ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन: Difference between revisions

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[[Image:Polytopic membrane protein.png|thumb|right|400px|ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन का योजनाबद्ध प्रतिनिधित्व: 1) एक एकल ट्रांसमेम्ब्रेन α-हेलिक्स (बिटोपिक मेम्ब्रेन प्रोटीन)। 2) एक पॉलीटॉपिक ट्रांसमेम्ब्रेन α-हेलिकल प्रोटीन। 3) एक पॉलीटोपिक ट्रांसमेम्ब्रेन β-शीट प्रोटीन। झिल्ली को हल्के पीले रंग में दर्शाया गया है।]]एक '''ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन''' (टीपी) एक प्रकार का [[अभिन्न झिल्ली प्रोटीन]] है। जो [[कोशिका झिल्ली]] की संपूर्णता को प्रसारित करता है। कई '''ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन''' झिल्ली के पार विशिष्ट पदार्थों के [[झिल्ली परिवहन प्रोटीन]] के रूप में कार्य करते हैं। झिल्ली के माध्यम से पदार्थ को स्थानांतरित करने के लिए वे प्रायः महत्वपूर्ण [[प्रोटीन गतिकी]] से हैं। वे आम तौर पर अत्यधिक [[जल विरोधी]] होते हैं और पानी में एकत्र और अवक्षेपित होते हैं। निष्कर्षण के लिए उन्हें [[डिटर्जेंट]] या गैर-ध्रुवीय सॉल्वैंट्स की आवश्यकता होती है, हालांकि उनमें से कुछ ([[बीटा बैरल]]) को [[विकृतीकरण (जैव रसायन)]] का उपयोग करके भी निकाला जा सकता है।
[[Image:Polytopic membrane protein.png|thumb|right|400px|ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन का योजनाबद्ध प्रतिनिधित्व: 1) एक एकल ट्रांसमेम्ब्रेन α-हेलिक्स (बिटोपिक मेम्ब्रेन प्रोटीन)। 2) एक पॉलीटॉपिक ट्रांसमेम्ब्रेन α-हेलिकल प्रोटीन। 3) एक पॉलीटोपिक ट्रांसमेम्ब्रेन β-शीट प्रोटीन। झिल्ली को हल्के पीले रंग में दर्शाया गया है।]]एक '''ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन''' (टीपी) एक प्रकार का [[अभिन्न झिल्ली प्रोटीन]] है। जो [[कोशिका झिल्ली]] की संपूर्णता को प्रसारित करता है। कई '''ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन''' झिल्ली के पार विशिष्ट पदार्थों के [[झिल्ली परिवहन प्रोटीन]] के रूप में कार्य करते हैं। झिल्ली के माध्यम से पदार्थ को स्थानांतरित करने के लिए वे प्रायः महत्वपूर्ण [[प्रोटीन गतिकी]] से निकलते हैं। वे सामान्यतः अत्यधिक [[जल विरोधी]] होते हैं और पानी में एकत्र और अवक्षेपित होते हैं। इनके निष्कर्षण के लिए उन्हें [[डिटर्जेंट]] या गैर-ध्रुवीय सॉल्वैंट्स की आवश्यकता होती है। चूंकि उनमें से कुछ [[बीटा बैरल]] को [[विकृतीकरण (जैव रसायन)]] का उपयोग करके भी निकाला जा सकता है।


[[प्राथमिक प्रोटीन संरचना]] जो झिल्ली, या [[ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन]] को फैलाती है, काफी हद तक हाइड्रोफोबिक है और [[हाइड्रोपेथी प्लॉट]] का उपयोग करके इसकी कल्पना की जा सकती है।<ref>{{Cite journal|last1=Manor|first1=Joshua|last2=Feldblum|first2=Esther S.|last3=Arkin|first3=Isaiah T.|date=2012|title=Environment Polarity in Proteins Mapped Noninvasively by FTIR Spectroscopy|journal=The Journal of Physical Chemistry Letters|volume=3|issue=7|pages=939–944|doi=10.1021/jz300150v|pmid=22563521|pmc=3341589}}</ref> ट्रांसमेम्ब्रेन सेगमेंट की संख्या के आधार पर, ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन को सिंगल-स्पैन (या [[बाइटोपिक प्रोटीन]]) या मल्टी-स्पैन (पॉलीटोपिक) के रूप में वर्गीकृत किया जा सकता है। कुछ अन्य इंटीग्रल मेम्ब्रेन प्रोटीन को [[अभिन्न मोनोटोपिक प्रोटीन]] कहा जाता है, जिसका अर्थ है कि वे भी स्थायी रूप से मेम्ब्रेन से जुड़े होते हैं, लेकिन इससे नहीं गुजरते हैं।<ref name="Goodman2008">{{cite book|author=Steven R. Goodman|title=Medical cell biology|url=https://books.google.com/books?id=WO6EVUgWw7AC&pg=PA37|access-date=24 November 2010|year=2008|publisher=Academic Press|isbn=978-0-12-370458-0|pages=37–}}</ref>
[[प्राथमिक प्रोटीन संरचना]] जो झिल्ली, या [[ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन]] को फैलाती है, काफी हद तक हाइड्रोफोबिक है और [[हाइड्रोपेथी प्लॉट]] का उपयोग करके इसकी कल्पना की जा सकती है।<ref>{{Cite journal|last1=Manor|first1=Joshua|last2=Feldblum|first2=Esther S.|last3=Arkin|first3=Isaiah T.|date=2012|title=Environment Polarity in Proteins Mapped Noninvasively by FTIR Spectroscopy|journal=The Journal of Physical Chemistry Letters|volume=3|issue=7|pages=939–944|doi=10.1021/jz300150v|pmid=22563521|pmc=3341589}}</ref> ट्रांसमेम्ब्रेन सेगमेंट की संख्या के आधार पर, ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन को सिंगल-स्पैन (या [[बाइटोपिक प्रोटीन]]) या मल्टी-स्पैन (पॉलीटोपिक) के रूप में वर्गीकृत किया जा सकता है। कुछ अन्य इंटीग्रल मेम्ब्रेन प्रोटीन को [[अभिन्न मोनोटोपिक प्रोटीन]] कहा जाता है, जिसका अर्थ है कि वे भी स्थायी रूप से मेम्ब्रेन से जुड़े होते हैं, लेकिन इससे नहीं गुजरते हैं।<ref name="Goodman2008">{{cite book|author=Steven R. Goodman|title=Medical cell biology|url=https://books.google.com/books?id=WO6EVUgWw7AC&pg=PA37|access-date=24 November 2010|year=2008|publisher=Academic Press|isbn=978-0-12-370458-0|pages=37–}}</ref>
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=== टोपोलॉजी द्वारा वर्गीकरण ===
=== टोपोलॉजी द्वारा वर्गीकरण ===
यह वर्गीकरण [[प्रोटीन टोपोलॉजी]] को संदर्भित करता है। [[लिपिड बिलेयर]] के विभिन्न पक्षों पर प्रोटीन एन- और सी-टर्मिनी की स्थिति। टाइप I, II, III और IV बिटोपिक प्रोटीन हैं | सिंगल-पास अणु। टाइप I ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन एक स्टॉप-ट्रांसफर एंकर अनुक्रम के साथ लिपिड झिल्ली के लिए लंगर डाले हुए हैं और उनके एन-टर्मिनल डोमेन संश्लेषण के दौरान [[अन्तः प्रदव्ययी जलिका]] (ईआर) [[लुमेन (एनाटॉमी)]] को लक्षित होते हैं (और बाह्य स्थान, यदि परिपक्व रूप स्थित हैं) [[कोशिका की झिल्लियाँ]])। टाइप II और III को सिग्नल-एंकर अनुक्रम के साथ एंकर किया गया है, टाइप II को इसके सी-टर्मिनल डोमेन के साथ ईआर लुमेन को लक्षित किया गया है, जबकि टाइप III में उनके एन-टर्मिनल डोमेन ईआर लुमेन को लक्षित हैं। टाइप IV को IV-A में विभाजित किया गया है, उनके एन-टर्मिनल डोमेन को साइटोसोल और IV-B को लक्षित किया गया है, जिसमें एन-टर्मिनल डोमेन लुमेन को लक्षित है।<ref>Harvey Lodish etc.; ''Molecular Cell Biology'', Sixth edition, p.546</ref> चार प्रकारों में विभाजन के निहितार्थ विशेष रूप से ट्रांसलोकेशन और ईआर-बाउंड ट्रांसलेशन के समय प्रकट होते हैं, जब प्रोटीन को ईआर झिल्ली के माध्यम से टाइप पर निर्भर दिशा में पारित करना होता है।
यह वर्गीकरण [[प्रोटीन टोपोलॉजी]] को संदर्भित करता है। [[लिपिड बिलेयर]] के विभिन्न पक्षों पर प्रोटीन एन- और सी-टर्मिनी की स्थिति। टाइप I, II, III और IV बिटोपिक प्रोटीन हैं | सिंगल-पास अणु। टाइप I ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन एक स्टॉप-ट्रांसफर एंकर अनुक्रम के साथ लिपिड झिल्ली के लिए लंगर डाले हुए हैं और उनके एन-टर्मिनल डोमेन संश्लेषण के दौरान [[अन्तः प्रदव्ययी जलिका]] (ईआर) [[लुमेन (एनाटॉमी)]] को लक्षित होते हैं (और बाह्य स्थान, यदि परिपक्व रूप स्थित हैं) [[कोशिका की झिल्लियाँ]])। टाइप II और III को सिग्नल-एंकर अनुक्रम के साथ एंकर किया गया है, टाइप II को इसके सी-टर्मिनल डोमेन के साथ ईआर लुमेन को लक्षित किया गया है, जबकि टाइप III में उनके एन-टर्मिनल डोमेन ईआर लुमेन को लक्षित हैं। टाइप IV को IV-A में विभाजित किया गया है, उनके एन-टर्मिनल डोमेन को साइटोसोल और IV-B को लक्षित किया गया है, जिसमें एन-टर्मिनल डोमेन लुमेन को लक्षित है।<ref>Harvey Lodish etc.; ''Molecular Cell Biology'', Sixth edition, p.546</ref> चार प्रकारों में विभाजन के निहितार्थ विशेष रूप से ट्रांसलोकेशन और ईआर-बाउंड ट्रांसलेशन के समय प्रकट होते हैं, जब प्रोटीन को ईआर झिल्ली के माध्यम से टाइप पर निर्भर दिशा में पारित करना होता है।
[[File:Group 1 and 2 transmembrane protein.png|thumb|समूह I और II ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन में विपरीत अंतिम टोपोलॉजी होती है। समूह I प्रोटीन में दूर की तरफ N टर्मिनस और साइटोसोलिक साइड पर C टर्मिनस होता है। समूह II प्रोटीन में दूर की ओर C टर्मिनस और साइटोसोल में N टर्मिनस होता है। हालांकि, ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन समूहों को परिभाषित करने के लिए अंतिम टोपोलॉजी एकमात्र मानदंड नहीं है, बल्कि टॉपोजेनिक निर्धारकों के स्थान और विधानसभा के तंत्र को वर्गीकरण में माना जाता है।<ref>{{cite journal |last1=Goder |first1=Veit |last2=Spiess |first2=Martin |title=Topogenesis of membrane proteins: determinants and dynamics |journal=FEBS Letters |date=31 August 2001 |volume=504 |issue=3 |pages=87–93 |doi=10.1016/S0014-5793(01)02712-0 |pmid=11532438 |doi-access=free }}</ref>]]
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== 3डी संरचना ==
== 3डी संरचना ==
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=== α-पेचदार ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की तह ===
=== α-पेचदार ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की तह ===
इन विट्रो में α-पेचदार ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की रीफोल्डिंग तकनीकी रूप से कठिन है। सफल रीफोल्डिंग प्रयोगों के अपेक्षाकृत कुछ उदाहरण हैं, जैसा कि बैक्टीरियोरोडोप्सिन के लिए है। विवो में, ऐसे सभी प्रोटीन सामान्य रूप से बड़े ट्रांसमेम्ब्रेन ट्रांसलोकन के भीतर सह-अनुवादिक रूप से मुड़े होते हैं। [[translocon]] चैनल नवजात ट्रांसमेम्ब्रेन α- हेलिकॉप्टरों के लिए अत्यधिक विषम वातावरण प्रदान करता है। एक अपेक्षाकृत ध्रुवीय एम्फीफिलिक α-हेलिक्स ट्रांसलोकन में एक ट्रांसमेम्ब्रेन ओरिएंटेशन को अपना सकता है (हालांकि यह झिल्ली की सतह पर होगा या इन विट्रो में सामने आएगा), क्योंकि इसके ध्रुवीय अवशेष ट्रांसलोकॉन के केंद्रीय पानी से भरे चैनल का सामना कर सकते हैं। ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की संरचनाओं में ध्रुवीय α-हेलीकॉप्टरों को शामिल करने के लिए ऐसा तंत्र आवश्यक है। जब तक प्रोटीन पूरी तरह से संश्लेषित और मुड़ा हुआ नहीं हो जाता, तब तक एम्फीफिलिक हेलिक्स ट्रांसलोकन से जुड़े रहते हैं। यदि प्रोटीन खुला रहता है और बहुत लंबे समय तक ट्रांसलोकन से जुड़ा रहता है, तो यह विशिष्ट गुणवत्ता नियंत्रण सेलुलर सिस्टम द्वारा अवक्रमित होता है।{{fact|date=July 2020}}
इन विट्रो में α-पेचदार ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की रीफोल्डिंग तकनीकी रूप से कठिन है। सफल रीफोल्डिंग प्रयोगों के अपेक्षाकृत कुछ उदाहरण हैं, जैसा कि बैक्टीरियोरोडोप्सिन के लिए है। विवो में, ऐसे सभी प्रोटीन सामान्य रूप से बड़े ट्रांसमेम्ब्रेन ट्रांसलोकन के भीतर सह-अनुवादिक रूप से मुड़े होते हैं। [[translocon]] चैनल नवजात ट्रांसमेम्ब्रेन α- हेलिकॉप्टरों के लिए अत्यधिक विषम वातावरण प्रदान करता है। एक अपेक्षाकृत ध्रुवीय एम्फीफिलिक α-हेलिक्स ट्रांसलोकन में एक ट्रांसमेम्ब्रेन ओरिएंटेशन को अपना सकता है (चूंकि यह झिल्ली की सतह पर होगा या इन विट्रो में सामने आएगा), क्योंकि इसके ध्रुवीय अवशेष ट्रांसलोकॉन के केंद्रीय पानी से भरे चैनल का सामना कर सकते हैं। ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की संरचनाओं में ध्रुवीय α-हेलीकॉप्टरों को शामिल करने के लिए ऐसा तंत्र आवश्यक है। जब तक प्रोटीन पूरी तरह से संश्लेषित और मुड़ा हुआ नहीं हो जाता, तब तक एम्फीफिलिक हेलिक्स ट्रांसलोकन से जुड़े रहते हैं। यदि प्रोटीन खुला रहता है और बहुत लंबे समय तक ट्रांसलोकन से जुड़ा रहता है, तो यह विशिष्ट गुणवत्ता नियंत्रण सेलुलर सिस्टम द्वारा अवक्रमित होता है।{{fact|date=July 2020}}




Revision as of 21:41, 25 February 2023

ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन का योजनाबद्ध प्रतिनिधित्व: 1) एक एकल ट्रांसमेम्ब्रेन α-हेलिक्स (बिटोपिक मेम्ब्रेन प्रोटीन)। 2) एक पॉलीटॉपिक ट्रांसमेम्ब्रेन α-हेलिकल प्रोटीन। 3) एक पॉलीटोपिक ट्रांसमेम्ब्रेन β-शीट प्रोटीन। झिल्ली को हल्के पीले रंग में दर्शाया गया है।

एक ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन (टीपी) एक प्रकार का अभिन्न झिल्ली प्रोटीन है। जो कोशिका झिल्ली की संपूर्णता को प्रसारित करता है। कई ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन झिल्ली के पार विशिष्ट पदार्थों के झिल्ली परिवहन प्रोटीन के रूप में कार्य करते हैं। झिल्ली के माध्यम से पदार्थ को स्थानांतरित करने के लिए वे प्रायः महत्वपूर्ण प्रोटीन गतिकी से निकलते हैं। वे सामान्यतः अत्यधिक जल विरोधी होते हैं और पानी में एकत्र और अवक्षेपित होते हैं। इनके निष्कर्षण के लिए उन्हें डिटर्जेंट या गैर-ध्रुवीय सॉल्वैंट्स की आवश्यकता होती है। चूंकि उनमें से कुछ बीटा बैरल को विकृतीकरण (जैव रसायन) का उपयोग करके भी निकाला जा सकता है।

प्राथमिक प्रोटीन संरचना जो झिल्ली, या ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन को फैलाती है, काफी हद तक हाइड्रोफोबिक है और हाइड्रोपेथी प्लॉट का उपयोग करके इसकी कल्पना की जा सकती है।[1] ट्रांसमेम्ब्रेन सेगमेंट की संख्या के आधार पर, ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन को सिंगल-स्पैन (या बाइटोपिक प्रोटीन) या मल्टी-स्पैन (पॉलीटोपिक) के रूप में वर्गीकृत किया जा सकता है। कुछ अन्य इंटीग्रल मेम्ब्रेन प्रोटीन को अभिन्न मोनोटोपिक प्रोटीन कहा जाता है, जिसका अर्थ है कि वे भी स्थायी रूप से मेम्ब्रेन से जुड़े होते हैं, लेकिन इससे नहीं गुजरते हैं।[2]


प्रकार

संरचना द्वारा वर्गीकरण

ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन के दो मूल प्रकार हैं:[3] अल्फा हेलिक्स | अल्फा-हेलिकल और बीटा बैरल। अल्फा-हेलीकल प्रोटीन जीवाणु कोशिकाओं के आंतरिक झिल्ली या यूकेरियोटिक कोशिकाओं के प्लाज्मा झिल्ली में और कभी-कभी जीवाणु बाहरी झिल्ली में मौजूद होते हैं।[4] यह ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की प्रमुख श्रेणी है। मनुष्यों में, सभी प्रोटीनों का 27% अल्फा-हेलिकल मेम्ब्रेन प्रोटीन होने का अनुमान लगाया गया है।[5] बीटा-बैरल प्रोटीन अब तक केवल ग्राम-नकारात्मक बैक्टीरिया की बाहरी झिल्लियों, ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरिया की कोशिका भित्ति, माइटोकॉन्ड्रिया और क्लोरोप्लास्ट के बाहरी माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली में पाए जाते हैं, या छिद्र बनाने वाले विषाक्त पदार्थों के रूप में स्रावित हो सकते हैं। सभी बीटा-बैरल ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन में सरलतम अप-एंड-डाउन टोपोलॉजी होती है, जो उनके सामान्य विकासवादी मूल और समान तह तंत्र को दर्शा सकती है।

प्रोटीन डोमेन के अलावा, पेप्टाइड्स द्वारा गठित असामान्य ट्रांसमेम्ब्रेन तत्व भी हैं। एक विशिष्ट उदाहरण ग्रामिसिडिन ए है, एक पेप्टाइड जो एक डिमेरिक ट्रांसमेम्ब्रेन β-हेलिक्स बनाता है।[6] यह पेप्टाइड ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरिया द्वारा रोगाणुरोधी पेप्टाइड्स के रूप में स्रावित होता है। प्राकृतिक प्रोटीन में एक ट्रांसमेम्ब्रेन पॉलीप्रोलाइन हेलिक्स | पॉलीप्रोलाइन- II हेलिक्स की रिपोर्ट नहीं की गई है। बहरहाल, इस संरचना को विशेष रूप से डिज़ाइन किए गए कृत्रिम पेप्टाइड्स में प्रयोगात्मक रूप से देखा गया था।[7]


टोपोलॉजी द्वारा वर्गीकरण

यह वर्गीकरण प्रोटीन टोपोलॉजी को संदर्भित करता है। लिपिड बिलेयर के विभिन्न पक्षों पर प्रोटीन एन- और सी-टर्मिनी की स्थिति। टाइप I, II, III और IV बिटोपिक प्रोटीन हैं | सिंगल-पास अणु। टाइप I ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन एक स्टॉप-ट्रांसफर एंकर अनुक्रम के साथ लिपिड झिल्ली के लिए लंगर डाले हुए हैं और उनके एन-टर्मिनल डोमेन संश्लेषण के दौरान अन्तः प्रदव्ययी जलिका (ईआर) लुमेन (एनाटॉमी) को लक्षित होते हैं (और बाह्य स्थान, यदि परिपक्व रूप स्थित हैं) कोशिका की झिल्लियाँ)। टाइप II और III को सिग्नल-एंकर अनुक्रम के साथ एंकर किया गया है, टाइप II को इसके सी-टर्मिनल डोमेन के साथ ईआर लुमेन को लक्षित किया गया है, जबकि टाइप III में उनके एन-टर्मिनल डोमेन ईआर लुमेन को लक्षित हैं। टाइप IV को IV-A में विभाजित किया गया है, उनके एन-टर्मिनल डोमेन को साइटोसोल और IV-B को लक्षित किया गया है, जिसमें एन-टर्मिनल डोमेन लुमेन को लक्षित है।[8] चार प्रकारों में विभाजन के निहितार्थ विशेष रूप से ट्रांसलोकेशन और ईआर-बाउंड ट्रांसलेशन के समय प्रकट होते हैं, जब प्रोटीन को ईआर झिल्ली के माध्यम से टाइप पर निर्भर दिशा में पारित करना होता है।

समूह I और II ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन में विपरीत अंतिम टोपोलॉजी होती है। समूह I प्रोटीन में दूर की तरफ N टर्मिनस और साइटोसोलिक साइड पर C टर्मिनस होता है। समूह II प्रोटीन में दूर की ओर C टर्मिनस और साइटोसोल में N टर्मिनस होता है। चूंकि, ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन समूहों को परिभाषित करने के लिए अंतिम टोपोलॉजी एकमात्र मानदंड नहीं है, बल्कि टॉपोजेनिक निर्धारकों के स्थान और विधानसभा के तंत्र को वर्गीकरण में माना जाता है।[9]

3डी संरचना

ज्ञात झिल्ली प्रोटीन की 3डी संरचनाओं की संख्या में वृद्धि

झिल्ली प्रोटीन संरचना एक्स - रे क्रिस्टलोग्राफी, इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी या एनएमआर स्पेक्ट्रोस्कोपी द्वारा निर्धारित की जा सकती है।[10] इन प्रोटीनों की सबसे आम प्रोटीन तृतीयक संरचना ट्रांसमेम्ब्रेन हेलिक्स बंडल और बीटा बैरल हैं। झिल्ली प्रोटीन का वह भाग जो लिपिड बाईलेयर से जुड़ा होता है (देखें कुंडलाकार लिपिड खोल) में ज्यादातर हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड होते हैं।[11]

मेम्ब्रेन प्रोटीन जिनमें हाइड्रोफोबिक सतहें होती हैं, अपेक्षाकृत लचीली होती हैं और अपेक्षाकृत निम्न स्तरों पर व्यक्त की जाती हैं। यह पर्याप्त प्रोटीन प्राप्त करने और फिर क्रिस्टल उगाने में कठिनाइयाँ पैदा करता है। इसलिए, झिल्ली प्रोटीनों के महत्वपूर्ण कार्यात्मक महत्व के बावजूद, इन प्रोटीनों के लिए परमाणु विभेदन संरचनाओं का निर्धारण गोलाकार प्रोटीनों की तुलना में अधिक कठिन है।[12] जनवरी 2013 तक निर्धारित प्रोटीन संरचनाओं के 0.1% से कम कुल प्रोटिओम के 20-30% होने के बावजूद झिल्ली प्रोटीन थे।[13] इस कठिनाई और प्रोटीन के इस वर्ग के महत्व के कारण हाइड्रोपेथी भूखंडों के आधार पर प्रोटीन संरचना की भविष्यवाणी के तरीके, सकारात्मक आंतरिक नियम और अन्य तरीकों का विकास किया गया है।[14][15][16]


थर्मोडायनामिक स्थिरता और फोल्डिंग

अल्फा-हेलिकल ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की स्थिरता

ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन अल्फा हेलिक्स | अल्फा-हेलिकल (α-हेलिकल) प्रोटीन असामान्य रूप से थर्मल डेनेचुरेशन (बायोकेमिस्ट्री) अध्ययनों से देखते हुए स्थिर हैं, क्योंकि वे झिल्ली के भीतर पूरी तरह से प्रकट नहीं होते हैं (पूर्ण खुलासा के लिए बहुत सारे α-हेलिकल एच- को तोड़ने की आवश्यकता होगी) गैर-ध्रुवीय मीडिया में बंधन)। दूसरी ओर, झिल्लियों में गैर-देशी एकत्रीकरण, पिघली हुई गोलाकार अवस्थाओं में संक्रमण, गैर-देशी डाइसल्फ़ाइड बांडों के निर्माण, या परिधीय क्षेत्रों और गैर-नियमित छोरों के प्रकट होने के कारण ये प्रोटीन आसानी से मिसफॉल्ड हो जाते हैं जो स्थानीय रूप से कम स्थिर होते हैं।[citation needed] अनफोल्डेड स्टेट को ठीक से परिभाषित करना भी महत्वपूर्ण है। डिटर्जेंट मिसेल में झिल्ली प्रोटीन की प्रकट अवस्था थर्मल विकृतीकरण (जैव रसायन) प्रयोगों से भिन्न होती है।[citation needed] यह राज्य मुड़े हुए हाइड्रोफोबिक α- हेलिकॉप्टरों के संयोजन का प्रतिनिधित्व करता है और डिटर्जेंट द्वारा कवर किए गए आंशिक रूप से सामने आए खंडों का प्रतिनिधित्व करता है। उदाहरण के लिए, सोडियम डोडेसिल सल्फेट मिसेल्स में अनफोल्डेड बैक्टीरियोहोडोप्सिन में चार ट्रांसमेम्ब्रेन α-हेलीकॉप्स मुड़े होते हैं, जबकि बाकी प्रोटीन मिसेल-वाटर इंटरफेस पर स्थित होता है और विभिन्न प्रकार की गैर-देशी amphiphilic संरचनाओं को अपना सकता है। ऐसे डिटर्जेंट-विकृत और देशी राज्यों के बीच मुक्त ऊर्जा अंतर पानी में घुलनशील प्रोटीन (<10 किलो कैलोरी/मोल) की स्थिरता के समान हैं।[citation needed]


α-पेचदार ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की तह

इन विट्रो में α-पेचदार ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की रीफोल्डिंग तकनीकी रूप से कठिन है। सफल रीफोल्डिंग प्रयोगों के अपेक्षाकृत कुछ उदाहरण हैं, जैसा कि बैक्टीरियोरोडोप्सिन के लिए है। विवो में, ऐसे सभी प्रोटीन सामान्य रूप से बड़े ट्रांसमेम्ब्रेन ट्रांसलोकन के भीतर सह-अनुवादिक रूप से मुड़े होते हैं। translocon चैनल नवजात ट्रांसमेम्ब्रेन α- हेलिकॉप्टरों के लिए अत्यधिक विषम वातावरण प्रदान करता है। एक अपेक्षाकृत ध्रुवीय एम्फीफिलिक α-हेलिक्स ट्रांसलोकन में एक ट्रांसमेम्ब्रेन ओरिएंटेशन को अपना सकता है (चूंकि यह झिल्ली की सतह पर होगा या इन विट्रो में सामने आएगा), क्योंकि इसके ध्रुवीय अवशेष ट्रांसलोकॉन के केंद्रीय पानी से भरे चैनल का सामना कर सकते हैं। ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की संरचनाओं में ध्रुवीय α-हेलीकॉप्टरों को शामिल करने के लिए ऐसा तंत्र आवश्यक है। जब तक प्रोटीन पूरी तरह से संश्लेषित और मुड़ा हुआ नहीं हो जाता, तब तक एम्फीफिलिक हेलिक्स ट्रांसलोकन से जुड़े रहते हैं। यदि प्रोटीन खुला रहता है और बहुत लंबे समय तक ट्रांसलोकन से जुड़ा रहता है, तो यह विशिष्ट गुणवत्ता नियंत्रण सेलुलर सिस्टम द्वारा अवक्रमित होता है।[citation needed]


बीटा-बैरल ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की स्थिरता और तह

बीटा बैरल (β-बैरल) ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन की स्थिरता रासायनिक विकृतीकरण अध्ययनों के आधार पर पानी में घुलनशील प्रोटीन की स्थिरता के समान है। उनमें से कुछ चॉट्रोपिक एजेंटों और उच्च तापमान में भी बहुत स्थिर हैं। विवो में उनकी तह को पानी में घुलनशील चैपरोन (प्रोटीन) जैसे प्रोटीन एसकेपी द्वारा सुगम बनाया जाता है। ऐसा माना जाता है कि β-बैरल झिल्ली प्रोटीन एक पूर्वज से आते हैं, यहां तक ​​कि अलग-अलग संख्या में चादरें होती हैं जिन्हें विकास के दौरान जोड़ा या दोगुना किया जा सकता है। कुछ अध्ययन विभिन्न जीवों के बीच एक विशाल अनुक्रम संरक्षण और संरक्षित अमीनो एसिड भी दिखाते हैं जो संरचना को धारण करते हैं और मोड़ने में मदद करते हैं।[17]


3 डी संरचनाएं

See also: Transporter Classification Database


प्रकाश अवशोषण संचालित ट्रांसपोर्टर

  • rhodopsin सहित बैक्टीरियोहोडोप्सिन-जैसे प्रोटीन (ऑप्सिन भी देखें)
  • जीवाणु प्रकाश संश्लेषण प्रतिक्रिया केंद्र और photosystem I और II
  • बैक्टीरिया और क्लोरोप्लास्ट से प्रकाश संचयन परिसर

ऑक्सीडक्शन-संचालित ट्रांसपोर्टर

विद्युत रासायनिक क्षमता संचालित ट्रांसपोर्टर

  • प्रोटॉन या सोडियम ट्रांसलोकेशन F-टाइप और V-टाइप ATPases

पी-पी-बॉन्ड हाइड्रोलिसिस-संचालित ट्रांसपोर्टर

पोर्टर्स (यूनिपोर्टर्स, सिम्पोर्टर्स, एंटीपोर्टर्स)

  • mitochondrial वाहक प्रोटीन
  • मेजर फैसिलिटेटर सुपरफैमिली (ग्लिसरॉल-3-फॉस्फेट ट्रांसपोर्टर, लैक्टोज परमीज़ और मल्टीड्रग ट्रांसपोर्टर एमआरडी)
  • रेजिस्टेंस-नोड्यूलेशन-सेल डिवीजन सुपरफैमिली (आरएनडी)RND)|रेसिस्टेंस-नोड्यूलेशन-सेल डिवीजन (मल्टीड्रग एफ्लक्स (माइक्रोबायोलॉजी) ट्रांसपोर्टर AcrB, बहुदवा प्रतिरोध देखें)
  • डायकार्बोक्सिलेट/एमिनो एसिड: कटियन सिम्पोर्टर (प्रोटॉन ग्लूटामेट सिम्पोर्टर)
  • मोनोवैलेंट केशन/प्रोटोन एंटीपोर्टर (सोडियम/प्रोटोन एंटीपोर्टर 1 NhaA)
  • स्नायुसंचारी सोडियम सिम्पॉर्टर
  • अमोनिया ट्रांसपोर्टर
  • ड्रग/मेटाबोलाइट ट्रांसपोर्टर (छोटा मल्टीड्रग रेजिस्टेंस ट्रांसपोर्टर EmrE - संरचनाओं को गलत मानकर वापस ले लिया जाता है)

आयन चैनल सहित अल्फा-पेचदार चैनल

एंजाइम

=== अल्फा-हेलिकल ट्रांसमेम्ब्रेन एंकर === के साथ प्रोटीन

एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला से बना बीटा-बैरल

नोट: एन और एस क्रमशः बीटा-किस्में की संख्या और कतरनी संख्या हैं[19] बीटा-बैरल का

कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बना बीटा-बैरल

यह भी देखें

संदर्भ

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