लैमिन

From Vigyanwiki
Revision as of 17:57, 19 February 2023 by alpha>Gyanendraprakash
Not to be confused with लैमिन.
For other uses, see लैमिन (disambiguation).

एक नियंत्रण (A और B) और कालपूर्वजरा (C और D) के साथ विषय से प्राथमिक संस्कृति में एक [[त्वचीय तंतुकोशिका]] का संनाभि सूक्ष्मदर्शिकी विश्लेषण। लेबलिंग एंटी-स्तरिका A/C रोगप्रतिकारक के साथ किया गया था। विषय के कई तंतुप्रसू में अनियमित आकार के परमाणु लिफाफे की उपस्थिति पर ध्यान दें]] लैमिन, जिसे परमाणु लैमिन के रूप में भी जाना जाता है, मध्यवर्ती तंतु # प्रकार V - परमाणु लैमिन में रेशेदार प्रोटीन होते हैं, जो कोशिका नाभिक में संरचनात्मक कार्य और प्रतिलेखन (जीव विज्ञान) विनियमन प्रदान करते हैं। आणविक लिफाफे के अभ्यंतर पर परमाणु लामिना बनाने के कोशिका केंद्रक लैमिन्स आंतरिक परमाणु झिल्ली प्रोटीन के साथ अंतःक्रिया करते हैं। लैमिन्स में लोचदार और यांत्रिक गुण होते हैं, और यांत्रिक संकेतों के प्रति प्रतिक्रिया प्रतिक्रिया में वंशाणु अभिव्यक्ति के विनियमन को बदल सकते हैं।[1] लैमिन्स सभी जानवरो में मौजूद होते हैं लेकिन सूक्ष्मजीवो, पौधों या कवक में नहीं पाए जाते हैं।[2][3] लैमिन प्रोटीन समसूत्रण के दौरान परमाणु लिफाफे को अलग करने और सुधारने, परमाणु छिद्र की स्थिति और क्रमादेशित कोशिका मृत्यु में शामिल होते हैं। लैमिन वंशाणु में उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप कई आनुवंशिक विकार लैमिनोपैथी हो सकते हैं, जो जीवन के लिए खतरा हो सकता है।

इतिहास

इलेक्ट्रॉन सूक्ष्मदर्शी | इलेक्ट्रॉन सूक्ष्मदर्शिकी का उपयोग करते हुए, लैमिन्स को पहली बार कोशिका केन्द्रक में पहचाना गया था। हालांकि, उन्हें 1975 तक परमाणु संरचनात्मक समर्थन के महत्वपूर्ण घटकों के रूप में मान्यता नहीं दी गई थी।[4] इस समय अवधि के दौरान, चूहे के जिगर के नाभिक की जांच से पता चला कि लैमिन्स का रंगसूत्रद्रव्य और परमाणु छिद्रों के साथ एक वास्तुशिल्प संबंध है।[5] बाद में 1978 में, इम्यूनोलेबलिंग तकनीकों ने खुलासा किया कि आंतरिक परमाणु झिल्ली के नीचे परमाणु लिफाफे में विटामिन स्थानीयकृत हैं। यह 1986 तक नहीं था कि विभिन्न प्रकार की प्रजातियों में लैमिन पूरक डीएनए प्रतिरूप के विश्लेषण ने समर्थन किया कि लैमिन्स माध्यमिक संवाहक तार (आईएफ) प्रोटीन परिवार से संबंधित हैं।[4]आगे की जांच में ऐसे साक्ष्य मिले जो समर्थन करते हैं कि सभी आईएफ प्रोटीन एक सामान्य लेमिन जैसे पूर्वज से उत्पन्न हुए हैं। यह सिद्धांत इस अवलोकन पर आधारित है कि जिन जीवों में आईएफ प्रोटीन होता है उनमें आवश्यक रूप से विटामिन भी होते हैं; हालाँकि, आईएफ प्रोटीन युक्त एक साथ विटामिन की उपस्थिति की आवश्यकता नहीं है। इसके अलावा, विटामिन और आईएफ प्रोटीन के बीच अनुक्रम तुलना का समर्थन करता है कि अमीनो-एसिड अनुक्रम जो कि विटामिन की विशेषता है, आईएफ प्रोटीन के शुरुआती रूपों में पाया जाता है। यह क्रम आईएफ प्रोटीन के बाद के रूपों में खो गया है, यह सुझाव देता है कि बाद के मध्यवर्ती तंतुओं की संरचना अलग हो गई।[6][7] इस शोध के बाद, विटामिन की जांच धीमी हो गई। 1990 के दशक में लैमिन्स का अध्ययन अधिक लोकप्रिय हो गया जब यह पता चला कि लैमिन्स के लिए कोड करने वाले वंशाणु में उत्परिवर्तन मस्कुलर अपविकास, ह्रद्पेशी विकृति और तंत्रिकाविकृति से संबंधित हो सकते हैं।[8][9] उपरोक्त लेमिनोपैथी के लिए उपचार विधियों को विकसित करने और उम्र बढ़ने की प्रक्रिया में भूमिका निभाने वाली भूमिका की जांच करने के लिए वर्तमान शोध किया जा रहा है।

संरचना

लैमिन्स की संरचना तीन इकाइयों से बनी होती है जो मध्यवर्ती तंतुओं में आम होती हैं: एक केंद्रीय α-पेचदार छड़ी प्रक्षेत्र जिसमें सप्त दोहराता है, गोलाकार एन और सी-टर्मिनल प्रक्षेत्र से घिरा हुआ है। N-टर्मिनल छोटा है और शीर्ष (सिर) पर स्थित है जबकि C-टर्मिनल लंबा है और अंत (पूंछ) पर स्थित है।[2][10] लैमिन्स में हेप्टाड दोहराता की एक अनूठी संरचना होती है जो प्रकृति में निरंतर होती है और इसमें अतिरिक्त छह हेप्टाड होते हैं।[11] जबकि लैमिन्स का शीर्ष प्रक्षेत्र काफी सुसंगत है, पिछला प्रक्षेत्र की संरचना लैमिन के प्रकार के आधार पर भिन्न होती है। हालांकि, सभी C-टर्मिनल प्रक्षेत्र में एक परमाणु स्थानीयकरण अनुक्रम (एनएलएस) होता है। अन्य आईएफ प्रोटीनों के समान, विटामिन अधिक जटिल संरचनाओं में स्व-इकट्ठा होते हैं। इन संरचनाओं की मूल इकाई एक कुंडलित-कुंडलीअवदीप्तक है।अवदीप्तक्स खुद को सिर से पूंछ तक व्यवस्थित करते हैं, जिससे प्रोटोफिलामेंट का निर्माण होता है। जैसे ही ये प्रोटोफिलमेंट एकत्रित होते हैं, वे मलीन तंतु बनाते हैं। उच्च स्तर के जीवों के अप्रक्षुब्ध, जैसे कशेरुकी, सहक्रिस्‍टलीय सरणियों में इकट्ठा होते रहते हैं।[2]ये जटिल संरचनाएं नाभिकीय विटामिनों को नाभिक के आकार को बनाए रखने के साथ-साथ समसूत्रण और एपोप्टोसिस के दौरान भूमिकाओं को बनाए रखने में अपने विशेष कार्य करने की अनुमति देती हैं।

A-और B-प्रकार

लैमिन्स को दो प्रमुख श्रेणियों में बांटा गया है: A- और B-प्रकार। ये उपविभाग सीडीएनए अनुक्रमों, संरचनात्मक विशेषताओं, समविभव बिंदुओं और अभिव्यक्ति प्रवृत्तियों में समानता पर आधारित हैं।[2][5]


A- प्रकार लैमिन्स

A- प्रकार लैमिन्स को एक तटस्थ समविभव बिंदु की विशेषता है, और वे आम तौर पर भ्रूण के विकास के बाद के चरणों के दौरान प्रदर्शित होते हैं। विभेदित कोशिकाओं में अभिव्यक्त, A-प्रकार विटामिन एलएमएनए वंशाणु से उत्पन्न होते हैं।[12] इस वंशाणु से वैकल्पिक स्प्लिसिंग के माध्यम से दो समसंभावन, लैमिन्स A और C बनाए जा सकते हैं। यह समसंभावन के बीच उच्च मात्रा में सजातीय (जीव विज्ञान) बनाता है।[4]लैमिन C के विपरीत, लैमिन A प्रीलामिन A नामक पूर्ववर्ती रूप में उत्पन्न होता है। प्रीलामिन A और लैमिन C केवल कार्बोक्सिल-टर्मिनस में संरचना में भिन्न होते हैं। यहां, प्रीलामिन A में दो अतिरिक्त व्यक्तेक होते हैं जिनमें स्तरिका C की कमी होती है। इसके अलावा, लेमिनेशन C में छह अद्वितीय एमिनो अम्ल अवशेष होते हैं, जबकि प्रिलमिन A में नब्बे-आठ अवशेष होते हैं जो अन्य समसंभावन में नहीं पाए जाते हैं।[9]एक CaaX मूल भाव प्रीलामिन A में अद्वितीय अवशेषों के भीतर पाया जाता है। CaaX रूपांकनों की उपस्थिति के कारण, प्रीलामिन A परिपक्व लैमिन A बनने के लिए अनुवाद के बाद का संशोधन की एक श्रृंखला से गुजरता है। इन चरणों में कार्बोक्सिल-टर्मिनल सिस्टीन, एंडोप्रोटोलिटिक का फ़ाइनेसिलेशन शामिल है। टर्मिनल अमीनो अम्ल की रिहाई, सुलभ फ़ार्नेसिलसिस्टीन का कार्बोक्सीमेथलेशन, और अंतिम पंद्रह अवशेषों को जिंक धातुकर्म द्वारा हटाना। प्रिलमिन A के फार्नेसिलेशन से जुड़ा पहला संशोधन परिपक्व लैमिन A के विकास के लिए महत्वपूर्ण है। समसंभावन स्तरिका C पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधनों से नहीं गुजरता है।[9][13] कुछ अध्ययनों से पता चला है कि परमाणु लैमिना के गठन के लिए लैमिन्स A और C की आवश्यकता नहीं है, फिर भी एलएमएनए वंशाणु में व्यवधान शारीरिक और मानसिक सीमाओं में योगदान दे सकता है।[14]


बी-प्रकार लैमिन्स

बी-प्रकार के विटामिन एक अम्लीय समविभवी बिंदु की विशेषता है, और वे आम तौर पर हर कोशिका में व्यक्त किए जाते हैं।[12][15] A-प्रकार लैमिन्स के साथ, B-प्रकार लैमिन्स के कई समसंभावन हैं, सबसे आम लैमिनेट B 1 और लैमिनेट B 2 हैं। वे दो अलग-अलग वंशाणुों, LMNB1 और LMNB2 से उत्पन्न होते हैं।[9]प्रिलमिन A के समान, B-प्रकार के विटामिन में भी कार्बोक्सिल-टर्मिनस में एक सीएएएक्स मूल भाव होता है। यह मार्कर जिंक धातुकर्म को शामिल करने वाले अंतिम विदलन चरण को छोड़कर अग्र-लैमिन A के लिए पहले वर्णित पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन के समान अनुक्रम को सक्रिय करता है।[9][13]कई प्रजातियों में B-प्रकार के विटामिनों की आगे की जांच में ऐसे प्रमाण मिले हैं जो इस बात का समर्थन करते हैं कि B-प्रकार के विटामिन A-प्रकार के विटामिन से पहले मौजूद थे। यह अकशेरूकीय और कशेरुकी जीवों के बीच B-प्रकार के विटामिन की संरचना में समानता से उपजा है। इसके अलावा, जिन जीवों में केवल एक ही लैमिन होता है उनमें B-प्रकार लैमिन होता है।[6]A- और B-प्रकार के विटामिनों के बीच संरचनात्मक समानताओं और अंतरों की जांच करने वाले अन्य अध्ययनों में पाया गया है कि B-प्रकार के विटामिनों में इंट्रॉन/एक्सॉन की स्थिति को A-प्रकार के विटामिनों में संरक्षित किया गया है, जिसमें A-प्रकार के विटामिनों में अधिक विविधताएं हैं। . इससे पता चलता है कि इन लैमिन के सामान्य पूर्वज B-प्रकार के लैमिन थे।

कार्य

परमाणु आकार का रखरखाव

एक प्रकार के आईएफ प्रोटीन के रूप में उनके गुणों के कारण, लैमिन्स नाभिक के आकार को बनाए रखने के लिए सहायता प्रदान करते हैं। वे सेल के भीतर एक सतत इकाई बनाने, अन्तः प्रदव्ययी जलिका को नाभिक को स्थिरण करने में अप्रत्यक्ष भूमिका निभाते हैं। यह लैमिन और लैमिन-अन्योन्यकारी प्रोटीन (SUN1/SUN2) द्वारा पूरा किया जाता है जो बाहरी परमाणु झिल्ली पर प्रोटीन से जुड़ते हैं। बदले में ये प्रोटीन अंतर्द्रव्यी जालिका के कोशिकापंजर तत्वों के साथ बातचीत करते हैं, जिससे एक मजबूत परिसर बनता है जो यांत्रिक तनाव का सामना कर सकता है।[6]जिन नाभिकों में लैमिन्स की कमी होती है या उत्परिवर्तित संस्करण होते हैं उनका आकार विकृत होता है और ठीक से काम नहीं करता है।[2]


समसूत्री विभाजन

समसूत्रण के दौरान, परिपक्वता को बढ़ावा देने वाले कारक द्वारा लैमिन्स को फोस्फोरस युक्त किया जाता है। समसूत्रणवर्धी कारक (एमपीएफ), जो लैमिना और परमाणु लिफाफे के विकोडांतरण को चलाता है। यह रंगसूत्रद्रव्य को संघनित करने और डीएनए को दोहराने की अनुमति देता है। गुणसूत्र अलगाव के बाद, फॉस्फेट द्वारा परमाणु विटामिनों का विफॉस्फोरिलन परमाणु लिफाफे के पुन: संयोजन को बढ़ावा देता है।

एपोप्टोसिस

एपोप्टोसिस क्रमादेशित कोशिका मृत्यु की एक उच्च संगठित प्रक्रिया है। क्रोमैटिन और परमाणु लिफाफे के साथ घनिष्ठ संबंध के कारण लैमिन्स इस प्रक्रिया के लिए महत्वपूर्ण लक्ष्य हैं। एपोप्टोटिक एंजाइम जिन्हें कस्पासे कहा जाता है, लैमिन्स को लक्षित करते हैं और ए- और बी-प्रकार दोनों को काटते हैं।[15]यह क्रोमैटिन को संघनित होने के लिए परमाणु लैमिना से अलग करने की अनुमति देता है। जैसे ही एपोप्टोसिस जारी रहता है, कोशिका संरचनाएं धीरे-धीरे कम्पार्टमेंटलाइज्ड ब्लब्स में सिकुड़ जाती हैं। अंत में, इन एपोप्टोटिक निकायों को फ़ैगोसाइट द्वारा पचा लिया जाता है।[3]एपोप्टोसिस के अध्ययन में उत्परिवर्ती ए- और बी-प्रकार के विटामिन शामिल हैं जो कैसपेज़ द्वारा दरार के लिए प्रतिरोधी हैं, डीएनए संघनन और एपोप्टोटिक "ब्लबिंग" गठन को कम करते हैं, जिससे एपोप्टोसिस में विटामिन की महत्वपूर्ण भूमिका को रेखांकित किया जाता है।[10]


नैदानिक ​​महत्व

Main article: Laminopathy

एलएमएनए वंशाणु में उत्परिवर्तन, लैमिन्स ए और सी को एन्कोडिंग, मांसपेशीय दुर्विकास, परिधीय तंत्रिकाविकृति, कार्डियोमायोपैथी और प्रोजेरिया से लेकर विकारों की एक श्रृंखला उत्पन्न कर सकता है। सामूहिक रूप से, इन स्थितियों को लैमिनोपैथी के रूप में जाना जाता है।

हचिंसन-गिलफोर्ड प्रोजेरिया सिंड्रोम

Main article: Progeria

एक विशिष्ट लैमिनोपैथी प्रोजेरिया है। हचिंसन-गिलफोर्ड प्रोजेरिया सिंड्रोम (एचजीपीएस), जो समय से पहले बूढ़ा होने की विशेषता है। इस स्थिति से प्रभावित लोग जन्म के समय सामान्य दिखाई देते हैं, लेकिन जैसे-जैसे वे विकसित होते हैं, बालों के झड़ने, पतलेपन, जोड़ों की असामान्यताओं और कमजोर मोटर कौशल सहित समय से पहले उम्र बढ़ने के लक्षण दिखाई देते हैं। इसके अलावा, आमतौर पर वृद्ध व्यक्तियों में देखी जाने वाली स्वास्थ्य समस्याएं जैसे एथेरोस्क्लेरोसिस और उच्च रक्तचाप बहुत कम उम्र में होती हैं। एचजीपीएस वाले लोग आमतौर पर अपनी शुरुआती किशोरावस्था में मर जाते हैं, आमतौर पर दिल का दौरा या स्ट्रोक के बाद।[3][16] एचजीपीएस एलएमएनए वंशाणु में एक बिंदु उत्परिवर्तन के कारण होता है जो लैमिन ए के लिए कोड करता है। आनुवंशिक परिवर्तन के परिणामस्वरूप एक वैकल्पिक ब्याह होता है, जो प्रिलमिन ए का एक उत्परिवर्तित रूप बनाता है जो बहुत छोटा होता है और जिंक धातुकर्म के लिए क्लीवेज साइट का अभाव होता है। क्योंकि पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन के दौरान प्रिलमिन ए को ठीक से संसाधित नहीं किया जा सकता है, यह अपने लिपिड संशोधन (फ़ार्नेसिलेशन) को बरकरार रखता है और आंतरिक परमाणु झिल्ली में रहता है। यह नाभिक की यांत्रिक स्थिरता को बाधित करता है, जिसके परिणामस्वरूप कोशिका मृत्यु की उच्च दर और इसलिए उम्र बढ़ने की उच्च दर होती है।[3]वर्तमान अध्ययन Farnesyltransferase अवरोध करनेवाला | farnesyl-transferase अवरोधकों (FTIs) के प्रभावों की जांच कर रहे हैं ताकि यह देखा जा सके कि HGPS वाले रोगियों के इलाज के लिए प्रीलामिन A के पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन के दौरान farnesyl अटैचमेंट को रोका जा सकता है या नहीं।[8]


लैमिन ए/सी हृदय रोग

कुछ लैमिनोपैथी हृदय की मांसपेशियों को प्रभावित करती हैं। ये उत्परिवर्तन हृदय रोग के एक स्पेक्ट्रम का कारण बनते हैं, जिसमें कोई स्पष्ट प्रभाव नहीं होता है, जिससे गंभीर डाइलेटेड कार्डियोम्योंपेथि दिल की विफलता का कारण बनता है। लैमिनोपैथिस अक्सर बीमारी की प्रक्रिया में प्रारंभिक चरण में हृदय अतालता का कारण बनता है, जिसमें असामान्य रूप से धीमी गति से हृदय ताल जैसे कि सिनोट्रायल नोड और एट्रियोवेंट्रिकुलर ब्लॉक, और असामान्य रूप से तेज़ हृदय ताल जैसे वेंट्रीकुलर टेचिकार्डिया शामिल हैं। नतीजतन, लैमिन ए / सी हृदय रोग वाले लोगों का इलाज अक्सर दवा के अलावा कृत्रिम कार्डियक पेसमेकर या रोपने - योग्य कार्डियोवर्टर डिफ़िब्रिलेटर के साथ किया जाता है।[17]


संदर्भ

  1. ↑ Dutta, S; Bhattacharyya, M; Sengupta, K (14 October 2016). "Implications and Assessment of the Elastic Behavior of Lamins in Laminopathies". Cells. 5 (4): 37. doi:10.3390/cells5040037. PMC 5187521. PMID 27754432.
  2. ↑ 2.0 2.1 2.2 2.3 2.4 Dechat, Thomas; Adam, Stephen A.; Taimen, Pekka; Shimi, Takeshi; Goldman, Robert D. (2016-11-24). "Nuclear Lamins". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 2 (11): a000547. doi:10.1101/cshperspect.a000547. ISSN 1943-0264. PMC 2964183. PMID 20826548.
  3. ↑ 3.0 3.1 3.2 3.3 Hardin Jeff, and Bertoni Gregory (2016). Becker's World of the Cell, 9th Edition. Boston, MA: Pearson. ISBN 9780321934925.
  4. ↑ 4.0 4.1 4.2 Moir, Robert D.; Spann, Timothy P.; Lopez-Soler, Reynold I.; Yoon, Miri; Goldman, Anne E.; Khuon, Satya; Goldman, Robert D. (2000-04-01). "Review: The Dynamics of the Nuclear Lamins during the Cell Cycle— Relationship between Structure and Function". Journal of Structural Biology. 129 (2): 324–334. doi:10.1006/jsbi.2000.4251. PMID 10806083.
  5. ↑ 5.0 5.1 Eriksson, John E.; Dechat, Thomas; Grin, Boris; Helfand, Brian; Mendez, Melissa; Pallari, Hanna-Mari; Goldman, Robert D. (2009-07-01). "Introducing intermediate filaments: from discovery to disease". The Journal of Clinical Investigation (in English). 119 (7): 1763–71. doi:10.1172/JCI38339. ISSN 0021-9738. PMC 2701876. PMID 19587451.
  6. ↑ 6.0 6.1 6.2 Dittmer, Travis A; Misteli, Tom (2011-01-01). "The lamin protein family". Genome Biology. 12 (5): 222. doi:10.1186/gb-2011-12-5-222. ISSN 1465-6906. PMC 3219962. PMID 21639948.
  7. ↑ Cooper, Geoffrey M. (2000-01-01). "Intermediate Filaments". The Cell: A Molecular Approach. 2Nd Edition (in English).
  8. ↑ 8.0 8.1 Simpkins, Beth. "A Comeback for the Ages: Lamin's connection with aging has reinvigorated research". Retrieved 2016-11-24.
  9. ↑ 9.0 9.1 9.2 9.3 9.4 Young, Stephen G.; Jung, Hea-Jin; Lee, John M.; Fong, Loren G. (2016-11-24). "Nuclear Lamins and Neurobiology". Molecular and Cellular Biology. 34 (15): 2776–2785. doi:10.1128/MCB.00486-14. ISSN 0270-7306. PMC 4135577. PMID 24842906.
  10. ↑ 10.0 10.1 Dechat, Thomas; Pfleghaar, Katrin; Sengupta, Kaushik; Shimi, Takeshi; Shumaker, Dale K.; Solimando, Liliana; Goldman, Robert D. (2008-04-01). "Nuclear lamins: major factors in the structural organization and function of the nucleus and chromatin". Genes & Development (in English). 22 (7): 832–853. doi:10.1101/gad.1652708. ISSN 0890-9369. PMC 2732390. PMID 18381888.
  11. ↑ Goldman, Robert D.; Gruenbaum, Yosef; Moir, Robert D.; Shumaker, Dale K.; Spann, Timothy P. (2002-03-01). "Nuclear lamins: building blocks of nuclear architecture". Genes & Development (in English). 16 (5): 533–547. doi:10.1101/gad.960502. ISSN 0890-9369. PMID 11877373.
  12. ↑ 12.0 12.1 Stuurman, Nico; Heins, Susanne; Aebi, Ueli (1998-01-01). "Nuclear Lamins: Their Structure, Assembly, and Interactions". Journal of Structural Biology. 122 (1): 42–66. doi:10.1006/jsbi.1998.3987. PMID 9724605.
  13. ↑ 13.0 13.1 Dechat, Thomas; Adam, Stephen A.; Goldman, Robert D. (2009-01-01). "Nuclear lamins and chromatin: When structure meets function". Advances in Enzyme Regulation. 49 (1): 157–166. doi:10.1016/j.advenzreg.2008.12.003. PMC 3253622. PMID 19154754.
  14. ↑ Burke, Brian (2001-04-30). "Lamins and Apoptosis". The Journal of Cell Biology. 153 (3): f5–f7. doi:10.1083/jcb.153.3.f5. ISSN 0021-9525. PMC 2190563. PMID 11331313.
  15. ↑ 15.0 15.1 Gruenbaum, Yosef; Wilson, Katherine L.; Harel, Amnon; Goldberg, Michal; Cohen, Merav (2000-04-01). "Review: Nuclear Lamins—Structural Proteins with Fundamental Functions". Journal of Structural Biology. 129 (2): 313–323. doi:10.1006/jsbi.2000.4216. PMID 10806082.
  16. ↑ Reference, Genetics Home. "Hutchinson-Gilford progeria syndrome". Genetics Home Reference. Retrieved 2016-11-24.
  17. ↑ Captur, Gabriella; Arbustini, Eloisa; Bonne, Gisèle; Syrris, Petros; Mills, Kevin; Wahbi, Karim; Mohiddin, Saidi A.; McKenna, William J.; Pettit, Stephen (2017-11-25). "Lamin and the heart" (PDF). Heart. 104 (6): 468–479. doi:10.1136/heartjnl-2017-312338. ISSN 1468-201X. PMID 29175975. S2CID 3563474.


बाहरी संबंध

Retrieved from ‘https://www.vigyanwiki.in/index.php?title=लैमिन&oldid=95121’