टेट्रामेरिक प्रोटीन: Difference between revisions

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For other uses, see चतुष्टय.
two protein subunits bind to form a dimer. फिर दो डिमर अंतिम टेट्रामर बनाने के लिए जुड़ते हैं। टेट्रामर अपने मोनोमर्स से डिमर्स के माध्यम से।

चतुष्टयी प्रोटीन एक प्रोटीन है जिसमें चार उप-इकाई की चतुर्धातुक संरचना होती है। समचतुष्टय में चार समान प्रोटीन उप-इकाई होते हैं, और विषमचतुष्टय विभिन्न उप-इकाई के बहुप्रोटीन संकुल होते हैं। एक चतुष्टय को दो होमोडीमर उप-इकाई जैसे सोर्बिटोल डिहाइड्रोजनेज या दो हेटेरोडिमर उप-इकाई जैसे हीमोग्लोबिन के साथ डिमर के रूप में एकत्रित किया जा सकता है।

चतुष्टय में उप-इकाई का पारस्परिक प्रभाव

चतुष्टय बनाने वाली उप-इकाइयों के मध्य पारस्परिक क्रिया, मुख्य रूप से गैर सहसंयोजक अंतःक्रिया द्वारा निर्धारित की जाती है।[1] उप-इकाई के मध्य इस बाध्यकारी प्रक्रिया के लिए जलविरागी प्रभाव, हाइड्रोजन आबन्ध और स्थिरवैद्युतिकी पारस्परिक प्रभाव प्राथमिक स्रोत हैं। ऐसा माना जाता है कि सॉर्बिटोल डिहाइड्रोजनेज जैसे सम-चतुष्टयी प्रोटीन के लिए, संरचना एकलकी से द्वितयी और अंत में चतुष्टयी संरचना के रूप में विकसित हुई है। एसडीएच औरअन्य कई चतुष्टयी किण्वक में बाध्यकारी प्रक्रिया को मुक्त ऊर्जा में लाभ से वर्णित किया जा सकता है जिसे वियोजन सीमा संबन्धों की दर से निर्धारित किया जा सकता है।[1] जिसमे एसडीएच छवि में चार उप-इकाई (ए, बी, सी और डी) का समन्वायोजन देखा जा सकता है।

उप-इकाई के मध्य हाइड्रोजन आबन्ध

चतुष्टयी प्रोटीन चतुष्क संरचना की स्थिरता के लिए उप-इकाई के मध्य हाइड्रोजन आबन्धित तंत्र को महत्वपूर्ण दिखाया गया है। उदाहरण के लिए, एसडीएच का अध्ययन जिसमें प्रोटीन अनुक्रम संरेखण, संरचनात्मक तुलना, ऊर्जा गणना, जेल निस्पंदन प्रयोग और किण्वक गतिकी प्रयोगों जैसे विविध तरीकों का उपयोग किया गया था, एक महत्वपूर्ण हाइड्रोजन आबन्धित तंत्र को प्रकट कर सकता है जो स्तनधारी एसडीएच में चतुष्टयी चतुर्धातुक संरचना को स्थिर करता है।[1]


प्रतिरक्षा विज्ञान में चतुष्टय

प्रतिरक्षा विज्ञान में, प्रतिजन-विशिष्ट टी कोशिकाओं की संख्या को निर्धारित करने के लिए एमएचसी चतुष्टय का उपयोग चतुष्टय परख में किया जा सकता है। एमएचसी चतुष्टय पुनः संयोजक वर्ग के अणुओ पर आधारित होते हैं, जो जीवाणुओ बीआरए की क्रिया के माध्यम से बायोटिनाइलेटेड होते हैं। इन अणुओं को पेप्टाइड आबन्ध और β2M के साथ मोड़ा जाता है और एक फ्लोरोसेंटली लेबल द्वारा चतुष्टयकृत किया जाता है। स्ट्रेप्टाविडिन चार बायोटिन प्रति अणु से बांधता है। यह चतुष्टय अभिकर्मक विशेष रूप से टी कोशिकाओं को सूचित करता है जो टी कोशिका ग्राही को व्यक्त करते हैं जो किसी दिए गए पेप्टाइड-एमएचसी संकुल के लिए विशिष्ट हैं। उदाहरण के लिए, केबी/फाइपगयिनिपल चतुष्टय विशेष रूप से सी57बीएल/6 माउस में सेन्डाई विषाणु विशिष्ट साइटोटॉक्सिक टी कोशिका से जुड़ जाएगा। प्रतिजन विशिष्ट प्रतिक्रियाओं को सीडी 8+ चतुष्टय+ टी कोशिकाओं के रूप में सभी सीडी8+ लसीका कोशिका के अंश के रूप में मापा जा सकता है।

एकल लेबल वाले एमएचसी वर्ग अणु के विपरीत,एक चतुष्टय का उपयोग करने का कारण यह है कि चतुष्फलकीय चतुष्टय एक बार में तीन टी कोशिका ग्राही से जुड़ सकते हैं, जिससे विशिष्ट वर्ग I-पेप्टाइड टीसीआर परस्पर क्रिया के निम्न आत्मीयता के अतिरिक्त विशिष्ट आबन्धन की अनुमति देता है। एमएचसी वर्ग द्वारा चतुष्टय भी बनाए जा सकते हैं,यद्यपि व्यावहारिक रूप से इनके साथ काम करना कठिन है।[2]


समचतुष्टय और विषमचतुष्टय

एक सम-चतुष्टयी संकुल , बीटा glucuronidase (एक ग्लाइकोसिडेज़)। प्रत्येक उप-इकाई में समान एमिनो एसिड अनुक्रम होता है।
हेटरोचतुष्टयी अणु हीमोग्लोबिन, दो अलग-अलग प्रकार (लाल और नीले रंग) के चार उप-इकाइयों से बना है।

समचतुष्टय एक प्रोटीन संकुल है जो चार समान उप-इकाई से बना होता है जो जुड़े होते हैं लेकिन सहसंयोजक रूप से आबंधित नहीं होते हैं।[3] इसके विपरीत, विषमचतुष्टय एक 4-उप-इकाई संकुल है जहां एक या अधिक उप-इकाई भिन्न होते हैं।[4]

समचतुष्टय के उदाहरणों में सम्मिलित हैं:

विषमचतुष्टय के उदाहरणों में हीमोग्लोबिन , एनएमडीए ग्राही, कुछ एक्वापोरिन,[7] कुछ एएमपीए ग्राही, साथ ही कुछ किण्वक।[8]


विषमचतुष्टय का शुद्धिकरण

आयन विनिमय वर्णलेखन विशिष्ट विषम-चतुष्टयी प्रोटीन असेंबली को अलग करने के लिए उपयोगी है, जो आवेशित पेप्टाइड उपनामों की संख्या और स्थिति दोनों के अनुसार विशिष्ट परिसरों की शुद्धि की अनुमति देता है।[9][10] बंधुता वर्णलेखिकी को विषमचतुष्टय शुद्धि के लिए भी नियोजित किया जा सकता है।[11]


आंतरिक पूरकता

जीन द्वारा कूटबद्ध किए गए पॉलीपेप्टाइड की कई प्रतियां सामान्यतः बहुतयी के रूप में संदर्भित समुच्चय का निर्माण कर सकती हैं। जब किसी विशेष जीन के दो अलग-अलग उत्परिवर्तित युग्मविकल्पियों द्वारा निर्मित पॉलीपेप्टाइड्स से एक बहुउद्देशीय का निर्माण होता है, तो मिश्रित बहुगुणक अकेले प्रत्येक उत्परिवर्तियों द्वारा निर्मित अमिश्रित बहुगुणकों की तुलना में अधिक कार्यात्मक गतिविधि प्रदर्शित कर सकता है। जब एक मिश्रित बहुतयी अमिश्रित के सापेक्ष बढ़ी हुई कार्यक्षमता प्रदर्शित करता है, तो इस घटना को पूरकता या आनुवांशिकी के रूप में संदर्भित किया जाता है। मनुष्यों में, एएसएल एक सम-चतुष्टयी किण्वक है जो अंतर्गर्भाशयी पूरकता से गुजर सकता है। मनुष्यों में एएसएल विकार एएसएल जीन में उत्परिवर्तन से उत्पन्न हो सकता है, विशेष रूप से उत्परिवर्तन जो चतुष्टयी किण्वक की सक्रिय क्षेत्र को प्रभावित करते हैं। एएसएल विकार अत्यधिक नैदानिक ​​और आनुवंशिक विषमता से जुड़ा हुआ है, जिसे विभिन्न व्यक्तिगत रोगियों के मध्य होने वाले व्यापक अंतर्गर्भाशयी पूरकता को प्रतिबिंबित करने के लिए माना जाता है।[12][13][14]


संदर्भ

  1. ↑ 1.0 1.1 1.2 Hellgren M, Kaiser C, de Haij S, Norberg A, Höög JO (December 2007). "A hydrogen-bonding network in mammalian sorbitol dehydrogenase stabilizes the tetrameric state and is essential for the catalytic power". Cellular and Molecular Life Sciences. 64 (23): 3129–3138. doi:10.1007/s00018-007-7318-1. PMID 17952367. S2CID 22090973.
  2. ↑ Dolton G, Tungatt K, Lloyd A, Bianchi V, Theaker SM, Trimby A, et al. (September 2015). "More tricks with tetramers: a practical guide to staining T cells with peptide-MHC multimers". Immunology. 146 (1): 11–22. doi:10.1111/imm.12499. PMC 4552497. PMID 26076649.
  3. ↑ "GO term: protein homotetramerization". YeastGenome. Archived from the original on 27 September 2011. Retrieved 14 May 2011.
  4. ↑ "GO term: protein heterotetramerization". YeastGenome. Archived from the original on 27 September 2011. Retrieved 14 May 2011.
  5. ↑ Watanabe M, Blobel G (April 1989). "Cytosolic factor purified from Escherichia coli is necessary and sufficient for the export of a preprotein and is a homotetramer of SecB". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 86 (8): 2728–2732. Bibcode:1989PNAS...86.2728W. doi:10.1073/pnas.86.8.2728. PMC 286991. PMID 2649892.
  6. ↑ Warren MA, Kucharski LM, Veenstra A, Shi L, Grulich PF, Maguire ME (July 2004). "The CorA Mg2+ transporter is a homotetramer". Journal of Bacteriology. 186 (14): 4605–4612. doi:10.1128/JB.186.14.4605-4612.2004. PMC 438605. PMID 15231793.
  7. ↑ Neely JD, Christensen BM, Nielsen S, Agre P (August 1999). "Heterotetrameric composition of aquaporin-4 water channels". Biochemistry. 38 (34): 11156–11163. doi:10.1021/bi990941s. PMID 10460172.
  8. ↑ Chang TH, Hsieh FL, Ko TP, Teng KH, Liang PH, Wang AH (February 2010). "Structure of a heterotetrameric geranyl pyrophosphate synthase from mint (Mentha piperita) reveals intersubunit regulation". The Plant Cell. 22 (2): 454–467. doi:10.1105/tpc.109.071738. PMC 2845413. PMID 20139160.
  9. ↑ Sakash JB, Kantrowitz ER (September 2000). "The contribution of individual interchain interactions to the stabilization of the T and R states of Escherichia coli aspartate transcarbamoylase". The Journal of Biological Chemistry. 275 (37): 28701–28707. doi:10.1074/jbc.M005079200. PMID 10875936.
  10. ↑ Fairhead M, Krndija D, Lowe ED, Howarth M (January 2014). "Plug-and-play pairing via defined divalent streptavidins". Journal of Molecular Biology. 426 (1): 199–214. doi:10.1016/j.jmb.2013.09.016. PMC 4047826. PMID 24056174.
  11. ↑ Howarth M, Chinnapen DJ, Gerrow K, Dorrestein PC, Grandy MR, Kelleher NL, et al. (April 2006). "A monovalent streptavidin with a single femtomolar biotin binding site". Nature Methods. 3 (4): 267–273. doi:10.1038/nmeth861. PMC 2576293. PMID 16554831.
  12. ↑ Turner MA, Simpson A, McInnes RR, Howell PL (August 1997). "Human argininosuccinate lyase: a structural basis for intragenic complementation". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 94 (17): 9063–9068. Bibcode:1997PNAS...94.9063T. doi:10.1073/pnas.94.17.9063. PMC 23030. PMID 9256435.
  13. ↑ Yu B, Howell PL (October 2000). "Intragenic complementation and the structure and function of argininosuccinate lyase". Cellular and Molecular Life Sciences. 57 (11): 1637–1651. doi:10.1007/PL00000646. PMID 11092456. S2CID 1254964.
  14. ↑ Yu B, Thompson GD, Yip P, Howell PL, Davidson AR (December 2001). "Mechanisms for intragenic complementation at the human argininosuccinate lyase locus". Biochemistry. 40 (51): 15581–15590. doi:10.1021/bi011526e. PMID 11747433.


बाहरी संआबन्ध

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