फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण: Difference between revisions

Revision as of 20:30, 19 April 2023

एफआरइटी के Jablonski आरेख के साथ संकेतित विशिष्ट समयमान। ध्यान दें कि काली धराशायी रेखा एक आभासी कण को इंगित करती है।

फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (एफआरईटी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण, अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (आरईटी) या इलेक्ट्रॉनिक ऊर्जा हस्तांतरण (ईईटी) दो प्रकाश-संवेदनशील अणुओं (क्रोमोफोरस) के बीच ऊर्जा हस्तांतरण का वर्णन करने वाला एक तंत्र है।^[1] एक दाता क्रोमोफोर, शुरू में अपनी इलेक्ट्रॉनिक उत्तेजित अवस्था में, एक स्वीकर्ता क्रोमोफोर को गैर-विकिरणीय द्विध्रुवीय-द्विध्रुवीय युग्मन के माध्यम से ऊर्जा स्थानांतरित कर सकता है।^[2] इस ऊर्जा हस्तांतरण की दक्षता दाता और स्वीकर्ता के बीच की दूरी की छठी शक्ति के व्युत्क्रमानुपाती होती है, जिससे एफआरइटी दूरी में छोटे बदलावों के प्रति बेहद संवेदनशील हो जाता है।^[3]^[4]

एफआरइटी दक्षता के मापन का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है कि क्या दो फ्लोरोफोरे एक दूसरे से एक निश्चित दूरी के भीतर हैं।^[5] इस तरह के माप जीव विज्ञान और रसायन विज्ञान सहित क्षेत्रों में एक शोध उपकरण के रूप में उपयोग किए जाते हैं।

एफआरइटी निकट और दूर का मैदान, नजदीकी क्षेत्र संचार के अनुरूप है, जिसमें अंतःक्षेप की त्रिज्या उत्सर्जित प्रकाश की तुलना में बहुत छोटी है। निकट-क्षेत्र में, उत्तेजित क्रोमोफोर आभासी फोटॉन का उत्सर्जन करता है जो प्राप्त क्रोमोफोर द्वारा तुरंत अवशोषित हो जाता है। ये आभासी फोटोन पता लगाने योग्य नहीं हैं, क्योंकि उनका अस्तित्व ऊर्जा और संवेग के संरक्षण का उल्लंघन करता है, और इसलिए एफआरइटी को विकिरण रहित तंत्र के रूप में जाना जाता है। गणनाओं का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया गया है कि विकिरण रहित (एफआरइटी) और विकिरण हस्तांतरण एकीकृत तंत्र के लघु और लंबी दूरी काअनन्तस्पर्शी हैं।^[6]^[7]^[8]

शब्दावली

फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (एफआरइटी ) की अवधारणा का कार्टून आरेख।

फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण का नाम जर्मन वैज्ञानिक थिओडोर फोर्स्टर के नाम पर रखा गया है।^[9] जब दोनों क्रोमोफोर रोशनी होते हैं, तो इसके बजाय प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण शब्द का उपयोग अक्सर किया जाता है, हालांकि ऊर्जा वास्तव में प्रतिदीप्ति द्वारा स्थानांतरित नहीं होती है।^[10]^[11] घटना की एक गलत व्याख्या से बचने के लिए जो हमेशा ऊर्जा का एक गैर-विकिरणकारी हस्तांतरण होता है (दो फ्लोरोसेंट क्रोमोफोर के बीच होने पर भी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण के लिए Förster अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण नाम को प्राथमिकता दी जाती है; हालाँकि, बाद वाले का वैज्ञानिक साहित्य में सामान्य उपयोग होता है।^[12] एफआरइटी प्रतिदीप्ति तक ही सीमित नहीं है और स्फुरदीप्ति के संबंध में भी होता है।^[10]

सैद्धांतिक आधार

झल्लाहट दक्षता ( $E$ ) ऊर्जा-हस्तांतरण संक्रमण की क्वांटम उपज है, यानी प्रति दाता उत्तेजना घटना होने वाली ऊर्जा-स्थानांतरण घटना की संभावना:^[13]

E={\frac {k_{\text{ET}}}{k_{f}+k_{\text{ET}}+\sum {k_{i}}}},

कहाँ $k_{\text{ET}}$ ऊर्जा हस्तांतरण की दर है, $k_{f}$ दाता की विकिरण क्षय दर, और $k_{i}$ अन्य स्वीकारकर्ताओं को ऊर्जा हस्तांतरण को छोड़कर किसी भी अन्य डी-उत्तेजना मार्गों की दरें।^[14]^[15] एफआरइटी दक्षता कई भौतिक मापदंडों पर निर्भर करती है ^[16] जिसे इस प्रकार वर्गीकृत किया जा सकता है: 1) दाता और स्वीकर्ता के बीच की दूरी (आमतौर पर 1-10 एनएम की सीमा में), 2) दाता उत्सर्जन स्पेक्ट्रम और स्वीकर्ता अवशोषण स्पेक्ट्रम के वर्णक्रमीय ओवरलैप, और 3) सापेक्ष अभिविन्यास दाता उत्सर्जन आणविक द्विध्रुव आघूर्ण और स्वीकर्ता अवशोषण द्विध्रुव आघूर्ण।

$E$ दाता से स्वीकर्ता के बीच की दूरी पर निर्भर करता है $r$ द्विध्रुवीय-द्विध्रुवीय युग्मन तंत्र के कारण व्युत्क्रम 6-शक्ति नियम के साथ:

E={\frac {1}{1+(r/R_{0})^{6}}}

साथ $R_{0}$ दाता और स्वीकर्ता की इस जोड़ी की फोरस्टर दूरी होने के नाते, यानी वह दूरी जिस पर ऊर्जा हस्तांतरण दक्षता 50% है।^[14]फ़ॉर्स्टर की दूरी दाता उत्सर्जन स्पेक्ट्रम के ओवरलैप अभिन्न पर निर्भर करती है जिसमें स्वीकर्ता अवशोषण स्पेक्ट्रम और उनके पारस्परिक आणविक अभिविन्यास होते हैं, जैसा कि एसआई इकाइयों में निम्नलिखित समीकरण द्वारा व्यक्त किया गया है:^[17]^[18]^[19]

{R_{0}}^{6}={\frac {20.7}{128\,\pi ^{5}\,N_{A}}}\,{\frac {\kappa ^{2}\,Q_{D}}{n^{4}}}J

कहाँ $Q_{\text{D}}$ स्वीकर्ता की अनुपस्थिति में दाता की प्रतिदीप्ति क्वांटम उपज है, $\kappa ^{2}$ द्विध्रुवीय अभिविन्यास कारक है, $n$ माध्यम का अपवर्तनांक है, $N_{\text{A}}$ अवोगाद्रो स्थिरांक है, और $J$ स्पेक्ट्रल ओवरलैप इंटीग्रल के रूप में गणना की जाती है

J={\frac {\int f_{\text{D}}(\lambda )\epsilon _{\text{A}}(\lambda )\lambda ^{4}\,d\lambda }{\int f_{\text{D}}(\lambda )\,d\lambda }}=\int {\overline {f_{\text{D}}}}(\lambda )\epsilon _{\text{A}}(\lambda )\lambda ^{4}\,d\lambda ,

कहाँ $f_{\text{D}}$ दाता उत्सर्जन स्पेक्ट्रम है, ${\overline {f_{\text{D}}}}$ दाता उत्सर्जन स्पेक्ट्रम 1 के एक क्षेत्र के लिए सामान्यीकृत है, और $\epsilon _{\text{A}}$ स्वीकर्ता दाढ़ विलुप्त होने का गुणांक है, जो आमतौर पर एक अवशोषण स्पेक्ट्रम से प्राप्त होता है।^[20] अभिविन्यास कारक $κ$ द्वारा दिया गया है

\kappa ={\hat {\mu }}_{\text{A}}\cdot {\hat {\mu }}_{\text{D}}-3({\hat {\mu }}_{\text{D}}\cdot {\hat {R}})({\hat {\mu }}_{\text{A}}\cdot {\hat {R}}),

कहाँ ${\hat {\mu }}_{i}$ संबंधित फ्लोरोफोर के सामान्यीकृत संक्रमण द्विध्रुव क्षण को दर्शाता है, और ${\hat {R}}$ सामान्यीकृत अंतर-फ्लोरोफोर विस्थापन को दर्शाता है।^[21] $\kappa ^{2}$ = 2/3 अक्सर मान लिया जाता है। यह मान तब प्राप्त होता है जब दोनों रंजक स्वतंत्र रूप से घूमते हैं और उत्तेजित अवस्था के जीवनकाल के दौरान आइसोट्रोपिक रूप से उन्मुख माना जा सकता है। यदि या तो डाई स्थिर है या घूमने के लिए स्वतंत्र नहीं है, तब $\kappa ^{2}$ = 2/3 मान्य धारणा नहीं होगी। ज्यादातर मामलों में, हालांकि, रंगों के मामूली पुनर्संरचना के परिणामस्वरूप पर्याप्त ओरिएंटेशनल औसत होता है $\kappa ^{2}$ = 2/3 की छठी-शक्ति निर्भरता के कारण अनुमानित ऊर्जा-हस्तांतरण दूरी में बड़ी त्रुटि नहीं होती है $R_{0}$ पर $\kappa ^{2}$ . यहां तक कि जब $\kappa ^{2}$ 2/3 से काफी अलग है, त्रुटि को एक बदलाव के साथ जोड़ा जा सकता है $R_{0}$ , और इस प्रकार किसी विशेष प्रणाली के लिए सापेक्ष दूरी में परिवर्तन का निर्धारण अभी भी मान्य है। प्रतिदीप्त प्रोटीन एक समय-सीमा पर पुन: अभिमुख नहीं होते हैं जो कि उनके प्रतिदीप्ति जीवनकाल से तेज है। इस मामले में 0 ≤ $\kappa ^{2}$ ≤ 4.^[20]

डेटा की इकाइयाँ आमतौर पर SI इकाइयों में नहीं होती हैं। फ़ॉर्स्टर दूरी की गणना करने के लिए मूल इकाइयों का उपयोग करना अक्सर अधिक सुविधाजनक होता है। उदाहरण के लिए, तरंग दैर्ध्य अक्सर इकाई एनएम में होता है और विलुप्त होने का गुणांक अक्सर इकाई में होता है $M^{-1}cm^{-1}$ , कहाँ $M$ एकाग्रता है $mol/L$ . $J$ इन इकाइयों से प्राप्त इकाई होगी $M^{-1}cm^{-1}nm^{4}$ . इकाई Å का उपयोग करने के लिए ( $10^{-10}m$ ) के लिए $R_{0}$ , समीकरण को समायोजित किया गया है ^[17]^[22]^[23]^[24]

{R_{0}}^{6}=8.785\times 10^{-5}{\frac {\kappa ^{2}\,Q_{D}}{n^{4}}}J

(ओह

^{6}

)

एफआरइटी के समय-निर्भर विश्लेषण के लिए, ऊर्जा हस्तांतरण की दर ( $k_{\text{ET}}$ ) इसके बजाय सीधे इस्तेमाल किया जा सकता है:^[17]

k_{\text{ET}}=({\frac {R_{0}}{r}})^{6}\,{\frac {1}{\tau _{D}}}

कहाँ

\tau _{D}

स्वीकर्ता की अनुपस्थिति में दाता का प्रतिदीप्ति जीवनकाल है।

एफआरइटी दक्षता क्वांटम उपज और दाता अणु के प्रतिदीप्ति जीवनकाल से संबंधित है:^[25]

E=1-\tau '_{\text{D}}/\tau _{\text{D}},

कहाँ $\tau _{\text{D}}'$ और $\tau _{\text{D}}$ क्रमशः एक स्वीकर्ता की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता प्रतिदीप्ति जीवनकाल हैं, या के रूप में

E=1-F_{\text{D}}'/F_{\text{D}},

कहाँ $F_{\text{D}}'$ और $F_{\text{D}}$ क्रमशः एक स्वीकर्ता के साथ और उसके बिना दाता प्रतिदीप्ति तीव्रता हैं।

== फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण सिद्धांत == की प्रायोगिक पुष्टि फोरस्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण की व्युत्क्रम छठवीं-शक्ति दूरी निर्भरता की प्रयोगात्मक रूप से मीर विल्चेक, एडेलहोच और ब्रांड द्वारा पुष्टि की गई थी।^[26] ट्रिप्टोफिल पेप्टाइड्स का उपयोग करना। लुबर्ट स्ट्रायर, डिक हॉगलैंड और यूगुएराबाइड^[27]^{[citation needed]}^[28]एक दाता के रूप में एक फ्यूज्ड इंडोलोस्टेरॉइड और एक स्वीकर्ता के रूप में कीटोन का उपयोग करके ओवरलैप इंटीग्रल पर फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण की सैद्धांतिक निर्भरता का भी प्रायोगिक रूप से प्रदर्शन किया। कुछ उदाहरण डाई-जोड़े की एफआरइटी दूरियों की गणना यहां पाई जा सकती है।^[22]^[24]हालांकि, सिद्धांत के साथ विशेष प्रयोगों के बहुत सारे विरोधाभास जटिल वातावरण के तहत देखे गए थे जब अणुओं की ओरिएंटेशन और क्वांटम पैदावार का अनुमान लगाना मुश्किल होता है।^[29]

झल्लाहट दक्षता मापने के तरीके

प्रतिदीप्ति माइक्रोस्कोपी में, प्रतिदीप्ति कन्फोकल लेजर स्कैनिंग माइक्रोस्कोपी, साथ ही आणविक जीव विज्ञान में, एफआरइटी जैव-भौतिकी और जैव रसायन में आणविक गतिशीलता की मात्रा निर्धारित करने के लिए एक उपयोगी उपकरण है, जैसे कि प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन, प्रोटीन-डीएनए इंटरैक्शन और प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तन। दो अणुओं के बीच जटिल गठन की निगरानी के लिए, उनमें से एक को दाता के साथ और दूसरे को स्वीकर्ता के साथ लेबल किया जाता है। एफआरइटी दक्षता को मापा जाता है और लेबल किए गए परिसरों के बीच बातचीत की पहचान करने के लिए उपयोग किया जाता है। दाता या स्वीकर्ता द्वारा उत्सर्जित प्रतिदीप्ति में परिवर्तन की निगरानी करके एफआरइटी दक्षता को मापने के कई तरीके हैं।^[30]

संवेदनशील उत्सर्जन

एफआरईटी दक्षता को मापने का एक तरीका स्वीकार्य उत्सर्जन तीव्रता में भिन्नता को मापना है।^[18]जब दो अणुओं की परस्पर क्रिया के कारण दाता और स्वीकर्ता निकटता (1-10 एनएम) में होते हैं, तो दाता से स्वीकर्ता को इंटरमॉलिक्युलर एफआरईटी के कारण स्वीकर्ता उत्सर्जन में वृद्धि होगी। प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तनों की निगरानी के लिए, लक्ष्य प्रोटीन को दो स्थानों पर एक दाता और एक स्वीकर्ता के साथ लेबल किया जाता है। जब प्रोटीन का मोड़ या मोड़ दाता और स्वीकर्ता की दूरी या सापेक्ष अभिविन्यास में परिवर्तन लाता है, तो एफआरइटी परिवर्तन देखा जाता है। यदि एक आणविक बातचीत या एक प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तन लिगेंड बाइंडिंग पर निर्भर है, तो यह एफआरइटी तकनीक लिगैंड डिटेक्शन के लिए फ्लोरोसेंट संकेतकों पर लागू होती है।

photobleaching झल्लाहट

स्वीकर्ता की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता की फोटोब्लीचिंग दरों से एफआरइटी दक्षताओं का अनुमान लगाया जा सकता है।^[18]यह विधि अधिकांश प्रतिदीप्ति सूक्ष्मदर्शी पर की जा सकती है; एक केवल स्वीकर्ता फ्लोरोफोर के साथ और उसके बिना नमूनों पर उत्तेजना प्रकाश (एक आवृत्ति की जो दाता को उत्तेजित करेगा लेकिन स्वीकर्ता को महत्वपूर्ण रूप से नहीं) को चमकता है और समय के साथ दाता प्रतिदीप्ति (आमतौर पर एक बंदपास छननी का उपयोग करके स्वीकर्ता प्रतिदीप्ति से अलग) पर नज़र रखता है। टाइमस्केल फोटोब्लीचिंग का है, जो सेकंड से लेकर मिनट तक होता है, जिसमें प्रत्येक कर्व में प्रतिदीप्ति दी जाती है

{\text{background}}+{\text{constant}}\cdot e^{-{\text{time}}/\tau _{\text{pb}}},

कहाँ $\tau _{\text{pb}}$ फोटोब्लीचिंग क्षय समय स्थिर है और इस पर निर्भर करता है कि स्वीकार्य मौजूद है या नहीं। चूंकि फोटोब्लीचिंग में उत्तेजित फ्लोरोफोरस की स्थायी निष्क्रियता होती है, एक उत्साहित दाता से एक स्वीकर्ता फ्लोरोफोर में अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण उस दाता फ्लोरोफोरे की फोटोब्लीचिंग को रोकता है, और इस प्रकार उच्च एफआरईटी दक्षता एक लंबी फोटोब्लीचिंग क्षय समय स्थिर होती है:

E=1-\tau _{\text{pb}}/\tau _{\text{pb}}',

कहाँ $\tau _{\text{pb}}'$ और $\tau _{\text{pb}}$ क्रमशः स्वीकर्ता की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता के फोटोब्लीचिंग क्षय समय स्थिरांक हैं। (ध्यान दें कि अंश आजीवन मापन के लिए उपयोग किए जाने वाले का पारस्परिक है)।

इस तकनीक को जोविन ने 1989 में पेश किया था।^[31] समय स्थिरांक निकालने के लिए बिंदुओं के पूरे वक्र का उपयोग इसे अन्य तरीकों पर सटीकता लाभ दे सकता है। इसके अलावा, तथ्य यह है कि नैनोसेकंड के बजाय समय माप सेकंड से अधिक है, प्रतिदीप्ति आजीवन माप की तुलना में यह आसान बनाता है, और क्योंकि फोटोब्लीचिंग क्षय दर आम तौर पर दाता एकाग्रता पर निर्भर नहीं होती है (जब तक कि स्वीकर्ता संतृप्ति एक मुद्दा नहीं है), तीव्रता के लिए आवश्यक सांद्रता का सावधानीपूर्वक नियंत्रण माप की जरूरत नहीं है। हालांकि, स्वीकार्यता के साथ और बिना-स्वीकारकर्ता माप के लिए रोशनी को समान रखना महत्वपूर्ण है, क्योंकि अधिक तीव्र घटना प्रकाश के साथ फोटोब्लीचिंग स्पष्ट रूप से बढ़ जाती है।

आजीवन माप

झल्लाहट दक्षता भी दाता के प्रतिदीप्ति प्रतिदीप्ति # जीवनकाल में परिवर्तन से निर्धारित किया जा सकता है।^[18]स्वीकर्ता की उपस्थिति में दाता का जीवनकाल घट जाएगा। एफआरइटी -डोनर के आजीवन माप का उपयोग प्रतिदीप्ति-आजीवन इमेजिंग माइक्रोस्कोपी (FLIM) में किया जाता है।

एकल-अणु एफआरइटी (smएफआरइटी )

मुख्य लेख एकल-अणु एफआरइटी ।

smएफआरइटी दाता और स्वीकर्ता फ्लोरोफोरस की एक जोड़ी को मापने के लिए विभिन्न सूक्ष्म तकनीकों का उपयोग करने वाली विधियों का एक समूह है जो एकल अणु स्तर पर उत्तेजित और पता लगाया जाता है। एफआरइटी या बल्क एफआरइटी के विपरीत, जो उच्च संख्या में अणुओं का एफआरइटी संकेत प्रदान करता है, एकल-अणु एफआरइटी प्रत्येक अणु के एफआरइटी संकेत को हल करने में सक्षम है। smएफआरइटी सिग्नल की भिन्नता काइनेटिक जानकारी प्रकट करने के लिए उपयोगी है जो एक पहनावा माप प्रदान नहीं कर सकता है, खासकर जब सिस्टम संतुलन के अधीन हो। विभिन्न अणुओं के बीच विषमता भी देखी जा सकती है। इस विधि को डीएनए/आरएनए/प्रोटीन फोल्डिंग/अनफोल्डिंग और अन्य गठनात्मक परिवर्तनों जैसे जैव-आण्विक गतिशीलता के कई मापों में लागू किया गया है, और इंटरमॉलिक्यूलर गतिशीलता जैसे प्रतिक्रिया, बाध्यकारी, सोखना, और desorption जो विशेष रूप से रासायनिक संवेदन, बायोसेस, और में उपयोगी हैं। बायोसेंसिंग।

== एफआरइटी == के लिए प्रयुक्त फ्लोरोफोरस

यदि लिंकर बरकरार है, तो सीएफपी (414 एनएम) के अवशोषण तरंगदैर्ध्य पर उत्तेजना एफआरईटी के कारण वाईएफपी (525 एनएम) द्वारा उत्सर्जन का कारण बनती है। यदि लिंकर को प्रोटीज द्वारा विभाजित किया जाता है, तो एफआरइटी को समाप्त कर दिया जाता है और उत्सर्जन CFP तरंग दैर्ध्य (475nm) पर होता है।

सीएफपी-वाईएफपी जोड़े

जैविक उपयोग के लिए एक सामान्य जोड़ी फ्लोरोफोरस एक सियान फ्लोरोसेंट प्रोटीन (सीएफपी) - पीला फ्लोरोसेंट प्रोटीन (वाईएफपी) जोड़ी है।^[32] दोनों हरा फ्लोरोसेंट प्रोटीन (जीएफपी) के रंग रूप हैं। कार्बनिक फ्लोरोसेंट रंगों के साथ लेबलिंग के लिए एक मेजबान प्रोटीन के शुद्धिकरण, रासायनिक संशोधन और इंट्रासेल्युलर इंजेक्शन की आवश्यकता होती है। जेनेटिक इंजीनियरिंग द्वारा जीएफपी वेरिएंट को एक मेजबान प्रोटीन से जोड़ा जा सकता है जो अधिक सुविधाजनक हो सकता है। इसके अतिरिक्त, सीएफपी और वाईएफपी (अग्रानुक्रम-डिमर) का एक संलयन एक प्रोटीज क्लीवेज अनुक्रम से जुड़ा हुआ है, जिसे क्लीवेज परख के रूप में इस्तेमाल किया जा सकता है।^[33]

ब्रेट

फ्लोरोफोर दाताओं के साथ किए गए एफआरइटी की एक सीमा प्रतिदीप्ति हस्तांतरण को आरंभ करने के लिए बाहरी रोशनी की आवश्यकता है, जो स्वीकर्ता के प्रत्यक्ष उत्तेजना या फोटोब्लीचिंग से परिणामों में पृष्ठभूमि शोर पैदा कर सकता है। इस खामी से बचने के लिए, bioluminescence रेजोनेंस एनर्जी ट्रांसफर (या BRET) विकसित किया गया है।^[34]^[35] यह तकनीक वाईएफपी के साथ संगत प्रारंभिक फोटॉन उत्सर्जन का उत्पादन करने के लिए सीएफपी के बजाय एक बायोल्यूमिनेसेंट ल्यूसिफरेज (आमतौर पर रेनिला रेनिफॉर्मिस से ल्यूसिफरेज) का उपयोग करती है।

BRET को एक अलग ल्यूसिफरेज एंजाइम का उपयोग करके भी लागू किया गया है, जिसे गहरे समुद्र के झींगा ओप्लोफोरस ग्रेसिलिरोस्ट्रिस से तैयार किया गया है। यह ल्यूसिफरेज छोटा (19 kD) है और रेनिला रेनिफोर्मिस से अधिक सामान्यतः उपयोग किए जाने वाले ल्यूसिफरेज की तुलना में उज्जवल है।^[36]^[37]^[38]^[39] और इसका नाम NanoLuc^[40] या NanoKAZ.^[41] Promega ने NanoLuc के लिए एक पेटेंटयुक्त सबस्ट्रेट विकसित किया है जिसे फ़्यूरीमाज़ीन कहा जाता है, रेफरी>{{Cite web|url=https://www.promega.com/products/reporter-assays-and-transfection/reporter-assays/nanoluc-luciferase-redefining-reporter-assays/%7Ctitle=NanoLuc उत्पाद पृष्ठ|access-date=2016-10-25|archive-date=2016-12-25|archive-url=https://web.archive.org/web/20161225070250/http://www.promega.com/products/reporter-assays-and-transfection/reporter-assays/nanoluc-luciferase-redefining-reporter-assays/}</ref><रेफरी नाम = हॉल 1848-1857 /> हालांकि नैनो लुक के लिए अन्य क़ीमती सामान कोइलेंटरज़ीन सबस्ट्रेट्स भी प्रकाशित किए गए हैं <रेफरी नाम = इनौये 23-28 />^[42] NanoLuc का स्प्लिट-प्रोटीन संस्करण Promega द्वारा विकसित किया गया है ^[43] जिसे प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन को मापने वाले प्रयोगों में BRET डोनर के रूप में भी इस्तेमाल किया गया है ^[44]

होमो-झल्लाहट

सामान्य तौर पर, एफआरइटी उन स्थितियों को संदर्भित करता है जहां दाता और स्वीकर्ता प्रोटीन (या फ्लोरोफोरस) दो अलग-अलग प्रकार के होते हैं। हालांकि, कई जैविक स्थितियों में, शोधकर्ताओं को दो, या दो से अधिक, एक ही प्रकार के प्रोटीन - या वास्तव में एक ही प्रोटीन के बीच की बातचीत की जांच करने की आवश्यकता हो सकती है, उदाहरण के लिए यदि प्रोटीन प्रोटीन की बहुलक श्रृंखला का हिस्सा बनता है या उसका हिस्सा बनता है।^[45] या जैविक कोशिकाओं में परिमाणीकरण के अन्य प्रश्नों के लिए।^[46] जाहिर है, वर्णक्रमीय अंतर एफआरइटी का पता लगाने और मापने के लिए इस्तेमाल किया जाने वाला उपकरण नहीं होगा, क्योंकि दोनों स्वीकर्ता और दाता प्रोटीन समान तरंग दैर्ध्य के साथ प्रकाश का उत्सर्जन करते हैं। फिर भी शोधकर्ता प्रकाश के बीच ध्रुवीकरण में अंतर का पता लगा सकते हैं जो फ्लोरोफोरस को उत्तेजित करता है और प्रकाश जो उत्सर्जित होता है, एफआरइटी अनिसोट्रॉपी इमेजिंग नामक तकनीक में; क्वांटिफाइड अनिसोट्रॉपी का स्तर (उत्तेजना और उत्सर्जन बीम के बीच ध्रुवीकरण में अंतर) तब एक सांकेतिक गाइड बन जाता है कि कितनी एफआरइटी घटनाएं हुई हैं।^[47] नैनो-फोटोनिक्स के क्षेत्र में, एफआरइटी हानिकारक हो सकता है यदि यह दोषपूर्ण साइटों के लिए उत्तेजक ऊर्जा को फ़नल करता है, लेकिन कार्बनिक और क्वांटम-डॉट-संवेदी सौर कोशिकाओं में संग्रह को चार्ज करना भी आवश्यक है, और इसके लिए विभिन्न एफआरइटी - सक्षम रणनीतियों का प्रस्ताव किया गया है। विभिन्न ऑप्टो-इलेक्ट्रॉनिक उपकरण। इसके बाद यह समझना आवश्यक है कि घने परत में ढेर होने पर पृथक नैनो-उत्सर्जक कैसे व्यवहार करते हैं। नैनोप्लेटलेट्स विशेष रूप से मजबूत होमो-एफआरईटी एक्सिटोन प्रसार के लिए आशाजनक उम्मीदवार हैं क्योंकि उनके मजबूत इन-प्लेन द्विध्रुवीय युग्मन और कम स्टोक्स शिफ्ट हैं।^[48] ऐसी एकल श्रृंखलाओं के फ्लोरेसेंस माइक्रोस्कोपी अध्ययन से पता चला है कि पड़ोसी प्लेटलेट्स के बीच एफआरईटी द्वारा ऊर्जा हस्तांतरण के कारण ऊर्जा 500-एनएम लंबाई (लगभग 80 नैनो उत्सर्जक) में फैलती है, और प्लेटलेट्स के बीच स्थानांतरण का समय 1 पीएस के क्रम में होता है।^[49]

अन्य

फ्लोरोसेंट प्रोटीन के बगल में विभिन्न यौगिक।^[50]

अनुप्रयोग

प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (एफआरइटी ) के अनुप्रयोगों में पिछले 25 वर्षों में जबरदस्त विस्तार हुआ है, और तकनीक कई जैविक और बायोफिज़िक्स क्षेत्रों में एक प्रधान बन गई है। एफआरइटी का उपयोग स्पेक्ट्रोस्कोपिक शासक के रूप में दूरी को मापने और कई प्रणालियों में आणविक अंतःक्रियाओं का पता लगाने के लिए किया जा सकता है और इसमें जीव विज्ञान और जैव रसायन में अनुप्रयोग हैं।^[28]^[51]

प्रोटीन

एफआरइटी का उपयोग अक्सर प्रोटीन के बीच की बातचीत का पता लगाने और ट्रैक करने के लिए किया जाता है।^[52]^[53]^[54]^[55] इसके अतिरिक्त, एफआरइटी का उपयोग प्रोटीन के विभिन्न क्षेत्रों को फ्लोरोफोरस के साथ टैग करके और दूरी निर्धारित करने के लिए उत्सर्जन को मापने के द्वारा एक प्रोटीन में प्रोटीन डोमेन के बीच की दूरी को मापने के लिए किया जा सकता है। यह प्रोटीन संरचना के बारे में जानकारी प्रदान करता है, जिसमें प्रोटीन द्वितीयक संरचना और प्रोटीन की तह शामिल है।^[56]^[57] यह प्रोटीन संरचना में कार्यात्मक परिवर्तनों को ट्रैक करने के लिए विस्तारित होता है, जैसे मायोसिन गतिविधि से जुड़े गठनात्मक परिवर्तन।^[58] विवो में लागू, एफआरइटी का उपयोग इंटेग्रिन और झिल्ली प्रोटीन सहित सेलुलर संरचनाओं के स्थान और इंटरैक्शन का पता लगाने के लिए किया गया है।^[59]

झिल्ली

झल्लाहट झिल्ली तरलता, आंदोलन और झिल्ली प्रोटीन के फैलाव, झिल्ली लिपिड प्रोटीन और प्रोटीन प्रोटीन बातचीत, और विभिन्न झिल्ली के सफल मिश्रण का निरीक्षण करने के लिए इस्तेमाल किया जा सकता है।^[60] एफआरइटी का उपयोग कोशिका झिल्ली में झिल्ली डोमेन और लिपिड रैफ़्ट के गठन और गुणों का अध्ययन करने के लिए भी किया जाता है^[61] और झिल्लियों में सतह घनत्व निर्धारित करने के लिए।^[62]

केमोसेंसरी

एफआरइटी -आधारित जांच जो Cd2+ के साथ अंतःक्रिया पर सक्रिय होती है

एफआरइटी -आधारित जांच विभिन्न अणुओं की उपस्थिति का पता लगा सकती है: जांच की संरचना छोटे अणु बंधन या गतिविधि से प्रभावित होती है, जो एफआरइटी प्रणाली को चालू या बंद कर सकती है। इसका उपयोग अक्सर आयनों, धनायनों, छोटे अनावेशित अणुओं और कुछ बड़े बायोमैक्रोमोलेक्यूल्स का पता लगाने के लिए भी किया जाता है। इसी तरह, एफआरइटी सिस्टम को पीएच, हाइपोक्सिया (चिकित्सा), या माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली क्षमता जैसे कारकों के कारण सेलुलर वातावरण में परिवर्तन का पता लगाने के लिए डिज़ाइन किया गया है।^[63]

सिग्नलिंग रास्ते

एफआरइटी का एक अन्य उपयोग चयापचय या संकेत पारगमन के अध्ययन में है।^[64] उदाहरण के लिए, एफआरइटी और BRET का उपयोग जी प्रोटीन-युग्मित रिसेप्टर | G-प्रोटीन युग्मित रिसेप्टर सक्रियण और परिणामी सिग्नलिंग तंत्र को चिह्नित करने के लिए विभिन्न प्रयोगों में किया गया है।^[65] अन्य उदाहरणों में बैक्टीरियल कीमोटैक्सिस जैसी विविध प्रक्रियाओं का विश्लेषण करने के लिए एफआरइटी का उपयोग शामिल है^[66] और apoptosis में कस्पासे गतिविधि।^[67]

प्रोटीन और न्यूक्लियोटाइड फोल्डिंग कैनेटीक्स

प्रोटीन, डीएनए, आरएनए और अन्य पॉलीमर फोल्डिंग डायनामिक्स को एफआरइटी का उपयोग करके मापा गया है। आमतौर पर, ये प्रणालियाँ संतुलन में होती हैं जिनकी गतिकी छिपी होती है। हालांकि, उन्हें अणुओं पर स्वीकर्ता और दाता रंगों के उचित स्थान के साथ एकल-अणु एफआरइटी को मापकर मापा जा सकता है। अधिक विस्तृत विवरण के लिए एकल-अणु एफआरइटी देखें।

अन्य अनुप्रयोग

पहले बताए गए सामान्य उपयोगों के अलावा, जैव रासायनिक प्रतिक्रिया कैनेटीक्स के अध्ययन में एफआरइटी और BRET भी प्रभावी हैं।^[68] एफआरइटी का तेजी से पीएच पर निर्भर असेंबली और डिसएस्पेशन की निगरानी के लिए उपयोग किया जाता है और न्यूक्लिक अम्ल एनकैप्सुलेशन के विश्लेषण में मूल्यवान है।^[69]^[70]^[71]^[72] इस तकनीक का उपयोग विभिन्न प्रकार के नैनोकणों के निर्माण को प्रभावित करने वाले कारकों को निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है^[73]^[74] साथ ही nanomedicine के तंत्र और प्रभाव।^[75]

अन्य तरीके

एक अलग, लेकिन संबंधित, तंत्र डेक्सटर इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण है।

प्रोटीन-प्रोटीन निकटता का पता लगाने के लिए एक वैकल्पिक तरीका द्विआण्विक प्रतिदीप्ति पूरकता (BiFC) है, जहां एक फ्लोरोसेंट प्रोटीन के दो भाग प्रत्येक अन्य प्रोटीन से जुड़े होते हैं। जब ये दो भाग मिलते हैं, तो वे मिनटों या घंटों के समय पर फ्लोरोफोर बनाते हैं।^[76]

यह भी देखें

डेक्सटर इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण
फोरस्टर युग्मन
भूतल ऊर्जा हस्तांतरण
समय-समाधान प्रतिदीप्ति ऊर्जा हस्तांतरण

संदर्भ

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बाहरी संबंध

FRET effect in a thin film on YouTube
एफआरइटी Imaging (Tutorial of Becker & Hickl, website)

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[Hall-40] रखा गया है{{cite journal | vauthors = Hall MP, Unch J, Binkowski BF, Valley MP, Butler BL, Wood MG, Otto P, Zimmerman K, Vidugiris G, Machleidt T, Robers MB, Benink HA, Eggers CT, Slater MR, Meisenheimer PL, Klaubert DH, Fan F, Encell LP, Wood KV | display-authors = 6 | title = एक नए इमिडाज़ोपाइराज़िनोन सब्सट्रेट का उपयोग करके एक गहरे समुद्र के झींगा से इंजीनियर लूसिफ़ेरेज़ रिपोर्टर| journal = ACS Chemical Biology | volume = 7 | issue = 11 | pages = 1848–57 | date = November 2012 | pmid = 22894855 | pmc = 3501149 | doi = 10.1021/cb3002478 }

[Inouye-41] {{cite journal | vauthors = Inouye S, Sato J, Sahara-Miura Y, Yoshida S, Kurakata H, Hosoya T | title = नैनोकाज़ की चमक ल्यूमिनेसेंस प्रतिक्रिया के लिए एक कुशल सब्सट्रेट के रूप में C6-Deoxy coelenterazine एनालॉग्स: Oplophorus luciferase का उत्परिवर्तित उत्प्रेरक 19 kDa घटक| journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 437 | issue = 1 | pages = 23–8 | date = July 2013 | pmid = 23792095 | doi = 10.1016/j.bbrc.2013.06.026 }

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 {{Short description|Photochemical energy transfer mechanism}}
-[[File:FRET Jablonski diagram.svg|thumb|FRET के Jablonski आरेख के साथ संकेतित विशिष्ट समयमान। ध्यान दें कि काली धराशायी रेखा एक [[आभासी कण]] को इंगित करती है।]]फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (एफआरईटी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण, अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (आरईटी) या इलेक्ट्रॉनिक ऊर्जा हस्तांतरण (ईईटी) दो प्रकाश-संवेदनशील अणुओं ([[क्रोमोफोर]]स) के बीच ऊर्जा हस्तांतरण का वर्णन करने वाला एक तंत्र है।<ref>{{cite book |first1=Ping-Chin |last1=Cheng | name-list-style = vanc |chapter=The Contrast Formation in Optical Microscopy |chapter-url=https://books.google.com/books?id=E2maxdEXFNoC&pg=PA162 |pages=162–206 |editor1-last=Pawley |editor1-first=James B. |title=हैंडबुक ऑफ बायोलॉजिकल कॉन्फोकल माइक्रोस्कोपी|date=2006 |publisher=Springer |location=New York, NY |isbn=978-0-387-25921-5 |edition=3rd |doi=10.1007/978-0-387-45524-2_8}}</ref> एक दाता क्रोमोफोर, शुरू में अपनी इलेक्ट्रॉनिक उत्तेजित अवस्था में, एक स्वीकर्ता क्रोमोफोर को गैर-विकिरणीय द्विध्रुवीय-द्विध्रुवीय युग्मन के माध्यम से ऊर्जा स्थानांतरित कर सकता है।<ref>{{cite book |last=Helms |first=Volkhard | name-list-style = vanc |chapter=Fluorescence Resonance Energy Transfer |chapter-url=https://books.google.com/books?id=-Tavvybv5UwC&pg=PA202 |title=कम्प्यूटेशनल सेल बायोलॉजी के सिद्धांत|date=2008 |publisher=Wiley-VCH |location=Weinheim |isbn=978-3-527-31555-0 |page=202}}</ref> इस ऊर्जा हस्तांतरण की दक्षता दाता और स्वीकर्ता के बीच की दूरी की छठी शक्ति के व्युत्क्रमानुपाती होती है, जिससे FRET दूरी में छोटे बदलावों के प्रति बेहद संवेदनशील हो जाता है।<ref>{{cite book |last=Harris |first=Daniel C. | name-list-style = vanc |chapter=Applications of Spectrophotometry |chapter-url=https://books.google.com/books?id=kIgLJ1De_jwC&pg=PA419 |title=मात्रात्मक रासायनिक विश्लेषण|date=2010 |publisher=W. H. Freeman and Co. |location=New York |isbn=978-1-4292-1815-3 |pages=419–44 |edition=8th}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Schneckenburger|first=Herbert|date=2019-11-27|title=Förster resonance energy transfer–what can we learn and how can we use it?|journal=Methods and Applications in Fluorescence|volume=8|issue=1|pages=013001|doi=10.1088/2050-6120/ab56e1|pmid=31715588|s2cid=207965475|issn=2050-6120}}</ref>
+[[File:FRET Jablonski diagram.svg|thumb|एफआरइटी  के Jablonski आरेख के साथ संकेतित विशिष्ट समयमान। ध्यान दें कि काली धराशायी रेखा एक [[आभासी कण]] को इंगित करती है।]]फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (एफआरईटी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण, अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (आरईटी) या इलेक्ट्रॉनिक ऊर्जा हस्तांतरण (ईईटी) दो प्रकाश-संवेदनशील अणुओं ([[क्रोमोफोर]]स) के बीच ऊर्जा हस्तांतरण का वर्णन करने वाला एक तंत्र है।<ref>{{cite book |first1=Ping-Chin |last1=Cheng | name-list-style = vanc |chapter=The Contrast Formation in Optical Microscopy |chapter-url=https://books.google.com/books?id=E2maxdEXFNoC&pg=PA162 |pages=162–206 |editor1-last=Pawley |editor1-first=James B. |title=हैंडबुक ऑफ बायोलॉजिकल कॉन्फोकल माइक्रोस्कोपी|date=2006 |publisher=Springer |location=New York, NY |isbn=978-0-387-25921-5 |edition=3rd |doi=10.1007/978-0-387-45524-2_8}}</ref> एक दाता क्रोमोफोर, शुरू में अपनी इलेक्ट्रॉनिक उत्तेजित अवस्था में, एक स्वीकर्ता क्रोमोफोर को गैर-विकिरणीय द्विध्रुवीय-द्विध्रुवीय युग्मन के माध्यम से ऊर्जा स्थानांतरित कर सकता है।<ref>{{cite book |last=Helms |first=Volkhard | name-list-style = vanc |chapter=Fluorescence Resonance Energy Transfer |chapter-url=https://books.google.com/books?id=-Tavvybv5UwC&pg=PA202 |title=कम्प्यूटेशनल सेल बायोलॉजी के सिद्धांत|date=2008 |publisher=Wiley-VCH |location=Weinheim |isbn=978-3-527-31555-0 |page=202}}</ref> इस ऊर्जा हस्तांतरण की दक्षता दाता और स्वीकर्ता के बीच की दूरी की छठी शक्ति के व्युत्क्रमानुपाती होती है, जिससे एफआरइटी  दूरी में छोटे बदलावों के प्रति बेहद संवेदनशील हो जाता है।<ref>{{cite book |last=Harris |first=Daniel C. | name-list-style = vanc |chapter=Applications of Spectrophotometry |chapter-url=https://books.google.com/books?id=kIgLJ1De_jwC&pg=PA419 |title=मात्रात्मक रासायनिक विश्लेषण|date=2010 |publisher=W. H. Freeman and Co. |location=New York |isbn=978-1-4292-1815-3 |pages=419–44 |edition=8th}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Schneckenburger|first=Herbert|date=2019-11-27|title=Förster resonance energy transfer–what can we learn and how can we use it?|journal=Methods and Applications in Fluorescence|volume=8|issue=1|pages=013001|doi=10.1088/2050-6120/ab56e1|pmid=31715588|s2cid=207965475|issn=2050-6120}}</ref>
-FRET दक्षता के मापन का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है कि क्या दो [[ फ्लोरोफोरे ]] एक दूसरे से एक निश्चित दूरी के भीतर हैं।<ref>{{cite book | vauthors = Zheng J | title = आयन चैनल| chapter = Spectroscopy-based quantitative fluorescence resonance energy transfer analysis | volume = 337 | pages = 65–77 | date = 2006 | pmid = 16929939 | doi = 10.1385/1-59745-095-2:65 | isbn = 978-1-59745-095-9 | series = Methods in Molecular Biology | publisher = Humana Press | chapter-url = https://books.google.com/books?id=Q2k-T_1DPcwC&pg=PA65 | veditors = Stockand JD, Shapiro MS }}</ref> इस तरह के माप जीव विज्ञान और रसायन विज्ञान सहित क्षेत्रों में एक शोध उपकरण के रूप में उपयोग किए जाते हैं।
+एफआरइटी दक्षता के मापन का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है कि क्या दो [[ फ्लोरोफोरे ]] एक दूसरे से एक निश्चित दूरी के भीतर हैं।<ref>{{cite book | vauthors = Zheng J | title = आयन चैनल| chapter = Spectroscopy-based quantitative fluorescence resonance energy transfer analysis | volume = 337 | pages = 65–77 | date = 2006 | pmid = 16929939 | doi = 10.1385/1-59745-095-2:65 | isbn = 978-1-59745-095-9 | series = Methods in Molecular Biology | publisher = Humana Press | chapter-url = https://books.google.com/books?id=Q2k-T_1DPcwC&pg=PA65 | veditors = Stockand JD, Shapiro MS }}</ref> इस तरह के माप जीव विज्ञान और रसायन विज्ञान सहित क्षेत्रों में एक शोध उपकरण के रूप में उपयोग किए जाते हैं।
-FRET [[ निकट और दूर का मैदान ]] | नजदीकी क्षेत्र संचार के अनुरूप है, जिसमें अंतःक्षेप की त्रिज्या उत्सर्जित प्रकाश की तुलना में बहुत छोटी है। निकट-क्षेत्र क्षेत्र में, उत्तेजित क्रोमोफोर एक [[आभासी फोटॉन]] का उत्सर्जन करता है जो एक प्राप्त क्रोमोफोर द्वारा तुरंत अवशोषित हो जाता है। ये आभासी फोटोन पता लगाने योग्य नहीं हैं, क्योंकि उनका अस्तित्व ऊर्जा और संवेग के संरक्षण का उल्लंघन करता है, और इसलिए FRET को विकिरण रहित तंत्र के रूप में जाना जाता है।     गणनाओं का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया गया है कि विकिरण रहित (FRET) और विकिरण हस्तांतरण एक एकीकृत तंत्र के लघु और लंबी दूरी के स्पर्शोन्मुख हैं।<ref>{{cite journal |doi=10.1016/0301-0104(89)87019-3 |title=विकिरण और विकिरण रहित आणविक ऊर्जा हस्तांतरण का एक एकीकृत सिद्धांत|date=1989 |last1=Andrews |first1=David L. | name-list-style = vanc |journal=Chemical Physics |volume=135 |issue=2 |pages=195–201 |bibcode=1989CP....135..195A|url=https://ueaeprints.uea.ac.uk/56540/1/050.pdf }}</ref><ref>{{cite journal |doi=10.1088/0143-0807/25/6/017 |title=Virtual photons, dipole fields and energy transfer: A quantum electrodynamical approach |year=2004 |last1=Andrews |first1=David L |last2=Bradshaw |first2=David S | name-list-style = vanc |journal=European Journal of Physics |volume=25 |issue=6 |pages=845–858|s2cid=250845175 |url=https://ueaeprints.uea.ac.uk/10692/4/0143_0807_25_6_017.pdf }}</ref><ref>{{cite journal |doi=10.3389/fphy.2019.00100 |title=Resonance energy transfer: From fundamental theory to recent applications |year=2019 |last1=Jones |first1=Garth A |last2=Bradshaw |first2=David S | name-list-style = vanc |journal=Frontiers in Physics |volume=7 |pages=100|bibcode=2019FrP.....7..100J |doi-access=free }}</ref>
+एफआरइटी[[ निकट और दूर का मैदान | निकट और दूर का मैदान]], नजदीकी क्षेत्र संचार के अनुरूप है, जिसमें अंतःक्षेप की त्रिज्या उत्सर्जित प्रकाश की तुलना में बहुत छोटी है। निकट-क्षेत्र में, उत्तेजित क्रोमोफोर [[आभासी फोटॉन]] का उत्सर्जन करता है जो प्राप्त क्रोमोफोर द्वारा तुरंत अवशोषित हो जाता है। ये आभासी फोटोन पता लगाने योग्य नहीं हैं, क्योंकि उनका अस्तित्व ऊर्जा और संवेग के संरक्षण का उल्लंघन करता है, और इसलिए एफआरइटी को विकिरण रहित तंत्र के रूप में जाना जाता है। गणनाओं का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया गया है कि विकिरण रहित (एफआरइटी) और विकिरण हस्तांतरण एकीकृत तंत्र के लघु और लंबी दूरी काअनन्तस्पर्शी हैं।<ref>{{cite journal |doi=10.1016/0301-0104(89)87019-3 |title=विकिरण और विकिरण रहित आणविक ऊर्जा हस्तांतरण का एक एकीकृत सिद्धांत|date=1989 |last1=Andrews |first1=David L. | name-list-style = vanc |journal=Chemical Physics |volume=135 |issue=2 |pages=195–201 |bibcode=1989CP....135..195A|url=https://ueaeprints.uea.ac.uk/56540/1/050.pdf }}</ref><ref>{{cite journal |doi=10.1088/0143-0807/25/6/017 |title=Virtual photons, dipole fields and energy transfer: A quantum electrodynamical approach |year=2004 |last1=Andrews |first1=David L |last2=Bradshaw |first2=David S | name-list-style = vanc |journal=European Journal of Physics |volume=25 |issue=6 |pages=845–858|s2cid=250845175 |url=https://ueaeprints.uea.ac.uk/10692/4/0143_0807_25_6_017.pdf }}</ref><ref>{{cite journal |doi=10.3389/fphy.2019.00100 |title=Resonance energy transfer: From fundamental theory to recent applications |year=2019 |last1=Jones |first1=Garth A |last2=Bradshaw |first2=David S | name-list-style = vanc |journal=Frontiers in Physics |volume=7 |pages=100|bibcode=2019FrP.....7..100J |doi-access=free }}</ref>
 == शब्दावली ==
-[[Image:Concept of FRET.png|thumb|300px|right|फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (FRET) की अवधारणा का कार्टून आरेख।]]फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण का नाम जर्मन वैज्ञानिक थिओडोर फोर्स्टर के नाम पर रखा गया है।<ref>{{cite journal |doi=10.1002/andp.19484370105 |title=इंटरमॉलिक्युलर एनर्जी माइग्रेशन और फ्लोरेसेंस|trans-title=Intermolecular energy migration and fluorescence |date=1948 |last1=Förster |first1=Theodor | name-list-style = vanc |journal=Annalen der Physik |volume=437 |issue=1–2 |bibcode=1948AnP...437...55F |pages=55–75 |language=de|doi-access=free }}</ref> जब दोनों क्रोमोफोर [[रोशनी]] होते हैं, तो इसके बजाय प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण शब्द का उपयोग अक्सर किया जाता है, हालांकि ऊर्जा वास्तव में प्रतिदीप्ति द्वारा स्थानांतरित नहीं होती है।<ref name="Wiley-VCH">{{cite book |first1=Bernard |last1=Valeur |first2=Mario |last2=Berberan-Santos | name-list-style = vanc |chapter=Excitation Energy Transfer|title=Molecular Fluorescence: Principles and Applications, 2nd ed. |date=2012 |publisher=Wiley-VCH |location=Weinheim |isbn=9783527328376 |pages=213–261 |doi=10.1002/9783527650002.ch8}}</ref><ref>[http://www.olympusfluoview.com/applications/fretintro.html FRET microscopy tutorial from Olympus] {{webarchive|url=https://archive.today/20120629220328/http://www.olympusfluoview.com/applications/fretintro.html |date=2012-06-29 }}</ref> घटना की एक गलत व्याख्या से बचने के लिए जो हमेशा ऊर्जा का एक गैर-विकिरणकारी हस्तांतरण होता है (दो फ्लोरोसेंट क्रोमोफोर के बीच होने पर भी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण के लिए Förster अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण नाम को प्राथमिकता दी जाती है; हालाँकि, बाद वाले का वैज्ञानिक साहित्य में सामान्य उपयोग होता है।<ref>{{cite book |title=फोटोकैमिस्ट्री में प्रयुक्त शब्दों की शब्दावली|edition=3rd |date=2007 |publisher=IUPAC |page=340}}</ref> FRET प्रतिदीप्ति तक ही सीमित नहीं है और स्फुरदीप्ति के संबंध में भी होता है।<ref name="Wiley-VCH"/>
+[[Image:Concept of FRET.png|thumb|300px|right|फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (एफआरइटी ) की अवधारणा का कार्टून आरेख।]]फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण का नाम जर्मन वैज्ञानिक थिओडोर फोर्स्टर के नाम पर रखा गया है।<ref>{{cite journal |doi=10.1002/andp.19484370105 |title=इंटरमॉलिक्युलर एनर्जी माइग्रेशन और फ्लोरेसेंस|trans-title=Intermolecular energy migration and fluorescence |date=1948 |last1=Förster |first1=Theodor | name-list-style = vanc |journal=Annalen der Physik |volume=437 |issue=1–2 |bibcode=1948AnP...437...55F |pages=55–75 |language=de|doi-access=free }}</ref> जब दोनों क्रोमोफोर [[रोशनी]] होते हैं, तो इसके बजाय प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण शब्द का उपयोग अक्सर किया जाता है, हालांकि ऊर्जा वास्तव में प्रतिदीप्ति द्वारा स्थानांतरित नहीं होती है।<ref name="Wiley-VCH">{{cite book |first1=Bernard |last1=Valeur |first2=Mario |last2=Berberan-Santos | name-list-style = vanc |chapter=Excitation Energy Transfer|title=Molecular Fluorescence: Principles and Applications, 2nd ed. |date=2012 |publisher=Wiley-VCH |location=Weinheim |isbn=9783527328376 |pages=213–261 |doi=10.1002/9783527650002.ch8}}</ref><ref>[http://www.olympusfluoview.com/applications/fretintro.html FRET microscopy tutorial from Olympus] {{webarchive|url=https://archive.today/20120629220328/http://www.olympusfluoview.com/applications/fretintro.html |date=2012-06-29 }}</ref> घटना की एक गलत व्याख्या से बचने के लिए जो हमेशा ऊर्जा का एक गैर-विकिरणकारी हस्तांतरण होता है (दो फ्लोरोसेंट क्रोमोफोर के बीच होने पर भी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण के लिए Förster अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण नाम को प्राथमिकता दी जाती है; हालाँकि, बाद वाले का वैज्ञानिक साहित्य में सामान्य उपयोग होता है।<ref>{{cite book |title=फोटोकैमिस्ट्री में प्रयुक्त शब्दों की शब्दावली|edition=3rd |date=2007 |publisher=IUPAC |page=340}}</ref> एफआरइटी  प्रतिदीप्ति तक ही सीमित नहीं है और स्फुरदीप्ति के संबंध में भी होता है।<ref name="Wiley-VCH"/>
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 : <math>E = \frac{k_\text{ET}}{k_f + k_\text{ET} + \sum{k_i}},</math>
 कहाँ <math>k_\text{ET}</math> ऊर्जा हस्तांतरण की दर है, <math>k_f</math> दाता की विकिरण क्षय दर, और <math>k_i</math> अन्य स्वीकारकर्ताओं को ऊर्जा हस्तांतरण को छोड़कर किसी भी अन्य डी-उत्तेजना मार्गों की दरें।<ref name="SchaufeleDemarcoDay2005p72-94">{{cite book |title=Molecular Imaging: FRET Microscopy and Spectroscopy |last1=Schaufele |first1=Fred |last2=Demarco |first2=Ignacio |last3=Day |first3=Richard N. | name-list-style = vanc |date=2005 |publisher=Oxford University Press |isbn=978-0-19-517720-6 |editor1-last=Periasamy |editor1-first=Ammasi |location=Oxford |pages=72–94 |chapter=FRET Imaging in the Wide-Field Microscope |doi=10.1016/B978-019517720-6.50013-4 |editor2-last=Day |editor2-first=Richard |chapter-url=https://books.google.com/books?id=K0aawJ6sX-sC&pg=PA72}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lee S, Lee J, Hohng S | title = नगण्य वर्णक्रमीय ओवरलैप और लंबे अवलोकन समय दोनों के साथ एकल-अणु तीन-रंग FRET| journal = PLOS ONE | volume = 5 | issue = 8 | pages = e12270 | date = August 2010 | pmid = 20808851 | pmc = 2924373 | doi = 10.1371/journal.pone.0012270 | bibcode = 2010PLoSO...512270L | doi-access = free }}</ref>
-FRET दक्षता कई भौतिक मापदंडों पर निर्भर करती है <ref>{{cite journal|doi= 10.1103/PhysRevB.85.125106|title=अणुओं के बीच गुंजयमान ऊर्जा हस्तांतरण का बिल्कुल घुलनशील मॉडल|author=C. King|author2=B. Barbiellini|author3=D. Moser|author4=V. Renugopalakrishnan|name-list-style=amp|date=2012|journal=Physical Review B|volume=85|issue=12|pages=125106| arxiv = 1108.0935 |bibcode=2012PhRvB..85l5106K|s2cid=16938353}}</ref> जिसे इस प्रकार वर्गीकृत किया जा सकता है: 1) दाता और स्वीकर्ता के बीच की दूरी (आमतौर पर 1-10 एनएम की सीमा में), 2) दाता उत्सर्जन स्पेक्ट्रम और स्वीकर्ता [[अवशोषण स्पेक्ट्रम]] के वर्णक्रमीय ओवरलैप, और 3) सापेक्ष अभिविन्यास दाता उत्सर्जन आणविक द्विध्रुव आघूर्ण और स्वीकर्ता अवशोषण द्विध्रुव आघूर्ण।
+एफआरइटी  दक्षता कई भौतिक मापदंडों पर निर्भर करती है <ref>{{cite journal|doi= 10.1103/PhysRevB.85.125106|title=अणुओं के बीच गुंजयमान ऊर्जा हस्तांतरण का बिल्कुल घुलनशील मॉडल|author=C. King|author2=B. Barbiellini|author3=D. Moser|author4=V. Renugopalakrishnan|name-list-style=amp|date=2012|journal=Physical Review B|volume=85|issue=12|pages=125106| arxiv = 1108.0935 |bibcode=2012PhRvB..85l5106K|s2cid=16938353}}</ref> जिसे इस प्रकार वर्गीकृत किया जा सकता है: 1) दाता और स्वीकर्ता के बीच की दूरी (आमतौर पर 1-10 एनएम की सीमा में), 2) दाता उत्सर्जन स्पेक्ट्रम और स्वीकर्ता [[अवशोषण स्पेक्ट्रम]] के वर्णक्रमीय ओवरलैप, और 3) सापेक्ष अभिविन्यास दाता उत्सर्जन आणविक द्विध्रुव आघूर्ण और स्वीकर्ता अवशोषण द्विध्रुव आघूर्ण।
 <math>E</math> दाता से स्वीकर्ता के बीच की दूरी पर निर्भर करता है <math>r</math> द्विध्रुवीय-द्विध्रुवीय युग्मन तंत्र के कारण व्युत्क्रम 6-शक्ति नियम के साथ:
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-FRET के समय-निर्भर विश्लेषण के लिए, ऊर्जा हस्तांतरण की दर (<math>k_\text{ET}</math>) इसके बजाय सीधे इस्तेमाल किया जा सकता है:<ref name="forster1965p93-137" />
+एफआरइटी  के समय-निर्भर विश्लेषण के लिए, ऊर्जा हस्तांतरण की दर (<math>k_\text{ET}</math>) इसके बजाय सीधे इस्तेमाल किया जा सकता है:<ref name="forster1965p93-137" />
 : <math>k_\text{ET} = (\frac{R_0}{r})^6 \, \frac{1}{\tau_D}</math> कहाँ <math>\tau_D</math> स्वीकर्ता की अनुपस्थिति में दाता का प्रतिदीप्ति जीवनकाल है।
-FRET दक्षता क्वांटम उपज और दाता अणु के प्रतिदीप्ति जीवनकाल से संबंधित है:<ref>{{cite book |first1=Irina |last1=Majoul |first2=Yiwei |last2=Jia |first3=Rainer |last3=Duden | name-list-style = vanc |chapter=Practical Fluorescence Resonance Energy Transfer or Molecular Nanobioscopy of Living Cells |pages=[https://archive.org/details/handbookbiologic00pawl/page/n813 788]–808 |editor-last=Pawley |editor1-first=James B. |title=हैंडबुक ऑफ बायोलॉजिकल कॉन्फोकल माइक्रोस्कोपी|url=https://archive.org/details/handbookbiologic00pawl |url-access=limited |date=2006 |publisher=Springer |location=New York, NY |isbn=978-0-387-25921-5 |edition=3rd |doi=10.1007/978-0-387-45524-2_45}}</ref>
+एफआरइटी  दक्षता क्वांटम उपज और दाता अणु के प्रतिदीप्ति जीवनकाल से संबंधित है:<ref>{{cite book |first1=Irina |last1=Majoul |first2=Yiwei |last2=Jia |first3=Rainer |last3=Duden | name-list-style = vanc |chapter=Practical Fluorescence Resonance Energy Transfer or Molecular Nanobioscopy of Living Cells |pages=[https://archive.org/details/handbookbiologic00pawl/page/n813 788]–808 |editor-last=Pawley |editor1-first=James B. |title=हैंडबुक ऑफ बायोलॉजिकल कॉन्फोकल माइक्रोस्कोपी|url=https://archive.org/details/handbookbiologic00pawl |url-access=limited |date=2006 |publisher=Springer |location=New York, NY |isbn=978-0-387-25921-5 |edition=3rd |doi=10.1007/978-0-387-45524-2_45}}</ref>
 : <math>E = 1 - \tau'_\text{D}/\tau_\text{D},</math>
 कहाँ <math>\tau_\text{D}'</math> और <math>\tau_\text{D}</math> क्रमशः एक स्वीकर्ता की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता प्रतिदीप्ति जीवनकाल हैं, या के रूप में
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 == फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण सिद्धांत == की प्रायोगिक पुष्टि
-फोरस्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण की व्युत्क्रम छठवीं-शक्ति दूरी निर्भरता की प्रयोगात्मक रूप से [[मीर विल्चेक]], एडेलहोच और ब्रांड द्वारा पुष्टि की गई थी।<ref>{{cite journal | vauthors = Edelhoch H, Brand L, Wilchek M | title = ट्रिप्टोफिल पेप्टाइड्स के साथ प्रतिदीप्ति अध्ययन| journal = Biochemistry | volume = 6 | issue = 2 | pages = 547–59 | date = February 1967 | pmid = 6047638 | doi = 10.1021/bi00854a024 }}</ref> ट्रिप्टोफिल पेप्टाइड्स का उपयोग करना। [[लुबर्ट स्ट्रायर]], [[डिक हॉगलैंड]] और यूगुएराबाइड<ref>{{cite book |editor1-last=Lakowicz |editor1-first=Joseph R. | name-list-style = vanc |title=सिद्धांतों|date=1991 |publisher=Plenum Press |location=New York |isbn=978-0-306-43875-2 |page=172 }}</ref>{{citation needed|date=August 2019}}<ref name="Lakowicz"/>एक दाता के रूप में एक फ्यूज्ड इंडोलोस्टेरॉइड और एक स्वीकर्ता के रूप में कीटोन का उपयोग करके ओवरलैप इंटीग्रल पर फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण की सैद्धांतिक निर्भरता का भी प्रायोगिक रूप से प्रदर्शन किया। कुछ उदाहरण डाई-जोड़े की FRET दूरियों की गणना यहां पाई जा सकती है।<ref name = "fpbase"/><ref name = "1994_AnalytBioChem_Wu"/>हालांकि, सिद्धांत के साथ विशेष प्रयोगों के बहुत सारे विरोधाभास जटिल वातावरण के तहत देखे गए थे जब अणुओं की ओरिएंटेशन और क्वांटम पैदावार का अनुमान लगाना मुश्किल होता है।<ref>{{cite book | vauthors = Vekshin NL | chapter = Energy Transfer in Macromolecules, SPIE | date = 1997 | veditors = Vekshin NL | title = बायोपॉलिमर के फोटोनिक्स| publisher = Springer }}</ref>
+फोरस्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण की व्युत्क्रम छठवीं-शक्ति दूरी निर्भरता की प्रयोगात्मक रूप से [[मीर विल्चेक]], एडेलहोच और ब्रांड द्वारा पुष्टि की गई थी।<ref>{{cite journal | vauthors = Edelhoch H, Brand L, Wilchek M | title = ट्रिप्टोफिल पेप्टाइड्स के साथ प्रतिदीप्ति अध्ययन| journal = Biochemistry | volume = 6 | issue = 2 | pages = 547–59 | date = February 1967 | pmid = 6047638 | doi = 10.1021/bi00854a024 }}</ref> ट्रिप्टोफिल पेप्टाइड्स का उपयोग करना। [[लुबर्ट स्ट्रायर]], [[डिक हॉगलैंड]] और यूगुएराबाइड<ref>{{cite book |editor1-last=Lakowicz |editor1-first=Joseph R. | name-list-style = vanc |title=सिद्धांतों|date=1991 |publisher=Plenum Press |location=New York |isbn=978-0-306-43875-2 |page=172 }}</ref>{{citation needed|date=August 2019}}<ref name="Lakowicz"/>एक दाता के रूप में एक फ्यूज्ड इंडोलोस्टेरॉइड और एक स्वीकर्ता के रूप में कीटोन का उपयोग करके ओवरलैप इंटीग्रल पर फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण की सैद्धांतिक निर्भरता का भी प्रायोगिक रूप से प्रदर्शन किया। कुछ उदाहरण डाई-जोड़े की एफआरइटी  दूरियों की गणना यहां पाई जा सकती है।<ref name = "fpbase"/><ref name = "1994_AnalytBioChem_Wu"/>हालांकि, सिद्धांत के साथ विशेष प्रयोगों के बहुत सारे विरोधाभास जटिल वातावरण के तहत देखे गए थे जब अणुओं की ओरिएंटेशन और क्वांटम पैदावार का अनुमान लगाना मुश्किल होता है।<ref>{{cite book | vauthors = Vekshin NL | chapter = Energy Transfer in Macromolecules, SPIE | date = 1997 | veditors = Vekshin NL | title = बायोपॉलिमर के फोटोनिक्स| publisher = Springer }}</ref>
 == झल्लाहट दक्षता मापने के तरीके ==
-प्रतिदीप्ति [[माइक्रोस्कोपी]] में, प्रतिदीप्ति [[कन्फोकल लेजर स्कैनिंग माइक्रोस्कोपी]], साथ ही [[आणविक जीव विज्ञान]] में, FRET जैव-भौतिकी और जैव रसायन में आणविक गतिशीलता की मात्रा निर्धारित करने के लिए एक उपयोगी उपकरण है, जैसे कि [[प्रोटीन]]-प्रोटीन इंटरैक्शन, प्रोटीन-[[डीएनए]] इंटरैक्शन और प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तन। दो अणुओं के बीच जटिल गठन की निगरानी के लिए, उनमें से एक को दाता के साथ और दूसरे को स्वीकर्ता के साथ लेबल किया जाता है। FRET दक्षता को मापा जाता है और लेबल किए गए परिसरों के बीच बातचीत की पहचान करने के लिए उपयोग किया जाता है। दाता या स्वीकर्ता द्वारा उत्सर्जित प्रतिदीप्ति में परिवर्तन की निगरानी करके FRET दक्षता को मापने के कई तरीके हैं।<ref>{{cite web|title=प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण प्रोटोकॉल|url=http://coil.bio.ed.ac.uk/Protocols/FRET.htm |publisher=Wellcome Trust |access-date=24 June 2012 |archive-url=https://web.archive.org/web/20130717083912/http://coil.bio.ed.ac.uk/Protocols/FRET.htm |archive-date=July 17, 2013 }}</ref>
+प्रतिदीप्ति [[माइक्रोस्कोपी]] में, प्रतिदीप्ति [[कन्फोकल लेजर स्कैनिंग माइक्रोस्कोपी]], साथ ही [[आणविक जीव विज्ञान]] में, एफआरइटी  जैव-भौतिकी और जैव रसायन में आणविक गतिशीलता की मात्रा निर्धारित करने के लिए एक उपयोगी उपकरण है, जैसे कि [[प्रोटीन]]-प्रोटीन इंटरैक्शन, प्रोटीन-[[डीएनए]] इंटरैक्शन और प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तन। दो अणुओं के बीच जटिल गठन की निगरानी के लिए, उनमें से एक को दाता के साथ और दूसरे को स्वीकर्ता के साथ लेबल किया जाता है। एफआरइटी  दक्षता को मापा जाता है और लेबल किए गए परिसरों के बीच बातचीत की पहचान करने के लिए उपयोग किया जाता है। दाता या स्वीकर्ता द्वारा उत्सर्जित प्रतिदीप्ति में परिवर्तन की निगरानी करके एफआरइटी  दक्षता को मापने के कई तरीके हैं।<ref>{{cite web|title=प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण प्रोटोकॉल|url=http://coil.bio.ed.ac.uk/Protocols/FRET.htm |publisher=Wellcome Trust |access-date=24 June 2012 |archive-url=https://web.archive.org/web/20130717083912/http://coil.bio.ed.ac.uk/Protocols/FRET.htm |archive-date=July 17, 2013 }}</ref>
 === संवेदनशील उत्सर्जन ===
-एफआरईटी दक्षता को मापने का एक तरीका स्वीकार्य उत्सर्जन तीव्रता में भिन्नता को मापना है।<ref name=Clegg2009p1-57/>जब दो अणुओं की परस्पर क्रिया के कारण दाता और स्वीकर्ता निकटता (1-10 एनएम) में होते हैं, तो दाता से स्वीकर्ता को इंटरमॉलिक्युलर एफआरईटी के कारण स्वीकर्ता उत्सर्जन में वृद्धि होगी। प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तनों की निगरानी के लिए, लक्ष्य प्रोटीन को दो स्थानों पर एक दाता और एक स्वीकर्ता के साथ लेबल किया जाता है। जब प्रोटीन का मोड़ या मोड़ दाता और स्वीकर्ता की दूरी या सापेक्ष अभिविन्यास में परिवर्तन लाता है, तो FRET परिवर्तन देखा जाता है। यदि एक [[आणविक]] बातचीत या एक प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तन [[लिगेंड]] बाइंडिंग पर निर्भर है, तो यह FRET तकनीक लिगैंड डिटेक्शन के लिए फ्लोरोसेंट संकेतकों पर लागू होती है।
+एफआरईटी दक्षता को मापने का एक तरीका स्वीकार्य उत्सर्जन तीव्रता में भिन्नता को मापना है।<ref name=Clegg2009p1-57/>जब दो अणुओं की परस्पर क्रिया के कारण दाता और स्वीकर्ता निकटता (1-10 एनएम) में होते हैं, तो दाता से स्वीकर्ता को इंटरमॉलिक्युलर एफआरईटी के कारण स्वीकर्ता उत्सर्जन में वृद्धि होगी। प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तनों की निगरानी के लिए, लक्ष्य प्रोटीन को दो स्थानों पर एक दाता और एक स्वीकर्ता के साथ लेबल किया जाता है। जब प्रोटीन का मोड़ या मोड़ दाता और स्वीकर्ता की दूरी या सापेक्ष अभिविन्यास में परिवर्तन लाता है, तो एफआरइटी  परिवर्तन देखा जाता है। यदि एक [[आणविक]] बातचीत या एक प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तन [[लिगेंड]] बाइंडिंग पर निर्भर है, तो यह एफआरइटी  तकनीक लिगैंड डिटेक्शन के लिए फ्लोरोसेंट संकेतकों पर लागू होती है।
 === [[photobleaching]] झल्लाहट ===
-स्वीकर्ता की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता की फोटोब्लीचिंग दरों से FRET दक्षताओं का अनुमान लगाया जा सकता है।<ref name=Clegg2009p1-57/>यह विधि अधिकांश प्रतिदीप्ति सूक्ष्मदर्शी पर की जा सकती है; एक केवल स्वीकर्ता फ्लोरोफोर के साथ और उसके बिना नमूनों पर उत्तेजना प्रकाश (एक आवृत्ति की जो दाता को उत्तेजित करेगा लेकिन स्वीकर्ता को महत्वपूर्ण रूप से नहीं) को चमकता है और समय के साथ दाता प्रतिदीप्ति (आमतौर पर एक [[ बंदपास छननी ]] का उपयोग करके स्वीकर्ता प्रतिदीप्ति से अलग) पर नज़र रखता है। टाइमस्केल फोटोब्लीचिंग का है, जो सेकंड से लेकर मिनट तक होता है, जिसमें प्रत्येक कर्व में प्रतिदीप्ति दी जाती है
+स्वीकर्ता की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता की फोटोब्लीचिंग दरों से एफआरइटी  दक्षताओं का अनुमान लगाया जा सकता है।<ref name=Clegg2009p1-57/>यह विधि अधिकांश प्रतिदीप्ति सूक्ष्मदर्शी पर की जा सकती है; एक केवल स्वीकर्ता फ्लोरोफोर के साथ और उसके बिना नमूनों पर उत्तेजना प्रकाश (एक आवृत्ति की जो दाता को उत्तेजित करेगा लेकिन स्वीकर्ता को महत्वपूर्ण रूप से नहीं) को चमकता है और समय के साथ दाता प्रतिदीप्ति (आमतौर पर एक [[ बंदपास छननी ]] का उपयोग करके स्वीकर्ता प्रतिदीप्ति से अलग) पर नज़र रखता है। टाइमस्केल फोटोब्लीचिंग का है, जो सेकंड से लेकर मिनट तक होता है, जिसमें प्रत्येक कर्व में प्रतिदीप्ति दी जाती है
 :<math>\text{background} + \text{constant} \cdot e^{-\text{time}/\tau_\text{pb}},</math>
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 === आजीवन माप ===
-झल्लाहट दक्षता भी दाता के प्रतिदीप्ति प्रतिदीप्ति # जीवनकाल में परिवर्तन से निर्धारित किया जा सकता है।<ref name=Clegg2009p1-57/>स्वीकर्ता की उपस्थिति में दाता का जीवनकाल घट जाएगा। FRET-डोनर के आजीवन माप का उपयोग [[प्रतिदीप्ति-आजीवन इमेजिंग माइक्रोस्कोपी]] (FLIM) में किया जाता है।
+झल्लाहट दक्षता भी दाता के प्रतिदीप्ति प्रतिदीप्ति # जीवनकाल में परिवर्तन से निर्धारित किया जा सकता है।<ref name=Clegg2009p1-57/>स्वीकर्ता की उपस्थिति में दाता का जीवनकाल घट जाएगा। एफआरइटी -डोनर के आजीवन माप का उपयोग [[प्रतिदीप्ति-आजीवन इमेजिंग माइक्रोस्कोपी]] (FLIM) में किया जाता है।
-===एकल-अणु FRET (smFRET)===
+===एकल-अणु एफआरइटी  (smएफआरइटी )===
-मुख्य लेख एकल-अणु FRET।
+मुख्य लेख एकल-अणु एफआरइटी ।
-smFRET दाता और स्वीकर्ता फ्लोरोफोरस की एक जोड़ी को मापने के लिए विभिन्न सूक्ष्म तकनीकों का उपयोग करने वाली विधियों का एक समूह है जो एकल अणु स्तर पर उत्तेजित और पता लगाया जाता है। FRET या बल्क FRET के विपरीत, जो उच्च संख्या में अणुओं का FRET संकेत प्रदान करता है, एकल-अणु FRET प्रत्येक अणु के FRET संकेत को हल करने में सक्षम है। smFRET सिग्नल की भिन्नता काइनेटिक जानकारी प्रकट करने के लिए उपयोगी है जो एक पहनावा माप प्रदान नहीं कर सकता है, खासकर जब सिस्टम संतुलन के अधीन हो। विभिन्न अणुओं के बीच विषमता भी देखी जा सकती है। इस विधि को डीएनए/आरएनए/प्रोटीन फोल्डिंग/अनफोल्डिंग और अन्य गठनात्मक परिवर्तनों जैसे जैव-आण्विक गतिशीलता के कई मापों में लागू किया गया है, और इंटरमॉलिक्यूलर गतिशीलता जैसे प्रतिक्रिया, बाध्यकारी, सोखना, और desorption जो विशेष रूप से रासायनिक संवेदन, बायोसेस, और में उपयोगी हैं। बायोसेंसिंग।
+smएफआरइटी  दाता और स्वीकर्ता फ्लोरोफोरस की एक जोड़ी को मापने के लिए विभिन्न सूक्ष्म तकनीकों का उपयोग करने वाली विधियों का एक समूह है जो एकल अणु स्तर पर उत्तेजित और पता लगाया जाता है। एफआरइटी  या बल्क एफआरइटी  के विपरीत, जो उच्च संख्या में अणुओं का एफआरइटी  संकेत प्रदान करता है, एकल-अणु एफआरइटी  प्रत्येक अणु के एफआरइटी  संकेत को हल करने में सक्षम है। smएफआरइटी  सिग्नल की भिन्नता काइनेटिक जानकारी प्रकट करने के लिए उपयोगी है जो एक पहनावा माप प्रदान नहीं कर सकता है, खासकर जब सिस्टम संतुलन के अधीन हो। विभिन्न अणुओं के बीच विषमता भी देखी जा सकती है। इस विधि को डीएनए/आरएनए/प्रोटीन फोल्डिंग/अनफोल्डिंग और अन्य गठनात्मक परिवर्तनों जैसे जैव-आण्विक गतिशीलता के कई मापों में लागू किया गया है, और इंटरमॉलिक्यूलर गतिशीलता जैसे प्रतिक्रिया, बाध्यकारी, सोखना, और desorption जो विशेष रूप से रासायनिक संवेदन, बायोसेस, और में उपयोगी हैं। बायोसेंसिंग।
-== FRET == के लिए प्रयुक्त फ्लोरोफोरस
+== एफआरइटी  == के लिए प्रयुक्त फ्लोरोफोरस
-[[File:Proteolytic cleavage of a Dual-GFP fusion FRET-pair.png|thumb|250px|यदि लिंकर बरकरार है, तो सीएफपी (414 एनएम) के अवशोषण तरंगदैर्ध्य पर उत्तेजना एफआरईटी के कारण वाईएफपी (525 एनएम) द्वारा उत्सर्जन का कारण बनती है। यदि लिंकर को प्रोटीज द्वारा विभाजित किया जाता है, तो FRET को समाप्त कर दिया जाता है और उत्सर्जन CFP तरंग दैर्ध्य (475nm) पर होता है।]]
+[[File:Proteolytic cleavage of a Dual-GFP fusion FRET-pair.png|thumb|250px|यदि लिंकर बरकरार है, तो सीएफपी (414 एनएम) के अवशोषण तरंगदैर्ध्य पर उत्तेजना एफआरईटी के कारण वाईएफपी (525 एनएम) द्वारा उत्सर्जन का कारण बनती है। यदि लिंकर को प्रोटीज द्वारा विभाजित किया जाता है, तो एफआरइटी  को समाप्त कर दिया जाता है और उत्सर्जन CFP तरंग दैर्ध्य (475nm) पर होता है।]]
 === सीएफपी-वाईएफपी जोड़े ===
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 ===ब्रेट ===
-फ्लोरोफोर दाताओं के साथ किए गए FRET की एक सीमा प्रतिदीप्ति हस्तांतरण को आरंभ करने के लिए बाहरी रोशनी की आवश्यकता है, जो स्वीकर्ता के प्रत्यक्ष उत्तेजना या फोटोब्लीचिंग से परिणामों में पृष्ठभूमि शोर पैदा कर सकता है। इस खामी से बचने के लिए, [[bioluminescence]] रेजोनेंस एनर्जी ट्रांसफर (या BRET) विकसित किया गया है।<ref>{{cite book |first1=Nicola |last1=Bevan |first2=Stephen |last2=Rees | name-list-style = vanc |chapter=Pharmaceutical Applications of GFP and RCFP |chapter-url=https://books.google.com/books?id=v8Y4zrEofpIC&pg=PA361 |pages=361–90 |editor1-first=Martin |editor1-last=Chalfie |editor2-first=Steven R. |editor2-last=Kain |series=Methods of Biochemical Analysis |volume=47 |title=Green Fluorescent Protein: Properties, Applications and Protocols |date=2006 |publisher=John Wiley & Sons |location=Hoboken, NJ |isbn=978-0-471-73682-0 |edition=2nd |doi=10.1002/0471739499.ch16|pmid=16335721 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Pfleger KD, Eidne KA | title = बायोलुमिनेसेंस अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (बीआरईटी) का उपयोग करके प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन में अंतर्दृष्टि को रोशन करना| journal = Nature Methods | volume = 3 | issue = 3 | pages = 165–74 | date = March 2006 | pmid = 16489332 | doi = 10.1038/nmeth841 | s2cid = 9759741 }}</ref> यह तकनीक वाईएफपी के साथ संगत प्रारंभिक फोटॉन उत्सर्जन का उत्पादन करने के लिए सीएफपी के बजाय एक बायोल्यूमिनेसेंट ल्यूसिफरेज (आमतौर पर [[रेनिला रेनिफॉर्मिस]] से ल्यूसिफरेज) का उपयोग करती है।
+फ्लोरोफोर दाताओं के साथ किए गए एफआरइटी  की एक सीमा प्रतिदीप्ति हस्तांतरण को आरंभ करने के लिए बाहरी रोशनी की आवश्यकता है, जो स्वीकर्ता के प्रत्यक्ष उत्तेजना या फोटोब्लीचिंग से परिणामों में पृष्ठभूमि शोर पैदा कर सकता है। इस खामी से बचने के लिए, [[bioluminescence]] रेजोनेंस एनर्जी ट्रांसफर (या BRET) विकसित किया गया है।<ref>{{cite book |first1=Nicola |last1=Bevan |first2=Stephen |last2=Rees | name-list-style = vanc |chapter=Pharmaceutical Applications of GFP and RCFP |chapter-url=https://books.google.com/books?id=v8Y4zrEofpIC&pg=PA361 |pages=361–90 |editor1-first=Martin |editor1-last=Chalfie |editor2-first=Steven R. |editor2-last=Kain |series=Methods of Biochemical Analysis |volume=47 |title=Green Fluorescent Protein: Properties, Applications and Protocols |date=2006 |publisher=John Wiley & Sons |location=Hoboken, NJ |isbn=978-0-471-73682-0 |edition=2nd |doi=10.1002/0471739499.ch16|pmid=16335721 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Pfleger KD, Eidne KA | title = बायोलुमिनेसेंस अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (बीआरईटी) का उपयोग करके प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन में अंतर्दृष्टि को रोशन करना| journal = Nature Methods | volume = 3 | issue = 3 | pages = 165–74 | date = March 2006 | pmid = 16489332 | doi = 10.1038/nmeth841 | s2cid = 9759741 }}</ref> यह तकनीक वाईएफपी के साथ संगत प्रारंभिक फोटॉन उत्सर्जन का उत्पादन करने के लिए सीएफपी के बजाय एक बायोल्यूमिनेसेंट ल्यूसिफरेज (आमतौर पर [[रेनिला रेनिफॉर्मिस]] से ल्यूसिफरेज) का उपयोग करती है।
 BRET को एक अलग ल्यूसिफरेज एंजाइम का उपयोग करके भी लागू किया गया है, जिसे गहरे समुद्र के झींगा ओप्लोफोरस ग्रेसिलिरोस्ट्रिस से तैयार किया गया है। यह ल्यूसिफरेज छोटा (19 kD) है और रेनिला रेनिफोर्मिस से अधिक सामान्यतः उपयोग किए जाने वाले ल्यूसिफरेज की तुलना में उज्जवल है।<ref name="ncbi.nlm.nih.gov">{{cite journal | vauthors = Mo XL, Luo Y, Ivanov AA, Su R, Havel JJ, Li Z, Khuri FR, Du Y, Fu H | display-authors = 6 | title = एक बहुमुखी अल्ट्रा-हाई-थ्रूपुट बायोसेंसर प्लेटफॉर्म के साथ जीवित कोशिकाओं में प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन की व्यवस्थित पूछताछ को सक्षम करना| journal = Journal of Molecular Cell Biology | volume = 8 | issue = 3 | pages = 271–81 | date = June 2016 | pmid = 26578655 | pmc = 4937889 | doi = 10.1093/jmcb/mjv064 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Robers MB, Dart ML, Woodroofe CC, Zimprich CA, Kirkland TA, Machleidt T, Kupcho KR, Levin S, Hartnett JR, Zimmerman K, Niles AL, Ohana RF, Daniels DL, Slater M, Wood MG, Cong M, Cheng YQ, Wood KV | display-authors = 6 | title = BRET के साथ जीवित कोशिकाओं में लक्ष्य जुड़ाव और दवा निवास समय देखा जा सकता है| journal = Nature Communications | volume = 6 | pages = 10091 | date = December 2015 | pmid = 26631872 | pmc = 4686764 | doi = 10.1038/ncomms10091 | bibcode = 2015NatCo...610091R }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Stoddart LA, Johnstone EK, Wheal AJ, Goulding J, Robers MB, Machleidt T, Wood KV, Hill SJ, Pfleger KD | display-authors = 6 | title = जीपीसीआर से लिगेंड बाइंडिंग की निगरानी के लिए बीआरईटी का अनुप्रयोग| journal = Nature Methods | volume = 12 | issue = 7 | pages = 661–663 | date = July 2015 | pmid = 26030448 | pmc = 4488387 | doi = 10.1038/nmeth.3398 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Machleidt T, Woodroofe CC, Schwinn MK, Méndez J, Robers MB, Zimmerman K, Otto P, Daniels DL, Kirkland TA, Wood KV | display-authors = 6 | title = NanoBRET--प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन के विश्लेषण के लिए एक उपन्यास BRET प्लेटफ़ॉर्म| journal = ACS Chemical Biology | volume = 10 | issue = 8 | pages = 1797–804 | date = August 2015 | pmid = 26006698 | doi = 10.1021/acschembio.5b00143 | doi-access = free }}</ref> और इसका नाम NanoLuc<ref name= Hall 1848–1857> रखा गया है{{cite journal | vauthors = Hall MP, Unch J, Binkowski BF, Valley MP, Butler BL, Wood MG, Otto P, Zimmerman K, Vidugiris G, Machleidt T, Robers MB, Benink HA, Eggers CT, Slater MR, Meisenheimer PL, Klaubert DH, Fan F, Encell LP, Wood KV | display-authors = 6 | title = एक नए इमिडाज़ोपाइराज़िनोन सब्सट्रेट का उपयोग करके एक गहरे समुद्र के झींगा से इंजीनियर लूसिफ़ेरेज़ रिपोर्टर| journal = ACS Chemical Biology | volume = 7 | issue = 11 | pages = 1848–57 | date = November 2012 | pmid = 22894855 | pmc = 3501149 | doi = 10.1021/cb3002478 }</ref> या NanoKAZ.<ref name= Inouye 23–28 >{{cite journal | vauthors = Inouye S, Sato J, Sahara-Miura Y, Yoshida S, Kurakata H, Hosoya T | title = नैनोकाज़ की चमक ल्यूमिनेसेंस प्रतिक्रिया के लिए एक कुशल सब्सट्रेट के रूप में C6-Deoxy coelenterazine एनालॉग्स: Oplophorus luciferase का उत्परिवर्तित उत्प्रेरक 19 kDa घटक| journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 437 | issue = 1 | pages = 23–8 | date = July 2013 | pmid = 23792095 | doi = 10.1016/j.bbrc.2013.06.026 }</ref> [[Promega]] ने NanoLuc के लिए एक पेटेंटयुक्त सबस्ट्रेट विकसित किया है जिसे फ़्यूरीमाज़ीन कहा जाता है, रेफरी>{{Cite web|url=https://www.promega.com/products/reporter-assays-and-transfection/reporter-assays/nanoluc-luciferase-redefining-reporter-assays/|title=NanoLuc उत्पाद पृष्ठ|access-date=2016-10-25|archive-date=2016-12-25|archive-url=https://web.archive.org/web/20161225070250/http://www.promega.com/products/reporter-assays-and-transfection/reporter-assays/nanoluc-luciferase-redefining-reporter-assays/}</ref><रेफरी नाम = हॉल 1848-1857 /> हालांकि नैनो लुक के लिए अन्य क़ीमती सामान कोइलेंटरज़ीन सबस्ट्रेट्स भी प्रकाशित किए गए हैं <रेफरी नाम = इनौये 23-28 /><ref>{{cite journal | vauthors = Coutant EP, Gagnot G, Hervin V, Baatallah R, Goyard S, Jacob Y, Rose T, Janin YL | display-authors = 6 | title = Bioluminescence Profiling of NanoKAZ/NanoLuc Luciferase Using a Chemical Library of Coelenterazine Analogues | journal = Chemistry | volume = 26 | issue = 4 | pages = 948–958 | date = January 2020 | pmid = 31765054 | doi = 10.1002/chem.201904844 | s2cid = 208276133 | url = https://hal-pasteur.archives-ouvertes.fr/pasteur-02988525/file/Coutant_et-al_Chemistry2020-26.pdf }}</ref> NanoLuc का स्प्लिट-प्रोटीन संस्करण Promega द्वारा विकसित किया गया है <ref>{{cite journal | vauthors = Dixon AS, Schwinn MK, Hall MP, Zimmerman K, Otto P, Lubben TH, Butler BL, Binkowski BF, Machleidt T, Kirkland TA, Wood MG, Eggers CT, Encell LP, Wood KV | display-authors = 6 | title = NanoLuc पूरक रिपोर्टर कोशिकाओं में प्रोटीन सहभागिता के सटीक मापन के लिए अनुकूलित| journal = ACS Chemical Biology | volume = 11 | issue = 2 | pages = 400–8 | date = February 2016 | pmid = 26569370 | doi = 10.1021/acschembio.5b00753 | doi-access = free }}</ref> जिसे प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन को मापने वाले प्रयोगों में BRET डोनर के रूप में भी इस्तेमाल किया गया है <ref>{{cite journal | vauthors = Hoare BL, Kocan M, Bruell S, Scott DJ, Bathgate RA | title = BRET निकटता विश्लेषण के लिए सेल सरफेस रिलैक्सिन रिसेप्टर्स को लेबल करने के लिए उपन्यास HiBiT टैग का उपयोग करना| journal = Pharmacology Research & Perspectives | volume = 7 | issue = 4 | pages = e00513 | date = August 2019 | pmid = 31384473 | pmc = 6667744 | doi = 10.1002/prp2.513 }}</ref>
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 === होमो-झल्लाहट ===
-सामान्य तौर पर, FRET उन स्थितियों को संदर्भित करता है जहां दाता और स्वीकर्ता प्रोटीन (या फ्लोरोफोरस) दो अलग-अलग प्रकार के होते हैं। हालांकि, कई जैविक स्थितियों में, शोधकर्ताओं को दो, या दो से अधिक, एक ही प्रकार के प्रोटीन - या वास्तव में एक ही प्रोटीन के बीच की बातचीत की जांच करने की आवश्यकता हो सकती है, उदाहरण के लिए यदि प्रोटीन प्रोटीन की बहुलक श्रृंखला का हिस्सा बनता है या उसका हिस्सा बनता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Gautier I, Tramier M, Durieux C, Coppey J, Pansu RB, Nicolas JC, Kemnitz K, Coppey-Moisan M | display-authors = 6 | title = जीएफपी-टैग प्रोटीन के मोनोमर-डिमर संक्रमण को मापने के लिए जीवित कोशिकाओं में होमो-एफआरईटी माइक्रोस्कोपी| journal = Biophysical Journal | volume = 80 | issue = 6 | pages = 3000–8 | date = June 2001 | pmid = 11371472 | pmc = 1301483 | doi = 10.1016/S0006-3495(01)76265-0 | bibcode = 2001BpJ....80.3000G }}</ref> या जैविक कोशिकाओं में परिमाणीकरण के अन्य प्रश्नों के लिए।<ref>{{cite journal | vauthors = Bader AN, Hofman EG, Voortman J, en Henegouwen PM, Gerritsen HC | title = होमो-एफआरईटी इमेजिंग उपकोशिकीय संकल्प के साथ प्रोटीन क्लस्टर आकार की मात्रा का ठहराव करने में सक्षम बनाता है| journal = Biophysical Journal | volume = 97 | issue = 9 | pages = 2613–22 | date = November 2009 | pmid = 19883605 | pmc = 2770629 | doi = 10.1016/j.bpj.2009.07.059 | bibcode = 2009BpJ....97.2613B }}</ref>
+सामान्य तौर पर, एफआरइटी  उन स्थितियों को संदर्भित करता है जहां दाता और स्वीकर्ता प्रोटीन (या फ्लोरोफोरस) दो अलग-अलग प्रकार के होते हैं। हालांकि, कई जैविक स्थितियों में, शोधकर्ताओं को दो, या दो से अधिक, एक ही प्रकार के प्रोटीन - या वास्तव में एक ही प्रोटीन के बीच की बातचीत की जांच करने की आवश्यकता हो सकती है, उदाहरण के लिए यदि प्रोटीन प्रोटीन की बहुलक श्रृंखला का हिस्सा बनता है या उसका हिस्सा बनता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Gautier I, Tramier M, Durieux C, Coppey J, Pansu RB, Nicolas JC, Kemnitz K, Coppey-Moisan M | display-authors = 6 | title = जीएफपी-टैग प्रोटीन के मोनोमर-डिमर संक्रमण को मापने के लिए जीवित कोशिकाओं में होमो-एफआरईटी माइक्रोस्कोपी| journal = Biophysical Journal | volume = 80 | issue = 6 | pages = 3000–8 | date = June 2001 | pmid = 11371472 | pmc = 1301483 | doi = 10.1016/S0006-3495(01)76265-0 | bibcode = 2001BpJ....80.3000G }}</ref> या जैविक कोशिकाओं में परिमाणीकरण के अन्य प्रश्नों के लिए।<ref>{{cite journal | vauthors = Bader AN, Hofman EG, Voortman J, en Henegouwen PM, Gerritsen HC | title = होमो-एफआरईटी इमेजिंग उपकोशिकीय संकल्प के साथ प्रोटीन क्लस्टर आकार की मात्रा का ठहराव करने में सक्षम बनाता है| journal = Biophysical Journal | volume = 97 | issue = 9 | pages = 2613–22 | date = November 2009 | pmid = 19883605 | pmc = 2770629 | doi = 10.1016/j.bpj.2009.07.059 | bibcode = 2009BpJ....97.2613B }}</ref>
-जाहिर है, वर्णक्रमीय अंतर FRET का पता लगाने और मापने के लिए इस्तेमाल किया जाने वाला उपकरण नहीं होगा, क्योंकि दोनों स्वीकर्ता और दाता प्रोटीन समान तरंग दैर्ध्य के साथ प्रकाश का उत्सर्जन करते हैं। फिर भी शोधकर्ता प्रकाश के बीच ध्रुवीकरण में अंतर का पता लगा सकते हैं जो फ्लोरोफोरस को उत्तेजित करता है और प्रकाश जो उत्सर्जित होता है, FRET अनिसोट्रॉपी इमेजिंग नामक तकनीक में; क्वांटिफाइड अनिसोट्रॉपी का स्तर (उत्तेजना और उत्सर्जन बीम के बीच ध्रुवीकरण में अंतर) तब एक सांकेतिक गाइड बन जाता है कि कितनी FRET घटनाएं हुई हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Gradinaru CC, Marushchak DO, Samim M, Krull UJ | title = Fluorescence anisotropy: from single molecules to live cells | journal = The Analyst | volume = 135 | issue = 3 | pages = 452–9 | date = March 2010 | pmid = 20174695 | doi = 10.1039/b920242k | url = https://zenodo.org/record/896379 | bibcode = 2010Ana...135..452G }}</ref>
+जाहिर है, वर्णक्रमीय अंतर एफआरइटी  का पता लगाने और मापने के लिए इस्तेमाल किया जाने वाला उपकरण नहीं होगा, क्योंकि दोनों स्वीकर्ता और दाता प्रोटीन समान तरंग दैर्ध्य के साथ प्रकाश का उत्सर्जन करते हैं। फिर भी शोधकर्ता प्रकाश के बीच ध्रुवीकरण में अंतर का पता लगा सकते हैं जो फ्लोरोफोरस को उत्तेजित करता है और प्रकाश जो उत्सर्जित होता है, एफआरइटी  अनिसोट्रॉपी इमेजिंग नामक तकनीक में; क्वांटिफाइड अनिसोट्रॉपी का स्तर (उत्तेजना और उत्सर्जन बीम के बीच ध्रुवीकरण में अंतर) तब एक सांकेतिक गाइड बन जाता है कि कितनी एफआरइटी  घटनाएं हुई हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Gradinaru CC, Marushchak DO, Samim M, Krull UJ | title = Fluorescence anisotropy: from single molecules to live cells | journal = The Analyst | volume = 135 | issue = 3 | pages = 452–9 | date = March 2010 | pmid = 20174695 | doi = 10.1039/b920242k | url = https://zenodo.org/record/896379 | bibcode = 2010Ana...135..452G }}</ref>
-नैनो-फोटोनिक्स के क्षेत्र में, FRET हानिकारक हो सकता है यदि यह दोषपूर्ण साइटों के लिए उत्तेजक ऊर्जा को फ़नल करता है, लेकिन कार्बनिक और क्वांटम-डॉट-संवेदी सौर कोशिकाओं में संग्रह को चार्ज करना भी आवश्यक है, और इसके लिए विभिन्न FRET- सक्षम रणनीतियों का प्रस्ताव किया गया है। विभिन्न ऑप्टो-इलेक्ट्रॉनिक उपकरण। इसके बाद यह समझना आवश्यक है कि घने परत में ढेर होने पर पृथक नैनो-उत्सर्जक कैसे व्यवहार करते हैं। नैनोप्लेटलेट्स विशेष रूप से मजबूत होमो-एफआरईटी एक्सिटोन प्रसार के लिए आशाजनक उम्मीदवार हैं क्योंकि उनके मजबूत इन-प्लेन द्विध्रुवीय युग्मन और कम स्टोक्स शिफ्ट हैं।<ref>{{cite journal |last1=Liu |first1=Jiawen |last2=Guillemeney |first2=Lilian |last3=Choux |first3=Arnaud |last4=Maître |first4=Agnès |last5=Abécassis |first5=Benjamin |last6=Coolen |first6=Laurent |title=सिंगल सेल्फ-असेंबल सीडीएसई नैनोप्लेटलेट चेन और क्लस्टर की फूरियर-इमेजिंग से आउट-ऑफ-प्लेन डिपोल कंट्रीब्यूशन का पता चलता है|journal=ACS Photonics |date=21 October 2020 |volume=7 |issue=10 |pages=2825–2833 |doi=10.1021/acsphotonics.0c01066}}</ref> ऐसी एकल श्रृंखलाओं के फ्लोरेसेंस माइक्रोस्कोपी अध्ययन से पता चला है कि पड़ोसी प्लेटलेट्स के बीच एफआरईटी द्वारा ऊर्जा हस्तांतरण के कारण ऊर्जा 500-एनएम लंबाई (लगभग 80 नैनो उत्सर्जक) में फैलती है, और प्लेटलेट्स के बीच स्थानांतरण का समय 1 पीएस के क्रम में होता है।<ref>{{cite journal |last1=Liu |first1=Jiawen |title=सेमीकंडक्टिंग नैनोप्लेटलेट्स के सेल्फ-असेंबल स्टैक में लॉन्ग रेंज एनर्जी ट्रांसफर|journal=Nano Letters |date=April 21, 2020 |volume=20 |issue=5 |page=3465 |doi=10.1021/acs.nanolett.0c00376}}</ref>
+नैनो-फोटोनिक्स के क्षेत्र में, एफआरइटी  हानिकारक हो सकता है यदि यह दोषपूर्ण साइटों के लिए उत्तेजक ऊर्जा को फ़नल करता है, लेकिन कार्बनिक और क्वांटम-डॉट-संवेदी सौर कोशिकाओं में संग्रह को चार्ज करना भी आवश्यक है, और इसके लिए विभिन्न एफआरइटी - सक्षम रणनीतियों का प्रस्ताव किया गया है। विभिन्न ऑप्टो-इलेक्ट्रॉनिक उपकरण। इसके बाद यह समझना आवश्यक है कि घने परत में ढेर होने पर पृथक नैनो-उत्सर्जक कैसे व्यवहार करते हैं। नैनोप्लेटलेट्स विशेष रूप से मजबूत होमो-एफआरईटी एक्सिटोन प्रसार के लिए आशाजनक उम्मीदवार हैं क्योंकि उनके मजबूत इन-प्लेन द्विध्रुवीय युग्मन और कम स्टोक्स शिफ्ट हैं।<ref>{{cite journal |last1=Liu |first1=Jiawen |last2=Guillemeney |first2=Lilian |last3=Choux |first3=Arnaud |last4=Maître |first4=Agnès |last5=Abécassis |first5=Benjamin |last6=Coolen |first6=Laurent |title=सिंगल सेल्फ-असेंबल सीडीएसई नैनोप्लेटलेट चेन और क्लस्टर की फूरियर-इमेजिंग से आउट-ऑफ-प्लेन डिपोल कंट्रीब्यूशन का पता चलता है|journal=ACS Photonics |date=21 October 2020 |volume=7 |issue=10 |pages=2825–2833 |doi=10.1021/acsphotonics.0c01066}}</ref> ऐसी एकल श्रृंखलाओं के फ्लोरेसेंस माइक्रोस्कोपी अध्ययन से पता चला है कि पड़ोसी प्लेटलेट्स के बीच एफआरईटी द्वारा ऊर्जा हस्तांतरण के कारण ऊर्जा 500-एनएम लंबाई (लगभग 80 नैनो उत्सर्जक) में फैलती है, और प्लेटलेट्स के बीच स्थानांतरण का समय 1 पीएस के क्रम में होता है।<ref>{{cite journal |last1=Liu |first1=Jiawen |title=सेमीकंडक्टिंग नैनोप्लेटलेट्स के सेल्फ-असेंबल स्टैक में लॉन्ग रेंज एनर्जी ट्रांसफर|journal=Nano Letters |date=April 21, 2020 |volume=20 |issue=5 |page=3465 |doi=10.1021/acs.nanolett.0c00376}}</ref>
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 == अनुप्रयोग ==
-प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (FRET) के अनुप्रयोगों में पिछले 25 वर्षों में जबरदस्त विस्तार हुआ है, और तकनीक कई जैविक और बायोफिज़िक्स क्षेत्रों में एक प्रधान बन गई है। FRET का उपयोग स्पेक्ट्रोस्कोपिक शासक के रूप में दूरी को मापने और कई प्रणालियों में आणविक अंतःक्रियाओं का पता लगाने के लिए किया जा सकता है और इसमें जीव विज्ञान और जैव रसायन में अनुप्रयोग हैं।<ref name = "Lakowicz" >{{cite book|last=Lakowicz|first=Joseph R.| name-list-style = vanc |title=प्रतिदीप्ति स्पेक्ट्रोस्कोपी के सिद्धांत|url=https://archive.org/details/principlesfluore00lako|url-access=limited|date=1999|publisher=Kluwer Acad./Plenum Publ.|location=New York, NY |isbn=978-0-306-46093-7|pages=[https://archive.org/details/principlesfluore00lako/page/n397 374]–443|edition=2nd}}</ref><ref>{{Cite journal|last1=Szabó|first1=Ágnes|last2=Szendi-Szatmári|first2=Tímea|last3=Szöllősi|first3=János|last4=Nagy|first4=Peter|date=2020-07-07|title=Quo vadis FRET? Förster's method in the era of superresolution|journal=Methods and Applications in Fluorescence|volume=8|issue=3|pages=032003|doi=10.1088/2050-6120/ab9b72|pmid=32521530|bibcode=2020MApFl...8c2003S|s2cid=219588720|issn=2050-6120}}</ref>
+प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (एफआरइटी ) के अनुप्रयोगों में पिछले 25 वर्षों में जबरदस्त विस्तार हुआ है, और तकनीक कई जैविक और बायोफिज़िक्स क्षेत्रों में एक प्रधान बन गई है। एफआरइटी  का उपयोग स्पेक्ट्रोस्कोपिक शासक के रूप में दूरी को मापने और कई प्रणालियों में आणविक अंतःक्रियाओं का पता लगाने के लिए किया जा सकता है और इसमें जीव विज्ञान और जैव रसायन में अनुप्रयोग हैं।<ref name = "Lakowicz" >{{cite book|last=Lakowicz|first=Joseph R.| name-list-style = vanc |title=प्रतिदीप्ति स्पेक्ट्रोस्कोपी के सिद्धांत|url=https://archive.org/details/principlesfluore00lako|url-access=limited|date=1999|publisher=Kluwer Acad./Plenum Publ.|location=New York, NY |isbn=978-0-306-46093-7|pages=[https://archive.org/details/principlesfluore00lako/page/n397 374]–443|edition=2nd}}</ref><ref>{{Cite journal|last1=Szabó|first1=Ágnes|last2=Szendi-Szatmári|first2=Tímea|last3=Szöllősi|first3=János|last4=Nagy|first4=Peter|date=2020-07-07|title=Quo vadis FRET? Förster's method in the era of superresolution|journal=Methods and Applications in Fluorescence|volume=8|issue=3|pages=032003|doi=10.1088/2050-6120/ab9b72|pmid=32521530|bibcode=2020MApFl...8c2003S|s2cid=219588720|issn=2050-6120}}</ref>
 === प्रोटीन ===
-FRET का उपयोग अक्सर प्रोटीन के बीच की बातचीत का पता लगाने और ट्रैक करने के लिए किया जाता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Pollok BA, Heim R | title = FRET-आधारित अनुप्रयोगों में GFP का उपयोग करना| journal = Trends in Cell Biology | volume = 9 | issue = 2 | pages = 57–60 | date = February 1999 | pmid = 10087619 | doi = 10.1016/S0962-8924(98)01434-2 }}</ref><ref name="pmid16288953">{{cite journal | vauthors = Shi Y, Stouten PF, Pillalamarri N, Barile L, Rosal RV, Teichberg S, Bu Z, Callaway DJ | display-authors = 6 | title = एमाइलॉयडोजेनिक पेप्टाइड्स की सामयिक प्रवृत्तियों का मात्रात्मक निर्धारण| journal = Biophysical Chemistry | volume = 120 | issue = 1 | pages = 55–61 | date = March 2006 | pmid = 16288953 | doi = 10.1016/j.bpc.2005.09.015 }}</ref><ref name="pmid1091284">{{cite journal | vauthors = Matsumoto S, Hammes GG | title = एस्पार्टेट ट्रांसकार्बामाइलेस पर लिगैंड बाइंडिंग साइटों के बीच फ्लोरेसेंस एनर्जी ट्रांसफर| journal = Biochemistry | volume = 14 | issue = 2 | pages = 214–24 | date = January 1975 | pmid = 1091284 | doi = 10.1021/bi00673a004 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Martin SF, Tatham MH, Hay RT, Samuel ID | title = Quantitative analysis of multi-protein interactions using FRET: application to the SUMO pathway | journal = Protein Science | volume = 17 | issue = 4 | pages = 777–84 | date = April 2008 | pmid = 18359863 | pmc = 2271167 | doi = 10.1110/ps.073369608 }}</ref> इसके अतिरिक्त, FRET का उपयोग प्रोटीन के विभिन्न क्षेत्रों को फ्लोरोफोरस के साथ टैग करके और दूरी निर्धारित करने के लिए उत्सर्जन को मापने के द्वारा एक प्रोटीन में [[प्रोटीन डोमेन]] के बीच की दूरी को मापने के लिए किया जा सकता है। यह [[प्रोटीन संरचना]] के बारे में जानकारी प्रदान करता है, जिसमें प्रोटीन द्वितीयक संरचना और [[ प्रोटीन की तह ]] शामिल है।<ref>{{cite journal | vauthors = Truong K, Ikura M | title = विवो में प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन और प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तनों का पता लगाने के लिए FRET इमेजिंग माइक्रोस्कोपी का उपयोग| journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 11 | issue = 5 | pages = 573–8 | date = October 2001 | pmid = 11785758 | doi = 10.1016/S0959-440X(00)00249-9 }}</ref><ref name="pmid11500853">{{cite journal | vauthors = Chan FK, Siegel RM, Zacharias D, Swofford R, Holmes KL, Tsien RY, Lenardo MJ | title = हरे रंग के फ्लोरोसेंट प्रोटीन के वर्णक्रमीय वेरिएंट का उपयोग करके सेल सतह रिसेप्टर इंटरैक्शन और सिग्नलिंग का प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण विश्लेषण| journal = Cytometry | volume = 44 | issue = 4 | pages = 361–8 | date = August 2001 | pmid = 11500853 | doi = 10.1002/1097-0320(20010801)44:4<361::AID-CYTO1128>3.0.CO;2-3 | doi-access = free }}</ref> यह प्रोटीन संरचना में कार्यात्मक परिवर्तनों को ट्रैक करने के लिए विस्तारित होता है, जैसे [[मायोसिन]] गतिविधि से जुड़े गठनात्मक परिवर्तन।<ref>{{cite journal | vauthors = Shih WM, Gryczynski Z, Lakowicz JR, Spudich JA | title = एक एफआरईटी-आधारित सेंसर बड़े एटीपी हाइड्रोलिसिस-प्रेरित गठनात्मक परिवर्तन और आणविक मोटर मायोसिन के तीन अलग-अलग राज्यों को प्रकट करता है| journal = Cell | volume = 102 | issue = 5 | pages = 683–94 | date = September 2000 | pmid = 11007486 | doi = 10.1016/S0092-8674(00)00090-8 | doi-access = free }}</ref> विवो में लागू, FRET का उपयोग [[इंटेग्रिन]] और [[झिल्ली प्रोटीन]] सहित सेलुलर संरचनाओं के स्थान और इंटरैक्शन का पता लगाने के लिए किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sekar RB, Periasamy A | title = लाइव सेल प्रोटीन स्थानीयकरण की प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (FRET) माइक्रोस्कोपी इमेजिंग| journal = The Journal of Cell Biology | volume = 160 | issue = 5 | pages = 629–33 | date = March 2003 | pmid = 12615908 | pmc = 2173363 | doi = 10.1083/jcb.200210140 }}</ref>
+एफआरइटी  का उपयोग अक्सर प्रोटीन के बीच की बातचीत का पता लगाने और ट्रैक करने के लिए किया जाता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Pollok BA, Heim R | title = FRET-आधारित अनुप्रयोगों में GFP का उपयोग करना| journal = Trends in Cell Biology | volume = 9 | issue = 2 | pages = 57–60 | date = February 1999 | pmid = 10087619 | doi = 10.1016/S0962-8924(98)01434-2 }}</ref><ref name="pmid16288953">{{cite journal | vauthors = Shi Y, Stouten PF, Pillalamarri N, Barile L, Rosal RV, Teichberg S, Bu Z, Callaway DJ | display-authors = 6 | title = एमाइलॉयडोजेनिक पेप्टाइड्स की सामयिक प्रवृत्तियों का मात्रात्मक निर्धारण| journal = Biophysical Chemistry | volume = 120 | issue = 1 | pages = 55–61 | date = March 2006 | pmid = 16288953 | doi = 10.1016/j.bpc.2005.09.015 }}</ref><ref name="pmid1091284">{{cite journal | vauthors = Matsumoto S, Hammes GG | title = एस्पार्टेट ट्रांसकार्बामाइलेस पर लिगैंड बाइंडिंग साइटों के बीच फ्लोरेसेंस एनर्जी ट्रांसफर| journal = Biochemistry | volume = 14 | issue = 2 | pages = 214–24 | date = January 1975 | pmid = 1091284 | doi = 10.1021/bi00673a004 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Martin SF, Tatham MH, Hay RT, Samuel ID | title = Quantitative analysis of multi-protein interactions using FRET: application to the SUMO pathway | journal = Protein Science | volume = 17 | issue = 4 | pages = 777–84 | date = April 2008 | pmid = 18359863 | pmc = 2271167 | doi = 10.1110/ps.073369608 }}</ref> इसके अतिरिक्त, एफआरइटी  का उपयोग प्रोटीन के विभिन्न क्षेत्रों को फ्लोरोफोरस के साथ टैग करके और दूरी निर्धारित करने के लिए उत्सर्जन को मापने के द्वारा एक प्रोटीन में [[प्रोटीन डोमेन]] के बीच की दूरी को मापने के लिए किया जा सकता है। यह [[प्रोटीन संरचना]] के बारे में जानकारी प्रदान करता है, जिसमें प्रोटीन द्वितीयक संरचना और [[ प्रोटीन की तह ]] शामिल है।<ref>{{cite journal | vauthors = Truong K, Ikura M | title = विवो में प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन और प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तनों का पता लगाने के लिए FRET इमेजिंग माइक्रोस्कोपी का उपयोग| journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 11 | issue = 5 | pages = 573–8 | date = October 2001 | pmid = 11785758 | doi = 10.1016/S0959-440X(00)00249-9 }}</ref><ref name="pmid11500853">{{cite journal | vauthors = Chan FK, Siegel RM, Zacharias D, Swofford R, Holmes KL, Tsien RY, Lenardo MJ | title = हरे रंग के फ्लोरोसेंट प्रोटीन के वर्णक्रमीय वेरिएंट का उपयोग करके सेल सतह रिसेप्टर इंटरैक्शन और सिग्नलिंग का प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण विश्लेषण| journal = Cytometry | volume = 44 | issue = 4 | pages = 361–8 | date = August 2001 | pmid = 11500853 | doi = 10.1002/1097-0320(20010801)44:4<361::AID-CYTO1128>3.0.CO;2-3 | doi-access = free }}</ref> यह प्रोटीन संरचना में कार्यात्मक परिवर्तनों को ट्रैक करने के लिए विस्तारित होता है, जैसे [[मायोसिन]] गतिविधि से जुड़े गठनात्मक परिवर्तन।<ref>{{cite journal | vauthors = Shih WM, Gryczynski Z, Lakowicz JR, Spudich JA | title = एक एफआरईटी-आधारित सेंसर बड़े एटीपी हाइड्रोलिसिस-प्रेरित गठनात्मक परिवर्तन और आणविक मोटर मायोसिन के तीन अलग-अलग राज्यों को प्रकट करता है| journal = Cell | volume = 102 | issue = 5 | pages = 683–94 | date = September 2000 | pmid = 11007486 | doi = 10.1016/S0092-8674(00)00090-8 | doi-access = free }}</ref> विवो में लागू, एफआरइटी  का उपयोग [[इंटेग्रिन]] और [[झिल्ली प्रोटीन]] सहित सेलुलर संरचनाओं के स्थान और इंटरैक्शन का पता लगाने के लिए किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sekar RB, Periasamy A | title = लाइव सेल प्रोटीन स्थानीयकरण की प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (FRET) माइक्रोस्कोपी इमेजिंग| journal = The Journal of Cell Biology | volume = 160 | issue = 5 | pages = 629–33 | date = March 2003 | pmid = 12615908 | pmc = 2173363 | doi = 10.1083/jcb.200210140 }}</ref>
 === झिल्ली ===
-झल्लाहट झिल्ली तरलता, आंदोलन और झिल्ली प्रोटीन के फैलाव, झिल्ली लिपिड प्रोटीन और प्रोटीन प्रोटीन बातचीत, और विभिन्न झिल्ली के सफल मिश्रण का निरीक्षण करने के लिए इस्तेमाल किया जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Loura LM, Prieto M | title = FRET in Membrane Biophysics: An Overview | journal = Frontiers in Physiology | volume = 2 | pages = 82 | date = 2011-11-15 | pmid = 22110442 | pmc = 3216123 | doi = 10.3389/fphys.2011.00082 | doi-access = free }}</ref> FRET का उपयोग कोशिका झिल्ली में झिल्ली डोमेन और [[ लिपिड रैफ़्ट ]] के गठन और गुणों का अध्ययन करने के लिए भी किया जाता है<ref>{{cite journal | vauthors = Silvius JR, Nabi IR | title = मॉडल और जैविक झिल्लियों में लिपिड माइक्रोडोमेंस के प्रतिदीप्ति-शमन और अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण अध्ययन| journal = Molecular Membrane Biology | volume = 23 | issue = 1 | pages = 5–16 | date = 2006 | pmid = 16611577 | doi = 10.1080/09687860500473002 | s2cid = 34651742 | doi-access = free }}</ref> और झिल्लियों में सतह घनत्व निर्धारित करने के लिए।<ref name="pmid728398">{{cite journal | vauthors = Fung BK, Stryer L | title = प्रतिदीप्ति ऊर्जा हस्तांतरण द्वारा झिल्लियों में सतह घनत्व निर्धारण| journal = Biochemistry | volume = 17 | issue = 24 | pages = 5241–8 | date = November 1978 | pmid = 728398 | doi = 10.1021/bi00617a025 }}</ref>
+झल्लाहट झिल्ली तरलता, आंदोलन और झिल्ली प्रोटीन के फैलाव, झिल्ली लिपिड प्रोटीन और प्रोटीन प्रोटीन बातचीत, और विभिन्न झिल्ली के सफल मिश्रण का निरीक्षण करने के लिए इस्तेमाल किया जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Loura LM, Prieto M | title = FRET in Membrane Biophysics: An Overview | journal = Frontiers in Physiology | volume = 2 | pages = 82 | date = 2011-11-15 | pmid = 22110442 | pmc = 3216123 | doi = 10.3389/fphys.2011.00082 | doi-access = free }}</ref> एफआरइटी  का उपयोग कोशिका झिल्ली में झिल्ली डोमेन और [[ लिपिड रैफ़्ट ]] के गठन और गुणों का अध्ययन करने के लिए भी किया जाता है<ref>{{cite journal | vauthors = Silvius JR, Nabi IR | title = मॉडल और जैविक झिल्लियों में लिपिड माइक्रोडोमेंस के प्रतिदीप्ति-शमन और अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण अध्ययन| journal = Molecular Membrane Biology | volume = 23 | issue = 1 | pages = 5–16 | date = 2006 | pmid = 16611577 | doi = 10.1080/09687860500473002 | s2cid = 34651742 | doi-access = free }}</ref> और झिल्लियों में सतह घनत्व निर्धारित करने के लिए।<ref name="pmid728398">{{cite journal | vauthors = Fung BK, Stryer L | title = प्रतिदीप्ति ऊर्जा हस्तांतरण द्वारा झिल्लियों में सतह घनत्व निर्धारण| journal = Biochemistry | volume = 17 | issue = 24 | pages = 5241–8 | date = November 1978 | pmid = 728398 | doi = 10.1021/bi00617a025 }}</ref>
 === केमोसेंसरी ===
-[[File:FRET probe for the detection of Cd2+.gif|thumb|FRET-आधारित जांच जो Cd2+ के साथ अंतःक्रिया पर सक्रिय होती है]]FRET-आधारित जांच विभिन्न अणुओं की उपस्थिति का पता लगा सकती है: जांच की संरचना छोटे अणु बंधन या गतिविधि से प्रभावित होती है, जो FRET प्रणाली को चालू या बंद कर सकती है। इसका उपयोग अक्सर आयनों, धनायनों, छोटे अनावेशित अणुओं और कुछ बड़े बायोमैक्रोमोलेक्यूल्स का पता लगाने के लिए भी किया जाता है। इसी तरह, FRET सिस्टम को [[पीएच]], [[हाइपोक्सिया (चिकित्सा)]], या माइटोकॉन्ड्रियल [[झिल्ली क्षमता]] जैसे कारकों के कारण सेलुलर वातावरण में परिवर्तन का पता लगाने के लिए डिज़ाइन किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Wu L, Huang C, Emery BP, Sedgwick AC, Bull SD, He XP, Tian H, Yoon J, Sessler JL, James TD | display-authors = 6 | title = Förster resonance energy transfer (FRET)-based small-molecule sensors and imaging agents | journal = Chemical Society Reviews | volume = 49 | issue = 15 | pages = 5110–5139 | date = August 2020 | pmid = 32697225 | pmc = 7408345 | doi = 10.1039/C9CS00318E | url = http://xlink.rsc.org/?DOI=C9CS00318E }}</ref>
+[[File:FRET probe for the detection of Cd2+.gif|thumb|एफआरइटी -आधारित जांच जो Cd2+ के साथ अंतःक्रिया पर सक्रिय होती है]]एफआरइटी -आधारित जांच विभिन्न अणुओं की उपस्थिति का पता लगा सकती है: जांच की संरचना छोटे अणु बंधन या गतिविधि से प्रभावित होती है, जो एफआरइटी  प्रणाली को चालू या बंद कर सकती है। इसका उपयोग अक्सर आयनों, धनायनों, छोटे अनावेशित अणुओं और कुछ बड़े बायोमैक्रोमोलेक्यूल्स का पता लगाने के लिए भी किया जाता है। इसी तरह, एफआरइटी  सिस्टम को [[पीएच]], [[हाइपोक्सिया (चिकित्सा)]], या माइटोकॉन्ड्रियल [[झिल्ली क्षमता]] जैसे कारकों के कारण सेलुलर वातावरण में परिवर्तन का पता लगाने के लिए डिज़ाइन किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Wu L, Huang C, Emery BP, Sedgwick AC, Bull SD, He XP, Tian H, Yoon J, Sessler JL, James TD | display-authors = 6 | title = Förster resonance energy transfer (FRET)-based small-molecule sensors and imaging agents | journal = Chemical Society Reviews | volume = 49 | issue = 15 | pages = 5110–5139 | date = August 2020 | pmid = 32697225 | pmc = 7408345 | doi = 10.1039/C9CS00318E | url = http://xlink.rsc.org/?DOI=C9CS00318E }}</ref>
 === सिग्नलिंग रास्ते ===
-FRET का एक अन्य उपयोग चयापचय या [[ संकेत पारगमन ]] के अध्ययन में है।<ref>{{cite book | vauthors = Ni Q, Zhang J | title = Nano/Micro Biotechnology | chapter = Dynamic visualization of cellular signaling | journal = Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology | volume = 119 | pages = 79–97 | date = 2010 | pmid = 19499207 | doi = 10.1007/10_2008_48 | publisher = Springer | bibcode = 2010nmb..book...79N | isbn = 978-3-642-14946-7 | veditors = Endo I, Nagamune T | chapter-url = https://books.google.com/books?id=qrGsL_wYdHMC&pg=PA79 }}</ref> उदाहरण के लिए, FRET और BRET का उपयोग [[जी प्रोटीन-युग्मित रिसेप्टर]] | G-प्रोटीन युग्मित रिसेप्टर सक्रियण और परिणामी सिग्नलिंग तंत्र को चिह्नित करने के लिए विभिन्न प्रयोगों में किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Lohse MJ, Nuber S, Hoffmann C | title = Fluorescence/bioluminescence resonance energy transfer techniques to study G-protein-coupled receptor activation and signaling | journal = Pharmacological Reviews | volume = 64 | issue = 2 | pages = 299–336 | date = April 2012 | pmid = 22407612 | doi = 10.1124/pr.110.004309 | s2cid = 2042851 }}</ref> अन्य उदाहरणों में बैक्टीरियल [[कीमोटैक्सिस]] जैसी विविध प्रक्रियाओं का विश्लेषण करने के लिए FRET का उपयोग शामिल है<ref>{{cite journal | vauthors = Sourjik V, Vaknin A, Shimizu TS, Berg HC | title = बैक्टीरियल केमोटैक्सिस में पाथवे गतिविधि के FRET द्वारा विवो माप में| journal = Methods in Enzymology | volume = 423 | pages = 365–91 | date = 2007-01-01 | pmid = 17609141 | doi = 10.1016/S0076-6879(07)23017-4 | publisher = Academic Press | isbn = 9780123738523 | veditors = Simon MI, Crane BR, Crane A }}</ref> और [[ apoptosis ]] में [[कस्पासे]] गतिविधि।<ref>{{cite journal | vauthors = Wu Y, Xing D, Luo S, Tang Y, Chen Q | title = Detection of caspase-3 activation in single cells by fluorescence resonance energy transfer during photodynamic therapy induced apoptosis | journal = Cancer Letters | volume = 235 | issue = 2 | pages = 239–47 | date = April 2006 | pmid = 15958279 | doi = 10.1016/j.canlet.2005.04.036 }}</ref>
+एफआरइटी  का एक अन्य उपयोग चयापचय या [[ संकेत पारगमन ]] के अध्ययन में है।<ref>{{cite book | vauthors = Ni Q, Zhang J | title = Nano/Micro Biotechnology | chapter = Dynamic visualization of cellular signaling | journal = Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology | volume = 119 | pages = 79–97 | date = 2010 | pmid = 19499207 | doi = 10.1007/10_2008_48 | publisher = Springer | bibcode = 2010nmb..book...79N | isbn = 978-3-642-14946-7 | veditors = Endo I, Nagamune T | chapter-url = https://books.google.com/books?id=qrGsL_wYdHMC&pg=PA79 }}</ref> उदाहरण के लिए, एफआरइटी  और BRET का उपयोग [[जी प्रोटीन-युग्मित रिसेप्टर]] | G-प्रोटीन युग्मित रिसेप्टर सक्रियण और परिणामी सिग्नलिंग तंत्र को चिह्नित करने के लिए विभिन्न प्रयोगों में किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Lohse MJ, Nuber S, Hoffmann C | title = Fluorescence/bioluminescence resonance energy transfer techniques to study G-protein-coupled receptor activation and signaling | journal = Pharmacological Reviews | volume = 64 | issue = 2 | pages = 299–336 | date = April 2012 | pmid = 22407612 | doi = 10.1124/pr.110.004309 | s2cid = 2042851 }}</ref> अन्य उदाहरणों में बैक्टीरियल [[कीमोटैक्सिस]] जैसी विविध प्रक्रियाओं का विश्लेषण करने के लिए एफआरइटी  का उपयोग शामिल है<ref>{{cite journal | vauthors = Sourjik V, Vaknin A, Shimizu TS, Berg HC | title = बैक्टीरियल केमोटैक्सिस में पाथवे गतिविधि के FRET द्वारा विवो माप में| journal = Methods in Enzymology | volume = 423 | pages = 365–91 | date = 2007-01-01 | pmid = 17609141 | doi = 10.1016/S0076-6879(07)23017-4 | publisher = Academic Press | isbn = 9780123738523 | veditors = Simon MI, Crane BR, Crane A }}</ref> और [[ apoptosis ]] में [[कस्पासे]] गतिविधि।<ref>{{cite journal | vauthors = Wu Y, Xing D, Luo S, Tang Y, Chen Q | title = Detection of caspase-3 activation in single cells by fluorescence resonance energy transfer during photodynamic therapy induced apoptosis | journal = Cancer Letters | volume = 235 | issue = 2 | pages = 239–47 | date = April 2006 | pmid = 15958279 | doi = 10.1016/j.canlet.2005.04.036 }}</ref>
 === प्रोटीन और न्यूक्लियोटाइड फोल्डिंग कैनेटीक्स ===
-प्रोटीन, डीएनए, आरएनए और अन्य पॉलीमर फोल्डिंग डायनामिक्स को FRET का उपयोग करके मापा गया है। आमतौर पर, ये प्रणालियाँ संतुलन में होती हैं जिनकी गतिकी छिपी होती है। हालांकि, उन्हें अणुओं पर स्वीकर्ता और दाता रंगों के उचित स्थान के साथ एकल-अणु FRET को मापकर मापा जा सकता है। अधिक विस्तृत विवरण के लिए एकल-अणु FRET देखें।
+प्रोटीन, डीएनए, आरएनए और अन्य पॉलीमर फोल्डिंग डायनामिक्स को एफआरइटी  का उपयोग करके मापा गया है। आमतौर पर, ये प्रणालियाँ संतुलन में होती हैं जिनकी गतिकी छिपी होती है। हालांकि, उन्हें अणुओं पर स्वीकर्ता और दाता रंगों के उचित स्थान के साथ एकल-अणु एफआरइटी  को मापकर मापा जा सकता है। अधिक विस्तृत विवरण के लिए एकल-अणु एफआरइटी  देखें।
 === अन्य अनुप्रयोग ===
-पहले बताए गए सामान्य उपयोगों के अलावा, जैव रासायनिक प्रतिक्रिया कैनेटीक्स के अध्ययन में FRET और BRET भी प्रभावी हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Liu Y, Liao J | title = Quantitative FRET (Förster Resonance Energy Transfer) analysis for SENP1 protease kinetics determination | journal = Journal of Visualized Experiments | issue = 72 | pages = e4430 | date = February 2013 | pmid = 23463095 | pmc = 3605757 | doi = 10.3791/4430 }}</ref> FRET का तेजी से पीएच पर निर्भर असेंबली और डिसएस्पेशन की निगरानी के लिए उपयोग किया जाता है और [[ न्यूक्लिक अम्ल ]] एनकैप्सुलेशन के विश्लेषण में मूल्यवान है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sapkota K, Kaur A, Megalathan A, Donkoh-Moore C, Dhakal S | title = Femtomoles DNA का सिंगल-स्टेप FRET-आधारित डिटेक्शन| journal = Sensors | volume = 19 | issue = 16 | pages = 3495 | date = August 2019 | pmid = 31405068 | pmc = 6719117 | doi = 10.3390/s19163495 | bibcode = 2019Senso..19.3495S | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lu KY, Lin CW, Hsu CH, Ho YC, Chuang EY, Sung HW, Mi FL | title = आंतों के एपिथेलियल सेल बैरियर में प्रोटीन की बढ़ी हुई डिलीवरी के लिए FRET- आधारित दोहरे-उत्सर्जन और पीएच-उत्तरदायी नैनोकैरियर्स| journal = ACS Applied Materials & Interfaces | volume = 6 | issue = 20 | pages = 18275–89 | date = October 2014 | pmid = 25260022 | doi = 10.1021/am505441p }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Yang L, Cui C, Wang L, Lei J, Zhang J | title = पीएच-उत्तरदायी अणु की स्व-निगरानी के लिए डुअल-शेल फ्लोरोसेंट नैनोपार्टिकल्स-विज़ुअलाइज़्ड तरीके से रिलीज़ करना| journal = ACS Applied Materials & Interfaces | volume = 8 | issue = 29 | pages = 19084–91 | date = July 2016 | pmid = 27377369 | doi = 10.1021/acsami.6b05872 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Heitz M, Zamolo S, Javor S, Reymond JL | title = Fluorescent Peptide Dendrimers for siRNA Transfection: Tracking pH Responsive Aggregation, siRNA Binding, and Cell Penetration | journal = Bioconjugate Chemistry | volume = 31 | issue = 6 | pages = 1671–1684 | date = June 2020 | pmid = 32421327 | doi = 10.1021/acs.bioconjchem.0c00231 | s2cid = 218689921 | url = https://boris.unibe.ch/148853/1/acs.bioconjchem.0c00231.pdf }}</ref> इस तकनीक का उपयोग विभिन्न प्रकार के नैनोकणों के निर्माण को प्रभावित करने वाले कारकों को निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है<ref name="pmid28112478">{{cite journal | vauthors = Sanchez-Gaytan BL, Fay F, Hak S, Alaarg A, Fayad ZA, Pérez-Medina C, Mulder WJ, Zhao Y | title = FRET इमेजिंग द्वारा नैनोकणों के निर्माण की वास्तविक समय की निगरानी| journal = Angewandte Chemie International Edition in English | volume = 56 | issue = 11 | pages = 2923–2926 | date = March 2017 | pmid = 28112478 | pmc = 5589959 | doi = 10.1002/anie.201611288 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Alabi CA, Love KT, Sahay G, Stutzman T, Young WT, Langer R, Anderson DG | title = siRNA nanocomplexes की असेंबली और डिसअसेंबली पर नज़र रखने के लिए FRET-लेबल siRNA जांच| journal = ACS Nano | volume = 6 | issue = 7 | pages = 6133–41 | date = July 2012 | pmid = 22693946 | pmc = 3404193 | doi = 10.1021/nn3013838 }}</ref> साथ ही [[ nanomedicine ]] के तंत्र और प्रभाव।<ref>{{cite journal | vauthors = Chen T, He B, Tao J, He Y, Deng H, Wang X, Zheng Y | title = Application of Förster Resonance Energy Transfer (FRET) technique to elucidate intracellular and In Vivo biofate of nanomedicines | journal = Advanced Drug Delivery Reviews | volume = 143 | pages = 177–205 | date = March 2019 | pmid = 31201837 | doi = 10.1016/j.addr.2019.04.009 | series = Unraveling the In Vivo Fate and Cellular Pharmacokinetics of Drug Nanocarriers | s2cid = 189898459 }}</ref>
+पहले बताए गए सामान्य उपयोगों के अलावा, जैव रासायनिक प्रतिक्रिया कैनेटीक्स के अध्ययन में एफआरइटी  और BRET भी प्रभावी हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Liu Y, Liao J | title = Quantitative FRET (Förster Resonance Energy Transfer) analysis for SENP1 protease kinetics determination | journal = Journal of Visualized Experiments | issue = 72 | pages = e4430 | date = February 2013 | pmid = 23463095 | pmc = 3605757 | doi = 10.3791/4430 }}</ref> एफआरइटी  का तेजी से पीएच पर निर्भर असेंबली और डिसएस्पेशन की निगरानी के लिए उपयोग किया जाता है और [[ न्यूक्लिक अम्ल ]] एनकैप्सुलेशन के विश्लेषण में मूल्यवान है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sapkota K, Kaur A, Megalathan A, Donkoh-Moore C, Dhakal S | title = Femtomoles DNA का सिंगल-स्टेप FRET-आधारित डिटेक्शन| journal = Sensors | volume = 19 | issue = 16 | pages = 3495 | date = August 2019 | pmid = 31405068 | pmc = 6719117 | doi = 10.3390/s19163495 | bibcode = 2019Senso..19.3495S | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lu KY, Lin CW, Hsu CH, Ho YC, Chuang EY, Sung HW, Mi FL | title = आंतों के एपिथेलियल सेल बैरियर में प्रोटीन की बढ़ी हुई डिलीवरी के लिए FRET- आधारित दोहरे-उत्सर्जन और पीएच-उत्तरदायी नैनोकैरियर्स| journal = ACS Applied Materials & Interfaces | volume = 6 | issue = 20 | pages = 18275–89 | date = October 2014 | pmid = 25260022 | doi = 10.1021/am505441p }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Yang L, Cui C, Wang L, Lei J, Zhang J | title = पीएच-उत्तरदायी अणु की स्व-निगरानी के लिए डुअल-शेल फ्लोरोसेंट नैनोपार्टिकल्स-विज़ुअलाइज़्ड तरीके से रिलीज़ करना| journal = ACS Applied Materials & Interfaces | volume = 8 | issue = 29 | pages = 19084–91 | date = July 2016 | pmid = 27377369 | doi = 10.1021/acsami.6b05872 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Heitz M, Zamolo S, Javor S, Reymond JL | title = Fluorescent Peptide Dendrimers for siRNA Transfection: Tracking pH Responsive Aggregation, siRNA Binding, and Cell Penetration | journal = Bioconjugate Chemistry | volume = 31 | issue = 6 | pages = 1671–1684 | date = June 2020 | pmid = 32421327 | doi = 10.1021/acs.bioconjchem.0c00231 | s2cid = 218689921 | url = https://boris.unibe.ch/148853/1/acs.bioconjchem.0c00231.pdf }}</ref> इस तकनीक का उपयोग विभिन्न प्रकार के नैनोकणों के निर्माण को प्रभावित करने वाले कारकों को निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है<ref name="pmid28112478">{{cite journal | vauthors = Sanchez-Gaytan BL, Fay F, Hak S, Alaarg A, Fayad ZA, Pérez-Medina C, Mulder WJ, Zhao Y | title = FRET इमेजिंग द्वारा नैनोकणों के निर्माण की वास्तविक समय की निगरानी| journal = Angewandte Chemie International Edition in English | volume = 56 | issue = 11 | pages = 2923–2926 | date = March 2017 | pmid = 28112478 | pmc = 5589959 | doi = 10.1002/anie.201611288 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Alabi CA, Love KT, Sahay G, Stutzman T, Young WT, Langer R, Anderson DG | title = siRNA nanocomplexes की असेंबली और डिसअसेंबली पर नज़र रखने के लिए FRET-लेबल siRNA जांच| journal = ACS Nano | volume = 6 | issue = 7 | pages = 6133–41 | date = July 2012 | pmid = 22693946 | pmc = 3404193 | doi = 10.1021/nn3013838 }}</ref> साथ ही [[ nanomedicine ]] के तंत्र और प्रभाव।<ref>{{cite journal | vauthors = Chen T, He B, Tao J, He Y, Deng H, Wang X, Zheng Y | title = Application of Förster Resonance Energy Transfer (FRET) technique to elucidate intracellular and In Vivo biofate of nanomedicines | journal = Advanced Drug Delivery Reviews | volume = 143 | pages = 177–205 | date = March 2019 | pmid = 31201837 | doi = 10.1016/j.addr.2019.04.009 | series = Unraveling the In Vivo Fate and Cellular Pharmacokinetics of Drug Nanocarriers | s2cid = 189898459 }}</ref>
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 == बाहरी संबंध ==
 *{{YouTube|id=3bmb_oDl6ws|title=FRET effect in a thin film}}
-* [https://www.becker-hickl.com/applications/fret-imaging/ FRET Imaging] (Tutorial of Becker & Hickl, website)
+* [https://www.becker-hickl.com/applications/fret-imaging/ एफआरइटी  Imaging] (Tutorial of Becker & Hickl, website)
 {{DEFAULTSORT:Forster Resonance Energy Transfer}}[[Category: इमेजिंग]] [[Category: रोशनी]] [[Category: जैव रसायन के तरीके]] [[Category: जीव पदाथ-विद्य]] [[Category: सेल इमेजिंग]] [[Category: ऑप्टिकल घटनाएं]] [[Category: प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन परख]] [[Category: प्रतिदीप्ति तकनीक]] [[Category: कोशिका विज्ञान]] [[Category: प्रयोगशाला तकनीक]] [[Category: आणविक जीव विज्ञान तकनीक]] [[Category: ऊर्जा अंतरण]]

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Contents

शब्दावली

सैद्धांतिक आधार

झल्लाहट दक्षता मापने के तरीके

संवेदनशील उत्सर्जन

photobleaching झल्लाहट

आजीवन माप

एकल-अणु एफआरइटी (smएफआरइटी )

सीएफपी-वाईएफपी जोड़े

ब्रेट

होमो-झल्लाहट

अन्य

अनुप्रयोग

प्रोटीन

झिल्ली

केमोसेंसरी

सिग्नलिंग रास्ते

प्रोटीन और न्यूक्लियोटाइड फोल्डिंग कैनेटीक्स

अन्य अनुप्रयोग

अन्य तरीके

यह भी देखें

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बाहरी संबंध

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झल्लाहट दक्षता मापने के तरीके

संवेदनशील उत्सर्जन

photobleaching झल्लाहट

आजीवन माप

एकल-अणु एफआरइटी (smएफआरइटी )

सीएफपी-वाईएफपी जोड़े

ब्रेट

होमो-झल्लाहट

अन्य

अनुप्रयोग

प्रोटीन

झिल्ली

केमोसेंसरी

सिग्नलिंग रास्ते

प्रोटीन और न्यूक्लियोटाइड फोल्डिंग कैनेटीक्स

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