हॉफमिस्टर श्रृंखला

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हॉफमिस्टर श्रृंखला या लियोट्रोपिक श्रृंखला आयनों का एक वर्गीकरण है, जो कि उनके ल्योट्रॉपी गुणों के क्रम में है, जो प्रोटीन में नमक या नमकीन बनाने की क्षमता है। इन परिवर्तनों के प्रभावों को सबसे पहले फ्रांज हॉफमिस्टर द्वारा खोजा गया, जिन्होंने प्रोटीन की घुलनशीलता पर धनायन और आयनों के प्रभाव का अध्ययन किया।

हॉफमिस्टर ने लवणों की एक श्रृंखला की खोज की जिसका प्रोटीन की घुलनशीलता पर लगातार प्रभाव पड़ता है और (इसे बाद में खोजा गया) उनकी द्वितीयक संरचना और तृतीयक संरचना की स्थिरता पर। धनायनों की तुलना में ऋणायनों का अधिक प्रभाव प्रतीत होता है, और आमतौर पर आदेश दिया जाता है

$\mathrm {F^{-}\approx SO_{4}^{2-}>HPO_{4}^{2-}>C_{2}H_{3}O_{2}^{-}>Cl^{-}>Br^{-}>NO_{3}^{-}>ClO_{3}^{-}>I^{-}>ClO_{4}^{-}>SCN^{-}}$

(यह एक आंशिक सूची है; कई और लवणों का अध्ययन किया गया है।) उद्धरणों का क्रम आमतौर पर दिया जाता है

$\mathrm {NH_{4}^{+}>K^{+}>Na^{+}>Li^{+}>Mg^{2+}>Ca^{2+}>guanidinium}$

हॉफमिस्टर श्रृंखला का तंत्र पूरी तरह से स्पष्ट नहीं है, लेकिन सामान्य जल संरचना में परिवर्तन का परिणाम नहीं लगता है, इसके बजाय आयनों और प्रोटीनों और आयनों के बीच अधिक विशिष्ट बातचीत और प्रोटीन से सीधे संपर्क करने वाले पानी के अणु अधिक महत्वपूर्ण हो सकते हैं। हाल के सिमुलेशन अध्ययनों से पता चला है कि आयनों और आसपास के पानी के अणुओं के बीच सॉल्वैंशन ऊर्जा में भिन्नता हॉफमिस्टर श्रृंखला के तंत्र को रेखांकित करती है। हाल ही में, एक क्वांटम रासायनिक जांच हॉफमिस्टर श्रृंखला के लिए एक इलेक्ट्रोस्टैटिक उत्पत्ति का सुझाव देती है। यह कार्य आयनों के परस्पर क्रिया करने वाले परमाणुओं (बातचीत की इलेक्ट्रोस्टैटिक संभावित ऊर्जा का अनुमान लगाने के लिए) के साइट-केंद्रित रेडियल चार्ज घनत्व प्रदान करता है, और ये इलेक्ट्रोलाइट गुणों, प्रतिक्रिया दरों और मैक्रोमोलेक्युलर स्थिरता (जैसे बहुलक) के लिए कई रिपोर्ट किए गए हॉफमिस्टर श्रृंखला के साथ मात्रात्मक रूप से सहसंबंधित प्रतीत होते हैं। घुलनशीलता, और वायरस और एंजाइम गतिविधियां)।

श्रृंखला के शुरुआती सदस्य विलायक सतह तनाव को बढ़ाते हैं और गैर-ध्रुवीय अणुओं की घुलनशीलता को कम करते हैं (नमकीन करना); असल में, वे हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन को मजबूत करते हैं। इसके विपरीत, श्रृंखला में बाद के लवण गैर-ध्रुवीय अणुओं (में नमकीन बनाना) की घुलनशीलता को बढ़ाते हैं और पानी में क्रम को कम करते हैं; असल में, वे हाइड्रोफोबिक प्रभाव को कमजोर करते हैं। अमोनियम सल्फेट वर्षा के उपयोग के माध्यम से प्रोटीन शुद्धिकरण में आमतौर पर नमकीन प्रभाव का शोषण किया जाता है।

हालांकि, ये लवण प्रोटीन के साथ सीधे संपर्क करते हैं (जो चार्ज होते हैं और मजबूत द्विध्रुवीय क्षण होते हैं) और यहां तक ​​​​कि विशेष रूप से बांध सकते हैं (उदाहरण के लिए, फॉस्फेट और सल्फेट राइबोन्यूक्लिएज ए के लिए बाध्यकारी)। जिन आयनों में एक मजबूत 'सैल्टिंग' प्रभाव होता है जैसे I^- और एससीएन^- मजबूत विकृतीकरणकर्ता हैं, क्योंकि वे पेप्टाइड समूह में नमक करते हैं, और इस प्रकार प्रोटीन के मूल रूप की तुलना में इसके खुले रूप के साथ अधिक मजबूती से बातचीत करते हैं। नतीजतन, वे अनफोल्डिंग प्रोटीन की ओर अनफोल्डिंग रिएक्शन के रासायनिक संतुलन को स्थानांतरित करते हैं। कई प्रकार के आयनों वाले एक जलीय घोल द्वारा प्रोटीन का विकृतीकरण (जैव रसायन) अधिक जटिल है क्योंकि सभी आयन अपनी हॉफमिस्टर गतिविधि के अनुसार कार्य कर सकते हैं, अर्थात, श्रृंखला में आयन की स्थिति को निर्दिष्ट करने वाली एक भिन्नात्मक संख्या (पहले दी गई) एक संदर्भ प्रोटीन को निरूपित करने में इसकी सापेक्ष दक्षता के संदर्भ में। हॉफमिस्टर आयनिकता I की अवधारणा_h धर्म-वर्धन आदि द्वारा आह्वान किया गया है। जहां I को परिभाषित करने का प्रस्ताव है_h सभी आयनिक प्रजातियों के योग के रूप में, आयनिक सांद्रता (मोल अंश) के उत्पाद और एक दिए गए संदर्भ प्रोटीन को निरूपित करने में आयन की हॉफमिस्टर शक्ति को निर्दिष्ट करने वाली एक भिन्नात्मक संख्या। आयनिकता की अवधारणा (हॉफमिस्टर ताकत के एक उपाय के रूप में) यहां उपयोग की जाने वाली आयनिक ताकत से इलेक्ट्रोकैमिस्ट्री में उपयोग की जाने वाली और ठोस अर्धचालकों के सिद्धांत में इसके उपयोग से अलग होना चाहिए।

अग्रिम पठन

• Ball, Philip (1999). H₂O - A Biography of Water. London: Phoenix. p. 239. ISBN 0-7538-1092-1.
• Hofmeister Still Mystifies, Chemical & Engineering News, July 16, 2012.