हीमोग्लोबिन

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Hemoglobin
(heterotetramer, (αβ)2)
1GZX Haemoglobin.png
Structure of human hemoglobin. α and β subunits are in red and blue, respectively, and the iron-containing heme groups in green. From PDB: 1GZX​ Proteopedia Hemoglobin
Protein typemetalloprotein, globulin
Functionoxygen-transport
Cofactor(s)heme (4)
Subunit name Gene Chromosomal locus
Hb-α1 HBA1 Chr. 16 p13.3
Hb-α2 HBA2 Chr. 16 p13.3
Hb-β HBB Chr. 11 p15.5

हीमोग्लोबिन (ब्रिटिश अंग्रेजी में हीमोग्लोबिन), (ग्रीक शब्द αἷμα, हाइमा 'ब्लड' + लैटिन ग्लोबस 'बॉल, स्फीयर' + -इन से) संक्षिप्त रूप से Hb या Hgb, लोहे से युक्त ऑक्सीजन-परिवहन प्रोटीन है जो लगभग सभी कशेरुकियों के लाल रक्त कोशिकाओं (एरिथ्रोसाइट्स) में मौजूद है। साथ ही कुछ अकशेरूकीय जानवरों के ऊतक। रक्त में हीमोग्लोबिन श्वसन अंगों (फेफड़ों या गलफड़ों) से ऑक्सीजन को शरीर के अन्य ऊतकों तक ले जाता है, जहां यह वायवीय श्वसन को सक्षम करने के लिए ऑक्सीजन छोड़ता है जो पशु के चयापचय को शक्ति प्रदान करता है। एक स्वस्थ मनुष्य के प्रत्येक 100 ML रक्त में 12 से 20 ग्राम हीमोग्लोबिन होता है। हीमोग्लोबिन एक मेटालोप्रोटीन और क्रोमोप्रोटीन है।

 

स्तनधारियों में, हीमोग्लोबिन जल को छोड़कर लाल रक्त कोशिका के वजन का लगभग 96% होता है, और जल सहित कुल वजन का लगभग 35% होता है।[1] हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन-बंधन क्षमता 1.34 ML O2 प्रति ग्राम है[2], जो अकेले रक्त प्लाज्मा में घुलित ऑक्सीजन की तुलना में कुल रक्त ऑक्सीजन क्षमता को सत्तर गुना बढ़ा देता है। स्तनधारी हीमोग्लोबिन अणु चार ऑक्सीजन अणुओं को बांध और परिवहन कर सकता है।[3]

हीमोग्लोबिन अन्य गैसों का भी परिवहन करता है। यह शरीर के कुछ श्वसन कार्बन डाईऑक्साइड (कुल का लगभग 20-25%) को कार्बामिनोहीमोग्लोबिन के रूप में ले जाता है, जिसमें CO2 हीम प्रोटीन के लिए बाध्य है। अणु ग्लोबिन प्रोटीन में थिओल समूह से जुड़े महत्वपूर्ण नियामक अणु नाइट्रिक ऑक्साइड को भी वहन करता है, इसे उसी समय ऑक्सीजन के रूप में मुक्त करता है।[4]

हीमोग्लोबिन अन्य कोशिकाओं में भी पाया जाता है, जिसमें द्रव्य नाइग्रा के A 9 बृहतभक्षककोशिका , वायुकोशीय कोशिकाएं, फेफड़े, रेटिना वर्णक उपकला, हेपेटोसाइट्स, गुर्दे में मेसेंजियल कोशिकाएं, एंडोमेट्रियल कोशिकाएं, ग्रीवा कोशिकाएं और योनि उपकला कोशिकाएं सम्मलित हैं।[5] इन ऊतकों में, हीमोग्लोबिन अनावश्यक ऑक्सीजन को एक एंटीऑक्सीडेंट के रूप में अवशोषित करता है, और लोहे के चयापचय को नियंत्रित करता है। रक्त में अत्यधिक ग्लूकोज हीमोग्लोबिन से जुड़ सकता है और हीमोग्लोबिन A1c का स्तर बढ़ा सकता है।[6]

कई अकशेरूकीय, कवक और पौधों में हीमोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन जैसे अणु भी पाए जाते हैं।[7]इन जीवों में, हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन ले जा सकते हैं, या वे अन्य छोटे अणुओं और आयनों जैसे कार्बन डाइऑक्साइड, नाइट्रिक ऑक्साइड, हाइड्रोजन सल्फाइड और सल्फाइड को परिवहन और नियंत्रित कर सकते हैं। लेगहीमोग्लोबिन नामक एक संस्करण ऑक्सीजन विषाक्तता को रोकने वाले फलीदार पौधों के नाइट्रोजन-फिक्सिंग नोड्यूल(नाइट्रोजन स्थिरीकरण पिंड) जैसे अवायवीय प्रणाली से ऑक्सीजन को दूर करने में काम करता है।

हीमोग्लोबिनमिया एक चिकित्सा स्थिति है जिसमें रक्त प्लाज़्मा में हीमोग्लोबिन की अधिकता होती है। यह अंतःवाहनी रक्त अपघटन का एक प्रभाव है, जिसमें हीमोग्लोबिन लाल रक्त कोशिकाओं से अलग हो जाता है, जो रक्ताल्पता का एक रूप है।

अनुसंधान इतिहास

मैक्स पेरुट्ज़ ने हीमोग्लोबिन और Myoglobin की आणविक संरचना का निर्धारण करने के अपने काम के लिए रसायन विज्ञान का नोबेल पुरस्कार जीता[8]

1825 में, जोहान फ्रेडरिक एंगेलहार्ट ने पता लगाया कि लोहे से प्रोटीन का अनुपात कई प्रजातियों के हीमोग्लोबिन में समान है।[9][10] लोहे के ज्ञात परमाणु द्रव्यमान से उन्होंने हीमोग्लोबिन के आणविक द्रव्यमान की गणना n × 16000 (n = प्रति हीमोग्लोबिन लोहे के परमाणुओं की संख्या, जिसे अब 4 के रूप में जाना जाता है) की गणना की, जो प्रोटीन के आणविक द्रव्यमान का पहला निर्धारण था। इस जल्दबाजी के निष्कर्ष ने उस समय वैज्ञानिकों का बहुत उपहास उड़ाया जो विश्वास नहीं कर सकते थे कि कोई भी अणु इतना बड़ा हो सकता है। गिल्बर्ट स्मिथसन अडायर ने 1925 में हीमोग्लोबिन समाधानों के आसमाटिक दबाव को मापकर एंगेलहार्ट के परिणामों की पुष्टि की।[11]

यद्यपि रक्त को ऑक्सीजन ले जाने के लिए कम से कम 1794 से जाना जाता था,[12][13] 1840 में ह्यूनफेल्ड द्वारा हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन-वाहक संपत्ति का वर्णन किया गया था।[14] 1851 में, जर्मन फिजियोलॉजिस्ट ओटो फन्के ने लेखों की एक श्रृंखला प्रकाशित की, जिसमें उन्होंने शुद्ध जल, शराब या ईथर जैसे विलायक के साथ लाल रक्त कोशिकाओं को क्रमिक रूप से पतला करके बढ़ते हीमोग्लोबिन क्रिस्टल का वर्णन किया, जिसके परिणामस्वरूप प्रोटीन समाधान से विलायक का धीमा वाष्पीकरण हुआ।[15][16] फेलिक्स होप-सेयलर द्वारा कुछ साल बाद हेमोग्लोबिन के प्रतिवर्ती ऑक्सीजनेशन का वर्णन किया गया था।[17] X - रे क्रिस्टलोग्राफी के विकास के साथ, प्रोटीन संरचनाओं को अनुक्रमित करना संभव हो गया।[18] 1959 में, मैक्स पेरुट्ज़ ने हीमोग्लोबिन की आणविक संरचना का निर्धारण किया।[19][20] इस काम के लिए उन्होंने जॉन केंड्रू के साथ रसायन विज्ञान में 1962 का नोबेल पुरस्कार साझा किया, जिन्होंने गोलाकार प्रोटीन मायोग्लोबिन का अनुक्रम किया।[18][21] रक्त में हीमोग्लोबिन की भूमिका फ्रांसीसी विज्ञानी क्लाउड बर्नार्ड द्वारा स्पष्ट की गई थी। हीमोग्लोबिन नाम हीम और ग्लोबिन शब्दों से लिया गया है, जो इस तथ्य को दर्शाता है कि हीमोग्लोबिन का प्रत्येक प्रोटीन सबयूनिट एक एम्बेडेड हीम समूह के साथ एक गोलाकार प्रोटीन है। प्रत्येक हीम समूह में एक लोहे का परमाणु होता है, जो आयन-प्रेरित द्विध्रुव बलों के माध्यम से एक ऑक्सीजन अणु को बांध सकता है। स्तनधारियों में सबसे सामान्य प्रकार के हीमोग्लोबिन में चार ऐसी उपइकाइयाँ होती हैं।

जेनेटिक्स

हीमोग्लोबिन में प्रोटीन सबयूनिट्स (ग्लोबिन अणु) होते हैं, और ये प्रोटीन, बदले में, पॉलीपेप्टाइड्स नामक बड़ी संख्या में विभिन्न अमीनो एसिड की मुड़ी हुई श्रृंखला होते हैं। सेल द्वारा बनाए गए किसी भी पॉलीपेप्टाइड का एमिनो एसिड अनुक्रम बदले में जीन नामक डीएनए के विस्तार से निर्धारित होता है। सभी प्रोटीनों में, यह अमीनो एसिड अनुक्रम है जो प्रोटीन के रासायनिक गुण और कार्य को निर्धारित करता है।

एक से अधिक हीमोग्लोबिन जीन होते हैं: मनुष्यों में, हीमोग्लोबिन ए (वयस्कों में मौजूद हीमोग्लोबिन का मुख्य रूप) जीन, HBA1, HBA2, और HBB द्वारा कोडित होता है।[22]हीमोग्लोबिन सबयूनिट अल्फा 1 और अल्फा 2 को क्रमशः जीन एचबीए1 और एचबीए2 द्वारा कोडित किया जाता है, जो दोनों गुणसूत्र 16 पर हैं और एक दूसरे के करीब हैं। हीमोग्लोबिन सबयूनिट बीटा को एचबीबी जीन द्वारा कोडित किया जाता है जो क्रोमोसोम 11 पर होता है। हीमोग्लोबिन में ग्लोबिन प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम आमतौर पर प्रजातियों के बीच भिन्न होते हैं। ये अंतर प्रजातियों के बीच विकासवादी दूरी के साथ बढ़ते हैं। उदाहरण के लिए, मनुष्यों, बोनोबोस और चिंपांज़ी में सबसे आम हीमोग्लोबिन अनुक्रम पूरी तरह से समान हैं, बिना अल्फा या बीटा ग्लोबिन प्रोटीन श्रृंखलाओं में एक भी अमीनो एसिड अंतर नहीं है।[23][24][25] जबकि मानव और गोरिल्ला हीमोग्लोबिन अल्फा और बीटा दोनों श्रृंखलाओं में एक अमीनो एसिड में भिन्न होते हैं, ये अंतर कम निकट संबंधी प्रजातियों के बीच बड़े होते हैं।

प्रजातियों के भीतर भी, हीमोग्लोबिन के प्रकार मौजूद हैं, यद्यपि आमतौर पर प्रत्येक प्रजाति में एक क्रम सबसे आम है। एक प्रजाति में हीमोग्लोबिन प्रोटीन के लिए जीन में उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप हीमोग्लोबिन वेरिएंट होता है।[26][27] हीमोग्लोबिन के इन उत्परिवर्तित रूपों में से कई के कारण कोई बीमारी नहीं होती है। हीमोग्लोबिन के इन उत्परिवर्ती रूपों में से कुछ, यद्यपि, वंशानुगत बीमारियों के एक समूह का कारण बनते हैं जिन्हें हीमोग्लोबिनोपैथी कहा जाता है। सबसे प्रसिद्ध हीमोग्लोबिनोपैथी सिकल-सेल रोग है, जो पहला मानव रोग था जिसकी क्रियाविधि (जीव विज्ञान) को आणविक स्तर पर समझा गया था। ए (ज्यादातर) थैलेसीमिया नामक बीमारियों के अलग सेट में ग्लोबिन जीन विनियमन में समस्याओं और उत्परिवर्तन के माध्यम से सामान्य और कभी-कभी असामान्य हीमोग्लोबिन का कम उत्पादन होता है। ये सभी रोग रक्ताल्पता उत्पन्न करते हैं।[28]

300x300 पीएक्स

अन्य प्रोटीनों की तरह हीमोग्लोबीन अमीनो एसिड अनुक्रमों में भिन्नता अनुकूली हो सकती है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन उच्च ऊंचाई के लिए विभिन्न तरीकों से अनुकूल पाया गया है। उच्च ऊंचाई पर रहने वाले जीव समुद्र तल की तुलना में ऑक्सीजन के कम आंशिक दबाव का अनुभव करते हैं। यह उन जीवों के लिए एक चुनौती प्रस्तुत करता है जो ऐसे वातावरण में रहते हैं क्योंकि हीमोग्लोबिन, जो आमतौर पर ऑक्सीजन के उच्च आंशिक दबावों पर ऑक्सीजन को बांधता है, कम दबाव पर मौजूद होने पर ऑक्सीजन को बांधने में सक्षम होना चाहिए। विभिन्न जीवों ने ऐसी चुनौती के लिए अनुकूलित किया है। उदाहरण के लिए, हाल के अध्ययनों ने हिरण चूहों में अनुवांशिक रूपों का सुझाव दिया है जो यह समझाने में मदद करते हैं कि पहाड़ों में रहने वाले हिरण चूहों उच्च ऊंचाई के साथ पतली हवा में जीवित रहने में सक्षम हैं। यूनिवर्सिटी ऑफ नेब्रास्का-लिंकन के एक शोधकर्ता ने चार अलग-अलग जीनों में म्यूटेशन पाया, जो पर्वतों की तुलना में निचले इलाकों में रहने वाले हिरण चूहों के बीच अंतर के लिए जिम्मेदार हो सकते हैं। हाइलैंड्स और लोलैंड्स दोनों से पकड़े गए जंगली चूहों की जांच करने के बाद, यह पाया गया कि: दो नस्लों के जीन वस्तुतः समान हैं - उन लोगों को छोड़कर जो उनके हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन-वहन क्षमता को नियंत्रित करते हैं। अनुवांशिक अंतर हाइलैंड चूहों को अपने ऑक्सीजन का अधिक कुशल उपयोग करने में सक्षम बनाता है, क्योंकि पहाड़ों में उच्च ऊंचाई पर कम उपलब्ध है।[29] मैमथ हीमोग्लोबिन में ऐसे उत्परिवर्तन होते हैं जो कम तापमान पर ऑक्सीजन वितरण की अनुमति देते हैं, इस प्रकार प्लेस्टोसीन के दौरान मैमथ को उच्च अक्षांशों में स्थानांतरित करने में सक्षम बनाते हैं।[30] एंडीज में रहने वाले हमिंगबर्ड्स में भी यह पाया गया। हमिंगबर्ड पहले से ही बहुत अधिक ऊर्जा खर्च करते हैं और इस प्रकार उच्च ऑक्सीजन की मांग करते हैं और फिर भी एंडियन हमिंगबर्ड उच्च ऊंचाई में पनपे पाए गए हैं। उच्च ऊंचाई पर रहने वाली कई प्रजातियों के हीमोग्लोबिन जीन में गैर-पर्याय उत्परिवर्तन (ओरियोट्रोचिलस, ए। कैस्टेलनौडी, सी। वायोलिफ़र, पी। गिगास, और ए। विरिडिक्यूडा) ने प्रोटीन को फ्यतिक एसिड (IHP) के लिए कम आत्मीयता का कारण बनाया है। ), पक्षियों में पाया जाने वाला एक अणु जिसकी मनुष्यों में 2,3-बीपीजी के समान भूमिका है; इसका परिणाम निम्न आंशिक दबावों में ऑक्सीजन को बाँधने की क्षमता में होता है।[31]

पक्षियों की अनूठी पक्षी शरीर रचना भी O2 के कम आंशिक दबावों पर ऑक्सीजन के कुशल उपयोग को बढ़ावा देती है2. ये दो अनुकूलन एक-दूसरे को सुदृढ़ करते हैं और पक्षियों के उल्लेखनीय उच्च-ऊंचाई प्रदर्शन के लिए खाते हैं।

हीमोग्लोबिन अनुकूलन मनुष्यों के लिए भी फैला हुआ है। 4,000 मीटर पर उच्च ऑक्सीजन संतृप्ति जीनोटाइप वाली तिब्बती महिलाओं में उच्च संतान जीवित रहने की दर है।[32] प्राकृतिक चयन इस जीन पर काम करने वाला मुख्य बल प्रतीत होता है क्योंकि कम हीमोग्लोबिन-ऑक्सीजन संबंध वाली महिलाओं की मृत्यु दर की तुलना में उच्च हीमोग्लोबिन-ऑक्सीजन संबंध वाली महिलाओं के लिए संतान की मृत्यु दर काफी कम है। जबकि सटीक जीनोटाइप और तंत्र जिसके द्वारा यह होता है अभी तक स्पष्ट नहीं है, चयन इन महिलाओं की कम आंशिक दबावों में ऑक्सीजन को बांधने की क्षमता पर काम कर रहा है, जो समग्र रूप से उन्हें महत्वपूर्ण चयापचय प्रक्रियाओं को बेहतर बनाए रखने की अनुमति देता है।

संश्लेषण

हीमोग्लोबिन (Hb) चरणों की एक जटिल श्रृंखला में संश्लेषित होता है। हीम भाग को माइटोकॉन्ड्रिया और अपरिपक्व लाल रक्त कोशिकाओं के साइटोसोल में चरणों की एक श्रृंखला में संश्लेषित किया जाता है, जबकि ग्लोबिन प्रोटीन भागों को साइटोसोल में राइबोसोम द्वारा संश्लेषित किया जाता है।[33] अस्थि मज्जा में प्रोएरिथ्रोब्लास्ट से रेटिकुलोसाइट तक अपने प्रारंभिक विकास के दौरान सेल में Hb का उत्पादन जारी रहता है। इस बिंदु पर, स्तनधारी लाल रक्त कोशिकाओं में कोशिका केंद्रक खो जाता है, लेकिन पक्षियों और कई अन्य प्रजातियों में नहीं। स्तनधारियों में नाभिक के नुकसान के बाद भी, अवशिष्ट राइबोसोमल आरएनए Hb के आगे संश्लेषण की अनुमति देता है जब तक कि रेटिकुलोसाइट संचार प्रणाली में प्रवेश करने के तुरंत बाद अपना आरएनए खो देता है (यह हीमोग्लोबिन-सिंथेटिक आरएनए वास्तव में रेटिकुलोसाइट को इसकी जालीदार उपस्थिति और नाम देता है)।[34]


हीम की संरचना

हेम बी समूह

हीमोग्लोबिन में कई मल्टी-सबयूनिट ग्लोबुलर प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना होती है।[35] हीमोग्लोबिन में अधिकांश अमीनो एसिड अल्फा हेलिकॉप्टर बनाते हैं, और ये हेलिकॉप्टर छोटे गैर-पेचदार खंडों से जुड़े होते हैं। हाइड्रोजन बांड इस प्रोटीन के अंदर पेचदार वर्गों को स्थिर करते हैं, अणु के भीतर आकर्षण पैदा करते हैं, जो तब प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक विशिष्ट आकार में मोड़ने का कारण बनता है।[36] हीमोग्लोबिन की चतुर्धातुक संरचना इसके चार उपइकाइयों से मोटे तौर पर एक चतुष्फलकीय व्यवस्था में आती है।[35]

अधिकांश कशेरुकियों में, हीमोग्लोबिन अणु चार गोलाकार प्रोटीन उपइकाइयों का एक संयोजन होता है। प्रत्येक सबयूनिट एक प्रोटीन श्रृंखला से बना होता है जो एक गैर-प्रोटीन प्रोस्थेटिक समूह हीम समूह से जुड़ा होता है। प्रत्येक प्रोटीन श्रृंखला ग्लोबिन फोल्ड व्यवस्था में एक साथ जुड़े अल्फा हेलिक्स संरचनात्मक खंडों के एक सेट में व्यवस्थित होती है। ऐसा नाम इसलिए दिया गया है क्योंकि यह व्यवस्था अन्य हीम/ग्लोबिन प्रोटीन जैसे कि मायोग्लोबिन में उपयोग किए जाने वाले फोल्डिंग मोटिफ के समान है।[37][38] इस फोल्डिंग पैटर्न में एक पॉकेट होता है जो हीम समूह को मजबूती से बांधता है।

एक हीम समूह में एक आयरन (Fe) आयन होता है जो एक हेट्रोसायक्लिक यौगिक रिंग में होता है, जिसे पॉरफाइरिन के रूप में जाना जाता है। इस पोर्फिरिन रिंग में चार pyrrole अणु होते हैं जो केंद्र में बंधे लोहे के आयन के साथ चक्रीय रूप से एक साथ जुड़े होते हैं (मेथिन पुलों द्वारा)। [39] लौह आयन, जो ऑक्सीजन बंधन का स्थल है, वलय के केंद्र में चार नाइट्रोजन परमाणुओं के साथ समन्वय करता है, जो सभी एक तल में स्थित होते हैं। हीम पोरफाइरिन रिंग के नीचे F8 हिस्टडीन अवशेष (जिसे समीपस्थ हिस्टडीन के रूप में भी जाना जाता है) के imidazole रिंग के एन परमाणुओं के माध्यम से गोलाकार प्रोटीन के लिए दृढ़ता से (सहसंयोजक) बंधा हुआ है। एक छठी स्थिति एक समन्वयित सहसंयोजक बंधन द्वारा ऑक्सीजन को विपरीत रूप से बाँध सकती है, [40] छह लिगैंड्स के ऑक्टाहेड्रल समूह को पूरा करना। ऑक्सीजन के साथ यह प्रतिवर्ती संबंध यही कारण है कि हीमोग्लोबिन शरीर के चारों ओर ऑक्सीजन के परिवहन के लिए इतना उपयोगी है। [41]</nowiki> ऑक्सीजन एंड-ऑन बेंट ज्योमेट्री में बंधता है जहां एक ऑक्सीजन परमाणु Fe से जुड़ता है और दूसरा कोण पर बाहर निकलता है। जब ऑक्सीजन बंधी नहीं होती है, तो एक बहुत दुर्बल बंधुआ जल का अणु साइट को भर देता है, जिससे एक विकृत अष्टफलक बन जाता है।

भले ही कार्बन डाइऑक्साइड हीमोग्लोबिन द्वारा ले जाया जाता है, यह लौह-बाध्यकारी पदों के लिए ऑक्सीजन के साथ प्रतिस्पर्धा नहीं करता है, लेकिन हीम समूहों से जुड़ी प्रोटीन श्रृंखलाओं के अमाइन समूहों से बंधा होता है।

लौह आयन या तो फेरस|फेरस Fe में हो सकता है2+ या आयरन(III)|फेरिक फ़े3+ स्थिति, लेकिन फेरिहीमोग्लोबिन (मेटहीमोग्लोबिन) (Fe3+) ऑक्सीजन को बांध नहीं सकता।[42] बाध्यकारी में, ऑक्सीजन अस्थायी रूप से और विपरीत रूप से ऑक्सीकरण करता है (Fe2+) से (Fe3+) जबकि ऑक्सीजन अस्थायी रूप से सुपरऑक्साइड आयन में बदल जाता है, इस प्रकार ऑक्सीजन को बाँधने के लिए लोहे को +2 ऑक्सीकरण अवस्था में मौजूद होना चाहिए। यदि Fe से संबंधित सुपरऑक्साइड आयन3+ प्रोटोनेटेड है, तो हीमोग्लोबिन आयरन ऑक्सीकृत रहेगा और ऑक्सीजन को बाँधने में अक्षम रहेगा। ऐसे कारको में, साइटोक्रोम बी 5 रिडक्टेस एंजाइम अंतत: लोहे के केंद्र को कम करके मेथेमोग्लोबिन को पुन: सक्रिय करने में सक्षम होगा।

वयस्क मनुष्यों में, सबसे आम हीमोग्लोबिन प्रकार एक टेट्रामेरिक प्रोटीन है (जिसमें चार सबयूनिट प्रोटीन होते हैं) जिसे हीमोग्लोबिन ए कहा जाता है, जिसमें दो α और दो β सबयूनिट गैर-सहसंयोजक रूप से बंधे होते हैं, प्रत्येक क्रमशः 141 और 146 अमीनो एसिड अवशेषों से बना होता है। इसे α के रूप में दर्शाया गया है2β2. उपइकाइयां संरचनात्मक रूप से समान और लगभग समान आकार की होती हैं। प्रत्येक सबयूनिट का आणविक भार लगभग 16,000 डाल्टन (इकाई) होता है,[43] लगभग 64,000 डाल्टन (64,458 g/mol) के टेट्रामर के कुल आणविक भार के लिए।<[44]इस प्रकार, 1 g/dL = 0.1551 mmol/L। हीमोग्लोबिन ए हीमोग्लोबिन अणुओं का सबसे गहन अध्ययन है।

मानव शिशुओं में, हीमोग्लोबिन अणु 2 α जंजीरों और 2 γ जंजीरों से बना होता है। जैसे-जैसे शिशु बढ़ता है γ जंजीरों को धीरे-धीरे β जंजीरों से बदल दिया जाता है। [45]

चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला नमक पुल (प्रोटीन), हाइड्रोजन बंधन और हाइड्रोफोबिक प्रभाव से एक दूसरे से बंधे हैं।

ऑक्सीजन संतृप्ति

सामान्य तौर पर, हीमोग्लोबिन को ऑक्सीजन अणुओं (ऑक्सीहीमोग्लोबिन) से संतृप्त किया जा सकता है, या ऑक्सीजन अणुओं (डीऑक्सीहीमोग्लोबिन) से असंतृप्त किया जा सकता है।[46]


ऑक्सीहीमोग्लोबिन

ऑक्सीहीमोग्लोबिन श्वसन (फिजियोलॉजी) के दौरान बनता है जब ऑक्सीजन लाल रक्त कोशिकाओं में प्रोटीन हीमोग्लोबिन के हीम घटक से जुड़ता है। यह प्रक्रिया फेफड़ों के पल्मोनरी एल्वियोलस से सटे फुफ्फुसीय केशिकाओं में होती है। ऑक्सीजन तब रक्त प्रवाह के माध्यम से कोशिकाओं में गिराए जाने के लिए यात्रा करता है जहां इसे ऑक्सीडेटिव फास्फारिलीकरण की प्रक्रिया द्वारा एडेनोसाइन ट्रायफ़ोस्फेट के उत्पादन में एक टर्मिनल इलेक्ट्रॉन स्वीकर्ता के रूप में उपयोग किया जाता है। यद्यपि, यह रक्त पीएच में कमी का प्रतिकार करने में मदद नहीं करता है। वेंटिलेशन (फिजियोलॉजी), या श्वास, कार्बन डाइऑक्साइड को हटाकर इस स्थिति को उलट सकता है, जिससे पीएच में बदलाव हो सकता है।[47]

हीमोग्लोबिन दो रूपों में मौजूद होता है, एक तना हुआ (तनाव) रूप (T) और एक शिथिल रूप (R)। कम पीएच, उच्च सीओ जैसे विभिन्न कारक2 और ऊतकों के स्तर पर उच्च 2,3 बीपीजी तना हुआ रूप का पक्ष लेते हैं, जिसमें कम ऑक्सीजन संबंध होता है और ऊतकों में ऑक्सीजन जारी करता है। इसके विपरीत, एक उच्च पीएच, कम सीओ2, या कम 2,3 बीपीजी आराम के रूप का समर्थन करता है, जो ऑक्सीजन को बेहतर ढंग से बांध सकता है।[48] प्रणाली का आंशिक दबाव O को भी प्रभावित करता है2 आत्मीयता जहां, ऑक्सीजन के उच्च आंशिक दबावों पर (जैसे कि एल्वियोली में मौजूद), शिथिल (उच्च आत्मीयता, आर) अवस्था का पक्ष लिया जाता है। विपरीत रूप से, कम आंशिक दबावों पर (जैसे कि श्वसन ऊतकों में मौजूद), (कम आत्मीयता, टी) तनावपूर्ण स्थिति का समर्थन किया जाता है।[49] इसके अतिरिक्त, आयरन (II) हीम से ऑक्सीजन का बंधन आयरन को पोर्फिरिन रिंग के तल में खींच लेता है, जिससे एक मामूली संरूपणीय बदलाव होता है। शिफ्ट ऑक्सीजन को हीमोग्लोबिन के भीतर तीन शेष हीम इकाइयों को बांधने के लिए प्रोत्साहित करती है (इस प्रकार, ऑक्सीजन बाध्यकारी सहकारी है)।

डीऑक्सीजनेटेड हीमोग्लोबिन

डीऑक्सीजनेटेड हीमोग्लोबिन (डीऑक्सीहेमोग्लोबिन) बाध्य ऑक्सीजन के बिना हीमोग्लोबिन का रूप है। ऑक्सीहीमोग्लोबिन और डीऑक्सीहीमोग्लोबिन का अवशोषण स्पेक्ट्रम भिन्न होता है। ऑक्सीहीमोग्लोबिन में डीऑक्सीहीमोग्लोबिन की तुलना में 660 nm तरंग दैर्ध्य का काफी कम अवशोषण होता है, जबकि 940 nm पर इसका अवशोषण थोड़ा अधिक होता है। पल्स ऑक्सीमीटर नामक उपकरण द्वारा रोगी के रक्त में ऑक्सीजन की मात्रा को मापने के लिए इस अंतर का उपयोग किया जाता है। यह अंतर नीलिमा की प्रस्तुति के लिए भी जिम्मेदार है, नीला से बैंगनी रंग जो ऊतक हाइपोक्सिया (चिकित्सा) के दौरान विकसित होते हैं।[50] डीऑक्सीजनेटेड हीमोग्लोबिन पैरामैग्नेटिक है; यह चुंबकीय क्षेत्र से दुर्बल रूप से आकर्षित होता है।[51][52]इसके विपरीत, ऑक्सीजन युक्त हीमोग्लोबिन प्रतिचुम्बकत्व प्रदर्शित करता है, एक चुंबकीय क्षेत्र से एक दुर्बल प्रतिकर्षण।[52]






कशेरुकी हीमोग्लोबिन का विकास

वैज्ञानिक इस बात से सहमत हैं कि हीमोग्लोबिन से मायोग्लोबिन को अलग करने वाली घटना एक प्रकार की मछली के जबड़े वाले कशेरुकियों से अलग होने के बाद हुई।[53] मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन के इस अलगाव ने दो अणुओं के विभिन्न कार्यों के उत्पन्न होने और विकसित होने की अनुमति दी: मायोग्लोबिन का ऑक्सीजन भंडारण के साथ अधिक संबंध है जबकि हीमोग्लोबिन को ऑक्सीजन परिवहन का काम सौंपा गया है।[54] Α- और β-जैसे ग्लोबिन जीन प्रोटीन के अलग-अलग उपइकाइयों को कूटबद्ध करते हैं।[22] लगभग 450-500 मिलियन साल पहले जबड़े रहित मछली से प्राप्त ग्नथोसोम सामान्य पूर्वज के बाद भी इन जीनों के पूर्ववर्ती एक अन्य दोहराव घटना के माध्यम से उत्पन्न हुए थे।[53]पुश्तैनी पुनर्निर्माण अध्ययनों से पता चलता है कि α और β जीनों के पूर्ववर्ती पूर्वज समान ग्लोबिन सबयूनिट्स से बना एक डिमर था, जो दोहराव के बाद एक टेट्रामेरिक वास्तुकला में इकट्ठा होने के लिए विकसित हुआ।[55] Α और β जीन के विकास ने हीमोग्लोबिन के लिए कई अलग-अलग उपइकाइयों से बना होने की क्षमता पैदा की, हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन परिवहन करने की क्षमता के लिए एक भौतिक संरचना केंद्रीय। एकाधिक सबयूनिट होने से हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन को सहकारी रूप से बाँधने की क्षमता में योगदान होता है और साथ ही साथ एलोस्टेरिक रूप से नियंत्रित किया जाता है।[54][55]इसके बाद, α जीन भी HBA1 और HBA2 जीन बनाने के लिए दोहराव की घटना से गुज़रा।[56] इन आगे के दोहराव और विचलन ने α- और β-जैसे ग्लोबिन जीन की एक विविध श्रेणी बनाई है जो विनियमित हैं ताकि विकास के विभिन्न चरणों में कुछ रूप होते हैं।[54]

चन्निचथिडे परिवार की अधिकांश बर्फ मछलियों ने ठंडे जल के अनुकूलन के रूप में अपने हीमोग्लोबिन जीन खो दिए हैं।[57]


== ऑक्सीहीमोग्लोबिन == में आयरन का ऑक्सीकरण राज्य ऑक्सीजन युक्त हीमोग्लोबिन की ऑक्सीकरण स्थिति निर्धारित करना मुश्किल है क्योंकि ऑक्सीहीमोग्लोबिन (Hb-O2), प्रायोगिक मापन द्वारा, प्रतिचुंबकीय है (कोई शुद्ध अयुग्मित इलेक्ट्रॉन नहीं है), फिर भी ऑक्सीजन और लोहे दोनों में निम्नतम-ऊर्जा (जमीनी अवस्था) इलेक्ट्रॉन विन्यास अनुचुंबकत्व हैं (जटिल में कम से कम एक अयुग्मित इलेक्ट्रॉन का सुझाव देते हुए)। ऑक्सीजन का निम्नतम-ऊर्जा रूप, और लोहे के प्रासंगिक ऑक्सीकरण राज्यों के निम्नतम ऊर्जा रूप ये हैं:

  • ट्रिपलेट ऑक्सीजन, सबसे कम-ऊर्जा आणविक ऑक्सीजन प्रजाति, में दो अयुग्मित इलेक्ट्रॉन होते हैं जो π* आणविक ऑर्बिटल्स को रोकते हैं।
  • आयरन (II) एक हाई-घूर्णन 3D में मौजूद है6 चार अयुग्मित इलेक्ट्रॉनों के साथ विन्यास।
  • आयरन (तृतीय) (3 D5) में विषम संख्या में इलेक्ट्रॉन होते हैं, और इस प्रकार किसी भी ऊर्जा अवस्था में एक या अधिक अयुग्मित इलेक्ट्रॉन होने चाहिए।

ये सभी संरचनाएं अनुचुंबकीय हैं (अयुग्मित इलेक्ट्रॉन हैं), प्रतिचुंबकीय नहीं। इस प्रकार, लोहे और ऑक्सीजन के संयोजन में इलेक्ट्रॉनों का एक गैर-सहज (उदाहरण के लिए, कम से कम एक प्रजाति के लिए एक उच्च-ऊर्जा) वितरण मौजूद होना चाहिए, ताकि प्रेक्षित प्रतिचुम्बकत्व और कोई अयुग्मित इलेक्ट्रॉनों की व्याख्या न हो सके।

प्रतिचुंबकीय (कोई नेट घूर्णन नहीं) Hb-O2 उत्पन्न करने की दो तार्किक संभावनाएँ हैं:

  1. निम्न-घूर्णन Fe2+ सिंगलेट ऑक्सीजन को बांधता है। निम्न-घूर्णन आयरन और सिंगलेट ऑक्सीजन दोनों डायमैग्नेटिक हैं। यद्यपि, ऑक्सीजन का एकल रूप अणु का उच्च-ऊर्जा रूप है।
  2. निम्न-घूर्णन Fe3+ O को बाइंड करता है2•− (सुपरऑक्साइड आयन) और दो अयुग्मित इलेक्ट्रॉन युगल प्रतिलौहचुम्बकीय रूप से प्रतिचुम्बकीय गुण प्रदान करते हैं। यहाँ, लोहे को ऑक्सीकृत किया गया है (एक इलेक्ट्रॉन खो दिया है), और ऑक्सीजन कम कर दिया गया है (एक इलेक्ट्रॉन प्राप्त कर लिया है)।

एक अन्य संभावित मॉडल जिसमें निम्न-घूर्णन Fe4+ पेरोक्साइड, O2 से बांधता है22−, को अपने आप खारिज किया जा सकता है, क्योंकि लोहा अनुचुंबकीय है (यद्यपि पेरोक्साइड आयन प्रतिचुंबकीय है)। यहाँ, लोहे को दो इलेक्ट्रॉनों द्वारा ऑक्सीकृत किया गया है, और ऑक्सीजन को दो इलेक्ट्रॉनों द्वारा कम किया गया है।

प्रत्यक्ष प्रयोगात्मक डेटा:

  • X - रे फ़ोटोइलैक्ट्रॉन स्पेक्ट्रोस्कोपी से पता चलता है कि लोहे की ऑक्सीकरण स्थिति लगभग 3.2 है।
  • O2-O2 बॉन्ड की अवरक्त स्पेक्ट्रोस्कोपी सुपरऑक्साइड के साथ एक बॉन्ड लेंथ फिटिंग का सुझाव देती है (सुपरऑक्साइड 1.5 होने के साथ लगभग 1.6 का बॉन्ड ऑर्डर)।
  • XANES|आयरन के-एज पर एज स्ट्रक्चर्स के पास X-रे अवशोषण। डीऑक्सीहीमोग्लोबिन और ऑक्सीहीमोग्लोबिन के बीच 5 ev की ऊर्जा बदलाव, जैसा कि सभी मेथेमोग्लोबिन प्रजातियों के लिए होता है, दृढ़ता से Fe के करीब एक वास्तविक स्थानीय चार्ज का सुझाव देता है।Fe से 3+2+.[58][59][60]

इस प्रकार, Hb-O2 में लोहे की निकटतम औपचारिक ऑक्सीकरण स्थिति2 +3 अवस्था है, जिसमें ऑक्सीजन -1 अवस्था में है (सुपरऑक्साइड के रूप में .O2-). इस विन्यास में प्रतिचुम्बकत्व सुपरऑक्साइड पर एकल अयुगलित इलेक्ट्रॉन से लोहे पर एकल अयुगलित इलेक्ट्रॉन के साथ एंटीफेरोमैग्नेटिक रूप से संरेखित होने से उत्पन्न होता है (कम-घूर्णन D में)5 स्थिति), प्रयोग से डायमैगनेटिक ऑक्सीहीमोग्लोबिन के अनुसार, संपूर्ण कॉन्फ़िगरेशन को कोई नेट घूर्णन नहीं देने के लिए।[61][62] प्रयोग द्वारा डायमैगनेटिक ऑक्सीहीमोग्लोबिन को सही पाए जाने के लिए उपरोक्त तार्किक संभावनाओं का दूसरा विकल्प आश्चर्यजनक नहीं है: सिंगलेट ऑक्सीजन (संभावना # 1) एक अवास्तविक रूप से उच्च ऊर्जा अवस्था है। मॉडल 3 चार्ज के प्रतिकूल पृथक्करण की ओर जाता है (और चुंबकीय डेटा से सहमत नहीं है), यद्यपि यह अनुनाद (रसायन विज्ञान) के रूप में मामूली योगदान दे सकता है। Hb-O2 में आयरन का उच्च ऑक्सीकरण अवस्था में स्थानांतरण2 परमाणु के आकार को कम करता है, और इसे पोर्फिरिन रिंग के तल में जाने देता है, समन्वित हिस्टडीन अवशेषों को खींचता है और ग्लोब्युलिन में देखे गए एलोस्टेरिक परिवर्तनों को शुरू करता है।

बायो-इनऑर्गेनिक केमिस्ट्स के शुरुआती अभिधारणाओं ने दावा किया कि संभावना #1 (ऊपर) सही थी और यह कि आयरन ऑक्सीकरण अवस्था II में मौजूद होना चाहिए। इस निष्कर्ष की संभावना लग रही थी, क्योंकि लोहे के ऑक्सीकरण राज्य III मेथेमोग्लोबिन के रूप में, जब सुपरऑक्साइड '.'O2 के साथ नहीं2- ऑक्सीकरण इलेक्ट्रॉन को धारण करने के लिए जाना जाता था, हीमोग्लोबिन को सामान्य त्रिक O को बांधने में असमर्थ बनाने के लिए जाना जाता था2 जैसा कि हवा में होता है। इस प्रकार यह माना गया कि जब ऑक्सीजन गैस फेफड़ों में बंधी होती है तो लोहा Fe(II) के रूप में बना रहता है। इस पिछले शास्त्रीय मॉडल में लौह रसायन सुरुचिपूर्ण था, लेकिन प्रतिचुंबकीय, उच्च-ऊर्जा, एकल ऑक्सीजन अणु की आवश्यक उपस्थिति को कभी समझाया नहीं गया था। शास्त्रीय रूप से यह तर्क दिया गया था कि एक ऑक्सीजन अणु के बंधन ने उच्च-घूर्णन आयरन (II) को मजबूत-क्षेत्र वाले लिगेंड के एक ऑक्टाहेड्रल क्षेत्र में रखा है; क्षेत्र में यह परिवर्तन क्रिस्टल फील्ड थ्योरी को बढ़ाएगा, जिससे लोहे के इलेक्ट्रॉनों को कम-घूर्णन कॉन्फ़िगरेशन में जोड़ा जा सकेगा, जो Fe (II) में प्रतिचुंबकीय होगा। ऐसा माना जाता है कि जब ऑक्सीजन बांधता है तो यह मजबूर कम-घूर्णन जोड़ी वास्तव में लोहे में होती है, लेकिन लोहे के आकार में परिवर्तन की व्याख्या करने के लिए पर्याप्त नहीं है। लोहे के छोटे आकार और बढ़ी हुई ऑक्सीकरण स्थिति और ऑक्सीजन के दुर्बल बंधन दोनों को समझाने के लिए ऑक्सीजन द्वारा लोहे से एक अतिरिक्त इलेक्ट्रॉन का निष्कर्षण आवश्यक है।

पूर्ण-संख्या ऑक्सीकरण स्थिति का असाइनमेंट एक औपचारिकता है, क्योंकि सहसंयोजक बंधनों को पूरे इलेक्ट्रॉन हस्तांतरण से जुड़े पूर्ण बंधन आदेश की आवश्यकता नहीं होती है। इस प्रकार, पैरामैग्नेटिक Hb-O2 के लिए सभी तीन मॉडल2 Hb-O के वास्तविक इलेक्ट्रॉनिक विन्यास में कुछ हद तक (अनुनाद द्वारा) योगदान कर सकते हैं2. यद्यपि, Hb-O2 में लोहे का मॉडल2 Fe (III) होना शास्त्रीय विचार से अधिक सही है कि यह Fe (II) बना रहता है।

सहकारिता

ऑक्सीजन-बाध्यकारी प्रक्रिया का एक योजनाबद्ध दृश्य मॉडल, अणु में दृश्यता की सुविधा के लिए सभी चार मोनोमर्स और हेम्स और प्रोटीन को केवल डायग्रामेटिक कॉइल के रूप में दिखा रहा है। इस मॉडल में ऑक्सीजन नहीं दिखाया गया है, लेकिन, प्रत्येक लोहे के परमाणु के लिए, यह फ्लैट हीम में लोहे (लाल गोले) को बांधता है। उदाहरण के लिए, दिखाए गए चार हीम्स के ऊपरी-बाएँ में, आरेख के ऊपरी-बाएँ में दिखाए गए लोहे के परमाणु के बाईं ओर ऑक्सीजन बाँधता है। यह लोहे के परमाणु को उस हीम में पीछे की ओर ले जाने का कारण बनता है जो इसे धारण करता है (इस उदाहरण में, ऑक्सीजन को बांधते समय लोहा ऊपर की ओर बढ़ता है), हिस्टीडीन अवशेष (लोहे के दाईं ओर एक लाल पेंटागन के रूप में प्रतिरूपित) को खींचता है, क्योंकि यह करता है। यह, बदले में, हिस्टीडाइन को पकड़े हुए प्रोटीन श्रृंखला को खींचता है।

जब ऑक्सीजन लोहे के परिसर से जुड़ती है, तो यह लोहे के परमाणु को पोर्फिरिन रिंग के तल के केंद्र की ओर वापस जाने का कारण बनता है (चित्र देखें)। उसी समय, लोहे के दूसरे ध्रुव पर परस्पर क्रिया करने वाले हिस्टडीन अवशेषों की इमिडाज़ोल साइड-चेन को पोर्फिरिन रिंग की ओर खींचा जाता है। यह अंतःक्रिया वलय के समतल को टेट्रामर के बाहर की ओर बग़ल में धकेलती है, और प्रोटीन हेलिक्स में हिस्टिडाइन युक्त तनाव को भी प्रेरित करती है क्योंकि यह लोहे के परमाणु के निकट जाता है। यह तनाव टेट्रामर में शेष तीन मोनोमर्स को प्रेषित किया जाता है, जहां यह अन्य हीम साइटों में एक समान रूपात्मक परिवर्तन को प्रेरित करता है जैसे कि इन साइटों पर ऑक्सीजन का बंधन आसान हो जाता है।

जैसे ही ऑक्सीजन हीमोग्लोबिन के एक मोनोमर से बंधता है, टेट्रामर की रचना T (तनाव) अवस्था से R (विश्राम) अवस्था में बदल जाती है। यह बदलाव शेष तीन मोनोमर के हीम समूहों के लिए ऑक्सीजन के बंधन को बढ़ावा देता है, इस प्रकार ऑक्सीजन के साथ हीमोग्लोबिन अणु को संतृप्त करता है।[63] सामान्य वयस्क हीमोग्लोबिन के टेट्रामेरिक रूप में, ऑक्सीजन का बंधन, इस प्रकार, एक सहकारी बंधन है। ऑक्सीजन के लिए हीमोग्लोबिन की बाध्यकारी आत्मीयता अणु की ऑक्सीजन संतृप्ति से बढ़ जाती है, ऑक्सीजन के पहले अणु बंधन के लिए अनुकूल तरीके से अगले लोगों के लिए बाध्यकारी साइटों के आकार को प्रभावित करते हैं। जैसा कि ऊपर चर्चा की गई है, यह सकारात्मक सहकारी बंधन हेमोग्लोबिन प्रोटीन परिसर के स्टेरिक प्रभाव गठनात्मक परिवर्तनों के माध्यम से प्राप्त किया जाता है; अर्थात, जब हीमोग्लोबिन में एक सबयूनिट प्रोटीन ऑक्सीजन युक्त हो जाता है, तो पूरे परिसर में एक गठनात्मक या संरचनात्मक परिवर्तन शुरू हो जाता है, जिससे अन्य सबयूनिट ऑक्सीजन के लिए बढ़ी हुई आत्मीयता हासिल कर लेते हैं। नतीजतन, हीमोग्लोबिन का ऑक्सीजन बाध्यकारी वक्र सिग्मॉइड फ़ंक्शन या S-आकार का है, जो गैर-सहकारी बंधन से जुड़े सामान्य अतिशयोक्तिपूर्ण समारोह वक्र के विपरीत है।

हीमोग्लोबिन में सहकारिता के गतिशील तंत्र और कम आवृत्ति अनुनाद के साथ इसके संबंध पर चर्चा की गई है।[64]


ऑक्सीजन के अलावा अन्य लिगैंड्स के लिए बाइंडिंग

ऑक्सीजन लिगैंड (जैव रसायन) के अलावा, जो एक सहकारी तरीके से हीमोग्लोबिन को बांधता है, हीमोग्लोबिन लिगैंड्स में कार्बन मोनोआक्साइड (सीओ) जैसे प्रतिस्पर्धी अवरोध और कार्बन डाइऑक्साइड (सीओ) जैसे एलोस्टेरिक विनियमन भी सम्मलित हैं।2) और नाइट्रिक ऑक्साइड (NO)। कार्बन डाइऑक्साइड ग्लोबिन प्रोटीन के अमीनो समूहों से कार्बामिनोहेमोग्लोबिन बनाने के लिए बाध्य है; माना जाता है कि यह तंत्र स्तनधारियों में लगभग 10% कार्बन डाइऑक्साइड परिवहन के लिए जिम्मेदार है। नाइट्रिक ऑक्साइड को हीमोग्लोबिन द्वारा भी ले जाया जा सकता है; यह ग्लोबिन प्रोटीन में विशिष्ट थिओल समूहों के लिए एक S-नाइट्रोसोथिओल बनाने के लिए बाध्य है, जो मुक्त नाइट्रिक ऑक्साइड और थिओल में फिर से अलग हो जाता है, क्योंकि हीमोग्लोबिन अपनी हीम साइट से ऑक्सीजन जारी करता है। परिधीय ऊतकों में यह नाइट्रिक ऑक्साइड परिवहन ऊतकों में ऑक्सीजन परिवहन की सहायता के लिए परिकल्पित है, ऊतकों में वाहिकाप्रसरण नाइट्रिक ऑक्साइड जारी करके जिसमें ऑक्सीजन का स्तर कम होता है।[65]


प्रतिस्पर्धी

ऑक्सीजन का बंधन कार्बन मोनोऑक्साइड जैसे अणुओं से प्रभावित होता है (उदाहरण के लिए, तम्बाकू धूम्रपान, निकास गैस और भट्टियों में अधूरा दहन)। सीओ हीम बंधन स्थल पर ऑक्सीजन के साथ प्रतिस्पर्धा करता है। सीओ के लिए हीमोग्लोबिन की बाध्यकारी आत्मीयता ऑक्सीजन के लिए इसकी आत्मीयता से 250 गुना अधिक है,[66][67] का अर्थ है कि सीओ की छोटी मात्रा लक्षित ऊतक को ऑक्सीजन देने की हीमोग्लोबिन की क्षमता को नाटकीय रूप से कम कर देती है।[68] चूंकि कार्बन मोनोऑक्साइड एक रंगहीन, गंधहीन और स्वादहीन गैस है, और संभावित रूप से घातक खतरा पैदा करती है, कार्बन मोनोऑक्साइड अनुवेदक घरों में खतरनाक स्तरों की चेतावनी देने के लिए व्यावसायिक रूप से उपलब्ध हो गए हैं। जब हीमोग्लोबिन CO के साथ जुड़ता है, तो यह Carboxyhemoglobin नामक एक बहुत ही चमकीले लाल यौगिक का निर्माण करता है, जिसके कारण कार्बन मोनोऑक्साइड विषाक्तता पीड़ितों की त्वचा सफेद या नीले रंग के बजाय गुलाबी दिखाई दे सकती है। जब प्रेरित हवा में CO का स्तर 0.02% तक कम होता है, तो सिरदर्द और मतली होती है; यदि सीओ एकाग्रता 0.1% तक बढ़ा दी जाती है, तो बेहोशी का पालन होगा। भारी धूम्रपान करने वालों में, ऑक्सीजन-सक्रिय साइटों के 20% तक सीओ द्वारा अवरुद्ध किया जा सकता है।

इसी तरह, हीमोग्लोबिन में साइनाइड के लिए प्रतिस्पर्धी बाध्यकारी संबंध भी होता है (सीएन-), सल्फर मोनोऑक्साइड (SO), और सल्फाइड (S2−), हाइड्रोजन सल्फाइड के साथ (H2एस)। ये सभी हीम में आयरन की ऑक्सीकरण स्थिति को बदले बिना उससे बंध जाते हैं, लेकिन फिर भी वे ऑक्सीजन-बंधन को बाधित करते हैं, जिससे गंभीर विषाक्तता होती है।

हीम समूह में लोहे का परमाणु शुरू में लौह (Fe2+) ऑक्सीजन और अन्य गैसों के बंधन और परिवहन का समर्थन करने के लिए ऑक्सीकरण अवस्था (जैसा कि ऊपर बताया गया है, यह अस्थायी रूप से फेरिक में बदल जाती है जब ऑक्सीजन बंधी होती है)। फेरिक के लिए प्रारंभिक ऑक्सीकरण (Fe3+) ऑक्सीजन के बिना अवस्था हीमोग्लोबिन को हीमिग्लोबिन या मेथेमोग्लोबिन में परिवर्तित कर देती है, जो ऑक्सीजन को बाँध नहीं सकता। ऐसा होने से रोकने के लिए सामान्य लाल रक्त कोशिकाओं में हीमोग्लोबिन को एक कमी प्रणाली द्वारा संरक्षित किया जाता है। नाइट्रिक ऑक्साइड लाल रक्त कोशिकाओं में हीमोग्लोबिन के एक छोटे अंश को मेथेमोग्लोबिन में परिवर्तित करने में सक्षम है। बाद की प्रतिक्रिया ग्लोबिन के अधिक प्राचीन नाइट्रिक ऑक्साइड डाइऑक्सीजनेज फ़ंक्शन की अवशेष गतिविधि है।






एलोस्टेरिक

Further information: Oxygen-hemoglobin dissociation curve

कार्बन डाइऑक्साइड हीमोग्लोबिन पर एक अलग बाध्यकारी साइट पर कब्जा कर लेता है। ऊतकों में, जहां कार्बन डाइऑक्साइड की सघनता अधिक होती है, कार्बन डाइऑक्साइड हीमोग्लोबिन के एलोस्टेरिक साइट से बंध जाता है, जिससे हीमोग्लोबिन से ऑक्सीजन को उतारने में मदद मिलती है और अंतत: चयापचय के दौर से गुजर रहे ऊतकों को ऑक्सीजन जारी होने के बाद इसे शरीर से हटा दिया जाता है। शिरापरक रक्त द्वारा कार्बन डाइऑक्साइड के लिए यह बढ़ी हुई आत्मीयता को बोह्र प्रभाव के रूप में जाना जाता है। एंजाइम कार्बोनिक एनहाइड्रेज़ के माध्यम से, कार्बन डाइऑक्साइड कार्बोनिक एसिड देने के लिए जल से प्रतिक्रिया करता है, जो बिकारबोनिट और प्रोटॉन में विघटित होता है:

सीओ2 + एच2ओ → एच2सीओ3 → एचसीओ3− + एच+
हीमोग्लोबिन के ऑक्सीजन-पृथक्करण वक्र का सिग्मोइडल आकार ऑक्सीजन के हीमोग्लोबिन के सहकारी बंधन से परिणामित होता है।

इसलिए, उच्च कार्बन डाइऑक्साइड स्तर वाले रक्त का पीएच (अधिक अम्लीय) भी कम होता है। हीमोग्लोबिन प्रोटॉन और कार्बन डाइऑक्साइड को बांध सकता है, जो प्रोटीन में एक गठनात्मक परिवर्तन का कारण बनता है और ऑक्सीजन की रिहाई की सुविधा प्रदान करता है। प्रोटॉन प्रोटीन पर विभिन्न स्थानों पर बंधते हैं, जबकि कार्बन डाइऑक्साइड α-अमीनो समूह पर बंधते हैं।[69] कार्बन डाइऑक्साइड हीमोग्लोबिन को बांधता है और कार्बामिनोहेमोग्लोबिन बनाता है।[70] कार्बन डाइऑक्साइड और एसिड के बंधन से ऑक्सीजन के लिए हीमोग्लोबिन की आत्मीयता में यह कमी बोर प्रभाव के रूप में जानी जाती है। बोह्र प्रभाव R अवस्था के बजाय T अवस्था का पक्षधर है। (O2 को बदलता है2-संतृप्ति वक्र दाईं ओर)। इसके विपरीत, जब रक्त में कार्बन डाइऑक्साइड का स्तर कम हो जाता है (अर्थात, फेफड़ों केशिकाओं में), कार्बन डाइऑक्साइड और प्रोटॉन हीमोग्लोबिन से मुक्त हो जाते हैं, जिससे प्रोटीन की ऑक्सीजन आत्मीयता बढ़ जाती है। कम पीएच के कारण हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन के लिए कुल बाध्यकारी क्षमता में कमी (अर्थात वक्र को नीचे की ओर स्थानांतरित करना, न कि केवल दाईं ओर) को मूल प्रभाव कहा जाता है। यह बोनी मछली में देखा जाता है।

हीमोग्लोबिन के लिए यह आवश्यक है कि वह ऑक्सीजन को मुक्त करे जिससे यह बंधता है; यदि नहीं, तो इसे बाँधने का कोई मतलब नहीं है। हीमोग्लोबिन का सिग्मोइडल वक्र इसे बंधन में कुशल बनाता है (O2 ऊपर ले जा रहा है2 फेफड़ों में), और अनलोडिंग में कुशल (ओ2 ऊतकों में)।[71] उच्च ऊंचाई वाले लोगों में, रक्त में 2,3-बिस्फोस्फोग्लिसरेट (2,3-बीपीजी) की एकाग्रता बढ़ जाती है, जिससे इन व्यक्तियों को कम ऑक्सीजन तनाव की स्थिति में ऊतकों को बड़ी मात्रा में ऑक्सीजन देने की अनुमति मिलती है। यह घटना, जहां अणु वाई एक परिवहन अणु जेड के लिए अणु X के बंधन को प्रभावित करता है, को हेटरोट्रोपिक एलोस्टेरिक प्रभाव कहा जाता है। उच्च ऊंचाई पर जीवों में हीमोग्लोबिन भी इस तरह अनुकूलित किया गया है कि इसमें 2,3-बीपीजी के लिए कम आत्मीयता है और इसलिए प्रोटीन अपने आर राज्य की ओर अधिक स्थानांतरित हो जाएगा। अपनी आर स्थिति में, हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन को अधिक आसानी से बाँधता है, इस प्रकार जीवों को आवश्यक चयापचय प्रक्रियाओं को करने की अनुमति देता है जब ऑक्सीजन कम आंशिक दबाव में मौजूद होता है।[72] इंसानों के अलावा अन्य जानवर हीमोग्लोबिन से जुड़ने और इसके O2 को बदलने के लिए विभिन्न अणुओं का उपयोग करते हैं2 प्रतिकूल परिस्थितियों में संबंध। मछली एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट और गुआनोसिन ट्राइफॉस्फेट दोनों का उपयोग करती हैं। ये मछली हीमोग्लोबिन अणु पर एक फॉस्फेट पॉकेट से बंधते हैं, जो तनावपूर्ण स्थिति को स्थिर करता है और इसलिए ऑक्सीजन की आत्मीयता कम हो जाती है।[73] जीटीपी एटीपी की तुलना में हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन एफ़िनिटी को बहुत कम कर देता है, जो माना जाता है कि एक अतिरिक्त हाइड्रोजन बंधन के कारण होता है जो तनावपूर्ण स्थिति को और स्थिर करता है।[74] हाइपोक्सिक स्थितियों के तहत, ऑक्सीजन की आत्मीयता बढ़ाने के लिए मछली की लाल रक्त कोशिकाओं में एटीपी और जीटीपी दोनों की सांद्रता कम हो जाती है।[75] एक भिन्न हीमोग्लोबिन, जिसे भ्रूण हीमोग्लोबिन कहा जाता है (HbF, α2γ2), विकासशील भ्रूण में पाया जाता है, और वयस्क हीमोग्लोबिन की तुलना में अधिक आत्मीयता के साथ ऑक्सीजन को बांधता है। इसका मतलब यह है कि वयस्क हीमोग्लोबिन की तुलना में भ्रूण के हीमोग्लोबिन के लिए ऑक्सीजन बाध्यकारी वक्र बाएं-शिफ्ट है (अर्थात, हीमोग्लोबिन का उच्च प्रतिशत कम ऑक्सीजन तनाव पर ऑक्सीजन बाध्य है)। नतीजतन, नाल में भ्रूण का रक्त मातृ रक्त से ऑक्सीजन लेने में सक्षम होता है।

अणु के ग्लोबिन भाग में हीमोग्लोबिन नाइट्रिक ऑक्साइड (NO) भी ले जाता है। यह परिधि में ऑक्सीजन वितरण में सुधार करता है और श्वसन के नियंत्रण में योगदान देता है। नो ग्लोबिन में एक विशिष्ट सिस्टीन अवशेष के लिए विपरीत रूप से बांधता है; बंधन हीमोग्लोबिन की स्थिति (R या T) पर निर्भर करता है। परिणामी S-नाइट्रोसिलेटेड हीमोग्लोबिन विभिन्न NO- संबंधित गतिविधियों को प्रभावित करता है जैसे संवहनी प्रतिरोध, रक्तचाप और श्वसन का नियंत्रण। एनओ लाल रक्त कोशिकाओं के साइटोप्लाज्म में जारी नहीं किया जाता है, लेकिन अनियन एक्सचेंजर 1 नामक एनियन एक्सचेंजर द्वारा उनमें से बाहर ले जाया जाता है।[76]


मनुष्यों में प्रकार

हीमोग्लोबिन वेरिएंट सामान्य मानव भ्रूण के विकास और मानव भ्रूण के विकास के विकास का एक हिस्सा हैं। वे आनुवांशिकी में भिन्नता के कारण आबादी में हीमोग्लोबिन के विकृति विज्ञान म्यूटेंट रूप भी हो सकते हैं। कुछ प्रसिद्ध हीमोग्लोबिन वेरिएंट, जैसे सिकल दरांती कोशिका अरक्तता, बीमारियों के लिए जिम्मेदार हैं और hemoglobinopathies माने जाते हैं। अन्य वेरिएंट कोई पता लगाने योग्य विकृति का कारण नहीं बनते हैं, और इस प्रकार उन्हें गैर-पैथोलॉजिकल वेरिएंट माना जाता है।[26][77] भ्रूण में:

  • गोवर 1 (ζ2ε2).
  • गोवर 2 (अ2ε2) (PDB: 1A9W​).
  • हीमोग्लोबिन पोर्टलैंड I (ζ2γ2).
  • हीमोग्लोबिन पोर्टलैंड II (ζ2β2).

भ्रूण में:

जन्म के बाद:

  • हीमोग्लोबिन ए (वयस्क हीमोग्लोबिन) (α2β2) (PDB: 1BZ0​) – 95% से अधिक सामान्य राशि के साथ सबसे आम
  • हीमोग्लोबिन ए2|हीमोग्लोबिन ए2(ए2δ2) - δ श्रृंखला संश्लेषण तीसरी तिमाही में देर से शुरू होता है और वयस्कों में, इसकी सामान्य सीमा 1.5–3.5% होती है
  • हीमोग्लोबिन एफ (भ्रूण हीमोग्लोबिन) (α2γ2) – वयस्कों में हीमोग्लोबिन एफ लाल कोशिकाओं की एक सीमित आबादी तक सीमित है जिसे एफ-कोशिकाएं कहा जाता है। यद्यपि, सिकल सेल रोग और बीटा थैलेसीमिया वाले व्यक्तियों में Hb एफ का स्तर बढ़ सकता है।
जन्म से पहले और बाद में हीमोग्लोबिन की जीन अभिव्यक्ति। उन कोशिकाओं और अंगों के प्रकारों की भी पहचान करता है जिनमें जीन अभिव्यक्ति (वुड डब्ल्यूजी पर डेटा, (1976)। 'ब्र। मेड। बुल। 32, 282।')

भिन्न रूप जो रोग का कारण बनते हैं:

  • हीमोग्लोबिन D-पंजाब - (α2βडी</सुप>2) - हीमोग्लोबिन का एक भिन्न रूप।
  • हीमोग्लोबिन एच (β4) - हीमोग्लोबिन का एक भिन्न रूप, β श्रृंखलाओं के एक टेट्रामर द्वारा निर्मित, जो अल्फा-थैलेसीमिया|α थैलेसीमिया के प्रकारों में मौजूद हो सकता है।
  • हीमोग्लोबिन बार्ट्स (γ4) - γ श्रृंखलाओं के टेट्रामर द्वारा गठित हीमोग्लोबिन का एक भिन्न रूप, जो α थैलेसीमिया के प्रकारों में मौजूद हो सकता है।
  • Hb S (α2βस</सुप>2) - सिकल सेल रोग वाले लोगों में हीमोग्लोबिन का एक भिन्न रूप पाया जाता है। β-चेन जीन में भिन्नता होती है, जिससे हीमोग्लोबिन के गुणों में परिवर्तन होता है, जिसके परिणामस्वरूप लाल रक्त कोशिकाएं हंसिया बन जाती हैं।
  • हीमोग्लोबिन सी (ए2βसी2) - β-श्रृंखला जीन में भिन्नता के कारण एक अन्य प्रकार। यह वैरिएंट एक हल्के क्रोनिक हीमोलिटिक अरक्तता का कारण बनता है।
  • हीमोग्लोबिन ई (α2βऔर2) - β-श्रृंखला जीन में भिन्नता के कारण एक अन्य प्रकार। यह वैरिएंट एक हल्के क्रोनिक हेमोलिटिक एनीमिया का कारण बनता है।
  • हीमोग्लोबिन एएस - एक वयस्क जीन और एक सिकल सेल रोग जीन के साथ सिकल सेल विशेषता पैदा करने वाला विषमयुग्मजी रूप
  • हीमोग्लोबिन एससी रोग - एक मिश्रित विषमयुग्मजी रूप जिसमें एक सिकल जीन और दूसरा एन्कोडिंग हीमोग्लोबिन सी होता है।
  • हीमोग्लोबिन हॉपकिंस -2 - हीमोग्लोबिन का एक भिन्न रूप जिसे कभी-कभी सिकल सेल रोग उत्पन्न करने के लिए हीमोग्लोबिन S के संयोजन में देखा जाता है।

कशेरुकी जंतुओं में ह्रास

जब उम्र बढ़ने या दोषों के कारण लाल रक्त कोशिकाएं अपने जीवन के अंत तक पहुंचती हैं, तो वे परिसंचरण के भीतर प्लीहा या यकृत या हेमोलाइज में मैक्रोफेज की फागोसिटिक गतिविधि द्वारा परिसंचरण से हटा दी जाती हैं। मुक्त हीमोग्लोबिन को हीमोग्लोबिन ट्रांसपोर्टर CD163 के माध्यम से संचलन से साफ किया जाता है, जो विशेष रूप से मोनोसाइट्स या मैक्रोफेज पर व्यक्त किया जाता है। इन कोशिकाओं के भीतर हीमोग्लोबिन अणु टूट जाता है, और लोहा पुनर्नवीनीकरण हो जाता है। यह प्रक्रिया हीम डिग्रेडेड के हर अणु के लिए कार्बन मोनोऑक्साइड का एक अणु भी पैदा करती है।[78] हीम क्षरण मानव शरीर में कार्बन मोनोऑक्साइड का एकमात्र प्राकृतिक स्रोत है, और सामान्य हवा में सांस लेने वाले लोगों में कार्बन मोनोऑक्साइड के सामान्य रक्त स्तर के लिए जिम्मेदार है।[79] हीम क्षरण का अन्य प्रमुख अंतिम उत्पाद बिलीरुबिन है। यदि लाल रक्त कोशिकाओं को सामान्य से अधिक तेजी से नष्ट किया जा रहा है तो रक्त में इस रसायन के बढ़े हुए स्तर का पता लगाया जाता है। अनुचित रूप से अवक्रमित हीमोग्लोबिन प्रोटीन या हीमोग्लोबिन जो रक्त कोशिकाओं से बहुत तेजी से जारी किया गया है, छोटी रक्त वाहिकाओं, विशेष रूप से गुर्दे की नाजुक रक्त फ़िल्टर करने वाली वाहिकाओं को रोक सकता है, जिससे गुर्दे की क्षति हो सकती है। लोहे को हीम से निकाल दिया जाता है और बाद में उपयोग के लिए बचा लिया जाता है, इसे ऊतकों में हीमोसाइडरिन या ferritin के रूप में संग्रहीत किया जाता है और प्लाज्मा में बीटा ग्लोब्युलिन द्वारा ट्रांसफरिन के रूप में ले जाया जाता है। जब पोर्फिरिन की अंगूठी टूट जाती है, तो टुकड़े आम तौर पर बिलीरुबिन नामक पीले वर्णक के रूप में स्रावित होते हैं, जो पित्त के रूप में आंतों में स्रावित होता है। आंत बिलीरुबिन को यूरोबिलिनोजेन में चयापचय करते हैं। यूरोबिलिनोजेन शरीर को मल में छोड़ देता है, स्टर्कोबिलिन नामक वर्णक में। ग्लोब्युलिन को अमीनो एसिड में मेटाबोलाइज़ किया जाता है जो तब संचलन में जारी किया जाता है।

हीमोग्लोबिन से संबंधित रोग

हीमोग्लोबिन की कमी या तो हीमोग्लोबिन अणुओं की घटी हुई मात्रा के कारण हो सकती है, जैसा कि एनीमिया में, या ऑक्सीजन के समान आंशिक दबाव पर ऑक्सीजन को बाँधने के लिए प्रत्येक अणु की कम क्षमता के कारण हो सकता है। हीमोग्लोबिनोपैथी (आनुवंशिक दोष जिसके परिणामस्वरूप हीमोग्लोबिन अणु की असामान्य संरचना होती है)[80] दोनों का कारण हो सकता है। किसी भी मामले में, हीमोग्लोबिन की कमी रक्त ऑक्सीजन-वहन क्षमता को कम करती है। हीमोग्लोबिन की कमी, सामान्य रूप से, हाइपोजेमिया से सख्ती से अलग है, जिसे रक्त में ऑक्सीजन के आंशिक दबाव में कमी के रूप में परिभाषित किया गया है,[81][82][83][84] यद्यपि दोनों हाइपोक्सिया (चिकित्सा) (ऊतकों को अपर्याप्त ऑक्सीजन आपूर्ति) के कारण हैं।

कम हीमोग्लोबिन के अन्य सामान्य कारणों में रक्त की हानि, पोषण की कमी, अस्थि मज्जा की समस्याएं, कीमोथेरेपी, गुर्दे की विफलता, या असामान्य हीमोग्लोबिन (जैसे कि सिकल सेल रोग) सम्मलित हैं।

ऑक्सीजन ले जाने के लिए प्रत्येक हीमोग्लोबिन अणु की क्षमता सामान्य रूप से परिवर्तित रक्त पीएच या सीओ द्वारा संशोधित होती है2, एक परिवर्तित ऑक्सीजन-हीमोग्लोबिन पृथक्करण वक्र का कारण बनता है। यद्यपि, इसे विकृत रूप से परिवर्तित भी किया जा सकता है, उदाहरण के लिए, कार्बन मोनोऑक्साइड विषाक्तता।

लाल रक्त कोशिकाओं की पूर्ण कमी के साथ या बिना हीमोग्लोबिन की कमी, एनीमिया के लक्षणों की ओर ले जाती है। एनीमिया के कई अलग-अलग कारण हैं, यद्यपि आयरन की कमी (दवा) और इसके परिणामस्वरूप आयरन की कमी से होने वाला एनीमिया पश्चिमी दुनिया में सबसे आम कारण हैं। लोहे की अनुपस्थिति से हीम संश्लेषण कम हो जाता है, लोहे की कमी वाले एनीमिया में लाल रक्त कोशिकाएं हाइपोक्रोमिक (लाल हीमोग्लोबिन वर्णक की कमी) और माइक्रोसाइटिक (सामान्य से छोटी) होती हैं। अन्य एनीमिया दुर्लभ हैं। hemolysis (लाल रक्त कोशिकाओं का त्वरित टूटना) में, संबंधित पीलिया हीमोग्लोबिन मेटाबोलाइट बिलीरुबिन के कारण होता है, और परिसंचारी हीमोग्लोबिन गुर्दे की विफलता का कारण बन सकता है।

ग्लोबिन श्रृंखला में कुछ उत्परिवर्तन हीमोग्लोबिनोपैथी से जुड़े होते हैं, जैसे सिकल सेल रोग और थैलेसीमिया। अन्य उत्परिवर्तन, जैसा कि लेख की शुरुआत में चर्चा की गई है, सौम्य हैं और उन्हें केवल हीमोग्लोबिन वेरिएंट के रूप में संदर्भित किया जाता है।

आनुवंशिक विकारों का एक समूह है, जिसे आनुवांशिक असामान्यता के रूप में जाना जाता है, जो हीम संश्लेषण के चयापचय मार्गों में त्रुटियों की विशेषता है। यूनाइटेड किंगडम के किंग जॉर्ज III शायद सबसे प्रसिद्ध पोर्फिरीया पीड़ित थे।

कुछ हद तक, हीमोग्लोबिन ए धीरे-धीरे प्रत्येक β श्रृंखला के टर्मिनल वेलिन (एक अल्फा एमिनोएसिड) पर ग्लूकोज के साथ जुड़ जाता है। परिणामी अणु को अक्सर HbA1c|Hb A के रूप में संदर्भित किया जाता है1c, एक ग्लाइकेटेड हीमोग्लोबिन। हीमोग्लोबिन में अमीनो एसिड के लिए ग्लूकोज का बंधन कई प्रोटीनों में अनायास (एक एंजाइम की मदद के बिना) होता है, और एक उपयोगी उद्देश्य की पूर्ति के लिए नहीं जाना जाता है। यद्यपि, जैसे-जैसे रक्त में ग्लूकोज की सांद्रता बढ़ती है, Hb A का प्रतिशत जो Hb A में बदल जाता है1c बढ़ती है। मधुमेह मेलेटस में जिसका ग्लूकोज आमतौर पर उच्च चलता है, प्रतिशत Hb ए1c ऊँचा भी चलता है। ग्लूकोज के साथ Hb A संयोजन की धीमी दर के कारण, Hb A1c प्रतिशत लाल कोशिकाओं के जीवनकाल में रक्त शर्करा के स्तर के भारित औसत को दर्शाता है, जो लगभग 120 दिन है।[85] इसलिए ग्लाइकेटेड हीमोग्लोबिन के स्तर को टाइप 2 डायबिटीज मेलिटस (T2DM) की पुरानी बीमारी के दीर्घकालिक नियंत्रण की निगरानी के लिए मापा जाता है। T2DM के खराब नियंत्रण से लाल रक्त कोशिकाओं में ग्लाइकेटेड हीमोग्लोबिन का उच्च स्तर होता है। सामान्य संदर्भ सीमा लगभग 4.0-5.9% है। यद्यपि प्राप्त करना मुश्किल है, T2DM वाले लोगों के लिए 7% से कम मान की सिफारिश की जाती है। 9% से अधिक स्तर ग्लाइकेटेड हीमोग्लोबिन के खराब नियंत्रण से जुड़े होते हैं, और 12% से अधिक स्तर बहुत खराब नियंत्रण से जुड़े होते हैं। मधुमेह रोगी जो अपने ग्लाइकेटेड हीमोग्लोबिन के स्तर को 7% के करीब रखते हैं, उनके पास मधुमेह के साथ होने वाली जटिलताओं से बचने का बेहतर मौका होता है (उन लोगों की तुलना में जिनका स्तर 8% या अधिक है)।[86] इसके अलावा, हीमोग्लोबिन के बढ़े हुए ग्लाइकेटेड ऑक्सीजन के लिए इसकी आत्मीयता को बढ़ाते हैं, इसलिए ऊतक पर इसकी रिहाई को रोकते हैं और चरम कारको में हाइपोक्सिया के स्तर को प्रेरित करते हैं।[87] हीमोग्लोबिन का ऊंचा स्तर लाल रक्त कोशिकाओं की बढ़ी हुई संख्या या आकार से जुड़ा होता है, जिसे पॉलीसिथेमिया कहा जाता है। यह उत्थान जन्मजात हृदय रोग, कॉर पल्मोनाले, फेफड़े की तंतुमयता , बहुत अधिक एरिथ्रोपीटिन , या पोलीसायथीमिया वेरा के कारण हो सकता है।[88] उच्च हीमोग्लोबिन का स्तर उच्च ऊंचाई, धूम्रपान, निर्जलीकरण (कृत्रिम रूप से Hb पर ध्यान केंद्रित करके), उन्नत फेफड़ों की बीमारी और कुछ ट्यूमर के कारण भी हो सकता है।[45]

पांडिचेरी, भारत में हाल ही में किया गया एक अध्ययन कोरोनरी धमनी रोग में इसके महत्व को दर्शाता है।[89]


नैदानिक ​​उपयोग

Main article: Hemoglobinometer
अमरीकी रेडक्रॉस बोस्टन ब्लड डोनेशन सेंटर में रक्तदान से पहले एक हीमोग्लोबिन एकाग्रता माप प्रशासित किया जा रहा है।

हीमोग्लोबिन एकाग्रता माप सबसे अधिक प्रदर्शन किए जाने वाले रक्त परीक्षणों में से एक है, आमतौर पर एक पूर्ण रक्त गणना के भाग के रूप में। उदाहरण के लिए, आमतौर पर रक्तदान से पहले या बाद में इसका परीक्षण किया जाता है। परिणाम ग्राम/लीटर, जी/डेसीलीटर या मोल (यूनिट)/एल में रिपोर्ट किए जाते हैं। 1 g/dL लगभग 0.6206 mmol/L के बराबर होता है, यद्यपि अणु की बहुलक अवस्था के बारे में अनिश्चितता के कारण बाद वाली इकाइयों का अक्सर उपयोग नहीं किया जाता है।[90] 16,000 डाल्टन (यूनिट) के एकल ग्लोबिन इकाई आणविक भार का उपयोग करने वाला यह रूपांतरण कारक रक्त में हीमोग्लोबिन एकाग्रता के लिए अधिक सामान्य है। एमसीएचसी (औसत कणिका हीमोग्लोबिन एकाग्रता) के लिए रूपांतरण कारक 0.155, जो 64,500 Da के टेट्रामर वजन का उपयोग करता है, अधिक सामान्य है।[91] सामान्य स्तर हैं:

  • पुरुष: 13.8 से 18.0 g/dL (138 से 180 g/L, या 8.56 से 11.17 mmol/L)
  • महिलाएं: 12.1 से 15.1 g/dL (121 से 151 g/L, या 7.51 से 9.37 mmol/L)
  • बच्चे: 11 से 16 g/dL (110 से 160 g/L, या 6.83 से 9.93 mmol/L)
  • गर्भवती महिलाएं: 11 से 14 g/dL (110 से 140 g/L, या 6.83 से 8.69 mmol/L) (गर्भावस्था के दौरान 9.5 से 15 सामान्य मान)[92][93]

गर्भवती महिलाओं की पहली और तीसरी तिमाही में हीमोग्लोबिन का सामान्य मान कम से कम 11 g/dL और दूसरी तिमाही के दौरान कम से कम 10.5 g/dL होना चाहिए।[94] निर्जलीकरण या हाइपरहाइड्रेशन मापा हीमोग्लोबिन के स्तर को बहुत प्रभावित कर सकता है। एल्बुमिन जलयोजन स्थिति का संकेत कर सकता है।

यदि एकाग्रता सामान्य से कम है, तो इसे एनीमिया कहा जाता है। रक्ताल्पता को लाल रक्त कोशिकाओं के आकार के आधार पर वर्गीकृत किया जाता है, वे कोशिकाएं जिनमें कशेरुकियों में हीमोग्लोबिन होता है। एनीमिया को माइक्रोसाइटिक कहा जाता है अगर लाल कोशिकाएं छोटी होती हैं, मैक्रोसाइटिक अगर वे बड़ी होती हैं, और नॉर्मोसाइटिक अन्यथा।

hematocrit , लाल रक्त कोशिकाओं द्वारा कब्जा कर लिया गया रक्त मात्रा का अनुपात आमतौर पर जी / डीएल में मापा गया हीमोग्लोबिन एकाग्रता के बारे में तीन गुना होता है। उदाहरण के लिए, यदि हीमोग्लोबिन को 17 g/dL पर मापा जाता है, जो 51% के हेमेटोक्रिट के साथ तुलना करता है।[95] प्रयोगशाला हीमोग्लोबिन परीक्षण विधियों के लिए रक्त के नमूने (धमनी, शिरापरक, या केशिका) और हेमेटोलॉजी विश्लेषक और सीओ-ऑक्सीमीटर पर विश्लेषण की आवश्यकता होती है। इसके अतिरिक्त, पल्स सीओ-ऑक्सीमेट्री नामक एक नया गैर-इनवेसिव हीमोग्लोबिन (SpHb) परीक्षण विधि भी इनवेसिव विधियों की तुलनीय सटीकता के साथ उपलब्ध है।[96] निकट-अवरक्त स्पेक्ट्रोस्कोपी का उपयोग करके ऑक्सी- और डीऑक्सीहीमोग्लोबिन की सांद्रता को लगातार, क्षेत्रीय और गैर-आक्रामक रूप से मापा जा सकता है।[97][98][99][100][101] NIRS का उपयोग सिर और मांसपेशियों दोनों पर किया जा सकता है। इस तकनीक का प्रयोग अक्सर अनुसंधान के लिए किया जाता है, उदाहरण के लिए। कुलीन खेल प्रशिक्षण, एर्गोनॉमिक्स, पुनर्वास, रोगी निगरानी, ​​​​नवजात अनुसंधान, कार्यात्मक मस्तिष्क निगरानी, ​​​​मस्तिष्क-कंप्यूटर इंटरफ़ेस, मूत्रविज्ञान (मूत्राशय संकुचन), न्यूरोलॉजी (न्यूरोवास्कुलर युग्मन) और बहुत कुछ।

गैर-रेडियोधर्मी, कार्बन मोनोऑक्साइड (CO) रिब्रीदिंग तकनीक का उपयोग करके मनुष्यों में हीमोग्लोबिन द्रव्यमान को मापा जा सकता है जिसका उपयोग 100 से अधिक वर्षों से किया जा रहा है। इस तकनीक के साथ, शुद्ध सीओ गैस की एक छोटी मात्रा को साँस में लिया जाता है और कुछ मिनटों के लिए फिर से साँस ली जाती है। दोबारा सांस लेने के दौरान, CO2 लाल रक्त कोशिकाओं में मौजूद हीमोग्लोबिन से बंध जाती है। पुनर्श्वास अवधि के बाद रक्त सीओ में वृद्धि के आधार पर, हीमोग्लोबिन द्रव्यमान दुर्बल सिद्धांत के माध्यम से निर्धारित किया जा सकता है। यद्यपि बड़ी मात्रा में CO गैस मनुष्यों के लिए विषैली होती है, रक्त की मात्रा का आकलन करने के लिए उपयोग की जाने वाली CO की मात्रा सिगरेट पीते समय साँस के साथ ली जाने वाली मात्रा से मेल खाती है। जबकि शोधकर्ता आमतौर पर कस्टम-मेड रीब्रीदिंग सर्किट का उपयोग करते हैं, डेटलो हेल्थ से डिटेलो प्रदर्शन ने प्रक्रिया को स्वचालित कर दिया है और उपयोगकर्ताओं के एक बड़े समूह के लिए माप उपलब्ध कराया है।[102] Hb ए की एकाग्रता से रक्त शर्करा एकाग्रता का दीर्घकालिक नियंत्रण मापा जा सकता है1c. इसे सीधे मापने के लिए कई नमूनों की आवश्यकता होगी क्योंकि रक्त शर्करा का स्तर पूरे दिन व्यापक रूप से बदलता रहता है। Hb ए1c ग्लूकोज के साथ हीमोग्लोबिन ए की अपरिवर्तनीय प्रतिक्रिया का उत्पाद है। एक उच्च ग्लूकोज एकाग्रता के परिणामस्वरूप अधिक Hb ए होता है1c. क्योंकि प्रतिक्रिया धीमी है, Hb A1c अनुपात लाल रक्त कोशिकाओं के आधे जीवन में औसतन रक्त में ग्लूकोज स्तर का प्रतिनिधित्व करता है, आमतौर पर ~ 120 दिन होता है। एक Hb ए1c 6.0% या उससे कम का अनुपात अच्छा दीर्घकालिक ग्लूकोज नियंत्रण दर्शाता है, जबकि 7.0% से ऊपर के मान उच्च होते हैं। यह परीक्षण मधुमेह रोगियों के लिए विशेष रूप से उपयोगी है।[103] कार्यात्मक चुंबकीय अनुनाद इमेजिंग (fMRI) मशीन डीऑक्सीहीमोग्लोबिन से संकेत का उपयोग करती है, जो चुंबकीय क्षेत्र के प्रति संवेदनशील है क्योंकि यह पैरामैग्नेटिक है। इन्फ्रारेड स्पेक्ट्रोस्कोपी के पास के साथ संयुक्त माप रक्त-ऑक्सीजन-स्तर पर निर्भर की तुलना में ऑक्सी- और डीऑक्सीहीमोग्लोबिन सिग्नल दोनों के साथ अच्छा संबंध दर्शाता है।[104]


एथलेटिक ट्रैकिंग और सेल्फ ट्रैकिंग उपयोग

खेल के प्रदर्शन और प्रशिक्षण की बेहतर समझ के लिए दैनिक गतिविधियों के हेमोकोनसेंट्रेशन और हेमोडिल्यूशन प्रभावों को ट्रैक करने के लिए एक व्यक्तिगत डेटा सेट बनाने के लिए हीमोग्लोबिन को गैर-आक्रामक रूप से ट्रैक किया जा सकता है। एथलीट अक्सर धीरज और व्यायाम की तीव्रता के बारे में चिंतित होते हैं। सेंसर प्रकाश उत्सर्जक डायोड का उपयोग करता है जो ऊतक के माध्यम से एक प्रकाश डिटेक्टर को लाल और अवरक्त प्रकाश उत्सर्जित करता है, जो तब हीमोग्लोबिन प्रोटीन द्वारा प्रकाश के अवशोषण की गणना करने के लिए एक प्रोसेसर को एक संकेत भेजता है।[105] यह सेंसर एक पल्स ऑक्सीमीटर के समान है, जिसमें एक छोटा सेंसिंग डिवाइस होता है जो उंगली से चिपक जाता है।

गैर-कशेरूकीय जीवों में अनुरूप

विभिन्न प्रकार के ऑक्सीजन-परिवहन और बाध्यकारी प्रोटीन पूरे जानवरों और पौधों के साम्राज्यों में जीवों में मौजूद हैं। जीवाणु , प्रोटोजोआ और कवक के साथ सभी जीवों में हीमोग्लोबिन जैसे प्रोटीन होते हैं जिनकी ज्ञात और अनुमानित भूमिकाओं में गैसीय लिगेंड का प्रतिवर्ती बंधन सम्मलित है। चूंकि इन प्रोटीनों में से कई में ग्लोबिन और हीम कार्यात्मक समूह (एक फ्लैट पोर्फिरिन समर्थन में लोहा) होता है, इसलिए उन्हें अक्सर हीमोग्लोबिन कहा जाता है, भले ही उनकी समग्र तृतीयक संरचना कशेरुकी हीमोग्लोबिन से बहुत अलग हो। विशेष रूप से, निचले जानवरों में मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन के बीच अंतर करना अक्सर असंभव होता है, क्योंकि इनमें से कुछ जीवों में मांसपेशियां नहीं होती हैं। या, उनके पास एक पहचानने योग्य अलग संचार प्रणाली हो सकती है लेकिन ऐसा नहीं है जो ऑक्सीजन परिवहन से संबंधित हो (उदाहरण के लिए, कई कीड़े और अन्य सन्धिपाद )। इन सभी समूहों में, हीम/ग्लोबिन युक्त अणु (यहां तक ​​कि मोनोमेरिक ग्लोबिन वाले भी) जो गैस-बंधन से संबंधित हैं, उन्हें ऑक्सीहीमोग्लोबिन कहा जाता है। ऑक्सीजन के परिवहन और संवेदन से निपटने के अलावा, वे NO, CO से भी निपट सकते हैं2, सल्फाइड यौगिक, और यहाँ तक कि O2 वातावरण में मैला ढोना जो अवायवीय होना चाहिए।[106] वे हीम युक्त P450 एंजाइम और पेरोक्सीडेज के अनुरूप क्लोरीनयुक्त सामग्री के विषहरण से भी निपट सकते हैं।

विशालकाय ट्यूब वर्म रिफटिया पचिप्टिला लाल हीमोग्लोबिन युक्त प्लम दिखा रहा है

हीमोग्लोबिन की संरचना प्रजातियों में भिन्न होती है। हीमोग्लोबिन जीवों के सभी राज्यों में होता है, लेकिन सभी जीवों में नहीं। बैक्टीरिया, प्रोटोजोआ, शैवाल और पौधों जैसी आदिम प्रजातियों में अक्सर सिंगल-ग्लोबिन हीमोग्लोबिन होते हैं। कई निमेटोड कीड़े, मोलस्का और क्रसटेशियन में बहुत बड़े मल्टीसबयूनिट अणु होते हैं, जो कशेरुकियों की तुलना में बहुत बड़े होते हैं। विशेष रूप से, कवक और विशाल एनेलिडों में पाए जाने वाले काइमेरिक हीमोग्लोबिन में ग्लोबिन और अन्य प्रकार के प्रोटीन दोनों हो सकते हैं।[7]

जीवों में हीमोग्लोबिन की सबसे उल्लेखनीय घटनाओं और उपयोगों में से एक विशालकाय ट्यूब वर्म (रिफ्टिया पचिप्टिला, जिसे वेस्टीमेंटिफेरा भी कहा जाता है) में है, जो 2.4 मीटर लंबाई तक पहुंच सकता है और समुद्र के ज्वालामुखीय छिद्रों को आबाद कर सकता है। पाचन तंत्र के बजाय, इन कृमियों में जीवाणुओं की आबादी होती है जो जीव के वजन का आधा हिस्सा होती है। बैक्टीरिया एच को ऑक्सीकरण करता है2ओ के साथ वेंट से एस2 एच से भोजन बनाने के लिए जल से ऊर्जा का उत्पादन करने के लिए2ओ और सीओ2. कृमि का ऊपरी सिरा एक गहरे लाल पंखे जैसी संरचना (प्लम) होता है, जो जल में फैलता है और एच को अवशोषित करता है।2एस और ओ2 बैक्टीरिया के लिए, और सीओ2 प्रकाश संश्लेषक पौधों के समान सिंथेटिक कच्चे माल के रूप में उपयोग के लिए। कई असाधारण जटिल हीमोग्लोबिन की सामग्री के कारण संरचनाएं चमकदार लाल होती हैं, जिनमें 144 ग्लोबिन श्रृंखलाएं होती हैं, जिनमें से प्रत्येक संबंधित हीम संरचनाओं के साथ होती है। ये हीमोग्लोबिन सल्फाइड की उपस्थिति में ऑक्सीजन ले जाने में सक्षम होने के लिए उल्लेखनीय हैं, और यहां तक ​​​​कि सल्फाइड को ले जाने के लिए, बिना पूरी तरह से जहर या बाधित किए बिना अधिकांश अन्य प्रजातियों में हीमोग्लोबिन होते हैं।[107][108]


अन्य ऑक्सीजन बाध्यकारी प्रोटीन

Main article: Respiratory pigment

मायोग्लोबिन: मनुष्यों के साथ कई कशेरुकियों के मांसपेशियों के ऊतकों में पाया जाता है, यह मांसपेशियों के ऊतकों को एक अलग लाल या गहरे भूरे रंग का रंग देता है। यह संरचना और अनुक्रम में हीमोग्लोबिन के समान है, लेकिन यह टेट्रामर नहीं है; इसके बजाय, यह एक मोनोमर है जिसमें सहकारी बंधन का अभाव है। इसका उपयोग ऑक्सीजन को परिवहन के बजाय स्टोर करने के लिए किया जाता है।

हेमोसायनिन: प्रकृति में पाया जाने वाला दूसरा सबसे आम ऑक्सीजन-परिवहन प्रोटीन, यह कई आर्थ्रोपोड्स और मोलस्क के रक्त में पाया जाता है। लोहे के हीम समूहों के बजाय तांबे के प्रोस्थेटिक समूहों का उपयोग करता है और ऑक्सीजन युक्त होने पर नीले रंग का होता है।

Hemerythrin: कुछ समुद्री अकशेरूकीय और annelid की कुछ प्रजातियाँ अपने रक्त में ऑक्सीजन ले जाने के लिए इस लौह युक्त गैर-हीम प्रोटीन का उपयोग करती हैं। ऑक्सीजन युक्त होने पर गुलाबी/बैंगनी दिखाई देता है, नहीं होने पर साफ होता है।

क्लोरोक्रूओरिन: कई एनेलिड्स में पाया जाता है, यह एरिथ्रोक्रूओरिन के समान है, लेकिन हीम समूह संरचना में काफी अलग है। ऑक्सीजन रहित होने पर हरा और ऑक्सीजनित होने पर लाल दिखाई देता है।

अभ्यस्त: वैनेडियम क्रोमोजेन्स के रूप में भी जाना जाता है, वे समुद्री स्क्वार्ट्स के रक्त में पाए जाते हैं। वे एक बार ऑक्सीजन बाध्यकारी कृत्रिम समूह के रूप में धातु वैनेडियम का उपयोग करने के लिए परिकल्पित थे। यद्यपि, यद्यपि उनमें वरीयता के अनुसार वैनेडियम होता है, वे स्पष्ट रूप से थोड़ा ऑक्सीजन बाँधते हैं, और इस प्रकार कुछ अन्य कार्य होते हैं, जिन्हें स्पष्ट नहीं किया गया है (समुद्री स्क्वार्ट में कुछ हीमोग्लोबिन भी होते हैं)। वे विषाक्त पदार्थों के रूप में कार्य कर सकते हैं।

एरिथ्रोक्रूओरिन: केंचुओं के साथ कई एनेलिड्स में पाया जाता है, यह एक विशाल फ्री-फ्लोटिंग ब्लड प्रोटीन है जिसमें कई दर्जनों-संभवतः सैकड़ों-लोहा- और हीम-असर वाले प्रोटीन सबयूनिट्स एक एकल प्रोटीन परिसर में एक साथ बंधे होते हैं, जिसका आणविक द्रव्यमान 3.5 से अधिक होता है। मिलियन डाल्टन।

पिनाग्लोबिन: केवल मोलस्क एक नेक फिन में देखा जाता है। ब्राउन मैंगनीज आधारित पोर्फिरिन प्रोटीन।

लेगहेमोग्लोबिन: फलीदार पौधों में, जैसे कि अल्फाल्फा या सोयाबीन, जड़ों में नाइट्रोजन फिक्सिंग बैक्टीरिया को इस आयरन हीम युक्त ऑक्सीजन-बाध्यकारी प्रोटीन द्वारा ऑक्सीजन से सुरक्षित किया जाता है। संरक्षित विशिष्ट एंजाइम नाइट्रोजनेस है, जो मुक्त ऑक्सीजन की उपस्थिति में नाइट्रोजन गैस को कम करने में असमर्थ है।

कोबोग्लोबिन: एक सिंथेटिक कोबाल्ट-आधारित पोर्फिरिन। ऑक्सीजन युक्त होने पर कोबोप्रोटीन रंगहीन दिखाई देगा, लेकिन शिराओं में पीला दिखाई देगा।

नॉनएरिथ्रॉइड कोशिकाओं में उपस्थिति

कुछ नॉनएरिथ्रॉइड कोशिकाओं (अर्थात, लाल रक्त कोशिका रेखा के अलावा अन्य कोशिकाओं) में हीमोग्लोबिन होता है। मस्तिष्क में, इनमें ए9 डोपामिनर्जिक न्यूरॉन्स, सेरेब्रल कॉर्टेक्स और समुद्री घोड़ा में तारिकाकोशिका ्स, और सभी परिपक्व ओलिगोडेंड्रोसाइट सम्मलित हैं।[109]यह सुझाव दिया गया है कि इन कोशिकाओं में मस्तिष्क हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन के भंडारण को एनोक्सिक स्थितियों में एक होमोस्टैटिक तंत्र प्रदान करने में सक्षम कर सकता है, जो विशेष रूप से ए9 डीए न्यूरॉन्स के लिए महत्वपूर्ण है, जिनके पास ऊर्जा उत्पादन लिए उच्च आवश्यकता के साथ एक उन्नत चयापचय है।[109]आगे यह नोट किया गया है कि A9 डोपामिनर्जिक न्यूरॉन्स विशेष रूप से जोखिम में हो सकते हैं क्योंकि उनकी उच्च माइटोकॉन्ड्रियल गतिविधि के अलावा वे ऑटोऑक्सीडेशन और/या मोनोमाइन ऑक्सीडेज (MAO) के माध्यम से हाइड्रोजन पेरोक्साइड के उत्पादन के कारण तीव्र ऑक्सीडेटिव तनाव के अधीन हैं। और अत्यधिक जहरीले हाइड्रॉक्सिल रेडिकल उत्पन्न करने के लिए सुलभ फेरस आयरन की बाद की प्रतिक्रिया।[109]यह पार्किंसंस रोग में इन कोशिकाओं के अध: पतन के जोखिम की व्याख्या कर सकता है।[109]इन कोशिकाओं में हीमोग्लोबिन-व्युत्पन्न लोहा इन कोशिकाओं के पोस्ट-मॉर्टम अंधेरे (लैटिन नाम, मूल नाइग्रा) का कारण नहीं है, बल्कि neuromelanin के कारण है।

मस्तिष्क के बाहर, हीमोग्लोबिन में गैर-ऑक्सीजन-वाहक कार्य एक एंटीऑक्सिडेंट के रूप में होता है और मैक्रोफेज में लौह चयापचय का नियामक होता है,[110] वायुकोशीय कोशिकाएं,[111] और गुर्दे में मेसेंजियल कोशिकाएं।[112]


इतिहास, कला और संगीत में

जूलियन वॉस-एंड्रिया द्वारा हार्ट ऑफ़ स्टील (हीमोग्लोबिन) (2005)। स्थापना के ठीक बाद, 10 दिनों के बाद, और तत्वों के कई महीनों के संपर्क में आने के बाद छवियां 5-फुट (1.50 मीटर) लंबी मूर्तिकला दिखाती हैं।

ऐतिहासिक रूप से, युद्ध के रोमन देवता के साथ, मंगल ग्रह के संबंध में रक्त और जंग के रंग के बीच संबंध होता है, क्योंकि ग्रह एक नारंगी-लाल है, जो रक्त के पूर्वजों को याद दिलाता है। यद्यपि ग्रह का रंग मंगल ग्रह की मिट्टी में ऑक्सीजन के साथ संयोजन में लोहे के यौगिकों के कारण है, यह एक आम गलत धारणा है कि हीमोग्लोबिन और उसके आक्साइड में लोहा रक्त को लाल रंग देता है। रंग वास्तव में हीमोग्लोबिन के पोर्फिरिन कार्यात्मक समूह के कारण होता है जिससे लोहा बंधा होता है, लोहे से नहीं,[113] यद्यपि लोहे की लिगेशन और रेडॉक्स स्थिति पोर्फिरीन के पाई से पाई * या एन से पाई * इलेक्ट्रॉनिक संक्रमण को प्रभावित कर सकती है और इसलिए इसकी ऑप्टिकल विशेषताओं को प्रभावित कर सकती है।

कलाकार जूलियन वॉस-एंड्रिया ने 2005 में प्रोटीन की रीढ़ की हड्डी के आधार पर हार्ट ऑफ़ स्टील (हीमोग्लोबिन) नामक एक मूर्ति बनाई। मूर्तिकला कांच और अपक्षय स्टील से बनाई गई थी। कला के शुरुआती चमकदार काम की जानबूझकर जंग लगना हीमोग्लोबिन की लोहे के लिए बाध्यकारी ऑक्सीजन की मौलिक रासायनिक प्रतिक्रिया को दर्शाता है।[114][115] मॉन्ट्रियल के कलाकार निकोलस बैयर ने स्टेनलेस स्टील में एक मूर्तिकला चमक (हेमोग्लोबिन) बनाया, जो हीमोग्लोबिन अणु की संरचना को दर्शाता है। यह मॉन्ट्रियल में मैकगिल यूनिवर्सिटी हेल्थ सेंटर के रिसर्च सेंटर के प्रांगण में प्रदर्शित है। मूर्तिकला का माप लगभग 10 मीटर × 10 मीटर × 10 मीटर है।[116][117]

यह भी देखें

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अग्रिम पठन

Library resources about
हीमोग्लोबिन


बाहरी संबंध

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