हाइपरथर्मोफाइल

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हाइपरथर्मोफाइल ऐसा जीव है जो बेहद गर्म वातावरण में पनपता है—60 डिग्री सेल्सियस (140 डिग्री फारेनहाइट) से ऊपर की ओर। हाइपरथर्मोफिल्स के अस्तित्व के लिए इष्टतम तापमान अक्सर 80 डिग्री सेल्सियस (176 डिग्री फ़ारेनहाइट) से ऊपर होता है।[1] Hyperthermophiles अक्सर डोमेन आर्किया के भीतर होते हैं, हालांकि कुछ जीवाणु अत्यधिक तापमान को सहन करने में भी सक्षम होते हैं। इनमें से कुछ बैक्टीरिया 100 °C से अधिक तापमान पर समुद्र की गहराई में रहने में सक्षम हैं, जहां तीन बिंदु पानी के क्वथनांक को बढ़ा देता है। कई हाइपरथर्मोफिल्स अन्य पर्यावरणीय चरम सीमाओं का सामना करने में भी सक्षम हैं, जैसे उच्च अम्लता या उच्च विकिरण स्तर। Hyperthermophiles extremophiles का उपसमूह है। उनका अस्तित्व अलौकिक जीवन की संभावना का समर्थन कर सकता है, यह दर्शाता है कि पर्यावरणीय चरम सीमाओं में जीवन फल-फूल सकता है।

इतिहास

येलोस्टोन राष्ट्रीय उद्यान में गर्म झरनों से अलग किए गए हाइपरथर्मोफिल्स को पहली बार 1965 में थॉमस डी. ब्रॉक द्वारा रिपोर्ट किया गया था।[2][3] तब से, 70 से अधिक प्रजातियों की स्थापना की जा चुकी है।[4] सबसे चरम हाइपरथर्मोफिल्स गहरे समुद्र के हाइपोथर्मल वेंट की अति ताप दीवारों पर रहते हैं, जिन्हें जीवित रहने के लिए कम से कम 90 डिग्री सेल्सियस के तापमान की आवश्यकता होती है। असाधारण गर्मी-सहिष्णु हाइपरथर्मोफाइल स्ट्रेन 121 है,[5] जो 121 डिग्री सेल्सियस (इसलिए इसका नाम) पर आटोक्लेव में 24 घंटे के दौरान अपनी आबादी को दोगुना करने में सक्षम है। मेथनोपाइरस के लिए वर्तमान रिकॉर्ड विकास तापमान 122 डिग्री सेल्सियस है।

हालांकि किसी भी हाइपरथर्मोफाइल ने तापमान>122 डिग्री सेल्सियस पर पनपने के लिए नहीं दिखाया है, उनका अस्तित्व संभव है। स्ट्रेन 121 दो घंटे के लिए 130 डिग्री सेल्सियस पर जीवित रहता है, लेकिन यह तब तक बैक्टीरियोस्टेटिक एजेंट था जब तक कि इसे अपेक्षाकृत ठंडे 103 डिग्री सेल्सियस पर ताजा विकास माध्यम में स्थानांतरित नहीं किया गया था।

अनुसंधान

हाइपरथर्मोफिल्स में शुरुआती शोध ने अनुमान लगाया कि उनके जीनोम को उच्च जीसी-सामग्री | ग्वानिन-साइटोसिन सामग्री द्वारा चित्रित किया जा सकता है; हालाँकि, हाल के अध्ययनों से पता चलता है कि जीनोम की जीसी सामग्री और जीव के इष्टतम पर्यावरणीय विकास तापमान के बीच कोई स्पष्ट संबंध नहीं है।[6][7] हाइपरथर्मोफिल्स में प्रोटीन अणु थर्मोस्टेबिलिटी प्रदर्शित करते हैं - अर्थात, वे उच्च तापमान पर संरचनात्मक स्थिरता (और इसलिए कार्य) को बनाए रख सकते हैं। इस तरह के प्रोटीन जीवों में उनके कार्यात्मक एनालॉग्स के लिए होमोलॉजी (जीव विज्ञान) हैं जो कम तापमान पर पनपते हैं लेकिन बहुत अधिक तापमान पर इष्टतम कार्य प्रदर्शित करने के लिए विकसित हुए हैं। हाइपरथर्मोस्टेबल प्रोटीन के अधिकांश कम तापमान वाले होमोलॉग 60 डिग्री सेल्सियस से ऊपर विकृतीकरण (जैव रसायन) होंगे। ऐसे हाइपरथर्मोस्टेबल प्रोटीन अक्सर व्यावसायिक रूप से महत्वपूर्ण होते हैं, क्योंकि उच्च तापमान पर रासायनिक प्रतिक्रियाएं तेजी से आगे बढ़ती हैं।[8][9]


फिजियोलॉजी

सामान्य फिजियोलॉजी

हाइपरथर्मोफिलिक सूक्ष्मजीवों के विभिन्न आकारिकी और वर्ग

चरम वातावरण में रहने के तथ्य के कारण, हाइपरथर्मोफिल्स को पीएच, रेडॉक्स क्षमता, लवणता के स्तर और तापमान जैसे कई प्रकार के कारकों के अनुकूल बनाया जा सकता है। वे न्यूनतम और अधिकतम तापमान के बीच लगभग 25-30 °C की तापमान सीमा के भीतर मेसोफिल्स के समान बढ़ते हैं। सबसे तेज़ वृद्धि उनके इष्टतम विकास तापमान पर प्राप्त होती है जो 106 डिग्री सेल्सियस तक हो सकता है।[10] वे अपनी आकृति विज्ञान में मौजूद मुख्य विशेषताएं हैं:

  • कोशिका भित्ति: आर्किया का सबसे बाहरी भाग, यह कोशिका के चारों ओर व्यवस्थित होता है और कोशिका सामग्री की सुरक्षा करता है। इसमें पेप्टिडोग्लाइकन नहीं होता है, जो उन्हें स्वाभाविक रूप से लाइसोजाइम के लिए प्रतिरोधी बनाता है। सबसे आम दीवार हेक्सागोनल समरूपता के प्रोटीन या ग्लाइकोप्रोटीन द्वारा बनाई गई पैराक्रिस्टलाइन सतह परत है। असाधारण ख़ासियत जीनस के हाथ से आती है जिसमें दीवार की कमी होती है, कमी जो कोशिका झिल्ली के विकास से भर जाती है जिसकी अद्वितीय रासायनिक संरचना होती है: इसमें कुल लिपिड के बहुत उच्च अनुपात में लिपिड टेट्राईथर और ग्लूकोज होता है। इसके अलावा, यह ग्लाइकोप्रोटीन के साथ होता है जो लिपिड के साथ मिलकर थर्मोप्लाज्मा एसपीपी की झिल्ली को अम्लीय और थर्मोफिलिक स्थितियों के खिलाफ स्थिरता देता है जिसमें यह रहता है।[11]
  • साइटोप्लाज्मिक मेम्ब्रेन: यह तापमान के लिए मुख्य अनुकूलन है। यह झिल्ली मौलिक रूप से उस से भिन्न है जिसे यूकेरियोट्स से जाना जाता है। आर्कियाबैक्टीरिया की झिल्ली टेट्राईथर इकाई पर बनी होती है, इस प्रकार ग्लिसरॉल अणुओं और हाइड्रोफोबिक साइड चेन के बीच ईथर बांड स्थापित करती है जिसमें फैटी एसिड नहीं होते हैं। ये साइड चेन मुख्य रूप से आइसोप्रेन इकाइयों को दोहराने से बनी हैं।[11]झिल्ली के कुछ बिंदुओं पर, इन बिंदुओं पर सहसंयोजक बंधों और मोनोलेयर से जुड़ी पार्श्व श्रृंखलाएँ पाई जाती हैं। इस प्रकार, यूकेरियोटिक जीवों और जीवाणुओं में मौजूद अम्लीय बाइलेयर्स की तुलना में झिल्ली बहुत अधिक स्थिर और तापमान परिवर्तन के लिए प्रतिरोधी है।
  • प्रोटीन: वे ऊंचे तापमान पर निरूपण करते हैं इसलिए उन्हें भी अनुकूलन करना चाहिए। इसे प्राप्त करने के लिए, वे प्रोटीन और प्रोटीन कॉम्प्लेक्स का उपयोग करते हैं जिन्हें हीट शॉक प्रोटीन भी कहा जाता है। उनका कार्य संश्लेषण के दौरान प्रोटीन को बांधना या निगलना है, इसके सही होने के लिए अनुकूल वातावरण बनाना, इसकी तृतीयक रचना तक पहुँचने में मदद करना। इसके अलावा, वे समाचार को अपनी कार्रवाई की साइट पर ले जाने में सहयोग कर सकते हैं।[11] *डीएनए: कई तंत्रों द्वारा ऊंचे तापमान के अनुकूल भी होगा। पहला चक्रीय पोटेशियम 2,3-डिफोस्फोग्लिसरेट है, जिसे जीनस की केवल कुछ प्रजातियों में अलग किया गया है। 'मेथनोपाइरस' की विशेषता इस तथ्य से है कि यह इन तापमानों पर डीएनए की क्षति को रोकता है।[10]तोपोइसोमेरसे एंजाइम है जो सभी हाइपरथर्मोफिल्स में पाया जाता है। यह सकारात्मक स्पिन की शुरूआत के लिए ज़िम्मेदार है जिसमें यह उच्च तापमान के विरुद्ध अधिक स्थिरता प्रदान करता है। Sac7d यह प्रोटीन जीनस में पाया गया है और डीएनए के पिघलने के तापमान में 40 डिग्री सेल्सियस तक की वृद्धि की विशेषता है। और अंत में वे हिस्टोन जिनके साथ ये प्रोटीन जुड़े हुए हैं और इसके सुपरकोइलिंग में सहयोग करते हैं।[12][10]


चयापचय

हाइपरथर्मोफिल्स में केमोलिथोआटोट्रॉफ़्स और केमोर्गोनोहेटरोट्रॉफ़्स सहित चयापचय में महान विविधता है, जबकि फोटोट्रॉफ़िक हाइपरथर्मोफिल्स ज्ञात नहीं हैं। चीनी अपचय में एंटनर-डोडोरॉफ़ मार्ग के गैर-फॉस्फोराइलेटेड संस्करण शामिल हैं। एंटनर-डोडोरॉफ़ मार्ग एम्बडेन-मेयेरहोफ़ मार्ग के कुछ संशोधित संस्करण हैं, कैनोनिकल एम्बडेन-मेयरहोफ़ मार्ग केवल हाइपरथर्मोफिलिक बैक्टीरिया में मौजूद है, लेकिन आर्किया में नहीं।[13] चीनी अपचय के बारे में अधिकांश जानकारी पायरोकोकस पागल के निरीक्षण से प्राप्त हुई। यह कई अलग-अलग शर्करा जैसे स्टार्च, माल्टोज़ और सेलोबायोज़ पर बढ़ता है, जो बार सेल में ग्लूकोज में परिवर्तित हो जाते हैं, लेकिन वे कार्बन और ऊर्जा स्रोत के रूप में अन्य कार्बनिक सब्सट्रेट का भी उपयोग कर सकते हैं। कुछ प्रमाणों से पता चला है कि ग्लूकोज संशोधित एम्बडेन-मेयेरहोफ मार्ग द्वारा अपचयित होता है, जो सुप्रसिद्ध ग्लाइकोलाइसिस का विहित संस्करण है, जो यूकेरियोट्स और बैक्टीरिया दोनों में मौजूद है।[14] इस मार्ग की प्रारंभिक प्रतिक्रियाओं के चीनी किनेज से संबंधित कुछ मतभेदों की खोज की गई: पारंपरिक ग्लूकोकाइनेज और फॉस्फोफ्रक्टोकिनेज के बजाय, दो उपन्यास चीनी किनेज की खोज की गई है। ये एंजाइम ADP पर निर्भर ग्लूकोकाइनेज (ADP-GK) और ADP पर निर्भर फॉस्फोफ्रक्टोकिनेज (ADP-PFK) हैं, वे समान प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं लेकिन एटीपी का उत्पादन करने वाले एटीपी के बजाय एडीपी का उपयोग फॉस्फोरिल डोनर के रूप में करते हैं।[15]


अनुकूलन

नियम के रूप में, हाइपरथर्मोफिल्स 50 °C या उससे नीचे नहीं फैलते हैं, कुछ 80 या 90º से भी कम नहीं होते हैं।[16] हालांकि परिवेश के तापमान पर बढ़ने में असमर्थ, वे वहां कई सालों तक जीवित रहने में सक्षम हैं। उनकी सरल विकास आवश्यकताओं के आधार पर, हाइपरथर्मोफिल्स किसी भी गर्म पानी वाली साइट पर बढ़ सकते हैं, यहां तक ​​कि मंगल और यूरोपा (चंद्रमा) जैसे अन्य ग्रहों और चंद्रमाओं पर भी। थर्मोफिल्स-हाइपरथर्मोफिल्स अपनी कोशिकाओं को गर्मी के लिए अनुकूलित करने के लिए विभिन्न तंत्रों को नियोजित करते हैं, विशेष रूप से कोशिका भित्ति, प्लाज्मा झिल्ली और इसके जैव-अणुओं (डीएनए, प्रोटीन, आदि) के लिए:[12]

  • आर्किया में बैक्टीरिया और ईथर बॉन्ड (डाइटर या टेट्राईथर) में लंबी-श्रृंखला और संतृप्त फैटी एसिड की प्लाज्मा झिल्ली में उपस्थिति। कुछ आर्किया में झिल्ली में मोनोलेयर संरचना होती है जो इसके ताप प्रतिरोध को और बढ़ा देती है।
  • GroES और GroEL चैपेरोन (प्रोटीन) का ओवरएक्प्रेशन जो सेलुलर तनाव की स्थितियों में प्रोटीन की सही तह में मदद करता है जैसे तापमान जिसमें वे बढ़ते हैं।
  • पोटैशियम डाइफॉस्फोग्लिसरेट जैसे यौगिकों का संचय जो डीएनए को रासायनिक क्षति (विशुद्धीकरण या डिपाइरीमिडीनेशन) को रोकता है।
  • शुक्राणुनाशक का उत्पादन जो डीएनए, आरएनए और राइबोसोम को स्थिर करता है।
  • डीएनए रिवर्स डीएनए गाइरेस की उपस्थिति जो सकारात्मक सुपरकोइलिंग पैदा करती है और गर्मी के खिलाफ डीएनए को स्थिर करती है।
  • α-हेलिक्स क्षेत्रों में उच्च सामग्री वाले प्रोटीन की उपस्थिति, गर्मी के प्रति अधिक प्रतिरोधी।

विशिष्ट हाइपरथर्मोफिल्स

आर्किया

ग्राम-नकारात्मक जीवाणु

यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ Stetter, K. (2006). "पहले हाइपरथर्मोफिल्स की खोज का इतिहास". Extremophiles. 10 (5): 357–362. doi:10.1007/s00792-006-0012-7. PMID 16941067. S2CID 36345694.
  2. ↑ Joseph Seckbach, et al.: Polyextremophiles - life under multiple forms of stress. Springer, Dordrecht 2013, ISBN 978-94-007-6487-3,preface; @google books
  3. ↑ The Value of Basic Research: Discovery of Thermus aquaticus and Other Extreme Thermophiles
  4. ↑ Hyperthermophilic Microorganisms
  5. ↑ Microbe from depths takes life to hottest known limit
  6. ↑ High guanine-cytosine content is not an adaptation to high temperature: a comparative analysis amongst prokaryotes
  7. ↑ Zheng H, Wu H; Wu (December 2010). "ग्वानिन-साइटोसिन सामग्री के स्तर और प्रोकैरियोटिक प्रजातियों की तापमान सीमा स्थितियों के बीच संबंध के लिए जीन-केंद्रित संघ विश्लेषण". BMC Bioinformatics. 11 (Suppl 11): S7. doi:10.1186/1471-2105-11-S11-S7. PMC 3024870. PMID 21172057.
  8. ↑ "Analysis of Nanoarchaeum equitans genome and proteome composition: indications for hyperthermophilic and parasitic adaptation."
  9. ↑ Saiki, R. K.; Gelfand, d. h.; Stoffel, S; Scharf, S. J.; Higuchi, R; Horn, G. T.; Mullis, K. B.; Erlich, H. A. (1988). "थर्मोस्टेबल डीएनए पोलीमरेज़ के साथ डीएनए का प्राइमर-निर्देशित एंजाइमेटिक प्रवर्धन". Science. 239 (4839): 487–91. Bibcode:1988Sci...239..487S. doi:10.1126/science.239.4839.487. PMID 2448875.
  10. ↑ 10.0 10.1 10.2 Fernández, P. G., & Ruiz, M. P. (2007). Archaeabacterias hipertermófilas: vida en ebullición. Revista Complutense de Ciencias Veterinarias, 1(2), 560.
  11. ↑ 11.0 11.1 11.2 Complutense de Ciencias Veterinarias, Revista (2014-02-05). "I Jornadas Nacionales de Innovación Docente en Veterinaria". Revista Complutense de Ciencias Veterinarias. 8 (1). doi:10.5209/rev_rccv.2014.v8.n1.44301. ISSN 1988-2688.
  12. ↑ 12.0 12.1 Brock, Christina M.; Bañó-Polo, Manuel; Garcia-Murria, Maria J.; Mingarro, Ismael; Esteve-Gasent, Maria (2017-11-22). "Characterization of the inner membrane protein BB0173 from Borrelia burgdorferi". BMC Microbiology. 17 (1). doi:10.1186/s12866-017-1127-y. ISSN 1471-2180. PMID 29166863.
  13. ↑ Schönheit, P.; Schäfer, T. (January 1995). "हाइपरथर्मोफिल्स का चयापचय". World Journal of Microbiology & Biotechnology. 11 (1): 26–57. doi:10.1007/bf00339135. ISSN 0959-3993. PMID 24414410. S2CID 21904448.
  14. ↑ Sakuraba, Haruhiko; Goda, Shuichiro; Ohshima, Toshihisa (2004). "अद्वितीय चीनी चयापचय और हाइपरथर्मोफिलिक आर्किया के उपन्यास एंजाइम". The Chemical Record. 3 (5): 281–287. doi:10.1002/tcr.10066. ISSN 1527-8999. PMID 14762828.
  15. ↑ Bar-Even, Arren; Flamholz, Avi; Noor, Elad; Milo, Ron (2012-05-17). "Rethinking glycolysis: on the biochemical logic of metabolic pathways". Nature Chemical Biology. 8 (6): 509–517. doi:10.1038/nchembio.971. ISSN 1552-4450. PMID 22596202.
  16. ↑ Schwartz, Michael H.; Pan, Tao (2015-12-10). "हाइपरथर्मोफाइल में तापमान पर निर्भर गलत अनुवाद प्रोटीन को कम तापमान के अनुकूल बनाता है". Nucleic Acids Research. 44 (1): 294–303. doi:10.1093/nar/gkv1379. ISSN 0305-1048. PMC 4705672. PMID 26657639.


अग्रिम पठन

Stetter, Karl (Feb 2013). "A brief history of the discovery of hyperthermophilic life". Biochemical Society Transactions. 41 (1): 416–420. doi:10.1042/BST20120284. PMID 23356321.

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