हाइड्रोफोबिक प्रभाव
हाइड्रोफोबिक प्रभाव एक जलीय घोल में एकत्रित होने और पानी # गुण अणुओं को बाहर करने के लिए गैर-ध्रुवीय पदार्थों की देखी गई प्रवृत्ति है।[1][2] हाइड्रोफोबिक शब्द का शाब्दिक अर्थ है पानी से डरना, और यह पानी और गैर-ध्रुवीय पदार्थों की सामग्री में अलगाव का वर्णन करता है, जो पानी के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंधन को अधिकतम करता है और पानी और गैर-ध्रुवीय अणुओं के बीच संपर्क के क्षेत्र को कम करता है। ऊष्मप्रवैगिकी के संदर्भ में, हाइड्रोफोबिक प्रभाव एक विलेय के आसपास के पानी का मुक्त ऊर्जा परिवर्तन है।[3] आसपास के विलायक का एक सकारात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन हाइड्रोफोबिसिटी को इंगित करता है, जबकि एक नकारात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन हाइड्रोफिलिसिटी को दर्शाता है।
हाइड्रोफोबिक प्रभाव तेल और पानी के मिश्रण को उसके दो घटकों में अलग करने के लिए जिम्मेदार है। यह जीव विज्ञान से संबंधित प्रभावों के लिए भी जिम्मेदार है, जिनमें शामिल हैं: कोशिका झिल्ली और पुटिका निर्माण, प्रोटीन तह, गैर-ध्रुवीय लिपिड वातावरण में झिल्ली प्रोटीन का सम्मिलन और प्रोटीन-छोटे अणु संघ। इसलिए हाइड्रोफोबिक प्रभाव जीवन के लिए आवश्यक है।[4][5][6][7] जिन पदार्थों के लिए यह प्रभाव देखा जाता है उन्हें जल विरोधी ्स के रूप में जाना जाता है।
एम्फीफिल्स
उभयचर ऐसे अणु होते हैं जिनमें हाइड्रोफोबिक और हाइड्रोफिलिक दोनों डोमेन होते हैं। डिटर्जेंट एम्फीफिल्स से बने होते हैं जो हाइड्रोफोबिक अणुओं को मिसेल और बाइलेयर्स (साबुन के बुलबुले के रूप में) बनाकर पानी में घुलने की अनुमति देते हैं। वे एम्फीफिलिक फॉस्फोलिपिड्स से बनी कोशिका झिल्लियों के लिए भी महत्वपूर्ण हैं जो कोशिका के आंतरिक जलीय वातावरण को बाहरी पानी के साथ मिलाने से रोकते हैं।
मैक्रोमोलेक्यूल्स की तह
प्रोटीन तह के मामले में, हाइड्रोफोबिक प्रभाव प्रोटीन की संरचना को समझने के लिए महत्वपूर्ण है जिसमें हाइड्रोफोबिक एमिनो एसिड (जैसे ग्लाइसिन, ऐलेनिन, वेलिन, ल्यूसीन, isoleucine , फेनिलएलनिन, tryptophan और मेथियोनीन) प्रोटीन के भीतर एक साथ गुच्छित होते हैं। पानी में घुलनशील प्रोटीन की संरचनाओं में एक हाइड्रोफोबिक कोर होता है जिसमें साइड चेन को पानी से दफन किया जाता है, जो मुड़ी हुई अवस्था को स्थिर करता है। आवेशित और रासायनिक ध्रुवीय पक्ष श्रृंखलाएँ विलायक-उजागर सतह पर स्थित होती हैं जहाँ वे आसपास के पानी के अणुओं के साथ परस्पर क्रिया करती हैं। पानी के संपर्क में आने वाली हाइड्रोफोबिक साइड चेन की संख्या को कम करना तह प्रक्रिया के पीछे प्रमुख प्रेरक शक्ति है,[8][9][10] हालांकि प्रोटीन के भीतर हाइड्रोजन बांड का निर्माण भी प्रोटीन संरचना को स्थिर करता है।[11][12] डीएनए तृतीयक संरचना असेंबली की ऊर्जा वॉटसन-क्रिक बेस पेयरिंग के अलावा हाइड्रोफोबिक प्रभाव द्वारा संचालित होने के लिए निर्धारित की गई थी, जो सुगंधित आधारों के बीच अनुक्रम चयनात्मकता और स्टैकिंग (रसायन विज्ञान) के लिए जिम्मेदार है।[13][14]
प्रोटीन शुद्धि
जैव रसायन में, हाइड्रोफोबिसिटी के आधार पर प्रोटीन के मिश्रण को अलग करने के लिए हाइड्रोफोबिक प्रभाव का उपयोग किया जा सकता है। फेनिल-सेफ़रोज़ जैसे हाइड्रोफोबिक स्थिर चरण के साथ कॉलम क्रोमैटोग्राफी अधिक हाइड्रोफोबिक प्रोटीन को अधिक धीरे-धीरे यात्रा करने का कारण बनेगी, जबकि कम हाइड्रोफोबिक वाले कॉलम से जल्द ही निकल जाएंगे। बेहतर पृथक्करण प्राप्त करने के लिए, एक नमक जोड़ा जा सकता है (नमक की उच्च सांद्रता हाइड्रोफोबिक प्रभाव को बढ़ाती है) और पृथक्करण बढ़ने पर इसकी सांद्रता कम हो जाती है।[15]
कारण
हाइड्रोफोबिक प्रभाव की उत्पत्ति पूरी तरह से समझ में नहीं आई है।
कुछ लोगों का तर्क है कि हाइड्रोफोबिक इंटरेक्शन ज्यादातर एक एन्ट्रापी प्रभाव है जो गैर-ध्रुवीय विलेय द्वारा तरल पानी के अणुओं के बीच अत्यधिक गतिशील हाइड्रोजन बंध के विघटन से उत्पन्न होता है।[16] एक हाइड्रोकार्बन श्रृंखला या एक बड़े अणु का एक समान गैर-ध्रुवीय क्षेत्र पानी के साथ हाइड्रोजन बंधन बनाने में असमर्थ है। पानी में ऐसी गैर-हाइड्रोजन बॉन्डिंग सतह का परिचय पानी के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बॉन्डिंग नेटवर्क के विघटन का कारण बनता है। पानी के अणुओं के हाइड्रोजन बंधुआ 3डी नेटवर्क के व्यवधान को कम करने के लिए हाइड्रोजन बांड को ऐसी सतह पर स्पर्शरेखा के रूप में पुन: उन्मुख किया जाता है, और इससे गैर-ध्रुवीय सतह के चारों ओर एक संरचित जल पिंजरे की ओर जाता है। पिंजरे (या क्लैथ्रेट हाइड्रेट) बनाने वाले पानी के अणुओं में सीमित गतिशीलता होती है। छोटे गैरध्रुवीय कणों के सॉल्वेशन शेल में, प्रतिबंध की मात्रा लगभग 10% है। उदाहरण के लिए, कमरे के तापमान पर घुलित क्सीनन के मामले में 30% की गतिशीलता प्रतिबंध पाया गया है। रेफरी नाम = क्सीनन>{{cite journal |vauthors=Haselmeier R, Holz M, Marbach W, Weingaertner H | title = घुलित नोबल गैस के निकट जल गतिकी। मंदता प्रभाव के लिए पहला प्रत्यक्ष प्रायोगिक साक्ष्य| journal = The Journal of Physical Chemistry | volume = 99 | issue = 8 | pages = 2243–2246 | year = 1995 | doi = 10.1021/j100008a001 }</ref> बड़े गैर-ध्रुवीय अणुओं के मामले में, सॉल्वेशन शेल में पानी के अणुओं की पुनराभिमुखता और अनुवाद संबंधी गति दो से चार के कारक द्वारा प्रतिबंधित हो सकती है; इस प्रकार, 25 °C पर पानी का पुनर्विन्यास सहसंबंध समय 2 से 4-8 पिकोसेकंड तक बढ़ जाता है। आम तौर पर, यह पानी के अणुओं के ट्रांसलेशनल और घूर्णी एन्ट्रापी में महत्वपूर्ण नुकसान की ओर जाता है और सिस्टम में गिब्स मुक्त ऊर्जा के मामले में प्रक्रिया को प्रतिकूल बनाता है। रेफरी>Tanford C (1973). हाइड्रोफोबिक प्रभाव: मिसेलस और जैविक झिल्लियों का निर्माण. New York: Wiley. ISBN 978-0-471-84460-0.</ref> एक साथ एकत्र होकर, गैर-ध्रुवीय अणु सुलभ सतह क्षेत्र को कम करते हैं और उनके विघटनकारी प्रभाव को कम करते हैं।
पानी और गैर-ध्रुवीय सॉल्वैंट्स के बीच गैर-ध्रुवीय अणुओं के विभाजन गुणांक को मापकर हाइड्रोफोबिक प्रभाव की मात्रा निर्धारित की जा सकती है। विभाजन गुणांक को स्थानांतरण की गिब्स मुक्त ऊर्जा में परिवर्तित किया जा सकता है जिसमें थैलेपी और एंट्रोपिक घटक शामिल हैं, ΔG = ΔH - TΔS। इन घटकों को प्रयोगात्मक रूप से खास तरह की स्कैनिंग उष्मामिति द्वारा निर्धारित किया जाता है। गैर-ध्रुवीय विलेय के सॉल्वेशन शेल में पानी के अणुओं की कम गतिशीलता के कारण हाइड्रोफोबिक प्रभाव को कमरे के तापमान पर एन्ट्रापी-चालित पाया गया; हालाँकि, स्थानांतरण ऊर्जा का एन्थैल्पिक घटक अनुकूल पाया गया, जिसका अर्थ है कि यह पानी के अणुओं की कम गतिशीलता के कारण सॉल्वैंशन शेल में पानी-पानी हाइड्रोजन बांड को मजबूत करता है। उच्च तापमान पर, जब पानी के अणु अधिक मोबाइल बन जाते हैं, तो एंट्रोपिक घटक के साथ-साथ यह ऊर्जा लाभ कम हो जाता है। हाइड्रोफोबिक प्रभाव तापमान पर निर्भर करता है, जो प्रोटीन के ठंडे विकृतीकरण (जैव रसायन) की ओर जाता है। रेफरी नाम= pmid23396077 >Jaremko M, Jaremko Ł, Kim HY, Cho MK, Schwieters CD, Giller K, Becker S, Zweckstetter M (2013). "परमाणु विभेदन पर मॉनिटर किए गए प्रोटीन डिमर का शीत विकृतीकरण". Nat. Chem. Biol. 9 (4): 264–70. doi:10.1038/nchembio.1181. PMC 5521822. PMID 23396077.</ref>
हाइड्रोफोबिक प्रभाव की गणना थोक पानी के साथ सॉल्वैंशन की मुक्त ऊर्जा की तुलना करके की जा सकती है। इस तरह, हाइड्रोफोबिक प्रभाव को न केवल स्थानीयकृत किया जा सकता है, बल्कि थैलेपिक और एंट्रोपिक योगदान में भी विघटित किया जा सकता है।[3]
यह भी देखें
- एंट्रोपिक बल
- हाइड्रोफोब
- हाइड्रोफिलिक
- हाइड्रोफोबिसिटी स्केल
- इंटरफ़ेशियल तनाव
- सुपरहाइड्रोफोब
- सुपरहाइड्रोफोबिक कोटिंग
संदर्भ
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See also thermodynamic discussion pages 137-144
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