वोल्टेज-गेटेड आयन चैनल

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Subunits of ion channels in membrane.png
Each of the four homologous domains makes up one subunit of the ion channel. The S4 voltage-sensing segments (marked with + symbols) are shown as charged.
Identifiers
SymbolVIC
Pfam clanCL0030
TCDB1.A.1
OPM superfamily8
OPM protein2a79
आयनों को लाल घेरे द्वारा दर्शाया गया है। झिल्ली के दोनों ओर आयनों की विभिन्न सांद्रता द्वारा एक ढाल का प्रतिनिधित्व किया जाता है। आयन चैनल की खुली रचना कोशिका झिल्ली के पार आयनों के स्थानांतरण की अनुमति देती है, जबकि बंद रचना नहीं करती है।

वोल्टेज-गेटेड [[आयन चैनल]] ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन का एक वर्ग है जो आयन चैनल बनाते हैं जो चैनल के पास विद्युत झिल्ली क्षमता में परिवर्तन से सक्रिय होते हैं। झिल्ली क्षमता चैनल प्रोटीन की रचना को बदल देती है, उनके खुलने और बंद होने को नियंत्रित करती है। कोशिका झिल्लियां आम तौर पर आयनों के लिए अभेद्य होती हैं, इस प्रकार उन्हें झिल्ली के माध्यम से ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन चैनलों के माध्यम से फैलाना चाहिए। उत्तेजक कोशिकाओं जैसे न्यूरॉन और मांसपेशियों के ऊतकों में उनकी महत्वपूर्ण भूमिका होती है, जिससे वोल्टेज घटाव को ट्रिगर करने के जवाब में तेजी से और समन्वित विध्रुवण की अनुमति मिलती है। अक्षतंतु के साथ और निष्कर्ष पर पाए जाने वाले, वोल्टेज-गेटेड आयन चैनल विद्युत संकेतों को प्रत्यक्ष रूप से प्रसारित करते हैं। वोल्टेज-गेटेड आयन-चैनल आमतौर पर आयन-विशिष्ट होते हैं, और सोडियम चैनल # वोल्टेज-गेटेड (Na) के लिए विशिष्ट चैनल+), वोल्टेज-गेटेड पोटेशियम चैनल (के+), वोल्टेज पर निर्भर कैल्शियम चैनल (सीए2+), और क्लोराइड चैनल#सामान्य कार्य (Cl−) आयनों की पहचान कर ली गई है।Cite error: Closing </ref> missing for <ref> tag


तंत्र

पोटेशियम चैनल के एक्स - रे क्रिस्टलोग्राफी संरचनात्मक अध्ययनों से पता चला है कि, जब झिल्ली पर एक संभावित अंतर पेश किया जाता है, तो संबंधित विद्युत क्षेत्र पोटेशियम चैनल में एक गठनात्मक परिवर्तन को प्रेरित करता है। गठनात्मक परिवर्तन चैनल प्रोटीन के आकार को पर्याप्त रूप से विकृत करता है जैसे कि गुहा, या चैनल, झिल्ली के पार प्रवाह या प्रवाह को अनुमति देने के लिए खुलता है। आयनों का यह संचलन उनके सांद्रण प्रवणता के बाद कोशिका झिल्ली को विध्रुवित करने के लिए पर्याप्त विद्युत प्रवाह (बिजली) उत्पन्न करता है।

सोडियम चैनल#वोल्टेज-गेटेड|वोल्टेज-गेटेड सोडियम चैनल और वोल्टेज पर निर्भर कैल्शियम चैनल चार समरूप डोमेन वाले एकल पॉलीपेप्टाइड से बने होते हैं। प्रत्येक डोमेन में अल्फा हेलिक्स फैले 6 झिल्ली होते हैं। इन हेलिक्स में से एक, S4, वोल्टेज सेंसिंग हेलिक्स है।[1] S4 सेगमेंट में कई सकारात्मक चार्ज होते हैं जैसे कि सेल के बाहर एक उच्च सकारात्मक चार्ज चैनल को बंद स्थिति में रखते हुए हेलिक्स को पीछे हटा देता है।

सामान्य तौर पर, आयन चैनल का वोल्टेज सेंसिंग भाग ट्रांसमेम्ब्रेन क्षमता में परिवर्तन का पता लगाने के लिए जिम्मेदार होता है जो चैनल के खुलने या बंद होने को ट्रिगर करता है। माना जाता है कि S1-4 अल्फा हेलिकॉप्टर आमतौर पर इस भूमिका को निभाते हैं। पोटेशियम और सोडियम चैनलों में, वोल्टेज-सेंसिंग S4 हेलिकॉप्टरों में दोहराए गए रूपांकनों में सकारात्मक रूप से आवेशित लाइसिन या आर्जिनिन अवशेष होते हैं।[2]अपनी विश्राम अवस्था में, प्रत्येक S4 हेलिक्स का आधा कोशिका साइटोसोल के संपर्क में होता है। विध्रुवण होने पर, S4 डोमेन पर सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए अवशेष झिल्ली की एक्सोप्लाज्मिक सतह की ओर बढ़ते हैं। ऐसा माना जाता है कि झिल्ली विध्रुवण के जवाब में चैनल सक्रियण पर बाह्य विलायक की ओर बढ़ते हुए गेटिंग करंट के लिए पहले 4 आर्गिनिन खाते हैं। इन प्रोटीन-बाध्य धनात्मक आवेशों के 10-12 का संचलन एक परिवर्तनकारी परिवर्तन को ट्रिगर करता है जो चैनल को खोलता है।[3]सटीक तंत्र जिसके द्वारा यह आंदोलन होता है, वर्तमान में सहमत नहीं है, हालांकि विहित, ट्रांसपोर्टर, पैडल और मुड़ मॉडल वर्तमान सिद्धांतों के उदाहरण हैं।Cite error: Closing </ref> missing for <ref> tag चूहे के मस्तिष्क पोटेशियम चैनलों में ज्वालामुखी-निवास Archaebacteria की एक प्रजाति से पैडल क्षेत्र की जेनेटिक इंजीनियरिंग का परिणाम पूरी तरह कार्यात्मक आयन चैनल में होता है, जब तक कि पूरे अक्षुण्ण पैडल को बदल दिया जाता है।[4] यह मॉड्यूलरिटी इस क्षेत्र के कार्य का अध्ययन करने के लिए सरल और सस्ती मॉडल सिस्टम का उपयोग करने की अनुमति देती है, बीमारी में इसकी भूमिका, और इसके व्यवहार के फार्मास्युटिकल नियंत्रण को खराब विशेषता, महंगी, और/या तैयारियों का अध्ययन करना मुश्किल है।[5] हालांकि वोल्टेज-गेटेड आयन चैनल आमतौर पर झिल्ली विध्रुवण द्वारा सक्रिय होते हैं, कुछ चैनल, जैसे कि आवक-शुद्ध करनेवाला पोटेशियम आयन चैनल, इसके बजाय अतिध्रुवीकरण (जीव विज्ञान)जीव विज्ञान) द्वारा सक्रिय होते हैं।

गेट को चैनलों के वोल्टेज सेंसिंग क्षेत्रों में युग्मित माना जाता है और ऐसा प्रतीत होता है कि आयन प्रवाह में एक यांत्रिक बाधा है।[6] जबकि S6 डोमेन इस बाधा के रूप में कार्य करने वाले खंड के रूप में सहमत हो गया है, इसकी सटीक तंत्र अज्ञात है। संभावित व्याख्याओं में शामिल हैं: S6 खंड एक कैंची जैसी हरकत करता है जिससे आयनों को प्रवाहित होने की अनुमति मिलती है,[7] चैनल के माध्यम से आयनों के गुजरने की अनुमति देते हुए S6 खंड दो खंडों में टूट जाता है,[8] या S6 चैनल गेट के रूप में ही काम कर रहा है। रेफरी>Webster SM, Del Camino D, Dekker JP, Yellen G (April 2004). "हाई-एफ़िनिटी मेटल ब्रिज द्वारा परिभाषित शेकर के+ चैनलों में इंट्रासेल्युलर गेट ओपनिंग". Nature. 428 (6985): 864–8. Bibcode:2004Natur.428..864W. doi:10.1038/nature02468. PMID 15103379. S2CID 1329210.</ref> तंत्र जिसके द्वारा S4 खंड का संचलन S6 को प्रभावित करता है अभी भी अज्ञात है, हालांकि यह सिद्धांत है कि एक S4-S5 लिंकर है जिसका संचलन S6 को खोलने की अनुमति देता है।[2]

खोलने के बाद मिलीसेकंड के भीतर आयन चैनलों की निष्क्रियता होती है। निष्क्रियता को एक इंट्रासेल्युलर गेट द्वारा मध्यस्थ माना जाता है जो कोशिका के अंदर छिद्र के उद्घाटन को नियंत्रित करता है।[9] इस गेट को गेंद और श्रृंखला निष्क्रियता के रूप में तैयार किया गया है। निष्क्रियता के दौरान, श्रृंखला अपने आप में मुड़ जाती है और गेंद चैनल के माध्यम से आयनों के प्रवाह को अवरुद्ध कर देती है।[10] तेजी से निष्क्रियता सीधे S4 सेगमेंट के इंट्रामेम्ब्रेन मूवमेंट के कारण होने वाली सक्रियता से जुड़ी है,[11] हालांकि S4 की गति और निष्क्रियता द्वार के जुड़ाव को जोड़ने वाली क्रियाविधि अज्ञात है।

विभिन्न प्रकार

सोडियम (Na+) चैनल

सोडियम चैनलों में कई अलग-अलग प्रकार के सेल में समान कार्यात्मक गुण होते हैं। जबकि सोडियम चैनलों के लिए दस मानव जीन एन्कोडिंग की पहचान की गई है, उनका कार्य आम तौर पर प्रजातियों और विभिन्न प्रकार के सेल के बीच संरक्षित होता है।[11]


कैल्शियम (Ca2+) चैनल

Main article: Voltage-gated calcium channel
See also: Calcium channel blocker

मानव कैल्शियम चैनलों के लिए सोलह अलग-अलग पहचाने गए जीनों के साथ, इस प्रकार का चैनल सेल प्रकारों के बीच कार्य में भिन्न होता है। कैल्शियम चैनल | सीए2+ चैनल Na की तरह ही संभावित कार्रवाई उत्पन्न करते हैं+ कुछ न्यूरॉन्स में चैनल। वे रासायनिक अन्तर्ग्रथन | प्री-सिनैप्टिक तंत्रिका अंत में एक्सोसाइटोसिस में भी भूमिका निभाते हैं। अधिकांश कोशिकाओं में, सीए2+ चैनल इंट्रासेल्यूलर सीए को नियंत्रित करने में अपनी भूमिका के कारण विभिन्न प्रकार की जैव रासायनिक प्रक्रियाओं को नियंत्रित करते हैं2+ सांद्रता।[8]


पोटेशियम (के+) चैनल

वोल्टेज-गेटेड पोटेशियम चैनल वोल्टेज-गेटेड चैनलों का सबसे बड़ा और सबसे विविध वर्ग है, जिसमें 100 से अधिक एन्कोडिंग मानव जीन हैं। इस प्रकार के चैनल अपने गेटिंग गुणों में महत्वपूर्ण रूप से भिन्न होते हैं; कुछ बेहद धीरे-धीरे निष्क्रिय हो रहे हैं और अन्य बहुत तेज़ी से निष्क्रिय हो रहे हैं। सक्रियण समय में यह अंतर क्रिया संभावित फायरिंग की अवधि और दर को प्रभावित करता है, जिसका अक्षतंतु के साथ-साथ अन्तर्ग्रथनी संचरण पर विद्युत चालन पर महत्वपूर्ण प्रभाव पड़ता है। पोटेशियम चैनल अन्य चैनलों से संरचना में भिन्न होते हैं, जिसमें उनमें चार अलग-अलग पॉलीपेप्टाइड सबयूनिट्स होते हैं, जबकि अन्य चैनलों में चार समरूप डोमेन होते हैं, लेकिन एक पॉलीपेप्टाइड इकाई पर।[12]


क्लोराइड (Cl−) चैनल

क्लोराइड चैनल सभी प्रकार के न्यूरॉन्स में मौजूद होते हैं। उत्तेजना को नियंत्रित करने की मुख्य जिम्मेदारी के साथ, क्लोराइड चैनल सेल रेस्टिंग क्षमता के रखरखाव में योगदान करते हैं और सेल वॉल्यूम को विनियमित करने में मदद करते हैं।[13]


प्रोटोन (एच+) चैनल

वोल्टेज-गेटेड प्रोटॉन चैनल हाइड्रोजन आयनों द्वारा हाइड्रोनियम के रूप में मध्यस्थता वाली धाराओं को ले जाते हैं, और पीएच-निर्भर तरीके से विध्रुवण द्वारा सक्रिय होते हैं। वे कोशिकाओं से एसिड को हटाने का कार्य करते हैं।[14][15][16]


फाइलोजेनेटिक्स

Further information: Ion channel family

जीवाणुओं में अभिव्यक्त प्रोटीनों के फाइलोजेनेटिक्स अध्ययन से वोल्टेज-गेटेड सोडियम चैनलों के प्रोटीन सुपरफैमिली के अस्तित्व का पता चला।[17] बाद के अध्ययनों से पता चला है कि विभिन्न प्रकार के अन्य आयन चैनल और आयन ट्रांसपोर्टर, वोल्टेज-गेटेड आयन चैनलों से संबंधित फाईलोजेनेटिक रूप से हैं, जिनमें इनवर्ड-रेक्टीफायर पोटेशियम आयन चैनल शामिल हैं।+ चैनल, रायनोडाइन-इनोसिटोल 1,4,5-ट्राइफॉस्फेट रिसेप्टर कैल्शियम चैनल | रायनोडाइन-इनोसिटोल 1,4,5-ट्राइफॉस्फेट रिसेप्टर सीए2+ चैनल, क्षणिक रिसेप्टर संभावित कैल्शियम चैनल परिवार| क्षणिक रिसेप्टर क्षमता सीए2+ चैनलपॉलीसिस्टिन कटियन चैनल परिवार परिवार, ग्लूटामेट-गेटेड आयन चैनल परिवार|ग्लूटामेट-गेटेड आयन चैनल, कैल्शियम पर निर्भर क्लोराइड चैनल, मोनोवालेंट केशन:प्रोटोन एंटीपोर्टर-1|मोनोवैलेंट केशन:प्रोटोन एंटीपोर्टर्स, टाइप 1, और पोटेशियम ट्रांसपोर्टर परिवार।[18]


यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ Catterall WA (2010). "Ion channel voltage sensors: structure, function, and pathophysiology". Neuron. 67 (6): 915–28. doi:10.1016/j.neuron.2010.08.021. PMC 2950829. PMID 20869590.
  2. ↑ 2.0 2.1 Cite error: Invalid <ref> tag; no text was provided for refs named Bezanilla_2005
  3. ↑ Cite error: Invalid <ref> tag; no text was provided for refs named MCB_2000
  4. ↑ Alabi AA, Bahamonde MI, Jung HJ, Kim JI, Swartz KJ (November 2007). "Portability of paddle motif function and pharmacology in voltage sensors". Nature. 450 (7168): 370–5. Bibcode:2007Natur.450..370A. doi:10.1038/nature06266. PMC 2709416. PMID 18004375.
  5. ↑ Long SB, Tao X, Campbell EB, MacKinnon R (November 2007). "Atomic structure of a voltage-dependent K+ channel in a lipid membrane-like environment". Nature. 450 (7168): 376–82. Bibcode:2007Natur.450..376L. doi:10.1038/nature06265. PMID 18004376. S2CID 4320272.
  6. ↑ Yellen G (August 1998). "The moving parts of voltage-gated ion channels". Quarterly Reviews of Biophysics. 31 (3): 239–95. doi:10.1017/s0033583598003448. PMID 10384687. S2CID 2605660.
  7. ↑ Perozo E, Cortes DM, Cuello LG (July 1999). "Structural rearrangements underlying K+-channel activation gating". Science. 285 (5424): 73–8. doi:10.1126/science.285.5424.73. PMID 10390363. S2CID 26775433.
  8. ↑ 8.0 8.1 Jiang Y, Lee A, Chen J, Cadene M, Chait BT, MacKinnon R (May 2002). "कैल्शियम-गेटेड पोटेशियम चैनल की क्रिस्टल संरचना और तंत्र". Nature. 417 (6888): 515–22. Bibcode:2002Natur.417..515J. doi:10.1038/417515a. PMID 12037559. S2CID 205029269.
  9. ↑ Armstrong CM (July 1981). "Sodium channels and gating currents". Physiological Reviews. 61 (3): 644–83. doi:10.1152/physrev.1981.61.3.644. PMID 6265962.
  10. ↑ Vassilev P, Scheuer T, Catterall WA (October 1989). "Inhibition of inactivation of single sodium channels by a site-directed antibody". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 86 (20): 8147–51. Bibcode:1989PNAS...86.8147V. doi:10.1073/pnas.86.20.8147. PMC 298232. PMID 2554301.
  11. ↑ 11.0 11.1 Bénitah JP, Chen Z, Balser JR, Tomaselli GF, Marbán E (March 1999). "सोडियम चैनल ताकना की आणविक गतिशीलता गेटिंग के साथ बदलती है: पी-सेगमेंट गतियों और निष्क्रियता के बीच बातचीत". The Journal of Neuroscience. 19 (5): 1577–85. doi:10.1523/JNEUROSCI.19-05-01577.1999. PMC 6782169. PMID 10024345.
  12. ↑ Cite error: Invalid <ref> tag; no text was provided for refs named Sands_2005
  13. ↑ Cite error: Invalid <ref> tag; no text was provided for refs named Neuroscience_2001
  14. ↑ Cherny, V.V.; Markin, V.S.; DeCoursey, T.E. (1995), "The voltage-activated hydrogen ion conductance in rat alveolar epithelial cells is determined by the pH gradient", Journal of General Physiology (published June 1995), vol. 105, no. 6, pp. 861–896, doi:10.1085/jgp.105.6.861, PMC 2216954, PMID 7561747
  15. ↑ DeCoursey, T.E. (2003), "Voltage-gated proton channels and other proton transfer pathways", Physiological Reviews, vol. 83, no. 2, pp. 475–579, doi:10.1152/physrev.00028.2002, OCLC 205658168, PMID 12663866
  16. ↑ Ramsey, I. Scott; Mokrab, Younes; Carvacho, Ingrid; Sands, Zara A.; Sansom, Mark S.P.; Clapham, David E. (2010). "An aqueous H+ permeation pathway in the voltage-gated proton channel Hv1". Nature Structural & Molecular Biology. 17 (7): 869–875. doi:10.1038/nsmb.1826. PMC 4035905. PMID 20543828.
  17. ↑ Koishi R, Xu H, Ren D, Navarro B, Spiller BW, Shi Q, Clapham DE (March 2004). "A superfamily of voltage-gated sodium channels in bacteria". The Journal of Biological Chemistry. 279 (10): 9532–8. doi:10.1074/jbc.M313100200. PMID 14665618.
  18. ↑ Chang, Abraham B.; Lin, Ron; Studley, W. Keith; Tran, Can V.; Saier, Milton H., Jr. (2004). "Phylogeny as a guide to structure and function of membrane transport proteins". Mol Membr Biol. 21 (3): 171–181. doi:10.1080/09687680410001720830. PMID 15204625. S2CID 45284885.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)


बाहरी संबंध

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