फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण: Difference between revisions

Latest revision as of 17:27, 29 August 2023

एफआरइटी के Jablonski आरेख के साथ संकेतित विशिष्ट समयमान। ध्यान दें कि काली धराशायी रेखा एक आभासी कण को इंगित करती है।

फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानान्तरण (एफआरईटी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा स्थानान्तरण, अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण (आरईटी) या विद्युत् ऊर्जा स्थानांतरण (ईईटी) दो प्रकाश-सूक्ष्म अणुओं (क्रोमोफोरस) के बीच ऊर्जा स्थानांतरण का वर्णन करने वाला तंत्र है।^[1] दाता क्रोमोफोर, प्रारम्भ में अपनी विद्युत् उत्तेजित अवस्था में, ग्राही क्रोमोफोर को अविकिरणीय द्विध्रुवीय-द्विध्रुवीय युग्मन के माध्यम से ऊर्जा स्थानांतरित कर सकता है।^[2] इस ऊर्जा स्थानांतरण की दक्षता दाता और ग्राही के बीच की दूरी की छठी शक्ति के व्युत्क्रमानुपाती होती है, जिससे एफआरइटी दूरी में सूक्ष्म परिवर्तनों के प्रति बहुत सूक्ष्म हो जाता है।^[3]^[4]

एफआरइटी दक्षता के मापन का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है कि क्या दो फ्लोरोफोरे एक दूसरे से निश्चित दूरी के भीतर हैं।^[5] इस तरह के माप जीव विज्ञान और रसायन विज्ञान सहित क्षेत्रों में शोध उपकरण के रूप में उपयोग किए जाते हैं।

एफआरइटी निकटतम क्षेत्र संचार के अनुरूप है, जिसमें अंतःक्षेप की त्रिज्या उत्सर्जित प्रकाश की तुलना में बहुत छोटी है। निकटम क्षेत्र में, उत्तेजित क्रोमोफोर आभासी फोटॉन का उत्सर्जन करता है जो प्राप्त क्रोमोफोर द्वारा तुरंत अवशोषित हो जाता है। ये आभासी फोटोन पता लगाने योग्य नहीं हैं, क्योंकि उनका अस्तित्व ऊर्जा और संवेग के संरक्षण का पालन नहीं करता हैं, और इसलिए एफआरइटी को विकिरण रहित तंत्र के रूप में जाना जाता है। गणनाओं का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया गया है कि विकिरण रहित (एफआरइटी) और विकिरण स्थानांतरण एकीकृत तंत्र के लघु और लंबी दूरी का अनन्तस्पर्शी हैं।^[6]^[7]^[8]

शब्दावली

फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण (एफआरइटी ) की अवधारणा का कार्टून आरेख।

फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण का नाम जर्मन वैज्ञानिक थिओडोर फोर्स्टर के नाम पर रखा गया है।^[9] जब दोनों वर्णमूलक रोशनी में होते हैं, तो इसके अतिरिक्त प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण शब्द का उपयोग प्रायः किया जाता है, क्योंकि ऊर्जा वास्तव में प्रतिदीप्ति द्वारा स्थानांतरित नहीं होती है।^[10]^[11] घटना की गलत व्याख्या से बचने के लिए जो निरंतर ऊर्जा का अविकिरणकारी स्थानांतरण होता है (दो प्रतिदीप्ति क्रोमोफोर के बीच होने पर भी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण के लिए "फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण नाम को प्राथमिकता दी जाती है"; चुकी, बाद वाले का वैज्ञानिक क्षेत्र में सामान्य उपयोग होता है।^[12] एफआरइटी प्रतिदीप्ति तक ही सीमित नहीं है और यह स्फुरदीप्ति के संबंध में भी होता है।^[10]

सैद्धांतिक आधार

एफआरइटी दक्षता ( $E$ ) ऊर्जा-स्थानांतरण परिवर्तन का क्वांटम लब्धि है, चूँकि प्रति दाता उत्तेजित होने वाली ऊर्जा-स्थानांतरण की घटना की सम्भावना:^[13]

E={\frac {k_{\text{ET}}}{k_{f}+k_{\text{ET}}+\sum {k_{i}}}},

जहाँ $k_{\text{ET}}$ ऊर्जा स्थानांतरण की दर है, $k_{f}$ दाता की विकिरण क्षय दर, और $k_{i}$ अन्य ग्राही को ऊर्जा स्थानांतरण को छोड़कर किसी भी अन्य व्युतेजित मार्गों की दरें होती हैं।^[14]^[15]

एफआरइटी दक्षता कई भौतिक मापदंडों पर निर्भर करती है ^[16] जिसे इस प्रकार वर्गीकृत किया जा सकता है: 1) दाता और ग्राही के बीच की दूरी (सामान्यतौर पर 1-10 nm की सीमा में), 2) दाता उत्सर्जन वर्णक्रम और ग्राही (अवशोषित वर्णक्रम) के वर्णक्रमीय अधिव्यापन, और 3) सापेक्ष अभिविन्यास दाता उत्सर्जन आणविक द्विध्रुव आघूर्ण और ग्राही अवशोषित द्विध्रुव आघूर्ण होता है।

$E$ दाता से ग्राही के बीच की दूरी $r$ पर निर्भर करता है, द्विध्रुवीय-युग्मन तंत्र के कारण व्युत्क्रम 6-शक्ति नियम के साथ:

E={\frac {1}{1+(r/R_{0})^{6}}}

$R_{0}$ दाता और ग्राही की इस जोड़ी की फोरस्टर दूरी होने के कारण, चुकी वह दूरी जिस पर ऊर्जा स्थानांतरण दक्षता 50% है।^[14]फ़ॉर्स्टर की दूरी दाता उत्सर्जन तरंग के अधिव्यापन अभिन्न पर निर्भर करती है जिसमें ग्राही अवशोषण तरंग और उनके पारस्परिक आणविक अभिविन्यास होते हैं, जैसा कि SI इकाइयों में निम्नलिखित समीकरण द्वारा व्यक्त किया गया है:^[17]^[18]^[19]

{R_{0}}^{6}={\frac {20.7}{128\,\pi ^{5}\,N_{A}}}\,{\frac {\kappa ^{2}\,Q_{D}}{n^{4}}}J

जहाँ $Q_{\text{D}}$ ग्राही की अनुपस्थिति में दाता की प्रतिदीप्ति क्वांटम लब्धि है, $\kappa ^{2}$ द्विध्रुवीय अभिविन्यास कारक है, $n$ माध्यम का अपवर्तनांक है, $N_{\text{A}}$ अवोगाद्रो स्थिरांक है, और $J$ तरंगीय अतिव्यापन समाकलन के रूप में गणना की जाती है

J={\frac {\int f_{\text{D}}(\lambda )\epsilon _{\text{A}}(\lambda )\lambda ^{4}\,d\lambda }{\int f_{\text{D}}(\lambda )\,d\lambda }}=\int {\overline {f_{\text{D}}}}(\lambda )\epsilon _{\text{A}}(\lambda )\lambda ^{4}\,d\lambda ,

जहाँ $f_{\text{D}}$ दाता उत्सर्जन वर्णक्रम है, ${\overline {f_{\text{D}}}}$ दाता उत्सर्जन वर्णक्रम 1 के क्षेत्र के लिए सामान्य है, और $\epsilon _{\text{A}}$ ग्राही मोलर विलोपन गुणांक है, जो सामान्यतौर पर अवशोषित वर्णक्रम से प्राप्त होता है।^[20] अभिविन्यास कारक $κ$ द्वारा दिया गया है

\kappa ={\hat {\mu }}_{\text{A}}\cdot {\hat {\mu }}_{\text{D}}-3({\hat {\mu }}_{\text{D}}\cdot {\hat {R}})({\hat {\mu }}_{\text{A}}\cdot {\hat {R}}),

जहाँ ${\hat {\mu }}_{i}$ संबंधित फ्लोरोफोर के सामान्यीकृत संक्रमण द्विध्रुव क्षण को दर्शाता है, और ${\hat {R}}$ सामान्यीकृत अंतर-फ्लोरोफोर विस्थापन को दर्शाता है।^[21] $\kappa ^{2}$ = 2/3 अधिकांशतः मान लिया जाता है। यह मान तब प्राप्त होता है जब दोनों रंग स्वतंत्र रूप से घूमते हैं और उत्तेजित अवस्था के जीवनकाल के समय समदैशिक रूप से उन्मुख माना जा सकता है। यदि वर्ण स्थिर है या घूमने के लिए स्वतंत्र नहीं है, तब $\kappa ^{2}$ = 2/3 मान्य धारणा नहीं होगी। अधिकांशतः कथनों में, चूँकि, रंगों के सामान्य पुनर्संरचना के परिणामस्वरूप पर्याप्त अभिविन्यास औसत होता है $\kappa ^{2}$ = 2/3 की छठी-शक्ति निर्भरता के कारण अनुमानित ऊर्जा-स्थानांतरण $R_{0}$ पर $\kappa ^{2}$ दूरी में बड़ी त्रुटि नहीं होती है | यहां तक कि जब $\kappa ^{2}$ 2/3 से बहुत अलग है, त्रुटि को बदलाव $R_{0}$ के साथ जोड़ा जा सकता है, और इस प्रकार किसी विशेष प्रणाली के लिए सापेक्ष दूरी में परिवर्तन का निर्धारण अभी भी मान्य है। प्रतिदीप्त प्रोटीन समय-सीमा पर पुन: अभिमुख नहीं होते हैं जो कि उनके प्रतिदीप्ति जीवनकाल से तेज है। इस कथन में 0 ≤ $\kappa ^{2}$ ≤ 4 है.^[20]

तथ्यों की इकाइयाँ सामान्यतौर पर SI इकाइयों में नहीं होती हैं। फ़ॉर्स्टर दूरी की गणना करने के लिए मूल इकाइयों का उपयोग करना अधिकांशतः अत्यधिक सुविधाजनक होता है। उदाहरण के लिए, तरंग दैर्ध्य अधिकांशतः इकाई nm में होता है और विलुप्त होने का गुणांक अधिकांशतः $M^{-1}cm^{-1}$ इकाई में होता है, जहाँ $M$ एकाग्रता $mol/L$ है। $J$ इन इकाइयों से प्राप्त $M^{-1}cm^{-1}nm^{4}$ इकाई होगी | इकाई Å का उपयोग करने के लिए ( $10^{-10}m$ ) के लिए $R_{0}$ , समीकरण को समायोजित किया गया है ^[17]^[22]^[23]^[24]

{R_{0}}^{6}=8.785\times 10^{-5}{\frac {\kappa ^{2}\,Q_{D}}{n^{4}}}J

(ओह

^{6}

)

एफआरइटी के समय-निर्भर विश्लेषण के लिए, ऊर्जा स्थानांतरण की दर ( $k_{\text{ET}}$ ) इसके के स्थान सीधे उपयोग किया जा सकता है:^[17]

k_{\text{ET}}=({\frac {R_{0}}{r}})^{6}\,{\frac {1}{\tau _{D}}}

जहाँ

\tau _{D}

ग्राही की अनुपस्थिति में दाता का प्रतिदीप्ति जीवनकाल है।

एफआरइटी दक्षता क्वांटम लब्धि और दाता अणु के प्रतिदीप्ति जीवनकाल से संबंधित है:^[25]

E=1-\tau '_{\text{D}}/\tau _{\text{D}},

जहाँ $\tau _{\text{D}}'$ और $\tau _{\text{D}}$ क्रमशः ग्राही की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता प्रतिदीप्ति जीवनकाल हैं, या $E=1-F_{\text{D}}'/F_{\text{D}}$ के रूप में

जहाँ $F_{\text{D}}'$ और $F_{\text{D}}$ क्रमशः ग्राही के साथ और उसके बिना दाता प्रतिदीप्ति तीव्रता हैं।

फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण सिद्धांत की प्रायोगिक पुष्टि

अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण की व्युत्क्रम छठवीं-शक्ति दूरी निर्भरता की प्रयोगात्मक रूप से मीर विल्चेक, एडेलहोच और ब्रांड द्वारा^[26] ट्रिप्टोफिल पेप्टाइड्स का उपयोग करके पुष्टि की गई थी। लुबर्ट स्ट्रायर, डिक हॉगलैंड और यूगुएराबाइड^[27]^[28] दाता के रूप में संगलित इंडोलोस्टेरॉइड और ग्राही के रूप में कीटोन का उपयोग करके अतिक्यापत समाकल पर फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण की सैद्धांतिक निर्भरता का भी प्रायोगिक रूप से प्रदर्शन किया है। कुछ उदाहरण वर्ण-जोड़े की एफआरइटी दूरियों की गणना यहां पाई जा सकती है।^[22]^[24] चूँकि, सिद्धांत के साथ विशेष प्रयोगों के बहुत सारे खंडित जटिल वातावरण के अनुसार देखे गए थे जब अणुओं की अभिविन्यास और क्वांटम लब्धि का अनुमान लगाना कठिन होता है।^[29]

एफआरइटी दक्षता मापने के प्रकार

प्रतिदीप्ति माइक्रोस्कोपी में, प्रतिदीप्ति कन्फोकल लेजर स्कैनिंग (अवलोकन) माइक्रोस्कोपी, साथ ही आणविक जीव विज्ञान में, एफआरइटी जैव-भौतिकी और जैव रसायन में आणविक गतिशीलता की मात्रा निर्धारित करने के लिए उपयोगी उपकरण है, जैसे कि प्रोटीन-प्रोटीन परस्पर क्रिया, प्रोटीन-डीएनए परस्पर क्रिया और प्रोटीन पुष्टिकरण परिवर्तन है। दो अणुओं के बीच जटिल गठन की निरिक्षण के लिए, उनमें से एक को दाता के साथ और दूसरे को ग्राही के साथ मिलाया जाता है। एफआरइटी दक्षता को मापा जाता है और समतल किए गए परिसरों के बीच परस्पर क्रिया की पहचान करने के लिए उपयोग किया जाता है। दाता या ग्राही द्वारा उत्सर्जित प्रतिदीप्ति में परिवर्तन की निरिक्षण करके एफआरइटी दक्षता को मापने के कई प्रकार हैं।^[30]

संवेदनशील उत्सर्जन

एफआरईटी दक्षता को मापने का प्रकार ग्राही उत्सर्जन तीव्रता में भिन्नता को मापना है।^[18]जब दो अणुओं की परस्पर क्रिया के कारण दाता और ग्राही निकट (1-10 nm) होते हैं, तो दाता से ग्राही को आणविक एफआरईटी के कारण ग्राही के उत्सर्जन में वृद्धि होती है | प्रोटीन अभिविन्यास परिवर्तनों के निरिक्षण के लिए, लक्षित प्रोटीन को दो स्थानों पर एक दाता और एक ग्राही के साथ ,मिलाया जाता है। जब प्रोटीन का मोड़ या दाता और ग्राही की दूरी या सापेक्ष अभिविन्यास में परिवर्तन लाता है, तो एफआरइटी परिवर्तन देखा जाता है। यदि आणविक परस्पर क्रिया या प्रोटीन अभिविन्यास परिवर्तन लिगेंड बंध पर निर्भर है, तो यह एफआरइटी तकनीक लिगैंड को पता लगाने के लिए प्रतिदीप्ति संकेतकों पर क्रियान्वित होती है।

प्रकाश विरंजन एफआरइटी

ग्राही की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता की फोटोब्लिचिंग (प्रकाश विरंजन) दरों से एफआरइटी दक्षताओं का अनुमान लगाया जा सकता है।^[18]यह विधि अधिकांश प्रतिदीप्ति सूक्ष्मदर्शी पर की जा सकती है; केवल ग्राही फ्लोरोफोर के साथ और उसके बिना प्रारूप पर उत्तेजना प्रकाश (आवृत्ति की जो दाता को उत्तेजित करेगा परन्तु ग्राही को महत्वपूर्ण रूप से नहीं) को चमकाता है और समय के साथ दाता प्रतिदीप्ति (सामान्यतौर पर बैड पारक निस्पंदक का उपयोग करके ग्राही प्रतिदीप्ति से अलग) पर ध्यान केंद्रित करता है। टाइमस्केल (समय मापक्रम) प्रकाश विरंजन का है, जो सेकंड से लेकर मिनट तक होता है, जिसमें प्रत्येक वक्र में प्रतिदीप्ति दी जाती है

{\text{background}}+{\text{constant}}\cdot e^{-{\text{time}}/\tau _{\text{pb}}},

जहाँ $\tau _{\text{pb}}$ प्रकाश विरंजन क्षय समय स्थिर है और इस पर निर्भर करता है कि ग्राही उपस्थित है या नहीं है। चूंकि फोटोब्लीचिंग में उत्तेजित फ्लोरोफोरस की स्थायी निष्क्रियता होती है, उत्साहित दाता से ग्राही फ्लोरोफोर में अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण उस दाता फ्लोरोफोरे की फोटोब्लीचिंग को रोकता है, और इस प्रकार उच्च एफआरईटी दक्षता लंबी फोटोब्लीचिंग क्षय समय स्थिर होती है:

E=1-\tau _{\text{pb}}/\tau _{\text{pb}}',

जहाँ $\tau _{\text{pb}}'$ और $\tau _{\text{pb}}$ क्रमशः ग्राही की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता के फोटोब्लीचिंग क्षय समय स्थिरांक हैं। (ध्यान दें कि अंश आजीवन मापन के लिए उपयोग किए जाने वाले का पारस्परिक है)।

इस तकनीक को जोविन ने 1989 में प्रस्तुत किया था।^[31] समय स्थिरांक निकालने के लिए बिंदुओं के पूरे वक्र का उपयोग इसे अन्य प्रकार पर सही से लाभ दे सकता है। इसके अतिरिक्त, तथ्य यह है कि नैनोसेकंड के बदले समय माप सेकंड से अत्यधिक है, प्रतिदीप्ति आजीवन माप की तुलना में यह सरल बनाता है, और क्योंकि फोटोब्लीचिंग क्षय दर सामान्यतौर पर दाता एकाग्रता पर निर्भर नहीं होती है (जब तक कि ग्राही पूर्णतया परिणाम नहीं है), तीव्रता के लिए आवश्यक सांद्रता का सावधानीपूर्वक नियंत्रण माप की जरूरत नहीं है। चूँकि, ग्राही के साथ और बिना-ग्राही माप के लिए रोशनी को समान रखना महत्वपूर्ण है, क्योंकि अत्यधिक तीव्र घटना प्रकाश के साथ फोटोब्लीचिंग स्पष्ट रूप से बढ़ जाती है।

जीवनकालीन मापन

एफआरइटी दक्षता भी दाता के प्रतिदीप्ति जीवनकाल में परिवर्तन से निर्धारित किया जा सकता है।^[18] ग्राही की उपस्थिति में दाता का जीवनकाल घट जाएगा। एफआरइटी-दाता के आजीवन माप का उपयोग प्रतिदीप्ति-आजीवन इमेजिंग माइक्रोस्कोपी (एफएलआईएम) में किया जाता है।

एकल-अणु एफआरइटी (smFRET)

मुख्य लेख एकल-अणु एफआरइटी है।

एसएमएफआरइटी (smFRET) दाता और ग्राही फ्लोरोफोरस की जोड़ी को मापने के लिए विभिन्न सूक्ष्म तकनीकों का उपयोग करने वाली विधियों का समूह है जो एकल अणु स्तर पर उत्तेजित होता है और पता लगता हैं। एफआरइटी या विस्तार एफआरइटी के विपरीत, जो उच्च संख्या में अणुओं का एफआरइटी संकेत प्रदान करता है, एकल-अणु एफआरइटी प्रत्येक अणु के एफआरइटी संकेत को सिद्ध करने में सक्षम है। एसएमएफआरइटी संकेत की भिन्नता काइनेटिक (गतिज) जानकारी प्रकट करने के लिए उपयोगी है जो सामूहिक माप प्रदान नहीं कर सकता है, विशेषतः जब प्रणाली संतुलन के अधीन हो। विभिन्न अणुओं के बीच विषमता भी देखी जा सकती है। इस विधि को डीएनए/आरएनए/प्रोटीन घुमाव/उभार और अन्य अनुकूलता परिवर्तनों जैसे जैव-आण्विक गतिशीलता के कई मापों में क्रियान्वित किया गया है, और आणविक गतिशीलता जैसे प्रतिक्रिया, बाध्यकारी, अवशोषित, और विलोपन जो विशेष रूप से रासायनिक संवेदन, बायोसेस (जैवअमापन) और बायोसेंसिंग में उपयोगी है।

यदि लिंकर बरकरार है, तो सीएफपी (414 एनएम) के अवशोषण तरंगदैर्ध्य पर उत्तेजना एफआरईटी के कारण वाईएफपी (525 एनएम) द्वारा उत्सर्जन का कारण बनती है। यदि लिंकर को प्रोटीज द्वारा विभाजित किया जाता है, तो एफआरइटी को समाप्त कर दिया जाता है और उत्सर्जन CFP तरंग दैर्ध्य (475nm) पर होता है।

सीएफपी-वाईएफपी जोड़े

जैविक उपयोग के लिए सामान्य जोड़ी फ्लोरोफोरस सियान प्रतिदीप्ति प्रोटीन (सीएफपी)-पीला प्रतिदीप्ति प्रोटीन (वाईएफपी) जोड़ी है।^[32] दोनों हरा प्रतिदीप्ति प्रोटीन (जीएफपी) के रंग रूप हैं। कार्बनिक प्रतिदीप्ति रंगों के साथ लेबलिंग के लिए प्रोटीन के शुद्धिकरण, रासायनिक संशोधन और अन्तःकोशकीय अंतःक्षेपण की आवश्यकता होती है। अनुवांशिक इंजीनियरिंग द्वारा जीएफपी प्रकार को मेजबान प्रोटीन से जोड़ा जा सकता है जो अत्यधिक सुविधाजनक हो सकता है। इसके अतिरिक्त, सीएफपी और वाईएफपी (अग्रानुक्रम-डिमर) का संलयन प्रोटीज विदलन अनुक्रम से जुड़ा हुआ है, जिसे विदलन परख के रूप में उपयोग किया जा सकता है।^[33]

बीआरइटी

फ्लोरोफोर दाताओं के साथ किए गए एफआरइटी की सीमा प्रतिदीप्ति स्थानांतरण को आरंभ करने के लिए बाहरी रोशनी की आवश्यकता है, जो ग्राही के प्रत्यक्ष उत्तेजना या फोटोब्लीचिंग (प्रकाश विरंजन) से परिणामों में पृष्ठभूमि ध्वनि उत्पन्न कर सकता है। इस कमी से बचने के लिए, जीवदीप्ती या शीतल प्रकाश प्रतिध्वनि ऊर्जा स्थानांतरण (या बीआरइटी) विकसित किया गया है।^[34]^[35] यह तकनीक वाईएफपी के साथ संगत प्रारंभिक फोटॉन उत्सर्जन का उत्पादन करने के लिए सीएफपी के स्थान पर जीवदीप्ति ल्यूसिफरेज (सामान्यतौर पर रेनिला रेनिफॉर्मिस से ल्यूसिफरेज) का उपयोग करती है।

बीआरइटी को अलग ल्यूसिफरेज एंजाइम का उपयोग करके भी क्रियान्वित किया गया है, जिसे गहरे समुद्र के झींगा ओप्लोफोरस ग्रेसिलिरोस्ट्रिस से तैयार किया गया है। यह ल्यूसिफरेज छोटा (19 kD) है और रेनिला रेनिफोर्मिस से अत्यधिक सामान्यतः उपयोग किए जाने वाले ल्यूसिफरेज की तुलना में चमकीला है।^[36]^[37]^[38]^[39] और इसका नाम ^[40] नैनोलुक या नैनोकाज है।^[41] प्रोमेगा ने नैनोलुक के लिए पेटेंटयुक्त अन्तर्निहित पदार्थ विकसित किया है जिसे फ़्यूरीमाज़ीन कहा जाता है, चूँकि नैनोलुक के लिए अन्य क़ीमती सामान कोइलेंटरज़ीन सबस्ट्रेट्स भी प्रकाशित किए गए हैं |^[42] नैनोलुक का विभाजित-प्रोटीन संस्करण प्रोग्रेमा द्वारा विकसित किया गया है ^[43] जिसे प्रोटीन-प्रोटीन के परस्पर क्रिया को मापने वाले प्रयोगों में बीआरइटी दाता के रूप में भी उपयोग किया गया है ^[44]

होमो-एफआरइटी

सामान्य तौर पर, एफआरइटी उन स्थितियों को संदर्भित करता है जहां दाता और ग्राही प्रोटीन (या फ्लोरोफोरस) दो अलग-अलग प्रकार के होते हैं। चूँकि, कई जैविक स्थितियों में, शोधकर्ताओं को दो, या दो से अत्यधिक, एक ही प्रकार के प्रोटीन - या वास्तव में एक ही प्रोटीन के बीच की परस्पर क्रिया की जांच करने की आवश्यकता हो सकती है, उदाहरण के लिए यदि प्रोटीन-प्रोटीन की बहुलक श्रृंखला का भाग बनता है^[45] या जैविक कोशिकाओं में परिमाणीकरण के अन्य प्रश्नों के लिए है।^[46] स्पष्ट है, वर्णक्रमीय अंतर एफआरइटी का पता लगाने और मापने के लिए उपयोग किया जाने वाला उपकरण नहीं होगा, क्योंकि दोनों ग्राही और दाता प्रोटीन समान तरंग दैर्ध्य के साथ प्रकाश का उत्सर्जन करते हैं। फिर भी शोधकर्ता प्रकाश के बीच ध्रुवीकरण में अंतर का पता लगा सकते हैं जो फ्लोरोफोरस को उत्तेजित करता है और प्रकाश जो उत्सर्जित होता है, एफआरइटी अनिसोट्रॉपी (विषम दैशिकता) इमेजिंग नामक तकनीक में; मात्रात्मक स्तर अनिसोट्रॉपी का स्तर (उत्तेजना और उत्सर्जन बीम के बीच ध्रुवीकरण में अंतर) तब परिचालक नियंत्रण बन जाता है कि कितनी एफआरइटी घटनाएं हुई हैं।^[47] नैनो-फोटोनिक्स के क्षेत्र में, एफआरइटी हानिकारक हो सकता है यदि यह दोष स्थल के लिए उत्तेजक ऊर्जा को फ़नल करता है, परन्तु कार्बनिक और क्वांटम-डॉट-सुग्राहित सौर कोशिकाओं में संग्रह को चार्ज करना भी आवश्यक है, और इसके लिए एफआरइटी-विभिन्न प्रकाशीय विद्युतीय उपकरणों के लिए उपयोगी योजना प्रस्तावित की गई है। इसके बाद यह समझना आवश्यक है कि घने परत में ढेर होने पर पृथक सूक्ष्म-उत्सर्जक कैसे कार्य करते हैं। सूक्ष्मप्लेटलेट्स विशेष रूप से मजबूत होमो-एफआरईटी एक्सिटोन प्रसार के लिए आशाजनक प्रार्थक हैं क्योंकि उनके मजबूत सतह में द्विध्रुवीय युग्मन और कम स्टोक्स स्थल हैं।^[48] ऐसी एकल श्रृंखलाओं के प्रतिदीप्ति माइक्रोस्कोपी अध्ययन से पता चला है कि प्लेटलेट्स समूहों के बीच एफआरईटी द्वारा ऊर्जा स्थानांतरण के कारण ऊर्जा 500-nm लंबाई (लगभग 80 सूक्ष्म उत्सर्जक) में फैलती है, और प्लेटलेट्स के बीच स्थानांतरण का समय 1ps के क्रम में होता है।^[49]

अन्य

प्रतिदीप्ति प्रोटीन के पास में विभिन्न यौगिक होते हैं।^[50]

अनुप्रयोग

प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण (एफआरइटी ) के अनुप्रयोगों में पिछले 25 वर्षों में बहुत तीव्रता विस्तार हुआ है, और तकनीक कई जैविक और बायोफिज़िक्स (जैवभौतिकी) क्षेत्रों में मुख्य बन गई है। एफआरइटी का उपयोग स्पेक्ट्रोस्कोपिक स्तर के रूप में दूरी को मापने और कई प्रणालियों में आणविक अंतःक्रियाओं का पता लगाने के लिए किया जा सकता है और इसमें जीव विज्ञान और जैव रसायन में अनुप्रयोग हैं।^[28]^[51]

प्रोटीन

एफआरइटी का उपयोग अधिकांशतः प्रोटीन के बीच की संयुग्मन करने और निरिक्षण करने के लिए किया जाता है।^[52]^[53]^[54]^[55] इसके अतिरिक्त, एफआरइटी का उपयोग प्रोटीन के विभिन्न क्षेत्रों को फ्लोरोफोरस के साथ जोड़ के और दूरी निर्धारित करने के लिए उत्सर्जन को मापने के द्वारा प्रोटीन में प्रोटीन के कार्यक्षेत्र के बीच की दूरी को मापने के लिए किया जा सकता है। यह प्रोटीन संरचना के बारे में बताता है, जिसमें प्रोटीन द्वितीयक संरचना और प्रोटीन का घूमना सम्मिलित है।^[56]^[57] यह प्रोटीन संरचना में कार्यात्मक परिवर्तनों को निरिक्षण करने के लिए विस्तारित होता है, जैसे मायोसिन गतिविधि से जुड़े पुष्टिकरण परिवर्तन है।^[58] विवो में क्रियान्वित, एफआरइटी का उपयोग इंटेग्रिन और झिल्ली प्रोटीन सहित कोशकीय संरचनाओं के स्थान और परस्पर क्रिया का पता लगाने के लिए किया गया है।^[59]

झिल्ली

एफआरइटी का उपयोग झिल्ली तरलता, प्रोटीन झिल्ली की गति तथा प्रसार, प्रोटीन वसा झिल्ली तथा प्रोटीन प्रोटीन का संयुग्मन, और विभिन्न झिल्लियों के सफल मिश्रण का निरीक्षण करने के लिए उपयोग किया जा सकता है।^[60] एफआरइटी का उपयोग कोशिका झिल्ली में झिल्ली के कार्यक्षेत्र और वसा राफ्ट के गठन और गुणों का अध्ययन करने के लिए^[61] और झिल्लियों में सतह घनत्व निर्धारित करने के लिए किया जाता हैं।^[62]

रसोसंवेदक

एफआरइटी -आधारित जांच जो Cd2+ के साथ अंतःक्रिया पर सक्रिय होती है

एफआरइटी -आधारित जांच विभिन्न अणुओं की उपस्थिति का पता लगा सकती है: जांच की संरचना छोटे अणु बंधन या गतिविधि से प्रभावित होती है, जो एफआरइटी प्रणाली को चला सकती है या बंद कर सकती है। इसका उपयोग अधिकांशतः आयनों, धनायनों, छोटे अनावेशित अणुओं और कुछ बड़े जैवसूक्ष्म अणु का पता लगाने के लिए भी किया जाता है। इसी प्रकार, एफआरइटी प्रणाली को पीएच, हाइपोक्सिया (चिकित्सा), या माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली विभव जैसे कारकों के कारण कोशीय वातावरण में परिवर्तन का पता लगाने के लिए प्रारूपित किया गया है।^[63]

संकेत पथ

एफआरइटी का अन्य उपयोग उपापचयी या संकेतन मार्ग के अध्ययन में है।^[64] उदाहरण के लिए, एफआरइटी और बीआरइटी का उपयोग जी प्रोटीन-युग्मित संग्राहक में होता है | जी-प्रोटीन युग्मित संग्राहक सक्रियण और परिणामी संकेतन तंत्र को चिह्नित करने के लिए विभिन्न प्रयोगों में किया गया है।^[65] अन्य उदाहरणों में जीवाणु रासायनिक-अनुचलन जैसी विविध प्रक्रियाओं का विश्लेषण करने के लिए एफआरइटी का उपयोग और एपोप्टोसिस में कस्पासे गतिविधि सम्मिलित है।^[66]

प्रोटीन और न्यूक्लियोटाइड वलित गतिकी

प्रोटीन, डीएनए, आरएनए और अन्य पॉलीमर तह गतिकी को एफआरइटी का उपयोग करके मापा गया है। सामान्यतौर, ये प्रणालियाँ संतुलन में होती हैं जिनकी गतिकी छिपी होती है। चूँकि, उन्हें अणुओं पर ग्राही और दाता रंगों के उचित स्थान के साथ एक अणु एफआरइटी को मापकर मापा जा सकता है। अत्यधिक विस्तृत विवरण के लिए अणु एफआरइटी देखना अनिवार्य है।

अन्य अनुप्रयोग

पहले बताए गए सामान्य उपयोगों के अतिरिक्त, जैव रासायनिक प्रतिक्रिया कैनेटीक्स (गतिकी) के अध्ययन में एफआरइटी और बीआरइटी प्रभावी हैं।^[67] एफआरइटी का तेजी से पीएच पर निर्भर समूह और पृथक करने के निरिक्षण के लिए उपयोग किया जाता है और न्यूक्लिक अम्ल एनकैप्सुलेशन (सम्पुटिकरण) के विश्लेषण में महत्वपूर्ण है।^[68]^[69]^[70]^[71] इस तकनीक का उपयोग विभिन्न प्रकार के सूक्ष्म कणों के निर्माण को प्रभावित करने वाले कारकों को निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है^[72]^[73] साथ ही सूक्ष्म औसधि के तंत्र और प्रभाव हैं।^[74]

अन्य विधिया

एक अलग, परन्तु संबंधित, तंत्र दक्षिणावर्ती इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण है।

प्रोटीन-प्रोटीन निकटता का पता लगाने के लिए वैकल्पिक तरीका द्विध्रुवीय प्रतिदीप्ति पूरक (बीआईएफसी) है, जहां प्रतिदीप्ति प्रोटीन के दो भाग प्रत्येक अन्य प्रोटीन से जुड़े होते हैं। जब ये दो भाग मिलते हैं, तो वे मिनटों या घंटों के समय पर फ्लोरोफोर बनाते हैं।^[75]

यह भी देखें

डेक्सटर इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण
फोरस्टर युग्मन
भूतल ऊर्जा स्थानांतरण
समय-समाधान प्रतिदीप्ति ऊर्जा स्थानांतरण

संदर्भ

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बाहरी संबंध

FRET effect in a thin film on YouTube
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[Hall-40] रखा गया है{{cite journal | vauthors = Hall MP, Unch J, Binkowski BF, Valley MP, Butler BL, Wood MG, Otto P, Zimmerman K, Vidugiris G, Machleidt T, Robers MB, Benink HA, Eggers CT, Slater MR, Meisenheimer PL, Klaubert DH, Fan F, Encell LP, Wood KV | display-authors = 6 | title = एक नए इमिडाज़ोपाइराज़िनोन सब्सट्रेट का उपयोग करके एक गहरे समुद्र के झींगा से इंजीनियर लूसिफ़ेरेज़ रिपोर्टर| journal = ACS Chemical Biology | volume = 7 | issue = 11 | pages = 1848–57 | date = November 2012 | pmid = 22894855 | pmc = 3501149 | doi = 10.1021/cb3002478 }

[Inouye-41] {{cite journal | vauthors = Inouye S, Sato J, Sahara-Miura Y, Yoshida S, Kurakata H, Hosoya T | title = नैनोकाज़ की चमक ल्यूमिनेसेंस प्रतिक्रिया के लिए एक कुशल सब्सट्रेट के रूप में C6-Deoxy coelenterazine एनालॉग्स: Oplophorus luciferase का उत्परिवर्तित उत्प्रेरक 19 kDa घटक| journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 437 | issue = 1 | pages = 23–8 | date = July 2013 | pmid = 23792095 | doi = 10.1016/j.bbrc.2013.06.026 }

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 {{Short description|Photochemical energy transfer mechanism}}
-[[File:FRET Jablonski diagram.svg|thumb|एफआरइटी  के Jablonski आरेख के साथ संकेतित विशिष्ट समयमान। ध्यान दें कि काली धराशायी रेखा एक [[आभासी कण]] को इंगित करती है।]]फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (एफआरईटी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण, अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (आरईटी) या विद्युत् ऊर्जा हस्तांतरण (ईईटी) दो प्रकाश-संवेदनशील अणुओं ([[क्रोमोफोर]]स) के बीच ऊर्जा हस्तांतरण का वर्णन करने वाला एक तंत्र है।<ref>{{cite book |first1=Ping-Chin |last1=Cheng | name-list-style = vanc |chapter=The Contrast Formation in Optical Microscopy |chapter-url=https://books.google.com/books?id=E2maxdEXFNoC&pg=PA162 |pages=162–206 |editor1-last=Pawley |editor1-first=James B. |title=हैंडबुक ऑफ बायोलॉजिकल कॉन्फोकल माइक्रोस्कोपी|date=2006 |publisher=Springer |location=New York, NY |isbn=978-0-387-25921-5 |edition=3rd |doi=10.1007/978-0-387-45524-2_8}}</ref> एक दाता क्रोमोफोर, शुरू में अपनी विद्युत् उत्तेजित अवस्था में, एक स्वीकर्ता क्रोमोफोर को गैर-विकिरणीय द्विध्रुवीय-द्विध्रुवीय युग्मन के माध्यम से ऊर्जा स्थानांतरित कर सकता है।<ref>{{cite book |last=Helms |first=Volkhard | name-list-style = vanc |chapter=Fluorescence Resonance Energy Transfer |chapter-url=https://books.google.com/books?id=-Tavvybv5UwC&pg=PA202 |title=कम्प्यूटेशनल सेल बायोलॉजी के सिद्धांत|date=2008 |publisher=Wiley-VCH |location=Weinheim |isbn=978-3-527-31555-0 |page=202}}</ref> इस ऊर्जा हस्तांतरण की दक्षता दाता और स्वीकर्ता के बीच की दूरी की छठी शक्ति के व्युत्क्रमानुपाती होती है, जिससे एफआरइटी  दूरी में छोटे बदलावों के प्रति बहुत संवेदनशील हो जाता है।<ref>{{cite book |last=Harris |first=Daniel C. | name-list-style = vanc |chapter=Applications of Spectrophotometry |chapter-url=https://books.google.com/books?id=kIgLJ1De_jwC&pg=PA419 |title=मात्रात्मक रासायनिक विश्लेषण|date=2010 |publisher=W. H. Freeman and Co. |location=New York |isbn=978-1-4292-1815-3 |pages=419–44 |edition=8th}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Schneckenburger|first=Herbert|date=2019-11-27|title=Förster resonance energy transfer–what can we learn and how can we use it?|journal=Methods and Applications in Fluorescence|volume=8|issue=1|pages=013001|doi=10.1088/2050-6120/ab56e1|pmid=31715588|s2cid=207965475|issn=2050-6120}}</ref>
+[[File:FRET Jablonski diagram.svg|thumb|एफआरइटी  के Jablonski आरेख के साथ संकेतित विशिष्ट समयमान। ध्यान दें कि काली धराशायी रेखा एक [[आभासी कण]] को इंगित करती है।|236x236px]]'''फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानान्तरण''' (एफआरईटी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा स्थानान्तरण, अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण (आरईटी) या विद्युत् ऊर्जा स्थानांतरण (ईईटी) दो प्रकाश-सूक्ष्म अणुओं ([[क्रोमोफोर|क्रोमोफोरस]]) के बीच ऊर्जा स्थानांतरण का वर्णन करने वाला तंत्र है।<ref>{{cite book |first1=Ping-Chin |last1=Cheng | name-list-style = vanc |chapter=The Contrast Formation in Optical Microscopy |chapter-url=https://books.google.com/books?id=E2maxdEXFNoC&pg=PA162 |pages=162–206 |editor1-last=Pawley |editor1-first=James B. |title=हैंडबुक ऑफ बायोलॉजिकल कॉन्फोकल माइक्रोस्कोपी|date=2006 |publisher=Springer |location=New York, NY |isbn=978-0-387-25921-5 |edition=3rd |doi=10.1007/978-0-387-45524-2_8}}</ref> दाता क्रोमोफोर, प्रारम्भ में अपनी विद्युत् उत्तेजित अवस्था में, ग्राही क्रोमोफोर को अविकिरणीय द्विध्रुवीय-द्विध्रुवीय युग्मन के माध्यम से ऊर्जा स्थानांतरित कर सकता है।<ref>{{cite book |last=Helms |first=Volkhard | name-list-style = vanc |chapter=Fluorescence Resonance Energy Transfer |chapter-url=https://books.google.com/books?id=-Tavvybv5UwC&pg=PA202 |title=कम्प्यूटेशनल सेल बायोलॉजी के सिद्धांत|date=2008 |publisher=Wiley-VCH |location=Weinheim |isbn=978-3-527-31555-0 |page=202}}</ref> इस ऊर्जा स्थानांतरण की दक्षता दाता और ग्राही के बीच की दूरी की छठी शक्ति के व्युत्क्रमानुपाती होती है, जिससे एफआरइटी दूरी में सूक्ष्म परिवर्तनों के प्रति बहुत सूक्ष्म हो जाता है।<ref>{{cite book |last=Harris |first=Daniel C. | name-list-style = vanc |chapter=Applications of Spectrophotometry |chapter-url=https://books.google.com/books?id=kIgLJ1De_jwC&pg=PA419 |title=मात्रात्मक रासायनिक विश्लेषण|date=2010 |publisher=W. H. Freeman and Co. |location=New York |isbn=978-1-4292-1815-3 |pages=419–44 |edition=8th}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Schneckenburger|first=Herbert|date=2019-11-27|title=Förster resonance energy transfer–what can we learn and how can we use it?|journal=Methods and Applications in Fluorescence|volume=8|issue=1|pages=013001|doi=10.1088/2050-6120/ab56e1|pmid=31715588|s2cid=207965475|issn=2050-6120}}</ref>
-एफआरइटी दक्षता के मापन का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है कि क्या दो [[ फ्लोरोफोरे ]] एक दूसरे से निश्चित दूरी के भीतर हैं।<ref>{{cite book | vauthors = Zheng J | title = आयन चैनल| chapter = Spectroscopy-based quantitative fluorescence resonance energy transfer analysis | volume = 337 | pages = 65–77 | date = 2006 | pmid = 16929939 | doi = 10.1385/1-59745-095-2:65 | isbn = 978-1-59745-095-9 | series = Methods in Molecular Biology | publisher = Humana Press | chapter-url = https://books.google.com/books?id=Q2k-T_1DPcwC&pg=PA65 | veditors = Stockand JD, Shapiro MS }}</ref> इस तरह के माप जीव विज्ञान और रसायन विज्ञान सहित क्षेत्रों में एक शोध उपकरण के रूप में उपयोग किए जाते हैं।
+एफआरइटी दक्षता के मापन का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है कि क्या दो [[ फ्लोरोफोरे | फ्लोरोफोरे]] एक दूसरे से निश्चित दूरी के भीतर हैं।<ref>{{cite book | vauthors = Zheng J | title = आयन चैनल| chapter = Spectroscopy-based quantitative fluorescence resonance energy transfer analysis | volume = 337 | pages = 65–77 | date = 2006 | pmid = 16929939 | doi = 10.1385/1-59745-095-2:65 | isbn = 978-1-59745-095-9 | series = Methods in Molecular Biology | publisher = Humana Press | chapter-url = https://books.google.com/books?id=Q2k-T_1DPcwC&pg=PA65 | veditors = Stockand JD, Shapiro MS }}</ref> इस तरह के माप जीव विज्ञान और रसायन विज्ञान सहित क्षेत्रों में शोध उपकरण के रूप में उपयोग किए जाते हैं।
-एफआरइटी[[ निकट और दूर का मैदान | निकट और दूर का मैदान]], निकटम क्षेत्र संचार के अनुरूप है, जिसमें अंतःक्षेप की त्रिज्या उत्सर्जित प्रकाश की तुलना में बहुत छोटी है।  निकटम क्षेत्र  में, उत्तेजित क्रोमोफोर [[आभासी फोटॉन]] का उत्सर्जन करता है जो प्राप्त क्रोमोफोर द्वारा तुरंत अवशोषित हो जाता है। ये आभासी फोटोन पता लगाने योग्य नहीं हैं, क्योंकि उनका अस्तित्व ऊर्जा और संवेग के संरक्षण का उल्लंघन करता है, और इसलिए एफआरइटी को विकिरण रहित तंत्र के रूप में जाना जाता है। गणनाओं का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया गया है कि विकिरण रहित (एफआरइटी) और विकिरण हस्तांतरण एकीकृत तंत्र के लघु और लंबी दूरी काअनन्तस्पर्शी हैं।<ref>{{cite journal |doi=10.1016/0301-0104(89)87019-3 |title=विकिरण और विकिरण रहित आणविक ऊर्जा हस्तांतरण का एक एकीकृत सिद्धांत|date=1989 |last1=Andrews |first1=David L. | name-list-style = vanc |journal=Chemical Physics |volume=135 |issue=2 |pages=195–201 |bibcode=1989CP....135..195A|url=https://ueaeprints.uea.ac.uk/56540/1/050.pdf }}</ref><ref>{{cite journal |doi=10.1088/0143-0807/25/6/017 |title=Virtual photons, dipole fields and energy transfer: A quantum electrodynamical approach |year=2004 |last1=Andrews |first1=David L |last2=Bradshaw |first2=David S | name-list-style = vanc |journal=European Journal of Physics |volume=25 |issue=6 |pages=845–858|s2cid=250845175 |url=https://ueaeprints.uea.ac.uk/10692/4/0143_0807_25_6_017.pdf }}</ref><ref>{{cite journal |doi=10.3389/fphy.2019.00100 |title=Resonance energy transfer: From fundamental theory to recent applications |year=2019 |last1=Jones |first1=Garth A |last2=Bradshaw |first2=David S | name-list-style = vanc |journal=Frontiers in Physics |volume=7 |pages=100|bibcode=2019FrP.....7..100J |doi-access=free }}</ref>
+एफआरइटी निकटतम क्षेत्र संचार के अनुरूप है, जिसमें अंतःक्षेप की त्रिज्या उत्सर्जित प्रकाश की तुलना में बहुत छोटी है। निकटम क्षेत्र में, उत्तेजित क्रोमोफोर [[आभासी फोटॉन]] का उत्सर्जन करता है जो प्राप्त क्रोमोफोर द्वारा तुरंत अवशोषित हो जाता है। ये आभासी फोटोन पता लगाने योग्य नहीं हैं, क्योंकि उनका अस्तित्व ऊर्जा और संवेग के संरक्षण का पालन नहीं करता हैं, और इसलिए एफआरइटी को विकिरण रहित तंत्र के रूप में जाना जाता है। गणनाओं का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया गया है कि विकिरण रहित (एफआरइटी) और विकिरण स्थानांतरण एकीकृत तंत्र के लघु और लंबी दूरी का अनन्तस्पर्शी हैं।<ref>{{cite journal |doi=10.1016/0301-0104(89)87019-3 |title=विकिरण और विकिरण रहित आणविक ऊर्जा हस्तांतरण का एक एकीकृत सिद्धांत|date=1989 |last1=Andrews |first1=David L. | name-list-style = vanc |journal=Chemical Physics |volume=135 |issue=2 |pages=195–201 |bibcode=1989CP....135..195A|url=https://ueaeprints.uea.ac.uk/56540/1/050.pdf }}</ref><ref>{{cite journal |doi=10.1088/0143-0807/25/6/017 |title=Virtual photons, dipole fields and energy transfer: A quantum electrodynamical approach |year=2004 |last1=Andrews |first1=David L |last2=Bradshaw |first2=David S | name-list-style = vanc |journal=European Journal of Physics |volume=25 |issue=6 |pages=845–858|s2cid=250845175 |url=https://ueaeprints.uea.ac.uk/10692/4/0143_0807_25_6_017.pdf }}</ref><ref>{{cite journal |doi=10.3389/fphy.2019.00100 |title=Resonance energy transfer: From fundamental theory to recent applications |year=2019 |last1=Jones |first1=Garth A |last2=Bradshaw |first2=David S | name-list-style = vanc |journal=Frontiers in Physics |volume=7 |pages=100|bibcode=2019FrP.....7..100J |doi-access=free }}</ref>
 == शब्दावली ==
-[[Image:Concept of FRET.png|thumb|300px|right|फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (एफआरइटी ) की अवधारणा का कार्टून आरेख।]]फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण का नाम जर्मन वैज्ञानिक थिओडोर फोर्स्टर के नाम पर रखा गया है।<ref>{{cite journal |doi=10.1002/andp.19484370105 |title=इंटरमॉलिक्युलर एनर्जी माइग्रेशन और फ्लोरेसेंस|trans-title=Intermolecular energy migration and fluorescence |date=1948 |last1=Förster |first1=Theodor | name-list-style = vanc |journal=Annalen der Physik |volume=437 |issue=1–2 |bibcode=1948AnP...437...55F |pages=55–75 |language=de|doi-access=free }}</ref> जब दोनों वर्णमूलक [[रोशनी]] में होते हैं, तो इसके अतिरिक्त प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण शब्द का उपयोग प्रायः किया जाता है, चुकी ऊर्जा वास्तव में प्रतिदीप्ति द्वारा स्थानांतरित नहीं होती है।<ref name="Wiley-VCH">{{cite book |first1=Bernard |last1=Valeur |first2=Mario |last2=Berberan-Santos | name-list-style = vanc |chapter=Excitation Energy Transfer|title=Molecular Fluorescence: Principles and Applications, 2nd ed. |date=2012 |publisher=Wiley-VCH |location=Weinheim |isbn=9783527328376 |pages=213–261 |doi=10.1002/9783527650002.ch8}}</ref><ref>[http://www.olympusfluoview.com/applications/fretintro.html FRET microscopy tutorial from Olympus] {{webarchive|url=https://archive.today/20120629220328/http://www.olympusfluoview.com/applications/fretintro.html |date=2012-06-29 }}</ref> घटना की गलत व्याख्या से बचने के लिए जो हमेशा ऊर्जा का एक गैर-विकिरणकारी हस्तांतरण होता है (दो फ्लोरोसेंट क्रोमोफोर के बीच होने पर भी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण के लिए फोर्स्टरअनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण नाम को प्राथमिकता दी जाती है; चुकी, बाद वाले का वैज्ञानिक क्षेत्र  में सामान्य उपयोग होता है।<ref>{{cite book |title=फोटोकैमिस्ट्री में प्रयुक्त शब्दों की शब्दावली|edition=3rd |date=2007 |publisher=IUPAC |page=340}}</ref> एफआरइटी प्रतिदीप्ति तक ही सीमित नहीं है और यह स्फुरदीप्ति के संबंध में भी होता है।<ref name="Wiley-VCH"/>
+[[Image:Concept of FRET.png|thumb|252x252px|right|फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण  (एफआरइटी ) की अवधारणा का कार्टून आरेख।]]फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण का नाम जर्मन वैज्ञानिक थिओडोर फोर्स्टर के नाम पर रखा गया है।<ref>{{cite journal |doi=10.1002/andp.19484370105 |title=इंटरमॉलिक्युलर एनर्जी माइग्रेशन और फ्लोरेसेंस|trans-title=Intermolecular energy migration and fluorescence |date=1948 |last1=Förster |first1=Theodor | name-list-style = vanc |journal=Annalen der Physik |volume=437 |issue=1–2 |bibcode=1948AnP...437...55F |pages=55–75 |language=de|doi-access=free }}</ref> जब दोनों वर्णमूलक [[रोशनी]] में होते हैं, तो इसके अतिरिक्त प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण  शब्द का उपयोग प्रायः किया जाता है, क्योंकि ऊर्जा वास्तव में प्रतिदीप्ति द्वारा स्थानांतरित नहीं होती है।<ref name="Wiley-VCH">{{cite book |first1=Bernard |last1=Valeur |first2=Mario |last2=Berberan-Santos | name-list-style = vanc |chapter=Excitation Energy Transfer|title=Molecular Fluorescence: Principles and Applications, 2nd ed. |date=2012 |publisher=Wiley-VCH |location=Weinheim |isbn=9783527328376 |pages=213–261 |doi=10.1002/9783527650002.ch8}}</ref><ref>[http://www.olympusfluoview.com/applications/fretintro.html FRET microscopy tutorial from Olympus] {{webarchive|url=https://archive.today/20120629220328/http://www.olympusfluoview.com/applications/fretintro.html |date=2012-06-29 }}</ref> घटना की गलत व्याख्या से बचने के लिए जो निरंतर ऊर्जा का अविकिरणकारी स्थानांतरण  होता है (दो प्रतिदीप्ति क्रोमोफोर के बीच होने पर भी), प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण के लिए "फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण नाम को प्राथमिकता दी जाती है"; चुकी, बाद वाले का वैज्ञानिक क्षेत्र  में सामान्य उपयोग होता है।<ref>{{cite book |title=फोटोकैमिस्ट्री में प्रयुक्त शब्दों की शब्दावली|edition=3rd |date=2007 |publisher=IUPAC |page=340}}</ref> एफआरइटी प्रतिदीप्ति तक ही सीमित नहीं है और यह स्फुरदीप्ति के संबंध में भी होता है।<ref name="Wiley-VCH"/>
 == सैद्धांतिक आधार ==
-एफआरइटी दक्षता (<math>E</math>) ऊर्जा-हस्तांतरण संक्रमण मात्रा की उपज है, चुकी प्रति दाता उत्तेजित घटना होने वाली ऊर्जा-स्थानांतरण घटना की संभावना:<ref>{{cite web |last=Moens |first=Pierre | name-list-style = vanc |title=प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण स्पेक्ट्रोस्कोपी|url=http://www.anatomy.usyd.edu.au/mru/fret/abot.html#frete |access-date=July 14, 2012}}</ref>
+एफआरइटी दक्षता (<math>E</math>) ऊर्जा-स्थानांतरण परिवर्तन का क्वांटम लब्धि है, चूँकि प्रति दाता उत्तेजित होने वाली ऊर्जा-स्थानांतरण की घटना की सम्भावना:<ref>{{cite web |last=Moens |first=Pierre | name-list-style = vanc |title=प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण स्पेक्ट्रोस्कोपी|url=http://www.anatomy.usyd.edu.au/mru/fret/abot.html#frete |access-date=July 14, 2012}}</ref>
 : <math>E = \frac{k_\text{ET}}{k_f + k_\text{ET} + \sum{k_i}},</math>
-कहाँ <math>k_\text{ET}</math> ऊर्जा हस्तांतरण की दर है, <math>k_f</math> दाता की विकिरण क्षय दर, और <math>k_i</math> अन्य स्वीकारकर्ताओं को ऊर्जा हस्तांतरण को छोड़कर किसी भी अन्य डी-उत्तेजना मार्गों की दरें।<ref name="SchaufeleDemarcoDay2005p72-94">{{cite book |title=Molecular Imaging: FRET Microscopy and Spectroscopy |last1=Schaufele |first1=Fred |last2=Demarco |first2=Ignacio |last3=Day |first3=Richard N. | name-list-style = vanc |date=2005 |publisher=Oxford University Press |isbn=978-0-19-517720-6 |editor1-last=Periasamy |editor1-first=Ammasi |location=Oxford |pages=72–94 |chapter=FRET Imaging in the Wide-Field Microscope |doi=10.1016/B978-019517720-6.50013-4 |editor2-last=Day |editor2-first=Richard |chapter-url=https://books.google.com/books?id=K0aawJ6sX-sC&pg=PA72}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lee S, Lee J, Hohng S | title = नगण्य वर्णक्रमीय ओवरलैप और लंबे अवलोकन समय दोनों के साथ एकल-अणु तीन-रंग FRET| journal = PLOS ONE | volume = 5 | issue = 8 | pages = e12270 | date = August 2010 | pmid = 20808851 | pmc = 2924373 | doi = 10.1371/journal.pone.0012270 | bibcode = 2010PLoSO...512270L | doi-access = free }}</ref>
+जहाँ <math>k_\text{ET}</math> ऊर्जा स्थानांतरण की दर है, <math>k_f</math> दाता की विकिरण क्षय दर, और <math>k_i</math> अन्य ग्राही को ऊर्जा स्थानांतरण को छोड़कर किसी भी अन्य व्युतेजित मार्गों की दरें होती हैं।<ref name="SchaufeleDemarcoDay2005p72-94">{{cite book |title=Molecular Imaging: FRET Microscopy and Spectroscopy |last1=Schaufele |first1=Fred |last2=Demarco |first2=Ignacio |last3=Day |first3=Richard N. | name-list-style = vanc |date=2005 |publisher=Oxford University Press |isbn=978-0-19-517720-6 |editor1-last=Periasamy |editor1-first=Ammasi |location=Oxford |pages=72–94 |chapter=FRET Imaging in the Wide-Field Microscope |doi=10.1016/B978-019517720-6.50013-4 |editor2-last=Day |editor2-first=Richard |chapter-url=https://books.google.com/books?id=K0aawJ6sX-sC&pg=PA72}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lee S, Lee J, Hohng S | title = नगण्य वर्णक्रमीय ओवरलैप और लंबे अवलोकन समय दोनों के साथ एकल-अणु तीन-रंग FRET| journal = PLOS ONE | volume = 5 | issue = 8 | pages = e12270 | date = August 2010 | pmid = 20808851 | pmc = 2924373 | doi = 10.1371/journal.pone.0012270 | bibcode = 2010PLoSO...512270L | doi-access = free }}</ref>
-एफआरइटी दक्षता कई भौतिक मापदंडों पर निर्भर करती है <ref>{{cite journal|doi= 10.1103/PhysRevB.85.125106|title=अणुओं के बीच गुंजयमान ऊर्जा हस्तांतरण का बिल्कुल घुलनशील मॉडल|author=C. King|author2=B. Barbiellini|author3=D. Moser|author4=V. Renugopalakrishnan|name-list-style=amp|date=2012|journal=Physical Review B|volume=85|issue=12|pages=125106| arxiv = 1108.0935 |bibcode=2012PhRvB..85l5106K|s2cid=16938353}}</ref> जिसे इस प्रकार वर्गीकृत किया जा सकता है: 1) दाता और स्वीकर्ता के बीच की दूरी (आमतौर पर 1-10 एनएम की सीमा में), 2) दाता उत्सर्जन वर्णक्रम और स्वीकर्ता [[अवशोषण स्पेक्ट्रम]] के वर्णक्रमीय अधिवायपन, और 3) सापेक्ष अभिविन्यास दाता उत्सर्जन आणविक द्विध्रुव आघूर्ण और स्वीकर्ता अवशोषण द्विध्रुव आघूर्ण।
+एफआरइटी दक्षता कई भौतिक मापदंडों पर निर्भर करती है <ref>{{cite journal|doi= 10.1103/PhysRevB.85.125106|title=अणुओं के बीच गुंजयमान ऊर्जा हस्तांतरण का बिल्कुल घुलनशील मॉडल|author=C. King|author2=B. Barbiellini|author3=D. Moser|author4=V. Renugopalakrishnan|name-list-style=amp|date=2012|journal=Physical Review B|volume=85|issue=12|pages=125106| arxiv = 1108.0935 |bibcode=2012PhRvB..85l5106K|s2cid=16938353}}</ref> जिसे इस प्रकार वर्गीकृत किया जा सकता है: 1) दाता और ग्राही के बीच की दूरी (सामान्यतौर पर 1-10 nm की सीमा में), 2) दाता उत्सर्जन वर्णक्रम और ग्राही [[अवशोषण स्पेक्ट्रम|(अवशोषित वर्णक्रम)]]  के वर्णक्रमीय अधिव्यापन, और 3) सापेक्ष अभिविन्यास दाता उत्सर्जन आणविक द्विध्रुव आघूर्ण और ग्राही अवशोषित द्विध्रुव आघूर्ण होता है।
-<math>E</math> दाता से स्वीकर्ता के बीच की दूरी पर निर्भर करता है <math>r</math> द्विध्रुवीय-युग्मन तंत्र के कारण व्युत्क्रम 6-शक्ति नियम के साथ:
+<math>E</math> दाता से ग्राही के बीच की दूरी <math>r</math> पर निर्भर करता है, द्विध्रुवीय-युग्मन तंत्र के कारण व्युत्क्रम 6-शक्ति नियम के साथ:
 : <math>E = \frac{1}{1 + (r/R_0)^6}</math>
-साथ <math>R_0</math> दाता और स्वीकर्ता की इस जोड़ी की फोरस्टर दूरी होने केकारण, चुकी वह दूरी जिस पर ऊर्जा हस्तांतरण दक्षता 50% है।<ref name=SchaufeleDemarcoDay2005p72-94/>फ़ॉर्स्टर की दूरी दाता उत्सर्जन स्पेक्ट्रम केअधिव्यापन [[ अभिन्न |अभिन्न]] पर निर्भर करती है जिसमें स्वीकर्ता अवशोषण स्पेक्ट्रम और उनके पारस्परिक आणविक अभिविन्यास होते हैं, जैसा कि एसआई इकाइयों में निम्नलिखित समीकरण द्वारा व्यक्त किया गया है:<ref name="forster1965p93-137">{{cite book | last1 = Förster | first1 = Th. | name-list-style = vanc | title = Modern Quantum Chemistry. Istanbul Lectures. Part III: Action of Light and Organic Crystals | chapter = Delocalized Excitation and Excitation Transfer | volume = 3 | editor1-first = Oktay | editor1-last = Sinanoglu | publisher = Academic Press | date = 1965 | location = New York and London | pages = 93–137 | chapter-url = http://www.quantum-chemistry-history.com/Sina_Dat/BOOKIstaLec/IstaLec1.htm | access-date = 2011-06-22}}</ref><ref name=Clegg2009p1-57>{{cite book |last=Clegg |first=Robert | name-list-style = vanc |title=झल्लाहट और FLIM तकनीक|series=Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology |volume=33 |date=2009 |publisher=Elsevier |isbn=978-0-08-054958-3 |editor1-first=Theodorus W. J. |editor1-last=Gadella |chapter=Förster resonance energy transfer—FRET: what is it, why do it, and how it's done |chapter-url=https://books.google.com/books?id=uHvqu4hLhH8C&pg=PA1 |pages=1–57 |doi=10.1016/S0075-7535(08)00001-6}}</ref><ref>http://spie.org/samples/PM194.pdf {{Bare URL PDF|date=March 2022}}</ref>
+<math>R_0</math> दाता और ग्राही की इस जोड़ी की फोरस्टर दूरी होने के कारण, चुकी वह दूरी जिस पर ऊर्जा स्थानांतरण दक्षता 50% है।<ref name="SchaufeleDemarcoDay2005p72-94" />फ़ॉर्स्टर की दूरी दाता उत्सर्जन तरंग के अधिव्यापन [[ अभिन्न |अभिन्न]] पर निर्भर करती है जिसमें ग्राही अवशोषण तरंग और उनके पारस्परिक आणविक अभिविन्यास होते हैं, जैसा कि SI इकाइयों में निम्नलिखित समीकरण द्वारा व्यक्त किया गया है:<ref name="forster1965p93-137">{{cite book | last1 = Förster | first1 = Th. | name-list-style = vanc | title = Modern Quantum Chemistry. Istanbul Lectures. Part III: Action of Light and Organic Crystals | chapter = Delocalized Excitation and Excitation Transfer | volume = 3 | editor1-first = Oktay | editor1-last = Sinanoglu | publisher = Academic Press | date = 1965 | location = New York and London | pages = 93–137 | chapter-url = http://www.quantum-chemistry-history.com/Sina_Dat/BOOKIstaLec/IstaLec1.htm | access-date = 2011-06-22}}</ref><ref name="Clegg2009p1-57">{{cite book |last=Clegg |first=Robert | name-list-style = vanc |title=झल्लाहट और FLIM तकनीक|series=Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology |volume=33 |date=2009 |publisher=Elsevier |isbn=978-0-08-054958-3 |editor1-first=Theodorus W. J. |editor1-last=Gadella |chapter=Förster resonance energy transfer—FRET: what is it, why do it, and how it's done |chapter-url=https://books.google.com/books?id=uHvqu4hLhH8C&pg=PA1 |pages=1–57 |doi=10.1016/S0075-7535(08)00001-6}}</ref><ref>http://spie.org/samples/PM194.pdf {{Bare URL PDF|date=March 2022}}</ref>
 : <math> {R_0}^6 = \frac{20.7}{128 \, \pi^5 \, N_A} \, \frac{\kappa^2 \,Q_D}{n^4} J </math>
-जहाँ <math>Q_\text{D}</math> स्वीकर्ता की अनुपस्थिति में दाता की प्रतिदीप्ति मात्रा उपज है, <math>\kappa^2</math> द्विध्रुवीय अभिविन्यास कारक है, <math>n</math> माध्यम का अपवर्तनांक है, <math>N_\text{A}</math> [[अवोगाद्रो स्थिरांक]] है, और <math>J</math> स्पेक्ट्रल अतिव्यापात समाकलन के रूप में गणना की जाती है
+जहाँ <math>Q_\text{D}</math> ग्राही की अनुपस्थिति में दाता की प्रतिदीप्ति क्वांटम लब्धि है, <math>\kappa^2</math> द्विध्रुवीय अभिविन्यास कारक है, <math>n</math> माध्यम का अपवर्तनांक है, <math>N_\text{A}</math> [[अवोगाद्रो स्थिरांक]] है, और <math>J</math> तरंगीय अतिव्यापन समाकलन के रूप में गणना की जाती है
 : <math> J = \frac{\int f_\text{D}(\lambda) \epsilon_\text{A}(\lambda) \lambda^4 \, d\lambda}{\int f_\text{D}(\lambda) \, d\lambda} = \int \overline{f_\text{D}}(\lambda) \epsilon_\text{A}(\lambda) \lambda^4 \, d\lambda,</math>
-कहाँ <math>f_\text{D}</math> दाता उत्सर्जन वर्णक्रम  है, <math>\overline{f_\text{D}}</math> दाता उत्सर्जन वर्णक्रम 1 के एक क्षेत्र के लिए सामान्य है, और <math>\epsilon_\text{A}</math> स्वीकर्ता [[दाढ़ विलुप्त होने का गुणांक]] है, जो आमतौर पर एक अवशोषण वर्णक्रम से प्राप्त होता है।<ref name="Demchenko2008">{{cite book |last=Demchenko |first=Alexander P. | name-list-style = vanc |chapter=Fluorescence Detection Techniques |chapter-url=https://books.google.com/books?id=wMARxPxkE7EC&pg=PA65 |title=प्रतिदीप्ति संवेदन का परिचय|date=2008 |publisher=Springer |location=Dordrecht |isbn=978-1-4020-9002-8 |pages=65–118 |doi=10.1007/978-1-4020-9003-5_3}}</ref>
+जहाँ <math>f_\text{D}</math> दाता उत्सर्जन वर्णक्रम है, <math>\overline{f_\text{D}}</math> दाता उत्सर्जन वर्णक्रम 1 के क्षेत्र के लिए सामान्य है, और <math>\epsilon_\text{A}</math> ग्राही [[दाढ़ विलुप्त होने का गुणांक|मोलर विलोपन गुणांक]] है, जो सामान्यतौर पर अवशोषित  वर्णक्रम से प्राप्त होता है।<ref name="Demchenko2008">{{cite book |last=Demchenko |first=Alexander P. | name-list-style = vanc |chapter=Fluorescence Detection Techniques |chapter-url=https://books.google.com/books?id=wMARxPxkE7EC&pg=PA65 |title=प्रतिदीप्ति संवेदन का परिचय|date=2008 |publisher=Springer |location=Dordrecht |isbn=978-1-4020-9002-8 |pages=65–118 |doi=10.1007/978-1-4020-9003-5_3}}</ref> अभिविन्यास कारक {{mvar|κ}} द्वारा दिया गया है
-अभिविन्यास कारक {{mvar|κ}} द्वारा दिया गया है
 : <math>\kappa = \hat\mu_\text{A} \cdot \hat\mu_\text{D} - 3 (\hat\mu_\text{D} \cdot \hat R) (\hat\mu_\text{A} \cdot \hat R), </math>
-कहाँ <math>\hat\mu_i</math> संबंधित फ्लोरोफोर के सामान्यीकृत संक्रमण द्विध्रुव क्षण को दर्शाता है, और <math>\hat R</math> सामान्यीकृत अंतर-फ्लोरोफोर विस्थापन को दर्शाता है।<ref>{{Cite journal|last=VanDerMeer|first=B. Wieb|date=2020|title=कप्पाफोबिया झल्लाहट वाले कमरे में हाथी है|journal=Methods and Applications in Fluorescence|language=en|volume=8|issue=3|pages=030401|doi=10.1088/2050-6120/ab8f87|pmid=32362590|bibcode=2020MApFl...8c0401V|issn=2050-6120|doi-access=free}}</ref>
+जहाँ  <math>\hat\mu_i</math> संबंधित फ्लोरोफोर के सामान्यीकृत संक्रमण द्विध्रुव क्षण को दर्शाता है, और <math>\hat R</math> सामान्यीकृत अंतर-फ्लोरोफोर विस्थापन को दर्शाता है।<ref>{{Cite journal|last=VanDerMeer|first=B. Wieb|date=2020|title=कप्पाफोबिया झल्लाहट वाले कमरे में हाथी है|journal=Methods and Applications in Fluorescence|language=en|volume=8|issue=3|pages=030401|doi=10.1088/2050-6120/ab8f87|pmid=32362590|bibcode=2020MApFl...8c0401V|issn=2050-6120|doi-access=free}}</ref> <math>\kappa^2</math> = 2/3 अधिकांशतः मान लिया जाता है। यह मान तब प्राप्त होता है जब दोनों रंग स्वतंत्र रूप से घूमते हैं और उत्तेजित अवस्था के जीवनकाल के समय समदैशिक रूप से उन्मुख माना जा सकता है। यदि वर्ण स्थिर है या घूमने के लिए स्वतंत्र नहीं है, तब <math>\kappa^2</math> = 2/3 मान्य धारणा नहीं होगी। अधिकांशतः कथनों में, चूँकि, रंगों के सामान्य पुनर्संरचना के परिणामस्वरूप पर्याप्त अभिविन्यास औसत होता है <math>\kappa^2</math> = 2/3 की छठी-शक्ति निर्भरता के कारण अनुमानित ऊर्जा-स्थानांतरण <math>R_0</math> पर <math>\kappa^2</math> दूरी में बड़ी त्रुटि नहीं होती है | यहां तक कि जब <math>\kappa^2</math> 2/3 से बहुत अलग है, त्रुटि को बदलाव <math>R_0</math> के साथ जोड़ा जा सकता है, और इस प्रकार किसी विशेष प्रणाली के लिए सापेक्ष दूरी में परिवर्तन का निर्धारण अभी भी मान्य है। प्रतिदीप्त प्रोटीन समय-सीमा पर पुन: अभिमुख नहीं होते हैं जो कि उनके प्रतिदीप्ति जीवनकाल से तेज है। इस कथन में 0 ≤ <math>\kappa^2</math> ≤ 4 है.<ref name="Demchenko2008" />
-<math>\kappa^2</math> = 2/3 अक्सर मान लिया जाता है। यह मान तब प्राप्त होता है जब दोनों रंजक स्वतंत्र रूप से घूमते हैं और उत्तेजित अवस्था के जीवनकाल के दौरान आइसोट्रोपिक रूप से उन्मुख माना जा सकता है। यदि या तो डाई स्थिर है या घूमने के लिए स्वतंत्र नहीं है, तब <math>\kappa^2</math> = 2/3 मान्य धारणा नहीं होगी। ज्यादातर मामलों में, हालांकि, रंगों के मामूली पुनर्संरचना के परिणामस्वरूप पर्याप्त ओरिएंटेशनल औसत होता है <math>\kappa^2</math> = 2/3 की छठी-शक्ति निर्भरता के कारण अनुमानित ऊर्जा-हस्तांतरण दूरी में बड़ी त्रुटि नहीं होती है <math>R_0</math> पर <math>\kappa^2</math>. यहां तक कि जब <math>\kappa^2</math> 2/3 से काफी अलग है, त्रुटि को एक बदलाव के साथ जोड़ा जा सकता है <math>R_0</math>, और इस प्रकार किसी विशेष प्रणाली के लिए सापेक्ष दूरी में परिवर्तन का निर्धारण अभी भी मान्य है। प्रतिदीप्त प्रोटीन एक समय-सीमा पर पुन: अभिमुख नहीं होते हैं जो कि उनके प्रतिदीप्ति जीवनकाल से तेज है। इस मामले में 0 ≤ <math>\kappa^2</math> ≤ 4.<ref name="Demchenko2008" />
-डेटा की इकाइयाँ आमतौर पर SI इकाइयों में नहीं होती हैं। फ़ॉर्स्टर दूरी की गणना करने के लिए मूल इकाइयों का उपयोग करना अक्सर अधिक सुविधाजनक होता है। उदाहरण के लिए, तरंग दैर्ध्य अक्सर इकाई एनएम में होता है और विलुप्त होने का गुणांक अक्सर इकाई में होता है <math>M^{-1} cm^{-1}</math>, कहाँ <math>M</math> एकाग्रता है <math>mol/L</math>. <math>J</math> इन इकाइयों से प्राप्त इकाई होगी <math>M^{-1} cm^{-1} nm^4</math>. इकाई Å का उपयोग करने के लिए (<math>10^{-10}m</math>) के लिए <math> R_0</math>, समीकरण को समायोजित किया गया है <ref name="forster1965p93-137"/><ref name = "fpbase">{{cite web |url=https://www.fpbase.org/fret/ |title=FPbase FRET Calculator}}</ref><ref>{{Cite journal |vauthors=Chan YH, Chen J, Wark SE, Skiles SL, Son DH, Batteas JD |date=2009|title=सीडीएसई क्वांटम डॉट्स (सहायक सूचना) के प्लास्मोन संवर्धित ल्यूमिनेसेंस की जांच के लिए धातु नैनोकणों के पैटर्न वाले सरणियों का उपयोग करना|journal=ACS Nano|language=en|volume=3|issue=7|pages=1735–1744|doi=10.1021/nn900317n|pmid=19499906|url = https://pubs.acs.org/doi/10.1021/nn900317n}}</ref><ref name = "1994_AnalytBioChem_Wu">{{Cite journal |vauthors=Wu PG, Brand L |date=1994|title=अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण: तरीके और अनुप्रयोग|journal=Analytical Biochemistry|language=en|volume=218|issue=1|pages=1–13|doi=10.1006/abio.1994.1134|pmid=8053542 |doi-access=free}}</ref>
+तथ्यों की इकाइयाँ सामान्यतौर पर SI इकाइयों में नहीं होती हैं। फ़ॉर्स्टर दूरी की गणना करने के लिए मूल इकाइयों का उपयोग करना अधिकांशतः अत्यधिक सुविधाजनक होता है। उदाहरण के लिए, तरंग दैर्ध्य अधिकांशतः इकाई nm में होता है और विलुप्त होने का गुणांक अधिकांशतः <math>M^{-1} cm^{-1}</math> इकाई में होता है, जहाँ <math>M</math> एकाग्रता <math>mol/L</math> है। <math>J</math> इन इकाइयों से प्राप्त <math>M^{-1} cm^{-1} nm^4</math> इकाई होगी | इकाई Å का उपयोग करने के लिए (<math>10^{-10}m</math>) के लिए <math> R_0</math>, समीकरण को समायोजित किया गया है <ref name="forster1965p93-137" /><ref name="fpbase">{{cite web |url=https://www.fpbase.org/fret/ |title=FPbase FRET Calculator}}</ref><ref>{{Cite journal |vauthors=Chan YH, Chen J, Wark SE, Skiles SL, Son DH, Batteas JD |date=2009|title=सीडीएसई क्वांटम डॉट्स (सहायक सूचना) के प्लास्मोन संवर्धित ल्यूमिनेसेंस की जांच के लिए धातु नैनोकणों के पैटर्न वाले सरणियों का उपयोग करना|journal=ACS Nano|language=en|volume=3|issue=7|pages=1735–1744|doi=10.1021/nn900317n|pmid=19499906|url = https://pubs.acs.org/doi/10.1021/nn900317n}}</ref><ref name="1994_AnalytBioChem_Wu">{{Cite journal |vauthors=Wu PG, Brand L |date=1994|title=अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण: तरीके और अनुप्रयोग|journal=Analytical Biochemistry|language=en|volume=218|issue=1|pages=1–13|doi=10.1006/abio.1994.1134|pmid=8053542 |doi-access=free}}</ref>
 : <math> {R_0}^6 = 8.785 \times 10^{-5} \frac{\kappa^2 \,Q_D}{n^4} J </math> (ओह<math>^6</math>)
+एफआरइटी के समय-निर्भर विश्लेषण के लिए, ऊर्जा स्थानांतरण की दर (<math>k_\text{ET}</math>) इसके के स्थान सीधे उपयोग किया जा सकता है:<ref name="forster1965p93-137" />
-एफआरइटी  के समय-निर्भर विश्लेषण के लिए, ऊर्जा हस्तांतरण की दर (<math>k_\text{ET}</math>) इसके बजाय सीधे इस्तेमाल किया जा सकता है:<ref name="forster1965p93-137" />
+: <math>k_\text{ET} = (\frac{R_0}{r})^6 \, \frac{1}{\tau_D}</math>  जहाँ <math>\tau_D</math> ग्राही की अनुपस्थिति में दाता का प्रतिदीप्ति जीवनकाल है।
-: <math>k_\text{ET} = (\frac{R_0}{r})^6 \, \frac{1}{\tau_D}</math> कहाँ <math>\tau_D</math> स्वीकर्ता की अनुपस्थिति में दाता का प्रतिदीप्ति जीवनकाल है।
-एफआरइटी  दक्षता क्वांटम उपज और दाता अणु के प्रतिदीप्ति जीवनकाल से संबंधित है:<ref>{{cite book |first1=Irina |last1=Majoul |first2=Yiwei |last2=Jia |first3=Rainer |last3=Duden | name-list-style = vanc |chapter=Practical Fluorescence Resonance Energy Transfer or Molecular Nanobioscopy of Living Cells |pages=[https://archive.org/details/handbookbiologic00pawl/page/n813 788]–808 |editor-last=Pawley |editor1-first=James B. |title=हैंडबुक ऑफ बायोलॉजिकल कॉन्फोकल माइक्रोस्कोपी|url=https://archive.org/details/handbookbiologic00pawl |url-access=limited |date=2006 |publisher=Springer |location=New York, NY |isbn=978-0-387-25921-5 |edition=3rd |doi=10.1007/978-0-387-45524-2_45}}</ref>
+एफआरइटी दक्षता क्वांटम लब्धि और दाता अणु के प्रतिदीप्ति जीवनकाल से संबंधित है:<ref>{{cite book |first1=Irina |last1=Majoul |first2=Yiwei |last2=Jia |first3=Rainer |last3=Duden | name-list-style = vanc |chapter=Practical Fluorescence Resonance Energy Transfer or Molecular Nanobioscopy of Living Cells |pages=[https://archive.org/details/handbookbiologic00pawl/page/n813 788]–808 |editor-last=Pawley |editor1-first=James B. |title=हैंडबुक ऑफ बायोलॉजिकल कॉन्फोकल माइक्रोस्कोपी|url=https://archive.org/details/handbookbiologic00pawl |url-access=limited |date=2006 |publisher=Springer |location=New York, NY |isbn=978-0-387-25921-5 |edition=3rd |doi=10.1007/978-0-387-45524-2_45}}</ref>
 : <math>E = 1 - \tau'_\text{D}/\tau_\text{D},</math>
-कहाँ <math>\tau_\text{D}'</math> और <math>\tau_\text{D}</math> क्रमशः एक स्वीकर्ता की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता प्रतिदीप्ति जीवनकाल हैं, या के रूप में
+जहाँ <math>\tau_\text{D}'</math> और <math>\tau_\text{D}</math> क्रमशः ग्राही की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता प्रतिदीप्ति जीवनकाल हैं, या <math>E = 1 - F_\text{D}'/F_\text{D}</math>के रूप में
-: <math>E = 1 - F_\text{D}'/F_\text{D},</math>
-कहाँ <math>F_\text{D}'</math> और <math>F_\text{D}</math> क्रमशः एक स्वीकर्ता के साथ और उसके बिना दाता प्रतिदीप्ति तीव्रता हैं।
-== फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण सिद्धांत == की प्रायोगिक पुष्टि
-फोरस्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण की व्युत्क्रम छठवीं-शक्ति दूरी निर्भरता की प्रयोगात्मक रूप से [[मीर विल्चेक]], एडेलहोच और ब्रांड द्वारा पुष्टि की गई थी।<ref>{{cite journal | vauthors = Edelhoch H, Brand L, Wilchek M | title = ट्रिप्टोफिल पेप्टाइड्स के साथ प्रतिदीप्ति अध्ययन| journal = Biochemistry | volume = 6 | issue = 2 | pages = 547–59 | date = February 1967 | pmid = 6047638 | doi = 10.1021/bi00854a024 }}</ref> ट्रिप्टोफिल पेप्टाइड्स का उपयोग करना। [[लुबर्ट स्ट्रायर]], [[डिक हॉगलैंड]] और यूगुएराबाइड<ref>{{cite book |editor1-last=Lakowicz |editor1-first=Joseph R. | name-list-style = vanc |title=सिद्धांतों|date=1991 |publisher=Plenum Press |location=New York |isbn=978-0-306-43875-2 |page=172 }}</ref>{{citation needed|date=August 2019}}<ref name="Lakowicz"/>एक दाता के रूप में एक फ्यूज्ड इंडोलोस्टेरॉइड और एक स्वीकर्ता के रूप में कीटोन का उपयोग करके ओवरलैप इंटीग्रल पर फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण की सैद्धांतिक निर्भरता का भी प्रायोगिक रूप से प्रदर्शन किया। कुछ उदाहरण डाई-जोड़े की एफआरइटी  दूरियों की गणना यहां पाई जा सकती है।<ref name = "fpbase"/><ref name = "1994_AnalytBioChem_Wu"/>हालांकि, सिद्धांत के साथ विशेष प्रयोगों के बहुत सारे विरोधाभास जटिल वातावरण के तहत देखे गए थे जब अणुओं की ओरिएंटेशन और क्वांटम पैदावार का अनुमान लगाना मुश्किल होता है।<ref>{{cite book | vauthors = Vekshin NL | chapter = Energy Transfer in Macromolecules, SPIE | date = 1997 | veditors = Vekshin NL | title = बायोपॉलिमर के फोटोनिक्स| publisher = Springer }}</ref>
-== झल्लाहट दक्षता मापने के तरीके ==
+जहाँ <math>F_\text{D}'</math> और <math>F_\text{D}</math> क्रमशः ग्राही के साथ और उसके बिना दाता प्रतिदीप्ति तीव्रता हैं।
-प्रतिदीप्ति [[माइक्रोस्कोपी]] में, प्रतिदीप्ति [[कन्फोकल लेजर स्कैनिंग माइक्रोस्कोपी]], साथ ही [[आणविक जीव विज्ञान]] में, एफआरइटी  जैव-भौतिकी और जैव रसायन में आणविक गतिशीलता की मात्रा निर्धारित करने के लिए एक उपयोगी उपकरण है, जैसे कि [[प्रोटीन]]-प्रोटीन इंटरैक्शन, प्रोटीन-[[डीएनए]] इंटरैक्शन और प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तन। दो अणुओं के बीच जटिल गठन की निगरानी के लिए, उनमें से एक को दाता के साथ और दूसरे को स्वीकर्ता के साथ लेबल किया जाता है। एफआरइटी  दक्षता को मापा जाता है और लेबल किए गए परिसरों के बीच बातचीत की पहचान करने के लिए उपयोग किया जाता है। दाता या स्वीकर्ता द्वारा उत्सर्जित प्रतिदीप्ति में परिवर्तन की निगरानी करके एफआरइटी  दक्षता को मापने के कई तरीके हैं।<ref>{{cite web|title=प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण प्रोटोकॉल|url=http://coil.bio.ed.ac.uk/Protocols/FRET.htm |publisher=Wellcome Trust |access-date=24 June 2012 |archive-url=https://web.archive.org/web/20130717083912/http://coil.bio.ed.ac.uk/Protocols/FRET.htm |archive-date=July 17, 2013 }}</ref>
+'''फ़ॉर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण सिद्धांत''' '''की प्रायोगिक पुष्टि'''
+अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण की व्युत्क्रम छठवीं-शक्ति दूरी निर्भरता की प्रयोगात्मक रूप से [[मीर विल्चेक]], एडेलहोच और ब्रांड द्वारा<ref>{{cite journal | vauthors = Edelhoch H, Brand L, Wilchek M | title = ट्रिप्टोफिल पेप्टाइड्स के साथ प्रतिदीप्ति अध्ययन| journal = Biochemistry | volume = 6 | issue = 2 | pages = 547–59 | date = February 1967 | pmid = 6047638 | doi = 10.1021/bi00854a024 }}</ref> ट्रिप्टोफिल पेप्टाइड्स का उपयोग  करके पुष्टि की गई थी। [[लुबर्ट स्ट्रायर]], [[डिक हॉगलैंड]] और यूगुएराबाइड<ref>{{cite book |editor1-last=Lakowicz |editor1-first=Joseph R. | name-list-style = vanc |title=सिद्धांतों|date=1991 |publisher=Plenum Press |location=New York |isbn=978-0-306-43875-2 |page=172 }}</ref><ref name="Lakowicz" /> दाता के रूप में संगलित इंडोलोस्टेरॉइड और ग्राही के रूप में कीटोन का उपयोग करके अतिक्यापत समाकल पर फोर्स्टर अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण की सैद्धांतिक निर्भरता का भी प्रायोगिक रूप से प्रदर्शन किया है। कुछ उदाहरण वर्ण-जोड़े की एफआरइटी दूरियों की गणना यहां पाई जा सकती है।<ref name="fpbase" /><ref name="1994_AnalytBioChem_Wu" /> चूँकि, सिद्धांत के साथ विशेष प्रयोगों के बहुत सारे खंडित जटिल वातावरण के अनुसार देखे गए थे जब अणुओं की अभिविन्यास और क्वांटम लब्धि का अनुमान लगाना कठिन होता है।<ref>{{cite book | vauthors = Vekshin NL | chapter = Energy Transfer in Macromolecules, SPIE | date = 1997 | veditors = Vekshin NL | title = बायोपॉलिमर के फोटोनिक्स| publisher = Springer }}</ref>
+== एफआरइटी दक्षता मापने के प्रकार ==
+प्रतिदीप्ति [[माइक्रोस्कोपी]] में, प्रतिदीप्ति [[कन्फोकल लेजर स्कैनिंग माइक्रोस्कोपी|कन्फोकल लेजर स्कैनिंग (अवलोकन) माइक्रोस्कोपी]], साथ ही [[आणविक जीव विज्ञान]] में, एफआरइटी जैव-भौतिकी और जैव रसायन में आणविक गतिशीलता की मात्रा निर्धारित करने के लिए उपयोगी उपकरण है, जैसे कि [[प्रोटीन]]-प्रोटीन परस्पर क्रिया, प्रोटीन-[[डीएनए|डीएनए परस्पर क्रिया]] और प्रोटीन पुष्टिकरण परिवर्तन है। दो अणुओं के बीच जटिल गठन की निरिक्षण के लिए, उनमें से एक को दाता के साथ और दूसरे को ग्राही के साथ मिलाया जाता है। एफआरइटी दक्षता को मापा जाता है और समतल किए गए परिसरों के बीच परस्पर क्रिया की पहचान करने के लिए उपयोग किया जाता है। दाता या ग्राही द्वारा उत्सर्जित प्रतिदीप्ति में परिवर्तन की निरिक्षण करके एफआरइटी दक्षता को मापने के कई प्रकार हैं।<ref>{{cite web|title=प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण प्रोटोकॉल|url=http://coil.bio.ed.ac.uk/Protocols/FRET.htm |publisher=Wellcome Trust |access-date=24 June 2012 |archive-url=https://web.archive.org/web/20130717083912/http://coil.bio.ed.ac.uk/Protocols/FRET.htm |archive-date=July 17, 2013 }}</ref>
 === संवेदनशील उत्सर्जन ===
-एफआरईटी दक्षता को मापने का एक तरीका स्वीकार्य उत्सर्जन तीव्रता में भिन्नता को मापना है।<ref name=Clegg2009p1-57/>जब दो अणुओं की परस्पर क्रिया के कारण दाता और स्वीकर्ता निकटता (1-10 एनएम) में होते हैं, तो दाता से स्वीकर्ता को इंटरमॉलिक्युलर एफआरईटी के कारण स्वीकर्ता उत्सर्जन में वृद्धि होगी। प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तनों की निगरानी के लिए, लक्ष्य प्रोटीन को दो स्थानों पर एक दाता और एक स्वीकर्ता के साथ लेबल किया जाता है। जब प्रोटीन का मोड़ या मोड़ दाता और स्वीकर्ता की दूरी या सापेक्ष अभिविन्यास में परिवर्तन लाता है, तो एफआरइटी  परिवर्तन देखा जाता है। यदि एक [[आणविक]] बातचीत या एक प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तन [[लिगेंड]] बाइंडिंग पर निर्भर है, तो यह एफआरइटी  तकनीक लिगैंड डिटेक्शन के लिए फ्लोरोसेंट संकेतकों पर लागू होती है।
+एफआरईटी दक्षता को मापने का प्रकार ग्राही उत्सर्जन तीव्रता में भिन्नता को मापना है।<ref name=Clegg2009p1-57/>जब दो अणुओं की परस्पर क्रिया के कारण दाता और ग्राही निकट (1-10 nm) होते हैं, तो दाता से ग्राही को आणविक एफआरईटी के कारण ग्राही के उत्सर्जन में वृद्धि होती है | प्रोटीन अभिविन्यास परिवर्तनों के निरिक्षण के लिए, लक्षित प्रोटीन को दो स्थानों पर एक दाता और एक ग्राही के साथ ,मिलाया जाता है। जब प्रोटीन का मोड़ या दाता और ग्राही की दूरी या सापेक्ष अभिविन्यास में परिवर्तन लाता है, तो एफआरइटी परिवर्तन देखा जाता है। यदि [[आणविक]] परस्पर क्रिया या प्रोटीन अभिविन्यास परिवर्तन [[लिगेंड]] बंध पर निर्भर है, तो यह एफआरइटी  तकनीक लिगैंड को पता लगाने के लिए प्रतिदीप्ति संकेतकों पर क्रियान्वित होती है।
-=== [[photobleaching]] झल्लाहट ===
+===  [[photobleaching|प्रकाश विरंजन एफआरइटी]] ===
-स्वीकर्ता की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता की फोटोब्लीचिंग दरों से एफआरइटी  दक्षताओं का अनुमान लगाया जा सकता है।<ref name=Clegg2009p1-57/>यह विधि अधिकांश प्रतिदीप्ति सूक्ष्मदर्शी पर की जा सकती है; एक केवल स्वीकर्ता फ्लोरोफोर के साथ और उसके बिना नमूनों पर उत्तेजना प्रकाश (एक आवृत्ति की जो दाता को उत्तेजित करेगा लेकिन स्वीकर्ता को महत्वपूर्ण रूप से नहीं) को चमकता है और समय के साथ दाता प्रतिदीप्ति (आमतौर पर एक [[ बंदपास छननी ]] का उपयोग करके स्वीकर्ता प्रतिदीप्ति से अलग) पर नज़र रखता है। टाइमस्केल फोटोब्लीचिंग का है, जो सेकंड से लेकर मिनट तक होता है, जिसमें प्रत्येक कर्व में प्रतिदीप्ति दी जाती है
+ग्राही की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता की फोटोब्लिचिंग (प्रकाश विरंजन) दरों से एफआरइटी दक्षताओं का अनुमान लगाया जा सकता है।<ref name=Clegg2009p1-57/>यह विधि अधिकांश प्रतिदीप्ति सूक्ष्मदर्शी पर की जा सकती है; केवल ग्राही फ्लोरोफोर के साथ और उसके बिना प्रारूप पर उत्तेजना प्रकाश (आवृत्ति की जो दाता को उत्तेजित करेगा परन्तु ग्राही को महत्वपूर्ण रूप से नहीं) को चमकाता है और समय के साथ दाता प्रतिदीप्ति (सामान्यतौर पर[[ बंदपास छननी | बैड पारक निस्पंदक]] का उपयोग करके ग्राही  प्रतिदीप्ति से अलग) पर ध्यान केंद्रित करता है। टाइमस्केल (समय मापक्रम) प्रकाश विरंजन का है, जो सेकंड से लेकर मिनट तक होता है, जिसमें प्रत्येक वक्र में प्रतिदीप्ति दी जाती है
 :<math>\text{background} + \text{constant} \cdot e^{-\text{time}/\tau_\text{pb}},</math>
-कहाँ <math>\tau_\text{pb}</math> फोटोब्लीचिंग क्षय समय स्थिर है और इस पर निर्भर करता है कि स्वीकार्य मौजूद है या नहीं। चूंकि फोटोब्लीचिंग में उत्तेजित फ्लोरोफोरस की स्थायी निष्क्रियता होती है, एक उत्साहित दाता से एक स्वीकर्ता फ्लोरोफोर में अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण उस दाता फ्लोरोफोरे की फोटोब्लीचिंग को रोकता है, और इस प्रकार उच्च एफआरईटी दक्षता एक लंबी फोटोब्लीचिंग क्षय समय स्थिर होती है:
+जहाँ <math>\tau_\text{pb}</math> प्रकाश विरंजन क्षय समय स्थिर है और इस पर निर्भर करता है कि ग्राही उपस्थित है या नहीं है। चूंकि फोटोब्लीचिंग में उत्तेजित फ्लोरोफोरस की स्थायी निष्क्रियता होती है, उत्साहित दाता से ग्राही फ्लोरोफोर में अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण उस दाता फ्लोरोफोरे की फोटोब्लीचिंग को रोकता है, और इस प्रकार उच्च एफआरईटी दक्षता लंबी फोटोब्लीचिंग क्षय समय स्थिर होती है:
 :<math> E = 1 - \tau_\text{pb}/\tau_\text{pb}',</math>
-कहाँ <math>\tau_\text{pb}'</math> और <math>\tau_\text{pb}</math> क्रमशः स्वीकर्ता की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता के फोटोब्लीचिंग क्षय समय स्थिरांक हैं। (ध्यान दें कि अंश आजीवन मापन के लिए उपयोग किए जाने वाले का पारस्परिक है)।
+जहाँ <math>\tau_\text{pb}'</math> और <math>\tau_\text{pb}</math> क्रमशः ग्राही की उपस्थिति और अनुपस्थिति में दाता के फोटोब्लीचिंग क्षय समय स्थिरांक हैं। (ध्यान दें कि अंश आजीवन मापन के लिए उपयोग किए जाने वाले का पारस्परिक है)।
-इस तकनीक को जोविन ने 1989 में पेश किया था।<ref>{{cite book |first1=János |last1=Szöllősi |first2=Denis R. |last2=Alexander |chapter=The Application of Fluorescence Resonance Energy Transfer to the Investigation of Phosphatases |pages=203–24 |editor1-first=Susanne |editor1-last=Klumpp |editor2-first=Josef |editor2-last=Krieglstein | name-list-style = vanc |title=प्रोटीन फॉस्फेटेस|volume=366 |series=Methods in Enzymology |date=2007 |publisher=Elsevier |location=Amsterdam |isbn=978-0-12-182269-9 |doi=10.1016/S0076-6879(03)66017-9|pmid=14674251 }}</ref> समय स्थिरांक निकालने के लिए बिंदुओं के पूरे वक्र का उपयोग इसे अन्य तरीकों पर सटीकता लाभ दे सकता है। इसके अलावा, तथ्य यह है कि नैनोसेकंड के बजाय समय माप सेकंड से अधिक है, प्रतिदीप्ति आजीवन माप की तुलना में यह आसान बनाता है, और क्योंकि फोटोब्लीचिंग क्षय दर आम तौर पर दाता एकाग्रता पर निर्भर नहीं होती है (जब तक कि स्वीकर्ता संतृप्ति एक मुद्दा नहीं है), तीव्रता के लिए आवश्यक सांद्रता का सावधानीपूर्वक नियंत्रण माप की जरूरत नहीं है। हालांकि, स्वीकार्यता के साथ और बिना-स्वीकारकर्ता माप के लिए रोशनी को समान रखना महत्वपूर्ण है, क्योंकि अधिक तीव्र घटना प्रकाश के साथ फोटोब्लीचिंग स्पष्ट रूप से बढ़ जाती है।
+इस तकनीक को जोविन ने 1989 में प्रस्तुत किया था।<ref>{{cite book |first1=János |last1=Szöllősi |first2=Denis R. |last2=Alexander |chapter=The Application of Fluorescence Resonance Energy Transfer to the Investigation of Phosphatases |pages=203–24 |editor1-first=Susanne |editor1-last=Klumpp |editor2-first=Josef |editor2-last=Krieglstein | name-list-style = vanc |title=प्रोटीन फॉस्फेटेस|volume=366 |series=Methods in Enzymology |date=2007 |publisher=Elsevier |location=Amsterdam |isbn=978-0-12-182269-9 |doi=10.1016/S0076-6879(03)66017-9|pmid=14674251 }}</ref> समय स्थिरांक निकालने के लिए बिंदुओं के पूरे वक्र का उपयोग इसे अन्य प्रकार पर सही से लाभ दे सकता है। इसके अतिरिक्त, तथ्य यह है कि नैनोसेकंड के बदले समय माप सेकंड से अत्यधिक है, प्रतिदीप्ति आजीवन माप की तुलना में यह सरल बनाता है, और क्योंकि फोटोब्लीचिंग क्षय दर सामान्यतौर पर दाता एकाग्रता पर निर्भर नहीं होती है (जब तक कि ग्राही पूर्णतया परिणाम नहीं है), तीव्रता के लिए आवश्यक सांद्रता का सावधानीपूर्वक नियंत्रण माप की जरूरत नहीं है। चूँकि, ग्राही के साथ और बिना-ग्राही माप के लिए रोशनी को समान रखना महत्वपूर्ण है, क्योंकि अत्यधिक तीव्र घटना प्रकाश के साथ फोटोब्लीचिंग स्पष्ट रूप से बढ़ जाती है।
-=== आजीवन माप ===
+=== जीवनकालीन मापन ===
-झल्लाहट दक्षता भी दाता के प्रतिदीप्ति प्रतिदीप्ति # जीवनकाल में परिवर्तन से निर्धारित किया जा सकता है।<ref name=Clegg2009p1-57/>स्वीकर्ता की उपस्थिति में दाता का जीवनकाल घट जाएगा। एफआरइटी -डोनर के आजीवन माप का उपयोग [[प्रतिदीप्ति-आजीवन इमेजिंग माइक्रोस्कोपी]] (FLIM) में किया जाता है।
+एफआरइटी दक्षता भी दाता के प्रतिदीप्ति जीवनकाल में परिवर्तन से निर्धारित किया जा सकता है।<ref name=Clegg2009p1-57/> ग्राही की उपस्थिति में दाता का जीवनकाल घट जाएगा। एफआरइटी-दाता के आजीवन माप का उपयोग [[प्रतिदीप्ति-आजीवन इमेजिंग माइक्रोस्कोपी]] (एफएलआईएम) में किया जाता है।
-===एकल-अणु एफआरइटी  (smएफआरइटी )===
+===एकल-अणु एफआरइटी  (smFRET)===
-मुख्य लेख एकल-अणु एफआरइटी ।
+मुख्य लेख एकल-अणु एफआरइटी है।
-smएफआरइटी  दाता और स्वीकर्ता फ्लोरोफोरस की एक जोड़ी को मापने के लिए विभिन्न सूक्ष्म तकनीकों का उपयोग करने वाली विधियों का एक समूह है जो एकल अणु स्तर पर उत्तेजित और पता लगाया जाता है। एफआरइटी  या बल्क एफआरइटी  के विपरीत, जो उच्च संख्या में अणुओं का एफआरइटी  संकेत प्रदान करता है, एकल-अणु एफआरइटी  प्रत्येक अणु के एफआरइटी  संकेत को हल करने में सक्षम है। smएफआरइटी  सिग्नल की भिन्नता काइनेटिक जानकारी प्रकट करने के लिए उपयोगी है जो एक पहनावा माप प्रदान नहीं कर सकता है, खासकर जब सिस्टम संतुलन के अधीन हो। विभिन्न अणुओं के बीच विषमता भी देखी जा सकती है। इस विधि को डीएनए/आरएनए/प्रोटीन फोल्डिंग/अनफोल्डिंग और अन्य गठनात्मक परिवर्तनों जैसे जैव-आण्विक गतिशीलता के कई मापों में लागू किया गया है, और इंटरमॉलिक्यूलर गतिशीलता जैसे प्रतिक्रिया, बाध्यकारी, सोखना, और desorption जो विशेष रूप से रासायनिक संवेदन, बायोसेस, और में उपयोगी हैं। बायोसेंसिंग।
+एसएमएफआरइटी (smFRET) दाता और ग्राही फ्लोरोफोरस की जोड़ी को मापने के लिए विभिन्न सूक्ष्म तकनीकों का उपयोग करने वाली विधियों का समूह है जो एकल अणु स्तर पर उत्तेजित होता है और पता लगता हैं। एफआरइटी या विस्तार एफआरइटी के विपरीत, जो उच्च संख्या में अणुओं का एफआरइटी संकेत प्रदान करता है, एकल-अणु एफआरइटी प्रत्येक अणु के एफआरइटी संकेत को सिद्ध करने में सक्षम है। एसएमएफआरइटी संकेत की भिन्नता काइनेटिक (गतिज) जानकारी प्रकट करने के लिए उपयोगी है जो सामूहिक माप प्रदान नहीं कर सकता है, विशेषतः जब प्रणाली संतुलन के अधीन हो। विभिन्न अणुओं के बीच विषमता भी देखी जा सकती है। इस विधि को डीएनए/आरएनए/प्रोटीन घुमाव/उभार और अन्य अनुकूलता परिवर्तनों जैसे जैव-आण्विक गतिशीलता के कई मापों में क्रियान्वित किया गया है, और आणविक गतिशीलता जैसे प्रतिक्रिया, बाध्यकारी, अवशोषित, और विलोपन जो विशेष रूप से रासायनिक संवेदन, बायोसेस (जैवअमापन) और बायोसेंसिंग में उपयोगी है।
-== एफआरइटी  == के लिए प्रयुक्त फ्लोरोफोरस
+[[File:Proteolytic cleavage of a Dual-GFP fusion FRET-pair.png|thumb|409x409px|यदि लिंकर बरकरार है, तो सीएफपी (414 एनएम) के अवशोषण तरंगदैर्ध्य पर उत्तेजना एफआरईटी के कारण वाईएफपी (525 एनएम) द्वारा उत्सर्जन का कारण बनती है। यदि लिंकर को प्रोटीज द्वारा विभाजित किया जाता है, तो एफआरइटी  को समाप्त कर दिया जाता है और उत्सर्जन CFP तरंग दैर्ध्य (475nm) पर होता है।]]
-[[File:Proteolytic cleavage of a Dual-GFP fusion FRET-pair.png|thumb|250px|यदि लिंकर बरकरार है, तो सीएफपी (414 एनएम) के अवशोषण तरंगदैर्ध्य पर उत्तेजना एफआरईटी के कारण वाईएफपी (525 एनएम) द्वारा उत्सर्जन का कारण बनती है। यदि लिंकर को प्रोटीज द्वारा विभाजित किया जाता है, तो एफआरइटी  को समाप्त कर दिया जाता है और उत्सर्जन CFP तरंग दैर्ध्य (475nm) पर होता है।]]
 === सीएफपी-वाईएफपी जोड़े ===
-जैविक उपयोग के लिए एक सामान्य जोड़ी फ्लोरोफोरस एक [[सियान फ्लोरोसेंट प्रोटीन]] (सीएफपी) - [[पीला फ्लोरोसेंट प्रोटीन]] (वाईएफपी) जोड़ी है।<ref>{{cite journal | vauthors = Periasamy A | title = Fluorescence resonance energy transfer microscopy: a mini review | journal = Journal of Biomedical Optics | volume = 6 | issue = 3 | pages = 287–91 | date = July 2001 | pmid = 11516318 | doi = 10.1117/1.1383063 | url = https://pdfs.semanticscholar.org/3b4d/4d92c44059eabee448451f83bc7ac71f9630.pdf | archive-url = https://web.archive.org/web/20200210040345/https://pdfs.semanticscholar.org/3b4d/4d92c44059eabee448451f83bc7ac71f9630.pdf | archive-date = 2020-02-10 | s2cid = 39759478 | bibcode = 2001JBO.....6..287P }}</ref> दोनों [[हरा फ्लोरोसेंट प्रोटीन]] (जीएफपी) के रंग रूप हैं। कार्बनिक फ्लोरोसेंट रंगों के साथ लेबलिंग के लिए एक मेजबान प्रोटीन के शुद्धिकरण, रासायनिक संशोधन और इंट्रासेल्युलर इंजेक्शन की आवश्यकता होती है। [[जेनेटिक इंजीनियरिंग]] द्वारा जीएफपी वेरिएंट को एक मेजबान प्रोटीन से जोड़ा जा सकता है जो अधिक सुविधाजनक हो सकता है। इसके अतिरिक्त, सीएफपी और वाईएफपी (अग्रानुक्रम-डिमर) का एक संलयन एक [[प्रोटीज]] क्लीवेज अनुक्रम से जुड़ा हुआ है, जिसे क्लीवेज परख के रूप में इस्तेमाल किया जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Nguyen AW, Daugherty PS | title = इंट्रासेल्युलर FRET के लिए फ्लोरोसेंट प्रोटीन का विकासवादी अनुकूलन| journal = Nature Biotechnology | volume = 23 | issue = 3 | pages = 355–60 | date = March 2005 | pmid = 15696158 | doi = 10.1038/nbt1066 | s2cid = 24202205 }}</ref>
+जैविक उपयोग के लिए सामान्य जोड़ी फ्लोरोफोरस [[सियान फ्लोरोसेंट प्रोटीन|सियान प्रतिदीप्ति प्रोटीन]] (सीएफपी)-[[पीला फ्लोरोसेंट प्रोटीन|पीला प्रतिदीप्ति प्रोटीन]] (वाईएफपी) जोड़ी है।<ref>{{cite journal | vauthors = Periasamy A | title = Fluorescence resonance energy transfer microscopy: a mini review | journal = Journal of Biomedical Optics | volume = 6 | issue = 3 | pages = 287–91 | date = July 2001 | pmid = 11516318 | doi = 10.1117/1.1383063 | url = https://pdfs.semanticscholar.org/3b4d/4d92c44059eabee448451f83bc7ac71f9630.pdf | archive-url = https://web.archive.org/web/20200210040345/https://pdfs.semanticscholar.org/3b4d/4d92c44059eabee448451f83bc7ac71f9630.pdf | archive-date = 2020-02-10 | s2cid = 39759478 | bibcode = 2001JBO.....6..287P }}</ref> दोनों [[हरा फ्लोरोसेंट प्रोटीन|हरा प्रतिदीप्ति प्रोटीन]] (जीएफपी) के रंग रूप हैं। कार्बनिक प्रतिदीप्ति रंगों के साथ लेबलिंग के लिए प्रोटीन के शुद्धिकरण, रासायनिक संशोधन और अन्तःकोशकीय अंतःक्षेपण की आवश्यकता होती है। [[जेनेटिक इंजीनियरिंग|अनुवांशिक इंजीनियरिंग]] द्वारा जीएफपी प्रकार को मेजबान प्रोटीन से जोड़ा जा सकता है जो अत्यधिक सुविधाजनक हो सकता है। इसके अतिरिक्त, सीएफपी और वाईएफपी (अग्रानुक्रम-डिमर) का  संलयन [[प्रोटीज]] विदलन अनुक्रम से जुड़ा हुआ है, जिसे विदलन परख के रूप में उपयोग किया जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Nguyen AW, Daugherty PS | title = इंट्रासेल्युलर FRET के लिए फ्लोरोसेंट प्रोटीन का विकासवादी अनुकूलन| journal = Nature Biotechnology | volume = 23 | issue = 3 | pages = 355–60 | date = March 2005 | pmid = 15696158 | doi = 10.1038/nbt1066 | s2cid = 24202205 }}</ref>
+===बीआरइटी ===
+फ्लोरोफोर दाताओं के साथ किए गए एफआरइटी की सीमा प्रतिदीप्ति स्थानांतरण को आरंभ करने के लिए बाहरी रोशनी की आवश्यकता है, जो ग्राही के प्रत्यक्ष उत्तेजना या फोटोब्लीचिंग (प्रकाश विरंजन) से परिणामों में पृष्ठभूमि ध्वनि उत्पन्न कर सकता है। इस कमी से बचने के लिए, [[bioluminescence|जीवदीप्ती या शीतल प्रकाश प्रतिध्वनि ऊर्जा  स्थानांतरण]] (या बीआरइटी) विकसित किया गया है।<ref>{{cite book |first1=Nicola |last1=Bevan |first2=Stephen |last2=Rees | name-list-style = vanc |chapter=Pharmaceutical Applications of GFP and RCFP |chapter-url=https://books.google.com/books?id=v8Y4zrEofpIC&pg=PA361 |pages=361–90 |editor1-first=Martin |editor1-last=Chalfie |editor2-first=Steven R. |editor2-last=Kain |series=Methods of Biochemical Analysis |volume=47 |title=Green Fluorescent Protein: Properties, Applications and Protocols |date=2006 |publisher=John Wiley & Sons |location=Hoboken, NJ |isbn=978-0-471-73682-0 |edition=2nd |doi=10.1002/0471739499.ch16|pmid=16335721 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Pfleger KD, Eidne KA | title = बायोलुमिनेसेंस अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (बीआरईटी) का उपयोग करके प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन में अंतर्दृष्टि को रोशन करना| journal = Nature Methods | volume = 3 | issue = 3 | pages = 165–74 | date = March 2006 | pmid = 16489332 | doi = 10.1038/nmeth841 | s2cid = 9759741 }}</ref> यह तकनीक वाईएफपी के साथ संगत प्रारंभिक फोटॉन उत्सर्जन का उत्पादन करने के लिए सीएफपी के स्थान पर जीवदीप्ति ल्यूसिफरेज (सामान्यतौर पर [[रेनिला रेनिफॉर्मिस]] से ल्यूसिफरेज) का उपयोग करती है।
-===ब्रेट ===
-फ्लोरोफोर दाताओं के साथ किए गए एफआरइटी  की एक सीमा प्रतिदीप्ति हस्तांतरण को आरंभ करने के लिए बाहरी रोशनी की आवश्यकता है, जो स्वीकर्ता के प्रत्यक्ष उत्तेजना या फोटोब्लीचिंग से परिणामों में पृष्ठभूमि शोर पैदा कर सकता है। इस खामी से बचने के लिए, [[bioluminescence]] रेजोनेंस एनर्जी ट्रांसफर (या BRET) विकसित किया गया है।<ref>{{cite book |first1=Nicola |last1=Bevan |first2=Stephen |last2=Rees | name-list-style = vanc |chapter=Pharmaceutical Applications of GFP and RCFP |chapter-url=https://books.google.com/books?id=v8Y4zrEofpIC&pg=PA361 |pages=361–90 |editor1-first=Martin |editor1-last=Chalfie |editor2-first=Steven R. |editor2-last=Kain |series=Methods of Biochemical Analysis |volume=47 |title=Green Fluorescent Protein: Properties, Applications and Protocols |date=2006 |publisher=John Wiley & Sons |location=Hoboken, NJ |isbn=978-0-471-73682-0 |edition=2nd |doi=10.1002/0471739499.ch16|pmid=16335721 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Pfleger KD, Eidne KA | title = बायोलुमिनेसेंस अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (बीआरईटी) का उपयोग करके प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन में अंतर्दृष्टि को रोशन करना| journal = Nature Methods | volume = 3 | issue = 3 | pages = 165–74 | date = March 2006 | pmid = 16489332 | doi = 10.1038/nmeth841 | s2cid = 9759741 }}</ref> यह तकनीक वाईएफपी के साथ संगत प्रारंभिक फोटॉन उत्सर्जन का उत्पादन करने के लिए सीएफपी के बजाय एक बायोल्यूमिनेसेंट ल्यूसिफरेज (आमतौर पर [[रेनिला रेनिफॉर्मिस]] से ल्यूसिफरेज) का उपयोग करती है।
-BRET को एक अलग ल्यूसिफरेज एंजाइम का उपयोग करके भी लागू किया गया है, जिसे गहरे समुद्र के झींगा ओप्लोफोरस ग्रेसिलिरोस्ट्रिस से तैयार किया गया है। यह ल्यूसिफरेज छोटा (19 kD) है और रेनिला रेनिफोर्मिस से अधिक सामान्यतः उपयोग किए जाने वाले ल्यूसिफरेज की तुलना में उज्जवल है।<ref name="ncbi.nlm.nih.gov">{{cite journal | vauthors = Mo XL, Luo Y, Ivanov AA, Su R, Havel JJ, Li Z, Khuri FR, Du Y, Fu H | display-authors = 6 | title = एक बहुमुखी अल्ट्रा-हाई-थ्रूपुट बायोसेंसर प्लेटफॉर्म के साथ जीवित कोशिकाओं में प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन की व्यवस्थित पूछताछ को सक्षम करना| journal = Journal of Molecular Cell Biology | volume = 8 | issue = 3 | pages = 271–81 | date = June 2016 | pmid = 26578655 | pmc = 4937889 | doi = 10.1093/jmcb/mjv064 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Robers MB, Dart ML, Woodroofe CC, Zimprich CA, Kirkland TA, Machleidt T, Kupcho KR, Levin S, Hartnett JR, Zimmerman K, Niles AL, Ohana RF, Daniels DL, Slater M, Wood MG, Cong M, Cheng YQ, Wood KV | display-authors = 6 | title = BRET के साथ जीवित कोशिकाओं में लक्ष्य जुड़ाव और दवा निवास समय देखा जा सकता है| journal = Nature Communications | volume = 6 | pages = 10091 | date = December 2015 | pmid = 26631872 | pmc = 4686764 | doi = 10.1038/ncomms10091 | bibcode = 2015NatCo...610091R }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Stoddart LA, Johnstone EK, Wheal AJ, Goulding J, Robers MB, Machleidt T, Wood KV, Hill SJ, Pfleger KD | display-authors = 6 | title = जीपीसीआर से लिगेंड बाइंडिंग की निगरानी के लिए बीआरईटी का अनुप्रयोग| journal = Nature Methods | volume = 12 | issue = 7 | pages = 661–663 | date = July 2015 | pmid = 26030448 | pmc = 4488387 | doi = 10.1038/nmeth.3398 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Machleidt T, Woodroofe CC, Schwinn MK, Méndez J, Robers MB, Zimmerman K, Otto P, Daniels DL, Kirkland TA, Wood KV | display-authors = 6 | title = NanoBRET--प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन के विश्लेषण के लिए एक उपन्यास BRET प्लेटफ़ॉर्म| journal = ACS Chemical Biology | volume = 10 | issue = 8 | pages = 1797–804 | date = August 2015 | pmid = 26006698 | doi = 10.1021/acschembio.5b00143 | doi-access = free }}</ref> और इसका नाम NanoLuc<ref name= Hall 1848–1857> रखा गया है{{cite journal | vauthors = Hall MP, Unch J, Binkowski BF, Valley MP, Butler BL, Wood MG, Otto P, Zimmerman K, Vidugiris G, Machleidt T, Robers MB, Benink HA, Eggers CT, Slater MR, Meisenheimer PL, Klaubert DH, Fan F, Encell LP, Wood KV | display-authors = 6 | title = एक नए इमिडाज़ोपाइराज़िनोन सब्सट्रेट का उपयोग करके एक गहरे समुद्र के झींगा से इंजीनियर लूसिफ़ेरेज़ रिपोर्टर| journal = ACS Chemical Biology | volume = 7 | issue = 11 | pages = 1848–57 | date = November 2012 | pmid = 22894855 | pmc = 3501149 | doi = 10.1021/cb3002478 }</ref> या NanoKAZ.<ref name= Inouye 23–28 >{{cite journal | vauthors = Inouye S, Sato J, Sahara-Miura Y, Yoshida S, Kurakata H, Hosoya T | title = नैनोकाज़ की चमक ल्यूमिनेसेंस प्रतिक्रिया के लिए एक कुशल सब्सट्रेट के रूप में C6-Deoxy coelenterazine एनालॉग्स: Oplophorus luciferase का उत्परिवर्तित उत्प्रेरक 19 kDa घटक| journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 437 | issue = 1 | pages = 23–8 | date = July 2013 | pmid = 23792095 | doi = 10.1016/j.bbrc.2013.06.026 }</ref> [[Promega]] ने NanoLuc के लिए एक पेटेंटयुक्त सबस्ट्रेट विकसित किया है जिसे फ़्यूरीमाज़ीन कहा जाता है, रेफरी>{{Cite web|url=https://www.promega.com/products/reporter-assays-and-transfection/reporter-assays/nanoluc-luciferase-redefining-reporter-assays/|title=NanoLuc उत्पाद पृष्ठ|access-date=2016-10-25|archive-date=2016-12-25|archive-url=https://web.archive.org/web/20161225070250/http://www.promega.com/products/reporter-assays-and-transfection/reporter-assays/nanoluc-luciferase-redefining-reporter-assays/}</ref><रेफरी नाम = हॉल 1848-1857 /> हालांकि नैनो लुक के लिए अन्य क़ीमती सामान कोइलेंटरज़ीन सबस्ट्रेट्स भी प्रकाशित किए गए हैं <रेफरी नाम = इनौये 23-28 /><ref>{{cite journal | vauthors = Coutant EP, Gagnot G, Hervin V, Baatallah R, Goyard S, Jacob Y, Rose T, Janin YL | display-authors = 6 | title = Bioluminescence Profiling of NanoKAZ/NanoLuc Luciferase Using a Chemical Library of Coelenterazine Analogues | journal = Chemistry | volume = 26 | issue = 4 | pages = 948–958 | date = January 2020 | pmid = 31765054 | doi = 10.1002/chem.201904844 | s2cid = 208276133 | url = https://hal-pasteur.archives-ouvertes.fr/pasteur-02988525/file/Coutant_et-al_Chemistry2020-26.pdf }}</ref> NanoLuc का स्प्लिट-प्रोटीन संस्करण Promega द्वारा विकसित किया गया है <ref>{{cite journal | vauthors = Dixon AS, Schwinn MK, Hall MP, Zimmerman K, Otto P, Lubben TH, Butler BL, Binkowski BF, Machleidt T, Kirkland TA, Wood MG, Eggers CT, Encell LP, Wood KV | display-authors = 6 | title = NanoLuc पूरक रिपोर्टर कोशिकाओं में प्रोटीन सहभागिता के सटीक मापन के लिए अनुकूलित| journal = ACS Chemical Biology | volume = 11 | issue = 2 | pages = 400–8 | date = February 2016 | pmid = 26569370 | doi = 10.1021/acschembio.5b00753 | doi-access = free }}</ref> जिसे प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन को मापने वाले प्रयोगों में BRET डोनर के रूप में भी इस्तेमाल किया गया है <ref>{{cite journal | vauthors = Hoare BL, Kocan M, Bruell S, Scott DJ, Bathgate RA | title = BRET निकटता विश्लेषण के लिए सेल सरफेस रिलैक्सिन रिसेप्टर्स को लेबल करने के लिए उपन्यास HiBiT टैग का उपयोग करना| journal = Pharmacology Research & Perspectives | volume = 7 | issue = 4 | pages = e00513 | date = August 2019 | pmid = 31384473 | pmc = 6667744 | doi = 10.1002/prp2.513 }}</ref>
-=== होमो-झल्लाहट ===
-सामान्य तौर पर, एफआरइटी  उन स्थितियों को संदर्भित करता है जहां दाता और स्वीकर्ता प्रोटीन (या फ्लोरोफोरस) दो अलग-अलग प्रकार के होते हैं। हालांकि, कई जैविक स्थितियों में, शोधकर्ताओं को दो, या दो से अधिक, एक ही प्रकार के प्रोटीन - या वास्तव में एक ही प्रोटीन के बीच की बातचीत की जांच करने की आवश्यकता हो सकती है, उदाहरण के लिए यदि प्रोटीन प्रोटीन की बहुलक श्रृंखला का हिस्सा बनता है या उसका हिस्सा बनता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Gautier I, Tramier M, Durieux C, Coppey J, Pansu RB, Nicolas JC, Kemnitz K, Coppey-Moisan M | display-authors = 6 | title = जीएफपी-टैग प्रोटीन के मोनोमर-डिमर संक्रमण को मापने के लिए जीवित कोशिकाओं में होमो-एफआरईटी माइक्रोस्कोपी| journal = Biophysical Journal | volume = 80 | issue = 6 | pages = 3000–8 | date = June 2001 | pmid = 11371472 | pmc = 1301483 | doi = 10.1016/S0006-3495(01)76265-0 | bibcode = 2001BpJ....80.3000G }}</ref> या जैविक कोशिकाओं में परिमाणीकरण के अन्य प्रश्नों के लिए।<ref>{{cite journal | vauthors = Bader AN, Hofman EG, Voortman J, en Henegouwen PM, Gerritsen HC | title = होमो-एफआरईटी इमेजिंग उपकोशिकीय संकल्प के साथ प्रोटीन क्लस्टर आकार की मात्रा का ठहराव करने में सक्षम बनाता है| journal = Biophysical Journal | volume = 97 | issue = 9 | pages = 2613–22 | date = November 2009 | pmid = 19883605 | pmc = 2770629 | doi = 10.1016/j.bpj.2009.07.059 | bibcode = 2009BpJ....97.2613B }}</ref>
-जाहिर है, वर्णक्रमीय अंतर एफआरइटी  का पता लगाने और मापने के लिए इस्तेमाल किया जाने वाला उपकरण नहीं होगा, क्योंकि दोनों स्वीकर्ता और दाता प्रोटीन समान तरंग दैर्ध्य के साथ प्रकाश का उत्सर्जन करते हैं। फिर भी शोधकर्ता प्रकाश के बीच ध्रुवीकरण में अंतर का पता लगा सकते हैं जो फ्लोरोफोरस को उत्तेजित करता है और प्रकाश जो उत्सर्जित होता है, एफआरइटी  अनिसोट्रॉपी इमेजिंग नामक तकनीक में; क्वांटिफाइड अनिसोट्रॉपी का स्तर (उत्तेजना और उत्सर्जन बीम के बीच ध्रुवीकरण में अंतर) तब एक सांकेतिक गाइड बन जाता है कि कितनी एफआरइटी  घटनाएं हुई हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Gradinaru CC, Marushchak DO, Samim M, Krull UJ | title = Fluorescence anisotropy: from single molecules to live cells | journal = The Analyst | volume = 135 | issue = 3 | pages = 452–9 | date = March 2010 | pmid = 20174695 | doi = 10.1039/b920242k | url = https://zenodo.org/record/896379 | bibcode = 2010Ana...135..452G }}</ref>
-नैनो-फोटोनिक्स के क्षेत्र में, एफआरइटी  हानिकारक हो सकता है यदि यह दोषपूर्ण साइटों के लिए उत्तेजक ऊर्जा को फ़नल करता है, लेकिन कार्बनिक और क्वांटम-डॉट-संवेदी सौर कोशिकाओं में संग्रह को चार्ज करना भी आवश्यक है, और इसके लिए विभिन्न एफआरइटी - सक्षम रणनीतियों का प्रस्ताव किया गया है। विभिन्न ऑप्टो-इलेक्ट्रॉनिक उपकरण। इसके बाद यह समझना आवश्यक है कि घने परत में ढेर होने पर पृथक नैनो-उत्सर्जक कैसे व्यवहार करते हैं। नैनोप्लेटलेट्स विशेष रूप से मजबूत होमो-एफआरईटी एक्सिटोन प्रसार के लिए आशाजनक उम्मीदवार हैं क्योंकि उनके मजबूत इन-प्लेन द्विध्रुवीय युग्मन और कम स्टोक्स शिफ्ट हैं।<ref>{{cite journal |last1=Liu |first1=Jiawen |last2=Guillemeney |first2=Lilian |last3=Choux |first3=Arnaud |last4=Maître |first4=Agnès |last5=Abécassis |first5=Benjamin |last6=Coolen |first6=Laurent |title=सिंगल सेल्फ-असेंबल सीडीएसई नैनोप्लेटलेट चेन और क्लस्टर की फूरियर-इमेजिंग से आउट-ऑफ-प्लेन डिपोल कंट्रीब्यूशन का पता चलता है|journal=ACS Photonics |date=21 October 2020 |volume=7 |issue=10 |pages=2825–2833 |doi=10.1021/acsphotonics.0c01066}}</ref> ऐसी एकल श्रृंखलाओं के फ्लोरेसेंस माइक्रोस्कोपी अध्ययन से पता चला है कि पड़ोसी प्लेटलेट्स के बीच एफआरईटी द्वारा ऊर्जा हस्तांतरण के कारण ऊर्जा 500-एनएम लंबाई (लगभग 80 नैनो उत्सर्जक) में फैलती है, और प्लेटलेट्स के बीच स्थानांतरण का समय 1 पीएस के क्रम में होता है।<ref>{{cite journal |last1=Liu |first1=Jiawen |title=सेमीकंडक्टिंग नैनोप्लेटलेट्स के सेल्फ-असेंबल स्टैक में लॉन्ग रेंज एनर्जी ट्रांसफर|journal=Nano Letters |date=April 21, 2020 |volume=20 |issue=5 |page=3465 |doi=10.1021/acs.nanolett.0c00376}}</ref>
+बीआरइटी को अलग ल्यूसिफरेज एंजाइम का उपयोग करके भी क्रियान्वित किया गया है, जिसे गहरे समुद्र के झींगा ओप्लोफोरस ग्रेसिलिरोस्ट्रिस से तैयार किया गया है। यह ल्यूसिफरेज छोटा (19 kD) है और रेनिला रेनिफोर्मिस से अत्यधिक सामान्यतः उपयोग किए जाने वाले ल्यूसिफरेज की तुलना में चमकीला है।<ref name="ncbi.nlm.nih.gov">{{cite journal | vauthors = Mo XL, Luo Y, Ivanov AA, Su R, Havel JJ, Li Z, Khuri FR, Du Y, Fu H | display-authors = 6 | title = एक बहुमुखी अल्ट्रा-हाई-थ्रूपुट बायोसेंसर प्लेटफॉर्म के साथ जीवित कोशिकाओं में प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन की व्यवस्थित पूछताछ को सक्षम करना| journal = Journal of Molecular Cell Biology | volume = 8 | issue = 3 | pages = 271–81 | date = June 2016 | pmid = 26578655 | pmc = 4937889 | doi = 10.1093/jmcb/mjv064 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Robers MB, Dart ML, Woodroofe CC, Zimprich CA, Kirkland TA, Machleidt T, Kupcho KR, Levin S, Hartnett JR, Zimmerman K, Niles AL, Ohana RF, Daniels DL, Slater M, Wood MG, Cong M, Cheng YQ, Wood KV | display-authors = 6 | title = BRET के साथ जीवित कोशिकाओं में लक्ष्य जुड़ाव और दवा निवास समय देखा जा सकता है| journal = Nature Communications | volume = 6 | pages = 10091 | date = December 2015 | pmid = 26631872 | pmc = 4686764 | doi = 10.1038/ncomms10091 | bibcode = 2015NatCo...610091R }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Stoddart LA, Johnstone EK, Wheal AJ, Goulding J, Robers MB, Machleidt T, Wood KV, Hill SJ, Pfleger KD | display-authors = 6 | title = जीपीसीआर से लिगेंड बाइंडिंग की निगरानी के लिए बीआरईटी का अनुप्रयोग| journal = Nature Methods | volume = 12 | issue = 7 | pages = 661–663 | date = July 2015 | pmid = 26030448 | pmc = 4488387 | doi = 10.1038/nmeth.3398 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Machleidt T, Woodroofe CC, Schwinn MK, Méndez J, Robers MB, Zimmerman K, Otto P, Daniels DL, Kirkland TA, Wood KV | display-authors = 6 | title = NanoBRET--प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन के विश्लेषण के लिए एक उपन्यास BRET प्लेटफ़ॉर्म| journal = ACS Chemical Biology | volume = 10 | issue = 8 | pages = 1797–804 | date = August 2015 | pmid = 26006698 | doi = 10.1021/acschembio.5b00143 | doi-access = free }}</ref> और इसका नाम <ref name= Hall 1848–1857> रखा गया है{{cite journal | vauthors = Hall MP, Unch J, Binkowski BF, Valley MP, Butler BL, Wood MG, Otto P, Zimmerman K, Vidugiris G, Machleidt T, Robers MB, Benink HA, Eggers CT, Slater MR, Meisenheimer PL, Klaubert DH, Fan F, Encell LP, Wood KV | display-authors = 6 | title = एक नए इमिडाज़ोपाइराज़िनोन सब्सट्रेट का उपयोग करके एक गहरे समुद्र के झींगा से इंजीनियर लूसिफ़ेरेज़ रिपोर्टर| journal = ACS Chemical Biology | volume = 7 | issue = 11 | pages = 1848–57 | date = November 2012 | pmid = 22894855 | pmc = 3501149 | doi = 10.1021/cb3002478 }</ref> नैनोलुक या नैनोकाज है।<ref name= Inouye 23–28 >{{cite journal | vauthors = Inouye S, Sato J, Sahara-Miura Y, Yoshida S, Kurakata H, Hosoya T | title = नैनोकाज़ की चमक ल्यूमिनेसेंस प्रतिक्रिया के लिए एक कुशल सब्सट्रेट के रूप में C6-Deoxy coelenterazine एनालॉग्स: Oplophorus luciferase का उत्परिवर्तित उत्प्रेरक 19 kDa घटक| journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 437 | issue = 1 | pages = 23–8 | date = July 2013 | pmid = 23792095 | doi = 10.1016/j.bbrc.2013.06.026 }</ref> [[Promega|प्रोमेगा ने नैनोलुक]] के लिए पेटेंटयुक्त अन्तर्निहित पदार्थ  विकसित किया है जिसे फ़्यूरीमाज़ीन कहा जाता है, चूँकि नैनोलुक के लिए अन्य क़ीमती सामान कोइलेंटरज़ीन सबस्ट्रेट्स भी प्रकाशित किए गए हैं |<ref>{{cite journal | vauthors = Coutant EP, Gagnot G, Hervin V, Baatallah R, Goyard S, Jacob Y, Rose T, Janin YL | display-authors = 6 | title = Bioluminescence Profiling of NanoKAZ/NanoLuc Luciferase Using a Chemical Library of Coelenterazine Analogues | journal = Chemistry | volume = 26 | issue = 4 | pages = 948–958 | date = January 2020 | pmid = 31765054 | doi = 10.1002/chem.201904844 | s2cid = 208276133 | url = https://hal-pasteur.archives-ouvertes.fr/pasteur-02988525/file/Coutant_et-al_Chemistry2020-26.pdf }}</ref> नैनोलुक का विभाजित-प्रोटीन संस्करण प्रोग्रेमा द्वारा विकसित किया गया है <ref>{{cite journal | vauthors = Dixon AS, Schwinn MK, Hall MP, Zimmerman K, Otto P, Lubben TH, Butler BL, Binkowski BF, Machleidt T, Kirkland TA, Wood MG, Eggers CT, Encell LP, Wood KV | display-authors = 6 | title = NanoLuc पूरक रिपोर्टर कोशिकाओं में प्रोटीन सहभागिता के सटीक मापन के लिए अनुकूलित| journal = ACS Chemical Biology | volume = 11 | issue = 2 | pages = 400–8 | date = February 2016 | pmid = 26569370 | doi = 10.1021/acschembio.5b00753 | doi-access = free }}</ref> जिसे प्रोटीन-प्रोटीन के परस्पर क्रिया को मापने वाले प्रयोगों में बीआरइटी दाता के रूप में भी उपयोग किया गया है <ref>{{cite journal | vauthors = Hoare BL, Kocan M, Bruell S, Scott DJ, Bathgate RA | title = BRET निकटता विश्लेषण के लिए सेल सरफेस रिलैक्सिन रिसेप्टर्स को लेबल करने के लिए उपन्यास HiBiT टैग का उपयोग करना| journal = Pharmacology Research & Perspectives | volume = 7 | issue = 4 | pages = e00513 | date = August 2019 | pmid = 31384473 | pmc = 6667744 | doi = 10.1002/prp2.513 }}</ref>
+=== होमो-एफआरइटी ===
+सामान्य तौर पर, एफआरइटी उन स्थितियों को संदर्भित करता है जहां दाता और ग्राही प्रोटीन (या फ्लोरोफोरस) दो अलग-अलग प्रकार के होते हैं। चूँकि, कई जैविक स्थितियों में, शोधकर्ताओं को दो, या दो से अत्यधिक, एक ही प्रकार के प्रोटीन - या वास्तव में एक ही प्रोटीन के बीच की परस्पर क्रिया की जांच करने की आवश्यकता हो सकती है, उदाहरण के लिए यदि प्रोटीन-प्रोटीन की बहुलक श्रृंखला का भाग बनता है<ref>{{cite journal | vauthors = Gautier I, Tramier M, Durieux C, Coppey J, Pansu RB, Nicolas JC, Kemnitz K, Coppey-Moisan M | display-authors = 6 | title = जीएफपी-टैग प्रोटीन के मोनोमर-डिमर संक्रमण को मापने के लिए जीवित कोशिकाओं में होमो-एफआरईटी माइक्रोस्कोपी| journal = Biophysical Journal | volume = 80 | issue = 6 | pages = 3000–8 | date = June 2001 | pmid = 11371472 | pmc = 1301483 | doi = 10.1016/S0006-3495(01)76265-0 | bibcode = 2001BpJ....80.3000G }}</ref> या जैविक कोशिकाओं में परिमाणीकरण के अन्य प्रश्नों के लिए है।<ref>{{cite journal | vauthors = Bader AN, Hofman EG, Voortman J, en Henegouwen PM, Gerritsen HC | title = होमो-एफआरईटी इमेजिंग उपकोशिकीय संकल्प के साथ प्रोटीन क्लस्टर आकार की मात्रा का ठहराव करने में सक्षम बनाता है| journal = Biophysical Journal | volume = 97 | issue = 9 | pages = 2613–22 | date = November 2009 | pmid = 19883605 | pmc = 2770629 | doi = 10.1016/j.bpj.2009.07.059 | bibcode = 2009BpJ....97.2613B }}</ref>
+स्पष्ट है, वर्णक्रमीय अंतर एफआरइटी का पता लगाने और मापने के लिए उपयोग किया जाने वाला उपकरण नहीं होगा, क्योंकि दोनों ग्राही और दाता प्रोटीन समान तरंग दैर्ध्य के साथ प्रकाश का उत्सर्जन करते हैं। फिर भी शोधकर्ता प्रकाश के बीच ध्रुवीकरण में अंतर का पता लगा सकते हैं जो फ्लोरोफोरस को उत्तेजित करता है और प्रकाश जो उत्सर्जित होता है, एफआरइटी अनिसोट्रॉपी (विषम दैशिकता) इमेजिंग नामक तकनीक में; मात्रात्मक स्तर अनिसोट्रॉपी का स्तर (उत्तेजना और उत्सर्जन बीम के बीच ध्रुवीकरण में अंतर) तब परिचालक नियंत्रण बन जाता है कि कितनी एफआरइटी घटनाएं हुई हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Gradinaru CC, Marushchak DO, Samim M, Krull UJ | title = Fluorescence anisotropy: from single molecules to live cells | journal = The Analyst | volume = 135 | issue = 3 | pages = 452–9 | date = March 2010 | pmid = 20174695 | doi = 10.1039/b920242k | url = https://zenodo.org/record/896379 | bibcode = 2010Ana...135..452G }}</ref>
+नैनो-फोटोनिक्स के क्षेत्र में, एफआरइटी  हानिकारक हो सकता है यदि यह दोष स्थल के लिए उत्तेजक ऊर्जा को फ़नल करता है, परन्तु कार्बनिक और क्वांटम-डॉट-सुग्राहित सौर कोशिकाओं में संग्रह को चार्ज करना भी आवश्यक है, और इसके लिए एफआरइटी-विभिन्न प्रकाशीय विद्युतीय उपकरणों के लिए उपयोगी योजना प्रस्तावित की गई है। इसके बाद यह समझना आवश्यक है कि घने परत में ढेर होने पर पृथक सूक्ष्म-उत्सर्जक कैसे कार्य करते हैं। सूक्ष्मप्लेटलेट्स विशेष रूप से मजबूत होमो-एफआरईटी एक्सिटोन प्रसार के लिए आशाजनक प्रार्थक हैं क्योंकि उनके मजबूत सतह में द्विध्रुवीय युग्मन और कम स्टोक्स स्थल हैं।<ref>{{cite journal |last1=Liu |first1=Jiawen |last2=Guillemeney |first2=Lilian |last3=Choux |first3=Arnaud |last4=Maître |first4=Agnès |last5=Abécassis |first5=Benjamin |last6=Coolen |first6=Laurent |title=सिंगल सेल्फ-असेंबल सीडीएसई नैनोप्लेटलेट चेन और क्लस्टर की फूरियर-इमेजिंग से आउट-ऑफ-प्लेन डिपोल कंट्रीब्यूशन का पता चलता है|journal=ACS Photonics |date=21 October 2020 |volume=7 |issue=10 |pages=2825–2833 |doi=10.1021/acsphotonics.0c01066}}</ref> ऐसी एकल श्रृंखलाओं के प्रतिदीप्ति माइक्रोस्कोपी अध्ययन से पता चला है कि प्लेटलेट्स समूहों के बीच एफआरईटी द्वारा ऊर्जा स्थानांतरण के कारण ऊर्जा 500-nm लंबाई (लगभग 80 सूक्ष्म उत्सर्जक) में फैलती है, और प्लेटलेट्स के बीच स्थानांतरण का समय 1ps के क्रम में होता है।<ref>{{cite journal |last1=Liu |first1=Jiawen |title=सेमीकंडक्टिंग नैनोप्लेटलेट्स के सेल्फ-असेंबल स्टैक में लॉन्ग रेंज एनर्जी ट्रांसफर|journal=Nano Letters |date=April 21, 2020 |volume=20 |issue=5 |page=3465 |doi=10.1021/acs.nanolett.0c00376}}</ref>
 === अन्य ===
-फ्लोरोसेंट प्रोटीन के बगल में विभिन्न यौगिक।<ref>{{cite journal | vauthors = Wu P, Brand L | title = Resonance energy transfer: methods and applications | journal = Analytical Biochemistry | volume = 218 | issue = 1 | pages = 1–13 | date = April 1994 | pmid = 8053542 | doi = 10.1006/abio.1994.1134 | doi-access = free }}</ref>
+प्रतिदीप्ति प्रोटीन के पास में विभिन्न यौगिक होते हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Wu P, Brand L | title = Resonance energy transfer: methods and applications | journal = Analytical Biochemistry | volume = 218 | issue = 1 | pages = 1–13 | date = April 1994 | pmid = 8053542 | doi = 10.1006/abio.1994.1134 | doi-access = free }}</ref>
 == अनुप्रयोग ==
-प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (एफआरइटी ) के अनुप्रयोगों में पिछले 25 वर्षों में जबरदस्त विस्तार हुआ है, और तकनीक कई जैविक और बायोफिज़िक्स क्षेत्रों में एक प्रधान बन गई है। एफआरइटी  का उपयोग स्पेक्ट्रोस्कोपिक शासक के रूप में दूरी को मापने और कई प्रणालियों में आणविक अंतःक्रियाओं का पता लगाने के लिए किया जा सकता है और इसमें जीव विज्ञान और जैव रसायन में अनुप्रयोग हैं।<ref name = "Lakowicz" >{{cite book|last=Lakowicz|first=Joseph R.| name-list-style = vanc |title=प्रतिदीप्ति स्पेक्ट्रोस्कोपी के सिद्धांत|url=https://archive.org/details/principlesfluore00lako|url-access=limited|date=1999|publisher=Kluwer Acad./Plenum Publ.|location=New York, NY |isbn=978-0-306-46093-7|pages=[https://archive.org/details/principlesfluore00lako/page/n397 374]–443|edition=2nd}}</ref><ref>{{Cite journal|last1=Szabó|first1=Ágnes|last2=Szendi-Szatmári|first2=Tímea|last3=Szöllősi|first3=János|last4=Nagy|first4=Peter|date=2020-07-07|title=Quo vadis FRET? Förster's method in the era of superresolution|journal=Methods and Applications in Fluorescence|volume=8|issue=3|pages=032003|doi=10.1088/2050-6120/ab9b72|pmid=32521530|bibcode=2020MApFl...8c2003S|s2cid=219588720|issn=2050-6120}}</ref>
+प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा स्थानांतरण (एफआरइटी ) के अनुप्रयोगों में पिछले 25 वर्षों में बहुत तीव्रता विस्तार हुआ है, और तकनीक कई जैविक और बायोफिज़िक्स (जैवभौतिकी) क्षेत्रों में मुख्य बन गई है। एफआरइटी का उपयोग स्पेक्ट्रोस्कोपिक स्तर के रूप में दूरी को मापने और कई प्रणालियों में आणविक अंतःक्रियाओं का पता लगाने के लिए किया जा सकता है और इसमें जीव विज्ञान और जैव रसायन में अनुप्रयोग हैं।<ref name = "Lakowicz" >{{cite book|last=Lakowicz|first=Joseph R.| name-list-style = vanc |title=प्रतिदीप्ति स्पेक्ट्रोस्कोपी के सिद्धांत|url=https://archive.org/details/principlesfluore00lako|url-access=limited|date=1999|publisher=Kluwer Acad./Plenum Publ.|location=New York, NY |isbn=978-0-306-46093-7|pages=[https://archive.org/details/principlesfluore00lako/page/n397 374]–443|edition=2nd}}</ref><ref>{{Cite journal|last1=Szabó|first1=Ágnes|last2=Szendi-Szatmári|first2=Tímea|last3=Szöllősi|first3=János|last4=Nagy|first4=Peter|date=2020-07-07|title=Quo vadis FRET? Förster's method in the era of superresolution|journal=Methods and Applications in Fluorescence|volume=8|issue=3|pages=032003|doi=10.1088/2050-6120/ab9b72|pmid=32521530|bibcode=2020MApFl...8c2003S|s2cid=219588720|issn=2050-6120}}</ref>
 === प्रोटीन ===
-एफआरइटी  का उपयोग अक्सर प्रोटीन के बीच की बातचीत का पता लगाने और ट्रैक करने के लिए किया जाता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Pollok BA, Heim R | title = FRET-आधारित अनुप्रयोगों में GFP का उपयोग करना| journal = Trends in Cell Biology | volume = 9 | issue = 2 | pages = 57–60 | date = February 1999 | pmid = 10087619 | doi = 10.1016/S0962-8924(98)01434-2 }}</ref><ref name="pmid16288953">{{cite journal | vauthors = Shi Y, Stouten PF, Pillalamarri N, Barile L, Rosal RV, Teichberg S, Bu Z, Callaway DJ | display-authors = 6 | title = एमाइलॉयडोजेनिक पेप्टाइड्स की सामयिक प्रवृत्तियों का मात्रात्मक निर्धारण| journal = Biophysical Chemistry | volume = 120 | issue = 1 | pages = 55–61 | date = March 2006 | pmid = 16288953 | doi = 10.1016/j.bpc.2005.09.015 }}</ref><ref name="pmid1091284">{{cite journal | vauthors = Matsumoto S, Hammes GG | title = एस्पार्टेट ट्रांसकार्बामाइलेस पर लिगैंड बाइंडिंग साइटों के बीच फ्लोरेसेंस एनर्जी ट्रांसफर| journal = Biochemistry | volume = 14 | issue = 2 | pages = 214–24 | date = January 1975 | pmid = 1091284 | doi = 10.1021/bi00673a004 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Martin SF, Tatham MH, Hay RT, Samuel ID | title = Quantitative analysis of multi-protein interactions using FRET: application to the SUMO pathway | journal = Protein Science | volume = 17 | issue = 4 | pages = 777–84 | date = April 2008 | pmid = 18359863 | pmc = 2271167 | doi = 10.1110/ps.073369608 }}</ref> इसके अतिरिक्त, एफआरइटी  का उपयोग प्रोटीन के विभिन्न क्षेत्रों को फ्लोरोफोरस के साथ टैग करके और दूरी निर्धारित करने के लिए उत्सर्जन को मापने के द्वारा एक प्रोटीन में [[प्रोटीन डोमेन]] के बीच की दूरी को मापने के लिए किया जा सकता है। यह [[प्रोटीन संरचना]] के बारे में जानकारी प्रदान करता है, जिसमें प्रोटीन द्वितीयक संरचना और [[ प्रोटीन की तह ]] शामिल है।<ref>{{cite journal | vauthors = Truong K, Ikura M | title = विवो में प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन और प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तनों का पता लगाने के लिए FRET इमेजिंग माइक्रोस्कोपी का उपयोग| journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 11 | issue = 5 | pages = 573–8 | date = October 2001 | pmid = 11785758 | doi = 10.1016/S0959-440X(00)00249-9 }}</ref><ref name="pmid11500853">{{cite journal | vauthors = Chan FK, Siegel RM, Zacharias D, Swofford R, Holmes KL, Tsien RY, Lenardo MJ | title = हरे रंग के फ्लोरोसेंट प्रोटीन के वर्णक्रमीय वेरिएंट का उपयोग करके सेल सतह रिसेप्टर इंटरैक्शन और सिग्नलिंग का प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण विश्लेषण| journal = Cytometry | volume = 44 | issue = 4 | pages = 361–8 | date = August 2001 | pmid = 11500853 | doi = 10.1002/1097-0320(20010801)44:4<361::AID-CYTO1128>3.0.CO;2-3 | doi-access = free }}</ref> यह प्रोटीन संरचना में कार्यात्मक परिवर्तनों को ट्रैक करने के लिए विस्तारित होता है, जैसे [[मायोसिन]] गतिविधि से जुड़े गठनात्मक परिवर्तन।<ref>{{cite journal | vauthors = Shih WM, Gryczynski Z, Lakowicz JR, Spudich JA | title = एक एफआरईटी-आधारित सेंसर बड़े एटीपी हाइड्रोलिसिस-प्रेरित गठनात्मक परिवर्तन और आणविक मोटर मायोसिन के तीन अलग-अलग राज्यों को प्रकट करता है| journal = Cell | volume = 102 | issue = 5 | pages = 683–94 | date = September 2000 | pmid = 11007486 | doi = 10.1016/S0092-8674(00)00090-8 | doi-access = free }}</ref> विवो में लागू, एफआरइटी  का उपयोग [[इंटेग्रिन]] और [[झिल्ली प्रोटीन]] सहित सेलुलर संरचनाओं के स्थान और इंटरैक्शन का पता लगाने के लिए किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sekar RB, Periasamy A | title = लाइव सेल प्रोटीन स्थानीयकरण की प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (FRET) माइक्रोस्कोपी इमेजिंग| journal = The Journal of Cell Biology | volume = 160 | issue = 5 | pages = 629–33 | date = March 2003 | pmid = 12615908 | pmc = 2173363 | doi = 10.1083/jcb.200210140 }}</ref>
+एफआरइटी  का उपयोग अधिकांशतः प्रोटीन के बीच की संयुग्मन करने और निरिक्षण करने के लिए किया जाता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Pollok BA, Heim R | title = FRET-आधारित अनुप्रयोगों में GFP का उपयोग करना| journal = Trends in Cell Biology | volume = 9 | issue = 2 | pages = 57–60 | date = February 1999 | pmid = 10087619 | doi = 10.1016/S0962-8924(98)01434-2 }}</ref><ref name="pmid16288953">{{cite journal | vauthors = Shi Y, Stouten PF, Pillalamarri N, Barile L, Rosal RV, Teichberg S, Bu Z, Callaway DJ | display-authors = 6 | title = एमाइलॉयडोजेनिक पेप्टाइड्स की सामयिक प्रवृत्तियों का मात्रात्मक निर्धारण| journal = Biophysical Chemistry | volume = 120 | issue = 1 | pages = 55–61 | date = March 2006 | pmid = 16288953 | doi = 10.1016/j.bpc.2005.09.015 }}</ref><ref name="pmid1091284">{{cite journal | vauthors = Matsumoto S, Hammes GG | title = एस्पार्टेट ट्रांसकार्बामाइलेस पर लिगैंड बाइंडिंग साइटों के बीच फ्लोरेसेंस एनर्जी ट्रांसफर| journal = Biochemistry | volume = 14 | issue = 2 | pages = 214–24 | date = January 1975 | pmid = 1091284 | doi = 10.1021/bi00673a004 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Martin SF, Tatham MH, Hay RT, Samuel ID | title = Quantitative analysis of multi-protein interactions using FRET: application to the SUMO pathway | journal = Protein Science | volume = 17 | issue = 4 | pages = 777–84 | date = April 2008 | pmid = 18359863 | pmc = 2271167 | doi = 10.1110/ps.073369608 }}</ref> इसके अतिरिक्त, एफआरइटी  का उपयोग प्रोटीन के विभिन्न क्षेत्रों को फ्लोरोफोरस के साथ जोड़ के और दूरी निर्धारित करने के लिए उत्सर्जन को मापने के द्वारा प्रोटीन में [[प्रोटीन डोमेन|प्रोटीन के कार्यक्षेत्र]] के बीच की दूरी को मापने के लिए किया जा सकता है। यह [[प्रोटीन संरचना]] के बारे में बताता है, जिसमें प्रोटीन द्वितीयक संरचना और [[ प्रोटीन की तह |प्रोटीन का घूमना सम्मिलित]] है।<ref>{{cite journal | vauthors = Truong K, Ikura M | title = विवो में प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन और प्रोटीन गठनात्मक परिवर्तनों का पता लगाने के लिए FRET इमेजिंग माइक्रोस्कोपी का उपयोग| journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 11 | issue = 5 | pages = 573–8 | date = October 2001 | pmid = 11785758 | doi = 10.1016/S0959-440X(00)00249-9 }}</ref><ref name="pmid11500853">{{cite journal | vauthors = Chan FK, Siegel RM, Zacharias D, Swofford R, Holmes KL, Tsien RY, Lenardo MJ | title = हरे रंग के फ्लोरोसेंट प्रोटीन के वर्णक्रमीय वेरिएंट का उपयोग करके सेल सतह रिसेप्टर इंटरैक्शन और सिग्नलिंग का प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण विश्लेषण| journal = Cytometry | volume = 44 | issue = 4 | pages = 361–8 | date = August 2001 | pmid = 11500853 | doi = 10.1002/1097-0320(20010801)44:4<361::AID-CYTO1128>3.0.CO;2-3 | doi-access = free }}</ref> यह प्रोटीन संरचना में कार्यात्मक परिवर्तनों को निरिक्षण करने के लिए विस्तारित होता है, जैसे [[मायोसिन]] गतिविधि से जुड़े पुष्टिकरण परिवर्तन है।<ref>{{cite journal | vauthors = Shih WM, Gryczynski Z, Lakowicz JR, Spudich JA | title = एक एफआरईटी-आधारित सेंसर बड़े एटीपी हाइड्रोलिसिस-प्रेरित गठनात्मक परिवर्तन और आणविक मोटर मायोसिन के तीन अलग-अलग राज्यों को प्रकट करता है| journal = Cell | volume = 102 | issue = 5 | pages = 683–94 | date = September 2000 | pmid = 11007486 | doi = 10.1016/S0092-8674(00)00090-8 | doi-access = free }}</ref> विवो में क्रियान्वित, एफआरइटी का उपयोग [[इंटेग्रिन]] और [[झिल्ली प्रोटीन]] सहित कोशकीय संरचनाओं के स्थान और परस्पर क्रिया का पता लगाने के लिए किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sekar RB, Periasamy A | title = लाइव सेल प्रोटीन स्थानीयकरण की प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण (FRET) माइक्रोस्कोपी इमेजिंग| journal = The Journal of Cell Biology | volume = 160 | issue = 5 | pages = 629–33 | date = March 2003 | pmid = 12615908 | pmc = 2173363 | doi = 10.1083/jcb.200210140 }}</ref>
 === झिल्ली ===
-झल्लाहट झिल्ली तरलता, आंदोलन और झिल्ली प्रोटीन के फैलाव, झिल्ली लिपिड प्रोटीन और प्रोटीन प्रोटीन बातचीत, और विभिन्न झिल्ली के सफल मिश्रण का निरीक्षण करने के लिए इस्तेमाल किया जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Loura LM, Prieto M | title = FRET in Membrane Biophysics: An Overview | journal = Frontiers in Physiology | volume = 2 | pages = 82 | date = 2011-11-15 | pmid = 22110442 | pmc = 3216123 | doi = 10.3389/fphys.2011.00082 | doi-access = free }}</ref> एफआरइटी  का उपयोग कोशिका झिल्ली में झिल्ली डोमेन और [[ लिपिड रैफ़्ट ]] के गठन और गुणों का अध्ययन करने के लिए भी किया जाता है<ref>{{cite journal | vauthors = Silvius JR, Nabi IR | title = मॉडल और जैविक झिल्लियों में लिपिड माइक्रोडोमेंस के प्रतिदीप्ति-शमन और अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण अध्ययन| journal = Molecular Membrane Biology | volume = 23 | issue = 1 | pages = 5–16 | date = 2006 | pmid = 16611577 | doi = 10.1080/09687860500473002 | s2cid = 34651742 | doi-access = free }}</ref> और झिल्लियों में सतह घनत्व निर्धारित करने के लिए।<ref name="pmid728398">{{cite journal | vauthors = Fung BK, Stryer L | title = प्रतिदीप्ति ऊर्जा हस्तांतरण द्वारा झिल्लियों में सतह घनत्व निर्धारण| journal = Biochemistry | volume = 17 | issue = 24 | pages = 5241–8 | date = November 1978 | pmid = 728398 | doi = 10.1021/bi00617a025 }}</ref>
+एफआरइटी का उपयोग झिल्ली तरलता, प्रोटीन झिल्ली की गति तथा प्रसार, प्रोटीन वसा झिल्ली तथा प्रोटीन प्रोटीन का संयुग्मन, और विभिन्न झिल्लियों के सफल मिश्रण का निरीक्षण करने के लिए उपयोग किया जा सकता है।<ref>{{cite journal | vauthors = Loura LM, Prieto M | title = FRET in Membrane Biophysics: An Overview | journal = Frontiers in Physiology | volume = 2 | pages = 82 | date = 2011-11-15 | pmid = 22110442 | pmc = 3216123 | doi = 10.3389/fphys.2011.00082 | doi-access = free }}</ref> एफआरइटी  का उपयोग कोशिका झिल्ली में झिल्ली के कार्यक्षेत्र और [[ लिपिड रैफ़्ट |वसा राफ्ट]] के गठन और गुणों का अध्ययन करने के लिए<ref>{{cite journal | vauthors = Silvius JR, Nabi IR | title = मॉडल और जैविक झिल्लियों में लिपिड माइक्रोडोमेंस के प्रतिदीप्ति-शमन और अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण अध्ययन| journal = Molecular Membrane Biology | volume = 23 | issue = 1 | pages = 5–16 | date = 2006 | pmid = 16611577 | doi = 10.1080/09687860500473002 | s2cid = 34651742 | doi-access = free }}</ref> और झिल्लियों में सतह घनत्व निर्धारित करने के लिए किया जाता हैं।<ref name="pmid728398">{{cite journal | vauthors = Fung BK, Stryer L | title = प्रतिदीप्ति ऊर्जा हस्तांतरण द्वारा झिल्लियों में सतह घनत्व निर्धारण| journal = Biochemistry | volume = 17 | issue = 24 | pages = 5241–8 | date = November 1978 | pmid = 728398 | doi = 10.1021/bi00617a025 }}</ref>
+=== रसोसंवेदक ===
+[[File:FRET probe for the detection of Cd2+.gif|thumb|एफआरइटी -आधारित जांच जो Cd2+ के साथ अंतःक्रिया पर सक्रिय होती है|238x238px]]एफआरइटी -आधारित जांच विभिन्न अणुओं की उपस्थिति का पता लगा सकती है: जांच की संरचना छोटे अणु बंधन या गतिविधि से प्रभावित होती है, जो एफआरइटी प्रणाली को चला सकती है या बंद कर सकती है। इसका उपयोग अधिकांशतः आयनों, धनायनों, छोटे अनावेशित अणुओं और कुछ बड़े जैवसूक्ष्म अणु का पता लगाने के लिए भी किया जाता है। इसी प्रकार, एफआरइटी प्रणाली को [[पीएच]], [[हाइपोक्सिया (चिकित्सा)]], या माइटोकॉन्ड्रियल [[झिल्ली क्षमता|झिल्ली विभव]] जैसे कारकों के कारण कोशीय वातावरण में परिवर्तन का पता लगाने के लिए प्रारूपित किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Wu L, Huang C, Emery BP, Sedgwick AC, Bull SD, He XP, Tian H, Yoon J, Sessler JL, James TD | display-authors = 6 | title = Förster resonance energy transfer (FRET)-based small-molecule sensors and imaging agents | journal = Chemical Society Reviews | volume = 49 | issue = 15 | pages = 5110–5139 | date = August 2020 | pmid = 32697225 | pmc = 7408345 | doi = 10.1039/C9CS00318E | url = http://xlink.rsc.org/?DOI=C9CS00318E }}</ref>
-=== केमोसेंसरी ===
+=== संकेत पथ ===
-[[File:FRET probe for the detection of Cd2+.gif|thumb|एफआरइटी -आधारित जांच जो Cd2+ के साथ अंतःक्रिया पर सक्रिय होती है]]एफआरइटी -आधारित जांच विभिन्न अणुओं की उपस्थिति का पता लगा सकती है: जांच की संरचना छोटे अणु बंधन या गतिविधि से प्रभावित होती है, जो एफआरइटी  प्रणाली को चालू या बंद कर सकती है। इसका उपयोग अक्सर आयनों, धनायनों, छोटे अनावेशित अणुओं और कुछ बड़े बायोमैक्रोमोलेक्यूल्स का पता लगाने के लिए भी किया जाता है। इसी तरह, एफआरइटी  सिस्टम को [[पीएच]], [[हाइपोक्सिया (चिकित्सा)]], या माइटोकॉन्ड्रियल [[झिल्ली क्षमता]] जैसे कारकों के कारण सेलुलर वातावरण में परिवर्तन का पता लगाने के लिए डिज़ाइन किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Wu L, Huang C, Emery BP, Sedgwick AC, Bull SD, He XP, Tian H, Yoon J, Sessler JL, James TD | display-authors = 6 | title = Förster resonance energy transfer (FRET)-based small-molecule sensors and imaging agents | journal = Chemical Society Reviews | volume = 49 | issue = 15 | pages = 5110–5139 | date = August 2020 | pmid = 32697225 | pmc = 7408345 | doi = 10.1039/C9CS00318E | url = http://xlink.rsc.org/?DOI=C9CS00318E }}</ref>
+एफआरइटी का अन्य उपयोग उपापचयी या [[ संकेत पारगमन |संकेतन मार्ग]] के अध्ययन में है।<ref>{{cite book | vauthors = Ni Q, Zhang J | title = Nano/Micro Biotechnology | chapter = Dynamic visualization of cellular signaling | journal = Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology | volume = 119 | pages = 79–97 | date = 2010 | pmid = 19499207 | doi = 10.1007/10_2008_48 | publisher = Springer | bibcode = 2010nmb..book...79N | isbn = 978-3-642-14946-7 | veditors = Endo I, Nagamune T | chapter-url = https://books.google.com/books?id=qrGsL_wYdHMC&pg=PA79 }}</ref> उदाहरण के लिए, एफआरइटी और बीआरइटी का उपयोग [[जी प्रोटीन-युग्मित रिसेप्टर|जी प्रोटीन-युग्मित संग्राहक में होता है]] | जी-प्रोटीन युग्मित संग्राहक सक्रियण और परिणामी संकेतन तंत्र को चिह्नित करने के लिए विभिन्न प्रयोगों में किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Lohse MJ, Nuber S, Hoffmann C | title = Fluorescence/bioluminescence resonance energy transfer techniques to study G-protein-coupled receptor activation and signaling | journal = Pharmacological Reviews | volume = 64 | issue = 2 | pages = 299–336 | date = April 2012 | pmid = 22407612 | doi = 10.1124/pr.110.004309 | s2cid = 2042851 }}</ref> अन्य उदाहरणों में  जीवाणु रासायनिक-अनुचलन जैसी विविध प्रक्रियाओं का विश्लेषण करने के लिए एफआरइटी का उपयोग और[[ apoptosis | एपोप्टोसिस]] में [[कस्पासे]] गतिविधि सम्मिलित है।<ref>{{cite journal | vauthors = Wu Y, Xing D, Luo S, Tang Y, Chen Q | title = Detection of caspase-3 activation in single cells by fluorescence resonance energy transfer during photodynamic therapy induced apoptosis | journal = Cancer Letters | volume = 235 | issue = 2 | pages = 239–47 | date = April 2006 | pmid = 15958279 | doi = 10.1016/j.canlet.2005.04.036 }}</ref>
+=== प्रोटीन और न्यूक्लियोटाइड वलित गतिकी ===
+प्रोटीन, डीएनए, आरएनए और अन्य पॉलीमर तह गतिकी को एफआरइटी का उपयोग करके मापा गया है। सामान्यतौर, ये प्रणालियाँ संतुलन में होती हैं जिनकी गतिकी छिपी होती है। चूँकि, उन्हें अणुओं पर ग्राही और दाता रंगों के उचित स्थान के साथ एक अणु एफआरइटी को मापकर मापा जा सकता है। अत्यधिक विस्तृत विवरण के लिए अणु एफआरइटी देखना अनिवार्य है।
-=== सिग्नलिंग रास्ते ===
-एफआरइटी  का एक अन्य उपयोग चयापचय या [[ संकेत पारगमन ]] के अध्ययन में है।<ref>{{cite book | vauthors = Ni Q, Zhang J | title = Nano/Micro Biotechnology | chapter = Dynamic visualization of cellular signaling | journal = Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology | volume = 119 | pages = 79–97 | date = 2010 | pmid = 19499207 | doi = 10.1007/10_2008_48 | publisher = Springer | bibcode = 2010nmb..book...79N | isbn = 978-3-642-14946-7 | veditors = Endo I, Nagamune T | chapter-url = https://books.google.com/books?id=qrGsL_wYdHMC&pg=PA79 }}</ref> उदाहरण के लिए, एफआरइटी  और BRET का उपयोग [[जी प्रोटीन-युग्मित रिसेप्टर]] | G-प्रोटीन युग्मित रिसेप्टर सक्रियण और परिणामी सिग्नलिंग तंत्र को चिह्नित करने के लिए विभिन्न प्रयोगों में किया गया है।<ref>{{cite journal | vauthors = Lohse MJ, Nuber S, Hoffmann C | title = Fluorescence/bioluminescence resonance energy transfer techniques to study G-protein-coupled receptor activation and signaling | journal = Pharmacological Reviews | volume = 64 | issue = 2 | pages = 299–336 | date = April 2012 | pmid = 22407612 | doi = 10.1124/pr.110.004309 | s2cid = 2042851 }}</ref> अन्य उदाहरणों में बैक्टीरियल [[कीमोटैक्सिस]] जैसी विविध प्रक्रियाओं का विश्लेषण करने के लिए एफआरइटी  का उपयोग शामिल है<ref>{{cite journal | vauthors = Sourjik V, Vaknin A, Shimizu TS, Berg HC | title = बैक्टीरियल केमोटैक्सिस में पाथवे गतिविधि के FRET द्वारा विवो माप में| journal = Methods in Enzymology | volume = 423 | pages = 365–91 | date = 2007-01-01 | pmid = 17609141 | doi = 10.1016/S0076-6879(07)23017-4 | publisher = Academic Press | isbn = 9780123738523 | veditors = Simon MI, Crane BR, Crane A }}</ref> और [[ apoptosis ]] में [[कस्पासे]] गतिविधि।<ref>{{cite journal | vauthors = Wu Y, Xing D, Luo S, Tang Y, Chen Q | title = Detection of caspase-3 activation in single cells by fluorescence resonance energy transfer during photodynamic therapy induced apoptosis | journal = Cancer Letters | volume = 235 | issue = 2 | pages = 239–47 | date = April 2006 | pmid = 15958279 | doi = 10.1016/j.canlet.2005.04.036 }}</ref>
-=== प्रोटीन और न्यूक्लियोटाइड फोल्डिंग कैनेटीक्स ===
-प्रोटीन, डीएनए, आरएनए और अन्य पॉलीमर फोल्डिंग डायनामिक्स को एफआरइटी  का उपयोग करके मापा गया है। आमतौर पर, ये प्रणालियाँ संतुलन में होती हैं जिनकी गतिकी छिपी होती है। हालांकि, उन्हें अणुओं पर स्वीकर्ता और दाता रंगों के उचित स्थान के साथ एकल-अणु एफआरइटी  को मापकर मापा जा सकता है। अधिक विस्तृत विवरण के लिए एकल-अणु एफआरइटी  देखें।
 === अन्य अनुप्रयोग ===
-पहले बताए गए सामान्य उपयोगों के अलावा, जैव रासायनिक प्रतिक्रिया कैनेटीक्स के अध्ययन में एफआरइटी  और BRET भी प्रभावी हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Liu Y, Liao J | title = Quantitative FRET (Förster Resonance Energy Transfer) analysis for SENP1 protease kinetics determination | journal = Journal of Visualized Experiments | issue = 72 | pages = e4430 | date = February 2013 | pmid = 23463095 | pmc = 3605757 | doi = 10.3791/4430 }}</ref> एफआरइटी  का तेजी से पीएच पर निर्भर असेंबली और डिसएस्पेशन की निगरानी के लिए उपयोग किया जाता है और [[ न्यूक्लिक अम्ल ]] एनकैप्सुलेशन के विश्लेषण में मूल्यवान है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sapkota K, Kaur A, Megalathan A, Donkoh-Moore C, Dhakal S | title = Femtomoles DNA का सिंगल-स्टेप FRET-आधारित डिटेक्शन| journal = Sensors | volume = 19 | issue = 16 | pages = 3495 | date = August 2019 | pmid = 31405068 | pmc = 6719117 | doi = 10.3390/s19163495 | bibcode = 2019Senso..19.3495S | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lu KY, Lin CW, Hsu CH, Ho YC, Chuang EY, Sung HW, Mi FL | title = आंतों के एपिथेलियल सेल बैरियर में प्रोटीन की बढ़ी हुई डिलीवरी के लिए FRET- आधारित दोहरे-उत्सर्जन और पीएच-उत्तरदायी नैनोकैरियर्स| journal = ACS Applied Materials & Interfaces | volume = 6 | issue = 20 | pages = 18275–89 | date = October 2014 | pmid = 25260022 | doi = 10.1021/am505441p }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Yang L, Cui C, Wang L, Lei J, Zhang J | title = पीएच-उत्तरदायी अणु की स्व-निगरानी के लिए डुअल-शेल फ्लोरोसेंट नैनोपार्टिकल्स-विज़ुअलाइज़्ड तरीके से रिलीज़ करना| journal = ACS Applied Materials & Interfaces | volume = 8 | issue = 29 | pages = 19084–91 | date = July 2016 | pmid = 27377369 | doi = 10.1021/acsami.6b05872 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Heitz M, Zamolo S, Javor S, Reymond JL | title = Fluorescent Peptide Dendrimers for siRNA Transfection: Tracking pH Responsive Aggregation, siRNA Binding, and Cell Penetration | journal = Bioconjugate Chemistry | volume = 31 | issue = 6 | pages = 1671–1684 | date = June 2020 | pmid = 32421327 | doi = 10.1021/acs.bioconjchem.0c00231 | s2cid = 218689921 | url = https://boris.unibe.ch/148853/1/acs.bioconjchem.0c00231.pdf }}</ref> इस तकनीक का उपयोग विभिन्न प्रकार के नैनोकणों के निर्माण को प्रभावित करने वाले कारकों को निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है<ref name="pmid28112478">{{cite journal | vauthors = Sanchez-Gaytan BL, Fay F, Hak S, Alaarg A, Fayad ZA, Pérez-Medina C, Mulder WJ, Zhao Y | title = FRET इमेजिंग द्वारा नैनोकणों के निर्माण की वास्तविक समय की निगरानी| journal = Angewandte Chemie International Edition in English | volume = 56 | issue = 11 | pages = 2923–2926 | date = March 2017 | pmid = 28112478 | pmc = 5589959 | doi = 10.1002/anie.201611288 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Alabi CA, Love KT, Sahay G, Stutzman T, Young WT, Langer R, Anderson DG | title = siRNA nanocomplexes की असेंबली और डिसअसेंबली पर नज़र रखने के लिए FRET-लेबल siRNA जांच| journal = ACS Nano | volume = 6 | issue = 7 | pages = 6133–41 | date = July 2012 | pmid = 22693946 | pmc = 3404193 | doi = 10.1021/nn3013838 }}</ref> साथ ही [[ nanomedicine ]] के तंत्र और प्रभाव।<ref>{{cite journal | vauthors = Chen T, He B, Tao J, He Y, Deng H, Wang X, Zheng Y | title = Application of Förster Resonance Energy Transfer (FRET) technique to elucidate intracellular and In Vivo biofate of nanomedicines | journal = Advanced Drug Delivery Reviews | volume = 143 | pages = 177–205 | date = March 2019 | pmid = 31201837 | doi = 10.1016/j.addr.2019.04.009 | series = Unraveling the In Vivo Fate and Cellular Pharmacokinetics of Drug Nanocarriers | s2cid = 189898459 }}</ref>
+पहले बताए गए सामान्य उपयोगों के अतिरिक्त, जैव रासायनिक प्रतिक्रिया कैनेटीक्स (गतिकी) के अध्ययन में एफआरइटी और बीआरइटी प्रभावी हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Liu Y, Liao J | title = Quantitative FRET (Förster Resonance Energy Transfer) analysis for SENP1 protease kinetics determination | journal = Journal of Visualized Experiments | issue = 72 | pages = e4430 | date = February 2013 | pmid = 23463095 | pmc = 3605757 | doi = 10.3791/4430 }}</ref> एफआरइटी  का तेजी से पीएच पर निर्भर समूह और पृथक करने के निरिक्षण के लिए उपयोग किया जाता है और [[ न्यूक्लिक अम्ल |न्यूक्लिक अम्ल]] एनकैप्सुलेशन (सम्पुटिकरण) के विश्लेषण में  महत्वपूर्ण है।<ref>{{cite journal | vauthors = Sapkota K, Kaur A, Megalathan A, Donkoh-Moore C, Dhakal S | title = Femtomoles DNA का सिंगल-स्टेप FRET-आधारित डिटेक्शन| journal = Sensors | volume = 19 | issue = 16 | pages = 3495 | date = August 2019 | pmid = 31405068 | pmc = 6719117 | doi = 10.3390/s19163495 | bibcode = 2019Senso..19.3495S | doi-access = free }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Lu KY, Lin CW, Hsu CH, Ho YC, Chuang EY, Sung HW, Mi FL | title = आंतों के एपिथेलियल सेल बैरियर में प्रोटीन की बढ़ी हुई डिलीवरी के लिए FRET- आधारित दोहरे-उत्सर्जन और पीएच-उत्तरदायी नैनोकैरियर्स| journal = ACS Applied Materials & Interfaces | volume = 6 | issue = 20 | pages = 18275–89 | date = October 2014 | pmid = 25260022 | doi = 10.1021/am505441p }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Yang L, Cui C, Wang L, Lei J, Zhang J | title = पीएच-उत्तरदायी अणु की स्व-निगरानी के लिए डुअल-शेल फ्लोरोसेंट नैनोपार्टिकल्स-विज़ुअलाइज़्ड तरीके से रिलीज़ करना| journal = ACS Applied Materials & Interfaces | volume = 8 | issue = 29 | pages = 19084–91 | date = July 2016 | pmid = 27377369 | doi = 10.1021/acsami.6b05872 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Heitz M, Zamolo S, Javor S, Reymond JL | title = Fluorescent Peptide Dendrimers for siRNA Transfection: Tracking pH Responsive Aggregation, siRNA Binding, and Cell Penetration | journal = Bioconjugate Chemistry | volume = 31 | issue = 6 | pages = 1671–1684 | date = June 2020 | pmid = 32421327 | doi = 10.1021/acs.bioconjchem.0c00231 | s2cid = 218689921 | url = https://boris.unibe.ch/148853/1/acs.bioconjchem.0c00231.pdf }}</ref> इस तकनीक का उपयोग विभिन्न प्रकार के सूक्ष्म कणों के निर्माण को प्रभावित करने वाले कारकों को निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है<ref name="pmid28112478">{{cite journal | vauthors = Sanchez-Gaytan BL, Fay F, Hak S, Alaarg A, Fayad ZA, Pérez-Medina C, Mulder WJ, Zhao Y | title = FRET इमेजिंग द्वारा नैनोकणों के निर्माण की वास्तविक समय की निगरानी| journal = Angewandte Chemie International Edition in English | volume = 56 | issue = 11 | pages = 2923–2926 | date = March 2017 | pmid = 28112478 | pmc = 5589959 | doi = 10.1002/anie.201611288 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Alabi CA, Love KT, Sahay G, Stutzman T, Young WT, Langer R, Anderson DG | title = siRNA nanocomplexes की असेंबली और डिसअसेंबली पर नज़र रखने के लिए FRET-लेबल siRNA जांच| journal = ACS Nano | volume = 6 | issue = 7 | pages = 6133–41 | date = July 2012 | pmid = 22693946 | pmc = 3404193 | doi = 10.1021/nn3013838 }}</ref> साथ ही [[ nanomedicine |सूक्ष्म औसधि]] के तंत्र और प्रभाव हैं।<ref>{{cite journal | vauthors = Chen T, He B, Tao J, He Y, Deng H, Wang X, Zheng Y | title = Application of Förster Resonance Energy Transfer (FRET) technique to elucidate intracellular and In Vivo biofate of nanomedicines | journal = Advanced Drug Delivery Reviews | volume = 143 | pages = 177–205 | date = March 2019 | pmid = 31201837 | doi = 10.1016/j.addr.2019.04.009 | series = Unraveling the In Vivo Fate and Cellular Pharmacokinetics of Drug Nanocarriers | s2cid = 189898459 }}</ref>
+== अन्य विधिया ==
+एक अलग, परन्तु संबंधित, तंत्र [[डेक्सटर इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण|दक्षिणावर्ती इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण]] है।
-== अन्य तरीके ==
-एक अलग, लेकिन संबंधित, तंत्र [[डेक्सटर इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण]] है।
-प्रोटीन-प्रोटीन निकटता का पता लगाने के लिए एक वैकल्पिक तरीका [[द्विआण्विक प्रतिदीप्ति पूरकता]] (BiFC) है, जहां एक फ्लोरोसेंट प्रोटीन के दो भाग प्रत्येक अन्य प्रोटीन से जुड़े होते हैं। जब ये दो भाग मिलते हैं, तो वे मिनटों या घंटों के समय पर फ्लोरोफोर बनाते हैं।<ref name="pmid11983170">{{cite journal | vauthors = Hu CD, Chinenov Y, Kerppola TK | title = द्विआण्विक प्रतिदीप्ति पूरकता का उपयोग करके जीवित कोशिकाओं में bZIP और Rel पारिवारिक प्रोटीन के बीच परस्पर क्रियाओं का दृश्य| journal = Molecular Cell | volume = 9 | issue = 4 | pages = 789–98 | date = April 2002 | pmid = 11983170 | doi = 10.1016/S1097-2765(02)00496-3 | doi-access = free }}</ref>
+प्रोटीन-प्रोटीन निकटता का पता लगाने के लिए वैकल्पिक तरीका [[द्विआण्विक प्रतिदीप्ति पूरकता|द्विध्रुवीय प्रतिदीप्ति पूरक]] (बीआईएफसी) है, जहां प्रतिदीप्ति प्रोटीन के दो भाग प्रत्येक अन्य प्रोटीन से जुड़े होते हैं। जब ये दो भाग मिलते हैं, तो वे मिनटों या घंटों के समय पर फ्लोरोफोर बनाते हैं।<ref name="pmid11983170">{{cite journal | vauthors = Hu CD, Chinenov Y, Kerppola TK | title = द्विआण्विक प्रतिदीप्ति पूरकता का उपयोग करके जीवित कोशिकाओं में bZIP और Rel पारिवारिक प्रोटीन के बीच परस्पर क्रियाओं का दृश्य| journal = Molecular Cell | volume = 9 | issue = 4 | pages = 789–98 | date = April 2002 | pmid = 11983170 | doi = 10.1016/S1097-2765(02)00496-3 | doi-access = free }}</ref>
 == यह भी देखें ==
 * डेक्सटर इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण
 * फोरस्टर युग्मन
-* [[भूतल ऊर्जा हस्तांतरण]]
+* [[भूतल ऊर्जा हस्तांतरण|भूतल ऊर्जा स्थानांतरण]]
-* [[समय-समाधान प्रतिदीप्ति ऊर्जा हस्तांतरण]]
+* [[समय-समाधान प्रतिदीप्ति ऊर्जा हस्तांतरण|समय-समाधान प्रतिदीप्ति ऊर्जा स्थानांतरण]]
 == संदर्भ ==
@@ Line 143: / Line 111: @@
 * [https://www.becker-hickl.com/applications/fret-imaging/ एफआरइटी  Imaging] (Tutorial of Becker & Hickl, website)
-{{DEFAULTSORT:Forster Resonance Energy Transfer}}[[Category: इमेजिंग]] [[Category: रोशनी]] [[Category: जैव रसायन के तरीके]] [[Category: जीव पदाथ-विद्य]] [[Category: सेल इमेजिंग]] [[Category: ऑप्टिकल घटनाएं]] [[Category: प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन परख]] [[Category: प्रतिदीप्ति तकनीक]] [[Category: कोशिका विज्ञान]] [[Category: प्रयोगशाला तकनीक]] [[Category: आणविक जीव विज्ञान तकनीक]] [[Category: ऊर्जा अंतरण]]
+{{DEFAULTSORT:Forster Resonance Energy Transfer}}
-[[Category: Machine Translated Page]]
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शब्दावली

सैद्धांतिक आधार

एफआरइटी दक्षता मापने के प्रकार

संवेदनशील उत्सर्जन

प्रकाश विरंजन एफआरइटी

जीवनकालीन मापन

एकल-अणु एफआरइटी (smFRET)

सीएफपी-वाईएफपी जोड़े

बीआरइटी

होमो-एफआरइटी

अन्य

अनुप्रयोग

प्रोटीन

झिल्ली

रसोसंवेदक

संकेत पथ

प्रोटीन और न्यूक्लियोटाइड वलित गतिकी

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संवेदनशील उत्सर्जन

प्रकाश विरंजन एफआरइटी

जीवनकालीन मापन

एकल-अणु एफआरइटी (smFRET)

सीएफपी-वाईएफपी जोड़े

बीआरइटी

होमो-एफआरइटी

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अनुप्रयोग

प्रोटीन

झिल्ली

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