प्रोटीन ट्रिमर
जैव रसायन में एक प्रोटीन ट्रिमर मैक्रोमोलेक्यूलर कॉम्प्लेक्स होता है जो तीन सामान्यतः गैर-सहसंयोजक रूप से बंधे होते है जो प्रोटीन या न्यूक्लिक अम्ल जैसे मैक्रोमोलेक्यूल्स द्वारा बनता है। एक होमोट्रीमर तीन समान अणुओं से बनेगा। एक हेटरोट्रिमर तीन अलग-अलग मैक्रोमोलेक्यूल्स द्वारा बनाया जाएगा। टाइप II कोलेजन होमोट्रिमेरिक प्रोटीन का एक उदाहरण है, जबकि टाइप I कोलेजन एएबी-प्रकार हेटरोट्रिमेरिक प्रोटीन है।
पोरिन सामान्यतः खुद को ट्रिमर के रूप में मेम्ब्रेन में व्यवस्थित करते हैं।
बैक्टीरियोफेज टी 4 टेल फाइबर
एक जीन द्वारा एन्कोड किए गए पॉलीपेप्टाइड की कई प्रतियां अधिकांशतः मल्टीमर के रूप में संदर्भित समुच्चय का निर्माण कर सकती हैं।[1] जब किसी विशेष जीन के दो अलग-अलग उत्परिवर्तित युग्मविकल्पियों द्वारा निर्मित पॉलीपेप्टाइड्स से बहुउद्देशीय का निर्माण होता है, तो मिश्रित बहुगुणक अकेले प्रत्येक उत्परिवर्तियों द्वारा निर्मित अमिश्रित बहुगुणकों की तुलना में अधिक कार्यात्मक गतिविधि प्रदर्शित कर सकता है। जब मिश्रित मल्टीमर अमिश्रित मल्टीमर्स के सापेक्ष बढ़ी हुई कार्यक्षमता प्रदर्शित करता है, तो इस घटना को पूरकता (आनुवांशिकी) के रूप में संदर्भित किया जाता है। एस्चेरिचिया वायरस T4 टेल फाइबर में से प्रत्येक का दूरस्थ भाग जीन 37 द्वारा एन्कोड किया गया है और इस जीन में उत्परिवर्ती दोषपूर्ण अंतर्गर्भाशयी पूरकता से गुजरते हैं।[2] इस खोज ने संकेत दिया कि डिस्टल टेल फाइबर जीन 37 एन्कोडेड पॉलीपेप्टाइड का मल्टीमर है। पूरक डेटा के विश्लेषण ने आगे संकेत दिया जाता है जो कि मल्टीमर बनाने वाले पॉलीपेप्टाइड्स को हेयरपिन के रूप में स्वयं पर वापस मोड़ दिया गया था। डिस्टल टेल फाइबर के और उच्च-रिज़ॉल्यूशन क्रिस्टल संरचना विश्लेषण ने संकेत दिया कि जीन 37 पॉलीपेप्टाइड्स ट्रिमर के रूप में उपस्थित हैं और ट्रिमर के प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड को हेयरपिन कॉन्फ़िगरेशन में स्वयं ही वापस मोड़ दिया जाता है।[3]
र्भाशयी पूरकता से गुजरते हैं।[2] इस खोज ने संकेत दिया कि डिस्टल टेल फाइबर जीन 37 एन्कोडेड पॉलीपेप्टाइड का मल्टीमर है। पूरक डेटा के विश्लेषण ने आगे संकेत दिया जाता है जो कि मल्टीमर बनाने
यह भी देखें
संदर्भ
- ↑ Crick FH, Orgel LE. The theory of inter-allelic complementation. J Mol Biol. 1964 Jan;8:161-5. doi:10.1016/s0022-2836(64)80156-x. PMID 14149958
- ↑ 2.0 2.1 Bernstein H, Edgar RS, Denhardt GH. Intragenic complementation among temperature sensitive mutants of bacteriophage T4D. Genetics. 1965;51(6):987-1002.
- ↑ Bartual SG, Otero JM, Garcia-Doval C, et al. Structure of the bacteriophage T4 long tail fiber receptor-binding tip. Proc Natl Acad Sci U S A. 2010;107(47):20287-20292. doi:10.1073/pnas.1011218107
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