सुकृत विसरण

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कोशिका झिल्ली में सुगम प्रसार, आयन चैनल और वाहक प्रोटीन दिखा रहा है

सुगम प्रसार (जिसे सुविधाजनक परिवहन या निष्क्रिय-मध्यस्थ परिवहन के रूप में भी जाना जाता है) विशिष्ट ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन के माध्यम से जैविक झिल्ली में अणुओं या आयनों के सहज निष्क्रिय परिवहन (सक्रिय परिवहन के विपरीत) की प्रक्रिया है।[1] निष्क्रिय होने के कारण, सुविधाजनक परिवहन को सीधे परिवहन चरण में एडेनोसाइन ट्रायफ़ोस्फेट हाइड्रोलिसिस से रासायनिक ऊर्जा की आवश्यकता नहीं होती है; बल्कि, अणु और आयन अपनी विसरित प्रकृति को दर्शाते हुए अपनी सांद्रता प्रवणता को नीचे ले जाते हैं।

अघुलनशील अणु एक अभिन्न प्रोटीन के माध्यम से फैलते हैं।

सुसाध्य विसरण साधारण विसरण से कई तरह में भिन्न है।

  1. परिवहन कार्गो और झिल्ली-एम्बेडेड चैनल या वाहक प्रोटीन के बीच आणविक बंधन पर निर्भर करता है।
  2. सुविधा प्रसार की दर दो चरणों के बीच एकाग्रता अंतर के संबंध में संतृप्त है; मुक्त प्रसार के विपरीत जो एकाग्रता अंतर में रैखिक है।
  3. सक्रिय बाध्यकारी घटना की उपस्थिति के कारण सुगम परिवहन की तापमान निर्भरता काफी भिन्न होती है, क्योंकि मुक्त प्रसार की तुलना में जहां तापमान पर निर्भरता हल्की होती है।[2]
सुगम प्रसार का 3डी प्रतिपादन

पानी में घुले ध्रुवीय अणु और बड़े आयन प्लाज्मा झिल्ली में स्वतंत्र रूप से फैल नहीं सकते हैं, क्योंकि [फास्फोलिपिड] के फैटी एसिड टेल्स की जल विरोधी प्रकृति के कारण लिपिड बिलेयर होता है। केवल छोटे, गैर-ध्रुवीय अणु, जैसे ऑक्सीजन और कार्बन डाईऑक्साइड, झिल्ली में सरलता से फैल सकते हैं। इसलिए, छोटे ध्रुवीय अणुओं को प्रोटीन द्वारा ट्रांसमेम्ब्रेन चैनल के रूप में ले जाया जाता है। ये चैनल गेटेड हैं, जिसका अर्थ है कि वे खुलते और बंद होते हैं, और इस प्रकार कोशिका झिल्ली में आयनों या छोटे ध्रुवीय अणुओं के प्रवाह को नियंत्रित करते हैं, कभी-कभी आसमाटिक प्रवणता के विरुद्ध। बड़े अणुओं को ट्रांसमेम्ब्रेन कैरियर प्रोटीन द्वारा ले जाया जाता है, जैसे कि परमीसेस, जो अणुओं के पार ले जाने पर उनकी संरचना को बदल देते हैं (जैसे ग्लूकोज या अमीनो अम्ल)।

गैर-ध्रुवीय अणु, जैसे रेटिनोल या लिपिड, पानी में खराब घुलनशील होते हैं। उन्हें कोशिकाओं के जलीय डिब्बों के माध्यम से या पानी में घुलनशील वाहक (जैसे रेटिनॉल बाध्यकारी प्रोटीन) द्वारा बाह्य अंतरिक्ष के माध्यम से ले जाया जाता है। मेटाबोलाइट्स में परिवर्तन नहीं होता है क्योंकि सुगम प्रसार के लिए किसी ऊर्जा की आवश्यकता नहीं होती है। मेटाबोलाइट्स को परिवहन करने के लिए केवल परमीज़ अपना आकार बदलता है। कोशिका झिल्ली के माध्यम से परिवहन का रूप जिसमें मेटाबोलाइट संशोधित होता है, पीईपी समूह ट्रांसलोकेशन परिवहन कहलाता है।

ग्लूकोज, सोडियम आयन, और क्लोराइड आयन अणुओं और आयनों के कुछ ही उदाहरण हैं जिन्हें प्लाज्मा झिल्ली को कुशलता से पार करना चाहिए, लेकिन जिसके लिए झिल्ली की लिपिड बाइलेयर वस्तुतः अभेद्य है। इसलिए उनके परिवहन को प्रोटीन द्वारा सुगम बनाया जाना चाहिए जो झिल्ली को फैलाते हैं और एक वैकल्पिक मार्ग या बायपास तंत्र प्रदान करते हैं। इस प्रक्रिया में मध्यस्थता करने वाले प्रोटीन के कुछ उदाहरण हैं ग्लूकोज ट्रांसपोर्टर, कार्बनिक कटियन परिवहन प्रोटीन, यूरिया ट्रांसपोर्टर, मोनोकार्बोक्सिलेट ट्रांसपोर्टर 8 और मोनोकार्बोक्सिलेट ट्रांसपोर्टर 10।

सुगम प्रसार के विवो मॉडल में

कई भौतिक और जैव रासायनिक प्रक्रियाओं को प्रसार द्वारा नियंत्रित किया जाता है।[3] सुगम प्रसार प्रसार का एक रूप है और यह कई चयापचय प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण है। डीएनए अणु पर नामित लक्ष्य साइटों के लिए ट्रांसक्रिप्शन फैक्टर (टीएफएस) के बंधन के पीछे मुख्य तंत्र है। इन विट्रो मॉडल, जो एक जीवित कोशिका (जीव विज्ञान) के बाहर होने वाले सुगम प्रसार का एक बहुत प्रसिद्ध विधि है, साइटोसोल में प्रसार के 3-आयामी पैटर्न और डीएनए समोच्च के साथ 1-आयामी प्रसार की व्याख्या करता है।[4] कोशिका से बाहर होने वाली प्रक्रियाओं पर व्यापक शोध करने के बाद, इस तंत्र को सामान्यतः स्वीकार किया गया था लेकिन यह सत्यापित करने की आवश्यकता थी कि यह तंत्र विवो में या जीवित कोशिकाओं के अंदर हो सकता है। बाउर एंड मेट्ज़लर (2013)[4] इसलिए जीवाणु जीनोम का उपयोग करते हुए एक प्रयोग किया जिसमें उन्होंने टीएफ -डीएनए बाइंडिंग होने के लिए औसत समय की जांच की। बैक्टीरिया के डीएनए के समोच्च और कोशिका द्रव्य में टीएफ के फैलने में लगने वाले समय के लिए प्रक्रिया का विश्लेषण करने के बाद, यह निष्कर्ष निकाला गया कि इन विट्रो और विवो में समान हैं कि डीएनए से और टीएफ के जुड़ाव और पृथक्करण दर समान हैं। दोनों में। इसके अतिरिक्त, डीएनए समोच्च पर, गति धीमी होती है और साइटोप्लाज्म में लक्षित साइटों को स्थानीय बनाना आसान होता है, गति तेज होती है लेकिन टीएफ अपने लक्ष्यों के प्रति संवेदनशील नहीं होते हैं और इसलिए बाध्यकारी प्रतिबंधित है।

इंट्रासेल्युलर सुविधा प्रसार

एकल-अणु इमेजिंग एक इमेजिंग तकनीक है जो जीवित कोशिकाओं में प्रतिलेखन कारक बाध्यकारी तंत्र के अध्ययन के लिए आवश्यक एक आदर्श संकल्प प्रदान करती है।[5] ई. कोलाई जैसे प्रोकार्योटिक जीवाणु कोशिकाओं में, डीएनए बेस जोड़े पर लक्षित साइटों को खोजने और बाध्य करने के लिए नियामक प्रोटीन के लिए सुगम प्रसार की आवश्यकता होती है।[3][5][6] इसमें 2 मुख्य चरण सम्मिलित हैं: प्रोटीन डीएनए पर एक गैर-विशिष्ट साइट से जुड़ता है और फिर यह डीएनए श्रृंखला के साथ तब तक फैलता है जब तक कि यह एक लक्ष्य साइट का पता नहीं लगा लेता है, इस प्रक्रिया को स्लाइडिंग कहा जाता है।[3] ब्रैकली एट अल के अनुसार। (2013), प्रोटीन फिसलने की प्रक्रिया के समय, प्रोटीन 3-डी और 1-डी प्रसार पैटर्न का उपयोग करके डीएनए श्रृंखला की पूरी लंबाई की खोज करता है। 3-डी प्रसार के समय, क्राउडर प्रोटीन की उच्च घटना एक आसमाटिक दबाव बनाती है जो खोजकर्ता प्रोटीन (जैसे लैक रिप्रेसर) को डीएनए के पास लाती है ताकि उनका आकर्षण बढ़ सके और उन्हें बाँधने में सक्षम बनाया जा सके, साथ ही साथ स्टिरिक प्रभाव जो क्राउडर प्रोटीन को बाहर कर देता है। यह क्षेत्र (लाख ऑपरेटर क्षेत्र)। अवरोधक प्रोटीन केवल 1-डी प्रसार में भाग लेते हैं अर्थात डीएनए समोच्च के साथ जुड़ते हैं और फैलते हैं और साइटोसोल में नहीं।

क्रोमेटिन पर प्रोटीन का सुगम प्रसार

ऊपर उल्लिखित विवो मॉडल में स्पष्ट रूप से डीएनए स्ट्रैंड के साथ 3-डी और 1-डी प्रसार और श्रृंखला पर साइटों को लक्षित करने के लिए प्रोटीन के बंधन की व्याख्या करता है। प्रोकैरियोटिक कोशिकाओं की तरह, यूकैर्योसाइटों में, क्रोमैटिन फिलामेंट्स पर न्यूक्लियोप्लाज्म में सुगम प्रसार होता है, जो प्रोटीन के स्विचिंग डायनेमिक्स के कारण होता है, जब यह या तो क्रोमेटिन धागे से बंधा होता है या जब न्यूक्लियोप्लाज्म में स्वतंत्र रूप से फैलता है।[7] इसके अतिरिक्त, यह देखते हुए कि क्रोमैटिन अणु खंडित है, इसके भग्न गुणों पर विचार करने की आवश्यकता है। लक्ष्य प्रोटीन के लिए खोज समय की गणना करने के बाद, क्रोमैटिन भग्न संरचना पर 3-डी और 1-डी प्रसार चरणों के बीच बारी-बारी से, यह निष्कर्ष निकाला गया कि यूकेरियोट्स में प्रसार की सुविधा खोज प्रक्रिया को तेज करती है और प्रोटीन संबंध[7] डीएनए को बढ़ाकर खोज समय को कम करती है।


ऑक्सीजन के लिए

लाल रक्त कोशिका की सतहों पर हीमोग्लोबिन के साथ ऑक्सीजन की बंधुता इस बंधन क्षमता को बढ़ाती है।[8] ऑक्सीजन के सुगम प्रसार की प्रणाली में, लिगेंड के बीच एक तंग संबंध होता है जो ऑक्सीजन होता है और वाहक जो हीमोग्लोबिन या मायोग्लोबिन होता है।[9] हीमोग्लोबिन या मायोग्लोबिन द्वारा ऑक्सीजन के सुगम प्रसार के इस तंत्र की खोज और प्रारंभ विटेनबर्ग और शोलैंडर ने की थी।[10] उन्होंने विभिन्न दबावों पर ऑक्सीजन के प्रसार की स्थिर अवस्था के परीक्षण के लिए प्रयोग किए। ऑक्सीजन-सुगम प्रसार एक सजातीय वातावरण में होता है जहां ऑक्सीजन के दबाव को अपेक्षाकृत नियंत्रित किया जा सकता है।[11][12] ऑक्सीजन प्रसार होने के लिए, झिल्ली के एक तरफ पूर्ण संतृप्ति दबाव (अधिक) होना चाहिए और झिल्ली के दूसरी तरफ पूर्ण कम दबाव (कम) होना चाहिए यानी झिल्ली के एक तरफ उच्च एकाग्रता का होना चाहिए। सुगम प्रसार के समय, हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन के निरंतर प्रसार की दर को बढ़ाता है और सुगम प्रसार तब होता है जब आक्सीहीमोग्लोबिन अणु बेतरतीब ढंग से विस्थापित हो जाता है।

कार्बन मोनोआक्साइड के लिए

कार्बन मोनोऑक्साइड का सुगम प्रसार ऑक्सीजन के समान है। कार्बन मोनोऑक्साइड भी हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन के साथ जोड़ती है,[12] लेकिन कार्बन मोनोऑक्साइड का पृथक्करण वेग ऑक्सीजन की तुलना में 100 गुना कम है। मायोग्लोबिन के लिए इसकी आत्मीयता ऑक्सीजन की तुलना में 40 गुना अधिक और हीमोग्लोबिन के लिए 250 गुना अधिक है।[13]


ग्लूकोज के लिए

चूंकि ग्लूकोज एक बड़ा अणु है, एक झिल्ली में इसका प्रसार कठिन होता है।[14] इसलिए, यह सांद्रण प्रवणता के नीचे सुगम प्रसार के माध्यम से झिल्लियों में फैलता है। झिल्ली पर वाहक प्रोटीन ग्लूकोज से बंध जाता है और इसके आकार को इस तरह बदल देता है कि इसे सरलता से ले जाया जा सकता है।[15] झिल्ली-फैले हुए प्रोटीन की संख्या के आधार पर कोशिका में ग्लूकोज की गति तेज या धीमी हो सकती है। यह एक आश्रित ग्लूकोज सहानुभूति रखने वाला द्वारा एकाग्रता प्रवणता के खिलाफ ले जाया जाता है जो कोशिकाओं में अन्य ग्लूकोज अणुओं को एक प्रेरक शक्ति प्रदान करता है। सुगम प्रसार रक्त केशिका से सटे बाह्य अंतरिक्ष में संचित ग्लूकोज की रिहाई में सहायता करता है।[15]


यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ Pratt CA, Voet D, Voet JG (2002). Fundamentals of biochemistry upgrade. New York: Wiley. pp. 264–266. ISBN 0-471-41759-9.
  2. ↑ Friedman, Morton (2008). Principles and models of biological transport. Springer. ISBN 978-0387-79239-2.
  3. ↑ 3.0 3.1 3.2 Klenin, Konstantin V.; Merlitz, Holger; Langowski, Jörg; Wu, Chen-Xu (2006). "Facilitated Diffusion of DNA-Binding Proteins". Physical Review Letters. 96 (1): 018104. arXiv:physics/0507056. Bibcode:2006PhRvL..96a8104K. doi:10.1103/PhysRevLett.96.018104. ISSN 0031-9007. PMID 16486524. S2CID 8937433.
  4. ↑ 4.0 4.1 Bauer M, Metzler R (2013). "In vivo facilitated diffusion model". PLOS ONE. 8 (1): e53956. arXiv:1301.5502. Bibcode:2013PLoSO...853956B. doi:10.1371/journal.pone.0053956. PMC 3548819. PMID 23349772.
  5. ↑ 5.0 5.1 Hammar, P.; Leroy, P.; Mahmutovic, A.; Marklund, E. G.; Berg, O. G.; Elf, J. (2012). "The lac Repressor Displays Facilitated Diffusion in Living Cells". Science. 336 (6088): 1595–1598. Bibcode:2012Sci...336.1595H. doi:10.1126/science.1221648. ISSN 0036-8075. PMID 22723426. S2CID 21351861.
  6. ↑ Brackley CA, Cates ME, Marenduzzo D (September 2013). "Intracellular facilitated diffusion: searchers, crowders, and blockers". Phys. Rev. Lett. 111 (10): 108101. arXiv:1309.1010. Bibcode:2013PhRvL.111j8101B. doi:10.1103/PhysRevLett.111.108101. PMID 25166711. S2CID 13220767.
  7. ↑ 7.0 7.1 Bénichou O, Chevalier C, Meyer B, Voituriez R (January 2011). "Facilitated diffusion of proteins on chromatin". Phys. Rev. Lett. 106 (3): 038102. arXiv:1006.4758. Bibcode:2011PhRvL.106c8102B. doi:10.1103/PhysRevLett.106.038102. PMID 21405302. S2CID 15977456.
  8. ↑ Kreuzer, F. (1970). "Facilitated diffusion of oxygen and its possible significance; a review". Respiration Physiology. 9 (1): 1–30. doi:10.1016/0034-5687(70)90002-2. ISSN 0034-5687. PMID 4910215.
  9. ↑ Jacquez JA, Kutchai H, Daniels E (June 1972). "Hemoglobin-facilitated diffusion of oxygen: interfacial and thickness effects" (PDF). Respir Physiol. 15 (2): 166–81. doi:10.1016/0034-5687(72)90096-5. hdl:2027.42/34087. PMID 5042165.
  10. ↑ Rubinow SI, Dembo M (April 1977). "The facilitated diffusion of oxygen by hemoglobin and myoglobin". Biophys. J. 18 (1): 29–42. Bibcode:1977BpJ....18...29R. doi:10.1016/S0006-3495(77)85594-X. PMC 1473276. PMID 856316.
  11. ↑ Kreuzer F, Hoofd LJ (May 1972). "Factors influencing facilitated diffusion of oxygen in the presence of hemoglobin and myoglobin". Respir Physiol. 15 (1): 104–24. doi:10.1016/0034-5687(72)90008-4. PMID 5079218.
  12. ↑ 12.0 12.1 Wittenberg JB (January 1966). "The molecular mechanism of hemoglobin-facilitated oxygen diffusion". J. Biol. Chem. 241 (1): 104–14. doi:10.1016/S0021-9258(18)96964-4. PMID 5901041.
  13. ↑ Murray JD, Wyman J (October 1971). "Facilitated diffusion. The case of carbon monoxide". J. Biol. Chem. 246 (19): 5903–6. doi:10.1016/S0021-9258(18)61811-3. PMID 5116656.
  14. ↑ Thorens B (1993). "Facilitated glucose transporters in eithelial cells". Annu. Rev. Physiol. 55: 591–608. doi:10.1146/annurev.ph.55.030193.003111. PMID 8466187.
  15. ↑ 15.0 15.1 Carruthers, A. (1990). "Facilitated diffusion of glucose". Physiological Reviews. 70 (4): 1135–1176. doi:10.1152/physrev.1990.70.4.1135. ISSN 0031-9333. PMID 2217557.


बाहरी संबंध

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