हाइड्रोफोबिक प्रभाव
जलभीत प्रभाव एक जलीय घोल में एकत्रित होने और जल के अणुओं को बाहर करने के लिए गैर-ध्रुवीय पदार्थों की देखी गई प्रवृत्ति है।[1][2] जलभीत शब्द का शाब्दिक अर्थ है " जल से डरना",और यह पानी और गैर-ध्रुवीय पदार्थों के अलगाव का वर्णन करता है, जो पानी के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंधन को अधिकतम करता है और पानी और गैर-ध्रुवीय अणुओं के बीच संपर्क के क्षेत्र को कम करता है।ऊष्मप्रवैगिकी के संदर्भ में, जलभीत प्रभाव एक विलेय के आसपास जल का मुक्त ऊर्जा परिवर्तन है।।[3] समीप के विलायक का एक सकारात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन जलभीतिता को इंगित करता है, जबकि एक नकारात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन जलरागिता को दर्शाता है।
जलभीत प्रभाव तेल और जल के मिश्रण को उसके दो घटकों में अलग करने के लिए उत्तरदायी है। यह जीव विज्ञान से संबंधित प्रभावों के लिए भी उत्तरदायी है, जिनमें कोशिका झिल्ली और पुटिका निर्माण, प्रोटीन तह, गैर-ध्रुवीय लिपिड वातावरण में झिल्ली प्रोटीन का सम्मिलन और प्रोटीन-छोटे अणु संघ सम्मिलित है। इसलिए जलभीत प्रभाव जीवन के लिए आवश्यक है।[4][5][6][7]जिन पदार्थों के लिए यह प्रभाव देखा जाता है उन्हें जलभीरू के रूप में जाना जाता है।
उभयरागी
उभयधर्मी ऐसे अणु होते हैं जिनमें हाइड्रोफोबिक और हाइड्रोफिलिक दोनों कार्यक्षेत्र होते हैं। डिटर्जेंट उभयधर्मी से बने होते हैं जो हाइड्रोफोबिक अणुओं को मिसेल और बाइलेयर्स (साबुन के बुलबुले के रूप में) बनाकर जल में घुलने की अनुमति देते हैं। वे उभयधर्मी फॉस्फोलिपिड से बनी कोशिका झिल्लियों के लिए भी महत्वपूर्ण हैं जो कोशिका के आंतरिक जलीय वातावरण को बाहरी जल के साथ मिलाने से बाधित करते हैं।
स्थूल अणुओ की तह
प्रोटीन तह के मामले में, हाइड्रोफोबिक प्रभाव प्रोटीन की संरचना को समझने के लिए महत्वपूर्ण है जिसमें हाइड्रोफोबिक एमिनो अम्ल (जैसे ग्लाइसिन, ऐलेनिन, वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसिन , फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफान और मेथियोनीन) प्रोटीन के भीतर एक साथ गुच्छित होते हैं। जल में घुलनशील प्रोटीन की संरचनाओं में एक हाइड्रोफोबिक अन्तर्भाग होता है जिसमें पक्ष श्रृंखला को जल से अन्तर्हित किया जाता है, जो मुड़ी हुई अवस्था को स्थिर करता है। आवेशित और रासायनिक ध्रुवीय पक्ष श्रृंखलाएँ विलायक वाली सतह पर स्थित होती हैं जहाँ वे आसपास के जल के अणुओं के साथ परस्पर क्रिया करती हैं। जल के संपर्क में आने वाली हाइड्रोफोबिक पक्ष श्रृंखला की संख्या को कम करना ही तह प्रक्रिया के पीछे प्रमुख प्रेरक शक्ति है,[8][9][10] यद्यपि प्रोटीन के भीतर हाइड्रोजन बंध का निर्माण भी प्रोटीन संरचना को स्थिर करता है।[11][12] डीएनए तृतीयक संरचना समूह की ऊर्जा वॉटसन-क्रिक आधारभूत युग्मन के अतिरिक्त हाइड्रोफोबिक प्रभाव द्वारा संचालित होने के लिए निर्धारित की गई थी, जो कार्बनिक रसायन के आधारों के बीच अनुक्रम चयनात्मकता और स्टैकिंग (रसायन विज्ञान) के लिए उत्तरदायी है।[13][14]
प्रोटीन शुद्धि
जैव रसायन में, हाइड्रोफोबिसिटी के आधार पर प्रोटीन के मिश्रण को पृथक करने के लिए हाइड्रोफोबिक प्रभाव का उपयोग किया जा सकता है। हाइड्रोफोबिक स्थिर चरण के साथ कॉलम क्रोमैटोग्राफी के कारण ही फेनिल-सेफ़रोज़ धीरे अग्रेषित होने के लिए अधिक हाइड्रोफोबिक प्रोटीन निर्मित करने का कारण बनता है, जबकि कम हाइड्रोफोबिक वाले प्रोटीन कॉलम से जल्द ही निकल जाते हैं। अधिक पृथक्करण प्राप्त करने के लिए, एक लवण जोड़ा जा सकता है (लवण की उच्च सांद्रता हाइड्रोफोबिक प्रभाव को बढ़ाती है) और पृथक्करण बढ़ने पर इसकी सांद्रता कम हो जाती है।[15]
कारण
यद्यपि हाइड्रोफोबिक प्रभाव की उत्पत्ति पूर्ण रूप से समझ में नहीं आई है।
कुछ लोगों का तर्क है कि हाइड्रोफोबिक परस्पर क्रिया ज्यादातर एक एन्ट्रापी प्रभाव है जो अध्रुवीय विलेय द्वारा तरल जल के अणुओं के बीच अत्यधिक गतिशील हाइड्रोजन बंध के विघटन से उत्पन्न होता है।[16] एक हाइड्रोकार्बन श्रृंखला या एक बड़े अणु का एक समान अध्रुवीय क्षेत्र जल के साथ हाइड्रोजन बंधन बनाने में असमर्थ है। जल में ऐसी विह्यड्रोजनिक बंध की सतह का परिचय जल के अणुओं के बीच हाइड्रोजन बंध जालक के विघटन का कारण बनता है। जल के अणुओं की त्रिविमीय जालक हाइड्रोजन बंधुता के व्यवधान को कम करने के लिए हाइड्रोजन बन्धो को एक विशेष सतह पर स्पर्शरेखा के रूप में पुन: उन्मुख किया जाता है, और इससे यह अध्रुवीय सतह के चारों ओर एक संरचित जल पिंजरे की ओर जाता है। पिंजरे (या क्लैथ्रेट हाइड्रेट) बनाने वाले जल के अणुओं में सीमित गतिशीलता होती है। छोटे अध्रुवीय कणों के सॉल्वेशन शेल में, प्रतिबंध की मात्रा लगभग 10% है। उदाहरण के लिए, कमरे के तापमान पर घुलित क्सीनन के मामले में 30% की गतिशीलता प्रतिबंध पाया गया है। बड़े अध्रुवीय अणुओं के मामले में, सॉल्वेशन शेल में जल के अणुओं की पुनराभिमुखता और अनुवाद संबंधी गति दो से चार के कारक द्वारा प्रतिबंधित हो सकती है; इस प्रकार, 25 °C पर जल का पुनर्विन्यास सहसंबंध समय 2 से 4-8 पिकोसेकंड तक बढ़ जाता है। सामान्यता, यह जल के अणुओं के चालन और घूर्णी एन्ट्रापी में महत्वपूर्ण हानि की ओर अग्रेषित होता है और निकाय में गिब्स मुक्त ऊर्जा के मामले में प्रक्रिया को प्रतिकूल बनाता है। एक साथ एकत्र होकर, अध्रुवीय अणु सुलभ सतह क्षेत्र को कम करते हैं और उनके विघटनकारी प्रभाव को कम करते हैं।
जल और अध्रुवीय विलायकों के बीच अध्रुवीय अणुओं के विभाजन गुणांक को मापकर हाइड्रोफोबिक प्रभाव की मात्रा निर्धारित की जा सकती है। विभाजन गुणांक को स्थानांतरण की गिब्स मुक्त ऊर्जा में परिवर्तित किया जा सकता है जिसमें एन्थेल्पिक और एंट्रोपिक घटक सम्मिलित हैं, ΔG = ΔH - TΔS। इन घटकों को प्रयोगात्मक रूप सेएक विशेष प्रकार की स्कैनिंग उष्मामिति द्वारा निर्धारित किया जाता है। अध्रुवीय विलेय के सॉल्वेशन शेल में जल के अणुओं की कम गतिशीलता के कारण हाइड्रोफोबिक प्रभाव को कमरे के तापमान पर एन्ट्रापी-चालित पाया गया; यद्यपि, स्थानांतरण ऊर्जा का एन्थैल्पिक घटक अनुकूल पाया गया था, जिसका अर्थ है कि यह जल के अणुओं की कम गतिशीलता के कारण सॉल्वैंशन शेल में जल-जल हाइड्रोजन बंध को मजबूत करता है। उच्च तापमान पर, जब जल के अणु अधिक गतिशील हो जाते हैं, तो एंट्रोपिक घटक के साथ-साथ यह ऊर्जा लाभ कम हो जाता है। हाइड्रोफोबिक प्रभाव तापमान पर निर्भर करता है, जो प्रोटीन के ठंडे विकृतीकरण (जैव रसायन) की ओर जाता है।
हाइड्रोफोबिक प्रभाव की गणना बड़ी मात्रा में जल के साथ सॉल्वैंशन की मुक्त ऊर्जा की तुलना करके की जा सकती है। इस तरह, हाइड्रोफोबिक प्रभाव को न केवल स्थानीयकृत किया जा सकता है, बल्कि थैलेपिक और एंट्रोपिक योगदान में भी विघटित किया जा सकता है।[3]
यह भी देखें
- एंट्रोपिक बल
- हाइड्रोफोब
- हाइड्रोफिलिक
- हाइड्रोफोबिसिटी स्केल
- इंटरफ़ेशियल तनाव
- सुपरहाइड्रोफोब
- सुपरहाइड्रोफोबिक कोटिंग
संदर्भ
- ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). Online corrected version: (2006–) "hydrophobic interaction". doi:10.1351/goldbook.H02907
- ↑ Chandler D (2005). "इंटरफेस और हाइड्रोफोबिक असेंबली की प्रेरक शक्ति". Nature. 437 (7059): 640–7. Bibcode:2005Natur.437..640C. doi:10.1038/nature04162. PMID 16193038. S2CID 205210634.
- ↑ 3.0 3.1 Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). "हाइड्रोफोबिसिटी के लिए एन्थैल्पिक और एंट्रोपिक योगदान।". Journal of Chemical Theory and Computation. 12 (9): 4600–10. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422. PMC 5024328. PMID 27442443.
- ↑ Kauzmann W (1959). "Some factors in the interpretation of protein denaturation". Advances in Protein Chemistry Volume 14. pp. 1–63. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. ISBN 9780120342143. PMID 14404936.
{{cite book}}:|journal=ignored (help) - ↑ Charton M, Charton BI (1982). "अमीनो एसिड हाइड्रोफोबिसिटी मापदंडों की संरचनात्मक निर्भरता". Journal of Theoretical Biology. 99 (4): 629–644. Bibcode:1982JThBi..99..629C. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6. PMID 7183857.
- ↑ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). "मानव कार्बोनिक एनहाइड्रेज़ के लिए बेंजोएरीलसल्फोनामाइड लिगैंड्स का बंधन लिगैंड के औपचारिक फ्लोरिनेशन के प्रति असंवेदनशील है". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52 (30): 7714–7. doi:10.1002/anie.201301813. PMID 23788494. S2CID 1543705.
- ↑ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). "Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding". J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648. doi:10.1021/ja4075776. PMID 24044696. S2CID 17554787.
- ↑ Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K (1 January 1996). "प्रोटीन के गठनात्मक स्थिरता में योगदान देने वाली शक्तियाँ". FASEB J. 10 (1): 75–83. doi:10.1096/fasebj.10.1.8566551. PMID 8566551. S2CID 20021399.
- ↑ Compiani M, Capriotti E (Dec 2013). "Computational and theoretical methods for protein folding" (PDF). Biochemistry. 52 (48): 8601–24. doi:10.1021/bi4001529. PMID 24187909. Archived from the original (PDF) on 2015-09-04.
- ↑ Callaway, David J. E. (1994). "Solvent-induced organization: a physical model of folding myoglobin". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 20 (1): 124–138. arXiv:cond-mat/9406071. Bibcode:1994cond.mat..6071C. doi:10.1002/prot.340200203. PMID 7846023. S2CID 317080.
- ↑ Rose GD, Fleming PJ, Banavar JR, Maritan A (2006). "प्रोटीन फोल्डिंग का एक बैकबोन-आधारित सिद्धांत". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (45): 16623–33. Bibcode:2006PNAS..10316623R. doi:10.1073/pnas.0606843103. PMC 1636505. PMID 17075053.
- ↑ Gerald Karp (2009). Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments. John Wiley and Sons. pp. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4.
- ↑ Gilbert HF (2001). Basic concepts in biochemistry: a student's survival guide (2nd, International ed.). Singapore: McGraw-Hill. p. 9. ISBN 978-0071356572.
- ↑ Ho PS, van Holde KE, Johnson WC, Shing P (1998). भौतिक जैव रसायन के सिद्धांत. Upper Saddle River, N.J.: Prentice-Hall. p. 18. ISBN 978-0137204595.
See also thermodynamic discussion pages 137-144
- ↑ Ahmad, Rizwan (2012). प्रोटीन शोधन. InTech. ISBN 978-953-307-831-1.
- ↑ Silverstein TP (January 1998). "तेल और पानी के आपस में न मिलने की असली वजह". Journal of Chemical Education. 75 (1): 116. Bibcode:1998JChEd..75..116S. doi:10.1021/ed075p116.
