कार्बोक्सीपेप्टिडेज़
एक कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ ([[एंजाइम आयोग संख्या]] 3.4.16 - 3.4.18) एक प्रोटीज एंजाइम है जो एक प्रोटीन या पेप्टाइड के carboxy टर्मिनल (सी-टर्मिनल) अंत में एक पेप्टाइड बंधन को हाइड्रोलिसिस (क्लीव) करता है। यह एक एमिनोपेप्टिडेज़ के विपरीत है, जो प्रोटीन के N- टर्मिनस पर पेप्टाइड बॉन्ड को तोड़ते हैं। मनुष्यों, जानवरों, जीवाणुओं और पौधों में कई प्रकार के कार्बोक्सीपेप्टिडेस होते हैं जिनमें अपचय से लेकर प्रोटीन परिपक्वता तक विविध कार्य होते हैं। कम से कम दो तंत्रों पर चर्चा की गई है।[1]
कार्य
भोजन के पाचन में अग्नाशय कार्बोक्सीपेप्टिडेस A1, A2 और B पर केंद्रित कार्बोक्सीपेप्टिडेस पर प्रारंभिक अध्ययन। हालांकि, अधिकांश कार्बोक्सीपेप्टिडेस अपचय में शामिल नहीं होते हैं। इसके बजाय वे प्रोटीन को परिपक्व करने में मदद करते हैं, उदाहरण के लिए अनुवाद के बाद का संशोधन । वे जैविक प्रक्रियाओं को भी नियंत्रित करते हैं, जैसे कि neuroendocrine पेप्टाइड्स के जैवसंश्लेषण जैसे इंसुलिन के लिए कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ की आवश्यकता होती है। Carboxypeptidases रक्त के थक्के जमने, विकास कारक उत्पादन, घाव भरने, प्रजनन और कई अन्य प्रक्रियाओं में भी कार्य करता है।
तंत्र
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श्रृंखला के सी-टर्मिनल छोर पर पहले एमाइड या पॉलीपेप्टाइड बॉन्ड में कार्बोक्सीपेप्टिडेस पेप्टाइड्स को हाइड्रोलाइज़ करता है। कार्बोक्सीपेप्टिडेस सब्सट्रेट पानी को कार्बोनिल (सी = ओ) समूह के साथ बदलकर कार्य करता है। कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ ए हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रिया में दो यंत्रवत् परिकल्पनाएं होती हैं, एक न्यूक्लियोफिलिक पानी के माध्यम से और एक एनहाइड्राइड के माध्यम से।
पहले प्रस्तावित तंत्र में, एक प्रचारित-जल मार्ग का समर्थन किया जाता है क्योंकि Glu270 न्यूक्लियोफिलिक पानी को चित्रित करता है। Zn2+ आयन, सकारात्मक रूप से आवेशित अवशेषों के साथ, बंधे हुए पानी के pKa को लगभग 7 तक घटा देता है। इस तंत्र में Glu 270 की दोहरी भूमिका होती है क्योंकि यह एमाइड कार्बोनिल समूह पर हमले की अनुमति देने के लिए आधार के रूप में कार्य करता है। न्यूक्लियोफिलिक जोड़ के दौरान। यह उन्मूलन के दौरान एक एसिड के रूप में कार्य करता है जब पानी के प्रोटॉन को छोड़ने वाले नाइट्रोजन समूह में स्थानांतरित किया जाता है। एमाइड कार्बोनिल समूह पर ऑक्सीजन Zn के साथ समन्वय नहीं करता है2+ पानी मिलाने तक। Zn का अवक्षेपण2+ ग्लू 270 द्वारा समन्वित पानी एक सक्रिय हाइड्रॉक्साइड न्यूक्लियोफाइल प्रदान करता है जो न्यूक्लियोफिलिक जोड़ में पेप्टाइड बॉन्ड में एमाइड कार्बोनिल समूह पर हमला करता है। हाइड्रोलिसिस के दौरान बनने वाले नकारात्मक रूप से आवेशित मध्यवर्ती Zn द्वारा स्थिर होते हैं2+ आयन। कार्बोनिल समूह और पड़ोसी आर्गिनिन, Arg 217 के बीच की बातचीत भी नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए मध्यवर्ती को स्थिर करती है। Zn द्वारा प्रदान की गई संक्रमण अवस्था के इलेक्ट्रोस्टैटिक स्थिरीकरण के साथ जिंक-बाउंड हाइड्रॉक्साइड एमाइड के साथ संपर्क करता है2+ आयन और पड़ोसी आर्गिनिन।
एनहाइड्राइड के माध्यम से दूसरे प्रस्तावित तंत्र में समान चरण होते हैं लेकिन कार्बोनिल समूह पर Glu270 का सीधा हमला होता है, और फिर Zn पर Glu270 की परस्पर क्रिया होती है।2+-बाउंड एमाइड इसके बजाय एक एनहाइड्राइड बनाता है जिसे बाद में पानी से हाइड्रोलाइज़ किया जा सकता है।
वर्गीकरण
सक्रिय साइट तंत्र द्वारा
Carboxypeptidases को आमतौर पर उनके सक्रिय साइट तंत्र के आधार पर कई परिवारों में से एक में वर्गीकृत किया जाता है।
- एंजाइम जो सक्रिय साइट में धातु का उपयोग करते हैं उन्हें मेटलो-कार्बोक्सीपेप्टिडेस (ईसी संख्या 3.4.17) कहा जाता है।
- अन्य कार्बोक्सीपेप्टिडेस जो सक्रिय साइट सेरीन अवशेषों का उपयोग करते हैं, उन्हें सेरीन कार्बोक्सीपेप्टिडेस (ईसी नंबर 3.4.16) कहा जाता है।
- जो एक सक्रिय साइट सिस्टीन का उपयोग करते हैं उन्हें सिस्टीन कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ (या थिओल कार्बोक्सीपेप्टिडेज़) (ईसी नंबर 3.4.18) कहा जाता है।
ये नाम क्लीव्ड अमीनो एसिड की चयनात्मकता का उल्लेख नहीं करते हैं।
सब्सट्रेट वरीयता द्वारा
कार्बोक्सीपेप्टिडेस के लिए एक अन्य वर्गीकरण प्रणाली उनके सब्सट्रेट वरीयता को संदर्भित करती है।
- इस वर्गीकरण प्रणाली में, कार्बोक्सीपेप्टिडेज़, जिनमें सुगंधित या शाखित श्रृंखला एमीनो एसिड हाइड्रोकार्बन श्रृंखला वाले अमीनो एसिड के लिए एक मजबूत प्राथमिकता होती है, को कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ ए (एरोमैटिक/एलिफैटिक के लिए ए) कहा जाता है।
- कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ जो सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए अमीनो एसिड (arginine , लाइसिन) को काटते हैं, उन्हें कार्बोक्सीपेप्टिडेस बी (बेस (रसायन विज्ञान) के लिए बी) कहा जाता है।
एक मैटलो-कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ जो पेप्टाइड एन-एसिटाइल-एल-एस्पार्टिल-एल-ग्लूटामेट से सी-टर्मिनल ग्लूटामेट को अलग करता है, ग्लूटामेट कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ कहलाता है।
एक सेरीन कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ जो पेप्टाइड्स से सी-टर्मिनल अवशेषों को सीक्वेंस -प्रो-एक्सएए (प्रो प्रोलाइन है, एक्सएए पेप्टाइड के सी-टर्मिनस पर कोई अमीनो एसिड है) को प्रोलिल कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ कहा जाता है।
सक्रियता
कुछ, लेकिन सभी नहीं, कार्बोक्सीपेप्टिडेस शुरू में एक निष्क्रिय रूप में उत्पन्न होते हैं; इस अग्रदूत रूप को प्रोकार्बोक्सीपेप्टिडेज़ के रूप में जाना जाता है। अग्नाशयी कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ ए के मामले में, निष्क्रिय zymogen फॉर्म - प्रो-कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ ए - एंजाइम ट्रिप्सिन द्वारा अपने सक्रिय रूप - कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ ए में परिवर्तित हो जाता है। यह तंत्र यह सुनिश्चित करता है कि जिन कोशिकाओं में प्रो-कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ ए का उत्पादन होता है, वे स्वयं पचा नहीं जाते हैं।
यह भी देखें
- कार्बोक्सीपेप्टिडेस ई
- कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ ए
- एंजाइम श्रेणी एंजाइम आयोग संख्या 3.4
- Carboxypeptidase B2|थ्रोम्बिन-सक्रिय करने योग्य फाइब्रिनोलिसिस अवरोधक उर्फ प्लाज्मा कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ B2
- DD-transpeptidase, एक alanine carboxypeptidase
- ब्रैडीकाइनिन # कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ एन द्वारा अन्य एंजाइमों के बीच चयापचय टूट गया है
- D-Ala carboxypeptidase एक पेनिसिलिन-बाध्यकारी प्रोटीन है
- फेनिलएलनिन कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ ए को रोक सकता है
- मार्था एल लुडविग
संदर्भ
- ↑ Bertini, Ivano; Gray, Harry B.; Stiefel, Edward I.; Valentine, Joan S. (2006). Biological Inorganic Chemistry: Structure and Reactivity. Univ Science Book. pp. 180–182. ISBN 978-1891389436.
अग्रिम पठन
- Klusák V, Barinka C, Plechanovová A, Mlcochová P, Konvalinka J, Rulísek L, Lubkowski J (May 2009). "Reaction mechanism of glutamate carboxypeptidase II revealed by mutagenesis, X-ray crystallography, and computational methods". Biochemistry. 48 (19): 4126–4138. doi:10.1021/bi900220s. PMC 7289149. PMID 19301871.
बाहरी संबंध
- Carboxypeptidases at the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
