लैमिनिन

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लैमिनिन्स एक प्रकार के ग्लाइकोप्रोटीन का एकसमूह हैं जो सभी प्राणियों के बाह्यकोशिकीय आव्यूह के हिस्से होते हैं।[1] ये बेसल पटल की एक परत (बेसल लैमिना) के मुख्य घटक होते हैं, जो अधिकांश कोशिकाओं और अंगों के लिए प्रोटीन नेटवर्क का आधार होता है। लैमिनिन्स बेसल लैमिना का एक महत्वपूर्ण और जीव-रसायनिक भाग होते हैं, जो कोशिका विभाजन, चलन और अधिरण को प्रभावित करते हैं।[2]

लैमिनिन उच्च आणविक द्रव्यमान ~400 से ~900 केडीए वाले हेटरोट्रिमेरिक प्रोटीन हैं। उनमें तीन अलग-अलग श्रृंखलाएं α, β और γ होती हैं जो मनुष्यों में क्रमशः पांच, चार और तीन निरर्थक जीन द्वारा एन्कोड की जाती हैं। लैमिनिन अणुओं का नाम उनकी श्रृंखला संरचना के अनुसार रखा गया है। इस प्रकार, लैमिनिन-511 में α5, β1, और γ1 श्रृंखलाएं होती हैं।[3] विवो में चौदह अन्य श्रृंखला संयोजनों की पहचान की गई है। ट्रिमेरिक प्रोटीन एक क्रॉस जैसी संरचना बनाने के लिए प्रतिच्छेद करते हैं जो अन्य झिल्ली प्रोटीन और बाह्य आव्यूह अणु से बंध सकते हैं।[4] तीन छोटी भुजाओ को खासकर दूसरे लैमिनिन मोलेक्यूलों से बांधने की योग्यता होती है, जिससे वे शीट बनाने में सक्षम होते हैं। लंबे हाथ का उपयोग कोशिकाओं से जुड़ने में किया जा सकता है, जिससे संरचित ऊतक कोशिकाएं बेसमेंट मेम्ब्रेन से जुड़ी रहती हैं।

ग्लाइकोप्रोटीन का लैमिनिन समूह किसी जीव के लगभग प्रत्येक ऊतक में संरचनात्मक ढांचे का एक अभिन्न अंग है। लैमिनिन ग्लाइकोप्रोटीनों को बाह्यकोशिकीय आव्यूह में सम्मिलित होते हैं। लैमिनिन ऊतकों के रखरखाव और अस्तित्व के लिए महत्वपूर्ण है।[5]दोषपूर्ण लैमिनिन्स मांसपेशियों को गलत ढंग से बनने के कारण मांसपेशी दुर्बलता के रूप में, जंक्शनल एपिडर्मोलिसिस बुलोसा नामक एक घातक त्वचा बुलोसा रोग और गुर्दे के फिल्टर में दोष के रूप में परिणामस्वरूप विकार पैदा कर सकते हैं।

प्रकार

मनुष्यों में, पंद्रह लैमिनिन ट्रायमर्स की पहचान की गई है। ये लैमिनिन्स विभिन्न अल्फा, बीटा और गामा श्रृंखलाओं के संयोजन से बने होते हैं।[6]

  • पांच अल्फा- श्रृंखला आइसोफोर्म: LAMA1, LAMA2, LAMA3 जिसमें तीन ब्याह रूप हैं, LAMA4, LAMA5
  • चार बीटा-श्रृंखला आइसोफॉर्म: LAMB1, LAMB2, LAMB3, LAMB4 ध्यान दें कि किसी भी ज्ञात लेमिनिन ट्रिमर में LAMB4 सम्मिलित नहीं है और इसके कार्य को कम समझा जाता है
  • तीन गामा-श्रृंखला आइसोफॉर्म: LAMC1, LAMC2, LAMC3

लैमिनिन को पहले उनकी खोज के अनुसार क्रमांकित किया गया था, अर्थात लैमिनिन-1, लैमिनिन-2, लैमिनिन-3, आदि,परंतु नामकरण को यह बताने के लिए बदल दिया गया था कि प्रत्येक आइसोफॉर्म में कौन सी श्रृंखलाएं उपस्थित हैं। [3]इसके अतिरिक्त, लैमिनिन नामकरण से पहले कई लेमिनिन और सामान्य नाम उपस्थित थे।[7][8]

पुराना नामकरण पुराने पर्यायवाची शृंखला रचना नया नामकरण
लैमिनिन-1 ईएचएस लैमिनिन α1β1γ1 लैमिनिन-111
लैमिनिन-2 मेरोसिन α2β1γ1 लैमिनिन-211
लैमिनिन3 एस -लैमिनिन α1β2γ1 लैमिनिन-121
लैमिनिन-4 एस-मेरोसिन α2β2γ1 लैमिनिन-221
लैमिनिन-5 / लैमिनिन-5A कलिनिन, एपिलीग्रिन, नाइसिन, लैडसिन α3Aβ3γ2 लैमिनिन-332 / लैमिनिन3A32
लैमिनिन-5B α3Bβ3γ2 लैमिनिन-3B32
लैमिनिन-6 / लैमिनिन6A के-लैमिनिन α3Aβ1γ1 लैमिनिन-311 / लैमिनिन3A11
लैमिनिन-7 /लैमिनिन-7A के-लैमिनिन α3Aβ2γ1 लैमिनिन-321 / लैमिनिन-3A21
लैमिनिन-8 α4β1γ1 लैमिनिन-411
लैमिनिन -9 α4β2γ1 लैमिनिन-421
लैमिनिन-10 ड्रोसोफिला जैसा लैमिनिन α5β1γ1 लैमिनिन-511
लैमिनिन-11 α5β2γ1 लैमिनिन-521
लैमिनिन-12 α2β1γ3 लैमिनिन-213
लैमिनिन14 α4β2γ3 लैमिनिन-423
α5β2γ2 लैमिनिन-522
लैमिनिन-15 α5β2γ3 लैमिनिन-523


कार्य

लैमिनिन स्वतंत्र नेटवर्क बनाते हैं और entactin के माध्यम से टाइप IV कोलेजन नेटवर्क से जुड़े होते हैं,[9] फ़ाइब्रोनेक्टिन,[10] और perlecan वे इंटीग्रिन और अन्य प्लाज्मा झिल्ली अणुओं, जैसे डिस्ट्रोग्लाइकन ग्लाइकोप्रोटीन कॉम्प्लेक्स और लूथरन रक्त समूह ग्लाइकोप्रोटीन के माध्यम से कोशिका झिल्ली से भी जुड़ते हैं।[4]इन अंतःक्रियाओं के माध्यम से, लैमिनिन कोशिका के जुड़ाव और विभेदन, कोशिका आकार और गति, ऊतक फेनोटाइप के रखरखाव और ऊतक अस्तित्व को बढ़ावा देने में महत्वपूर्ण योगदान देते हैं।[4][6]लैमिनिन के इन जैविक कार्यों में से कुछ विशिष्ट अमीनो-एसिड अनुक्रमों या लैमिनिन के टुकड़ों से जुड़े हुए हैं।[4]उदाहरण के लिए, पेप्टाइड अनुक्रम [GTFALRGDNGDNGQ], जो लैमिनिन की अल्फा-श्रृंखला पर स्थित है, एंडोथेलियल कोशिकाओं के आसंजन को बढ़ावा देता है।[11]

लैमिनिन अल्फ़ा4 परिधीय तंत्रिकाओं, पृष्ठीय जड़ नाड़ीग्रन्थि, कंकाल की मांसपेशी और केशिकाओं सहित विभिन्न प्रकार के ऊतकों (जीवविज्ञान) में वितरित किया जाता है; neuromuscular जंक्शन में, निष्कर्ष विशेषज्ञता के लिए यह आवश्यक है।[12] अनुमान लगाया गया है कि लेमिनिन-जी डोमेन की प्रोटीन द्वितीयक संरचना पेंट्राक्सिन से मिलती जुलती है।[13]


तंत्रिका विकास में भूमिका

लैमिनिन-111 एक प्रमुख सब्सट्रेट है जिसके साथ तंत्रिका अक्षतंतु विकसित होंगे, विवो और इन विट्रो दोनों में। उदाहरण के लिए, यह एक पथ निर्धारित करता है जिसका विकासशील रेटिना नाड़ीग्रन्थि कोशिका रेटिना से छत तक अपने रास्ते पर अनुसरण करती है। इसे अक्सर कोशिका संवर्धन प्रयोगों में एक सब्सट्रेट के रूप में भी उपयोग किया जाता है। लैमिनिन-1 की उपस्थिति इस बात को प्रभावित कर सकती है कि विकास शंकु अन्य संकेतों पर कैसे प्रतिक्रिया करता है। उदाहरण के लिए, लैमिनिन-111 पर उगाए जाने पर विकास शंकु नेट्रिन द्वारा विकर्षित होते हैं, लेकिन फ़ाइब्रोनेक्टिन पर उगाए जाने पर नेट्रिन की ओर आकर्षित होते हैं।[citation needed] लेमिनिन-111 का यह प्रभाव संभवतः इंट्रासेल्युलर चक्रीय एएमपी के कम होने से होता है।[citation needed]

परिधीय तंत्रिका मरम्मत में भूमिका

परिधीय तंत्रिका चोट के बाद घाव स्थल पर लैमिनिन समृद्ध होते हैं और श्वान कोशिकाओं द्वारा स्रावित होते हैं। परिधीय तंत्रिका तंत्र के न्यूरॉन्स इंटीग्रिन रिसेप्टर्स को व्यक्त करते हैं जो लैमिनिन से जुड़ते हैं और चोट के बाद तंत्रिका पुनर्जनन को बढ़ावा देते हैं।[14]


पैथोलॉजी

एक विशेष लैमिनिन, लैमिनिन-211 की ख़राब संरचना, जन्मजात मांसपेशीय डिस्ट्रोफी के एक रूप का कारण है।[15] लैमिनिन-211 एक लैमिनिन, अल्फा 2|α2, लैमिनिन, बीटा 1|β1 और लैमिनिन, गामा 1|γ1 श्रृंखलाओं से बना है। इस लेमिनिन के वितरण में मस्तिष्क और मांसपेशी फाइबर शामिल हैं। मांसपेशियों में, यह जी डोमेन के माध्यम से डिस्ट्रोग्लाइकेन|अल्फा-डिस्ट्रोग्लाइकन और आईटीजीए7-सीडी29 से जुड़ता है, और दूसरे छोर से, यह बाह्यकोशिकीय आव्यूह से जुड़ता है।

असामान्य लैमिनिन-332, जो बेसमेंट झिल्ली के लिए उपकला कोशिका आसंजन के लिए आवश्यक है, जंक्शनल एपिडर्मोलिसिस बुलोसा (मेडिसिन) नामक स्थिति की ओर ले जाता है, जिसमें सामान्यीकृत फफोले, त्वचा और म्यूकोसा के विपुल दानेदार ऊतक और दांतों में गड्ढे होते हैं।

किडनी फिल्टर में खराबी लैमिनिन-521 मूत्र में प्रोटीन के रिसाव और नेफ्रोटिक सिंड्रोम का कारण बनता है।[5]


कैंसर में भूमिका

लैमिनिन के कुछ आइसोफॉर्म को कैंसर पैथोफिज़ियोलॉजी में शामिल किया गया है। आंतरिक राइबोसोम प्रवेश स्थल (आईआरईएस) को धारण करने वाले अधिकांश प्रतिलेख संबंधित प्रोटीन के माध्यम से कैंसर के विकास में शामिल होते हैं। ट्यूमर की प्रगति में एक महत्वपूर्ण घटना जिसे उपकला से मेसेनकाइमल संक्रमण (ईएमटी) कहा जाता है, कार्सिनोमा कोशिकाओं को आक्रामक गुण प्राप्त करने की अनुमति देती है। ईएमटी के दौरान बाह्य आव्यूह घटक लैमिनिन बी1 (एलएएमबी1) का ट्रांसलेशनल सक्रियण हाल ही में आईआरईएस-मध्यस्थ तंत्र का सुझाव देते हुए रिपोर्ट किया गया है। इस अध्ययन में, LamB1 की IRES गतिविधि स्वतंत्र बाइसिस्ट्रोनिक रिपोर्टर assays द्वारा निर्धारित की गई थी। मजबूत सबूत लैमबी1 के आईआरईएस-संचालित अनुवाद पर गुप्त प्रमोटर या स्प्लिस साइटों के प्रभाव को बाहर करते हैं। इसके अलावा, वैकल्पिक प्रतिलेखन प्रारंभ साइटों या पॉलीएडेनाइलेशन संकेतों से उत्पन्न होने वाली कोई अन्य LamB1 mRNA प्रजाति का पता नहीं लगाया गया जो इसके अनुवाद संबंधी नियंत्रण के लिए जिम्मेदार हो। LamB1 5'-अनट्रांसलेटेड क्षेत्र (UTR) की मैपिंग से स्टार्ट कोडन के -293 और -1 अपस्ट्रीम के बीच न्यूनतम LamB1 IRES मोटिफ का पता चला। विशेष रूप से, आरएनए आत्मीयता शुद्धि से पता चला कि ला प्रोटीन लैमबी1 आईआरईएस के साथ परस्पर क्रिया करता है। ईएमटी के दौरान इस अंतःक्रिया और इसके नियमन की पुष्टि राइबोन्यूक्लियोप्रोटीन इम्युनोप्रेसेपिटेशन द्वारा की गई थी। इसके अलावा, La, LamB1 IRES अनुवाद को सकारात्मक रूप से संशोधित करने में सक्षम था। संक्षेप में, इन आंकड़ों से संकेत मिलता है कि LamB1 IRES, La से जुड़कर सक्रिय होता है जिससे हेपेटोसेलुलर ईएमटी के दौरान ट्रांसलेशनल अपग्रेडेशन होता है।[16]


सेल कल्चर में उपयोग

ईसीएम के अन्य प्रमुख घटकों, जैसे कोलेजन और फ़ाइब्रोनेक्टिन के साथ, लेमिनिन का उपयोग स्तनधारी कोशिका संस्कृति को बढ़ाने के लिए किया गया है, विशेष रूप से प्लुरिपोटेंट स्टेम कोशिकाओं के मामले में, साथ ही कुछ प्राथमिक कोशिका संस्कृतियों में, जिन्हें अन्य कोशिकाओं पर फैलाना मुश्किल हो सकता है। सबस्ट्रेट्स। प्राकृतिक रूप से प्राप्त दो प्रकार के लेमिनिन व्यावसायिक रूप से उपलब्ध हैं। माउस सार्कोमा से निकाला गया लैमिनिन-111 एक लोकप्रिय लैमिनिन प्रकार है, साथ ही मानव प्लेसेंटा से लेमिनिन मिश्रण है, जो प्रदाता के आधार पर मुख्य रूप से लैमिनिन-211, 411 या 511 के अनुरूप हो सकता है।[17] व्यापक क्रॉस-लिंकिंग और प्रोटीयोलाइटिक एंजाइम या कम पीएच जैसी कठोर निष्कर्षण स्थितियों की आवश्यकता के कारण विभिन्न लैमिनिन आइसोफॉर्म को शुद्ध रूप में ऊतकों से अलग करना व्यावहारिक रूप से असंभव है, जो गिरावट का कारण बनता है। इसलिए, वर्ष 2000 से पुनः संयोजक प्रोटीन लैमिनिन का उत्पादन किया जा रहा है।[18] इससे यह परीक्षण करना संभव हो गया कि क्या लेमिनिन की इन विट्रो में महत्वपूर्ण भूमिका हो सकती है जैसा कि मानव शरीर में होता है। 2008 में, दो समूहों ने स्वतंत्र रूप से दिखाया कि माउस भ्रूण स्टेम कोशिकाओं को पुनः संयोजक लैमिनिन -511 के शीर्ष पर महीनों तक उगाया जा सकता है।[19][20] बाद में, रोडिन और अन्य। दिखाया गया कि पुनः संयोजक लैमिनिन-511 का उपयोग मानव प्लुरिपोटेंट ईएस कोशिकाओं और मानव आईपीएस कोशिकाओं को संवर्धित करने के लिए पूरी तरह से ज़ेनो-मुक्त और परिभाषित सेल संस्कृति वातावरण बनाने के लिए किया जा सकता है।[21]


लैमिनिन डोमेन

Laminin Domain I
Identifiers
SymbolLaminin_I
PfamPF06008
InterProIPR009254
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Laminin Domain II
Identifiers
SymbolLaminin_II
PfamPF06009
InterProIPR010307
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Laminin B (Domain IV)
Identifiers
SymbolLaminin_B
PfamPF00052
InterProIPR000034
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Laminin EGF-like (Domains III and V)
PDB 1klo EBI.jpg
crystal structure of three consecutive laminin-type epidermal growth factor-like (le) modules of laminin gamma1 chain harboring the nidogen binding site
Identifiers
SymbolLaminin_EGF
PfamPF00053
Pfam clanCL0001
InterProIPR002049
PROSITEPDOC00021
SCOP21tle / SCOPe / SUPFAM
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Laminin G domain
PDB 1okq EBI.jpg
laminin alpha 2 chain lg4-5 domain pair, ca1 site mutant
Identifiers
SymbolLaminin_G_1
PfamPF00054
Pfam clanCL0004
InterProIPR012679
SCOP21qu0 / SCOPe / SUPFAM
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Laminin G domain
PDB 1c4r EBI.jpg
the structure of the ligand-binding domain of neurexin 1beta: regulation of lns domain function by alternative splicing
Identifiers
SymbolLaminin_G_2
PfamPF02210
Pfam clanCL0004
InterProIPR012680
SMARTTSPN
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Laminin N-terminal (Domain VI)
Identifiers
SymbolLaminin_N
PfamPF00055
Pfam clanCL0202
InterProIPR008211
SMARTLamNT
SCOP21klo / SCOPe / SUPFAM
Available protein structures:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

लैमिनिन में कई संरक्षित अनुक्रम प्रोटीन डोमेन होते हैं।

लैमिनिन I और लैमिनिन II

लैमिनिन ट्राइमेरिक अणु हैं; लैमिनिन-1 एक अल्फा1 बीटा1 गामा1 ट्रिमर (जैव रसायन) है। यह सुझाव दिया गया है कि लैमिनिन ए, बी1 और बी2 से प्रोटीन डोमेन I और II एक साथ आकर एक ट्रिपल हेलिकल कुंडलित कुंडल|कुंडलित-कुंडल माध्यमिक संरचना बना सकते हैं।[22]


लेमिनिन बी

लैमिनिन बी डोमेन (डोमेन IV के रूप में भी जाना जाता है) अज्ञात फ़ंक्शन का एक बाह्य कोशिकीय मॉड्यूल है। यह कई अलग-अलग प्रोटीनों में पाया जाता है, जिसमें बेसमेंट मेम्ब्रेन से हेपरान सल्फेट proteoglycan, काईऩोर्हेब्डीटीज एलिगेंस से लेमिनिन जैसा प्रोटीन और लेमिनिन शामिल हैं। लैमिनिन IV डोमेन छोटी लैमिनिन श्रृंखलाओं (अल्फा4 या बीटा3) में नहीं पाया जाता है।

लेमिनिन ईजीएफ-जैसा

विभिन्न प्रकार के गोलाकार प्रोटीन डोमेन के अलावा, प्रत्येक लैमिनिन सबयूनिट में, इसके पहले भाग में, लंबाई में लगभग 60 एमिनो एसिड की लगातार अग्रानुक्रम पुनरावृत्ति होती है जिसमें आठ संरक्षित सिस्टीन शामिल होते हैं।[23] इस डोमेन की तृतीयक संरचना इसके एN- टर्मिनस में ईजीएफ जैसा डोमेन|ईजीएफ-जैसे मॉड्यूल के समान है।[24][25] इसे 'एलई' या 'लैमिनिन-टाइप ईजीएफ-लाइक' डोमेन के रूप में भी जाना जाता है। लैमिनिन के विभिन्न रूपों में लैमिनिन ईजीएफ-जैसे डोमेन की प्रतियों की संख्या अत्यधिक परिवर्तनशील है; 3 से लेकर 22 तक प्रतियाँ मिली हैं। चूहे की मांसपेशी लैमिनिन गामा-1 श्रृंखला में, सातवें एलई डोमेन को एकमात्र ऐसा दिखाया गया है जो निडोजेन के लिए उच्च आत्मीयता के साथ आणविक बाइंडिंग करता है।[26] बाइंडिंग-साइट लूप (जैव रसायन) C1-C3 और C5-C6 के भीतर सतह पर स्थित हैं।[24][25]लैमिनिन में लैमिनिन ईजीएफ-जैसे डोमेन की लंबी लगातार श्रृंखलाएं सीमित लचीलेपन के रॉड-जैसे तत्व बनाती हैं, जो बेसमेंट झिल्ली के लैमिनिन नेटवर्क के निर्माण में अंतर निर्धारित करती हैं।[27][28]


लेमिनिन जी

लैमिनिन गोलाकार (जी) डोमेन, जिसे एलएनएस (लैमिनिन-अल्फा, न्यूरेक्सिन और सेक्स हार्मोन-बाइंडिंग ग्लोब्युलिन) डोमेन के रूप में भी जाना जाता है, औसतन लंबाई में 177 अमीनो अम्ल होता है और विभिन्न लैमिनिनसमूह के सदस्यों में एक से छह प्रतियों में पाया जा सकता है। साथ ही बड़ी संख्या में अन्य बाह्य कोशिकीय प्रोटीन भी।[29] उदाहरण के लिए, सभी लैमिनिन अल्फा-चेन में पांच लैमिनिन जी डोमेन होते हैं, सभी कोलेजनसमूह प्रोटीन में एक लैमिनिन जी डोमेन होता है, सीएनटीएनएपी प्रोटीन में चार लैमिनिन जी डोमेन होते हैं, जबकि न्यूरेक्सिन 1 और 2 प्रत्येक में छह लैमिनिन जी डोमेन होते हैं। औसतन, लैमिनिन जी डोमेन रखने वाले प्रोटीन का लगभग एक चौथाई हिस्सा इन लैमिनिन जी डोमेन द्वारा स्वयं लिया जाता है। सबसे छोटा लैमिनिन जी डोमेन कोलेजन प्रोटीन (COL24A1; 77 AA) में से एक में पाया जा सकता है और सबसे बड़ा डोमेन TSPEAR (219 AA) में पाया जा सकता है।

लैमिनिन जी प्रोटीन डोमेन का सटीक कार्य मायावी बना हुआ है, और अलग-अलग लैमिनिन जी मॉड्यूल के लिए कई प्रकार के बाइंडिंग फ़ंक्शन बताए गए हैं। उदाहरण के लिए, लैमिनिन अल्फा 1 और अल्फा 2 चेन में प्रत्येक में पांच सी टर्मिनल लैमिनिन जी डोमेन होते हैं, जहां केवल एलजी 4 और एलजी 5 डोमेन में हेपरिन, सल्फेटाइड्स और कोशिका सतह रिसेप्टर डिस्ट्रोग्लाइकन के लिए बाध्यकारी साइट होती हैं।[30] ऐसा प्रतीत होता है कि लैमिनिन जी-युक्त प्रोटीन की कोशिका आसंजन, सेल सिग्नलिंग, सेल माइग्रेशन, संयोजन और विभेदन (सेलुलर) में विभिन्न प्रकार की भूमिकाएँ होती हैं।

लैमिनिन एन-टर्मिनल

बेसमेंट मेम्ब्रेन असेंबली एक सहकारी प्रक्रिया है जिसमें लेमिनिन अपने एन-टर्मिनल डोमेन (एलएन या डोमेन VI) के माध्यम से पोलीमराइज़ होते हैं और अपने जी डोमेन के माध्यम से सेल (जीव विज्ञान) सतह पर लंगर डालते हैं। नेट्रिंस हेटरोटाइपिक एलएन डोमेन इंटरैक्शन के माध्यम से भी इस नेटवर्क से जुड़ सकते हैं।[28]इससे इंटेग्रिन और डिस्ट्रोग्लाइकेन (और संभवतः अन्य रिसेप्टर्स) के माध्यम से सेल सिग्नलिंग को अनुयाई लैमिनिन में भर्ती किया जाता है। इस एलएन डोमेन-निर्भर स्व-असेंबली को बेसमेंट झिल्ली की अखंडता के लिए महत्वपूर्ण माना जाता है, जैसा कि अल्फा 2 लैमिनिन श्रृंखला से एलएन मॉड्यूल के विलोपन वाले मांसपेशीय दुर्विकास के आनुवंशिक रूपों द्वारा उजागर किया गया है।[31] लैमिनिन एन-टर्मिनल डोमेन लैमिनिन अल्फा 3ए, अल्फा 4 और गामा 2 को छोड़कर सभी लैमिनिन और नेट्रिन प्रोटीन सबयूनिट में पाया जाता है।

लैमिनिन डोमेन युक्त मानव प्रोटीन

  • लैमिनिन डोमेन I: सभी लैमिनिन अल्फा चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5)
  • लैमिनिन डोमेन II: सभी लैमिनिन अल्फा चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5)
  • लैमिनिन बी (डोमेन IV): सभी लैमिनिन अल्फा चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5), गामा चेन (LAMC1, LAMC2, LAMC3), और पेरलेकन (HSPG2)
  • लैमिनिन आँखें ीएफ-जैसे (डोमेन III और V): सभी लैमिनिन चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5, LAMB1, LAMB2, LAMB3, LAMB4, LAMC1, LAMC2, LAMC3), अट्रैक्टिंस (ATRN, ATRNL1), कैडेरिन EGF एलएजी सात-पास जी-प्रकार रिसेप्टर्स (सीईएलएसआर1, सीईएलएसआर2, सीईएलएसआर3), ईजीएफ-जैसे डोमेन प्रोटीन (सीआरईएलडी1, सीआरईएलडी2) के साथ सिस्टीन-समृद्ध, एकाधिक ईजीएफ-जैसे डोमेन प्रोटीन (जिप्सम, एमईजीएफ8, एमईजीएफ9, एमईजीएफ10, पीईएआर1), अधिकांश नेट्रिंस (एनटीएन1, एनटीएन3, एनटीएन4, एनटीएनजी1, एनटीएनजी2), म्यूसिन्स 3ए और 3बी (एमयूसी3ए, एमयूसी3बी), क्लास एफ स्केवेंजर रिसेप्टर्स (एससीएआरएफ1, एससीएआरएफ2), स्टेबिलिन्स (एसटीएबी1, एसटीएबी2), एग्रीन (एजीआरआईएन), एंजियोपोइटिन-1 रिसेप्टर ( टीईके टायरोसिन किनसे), पेर्लेकैन (एचएसपीजी2), टेनस्किन एन (टीएनएन (जीन)), और अशेरिन (यूएसएच2ए)।
  • लैमिनिन जी डोमेन: सभी लैमिनिन अल्फा चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5), कैडेरिन EGF LAG सात-पास जी-टाइप रिसेप्टर्स (CELSR1, CELSR2, CELSR3), कॉन्टैक्टिन-जुड़े प्रोटीन (CNTNAP1, CNTNAP2, CNTNAP3, CNTNAP3B, CNTNAP4, CNTNAP5), कुछ कोलेजन (COL5A1, COL5A3, COL9A1, COL11A1, COL11A2, COL12A1, COL14A1, COL15A1, COL16A1, COL18A1, COL19A1, COL20A1, COL21A1, COL22A1, COL2 4ए1, सीओएल27ए1), क्रम्ब्स होमोलोग्स 1 और 2 (सीआरबी1 , CRB2), वसा होमोलोग्स (FAT1, FAT2, FAT3, FAT4), NEL-जैसे प्रोटीन (NELL1, NELL2), न्यूरेक्सिन (NRXN1, NRXN2, NRXN3), स्लिट होमोलोग्स (SLIT1, SLIT2, SLIT3), थ्रोम्बोस्पोंडिन्स (THBS1, THBS2) , THBS3, THBS4, TSPEAR), एग्रीन (AGRIN), चोंड्रोइटिन सल्फेट प्रोटीयोग्लाइकेन 4 (CSPG4), आईज़ शट होमोलोग (EYS), ग्रोथ अरेस्ट-स्पेसिफिक प्रोटीन 6 (GAS6), पेरलेकन (HSPG2), पिकाचुरिन (EGFLAM), प्रोटीन S (PROS1), सेक्स हार्मोन-बाइंडिंग ग्लोब्युलिन (SHBG) और अशेरिन (USH2A)
  • लैमिनिन एन-टर्मिनल (डोमेन VI): अधिकांश लैमिनिन चेन (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA5, LAMB1, LAMB2, LAMB3, LAMB4, LAMC1, LAMC3), अधिकांश नेट्रिन (NTN1, NTN3, NTN4, NTNG1, NTNG2), और अशेरिन (USH2A)

यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ DOI 10.1007/s00441-009-0838-2
  2. ↑ Timpl R, Rohde H, Robey PG, Rennard SI, Foidart JM, Martin GR (October 1979). "लेमिनिन--बेसमेंट झिल्लियों से प्राप्त एक ग्लाइकोप्रोटीन". The Journal of Biological Chemistry. 254 (19): 9933–7. doi:10.1016/S0021-9258(19)83607-4. PMID 114518.
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बाहरी संबंध

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