last7 = Kaiser | first7 = Chris | first8 = Arnold | last8 = Berk | name-list-style = vanc | title = Molecular cell biology | edition = Fifth | publisher = W.H. Freeman and CO | location = New York | year = 2004 | isbn = 0-7167-4366-3 | url = https://archive.org/details/molecularcellbio00harv | url-access = registration }}
* {{cite book | first1 = Monty | last1 = Krieger | first2 = Matthew P | last2 = Scott | last3 = Matsudaira | first3 = Paul T. | last4 = Lodish | first4 = Harvey F. | last5 = Darnell | first5 = James E. | first6 = Lawrence | last6 = Zipursky | last7 = Kaiser | first7 = Chris | first8 = Arnold | last8 = Berk | name-list-style = vanc | title = Molecular cell biology | edition = Fifth | publisher = W.H. Freeman and CO | location = New York | year = 2004 | isbn = 0-7167-4366-3 | url = https://archive.org/details/molecularcellbio00harv | url-access = registration }}

Revision as of 01:17, 12 December 2023

फ़ाइल:साइक्लिन संरचना.पीडीएफ|अंगूठा|मानव साइक्लिन ए की तृतीयक संरचना (अमीनो-टर्मिनल 170 अमीनो एसिड की कमी), दो पांच-हेलिक्स बंडलों के केंद्रीय कोर को दर्शाती है, अमीनो टर्मिनस (काला) और कार्बोक्सिल टर्मिनस पर अतिरिक्त हेलिकॉप्टर के साथ (स्लेटी)। हेलिक्स 1 में पीला क्षेत्र MRAIL अनुक्रम या हाइड्रोफोबिक पैच है, जो कुछ सब्सट्रेट्स की पहचान में योगदान देता है। (पीडीबी 1फिन)

साइक्लिन प्रोटीन का एक वर्ग है जो कोशिका चक्र के संश्लेषण के लिए आवश्यक साइक्लिन-डिपेंडेंट किनेज (सीडीके) एंजाइम या एंजाइमों के समूह को सक्रिय करके कोशिका चक्र के माध्यम से कोशिका की प्रगति को नियंत्रित करता है।[1]


व्युत्पत्ति

इस प्रकार साइक्लिन की खोज मूल रूप से आर. टिमोथी हंट द्वारा 1982 में समुद्री अर्चिन के कोशिका चक्र का अध्ययन करते समय की गई थी।[2][3] जिम अल-खलीली द्वारा आयोजित द लाइफ साइंटिफिक (13/12/2011 को प्रसारित) के लिए साक्षात्कार में, आर. टिमोथी हंट ने बताया कि साइक्लिन नाम मूल रूप से उनके शौक साइकिल चलाने के नाम पर रखा गया था। नामकरण के पश्चात् ही कोशिका चक्र में इसका महत्व स्पष्ट हो गया था। जैसा [4] आर टिमोथी हंट: वैसे, साइक्लिन नाम, जो मैंने लिखा था, वास्तव में मजाक था, ऐसा इसलिए था क्योंकि उस समय मुझे साइकिल चलाना बहुत पसंद था, किन्तु वह कोशिका में आते-जाते थे...[5]


कार्य

कोशिका चक्र के माध्यम से मानव साइक्लिन की अभिव्यक्ति।

साइक्लिन का नाम मूल रूप से इसलिए रखा गया क्योंकि कोशिका चक्र के समय उनकी सांद्रता चक्रीय रूप से परिवर्तित होती रहती है। (ध्यान दें कि साइक्लिन को अब उनके संरक्षित साइक्लिन बॉक्स संरचना के अनुसार वर्गीकृत किया गया है, और यह सभी साइक्लिन कोशिका चक्र के माध्यम से स्तर में परिवर्तन नहीं करते हैं।[6]) साइक्लिन के दोलन, अर्थात् साइक्लिन जीन अभिव्यक्ति में परिवर्तन और यूबिकिटिन मध्यस्थ प्रोटीसोम मार्ग द्वारा डिस्ट्रक्शन, कोशिका चक्र को चलाने के लिए सीडीके गतिविधि में दोलन उत्पन्न करते हैं। साइक्लिन सीडीके के साथ सम्मिश्र बनाता है, जो सक्रिय होना प्रारंभ हो जाता है किन्तु पूर्ण सक्रियण के लिए फॉस्फोराइलेशन की भी आवश्यकता होती है। सम्मिश्र निर्माण के परिणामस्वरूप सीडीके सक्रिय साइट सक्रिय हो जाती है। साइक्लिन में स्वयं कोई एंजाइमेटिक गतिविधि नहीं होती है, किन्तु कुछ सब्सट्रेट्स के लिए बाध्यकारी साइटें होती हैं और सीडीके को विशिष्ट उपकोशिकीय स्थानों पर लक्षित करती हैं।[6]

साइक्लिन, जब सीडीके1/सीडीके1/साइक्लिन-वर्ग किनेज़ 1 प्रोटीन जैसे आश्रित काइनेज से बंधे होते हैं, तो परिपक्वता-प्रचार कारक बनाते हैं। एमपीएफ फास्फारिलीकरण के माध्यम से अन्य प्रोटीन को सक्रिय करते हैं। यह फॉस्फोराइलेटेड प्रोटीन, स्थान में, कोशिका विभाजन के समय विशिष्ट घटनाओं जैसे सूक्ष्मनलिका निर्माण और क्रोमैटिन स्ट्रक्चर रीमॉडलिंग (आरएससी) सम्मिश्र के लिए उत्तरदायी होते हैं। कशेरुक दैहिक कोशिकाओं और खमीर कोशिकाओं के कोशिका चक्र में उनके व्यवहार के आधार पर साइक्लिन को चार वर्गों में विभाजित किया जा सकता है: G 1 साइक्लिन, G 1/s साइक्लिन, s साइक्लिन और m साइक्लिन आदि। अधिकांश कोशिका चक्रों के बारे में विचार करते समय यह विभाजन उपयोगी होता है, किन्तु यह सार्वभौमिक नहीं है क्योंकि कुछ साइक्लिन के भिन्न-भिन्न प्रकार की कोशिकाओं में भिन्न-भिन्न कार्य या समय होते हैं।

इस प्रकार G1/s साइक्लिन G1 के अंत में बढ़ते हैं और प्रारंभिक s चरण में गिरते हैं। सीडीके-G1/s साइक्लिन सम्मिश्र डीएनए प्रतिकृति की प्रारंभिक प्रक्रियाओं को प्रेरित करना प्रारंभ कर देता है, मुख्य रूप से उन प्रणालियों को गिरफ्तार करके जो G1 में s चरण सीडीके गतिविधि को रोकते हैं। साइक्लिन कोशिका चक्र को आगे बढ़ाने के लिए अन्य गतिविधियों को भी बढ़ावा देते हैं, जैसे कशेरुक में सेंट्रोसोम दोहराव या यीस्ट में ध्रुव निकाय G1/s साइक्लिन की उपस्थिति में वृद्धि s साइक्लिन में वृद्धि के समानांतर है।

इस प्रकार G1 साइक्लिन अन्य साइक्लिन की तरह व्यवहार नहीं करते हैं, जिसमें कोशिका वृद्धि और बाहरी विकास-नियामक संकेतों के आधार पर पूरे कोशिका चक्र में सांद्रता निरंतर (बिना किसी दोलन के) बढ़ती है। G साइक्लिन की उपस्थिति नए कोशिका चक्र में प्रवेश के साथ कोशिका वृद्धि का समन्वय करती है।

इस प्रकार s साइक्लिन सीडीके से बंधते हैं और सम्मिश्र सीधे डीएनए प्रतिकृति को प्रेरित करता है। s साइक्लिन का स्तर न केवल पूरे s चरण में, किन्तु G2 और प्रारंभिक माइटोसिस के माध्यम से भी उच्च रहता है, जिससे माइटोसिस में प्रारंभिक घटनाओं को बढ़ावा मिलता है।

जैसे ही कोशिका माइटोसिस में प्रवेश करना प्रारंभ करती है, m साइक्लिन सांद्रता बढ़ जाती है और मेटाफ़ेज़ पर सांद्रता चरम पर पहुंच जाती है। कोशिका चक्र में कोशिका परिवर्तन जैसे माइटोटिक स्पिंडल का संयोजन और स्पिंडल के साथ सिस्टर-क्रोमैटिड का संरेखण m साइक्लिन-सीडीके सम्मिश्र द्वारा प्रेरित होते हैं। स्पिंडल असेंबली चेकपॉइंट संतुष्ट होने के पश्चात्, मेटाफ़ेज़ और एनाफ़ेज़ के समय m साइक्लिन का डिस्ट्रक्शन, माइटोसिस और साइटोकाइनेसिस के बाहर निकलने का कारण बनता है।[7]

इस प्रकार कोशिकीय डीएनए पदार्थ (कोशिका चक्र चरण) के संबंध में व्यक्तिगत कोशिकाओं में इम्यूनोसाइटोकेमिकल रूप से पाए गए साइक्लिन की अभिव्यक्ति,[8] या s-चरण के समय डीएनए प्रतिकृति की प्रारंभ और समाप्ति के संबंध में, फ़्लो साइटॉमेट्री द्वारा मापा जा सकता है।[9]

इस प्रकार कपोसी सारकोमा हर्पीसवायरस (कपोसी का सारकोमा-संबंधित हर्पीसवायरस) डी-टाइप साइक्लिन (ओआरएफ72) को एनकोड करता है जो सीडीके6 को बांधता है और केएसएचवी से संबंधित कैंसर में योगदान करने की संभावना है।[10]


डोमेन संरचना

साइक्लिन सामान्यतः प्राथमिक संरचना, या अमीनो एसिड अनुक्रम में दूसरे से बहुत भिन्न होते हैं। चूंकि, साइक्लिन वर्ग के सभी सदस्य 100 अमीनो एसिड में समान हैं जो साइक्लिन बॉक्स बनाते हैं। इस प्रकार साइक्लिन में समान ऑल-α प्रोटीन या ऑल-α फोल्ड के दो प्रोटीन डोमेन होते हैं, पहला ए N- टर्मिनस पर और दूसरा सी टर्मिनल पर स्थित होता है। माना जाता है कि सभी साइक्लिन में 5 α हेलिकॉप्टर के दो कॉम्पैक्ट डोमेन की समान तृतीयक संरचना होती है। इनमें से पहला संरक्षित साइक्लिन बॉक्स है, जिसके बाहर साइक्लिन अपसारी हैं। उदाहरण के लिए, s और m साइक्लिन के अमीनो-टर्मिनल क्षेत्रों में छोटे डिस्ट्रक्शन-बॉक्स रूपांकनों होते हैं जो माइटोसिस में प्रोटियोलिसिस के लिए इन प्रोटीनों को लक्षित करते हैं।

प्रकार

विभिन्न भिन्न-भिन्न साइक्लिन हैं जो कोशिका चक्र के विभिन्न भागो में सक्रिय हैं और जो सीडीके को विभिन्न सब्सट्रेट्स को फॉस्फोराइलेट करने का कारण बनते हैं। विभिन्न ऑर्फ़न साइक्लिन भी हैं जिनके लिए किसी सीडीके भागीदार की पहचान नहीं की गई है। उदाहरण के लिए, साइक्लिन एफ ऑर्फ़न साइक्लिन है जो G2/m संक्रमण के लिए आवश्यक है.[11][12] कैनोर्हाडाइटिस एलिगेंस|सी में अध्ययन एलिगेंस ने माइटोटिक साइक्लिन की विशिष्ट भूमिकाओं का प्रदर्शित किया था।[13][14] विशेष रूप से, वर्तमान अध्ययनों से पता चला है कि साइक्लिन ए कोशिकीय वातावरण बनाता है जो कुशल त्रुटि सुधार और वफादार गुणसूत्र भिन्नाव सुनिश्चित करने के लिए प्रोमेटाफ़ेज़ में कीनेटोकोर्स से सूक्ष्मनलिका पृथक्करण को बढ़ावा देता है। कोशिकाओं को अपने गुणसूत्रों को स्पष्ट रूप से भिन्न करना चाहिए, ऐसी घटना जो किनेटोकोर्स नामक विशेष संरचनाओं के माध्यम से सूक्ष्मनलिका को विस्तार के लिए गुणसूत्रों के द्वि-उन्मुख लगाव पर निर्भर करती है। इस प्रकार विभाजन के प्रारंभी चरणों में, कीनेटोकोर्स स्पिंडल सूक्ष्मनलिका से कैसे जुड़ते हैं, इसमें विभिन्न त्रुटियां हैं। इस प्रकार अस्थिर अनुलग्नक कोशिकाओं में कीनेटोकोर्स से सूक्ष्मनलिका की निरंतर पृथक्करण, पुन: संरेखण और पुन: अनुलग्नक का कारण बनकर त्रुटियों के सुधार को बढ़ावा देते हैं क्योंकि वह सही अनुलग्नक ढूंढने का प्रयास करते हैं। प्रोटीन साइक्लिन ए त्रुटियों के समाप्त होने तक प्रक्रिया को जारी रखकर इस प्रक्रिया को नियंत्रित करता है। सामान्य कोशिकाओं में, निरंतर साइक्लिन ए अभिव्यक्ति संरेखित गुणसूत्रों वाली कोशिकाओं में भी कीनेटोकोर्स से बंधे सूक्ष्मनलिका के स्थिरीकरण को रोकती है। जैसे-जैसे साइक्लिन ए के स्तर में कमी आती है, सूक्ष्मनलिका संलग्नक स्थिर हो जाते हैं, जिससे कोशिका विभाजन के साथ-साथ गुणसूत्रों को सही विधि से विभाजित होने की अनुमति मिलती है। इस प्रकार इसके विपरीत, साइक्लिन ए की कमी वाली कोशिकाओं में, सूक्ष्मनलिका संलग्नक समय से पहले स्थिर हो जाती हैं। परिणाम स्वरुप, यह कोशिकाएं त्रुटियों को सही करने में विफल हो सकती हैं, जिससे गुणसूत्रों के गलत पृथक्करण की दर अधिक हो सकती है।[15]

मुख्य समूह

साइक्लिन के दो मुख्य समूह हैं:

  • G1/s साइक्लिन - G1/s संक्रमण पर कोशिका चक्र के नियंत्रण के लिए आवश्यक है
  • G2/m साइक्लिन - कोशिका चक्र चेकपॉइंट पर कोशिका चक्र के नियंत्रण के लिए आवश्यक है या G2 चेकपॉइंट या G2/m संक्रमण ( माइटोसिस) या G2/m साइक्लिन G2 और कोशिकाओं के माइटोसिस से बाहर निकलने पर अचानक नष्ट हो जाते हैं (मेटाफ़ेज़ m-चरण के अंत में)।
    • साइक्लिन बी / सीडीके1 - G2 m चरण के लिए प्रगति को नियंत्रित करता है

उपप्रकार

विशिष्ट साइक्लिन उपप्रकार उनके संबंधित सीडीके (कोष्ठक में) के साथ हैं:

प्रजातियाँ G1 G1/s s M
एस अनुमस्तिष्क Cln3 (Cdk1) Cln 1,2 (Cdk1) Clb 5,6 (Cdk1) Clb 1,2,3,4 (Cdk 1)
एस. पोम्ब Puc1? (Cdc2) Puc1, CiG1? (Cdc2) CiG2, CiG1? (Cdc2) Cdc13 (Cdc2)
डी. मेलानोगैस्टर साइक्लिन D (Cdk4) साइक्लिन E (Cdk2) साइक्लिन E, A (Cdk2,1) साइक्लिन A, B, B3 (Cdk1)
एक्स. लाविस या तो ज्ञात नहीं है या उपस्थित नहीं है साइक्लिन E (Cdk2) साइक्लिन E, A (Cdk2,1) साइक्लिन A, B, B3 (Cdk1)
एच. सेपियन्स साइक्लिन D 1,2,3 (Cdk4, Cdk6) साइक्लिन E (Cdk2) साइक्लिन A (Cdk2, Cdk1) साइक्लिन B (Cdk1)
समूह सदस्य
A CCNA1, CCNA2
B CCNB1, CCNB2, CCNB3
C CCNC
D CCND1, CCND2, CCND3
E CCNE1, CCNE2
F CCNF
G CCNG1, CCNG2
H CCNH
I CCNI, CCNI2
J CCNJ, CCNJL
K CCNK
L CCNL1, CCNL2
O CCNO
P CCNP
T CCNT1, CCNT2
Y CCNY, CCNYL1, CCNYL2, CCNYL3


इस डोमेन वाले अन्य प्रोटीन

इसके अतिरिक्त, निम्नलिखित मानव प्रोटीन में साइक्लिन डोमेन होता है:

सीएनटीडी1

इतिहास

लेलैंड एच. हार्टवेल, आर. टिमोथी हंट और पॉल एम. नर्स ने साइक्लिन और साइक्लिन-आश्रित काइनेज की खोज के लिए फिजियोलॉजी या मेडिसिन में 2001 का नोबेल पुरस्कार जीता था।[16]


संदर्भ

  1. ↑ Galderisi U, Jori FP, Giordano A (August 2003). "कोशिका चक्र विनियमन और तंत्रिका विभेदन". Oncogene. 22 (33): 5208–19. doi:10.1038/sj.onc.1206558. PMID 12910258.
  2. ↑ Evans T, Rosenthal ET, Youngblom J, Distel D, Hunt T (June 1983). "Cyclin: a protein specified by maternal mRNA in sea urchin eggs that is destroyed at each cleavage division". Cell. 33 (2): 389–96. doi:10.1016/0092-8674(83)90420-8. PMID 6134587.
  3. ↑ "टिम हंट - जीवनी". NobelPrize.org.
  4. ↑ "जीवन वैज्ञानिक". BBC Radio 4. BBC. Retrieved 13 December 2011.
  5. ↑ Cite error: Invalid <ref> tag; no text was provided for refs named BBC The Life Scientific
  6. ↑ 6.0 6.1 Morgan D (2006). The cell cycle: principles of control. Oxford: Oxford University Press. ISBN 978-0-19-920610-0.
  7. ↑ Clute P, Pines J (June 1999). "मेटाफ़ेज़ में साइक्लिन बी1 विनाश का अस्थायी और स्थानिक नियंत्रण". Nature Cell Biology. 1 (2): 82–7. doi:10.1038/10049. PMID 10559878. S2CID 21441201.
  8. ↑ Darzynkiewicz Z, Gong J, Juan G, Ardelt B, Traganos F (September 1996). "साइक्लिन प्रोटीन की साइटोमेट्री". Cytometry. 25 (1): 1–13. doi:10.1002/(SICI)1097-0320(19960901)25:1<1::AID-CYTO1>3.0.CO;2-N. PMID 8875049.
  9. ↑ Darzynkiewicz Z, Zhao H, Zhang S, Lee MY, Lee EY, Zhang Z (May 2015). "Initiation and termination of DNA replication during S phase in relation to cyclins D1, E and A, p21WAF1, Cdt1 and the p12 subunit of DNA polymerase δ revealed in individual cells by cytometry". Oncotarget. 6 (14): 11735–50. doi:10.18632/oncotarget.4149. PMC 4494901. PMID 26059433.
  10. ↑ Chang Y, Moore PS, Talbot SJ, Boshoff CH, Zarkowska T, Godden-Kent, Paterson H, Weiss RA, Mittnacht S (August 1996). "साइक्लिन केएस हर्पीसवायरस द्वारा एन्कोड किया गया". Nature. 382 (6590): 410. Bibcode:1996Natur.382..410C. doi:10.1038/382410a0. PMID 8684480. S2CID 5118433.
  11. ↑ Fung TK, Poon RY (June 2005). "माइटोटिक चक्रवातों के साथ एक रोलर कोस्टर की सवारी". Seminars in Cell & Developmental Biology. 16 (3): 335–42. doi:10.1016/j.semcdb.2005.02.014. PMID 15840442.
  12. ↑ Karp G (2007). Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments. New York: Wiley. pp. 148, 165–170, and 624–664. ISBN 978-0-470-04217-5.
  13. ↑ van der Voet M, Lorson MA, Srinivasan DG, Bennett KL, van den Heuvel S (December 2009). "सी. एलिगेंस माइटोटिक साइक्लिन में गुणसूत्र पृथक्करण में विशिष्ट और अतिव्यापी कार्य होते हैं". Cell Cycle. 8 (24): 4091–102. doi:10.4161/cc.8.24.10171. PMC 3614003. PMID 19829076.
  14. ↑ Rahman MM, Kipreos ET (January 2010). "माइटोटिक साइक्लिन की विशिष्ट भूमिकाएँ सामने आईं". Cell Cycle. 9 (1): 22–3. doi:10.4161/cc.9.1.10577. PMID 20016257.
  15. ↑ Baumann K (November 2013). "Cell cycle: Cyclin A corrections". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 14 (11): 692. doi:10.1038/nrm3680. PMID 24064541. S2CID 34397179.
  16. ↑ "The Nobel Prize in Physiology or Medicine 2001". The Nobel Foundation. Retrieved 2009-03-15.


अग्रिम पठन


बाहरी संबंध

This article incorporates text from the public domain Pfam and InterPro: IPR006671
Retrieved from ‘https://www.vigyanwiki.in/index.php?title=साइक्लिन&oldid=279646’