प्रोटीन की द्वितीयक संरचना

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This article is about प्रोटीन में द्वितीयक संरचना. For न्यूक्लिक अम्ल में द्वितीयक संरचना के बारे में लेख, see न्यूक्लिक अम्ल माध्यमिक संरचना.

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना पार्श्व श्रृंखलाओं को छोड़कर पॉलीपेप्टाइड मेरुदण्ड की स्थानीय संरचना है।[1] दो सबसे सामान्य प्रोटीन संरचना द्वितीयक संरचना अल्फा हेलिक्स और बीटा शीट हैं, चूंकि बीटा टर्न और ओमेगा लूप भी होते हैं। द्वितीयक संरचना तत्व सामान्यतः प्रोटीन प्रोटीन के त्रि-आयामी प्रोटीन तृतीयक संरचना में परिवर्तन से पहले स्वचालित रूप से मध्यवर्ती के रूप में बनते हैं।

इस प्रकार द्वितीयक संरचना को औपचारिक रूप से पेप्टाइड बैकबोन श्रृंखला में अमीन हाइड्रोजन और कार्बाक्सिल ऑक्सीजन परमाणुओं के मध्य हाइड्रोजन बंध के क्रम द्वारा परिभाषित किया गया है। द्वितीयक संरचना को वैकल्पिक रूप से रामचंद्रन प्लॉट के किसी विशेष क्षेत्र में बैकबोन डायहेड्रल कोणों के नियमित क्रम के आधार पर परिभाषित किया जा सकता है, तथापि इसमें सही हाइड्रोजन बांड होंते है।

इस प्रकार द्वितीयक संरचना की अवधारणा पहली बार 1952 में स्टैनफोर्ड में काज उलरिक लिंडरस्ट्रॉम-लैंग द्वारा प्रस्तुत की गई थी।[2][3] अन्य प्रकार के जैव बहुलक जैसे न्यूक्लिक अम्ल में भी विशिष्ट न्यूक्लिक अम्ल द्वितीयक संरचना होती है।

प्रकार

प्रोटीन हेलिक्स के तीन प्रमुख रूपों की संरचनात्मक विशेषताएं[4][5]
ज्यामिति विशेषता α-हेलिक्स 310 हेलिक्स π-हेलिक्स
प्रति टर्न अवशेष 3.6 3.0 4.4
प्रति अवशेष अनुवाद 1.5 Å (0.15 nm) 2.0 Å (0.20 nm) 1.1 Å (0.11 nm)
हेलिक्स की त्रिज्या 2.3 Å (0.23 nm) 1.9 Å (0.19 nm) 2.8 Å (0.28 nm)
पिच 5.4 Å (0.54 nm) 6.0 Å (0.60 nm) 4.8 Å (0.48 nm)

सबसे सामान्य द्वितीयक संरचनाएं अल्फा हेलिक्स और बीटा शीट हैं। इस प्रकार अन्य हेलिक्स, जैसे 310 हेलिक्स या 310 हेलिक्स और पाई हेलिक्स या π हेलिक्स की गणना ऊर्जावान रूप से अनुकूल हाइड्रोजन-बॉन्डिंग क्रम के लिए की जाती है, किन्तु हेलिक्स के केंद्र में प्रतिकूल बैकबोन पैकिंग के कारण α हेलिक्स के शीर्ष को छोड़कर प्राकृतिक प्रोटीन में सम्भवतः ही कभी देखा जाता है। इस प्रकार अन्य विस्तारित संरचनाएं जैसे पॉली प्रोलाइन हेलिक्स और अल्फा शीट नेटिव स्टेट प्रोटीन में विरल हैं किन्तु अधिकांशतः महत्वपूर्ण प्रोटीन फोल्डिंग मध्यवर्ती के रूप में परिकल्पित की जाती हैं। टाइट टर्न (जैव रसायन) और ढीले, लचीले लूप अधिक नियमित द्वितीयक संरचना तत्वों को जोड़ते हैं। इस प्रकार यादृच्छिक कॉइल वास्तविक द्वितीयक संरचना नहीं है, किन्तु अनुरूपताओं का वर्ग है जो नियमित द्वितीयक संरचना की अनुपस्थिति का संकेत देता है।

इस प्रकार एमिनो अम्ल विभिन्न द्वितीयक संरचना तत्वों को बनाने की उनकी क्षमता में भिन्न होते हैं। इस प्रकार प्रोलाइन और ग्लाइसिन को कभी-कभी हेलिक्स ब्रेकर के रूप में जाना जाता है क्योंकि वह α हेलिकल बैकबोन संरचना की नियमितता को बाधित करते हैं; चूंकि, दोनों में असामान्य गठन क्षमताएं हैं और सामान्यतः इसके स्थान में पाए जाते हैं (जैव रसायन)। अमीनो अम्ल जो प्रोटीन में अल्फा हेलिक्स अनुरूपता को अपनाना पसंद करते हैं उनमें मेथिओनिन, एलेनिन, ल्यूसीन, ग्लूटामेट और लाइसिन (अमीनो अम्ल में मालेक या एमिनो-अम्ल 1-अक्षर कोड) सम्मिलित हैं; इसके विपरीत, बड़े सुगंधित अवशेष (ट्रिप्टोफैन , टायरोसिन और फेनिलएलनिन) और Cβ-ब्रांच्ड अमीनो अम्ल (आइसोल्यूसीन, वेलिन और थ्रेओनीन) बीटा शीट या β-स्ट्रैंड अनुरूपण को अपनाना पसंद करते हैं। चूंकि, यह प्राथमिकताएँ अकेले अनुक्रम से द्वितीयक संरचना की पूर्वानुमान करने का विश्वसनीय विधि तैयार करने के लिए पर्याप्त सशक्त नहीं हैं।

ऐसा माना जाता है कि कम आवृत्ति वाले सामूहिक कंपन प्रोटीन के अन्दर स्थानीय कठोरता के प्रति संवेदनशील होते हैं, जिससे पता चलता है कि बीटा संरचनाएं अल्फा या अव्यवस्थित प्रोटीन की तुलना में सामान्य रूप से अधिक कठोर होती हैं।[6][7] इस प्रकार न्यूट्रॉन प्रकीर्णन माप ने ~1 THz पर वर्णक्रमीय विशेषता को बीटा-बैरल प्रोटीन जीएफपी की द्वितीयक संरचना की सामूहिक गतियों से सीधे जोड़ा है।[8]

इस प्रकार द्वितीयक संरचनाओं में हाइड्रोजन बॉन्डिंग क्रम अधिक विकृत हो सकते हैं, जिससे द्वितीयक संरचना का स्वचालित निर्धारण कठिन हो जाता है। इस प्रकार प्रोटीन द्वितीयक संरचना को औपचारिक रूप से परिभाषित करने के लिए विभिन्न विधियाँ हैं (उदाहरण के लिए, डीएसएसपी (हाइड्रोजन बांड आकलन एल्गोरिदम),[9] डिफाइन ,[10] स्ट्राइड (एल्गोरिदम),[11] स्क्रूफिक्स,[12] एसएसटी[13])

डीएसएसपी वर्गीकरण

Main article: डीएसएसपी (एल्गोरिदम)
गैर-अनावश्यक pdb_select डेटासेट से प्राप्त वितरण (मार्च 2006); डीएसएसपी द्वारा सौंपीदी गई द्वितीयक संरचना; 8 गठनात्मक अवस्थाएँ घटकर 3 अवस्थाएँ हो गईं: H=HGI, E=EB, C=STC। (गाऊशियन) वितरणों के मिश्रण दिखाई दे रहे हैं, जो डीएसएसपी स्थितियों में कमी के परिणामस्वरूप भी उत्पन्न हुए हैं।

प्रोटीन द्वितीयक संरचना का शब्दकोश, संक्षेप में डीएसएसपी में, सामान्यतः एकल अक्षर कोड के साथ प्रोटीन द्वितीयक संरचना का वर्णन करने के लिए उपयोग किया जाता है। इस प्रकार द्वितीयक संरचना को हाइड्रोजन बॉन्डिंग क्रम के आधार पर सौंपा गया है जैसा कि पॉलिंग एट अल द्वारा प्रारंभ में प्रस्तावित किया गया था। 1951 में (किसी भी प्रोटीन संरचना को प्रयोगात्मक रूप से निर्धारित करने से पहले)। आठ प्रकार की द्वितीयक संरचनाएँ हैं जिन्हें डीएसएसपी परिभाषित करता है:

  • G = 3-टर्न हेलिक्स (310 हेलिक्स) न्यूनतम लंबाई 3 अवशेष है।
  • H = 4-टर्न हेलिक्स (α हेलिक्स) न्यूनतम लंबाई 4 अवशेष है।
  • I = 5-टर्न हेलिक्स (π हेलिक्स) न्यूनतम लंबाई 5 अवशेष है।
  • T = हाइड्रोजन बंधित टर्न (3, 4 या 5 टर्न)
  • E = समानांतर और/या एंटी-समानांतर β-शीट संरचना में विस्तारित स्ट्रैंड न्यूनतम लंबाई 2 अवशेष।
  • B = पृथक β-पुल में अवशेष (एकल जोड़ी β-शीट हाइड्रोजन बांड गठन)
  • S = टर्न (एकमात्र गैर-हाइड्रोजन-बंध आधारित कार्य)।
  • C = कॉइल (अवशेष जो उपरोक्त किसी भी अनुरूपण में नहीं हैं)।

इस प्रकार 'कॉइल' को अधिकांशतः (स्पेस), C (कॉइल) या '-' (डैश) के रूप में कोडित किया जाता है। हेलिक्स (G, H और I) और शीट संरचना सभी की उचित लंबाई होनी आवश्यक है। इसका कारण यह है कि प्राथमिक संरचना में 2 आसन्न अवशेषों को समान हाइड्रोजन बॉन्डिंग क्रम बनाना चाहिए। यदि हेलिक्स या शीट हाइड्रोजन बॉन्डिंग क्रम बहुत छोटा है तो उन्हें क्रमशः T या B के रूप में नामित किया जाता है। अन्य प्रोटीन द्वितीयक संरचना कार्य श्रेणियां उपस्थित हैं (शार्प टर्न, ओमेगा लूप, आदि), किन्तु उनका उपयोग कम किया जाता है।

इस प्रकार द्वितीयक संरचना को हाइड्रोजन बॉन्डिंग द्वारा परिभाषित किया जाता है, इसलिए हाइड्रोजन बॉन्ड की स्पष्ट परिभाषा महत्वपूर्ण है। द्वितीयक संरचना के लिए मानक हाइड्रोजन-बॉन्ड परिभाषा डीएसएसपी (एल्गोरिदम) की है, जो पूर्ण रूप से इलेक्ट्रोस्टैटिक मॉडल है। इस प्रकार यह कार्बोनिल कार्बन और ऑक्सीजन को क्रमशः ±q1≈ 0.42e का चार्ज और एमाइड हाइड्रोजन और नाइट्रोजन को क्रमशः ±q2 ≈ 0.20e का चार्ज देता है। इलेक्ट्रोस्टैटिक ऊर्जा है

इस प्रकार डीएसएसपी के अनुसार, एक हाइड्रोजन-बंध तभी उपस्थित होता है जब E −0.5 kcal/mol (−2.1 kJ/mol) से कम होटी है। यद्यपि डीएसएसपी सूत्र भौतिक हाइड्रोजन-बॉन्ड ऊर्जा का अपेक्षाकृत अपरिष्कृत अनुमान है, इसे सामान्यतः द्वितीयक संरचना को परिभाषित करने के लिए एक उपकरण के रूप में स्वीकार किया जाता है।

एसएसटी [13] वर्गीकरण

इस प्रकार एसएसटी न्यूनतम संदेश लंबाई (एमएमएल) अनुमान के शैनन सूचना मानदंड का उपयोग करके प्रोटीन समन्वय डेटा को द्वितीयक संरचना निर्दिष्ट करने के लिए बायेसियन विधि है। एसएसटी द्वितीयक संरचना के किसी भी कार्य को संभावित परिकल्पना के रूप में मानता है जो दिए गए प्रोटीन समन्वय डेटा को समझाने का प्रयास करता है। मूल विचार यह है कि सर्वोत्तम द्वितीयक संरचनात्मक कार्य वह है जो किसी दिए गए प्रोटीन के निर्देशांक को सबसे लाभ विधि से (दोषरहित संपीड़न) समझा सकता है, इस प्रकार द्वितीयक संरचना के अनुमान को दोषरहित डेटा संपीड़न से जोड़ सकता है। एसएसटी निम्नलिखित कार्य प्रकारों से जुड़े क्षेत्रों में किसी भी प्रोटीन श्रृंखला को स्पष्ट रूप से चित्रित करता है:[14]

  • E = β-प्लीटेड शीट का (विस्तारित) स्ट्रैंड
  • G = राईट-हैंडेड 310 हेलिक्स या 310 कुंडलित वक्रता
  • H = दाएं हाथ का अल्फा हेलिक्स या α-हेलिक्स
  • I = राईट-हैंडेड पाई हेलिक्स या π-हेलिक्स
  • G = लेफ्ट-हैंडेड 310 हेलिक्स या 310 कुंडलित वक्रता
  • H = लेफ्ट-हैंडेड अल्फा हेलिक्स या α-हेलिक्स
  • i = लेफ्ट-हैंडेड पाई हेलिक्स या π-हेलिक्स
  • 3=310-लाइक टर्न (जैव रसायन)
  • 4 = α जैसा टर्न (जैव रसायन)
  • 5 = π-जैसा टर्न (जैव रसायन)
  • T = अनिर्दिष्ट टर्न (जैव रसायन)
  • C = कॉइल
  • - = अनिर्धारित अवशेष

इस प्रकार एसएसटी मानक α-हेलिक्स के लिए π और 310 हेलिकल कैप का पता लगाता है और स्वचालित रूप से विभिन्न विस्तारित स्ट्रैंड्स को सुसंगत β-प्लीटेड शीट में जोड़ता है। यह विच्छेदित द्वितीयक संरचनात्मक तत्वों का एक पठनीय आउटपुट और निर्दिष्ट द्वितीयक संरचनात्मक तत्वों को व्यक्तिगत रूप से देखने के लिए एक संबंधित पाइमोल-लोड करने योग्य स्क्रिप्ट प्रदान करता है।

प्रायोगिक निर्धारण

इस प्रकार बायोपॉलिमर की किसी न किसी द्वितीयक-संरचना पदार्थ (उदाहरण के लिए, यह प्रोटीन 40% अल्फा हेलिक्स या α-हेलिक्स और 20% बीटा शीट या β-शीट है) का अनुमान स्पेक्ट्रोस्कोपी से लगाया जा सकता है।[15] प्रोटीन के लिए, सामान्य विधि दूर-पराबैंगनी (फार-यूवी, 170-250 एनएम) गोलाकार द्वैतवाद है। इस प्रकार 208 और 222 एनएम पर स्पष्ट दोहरा न्यूनतम α-हेलिकल संरचना को दर्शाता है, जबकि 204 एनएम या 217 एनएम पर एकल न्यूनतम क्रमशः यादृच्छिक-कॉइल या β-शीट संरचना को दर्शाता है। इस प्रकार कम सामान्य विधि अवरक्त स्पेक्ट्रोस्कोपी है, जो हाइड्रोजन-बॉन्डिंग के कारण एमाइड समूहों के बॉन्ड दोलनों में अंतर का पता लगाती है। अंत में, प्रारंभिक रूप से अनिर्धारित परमाणु चुंबकीय अनुनाद स्पेक्ट्रम के रासायनिक परिवर्तनों का उपयोग करके द्वितीयक-संरचना पदार्थ का स्पष्ट अनुमान लगाया जा सकता है।[16]

पूर्वानुमान

See also: प्रोटीन संरचना की पूर्वानुमान and प्रोटीन माध्यमिक संरचना पूर्वानुमान कार्य की सूची

केवल इसके अमीनो अनुक्रम से प्रोटीन तृतीयक संरचना की पूर्वानुमान करना बहुत ही चुनौतीपूर्ण समस्या है (प्रोटीन संरचना पूर्वानुमान देखें), किन्तु सरल द्वितीयक संरचना परिभाषाओं का उपयोग करना अधिक सरल है।

इस प्रकार द्वितीयक-संरचना पूर्वानुमान के प्रारंभिक विधि तीन प्रमुख स्थितियों की पूर्वानुमान करने तक ही सीमित थे: हेलिक्स, शीट, या यादृच्छिक कॉइल। यह विधियां व्यक्तिगत अमीनो अम्ल की हेलिक्स- या शीट-बनाने की प्रवृत्ति पर आधारित थीं, कभी-कभी द्वितीयक संरचना तत्वों के निर्माण की मुक्त ऊर्जा का अनुमान लगाने के नियमों के साथ जोड़ी जाती थीं। अमीनो अम्ल अनुक्रम से प्रोटीन द्वितीयक संरचना की पूर्वानुमान करने के लिए पहली व्यापक रूप से उपयोग की जाने वाली तकनीक चाउ-फास्मान विधि और जीओआर विधि थी [17][18][19] [20] चूंकि इस प्रकार के विधियों से यह अनुमान लगाने में ~60% स्पष्टता प्राप्त करने का प्रमाणित किया गया है कि अवशेष तीन अवस्थाओं (हेलिक्स/शीट/कॉइल) में से कौन सा अपनाता है, इसके पश्चात् में ब्लाइंड कंप्यूटिंग आकलन से पता चला कि वास्तविक स्पष्टता बहुत कम थी। [21]

इस प्रकार एकाधिक अनुक्रम संरेखण का उपयोग करके स्पष्टता में उल्लेखनीय वृद्धि (प्रायः ~80%) की गई थी; पूर्ण विकास के समय स्थिति में (और इसके निकट के क्षेत्र में, सामान्यतः दोनों पक्ष ~7 अवशेष) होने वाले अमीनो अम्ल के पूर्ण वितरण को जानने से उस स्थिति के निकट संरचनात्मक प्रवृत्तियों की उत्तम छवि मिलती है।[22][23] उदाहरण के लिए, किसी दिए गए प्रोटीन में किसी दिए गए स्थान पर ग्लाइसिन हो सकता है, जो अपने आप में वहां यादृच्छिक कॉइल का सुझाव दे सकता है। चूंकि, एकाधिक अनुक्रम संरेखण से पता चल सकता है कि हेलिक्स-अनुकूल अमीनो अम्ल प्रायः अरब वर्षों के विकास में विस्तृत 95% समजात प्रोटीन में उस स्थिति (और निकट की स्थिति) में होते हैं। इसके अतिरिक्त, उस और निकट के स्थानों पर औसत हाइड्रोफोबिसिटी की जांच करके, वही संरेखण α-हेलिक्स के अनुरूप अवशेष विलायक अभिगम्यता का क्रम भी हो सकता है। यह कारक सुझाव देंगे कि मूल प्रोटीन का ग्लाइसिन यादृच्छिक कॉइल के अतिरिक्त α-हेलिकल संरचना को अपनाता है। 3-स्थिति पूर्वानुमान बनाने के लिए सभी उपलब्ध डेटा को संयोजित करने के लिए विभिन्न प्रकार के विधियों का उपयोग किया जाता है, जिसमें तंत्रिका नेटवर्क, हिडेन मार्कोव मॉडल और समर्थन सदिश यंत्र सम्मिलित हैं। आधुनिक पूर्वानुमान पद्धतियां हर स्थिति में उनकी पूर्वानुमानो के लिए आत्मविश्वास स्कोर भी प्रदान करती हैं।

इस प्रकार द्वितीयक-संरचना पूर्वानुमान विधियों का मूल्यांकन प्रोटीन संरचना पूर्वानुमान (सीएएसपी) प्रयोगों का महत्वपूर्ण मूल्यांकन द्वारा किया गया और निरंतर बेंचमार्क किया गया था, उदाहरण के लिए ईवीए (बेंचमार्क) द्वारा इन परीक्षणों के आधार पर, सबसे स्पष्ट विधि थी पीसिप्रेड, सैम,[24] पोर्टर,[25] प्रोफेसर,[26] और सेबल.[27] सुधार का मुख्य क्षेत्र β-स्ट्रैंड्स की पूर्वानुमान प्रतीत होता है; अवशेषों का आत्मविश्वास से अनुमान लगाया गया है कि β-स्ट्रैंड के ऐसा होने की संभावना है, किन्तु विधियाँ कुछ β-स्ट्रैंड खंडों (गलत ऋणात्मक) को नजरअंदाज करने के लिए उपयुक्त हैं। पीडीबी संरचनाओं के लिए द्वितीयक-संरचना वर्गों (हेलिक्स/स्ट्रैंड/कॉइल) को निर्दिष्ट करने के लिए मानक विधि (डीएसएसपी (एल्गोरिदम)) की विशिष्टताओं के कारण, कुल मिलाकर ~90% पूर्वानुमान स्पष्टता की ऊपरी सीमा होने की संभावना है, जिसके विरुद्ध पूर्वानुमान की जाती हैं। इस प्रकार बेंचमार्क [28] सरलतम (प्रोटीन संरचना पूर्वानुमान) स्थितियों को छोड़कर सभी स्थितियों में, तृतीयक संरचना की पूर्वानुमान में स्पष्ट द्वितीयक-संरचना पूर्वानुमान प्रमुख तत्व है। उदाहरण के लिए, छह द्वितीयक संरचना तत्वों βαββαβ का आत्मविश्वास से अनुमानित क्रम फेरेडॉक्सिन का हस्ताक्षर है।[29]

अनुप्रयोग

एकाधिक अनुक्रम संरेखण में सहायता के लिए प्रोटीन और न्यूक्लिक अम्ल दोनों द्वितीयक संरचनाओं का उपयोग किया जा सकता है। इस प्रकार सरल अनुक्रम जानकारी के अतिरिक्त द्वितीयक संरचना जानकारी को सम्मिलित करके इन संरेखणों को और अधिक स्पष्ट बनाया जा सकता है। यह कभी-कभी आरएनए में कम उपयोगी होता है क्योंकि आधार युग्मन अनुक्रम की तुलना में बहुत अधिक संरक्षित होता है। जिन प्रोटीनों की प्राथमिक संरचनाएँ असंगठित हैं, उनके मध्य दूर के संबंध कभी-कभी द्वितीयक संरचना द्वारा पाए जा सकते हैं।[22]

यह दिखाया गया है कि α-हेलिक्स प्राकृतिक प्रोटीन में β-स्ट्रैंड की तुलना में अधिक स्थिर, उत्परिवर्तन के लिए सशक्त और डिज़ाइन करने योग्य होते हैं,[30] इस प्रकार कार्यात्मक ऑल-α प्रोटीन को डिज़ाइन हेलिक्स और स्ट्रैंड दोनों के साथ प्रोटीन को डिज़ाइन करने की तुलना में सरल होने की संभावना है; इसकी वर्तमान में प्रायोगिक पुष्टि की गई है।[31]

यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ Sun PD, Foster CE, Boyington JC (May 2004). "प्रोटीन संरचनात्मक और कार्यात्मक परतों का अवलोकन". Current Protocols in Protein Science. 17 (1): Unit 17.1. doi:10.1002/0471140864.ps1701s35. PMC 7162418. PMID 18429251.
  2. ↑ Linderstrøm-Lang KU (1952). Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes. Stanford University Press. p. 115. ASIN B0007J31SC.
  3. ↑ Schellman JA, Schellman CG (1997). "Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959)". Protein Sci. 6 (5): 1092–100. doi:10.1002/pro.5560060516. PMC 2143695. PMID 9144781. He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952)
  4. ↑ Bottomley S (2004). "Interactive Protein Structure Tutorial". Archived from the original on March 1, 2011. Retrieved January 9, 2011.
  5. ↑ Schulz GE, Schirmer RH (1979). Principles of protein structure. New York: Springer-Verlag. ISBN 0-387-90386-0. OCLC 4498269.
  6. ↑ Perticaroli S, Nickels JD, Ehlers G, O'Neill H, Zhang Q, Sokolov AP (October 2013). "मॉडल प्रोटीन में माध्यमिक संरचना और कठोरता". Soft Matter. 9 (40): 9548–56. Bibcode:2013SMat....9.9548P. doi:10.1039/C3SM50807B. PMID 26029761.
  7. ↑ Perticaroli S, Nickels JD, Ehlers G, Sokolov AP (June 2014). "प्रोटीन में कठोरता, द्वितीयक संरचना और बोसॉन शिखर की सार्वभौमिकता". Biophysical Journal. 106 (12): 2667–74. Bibcode:2014BpJ...106.2667P. doi:10.1016/j.bpj.2014.05.009. PMC 4070067. PMID 24940784.
  8. ↑ Nickels JD, Perticaroli S, O'Neill H, Zhang Q, Ehlers G, Sokolov AP (2013). "प्रोटीन में सुसंगत न्यूट्रॉन प्रकीर्णन और सामूहिक गतिशीलता, जीएफपी". Biophys. J. 105 (9): 2182–87. Bibcode:2013BpJ...105.2182N. doi:10.1016/j.bpj.2013.09.029. PMC 3824694. PMID 24209864.
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अग्रिम पठन

बाहरी संबंध

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